第三章-蛋白质化学

第三章

蛋白质化学

ProteinChemistry10/18/2023110/18/20232

认识蛋白质

十八世纪，人们根据物质受热后的性质变化，将物质分为二类，一是受热后其性质保持不变的，称为无机物（如金属、盐类、水等）；另一类受热后发生质的变化，因其大部分直接或间接来自有机体，故称为有机物。1777年，法国化学家马凯（MacquerP.J.）将加热后能凝固的物质称为“蛋白性物质”。十九世纪三十年代，荷兰生理学家米勒（MüllerG.J.）用元素分析法对血清、蛋清、蚕丝等进行分析发现，它们的元素组成很都很相似，可用化学式C40H62N10O12来表示。而且，他发现可用此化学式表示的物质在生物体无所不在，认为这种物质对生物体是最重要的，于是命名为proteid。同时，瑞典化学家柏齐力乌斯（Berzelius）称之为protein，此词来自希腊语，意思是“最重要的”、“第一位的”。这就是我们中国人所称之为的蛋白质。10/18/20233蛋白质在生命中的重要性恩格斯曾指出：“生命是蛋白体的存在方式，这种存在方式本质上就在于这些蛋白体的化学组成部分的不断的自我更新。”

第一，蛋白体是生命的物质基础；第二，生命是物质运动的特殊形式，是蛋白体的存在方式；第三，这种存在方式的本质就是蛋白体与其外部自然界不断的新陈代谢。10/18/20234Nat.CellBiol.：英国发现“饿死”癌细胞方法研究人员发现一种名为NF－kB的蛋白质控制着其能量供应方式的转换，如果抑制这种蛋白质的功能，癌细胞就不能按需转换能量供应方式，会进入能量供应不足的状态甚至“饿死”。10/18/20235JACS：剑桥大学将第21种氨基酸引入线虫细胞秀丽隐杆线虫10/18/20236Firefliesemitlightcatalyzedbyluciferase（荧光素酶）withATP10/18/2023710/18/20238Erythrocytes（红细胞）containalargeamountofhemoglobins（血红蛋白）,theoxygen-transportingprotein.10/18/20239Theproteinkeratin（角蛋白）isthechiefstructuralcomponentsofhair,horn,wool,nailsandfeathers.10/18/202310什么是蛋白质？蛋白质是一切生物体中普遍存在的，由20种左右天然α-氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物；其种类繁多，具有一定的相对分子量、复杂分子结构和特定生物学功能；是表达生物遗传形状的一类主要物质。10/18/202311导学了解蛋白质的分类；区别蛋白质的各级分子结构及其功能；重点掌握氨基酸的结构特点、氨基酸的两性解离与等电点以及蛋白质序列测定；掌握蛋白质的性质；掌握蛋白质的各级结构及其作用力；掌握蛋白质结构与功能的关系。

10/18/20231210/18/20231310/18/202314第一节、蛋白质概述10/18/202315一、蛋白质的分类按形状分：纤维状蛋白

Fibrousproteins球状蛋白质

Globularproteins膜蛋白

Membraneproteins按组成分

简单蛋白（simpleprotein）

结合蛋白（conjugatedprotein）按功能分酶、运输蛋白、营养和贮存蛋白、激素、受体蛋白、运动蛋白、结构蛋白、防御蛋白10/18/202316简

单

蛋

白清蛋白和球蛋白albuminandglobulin广泛存在于动物组织谷蛋白和醇溶谷蛋白glutelinandprolamin植物蛋白，不溶于水，易溶于稀酸/碱精蛋白和组蛋白碱性蛋白存在于细胞核硬蛋白

10/18/202317结

合

蛋

白金属蛋白：简单蛋白+金属元素糖蛋白：简单蛋白+糖类物质脂蛋白：简单蛋白+脂类结合核蛋白：简单蛋白+核酸10/18/2023181.催化功能-酶2.调节功能-激素、基因调控因子3.转运功能-膜转运蛋白、血红/血清蛋白4.贮存功能-乳、蛋、谷蛋白5.运动功能-鞭毛、肌肉蛋白6.结构成分-皮、毛、骨、牙、细胞骨架7.支架作用-接头蛋白8.防御功能-免疫球蛋白9.记忆、识别二、蛋白质的生物学功能10/18/202319

一、蛋白质的元素组成

二、氨基酸—蛋白质的基本结构单位

三、氨基酸的主要理化性质第二节、蛋白质的化学组成10/18/202320一、蛋白质的元素组成10/18/202321蛋白氮占生物组织所有含氮物质的绝大部分。大多数蛋白质含氮量接近于16%

蛋白质含量=每克样品中含氮的克数

6.25凯氏定氮法10/18/202322——蛋白质的基本结构单位具有氨基的羧酸二、氨基酸AminoAcid(AA)*

氨基酸的结构

氨基酸的分类

稀有氨基酸

非蛋白质氨基酸氨基酸的性质10/18/202323蛋白质和多肽可被催化水解蛋白质——月示——胨——多肽——肽——AA1*1045*1032*1031000200100酸/碱能将蛋白完全水解得到各种AA的混合物酶水解一般是部分水解得到多肽片段和AA的混合物氨基酸是蛋白质的基本结构单位1、蛋白质的水解10/18/2023242、氨基酸的结构自然界氨基酸有300种，蛋白质氨基酸有20种，构成蛋白质的AA都是L-构型，天然AA都是α-AA。α-氨基酸结构通式10/18/202325什么是α-氨基酸？----C-C-C-C-COOH

γβα----C-C-C-C(NH2)-COOHα-氨基酸氨基和羧基均与α碳原子相连10/18/202326知识点回顾1、常见AA的结构通式2、常见AA的分类10/18/2023273、氨基酸的分类（1）中性氨基酸（1—NH2，1—COOH）a.脂肪族氨基酸甘氨酸丙氨酸缬氨酸亮氨酸异亮氨酸10/18/202328b.含羟基或硫氨基酸丝氨酸半胱氨酸苏氨酸甲硫（蛋）氨酸巯基甲硫基10/18/202329胱氨酸10/18/20233010/18/202331c.芳香族氨基酸苯丙氨酸酪氨酸色氨酸酚基吲哚基10/18/202332d.亚氨基酸脯氨酸吡咯环10/18/202333（2）酸性氨基酸及其酰胺（1—NH2，2—COOH）天冬氨酸谷氨酸天冬酰胺谷氨酰胺酰胺基10/18/202334（3）碱性氨基酸（2—NH2，1—COOH）赖氨酸精氨酸组氨酸呱基咪唑基10/18/202335思考题根据R侧链的极性该如何给氨基酸分类？10/18/202336

人体所需的八种必需氨基酸

赖氨酸(Lys)，缬氨酸(Val)，蛋氨酸(Met)

色氨酸(Trp)，亮氨酸(Leu)，异亮氨酸(Ile)

苏氨酸(Thr)，苯丙氨酸(Phe)必需氨基酸10/18/2023374、稀有氨基酸

由常见aa经修饰而来。410/18/20233810/18/20233910/18/20234010/18/2023415、非蛋白质氨基酸

200多种多是蛋白质中L型α-AA衍生物有一些是β-，γ-，δ-aa有些是D-型aa10/18/20234210/18/20234310/18/20234410/18/20234510/18/2023461、元素组成：大多数蛋白质含氮量接近于16%，凯氏定氮法2、氨基酸的结构与分类中性氨基酸a.脂肪族氨基酸:Gly,Ala,Val,Leu,Ileb.含羟基或硫氨基酸:Ser,Thr,Cys,Metc.芳香族氨基酸:Phe,Tyr,Trpd.亚氨基酸:Pro酸性氨基酸及其酰胺:Glu,Gln,Asp,Asn碱性氨基酸:Lys,Arg,His10/18/2023474、氨基酸的性质（1）物理性质：除Gly外，氨基酸均含有一个手性

-碳原子，因此都具有旋光性。

10/18/202348Trp279nmTyr278nmPhe259nm蛋白质含量测定280nm各种氨基酸在可见区都没有光吸收，Trp、Try、Phe有紫外吸收。10/18/202349（2）氨基酸的两性解离与等电点（难点）两性电解质偶极离子10/18/202350氨基酸的等电点（Isoelectricpoint,pI）：氨基酸所带净电荷为零时溶液的pH值。[RO][R+][R—]中性及酸性氨基酸：pI=(pK1+pK2)/2碱性AA：pI=(pK2+pK3)/2

10/18/202351Ka1*Ka2=……侧链不含离解基团的中性AApI=(pK’1+pK’2)/210/18/202352甘氨酸滴定曲线10/18/202353酸性AA：pI=(pK1+pKR-COO—)/210/18/202354碱性AA：pI=(pK2+pKR-NH2)/2

10/18/202355思考题：氨基酸溶液pH与pI的关系以及氨基酸的电泳行为？pH>pI时，氨基酸带负电荷，-COOH解离成-COO-，向正极移动。

pH=pI时，氨基酸净电荷为零pH<pI时，氨基酸带正电荷，-NH2解离成-NH3+，向负极移动。10/18/2023561、紫外吸收法（280nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子中含有（）、（）、（）。2、侧链含有咪唑基的氨基酸是（）A、甲硫氨酸B、半胱氨酸C、精氨酸D、组氨酸3、pH为8时，带正电的氨基酸为（）A、GluB、LysC、SerD、Asn4、精氨酸的pK1=2.17、pK2=9.04（

-NH3）pK3=12.48（胍基）pI=（）A、1/2(2.17+9.04)B、1/2(2.17+12.48)C、1/2(9.04+12.48)D、1/3（2.17+9.04+12.48）5、谷氨酸的pK1=2.19(

-COOH)、pK2=9.67(

-NH3)、pK3=4.25(

-COOH)pI=（）A、1/2（2.19+9.67）B、1/2（9.67+4.25）C、1/2(2.19+4.25)D、1/3(2.17+9.04+9.67)

10/18/202357按Ｒ基的极性性质分类：１、非极性Ｒ基aa10/18/202358２、不带电荷的极性Ｒ基aa10/18/2023593、带正电荷的Ｒ基aa10/18/2023604、带负电荷的Ｒ基aa10/18/202361（3）氨基酸的化学反应α-氨基参加的反应与亚硝酸反应与酰化试剂反应与二硝基氟（DNFB）苯反应形成Schiff’s碱反应脱氨基反应与甲醛反应10/18/202362

NH2OHRCHCOOH+HNO2RCHCOOH+H2O+N2VanSlyke

法测氨基氮（体积）的基础。N2中的1/2为氨基氮。

氨基酸定量和蛋白质水解程度的测定。①与亚硝酸反应10/18/202363卞氧酰氯卞氧酰氯氨基酸碱性条件用途：用于保护氨基以及肽链的氨基端测定等。②与酰化试剂反应10/18/202364NO2FO2N+H2N—CH—COOHRNO2O2NHN—CH—COOHR+HF弱碱性DNP-氨基酸（黄色）DNFBSanger法测定N末端氨基酸基础③与二硝基氟苯反应（Sanger反应）10/18/202365Schiff’s碱用途：是多种酶促反应的中间过程。形成Schiff’s碱反应10/18/202366在生物体内经AA氧化酶催化即脱去α-氨基而转变为酮酸。脱氨基反应10/18/202367由于甲醛与氨基作用，形成羟甲基氨基酸、二羟甲基氨基酸，降低了氨基的碱性，pK2减少2-3pH单位，相对地增强了氨基酸的酸性解离。与甲醛反应10/18/202368α-羧基参加的反应成盐和成酯反应10/18/202369α-羧基和α-氨基都参加的反应与茚三酮反应成肽反应10/18/202370与茚三酮反应10/18/20237110/18/202372反应要点A.该反应由—NH2与—COOH共同参与，-氨基酸特有的反应；B.该反应非常灵敏，可在570nm测定吸光值；C.测定范围：0.5~50µg/ml；D.Pro与茚三酮直接生成黄色物质，在440nm测定（不释放NH3），Gln和Asn与茚三酮直接生成棕色物质。应用：A.氨基酸定量分析（先用层析法分离）B.氨基酸自动分析仪：用阳离子交换树脂，将样品中的氨基酸分离，自动定性定量，记录结果。10/18/202373成肽反应AA-NH2与另一AA-COOH间失水形成的酰胺键称肽键，所形成的化合物称肽。10/18/202374氨基酸的化学反应α-氨基参加的反应与亚硝酸反应；与二硝基氟苯反应；与甲醛反应α-羧基参加的反应成盐和成酯反应α-羧基和α-氨基都参加的反应与茚三酮反应；成肽反应10/18/202375第三节蛋白质的结构10/18/20237610/18/202377一、蛋白质的一级结构指蛋白质多肽链中的AA排列顺序。从左到右：N端→C端。AA-NH2与另一AA-COOH间失水形成的酰胺键称肽键，所形成的化合物称肽。酰胺键—肽键稳定一级结构的主要化学键10/18/202378肽键具有部分双键性质，不能自由旋转。肽键具有平面性，组成肽键的4个原子和2个Cα（—Cα—CO—NH—Cα）几乎处在同一平面内（酰氨平面、肽平面）。10/18/202379由两个AA组成的肽称为二肽。由多个AA组成的肽则称为多肽。组成多肽的AA单元称为氨基酸残基。N-端C-端10/18/20238010/18/202381N末端C末端牛核糖核酸酶10/18/202382谷胱甘肽(glutathione,GSH)结构:三肽谷氨酸的-羧基形成肽键－SH为活性基团为酸性肽是体内重要的还原剂10/18/202383GSH过氧化物酶H2O22GSH2H2OGSSG

GSH还原酶NADPH+H+NADP+主要功能:10/18/202384一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。10/18/202385细胞膜脂质双层上G蛋白偶联受体的计算机模拟图10/18/202386二、蛋白质一级结构的测定（重点与难点）蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。一级结构包括：肽链的数目、末端组成、AA组成及排列顺序、二硫键的位置维系一级结构的主要化学键：肽键、二硫键10/18/202387N末端C末端牛核糖核酸酶10/18/20238810/18/2023891.样品必需纯（>97%以上）2.知道蛋白质的相对分子量3.知道蛋白质由几个亚基组成4.测定蛋白质的AA组成前提10/18/202390与AA相关的重要化学反应1、与HNO2反应2、与DNFB反应3、与茚三酮反应4、成肽反应知识点复习10/18/202391蛋白质测序策略1、测定蛋白质分子中多肽链的数目2、拆分多肽链3、分析多肽链的N-末端和C-末端4、多肽链断裂成多个肽段5、测定每个肽段的氨基酸顺序6、确定肽段在多肽链中的次序7、确定原多肽链中二硫键的位置10/18/2023921、测定蛋白质分子中多肽链的数目通过测定末端氨基酸残基的摩尔数与蛋白质分子量之间的关系，即可确定多肽链的数目。蛋白质一级结构的测定10/18/2023932、多肽链的拆分可用8mol/L尿素或6mol/L盐酸胍处理，即可分开多肽链(亚基)。蛋白质一级结构的测定10/18/202394断开二硫键在8mol/L尿素或6mol/L盐酸胍存在下，用过量的

-巯基乙醇处理，使二硫键还原为巯基，然后用烷基化试剂保护生成的巯基，防止重新被氧化。用发烟甲酸（过甲酸）氧化蛋白质一级结构的测定10/18/20239510/18/202396N-端氨基酸DNFB（Sanger）法、Edman化学降解C-端氨基酸肼解法、羧肽酶法3、末端氨基酸残基测定10/18/202397Sanger法N末端分析

二硝基氟苯（DNFB）法★O2NFNO2+

H2NCHCROHNCHCROO2NNO2H+H2OO2NNO2HNCHCROOHDNFBN-端氨基酸DNP-肽链DNP-氨基酸3、末端氨基酸残基的鉴定碱性条件二硝基苯衍生物黄色10/18/202398PITCPTC-肽②苯异硫氰酸酯（PITC)法★10/18/202399DNS-AA有强荧光，检测灵敏度高③丹磺酰氯（DNS）法3、末端氨基酸残基的鉴定N末端分析(DNS-aa)10/18/2023100肽链外切酶:从多肽链N-端逐个向里水解最常用的氨肽酶是亮氨酸氨肽酶（LAP）

—水解以Leu残基为N-末端的肽键速度最大。④氨肽酶法3、末端氨基酸残基的鉴定N末端分析10/18/2023101①

肼解法★3、末端氨基酸残基的鉴定C末端分析10/18/2023102肽链外切酶:从多肽链C-端逐个水解根据不同反应时间释放出的AA种类和数量四种羧肽酶：A,B,C和Y；A和B(胰脏)、C(柑桔叶)、Y(面包酵母)∽A:除Pro/Arg/Lys/外所有C-末端AA残基∽B:只水解Arg和Lys为C-末端残基的肽键

②羧肽酶法3、末端氨基酸残基的鉴定C末端分析10/18/20231031、酶解法:内切酶：★胰蛋白酶、糜蛋白酶、胃蛋白酶、嗜热菌蛋白酶外切酶：羧肽酶和氨肽酶多肽链的选择性降解4、多肽链的部分裂解和肽段混合物的分离纯化10/18/202310410/18/20231052、化学裂解法①溴化氰水解法(Cyanogenbromide)——选择性地切割由Met羧基形成的肽键。4、多肽链的部分裂解和肽段混合物的分离纯化多肽链的选择性降解10/18/2023106②NH2OH断裂：较专一性断裂Asn-Gly之间的肽键Asn-Leu及Asn-Ala键也能部分断裂

10/18/2023107N-端分析法

特点：能够不断重复循环，将肽链N-端氨基酸残基逐一进行标记和解离。

(1)、Edman法5、肽段氨基酸序列的测定（苯异硫氰酸酯法）Edman于1950年首先提出。10/18/2023108（2）、氨肽酶法或羧肽酶法（3）、质谱法（MS）

灵敏度高、所需样品少、测定速度快10/18/202310910/18/202311010/18/2023111核糖体蛋白质链（4）根据核苷酸序列的推定法10/18/202311210/18/20231136、肽段在多肽链中次序的决定重叠肽（overlapingpeptide）10/18/2023114对角线电泳用过甲酸断开二硫键，含有-S-S-的肽段带电性质发生变化，转向90°二次电泳，曾含二硫键的肽段迁移率发生变化然后同其它方法分析的肽段进行比较，确定二硫键的位置7、二硫键位置的确定10/18/202311510/18/202311610/18/2023117一级结构测序举例10/18/202311810/18/202311910/18/202312010/18/2023121蛋白质序列数据库

ProteinInformationResourcePIR(由美国国家生物基金会支持）GeneSequenceDataBank(美国政府支持）EuropeanMolecularBiologyLaboratoryDataBank(欧洲分子生物学实验室数据库）10/18/2023122三、蛋白质的二级结构指组成蛋白质的多肽链盘绕和折叠的方式。主要化学键：氢键。主要有-螺旋、-折叠、-转角、无规卷曲。10/18/2023123（一）

-螺旋（-helix）10/18/2023124

-螺旋的结构要点★1、多为右手螺旋2、肽平面键长键角一定3、肽键的原子排列呈反式构型10/18/20231254、相邻肽平面构成二面角10/18/20231265、螺旋参数每圈含3.6个AA残基，螺距0.54nm，每个AA残基占0.15nm，绕轴旋转100°6、肽链内形成氢键每个肽键的羰基氧和第四个肽键的亚氨氢形成的氢键保持螺旋稳定。氢键与螺旋长轴基本平行。又称3.613－螺旋10/18/2023127①R基大小②R基的电荷性质③Pro影响

-螺旋形成的因素10/18/2023128游戏玩家破解蛋白质谜题，艾滋病研究有望获重大突破在一款名叫Foldit的游戏中，玩家可以预测逆转录病毒蛋白酶的结构，这种酶在艾滋病毒复制过程中起到了关键作用。从理论上讲，解开这种蛋白质的结构可以帮助科学家开发阻止蛋白酶传布的药物。

10/18/20231292015年生物制造将实现万亿产值

据世界经合组织（OECD）今年8月预测：至2030年，35%的化学品和其他工业产品将来自生物制造。全球超过GDP约40%的工业可以成为生物制造业发展的空间。生物制造产业“十二五”期间的发展战略已经明确：将以培育生物基材料、发展生物化工产业和做强现代发酵产业为重点，大力推进酶工程、发酵工程技术和装备创新；突破非粮原料与纤维素转化关键技术，培育发展生物醇、酸、酯等生物有机化工原材料、推进生物塑料、生物纤维等生物材料产业化；大力推动绿色生物工艺在化工、制浆、印染、制革等行业中关键工艺环节的应用示范；继续推进工程微生物与清洁发酵技术应用，提升大宗发酵新产品的国际竞争力。酶制剂是生物制造产业“十二五”期间发展的重要内容。我国已批准的有木瓜蛋白酶、α—淀粉酶制剂、精制果胶酶、β—葡萄糖酶等6种。

10/18/20231301、蛋白质分子中的肽键能够自由旋转。2、在蛋白质和多肽分子中，只有一种连接氨基酸共价键——肽键。3、蛋白质构象的改变是由于内共价键的断裂所致。4、有一七肽，Asp-Arg-Cys-Lys-Tyr-Ile-Gly，经胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶共同处理将产生A．三肽和两个二肽B．三个二肽和TyrC．一个二肽和一个五肽D．Asp、Lys、一个二肽和一个三肽5、溴化氰(CNBr)作用于____________A.甲硫氨酰-XB.精氨酰-XC.X-色氨酸D.X-组氨酸10/18/20231316、人的头发每年能生长20cm。请问α-螺旋的AA以怎么样的速度生长？（AA/秒）0.2×109nm/0.15nm/365/24/60/60=4210/18/2023132大纤维鳞状细胞皮层细胞微纤维微纤维初原纤维α螺旋10/18/2023133卷发(烫发)的生物化学基础10/18/2023134由两/多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过链间的氢键交联而形成。★

（二）

-折叠10/18/2023135①C

总是处于折叠的角上②AA的R基团处于折叠的棱角上并与之垂直③两个AA的轴心距为0.35nm。④氢键主要在链间/同一肽链不同部分间形成，氢键与链的长轴接近垂直⑤有平行和反平行之分

-折叠结构特点10/18/202313610/18/202313710/18/2023138-角蛋白10/18/2023139丝蛋白的结构10/18/2023140（三）

-转角1、β转角（βturn/bend/hairpinstructure）肽链主链骨架180°的回折结构特点：由4个连续的AA残基组成第一个残基C=O第四个残基N—H形成氢键10/18/2023141主要存在于球状蛋白分子中多数处在蛋白质分子的表面10/18/2023142超二级结构

若干相邻的二级结构单元按照一定规律有规则组合在一起、相互作用，形成在空间构象上可彼此区别的二级结构组合单位。10/18/2023143结构域——二级或者超二级结构基础上形成的三级结构的局部折叠区10/18/2023144——指多肽链在一级、二级结构基础上，再进行三维多向性盘曲形成近似球状的构象。

维系力有氢键/疏水作用力/离子键/范德华力，主要是疏水作用力四、蛋白质的三级结构10/18/202314510/18/2023146虾红素

10/18/2023147木瓜蛋白酶

组织蛋白酶10/18/2023148★球状蛋白质三级结构主要特征：1、含多个二级结构单元2、紧密的球状或椭球状实体3、疏水基团在内；亲水基团在外4、分子表面内陷形成凹穴10/18/2023149五、蛋白质的四级结构——指由两条或两条以上的具有三维结构的多肽链相互缔合而成的特定的空间构象。

亚基：球状蛋白质分子中具有一、二、三级结构的多肽链。寡聚蛋白质：由两个及以上亚基构成的蛋白质。亚基数目及排布、亚基之间的作用维系力：非共价键（疏水键、离子键、氢键、范德华力等）10/18/202315010/18/2023151总结蛋白质的分子结构一级结构二级结构三级结构四级结构定义指蛋白质多肽链中的AA排列顺序组成蛋白质的多肽链盘绕和折叠的方式多肽链在一级、二级结构基础上，再进行三维多向性盘曲形成近似球状的构象。两条或两条以上的具有三维结构的多肽链相互缔合而成的特定的空间构象表现形式多肽α-螺旋，β-折叠，β-转角等球状蛋白质结构特征亚基，寡聚蛋白化学键肽键（主要）二硫键氢键疏水键、离子键、范德华力、氢键疏水键（主要）、离子键、氢键10/18/2023152第四节蛋白质结构与功能的关系10/18/202315310/18/2023154同源蛋白质：来自不同生物体、执行同一/相似功能的蛋白质

结构基本相同，差异可能仅表现其种数特异性

例：胰岛素一、一级结构与功能的关系（一）同源蛋白质一级结构中AA顺序的变化反映了种数差异与物种进化10/18/2023155胰岛素来源氨基酸顺序的部分差异A8A9A10B30人苏丝异亮苏猪苏丝异亮丙狗苏丝异亮丙兔苏丝异亮丝牛丙丝缬丙羊丙甘