氨基酸蛋白质

氨基酸蛋白质第1页/共43页蛋白质：含氮的天然高聚物，生物体内一切组织的基本组成部分。除水外，细胞内80％都是蛋白质,人类的主要营养物质之一。

酶（球蛋白）——机体内起催化作用激素（蛋白质及其衍生物）——调节代谢血红蛋白——运输O2和CO2

抗原抗体——免疫作用蛋白质→－氨基酸多肽→

－氨基酸在生命现象中起重要的作用：第2页/共43页第一节氨基酸一、简介：

蛋白质、多肽水解→α－氨基酸天然--有旋光性，L-构型。

第3页/共43页20种常见氨基酸：

结构名称缩写等电点甘氨酸Gly5.97丙氨酸Ala6.00*缬氨酸Val5.96*异亮氨酸Ile5.98I、中性第4页/共43页

结构名称缩写等电点*亮氨酸Leu6.02*苯丙氨酸Phe5.48半光氨酸Cys5.07*苏氨酸Thr5.6第5页/共43页

结构名称缩写等电点*蛋氨酸Met5.74丝氨酸Ser5.68第6页/共43页

结构名称缩写等电点脯氨酸pro6.30酪氨酸Tyr5.66*色氨酸Trp5.89

天门冬氨酸Asp2.77II酸性第7页/共43页

结构名称缩写等电点谷氨酸Glu3.22III碱性*赖氨酸Lys9.74精氨酸Arg10.76组氨酸His7.59(*为必要氨基酸，人体内不能合成，只能从食物中得到）第8页/共43页二、氨基酸的来源和制法1、蛋白质水解2、α-卤代酸的氨解第9页/共43页3、盖布瑞尔（Gabrial）法

第10页/共43页4、斯特雷克合成法第11页/共43页两性∵氨基酸既含有－NH2，又含有－COOH∴它既能与酸成盐：

又能与碱成盐：三、氨基酸的性质1、两性与等电点第12页/共43页实际上，氨基酸分子以内盐形式存在：

第13页/共43页等电点

当氨基酸溶于水时，－COOH与－NH2都可电离：但－COOH和－NH2的电离程度不同。通常，电离程度：－COOH＞－NH2

第14页/共43页

加酸或加碱于氨基酸水溶液中，可调节－COOH和－NH2的电离程度，使－COOH和－NH2的电离程度相同，此时溶液的pH值称为氨基酸的等电点：第15页/共43页等电点的定义：①氨基酸溶液中羧基与氨基的电离程度相同时溶液的pH值。②氨基酸在溶液中以偶极离子存在时，溶液的pH值。③在电场中，氨基酸既不向阴极移动，也不向阳极移动时，氨基酸溶液的pH值。第16页/共43页不同的氨基酸，其等电点不同

等电点时，氨基酸溶解度最小，最容易从溶液中析出。利用等电点，可分离各种不同的氨基酸。

等电点

中性氨基酸

5～6.3酸性氨基酸

2.8～3.2碱性氨基酸

7.6～10.8

控制PH值，可得不同电荷形式的离子—电泳分离第17页/共43页可以分别起氨基和羧基的反应：2、与亚硝酸的反应：定量分析伯氨基第18页/共43页什么是水合茚三酮？茚三酮反应：其他氨基酸，包括N-取代α-氨基酸，均无此反应。∴用茚三酮反应可鉴别α－氨基酸，也可用于α－氨基酸的比色分析及色谱分析。

3、与水合茚三酮的反应：第19页/共43页多肽的分类和命名

肽——α-氨基酸分子间失水，以(酰胺键、肽键)相连而成的化合物。由两个α-AA分子间失水而成的肽称为二肽；由三个α-AA分子间失水而成的肽称为三肽；由多个α-AA分子间失水而成的肽称为多肽。组成多肽的α-氨基酸可以相同，也可不同。第二节多肽

第20页/共43页例如，由甘氨酸和丙氨酸所形成的二肽：

A与B结构不同，是不同的化合物。

A：N端——甘氨酸，C端——丙氨酸；

B：N端——丙氨酸，C端——甘氨酸。第21页/共43页第22页/共43页命名：

以C－端为母体。例：第23页/共43页多肽在自然界中广泛存在，在生物体中起着各种不同的作用。例如，胰岛素可控制碳水化合物的正常代谢。牛胰岛素是由51个氨基酸组成。

第24页/共43页第25页/共43页1965年，我国首次人工合成结晶牛胰岛素第26页/共43页肽的水解第27页/共43页第三节蛋白质

蛋白质和多肽都是由α－氨基酸组成的，它们之间没有严格的区别。一般M＞1万，叫蛋白质；M＜1万，叫多肽。

一、蛋白质的组成和分类

组成元素：

C：50－55%，H：6.5－7.5%，O：19－24%，

N：15－19%，S：0.23－2.4%，Fe、I、P等微量。分类：蛋白质结构复杂，只能根据形状、组成、生理作用、溶解度分类。第28页/共43页第29页/共43页二、蛋白质的性质(甲)溶液性质蛋白质分子量高，其溶液具有亲水胶体的性质，不能透过半透膜。据此可分离、提纯蛋白质。(乙)盐析向蛋白质溶液中加入无机盐（如(NH4)2SO4、MgSO4、NaCl等），蛋白质可从溶液中析出。盐析为可逆过程。（但若蛋白质在浓的无机盐溶液中久置会变性）不同蛋白质盐析时所需盐的最低浓度不同。据此可分离蛋白质。第30页/共43页(丙)两性和等电点与氨基酸相似，蛋白质也是两性物质：①蛋白质与强酸或强碱都能成盐；②在强酸性介质中，蛋白质以正离子形式存在，在电场中向阴极运动；在强碱性介质中，蛋白质以负离子形式存在，在电场中向阳极运动。③调节蛋白质溶液的pH值，总会在某一pH值下使蛋白质以偶极离子形式存在，所以蛋白质也有等电点。④不同蛋白质具有不同的等电点，据此可分离蛋白质。如梯度pH电泳法。(丁)变性蛋白质受热、紫外线及某些化学试剂（如HNO3、Cl3CCOOH、苦味酸、单宁酸、重金属盐Cr3+、Hg2+、As3+等）作用时，蛋白质的结构、性质发生变化，失去生理活性。如煮鸡蛋、生皮鞣制等。蛋白质的变性一般为不可逆的。第31页/共43页(戊)显色反应

A.水合茚三酮反应

B.缩二脲反应第32页/共43页C.与HNO3的颜色反应

可利用颜色反应来鉴别蛋白质。如临床分析中尿蛋白的检验。第33页/共43页三、蛋白质的结构

蛋白质是最复杂的天然高分子，其结构可用四级结构来描述。一级结构——指α－氨基酸的排列顺序。

二级结构——指蛋白质的空间构象。由于氢键的作用使肽链（蛋白质）呈α-螺旋或β-折叠片结构。第34页/共43页肽平面第35页/共43页

α－螺旋：肽链呈右手螺旋状。第36页/共43页β－折叠片：肽链伸展在褶纸形的平面上，相邻的肽链又通过氢键缔合。第37页/共43页β-折叠第38页/共43页

很多蛋白质常常是在分子链中既有α-螺旋，又有β-折叠，并且多次重复这两种空间结构：第39页/共43页γ－螺旋：肽链呈左手螺旋状。γ－螺旋存在于胶朊纤维中。由于脯氨酸和羟脯氨酸的环状结构，与其他氨基酸缩合成肽链后，不再存在N－H，不利于形成α-螺旋。第40页/共43页三级结构——在二级结构的基础上再进一步卷曲、褶叠、盘绕。（多条肽链扭成“麻花”。）