分子生物学蛋白质的生物合成

分子生物学蛋白质的生物合成第1页，课件共106页，创作于2023年2月第2页，课件共106页，创作于2023年2月蛋白质的生物合成：

将核酸中的核苷酸序列编码的遗传信息，通过遗传密码破译的方式解读为蛋白质分子中20种氨基酸的排列顺序。

1.合成过程

2.蛋白质分子的折叠与加工

3.蛋白质分子的转运与定位

4.蛋白质分子合成的调控第3页，课件共106页，创作于2023年2月一、蛋白质的合成过程

(内容为教材p76~95)第4页，课件共106页，创作于2023年2月第5页，课件共106页，创作于2023年2月tRNA运送氨基酸到对应的mRNA密码子上rRNA和蛋白质提供了一个将特定的氨基酸聚合成肽链的装置mRNA代表蛋白质的核苷酸序列第6页，课件共106页，创作于2023年2月1．mRNA含有从DNA转录来的遗传信息，是蛋白质合成的模板mRNA的结构组成一般包括：

-5’非翻译区(5’-untranslatedregion,5’-UTR)-开放阅读框架(openreadingframe,ORF)-3’非翻译区(3’-untranslatedregion,3’-UTR)第7页，课件共106页，创作于2023年2月细菌mRNA为多顺反子5’-UTR3’-UTRORF5’-UTR在起始密码子前面ORFORF3’-UTR在终止密码子后面真核生物mRNA为单顺反子mRNA组成结构示意第8页，课件共106页，创作于2023年2月(1)5’-UTR

——位于mRNA5’端起始密码子之前的非翻译区，即不表达蛋白质的核酸序列区；5’-UTR有翻译起始信号

原核mRNA5’-UTR有嘌呤丰富的序列参与翻译起始。

真核mRNA5’-UTR的长度差别很大。5’-UTR区与特异蛋白因子结合调控翻译起始第9页，课件共106页，创作于2023年2月SDSequence原核生物mRNA的起始密码子AUG上游4-13个核苷酸以外有一段含嘌呤核苷酸较多的保守序列，它是mRNA和核糖体识别、结合的位点。SD序列与核糖体小亚基16SrRNA上一段富含嘧啶核苷酸的保守序列互补，核糖体借此判定mRNA的翻译起始位点。KozakSequence真核生物起始密码子常处于-CCACCAUGG-序列之中，这段保守序列的存在能增加翻译起始的效率，这段序列称为Kozak序列。第10页，课件共106页，创作于2023年2月SDSequence第11页，课件共106页，创作于2023年2月(2)3’-UTRmRNA的3’非翻译区指位于终止密码子之后的非编码序列，它们在翻译过程中同样有着调控作用。第12页，课件共106页，创作于2023年2月(3)开放阅读框架阅读框架(readingframe):mRNA中含有翻译密码的全部碱基序列

开放阅读框架(openreadingframe，ORF):由编码氨基酸的三联体密码子组成的连续DNA序列，能翻译成蛋白质，从AUG开始到终止密码子结束。DNA序列通常包含一个ORF第13页，课件共106页，创作于2023年2月遗传密码的发现：1954年前苏联-美国物理学家伽莫夫G.Gamow用数学的方法推断3个碱基编码一个氨基酸。——Nature文章1961年克里克第一个用T4噬菌体实验证明了遗传密码中3个碱基编码一个氨基酸。——增加或减少1个和2个碱基均会引起突变，无法产生正常功能的蛋白质，而加入或减少3个碱基时却可以合成正常功能的蛋白质遗传密码从一个固定的起点开始,以非重叠的方式阅读,编码之间没有分隔符。1961年尼伦伯格M.W.Nirenberg和马太H.Matthaei利用无细胞系统进行体外合成破译了第一个遗传密码。——与罗伯特·W·霍利及哈尔·葛宾·科拉纳共同获得1968年诺贝尔生理学或医学奖。1969年科学家们破译了全部的密码。第14页，课件共106页，创作于2023年2月这种体系是用大肠杆菌制备的。方法是在氧化铝缓冲溶液中研磨大肠杆菌菌体，然后离心除去细胞壁和细胞膜碎片，留下来的液体部分即是无细胞体系。在这一体系中，保留了大肠杆菌原有的DNA、RNA、tRNA、核糖体、各种酶以及Mg2+等金属离子。再经过一段时间保温后，原有的DNA、RNA都降解掉，蛋白质的合成也就停止了。在这种情况下，如再向溶液中加入外源mRNA和混合的各种氨基酸并补充能量（如ATP），经过保温后即有新的蛋白质合成。新合成蛋白质的氨基酸组成（种类和顺序）应当对应于所加外源mRNA中核苷酸排列顺序，也就是说对应于mRNA的密码。尼伦伯格在试验中加入的氨基酸一共20种，但轮流地将一种氨基酸用14C同位素标记。合成反应后，用三氯乙酸将蛋白质沉淀，并转移至滤纸片上，测定纸片上放射性的有无或强度，即可知是哪一种氨基酸掺入蛋白质，它和加入的外源mRNA模板有怎样的关系。第15页，课件共106页，创作于2023年2月密码子codon64个密码子中，61个编码氨基酸，3个导致翻译终止3个终止密码子，根据发现的历史和发现者的姓名，又被命名为：UAA：赭石密码子UAG：琥珀密码子UGA：乳白石密码子第16页，课件共106页，创作于2023年2月密码子的性质：（1）连续性（2）简并性和摆动性多种密码子编码同一个氨基酸，区别仅在于密码子的第三位碱基不同（3）通用性：线粒体密码遗传密码具有通用性，仅在极个别物种中存在变化，这种特例往往与起始和终止有关细胞器，如线粒体和叶绿体中有自己的基因组，合成蛋白质是使用得密码子也与通用密码子有差别（4）偏爱性多数氨基酸有一个以上的密码子，但这些密码子使用频率各不相同，称为遗传密码的偏爱性第17页，课件共106页，创作于2023年2月简并性第18页，课件共106页，创作于2023年2月在支原体、纤毛虫等个别原核生物中存在的密码子改变第19页，课件共106页，创作于2023年2月大肠杆菌少用的密码子密码子编码的氨基酸 AGA,AGG,CGA,CGG 精氨酸（Arg) TGT,TGC 半胱氨酸(Cys)GAG,GGG 甘氨酸(Gly) ATA 异亮氨酸(Ile) CTA,CTC 亮氨酸(Leu) CCC,CCT,CCA脯氨酸(Pro) TCA,AGT,TCG,TCC 丝氨酸(Ser) ACA 苏氨酸(Thr) 第20页，课件共106页，创作于2023年2月

通过在不同的起始位点起始表达或在不同的终止位点终止表达，一条基因可以翻译出不同的蛋白质*原核生物的多顺反子序列

通过使用不同的读框，两条基因可共享一段DNA序列*噬菌体的重叠基因第21页，课件共106页，创作于2023年2月2．rRNA——蛋白质合成场所提供了mRNA与氨基酰-tRNA相互作用的空间，快速高效每个核糖体由大小两个亚基组成。大小亚基均由多种蛋白质及多种rRNA组成。原核生物核糖体中相对分子质量较大的rRNA，是维系核糖体结构的骨架;大亚基上的rRNA具有肽基转移酶活性；小亚基16SrRNA上有与S-D序列互补的序列；大亚基5SrRNA上有保守序列与tRNA中TψC环上序列互补。核糖体上有三个tRNA结合位点：A位点、P位点、E位点。第22页，课件共106页，创作于2023年2月原核生物核糖体组成真核生物核糖体组成第23页，课件共106页，创作于2023年2月核糖体的大小足以结合mRNA和tRNA第24页，课件共106页，创作于2023年2月核糖体上的功能位点细菌核糖体的3个tRNA结合位点：A位：氨基酰tRNAP位：肽酰tRNAE位：空tRNA脱出位点第25页，课件共106页，创作于2023年2月核糖体蛋白（RP）：Rpl大亚基核糖体蛋白，rps小亚基核糖体蛋白参与蛋白质合成：rRNA折叠，调整核糖体构象等核糖体外功能：参与调控基因转录翻译，调控细胞增殖、凋亡、分化等RP表达异常会引发贫血、肿瘤等严重疾病核糖体核酸（rRNA）：构成翻译进行的空间构象，定位并结合mRNA（p81图4-1）肽基转移酶，催化肽键形成第26页，课件共106页，创作于2023年2月3．tRNA——氨基酸的转运工具三级结构氨基酸反密码子每个氨基酸都至少有一个tRNA，由特定的氨基酰-tRNA合成酶催化tRNA与氨基酸的结合携带特定氨基酸的tRNA通过反密码子特异性地与mRNA密码子配对第27页，课件共106页，创作于2023年2月tRNA与氨基酸特异性结合：氨基酸结合位点反密码子副密码子：tRNA上一些特定区域，可帮助特异性识别氨基酸氨基酰-tRNA合成酶：识别tRNA和氨基酸，有校正功能第28页，课件共106页，创作于2023年2月Aa-tRNAaa第29页，课件共106页，创作于2023年2月*一个特殊的tRNA

——原核生物起始Met转运氨基酸甲酰化*真核生物有单独携带起始Met的tRNA，写作tRNAiMet，区别于tRNAeMet；二者分别被起始和延长过程中的酶和蛋白因子所识别。第30页，课件共106页，创作于2023年2月4．蛋白质合成过程蛋白质的合成还需要其他许多物质的参与，包括：

蛋白质因子——IF，EF，RFATP，GTP

无机离子

20种氨基酸等第31页，课件共106页，创作于2023年2月翻译过程从开放阅读框架的5‘-AUG开始向3’方向阅读，按照mRNA上三联体密码子的顺序指导蛋白质从N端向C端合成，直至终止密码的出现。整个合成过程分为5个阶段：氨基酸的活化——氨基酰tRNA的形成肽链合成的起始肽链的延长肽链合成的终止及释放翻译后蛋白质的折叠及加工第32页，课件共106页，创作于2023年2月*氨基酸的活化AA+tRNA→氨酰-tRNA细胞中一般只有二十种氨酰-tRNA合成酶，不同tRNA与同一氨基酸的结合均由同一个酶催化。合成酶有很强的校对功能。黄色碱基为识别必需位点第33页，课件共106页，创作于2023年2月原核生物肽链合成的起始第34页，课件共106页，创作于2023年2月AA2原核生物多肽合成延伸过程示意图第35页，课件共106页，创作于2023年2月原核生物多肽合成终止第36页，课件共106页，创作于2023年2月

真核生物mRNA与小亚基的结合第37页，课件共106页，创作于2023年2月真核生物翻译的起始第38页，课件共106页，创作于2023年2月第39页，课件共106页，创作于2023年2月真核生物的释放因子比原核生物的少，只有两种，eRF-1和eRF-3，前者可以识别三种终止密码，后者作用类似RF-3，促进eRF-1与核糖体的结合，激发终止反应。第40页，课件共106页，创作于2023年2月5、蛋白质合成与药物阻断蛋白质合成的药物抗生素抗生素作用点作用原理四环素原核核糖体小亚基抑制氨基酰-tRNA与小亚基结合链霉素原核核糖体小亚基改变构象引起读码错误氯霉素原核核糖体大亚基抑制肽基转移酶红霉素原核核糖体大亚基抑制转位酶放线菌酮真核核糖体大亚基抑制肽基转移酶嘌呤霉素真核、原核核糖体引起未成熟肽链脱落第41页，课件共106页，创作于2023年2月干扰素：真核细胞感染病毒后分泌的一类具有抗病 毒作用的蛋白质，可抑制病毒繁殖分为α-（白细胞）型、β-（成纤维细胞）型和γ-（淋巴细胞）型作用机制：激活蛋白激酶活化核酸内切酶使mRNA降解毒素：细菌毒素、植物毒素第42页，课件共106页，创作于2023年2月二、蛋白质合成后的折叠与加工合成后的折叠：形成特定的空间结构翻译后的加工：使具有正确的生理学活性第43页，课件共106页，创作于2023年2月1、合成后折叠多肽链在其被折叠成稳定的三维结构后就会变成功能性的蛋白质，不正确折叠的蛋白质会对细胞产生破坏性的影响，甚至对机体也会带来大的不利作用，比较典型的例子就是阿尔兹海默症或者帕金森病等神经变性病。为了预防折叠的失误，细胞拥有一套完整的折叠助手“工厂”，这种折叠助手就是分子伴侣（molecularchaperones）。某些分子伴侣可以在蛋白合成期间帮助折叠蛋白质第44页，课件共106页，创作于2023年2月分子伴侣(chaperone)胞内保守蛋白，能与其它构象不稳定（松弛构象）的蛋白质结合并使之稳定，通过与多肽结合来帮助被结合多肽在体内的折叠、组装、转运或降解，完成任务后又从多肽上释放下来。分子伴侣是细胞内蛋白质折叠和组装的重要调节者。一方面帮助新生的未折叠的蛋白质折叠获得正确的构象，另一方面识别变性的蛋白质，帮助其复性或介导其降解。在蛋白质构象形成和转运过程中，分子伴侣都起作用。核糖体结合性分子伴侣和非核糖体结合性分子伴侣第45页，课件共106页，创作于2023年2月热休克蛋白家族主要成员根据亚基分子量大小和氨基酸序列同源性的不同分类第46页，课件共106页，创作于2023年2月主要几种热休克蛋白的功能第47页，课件共106页，创作于2023年2月两种主要类型的非核糖体结合性分子伴侣——Hsp70和Hsp60Hsp70能结合尚未离开核糖体的新生肽链或正在穿膜的肽链，防止这些肽链因疏水区外露而发生凝集，从而有利于肽链的正确折叠。Hsp60(GroEL)分子具有桶状结构,能协助尚未完成折叠或已经发生错误折叠的多肽链成为正确折叠的活性分子。第48页，课件共106页，创作于2023年2月HSP70是进化上最保守的蛋白质之一，结构主要由一个N端ATPase功能域和一个C端区域组成HSP70能够以依赖于ATP的方式结合和释放非天然构象多肽的疏水片段，并能通过遮蔽这些片段而稳定蛋白质的松弛构象和阻止聚集．作为分子伴侣参与所有细胞内蛋白质的从头合成和定位、蛋白质的成熟和错误折叠蛋白质的降解及调节过程，因而能够严重地影响生长在正常条件和应激条件下生存的细胞功能和代谢过程第49页，课件共106页，创作于2023年2月第50页，课件共106页，创作于2023年2月热休克蛋白60（HSP60）也是一类进化上高度保守的蛋白质家族。生理状态时协助多肽或蛋白质的正确转位、折叠和装配,，起“分子伴侣”的作用；在应激状态下，HSP60过表达或异位表达,作为一种自身抗原被免疫系统识别，诱发机体的保护性免疫应答，也可作为一种信号分子，在信号转导中发挥作用。HSP60在自身免疫性疾病、传染病、动脉粥样硬化及慢性感染的发病中均发挥重要的作用。第51页，课件共106页，创作于2023年2月GroE系统是大肠杆菌的HSP60，由GroEL（Hsp60）及其它的辅助分子伴侣GroEs（Hsp10）组成。GroEL蛋白为两层双环的中空圆柱结构，每个环由7个亚基组成，每个亚基由3个结构域组成：顶端结构域是底物和其辅助分子伴侣GroES的结合位点；赤道结构域有微弱的ATP酶活性；铰链结构域是和别的结构域相连的地方，并在顶端结构域和赤道结构域间传递构象变化。在GroEL蛋白的中央空腔中可结合多种非天然的多肽，一般来说，GroEL介导的蛋白质折叠需要GroES的协助。GroES是连在GroEL的末端。GroEL单独也可以帮助某些底物折叠。第52页，课件共106页，创作于2023年2月在新生蛋白质的正确折叠和组装以及变性蛋白质的恢复过程中起重要作用在蛋白质跨膜转移或蛋白质插入E.coli细胞质膜过程中起重要作用GroEL的功能第53页，课件共106页，创作于2023年2月GroEL复合体结构第54页，课件共106页，创作于2023年2月E.ColiGroEL帮助蛋白质折叠原理示意图第55页，课件共106页，创作于2023年2月与蛋白质折叠有关的其他折叠酶：蛋白质二硫键异构酶（PDI）

PDI定位在内质网管腔内，含量丰富，催化蛋白质分子内巯基与二硫键之间的交换反应，从而催化蛋白质二硫键的形成、还原（断裂）或重排（异构化）。

肽-脯氨酰顺反异构酶（PPI）

PPI广泛分布于各种生物体及各种组织中，多数定位于胞浆，在细胞中催化肽基脯氨酰的顺式与反式旋转体的相互转变。

第56页，课件共106页，创作于2023年2月2、蛋白质合成后的加工（P97）一级结构的修饰肽链N端Met或fMet的切除特定氨基酸的共价修饰二硫键的形成多蛋白的加工前体蛋白的加工空间结构的修饰：亚基聚合、辅基连接第57页，课件共106页，创作于2023年2月二硫键的形成和正确配对谷胱甘肽参与蛋白质二硫键的生成。内质网中存在二硫键异构酶（PDI），能催化二硫键的正确配对。第58页，课件共106页，创作于2023年2月

蛋白质前体的加工

切除N端的蛋氨酸或甲酰蛋氨酸残基。切除非功能所需肽段同一蛋白质前体，经过不同的剪切或剪接方式，产生不同的活性蛋白质。第59页，课件共106页，创作于2023年2月胰岛素原的加工胰岛素原经加工，切除不必要的肽段，形成胰岛素translation第60页，课件共106页，创作于2023年2月剪切——鸦片促黑皮质原(POMC)的加工translationNC信号肽PMOCKRKR103肽

(？)ACTH-LT-MSH-MSHEndophin第61页，课件共106页，创作于2023年2月剪接蛋白质前体可以通过多肽的剪辑，剪除某些氨基酸序列片断，然后再以一定的顺序结合起来，最终形成成熟的、有活性的蛋白质的现象。“内蛋白子”（某些蛋白质内发现的部分间隔顺序，可自我催化蛋白质前体的剪接，切下的部分称为游离内蛋白子，其意义类似于hnRNA中的内含子）的发现提示，仅根据DNA序列来推算蛋白质序列，还存在一定风险。第62页，课件共106页，创作于2023年2月

辅基连接——蛋白质的糖基化(1)许多分泌蛋白质和膜蛋白含有1至多个寡糖链。胞质溶浆内蛋白不含寡糖链。(2)糖蛋白表面的糖链有两种类型：N连接寡糖链和O连接寡糖链。N连接寡糖通过N-乙酰葡萄糖胺连接于天冬酰胺残基侧链的酰胺基上；O连接寡糖通过N-乙酰半乳糖胺与蛋白质的丝氨酸或苏氨酸的羟基连接。(3)糖基化是在内质网和高尔基体中完成的。N连接寡糖和O连接寡糖的生物合成途径不同。第63页，课件共106页，创作于2023年2月糖基化蛋白的N-连接和O-连接方式第64页，课件共106页，创作于2023年2月三、蛋白质的转运/定位第65页，课件共106页，创作于2023年2月细胞中蛋白质的合成发生在两个场所：

绝大部分由细胞质中的核糖体合成；极少部分由细胞器(叶绿体和线粒体)中的核糖体合成(保留在细胞器内)合成后的蛋白质有三个去向：留在细胞质中，运到特定的细胞器内；分泌到细胞外第66页，课件共106页，创作于2023年2月游离核糖体上合成的蛋白质释放于细胞质，一部分就留在细胞质中，另一部分需要转运到细胞核、线粒体、叶绿体等。膜结合核糖体上合成的蛋白质主要是膜蛋白、分泌蛋白以及存在于溶酶体、内质网和高尔基体腔内的酶等。第67页，课件共106页，创作于2023年2月这就意味着合成后的蛋白质必须经过运输才能够得到准确的定位：蛋白质通过膜上的特殊结构进行跨膜转运第68页，课件共106页，创作于2023年2月分泌蛋白游离核糖体膜结合核糖体翻译后转运翻译时转运

蛋白质完全翻译完成后从核糖体上脱落，扩散至合适的定位点

蛋白质便进行翻译合成边与运输元件结合蛋白质由特殊途径定位细胞质蛋白线粒体信号核信号高尔基体滞留信号内质网滞留信号第69页，课件共106页，创作于2023年2月无论是蛋白质边翻译边进入内质网，还是蛋白质翻译后再扩散至特定的细胞部位，蛋白质都要利用N端的一段特殊序列引导进膜，这段引导序列在成熟蛋白质中已被切除两个与蛋白质运送有关的理论：

信号肽假设——翻译时转运导肽假设——翻译后转运第70页，课件共106页，创作于2023年2月1．信号肽假说——针对分泌蛋白当编码分泌蛋白的mRNA与胞浆中游离核糖体结合后，蛋白质的合成立即开始。首先合成的是蛋白质N-端的信号肽序列。胞浆中信号识别颗粒(SRP)识别、结合信号肽，并进入核糖体A位点，使肽链延伸反应暂时停止。核糖体-mRNA-信号肽-SRP复合体与内质网膜表面的SRP受体结合。第71页，课件共106页，创作于2023年2月SRP释放核糖体A位点，多肽链的合成立即恢复。SRP从其受体上释放下来，完成SRP循环。在内质网膜表面的核糖体受体蛋白和蛋白转运因子协同作用下，信号肽及新生肽链穿过跨膜通道。内质网腔内侧面的信号肽酶切除并进一步水解信号肽。第72页，课件共106页，创作于2023年2月

信号肽(SignalPeptide)

位于分泌性蛋白质N端的长约16-30个氨基酸残基的序列。信号肽的N端是带正电荷的氨基酸残基（碱性氨基酸）构成，随后是6-12个疏水性氨基酸连续排列的疏水肽段。疏水肽段能形成一段α螺旋，在信号肽序列之后的一段氨基酸残基也能形成一段α螺旋，两段α螺旋会形成一个易嵌入细胞膜的发夹结构。第73页，课件共106页，创作于2023年2月

信号肽结构模式第74页，课件共106页，创作于2023年2月

信号识别颗粒

(SignalRecognitionParticle,SRP)：

由一个7SRNA(305个碱基)和6个蛋白质分子组成的狭长核糖核蛋白复合物，SRP能识别并结合信号肽，形成SRP-新生肽-核糖体复合物，借助内质网膜上的SRP受体，将SRP-新生肽-核糖体复合物带到内质网膜的外表面。SRP与新生肽-核糖体结合后能抑制肽链的延伸，SRP与SRP受体的结合恢复了肽链的延伸作用。第75页，课件共106页，创作于2023年2月SRP的各种功能都与其特殊的蛋白质有关，7SRNA为SRP提供结构框架，保证蛋白质的组装结合信号识别受体结合肽链延伸终止第76页，课件共106页，创作于2023年2月SRP受体：膜上的二聚体蛋白，可能识别SRP中的7SRNA，又称停靠蛋白第77页，课件共106页，创作于2023年2月

信号肽和信号识别颗粒第78页，课件共106页，创作于2023年2月信号序列启动入膜过程内质网膜内质网腔信号肽部分被信号肽酶切除第79页，课件共106页，创作于2023年2月信号肽酶(signalpeptidase)

由5个蛋白质组成的复合物，能将蛋白质的信号肽切割下来。信号肽酶定位于内质网膜的腔面，说明信号肽在被切除前必须穿越内质网膜内质网膜表面存在核糖体受体蛋白，该蛋白与蛋白转运因子相连，形成跨膜通道第80页，课件共106页，创作于2023年2月

蛋白质穿越内质网膜信号肽酶第81页，课件共106页，创作于2023年2月第82页，课件共106页，创作于2023年2月共翻译：蛋白质的跨膜过程是在翻译过程中完成的，即边翻译边跨膜，故称为共翻译*SRP循环：从SRP受体上释放下来的SRP可以循环使用，与下一个信号肽结合，重复跨膜过程。第83页，课件共106页，创作于2023年2月2、导肽假说由导肽牵引的蛋白质是属于合成后再分选和运输的，不同于信号肽引导的边翻译边运输(共翻译)过程。导肽，又称转运肽(transitpeptide)或导向序列(targetingsequence)，它是游离核糖体上合成的蛋白质的N-端信号。

第84页，课件共106页，创作于2023年2月导肽长度大约20～80个氨基酸，通常带正电荷的碱性氨基酸(特别是精氨酸和赖氨酸)含量较为丰富,这些氨基酸对于蛋白质的定位具有重要作用。不同的导肽之间没有同源性，说明导肽的序列与识别的特异性有关，而与二级或高级结构无太大关系。第85页，课件共106页，创作于2023年2月不同部位的线粒体蛋白质前体具有不同类型的导肽序列。导肽序列中的每一肽段含有各自的导向信息。如导向基质的肽段、基质蛋白酶切割位点、导向膜间空间肽段、停止转运和外膜定位肽段等。跨膜运输前，蛋白质由分子伴侣结合，保持其未折叠状态，或防止其错误折叠。第86页，课件共106页，创作于2023年2月几种线粒体蛋白质导肽的特征第87页，课件共106页，创作于2023年2月导肽牵引蛋白质跨越线粒体膜转运过程第88页，课件共106页，创作于2023年2月跨膜时不折叠，保持柔性构象未折叠蛋白质结合分子伴侣3、分子伴侣参与蛋白质的跨膜运输第89页，课件共106页，创作于2023年2月分子伴侣参与蛋白质的跨膜运输第90页，课件共106页，创作于2023年2月4、蛋白质的正向运输和逆向运输正向运输：从内质网向高尔基体方向移动逆向运输：内质网中的蛋白质进入高尔基体后，通过特殊的信号又返回内质网第91页，课件共106页，创作于2023年2月5、蛋白质的定位分泌蛋白(secretoryprotein)输送至细胞外细胞质膜蛋白(plasmamembraneprotein)的定位内质网膜蛋白(endoplasmicreticu