生物化学知识点总结公开课获奖课件

生物化学知识点总结第1页第一章蛋白质化学1、氨基酸分类：

生物体中氨基酸常见蛋白质氨基酸（20种）不常见蛋白质氨基酸非蛋白质氨基酸第2页蛋白质氨基酸按侧链R基极性分为：第3页记住：20种蛋白质氨基酸构造式，三字母符号。例题：1、请写出如下物质构造式：赖氨酸，组氨酸，谷氨酰胺。2、写出如下缩写符号中文名称：AlaGluAspCys3、是非题：1）天然氨基酸均有一种不对α－称碳原子。2）自然界蛋白质和多肽类物质均由L－氨基酸构成。第4页2、氨基酸酸碱性质Henderson-Hasselbalch方程：pH=pKa+lg[质子受体]即碱[质子供体]即酸例题：1、Henderson-Hasselbalch方程为。2、当溶液中pH值不小于某一可解离pKa值时，该基团有二分之一以上被解离。第5页3、氨基酸等电点（pI）：使氨基酸处在净电荷为零时pH。对于R基不解离和酸性氨基酸：pI=1/2(pKα1+pKα2)对于碱性氨基酸：pI=1/2(pKα2+pKα3)第6页4、紫外光谱性质：三种氨基酸具有紫外吸取性质。最大吸取波长：酪氨酸——275nm；苯丙氨酸——257nm；色氨酸——280nm。一般考选择题或填空题。第7页5、化学反应：

与氨基反应：酰基化反应氨基酸与5一二甲氨基萘-1-磺酰氯（dansylchloride,DNS）反应烃基化反应与2、4一二硝基氟苯反应,与苯异硫氰酸（酯）反应与羧基反应：成盐和成酯反应（保护羧基）；成酰氯反应和叠氮反应（活化羧基）氨基和羧基共同参与反应：与茚三酮反应，成肽键反应第8页(1)

Millon反应：检测Tyr或含Tyr蛋白质反应。

Millon试剂：汞硝酸盐与亚硝酸盐溶液。

产物：红色化合物。(2)

Folin反应：检测Tyr或含Tyr蛋白质反应。

Folin试剂：磷钼酸、磷钨酸混合溶液。

产物：蓝色钼蓝、钨蓝。(3)

坂口反应：检测Arg或含Arg蛋白质反应。

坂口试剂：α—萘酚碱性次溴酸钠溶液。

产物：砖红色沉淀。侧链反应（颜色反应）：第9页6、蛋白质构造层次一级（10）构造（primarystructure）：指多肽链中以肽键相连氨基酸序列。二级（20）构造（secondarystructure）：指多肽链借助氢键排列成某些规则片断，α－螺旋，β-折叠，β-转角及无规则卷曲。第10页三级（30）构造（tertiarystructure）：指多肽链借助多种非共价键在二级构造基础上深入弯曲，折叠成具有特定走向紧密球状构象。四级（40）构造(quaternarystruture)：指寡聚蛋白质中各亚基之间在空间上互相关系和结合方式。第11页超二级构造：在球状蛋白质中，若干相邻二级构造单元如α-螺旋，β-折叠，β-转角组合在一起，彼此互相作用，形成有规则在空间上能识别二级构造组合体，并充当三级构造构件，基本组合有：αα，βαβ，βββ。第12页构造域：构造域是多肽链在二级构造或超二级构造基础上形成三级构造局部折叠区，它是一种相对独立紧密球状实体第13页7、维持蛋白质各级构造作用力：一级构造：肽键二，三，四级构造：氢键，范德华力，疏水作用力，离子键和二硫键。第14页测定多肽链数目拆分多肽链断开多肽链内二硫键测定每一肽链氨基酸构成鉴定多肽链N-末端和C-末端裂解多肽链为较小肽段测定各肽段氨基酸序列运用重叠肽重建完整多肽链一级构造确定二硫键位置8、蛋白质一级构造测定（9步）

第15页酶裂解法：蛋白水解酶可以用于肽链断裂。最常用酶：胰蛋白酶，胰凝乳蛋白酶（糜蛋白酶），胃蛋白酶，嗜热菌蛋白酶，梭菌蛋白酶等等。第16页胰蛋白酶：Lys和Arg羧基所参与反应糜蛋白酶：Phe，Tyr，Trp羧基端肽键。梭菌蛋白酶：Arg羧基端溴化氰：只断裂Met羧基形成肽键。第17页α－螺旋构造要点：（1）螺旋每圈有3.6个氨基酸，螺旋间距离为0.54nm，每个残基沿轴旋转100°，上升0.15nm。（2）第n个肽键羰基氧与远在第（n+4）个氨基酸氨基上氢形成链内氢键（hydrogenbond），氢键走向平行于螺旋轴，所有肽键都能参与链内氢键形成。R基伸向螺旋外侧。（3）螺旋中每个α-Cψ和Φ分别在－47°和－57°。（4）99％是右手螺旋。

第18页10080氧分压氧饱和度％60609012015030氧合曲线血红蛋白氧合曲线肌红蛋白氧合曲线第19页波耳效应：当H+离子浓度增长时，pH值下降，氧饱和度右移，这种pH对血红蛋白对氧亲和力影响被称为波耳效应（Bohr效应）。第20页第二章核酸化学1、核苷酸：四种碱基构造式，四种核苷酸构造式，四种脱氧核苷酸构造式，假尿嘧啶核苷酸构造式，环腺苷酸构造式。第21页2、核酸一级构造：核苷酸是核酸基本构造单位。核苷酸以磷酸二酯键连接。例题：核酸基本构造单位是。第22页3、DNA二级构造：双螺旋Watson双螺旋构造特点，双螺旋类型，双螺旋维持力第23页Watson双螺旋构造要点1、两条反向多核苷酸链围绕同一条中心轴呈右手螺旋盘绕。2、磷酸和脱氧核糖链在螺旋两侧，碱基在螺旋中间，两条链碱基两两配对，A与T形成两个氢键，G与C形成三个氢键。3、双螺旋直径为2nm，相邻两对碱基垂直距离为0.34nm，每圈螺旋中有10对碱基每圈螺距为3.4nm。4、在双螺旋表面形成大、小两个凹槽分别称为大沟、小沟。5、两条链借碱基之间氢键和碱基堆积力牢固连结起来，维持DNA双螺旋构造。

第24页DNA双螺旋构造不一样样类型：Watson双螺旋构造被称为B－DNA。除此之外尚有A型和Z型等等。Z型双螺旋是左手螺旋。第25页DNA双螺旋构造维持力：氢键碱基堆积力离子键范德华力第26页4、tRNA二级构造和三级构造二级构造：三叶草形构造三级构造：倒L形。第27页5、原核生物和真核生物mRNA辨别原核生物mRNA为多顺反子mRNA。真核生物mRNA具5’端帽子和3’端多聚腺苷酸构造，是单顺反子。第28页6、限制性内切酶：在细菌中发现，具有严格碱基序列专一性，重要是降解外源DNA一类酶。第29页7、核酸紫外吸取在260nm处有最大光吸取DNA和RNA定量测定和纯度测定测定纯度：通过测定A260/A280比值鉴定纯度，纯DNA比值不小于1.8，纯RNA比值不小于2.0

第30页8、增色效应：核酸光吸取值比核苷酸光吸取值和少30~40%，当核酸变性或降解时光吸取值明显增长（增色效应）减色效应：核酸复性后，光吸取值又答复到原有水平（减色效应）。Tm：一般把DNA双螺旋构造失去二分之一时温度称为DNA熔点或熔解温度(meltingtemperature,Tm)。第31页DNATm值大小与如下原因有关：（１）DNA均一性（２）G—C之含量（３）介质中离子强度

第32页9、定糖法原理：根据RNA中核糖，DNA中脱氧核糖颜色反应可以对RNA和DNA进行定量测定。DNA测定用二苯胺法；RNA测定用地衣酚法。第33页第三章酶1、酶概念经典概念：是一类由活细胞产生，具有特殊催化能力，高度专一性蛋白质。目前定义：是生物体内一类具有催化能力和特定空间构象生物大分子。第34页2、酶作为生物催化剂特点1）酶易失活：2）催化效率高：3）具有高度专一性：4）酶活性受到调整和控制：

第35页4、全酶＝酶蛋白＋辅助因子5、酶系统命名法例题：写出如下反应酶国际系统命名乳酸丙酮酸第36页6、酶分类1）氧化还原酶2）转移酶3）水解酶4）裂合酶5）异构酶6）合成酶第37页7、酶活力概念，酶活力单位，比活力，总活力酶活力是指酶催化某一化学反应能力。用一定条件下所催化某一反应速率来表达。酶活力单位：在一定条件下，一定期间内将一定量底物转化为产物所需酶量（unit,U）。第38页8、酶专一性假说：锁钥学说，诱导契合假说9、酶专一性分为构造专一性和立体异构专一性。10、酶活性部位：酶分子中能和底物结合并起催化作用空间部位，分为结合部位和催化部位。第39页11、米氏方程米氏常数意义：米氏常数Km是当酶反应速率抵达最大反应速率二分之一时底物浓度，单位是浓度单位（mol/L）。Km是酶一种特性常数，只与酶性质有关。v＝Vmax[S]Km＋[S]第40页5、Km求法：1）Lineweaver-Burk双倒数作图法

1/v1/[S]-1/Km1/Vmax将米氏方程两边取倒数，得此方程：=KmVmax×1[S]＋1v1Vmax第41页12、温度系数（Q10）：反应提高10℃，其酶促反应速率与本来反应速率之比。13、酶克制作用：酶必需基团受到某种物质影响发生变化，导致酶活性减少或丧失。第42页克制作用类型

根据克制剂与酶结合方式分为1）不可逆克制2）可逆克制1）不可逆克制作用：克制剂与酶以共价键结合，引起酶活性下降或丧失，不能用透析，过滤等措施除去克制剂使酶复活。第43页可逆克制作用：克制剂与酶以非共价键结合，引起酶活性丧失或者减少，可以用物理化学措施除去克制剂，使酶复活。分为三类：①竞争性克制作用②非竞争性克制作用③反竞争性克制作用第44页①竞争性克制作用：克制剂（I）与底物（S）有相似构造，它们竞争酶活性部位，从而影响底物与酶正常结合，使酶活性减少，这种克制作用可以通过增长底物浓度解除。第45页②非竞争性克制作用：克制剂与酶活性中心以外部位结合，不阻碍酶与底物结合，可以形成ESI复合物，这种复合物不能深入转变为产物。这种克制作用不能用增长底物方式解除。③反竞争性克制作用：酶与底物结合后才能与克制剂结合形成ESI复合物，这种复合物不能分解为产物，从而克制了酶活性。第46页可逆克制作用动力学1）竞争性克制作用加入竞争性克制剂后米氏方程：v=Vmax[S]Km(1+[I]/Ki)+[S]加入竞争性克制剂后，Vmax不变，Km变大。第47页2）非竞争性克制剂：加入非竞争性克制剂后米氏方程：v=Km+[S]Vmax(1+[I]/Ki)[S]加入非竞争性克制剂后，Vmax变小，Km不变。第48页3）反竞争克制作用米氏方程变为：

Vmax(1+[I]/Ki)[S]+[S]v=Km(1+[I]/Ki)加入反竞争克制剂，Vmax和Km都变小。第49页16、决定酶高效率机制：邻近效应和定向效应；诱导契合；酸碱催化；共价催化；局部微环境影响。17、酶别构调整：酶分子非催化部位与某些化合物可逆非共价结合，使酶发生构象变化，进而变化酶活性状态，称为酶别构调整。效应物：能使酶分子发生别构作用物质，又分为正效应物和负效应物。第50页第四章维生素1、维生素：是维持机体正常生命活动不可缺乏小分子有机物。分为脂溶性维生素和水溶性维生素2、维生素A缺乏症：夜盲症3、维生素D缺乏症：佝偻病4、维生素B1：是TPP前体；TPP是丙酮酸脱羧酶，乙酰乳酸合成酶，戊糖磷酸途径中转酮酶辅酶。缺乏症是脚气病。第51页5、维生素PP：是NAD＋，NADP＋构成成分。6、维生素B2是FAD，FMN构成成分7、泛酸是辅酶A构成成分8、维生素B6是磷酸吡哆胺和磷酸吡哆醛前体，这两种物质重要作为转氨酶和脱羧酶辅酶第52页9、维生素B12缺乏症：恶性贫血10、叶酸：是四氢叶酸前体，四氢叶酸是体内一碳单位载体。11、硫辛酸作为丙酮酸脱氢酶系中一种辅酶。第53页第五章糖代谢1、糖酵解：发生场所，反应过程，酶，调控酶，限速反应，能量变化及生理意义场所：细胞质调控酶：己糖激酶，磷酸果糖激酶，丙酮酸激酶净产生2个ATP第54页糖酵解途径生理意义1）在缺氧条件下为机体提供能量2）为其他合成反应提供碳骨架3）把葡萄糖转变为丙酮酸，为柠檬酸循环最终氧化做准备

第55页2、三羧酸循环：场所，反应过程，酶，调控酶，能量产生，生理意义产所：线粒体调控酶：柠檬酸合成酶、异柠檬酸脱氢酶和α-酮戊二酸脱氢酶能量产生：10个ATP第56页柠檬酸循环生理意义1）是机体获得能量重要途径2）是物质代谢中枢3）柠檬酸循环中间产物可作为细胞组分碳骨架前体物质。第57页3、糖原合成和分解：场所和过程4、糖异生：三个迂回措施5、磷酸戊糖途径生理意义是细胞产生还原力（NADPH）重要途径。是细胞内不一样样构造糖分子重要来源，并为多种单糖互相转变提供条件第58页6、乙醛酸途径中两个特有酶：异柠檬酸裂合酶和苹果酸合酶7、胰岛素，胰高血糖素，肾上腺素，糖皮质激素对血糖作用。第59页第六章生物氧化1、生物氧化概念：是有机物在活细胞中进行氧化分解生成二氧化碳和水，并释放出能量过程。2、呼吸链：在生物氧化过程中，基质脱下氢通过一系列传递体传递，最终与氧结合生成水电子传递系统，在具有线粒体生物中，呼吸链分为NADH链和FADH2链两种。第60页4、呼吸链构成：NADH链：NADH－辅酶Q还原酶，辅酶Q，辅酶Q－细胞色素c还原酶，细胞色素c，细胞色素氧化酶。FADH2链：FADH2－辅酶Q还原酶，辅酶Q，辅酶Q－细胞色素c还原酶，细胞色素c，细胞色素氧化酶。第61页5、底物水平磷酸化：在代谢过程中，由于底物分子内部能量重新分布产生高能磷酸键转移给ADP，产生ATP或GTP反应。6、氧化磷酸化：电子在呼吸链传递过程中释放能量，在ATP合成酶催化下，促使ADP生成ATP，这是氧化与磷酸化相偶联反应，称为氧化磷酸化，是生物合成ATP重要方式。第62页7、氧化作用和磷酸化作用相偶联部位第63页8、呼吸克制剂阻断呼吸链部位：NADHNADH-Q还原酶QH2C1C细胞色素氧化酶鱼藤酮安密陀杀粉蝶菌素抗霉素A氰化物叠氮化合物CO第64页9、解偶联剂：2，4-二硝基苯酚10、氧化磷酸化克制剂：寡霉素11、离子载体克制剂：缬氨霉素

12、磷－氧比（P/O比）：指每消耗一分子O2产生ATP分子数。从NADH到O2，P/O比是3；从FADH2到O2，P/O比是2。第65页计算当一对电子从NADH转移到细胞色素C反应中，原则自由能变化。(pH=7.0,250C，NAD＋/NADH+H+E0,=-0.32V,CytCFe3+/Fe2+E0,=+0.235V)答案：△G0’＝－nF△E＝－2×23.062×【＋0.235―（―0.32）】＝－25.6Kcal/mol第66页第七章脂类代谢脂类代谢分解代谢合成代谢脂肪分解磷脂分解酮体代谢脂肪合成磷脂合成胆固醇合成第67页β-氧化：脂肪酸氧化从羧基端β位碳原子开始，每次分解出一种2碳片断，生成一种乙酰CoA过程，是脂肪酸氧化重要方式。第68页1、脂肪酸氧化分解——β－氧化1）脂肪酸活化部位：细胞质；酶：脂酰辅酶A合成酶需要消耗1个ATP，2个高能磷酸键。不可逆反应。第69页2）长链脂肪酸转运：脂酰肉碱转运机制线粒体外膜线粒体内膜脂酰肉碱转移酶Ⅰ脂酰肉碱转移酶Ⅱ脂酰CoA脂酰CoA肉碱辅酶A脂酰肉碱脂酰肉碱辅酶A脂酰CoA肉碱膜间隙基质细胞质载体第70页3）β－氧化部位：线粒体反应过程：脱氢，水化，脱氢，硫解酶:脂酰辅酶A脱氢酶（ FAD辅酶），烯酰辅酶A水合酶，3－羟脂酰辅酶A脱氢酶(NAD+辅酶)，硫解酶能量产生：乙酰辅酶A进入TCA循环，NADH和FADH2进入呼吸链。

第71页β-氧化过程4步反应：脱氢，加水，脱氢，硫解CH3-(CH2)12-CH2-CH2-CO~SCoAαβ脂酰辅酶A脱氢酶FADFADH2CH3-(CH2)12-C=C-CO~SCoAHH脂酰辅酶A△2-tris-烯酰辅酶A烯酰辅酶A水合酶H2OCH3-(CH2)12-CH-CH2-CO~SCoAOH3-羟脂酰辅酶ACH3-(CH2)12-C-CH2-CO~SCoAO3－羟脂酰脱氢酶NADH+H+硫解酶CH3-(CH2)10CH2-CO~SCoACH3-CO~CoA第72页2、磷脂酶A1，磷脂酶A2，磷脂酶C，磷脂酶D作用位点。CH2-O-C-R1OR2-C-O-CH2OCH2-O-P-O-XOOH第73页3、酮体产生酮体：是一类小分子有机物，脂肪酸分解代谢产生特有中间产物，包括乙酰乙酸，β－羟丁酸，丙酮。产所：肝脏线粒体原料：乙酰辅酶A关键酶：β羟－β－甲基戊二酸单酰辅酶A合成酶第74页4、酮体运用：解酮作用（ketolysis）由于肝内缺乏分解酮体所需要硫激酶，酮体分解须在肝外组织中进行（转硫酶作用相称于硫激酶），最终转变成乙酰CoA进入三羧酸循环途径氧化供能。第75页5、脂肪酸合成分为从头合成途径和延长途径从头合成途径产所：细胞质原料：乙酰辅酶A乙酰辅酶A转运：柠檬酸－丙酮酸循环酰基载体蛋白（ACP）作用：脂肪酸合成酶系中酰基载体。合成氢源：NADPH+H+第76页6、脂肪酸合成与分解代谢辨别辨别点脂肪酸合成脂肪酸分解发生场所细胞质线粒体载体ACPCoASH转运机制柠檬酸-丙酮酸循环肉碱载体系统二碳片断丙二酸单酰CoA乙酰CoA反应方向最终合成羧基端最先分解羧基端羟脂基中间体D-型L-型氢受体NADPHFAD,NAD+酶7个酶4个酶能量变化吸取能量释放能量第77页丙酮酸氧化脱羧β－氧化酮体分解乙酰辅酶ATCA循环脂酸合成生成酮体胆固醇合成第78页第八章氨基酸代谢氨基酸代谢分解代谢合成代谢共同代谢途径碳骨架代谢第79页1、氮平衡：氮总平衡；氮正平衡；氮负平衡2、必需氨基酸：8种，缬氨酸，亮氨酸，异亮氨酸，苏氨酸，甲硫氨酸，苯丙氨酸，色氨酸，赖氨酸第80页3、氨基酸共同代谢途径脱氨基作用：转氨，脱氨，联合脱氨转氨作用酶：转氨酶（辅酶是磷酸吡哆醛，维生素B6衍生物）转氨作用机制：乒乓机制第81页转氨基作用转氨基作用由转氨酶(transaminase)催化，将-氨基酸氨基转移到-酮酸酮基位置上，生成对应-氨基酸，而本来-氨基酸则转变为对应-酮酸。

R’-CH-COOHR”-C-COOHR’-C-COOHR”-CH-COOH

转氨酶NH2OONH2转氨酶辅酶是磷酸吡哆醛，维生素B6衍生物第82页脱氨基作用酶：L－氨基酸氧化酶，谷氨酸脱氢酶（辅酶NAD+NADP+）R-CH-COOHNH2

2H

R-C-COOH+NH3

OH2OR-C-COOHNH

酶第83页联合脱氨基作用：以谷氨酸为中心联合脱氨基作用，天冬氨酸联合脱氨基作用联合脱氨基作用：氨基酸与α-酮戊二酸经转氨作用生成α-酮酸和谷氨酸，后者经L-谷氨酸脱氢酶作用生成游离氨和α-酮戊二酸过程。是转氨基作用和L-谷氨酸氧化脱氨基作用联合反应。第84页转氨酶氨基酸-酮酸L-谷氨酸脱氢酶NH3

+NADH+H+H2O+NAD+

-酮戊二酸谷氨酸以谷氨酸为中心联合脱氨基作用第85页天冬氨酸联合脱氨基作用COOHCH2H2N－CHCOOH+天冬氨酸（Asp）OHNNNNR-5’-P次黄嘌呤核苷酸（IMP）NNNNR-5’-PCOOHCH2HN－CH－COOH腺苷酸代琥珀酸H2O裂合酶NH2NNNNR-5’-P+COOHCH2CH－COOH延胡索酸腺苷酸（AMP）H2ONH3第86页骨骼肌中氨基转运：葡萄糖－丙氨酸循环氨基去路——尿素循环产所：线粒体和细胞质限速酶：精氨酸代琥珀酸合成酶第87页尿素循环：是路生动物排氨重要途径，氨基酸氧化时产生氨，在肝脏细胞线粒体和胞质中，通过谷氨酸，瓜氨酸，精胺琥珀酸，精氨酸，鸟氨酸循环，生成尿素过程。第88页胞液线粒体2ATP+CO2+NH3+H2O氨基甲酰磷酸①2ADP+Pi瓜氨酸精氨酸代琥珀酸③ATP+AspAMP+PPiNH3

草酰乙酸苹果酸鸟氨酸②瓜氨酸Pi延胡索酸精氨酸④尿素鸟氨酸H2O⑤尿素合成鸟氨酸循环第89页氨基脱羧反应：产物是一级胺，大部分一级胺有毒，少数作为生物活性物质。γ-氨基丁酸：克制性神经递质组胺：强烈血管舒张剂，能增长毛细血管通透性。5-羟色胺：脑内5-羟色胺可作为克制性神经递质。在外周组织，5-羟色胺有收缩血管作用第90页第九章核酸代谢核酸代谢核酸降解核酸合成核苷酸合成DNA合成RNA合成第91页1、核酸降解：蛇毒磷酸二酯酶和牛脾磷酸二酯酶作用位点PPPPPP

AGCTGCOH5`3`牛脾磷酸二酯酶蛇毒磷酸二酯酶第92页腺苷酸腺苷酸脱氨酶次黄苷酸次黄苷核苷酸酶Pi戊糖－1－磷酸次黄嘌呤核苷磷酸化酶核苷核苷脱氨酶腺嘌呤腺嘌呤脱氨酶黄嘌呤鸟嘌呤尿酸尿囊素尿囊酸尿素＋乙醛酸人，猿，鸟其他哺乳类硬骨鱼两栖类，鱼嘌呤降解产物第93页胞嘧啶NH3尿嘧啶二氢尿嘧啶H2OCO2+NH3β-丙氨酸β-脲基异丁酸β-氨基异丁酸H2O丙二酸单酰CoA乙酰CoATCA肝尿素甲基丙二酸单酰CoA琥珀酰CoATCA糖异生胸腺嘧啶嘧啶降解产物第94页2、核苷酸合成：从头合成途径和补救途径从头途径中元素来源第95页CCCCNN氨甲酰磷酸谷胺酰胺二氧化碳天冬氨酸第96页3、DNA生物合成半保留复制：即新双链DNA中，一股链来自模板，一股链为新合成。复制子：基因组能独立进行复制单位半不持续复制：DNA双链在进行复制时，一条模板链3’→5’方向，复制链以5→’3’方向持续合成，另一条模板链3’→5’方向，复制链以5’→3’方向合成许多DNA片断，最终连成完整链。第97页冈崎片断：冈崎用电子显微镜看到了DNA复制过程中出现某些不持续片段，这些不持续片段只存在与DNA复制叉上其中一股。后来就把这些不持续片段称为冈崎片段。第98页DNA聚合酶ⅠDNA聚合酶ⅡDNA聚合酶Ⅲ不一样种类亚基数目1≥7≥10相对分子质量103000880009000005´→3´核酸聚合酶活性+++3´→5´核酸外切酶活性+++5´→3´核酸外切酶活性+--聚合速度（核苷酸/分）1000~1200240015000~60000连续合成能力3~2001500≥500000分子数/细胞40010010~20功效切除引物，修复修复复制大肠杆菌DNA聚合酶种类第99页DNA连接酶（ligase）原核生物以NAD+为能量供体，为DNA连接酶提供能量。真核生物以ATP为能量供体，为DNA连接酶提供能量拓扑异构酶：是一类可变化DNA拓扑性质酶。解旋酶通过ATP水解提供能量，使碱基对分开大部分解旋酶方向是沿着5’→3’方向单链结合蛋白和引起酶第100页DNA聚合酶1）以四种dNTP为底物2）以DNA为模板，并且需要一段引物，引物是一段与模板互补核酸（DNA或RNA）片断，有3’－OH。3）合成方向是5’→3’4）合成DNA分子性质与亲代DNA相似。第101页复制过程分为：起始，延伸，终止三个阶段第102页增长负超螺旋打开双螺旋单链结合蛋白DnaA拓扑异构酶ⅡDNA起始过程形成引物DnaB第103页复制延伸同步进行前导链和滞后链合成共同途径前导链合成滞后链合成第104页3、复制终止50oriter0ter为终止区，有6个终止位点，每个终止位点有22bp，可与终止蛋白结合，制止复制叉移动。第105页原核生物和真核生物DNA复制辨别原核生物真核生物复杂程度简单复杂复制起点1个多个单个复制叉速度快慢连续进行DNA复制是否酶聚合酶ⅠⅢ解旋酶，拓扑酶连接酶，SSB聚合酶αδ，SSB冈崎片段长度较长较短端粒复制无有第106页2、碱基对旳置换（点突变）：DNA错配碱基在复制后被固定下来，由本来一种碱基对被另一种碱基对所取代点突变转换：两种嘧啶或嘌呤之间互换颠换：嘧啶和嘌呤互换，或是嘌呤和嘧啶互换点突变成果错义突变：三联体密码子变化→蛋白质中某种氨基酸变化。无义突变：氨基酸转变为终止密码子→蛋白质合成停止第107页3、移码突变：由于一种或多种非三整倍数核苷酸对插入或缺失，而使编码区该位点后三联体密码子变化，导致蛋白质翻译错误。第108页DNA损伤修复DNA修复系统直接修复切除修复错配修复重组修复SOS修复与易错修复第109页5、DNA指导RNA聚合RNA聚合酶活性特点：1）底物：4种NTP2）模板：DNA双链中一条链3）合成方向：5’→3’4）合成RNA链第一种核苷酸5’有3个磷酸基5）引物：无6）外切酶作用：无

第110页表1：E.coliRNA聚合酶各亚基大小与功能：亚基亚基数分子量基因功效β’1160rpoC与模板DNA结合β1150rpoB与核苷酸