生化复习资料

蛋白质化学一、名词解释1、基本氨基酸：是指构成蛋白质最常见的20种氨基酸，分别为：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸、丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、甲硫氨酸、天门冬氨酸、谷氨酸、天门冬酰胺、谷氨酰胺、精氨酸、赖氨酸、组氨酸、脯氨酸2、α-碳原子：在氨基酸中，与羧基相邻的碳原子称为α-碳原子3、两性电解质：既含有酸性基团，又含有碱性基团的电解质。氨基酸即为一种两性电解质4、氨基酸的等电点：当在某一pH值时，氨基酸所带正电荷和负电荷相等，即净电荷为零，此时的pH值称为氨基酸的等电点5、肽：由两个以上的氨基酸通过肽键连接起来的化合物，称为肽6、肽键：由1个氨基酸的α-氨基与另1个氨基酸的α-羧基缩合失去1分子水而形成的化学键叫做肽键7、二肽：两个氨基酸由1个肽键连接而成的化合物称为二肽8、多肽：含有10个以上氨基酸的肽称为多肽9、蛋白质的两性解离：与氨基酸相似，蛋白质既能够在酸性溶液中解离，也能够在碱性溶液中解离，但其解离状况比氨基酸复杂，可解离基团涉及末端的α-NH2、α-COOH及可解离的侧链R基10、蛋白质的等电点：对某一蛋白质而言，当在某一pH值时，其所带的正、负电荷正好相等（净电荷为零），这一pH值就称为该蛋白的等电点11、蛋白质的沉淀反映：蛋白质的稳定性是相对的、临时的、是有条件的。当变化条件时，稳定性就会被破坏，蛋白质就从溶液中沉淀出来，这就是蛋白质的沉淀作用12、盐溶：中性盐对蛋白质的溶解度有明显的影响，这种影响含有双重性。低浓度的中性盐能够增加蛋白质的溶解度，称为盐溶13、盐析：高浓度的中性盐可减少蛋白质的溶解度，使蛋白质发生沉淀，这种由于在蛋白质溶液中加入大量中性盐，使蛋白质沉淀析出的作用称为盐析14、蛋白质的变性：在某些物理化学因素影响下，可使蛋白质分子的空间构造解体，从而使其活性丧失，这称为变性15蛋白质的复性：当变性因素除去后，变性蛋白质重新回复到天然构造的现象二、简述和叙述1、酸碱性质氨基酸可分为哪几大类？分别涉及哪些氨基酸？中性氨基酸可分为五类：脂肪族氨基酸：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸芳香族氨基酸：苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸含羟基氨基酸：丝氨酸、苏氨酸含硫基氨基酸：半胱氨酸、甲硫氨酸亚氨基酸：脯氨酸酸性氨基酸：天门冬氨酸、谷氨酸碱性氨基酸：精氨酸、赖氨酸、组氨酸2、蛋白质的α—螺旋构造模型。其要点是什么？螺距为0.54nm含3.6个氨基酸残基13个原子3.613每个AA残基占0.15nm转100°肽链内形成氢键普通，蛋白质分子为右手a-螺旋右手α螺旋空间位阻较小，符合立体化学的规定，在肽链折叠中容易形成，构象稳定影响α螺旋形成的因素：①R基的大小：较大的难形成，如多聚Ile②R基的电荷性质：不带电荷易形成③Pro：（1）-NH参加环的形成，Ca-N不能旋转（2）无法提供质子，不能形成链内氢键3、β—折叠(β—pleatedsheet)与α—螺旋比较有何特点？b-折叠是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过链间的氢键交联而形成的。肽链的主链呈锯齿状折叠构象；在b-折叠中，a-碳原子总是处在折叠的角上，氨基酸的R基团处在折叠的棱角上并与棱角垂直，两个氨基酸之间的轴心距为0.35nm；b-折叠构造的氢键重要是由两条肽链之间形成的；也能够在同一肽链的不同部分之间形成。几乎全部肽键都参加链内氢键的交联，氢键与链的长轴靠近垂直；b-折叠有两种类型。一种为平行式，即全部肽链的N-端都在同一边。另一种为反平行式，即相邻两条肽链的方向相反。4、写出基本氨基酸的三字符、一字符。甘氨酸GlyG丙氨酸AlaA缬氨酸ValV亮氨酸LeuL异亮氨酸IleI苯丙氨酸PheF酪氨酸TyrY色氨酸TryW丝氨酸SerS苏氨酸ThrT半胱氨酸CysC甲硫氨酸MetM天门冬氨酸AspD谷氨酸GluE天门冬酰胺AsnN谷氨酰胺GlnQ精氨酸ArgR赖氨酸LysH组氨酸HisH脯氨酸ProP5、试述蛋白质的胶体性质，并阐明其原理。由于蛋白质分子直径普通在2nm~20nm的范畴内，因此蛋白质溶液是胶体溶液。蛋白质分子表面分布着亲水氨基酸的极性R基，普通与水分子结合着，故蛋白质溶液是亲水胶体，含有亲水胶体的某些典型性质，如含有半通透性、丁达尔效应和含有布朗运动等。由于蛋白质的相对分子质量大，在溶液中形成的颗粒较大，因此，不能通过半透膜6、在pH=4的溶液中，二十种基本氨基酸的带电状况及在直流电场中的泳动方向。天冬氨酸。谷氨酸带正电，在直流电场中向阴极移动。其它相反。核酸化学一、名词解释1、DNA的变性：某些理化因素会破坏氢键和碱基堆积力，使核酸分子的高级构造变化，从而引发核酸理化性质及生物学功效发生变化，这种变化称为变性2、复性：某些变性是可逆的，如在一定条件下，变性DNA（单链）又能够互相结合成双链，此过程称为复性。加热后的DNA溶液，若缓慢冷却至室温，变性的DNA能够恢复其原有的理化性质。这是由于被拆开的两股多核苷酸链重新由氢键连接而形成双螺旋构造，这是变性的逆过程，即复性，可见这种变性是可逆的。但是，如果使加热后的DNA溶液快速冷却，则变性的DNA分子不能重新结合成双螺旋，这种变性就是不可逆变性3、Tm:普通将引发DNA变性的温度称为融熔温度或融点，用Tm表达。普通DNA的Tm值在85℃~904、分子杂交：将不同来源的DNA经热变性后退火（缓慢冷却），若这两种DNA有相似的碱基序列，则一种来源DNA中一条链的此区段能够与另一来源DNA中一条链的相似区段（互补链）形成双螺旋（复性），这就是DNA的杂交。同理，一条DNA链也可与互补的RNA杂交。二、简答与叙述1、简述核酸的构成成分。化学构成：C、H、O、N以及P核酸（DNA和RNA）是一种线性多聚核苷酸，它的基本构造单元是核苷酸。核苷酸本身由核苷和磷酸构成,而核苷则由戊糖和碱基形成2、简述核苷的种类及碱基在核苷中的排布方式。核苷重要分为四类：嘌呤核糖核苷、嘧啶核糖核苷、嘌呤脱氧核糖核苷、嘧啶脱氧核糖核苷碱基的排布有顺式与反式。在天然核酸中，重要以反式构成核酸分子，若转变成顺式，则核酸的构造将发生变化。3、简述你所懂得的在核酸分子构成中修饰成分（modifiedcomponent）或稀有成分。嘌呤——次黄嘌呤、1-甲基次黄嘌呤、N2、N2-二甲基鸟嘌呤。嘧啶——5-甲基胞嘧啶、5-羟甲基胞嘧啶、二氢尿嘧啶、4-巯尿嘧啶都是基本碱基的化学修饰型。尿酸可可碱、茶碱、咖啡碱4、简述RNA的类别和分布。RNA重要存在于细胞质内，细胞核内也有。真核细胞某些高度分化的细胞器（线粒体和叶绿体）有特殊的RNA。另外，病毒RNA有其特有的构造和功效（一）细胞质RNA：1、核糖体RNA2、转移RNA3、信使RNA（二）细胞核RNA（三）线粒体RNA和叶绿体RNA（四）病毒RNA5、tRNA三叶草形的二级构造能够分为几个部分？各有何特点？1、氨基酸接受区这个区涉及有tRNA的3’—末端和5’—末端，32、反密码区这个区是与氨基酸接受区相对的一种区域，它有一种突环，普通含有7个核苷酸残基，其中正中的3个核苷酸残基称为反密码子，这是跟对应于mRNA链上的遗传密码而言的。这个区域含有5个碱基对。3、二氢尿嘧啶区该区总含有二氢尿嘧啶（用hU或D表达），这个突环含有8~12个核苷酸残基，除了非配对的突环外，还含有3~4个碱基对。4、TψC区（书中第128页）与二氢尿嘧啶区相对应，含有TψC这个序列而得名，由7个核苷酸构成一种突环，另外还含有5个碱基对。5、可变区（又称附加区）位于反密码区与TψC区之间，这个区的长度变化较大，随tRNA的种类而异，此区常作为tRNA的分类原则。6、tRNA在形成三级构造中的共性是什么？折叠后形成大小相似以及三维构象相似，这有助于携带氨基酸的tRNA进入核糖体的特定部位。7、试述Watson&Crick在1953年提出的DNA双螺旋构造模型的要点。（参考书中135）DNA由两条脱氧多核苷酸链构成，每一条链为右螺旋，两条链互相平行缠绕，每一条链的骨架是脱氧核糖和磷酸，它们处在双螺旋的外侧，两条链的磷酸二酯键的方向相反，即一条为5’→3’,另一条链为3’→5’，习惯上将3两个碱基在中心轴向的距离为0.34nm,双螺旋的螺距（即螺旋一圈）为3.4nm,含有10个碱基对，因此每个碱基沿轴扭转36°（即偏角）。两条链之间通过碱基与碱基之间的氢键维系其构造稳定性。整个DNA分子各处的直径相似为2nm。双螺旋的外表面有大沟和小沟。维系DNA二级构造的重要有3种作用力：氢键、碱基堆积作用（其本质是一种范德华作用力）、盐键。酶学一名词解释绝对专一性：有的酶对它所催化的底物规定非常严格，它仅仅催化一种底物反映，与这种底物构造相似的物质它都不催化，这种专一性称为绝对专一性。族专一性：族专一性又称基团专一性，这类酶除了规定底物中的某一化学键外，还规定该化学键旁含有一定基团。这类酶比绝对专一性酶作用的底物范畴大得多。键专一性：这类酶对底物的规定更低，它仅规定一定的化学键，对键旁的基团没有任何规定。光学专一性：有些酶所作用的底物含有不对称碳原子，因而有构型。这类酶普通只作用于其底物的两种旋光异构体中的一种。几何专一性：如果酶作用的底物是含有双键的不饱和化合物，因而有几何异构（或顺反异构）现象。有的酶只作用于底物的顺式和反式异构体中的一种，而不作用另一种，这种专一性称为几何专一性。氧化还原酶类:催化底物的氧化还原反映。涉及脱氢酶和氧化酶。这类酶与细胞内能量代谢紧密有关，在能量代谢中普遍存在的脱氢反映即由脱氢酶催化。A·2H+B=A+B·2H这里A和B代表两种不同的代谢底物。转移酶类：催化底物之间功效基团转移反映：A·X+B=A+B·X(X代表某一功效基团)被转移的基团有多个，因此有不同的转移酶。水解酶类：催化底物的水解反映，即底物加水分解反映：A-B+H2O=A·H+B·OH按断裂化学键的不同，再分为若干亚类。裂合酶类：这类酶催化一类可逆反映：催化一种化合物分裂为几个化合物，或催化其逆反映。在键化中即可催化底物裂解（故又称裂解酶），又能催化合成（故又称合酶）。A-B=A+B10.异构酶类：催化多个同分异构体的互相转化，涉及醛酮异构反映、基团异向反映和基团易位反映等。11.合成酶类：合成酶也称连接酶，是催化两种分子合成一种分子的反映。这种合成反映普通是吸能反映过程，因而普通与ATP的分子的分解相偶联，由ATP分解能量。A+B+ATP=A-B=ADP+Pi12.单体酶：由1条多肽链构成，相对分子量较小，约为13000~35000。13.寡聚酶：由几条到几十条多肽链或亚基构成，这些多肽链或相似，或不同。多肽链之间普通以非共价键相连。寡聚酶的相对分子质量从35000到几百万。14.多酶体系：这是在一种代谢途径中，催化几个不同反映的酶按照一定方式构成一种酶的复合体。15.单纯酶：单纯酶为单成分酶，仅仅由多肽链构成。16.结合酶：结合酶为双成分酶，除了含有蛋白质多肽链外，还含有非蛋白质的其它成分。17.全酶：脱辅基酶加上对应的辅因子构成的完整分子。18.辅酶：与蛋白质结合比较疏松并可用透析办法除去的成为辅酶。辅基：与酶蛋白结合牢固，不能用透析办法除去的称为辅基。19.酶的激活剂：除辅酶外，尚有某些金属离子等非蛋白成分与酶的活性也有关。如Mg2+,当它存在时，某些酶的活性可大大提高，没有它存在时，酶的活性减少，这些成分称为酶的激活剂。20.必需基团：与酶催化活性直接有关的化学基团称为必需基团。21.活性中心：我们把酶分子上必需基团比较集中并构成一定空间构像、与酶的活性直接有关的构造区域称为酶的活性中心或称活性部位。22.结合中心：活性中心中与底物结合的部分。23.催化中心：活性中心中增进底物发生化学变化的部分。24.酶原：有些酶（大多为水解酶）在生物体内首先合成出来的只是它的无活性的前体，即酶原。25.酶原激活：酶原在一定的条件下才干转化成有活性的酶，这一转化过程称为酶原激活。26.激活剂：使酶原激活的物质称为激活剂。27.酶的最适温度：在一定范畴内，反映速度达成最大时的温度。28.酶的最适PH：酶体现最大活力时的pH值。29.失活作用：是指酶蛋白分子受到某些物理或化学因素的影响后破坏了次级键，部分或全部变化了酶分子的空间构象，从而引发酶活性的减少或丧失这是酶蛋白变性的成果。30.克制作用：是指酶的必需基团（涉及辅因子）的性质受到某种化学物质的影响而发生阻断或变化，造成酶活性的减少或丧失。这时酶蛋白普通并未变性，有时可用物理或化学办法使酶恢复活性，这就是克制作用。31.去激活作用：某些酶（金属激活酶）只有在金属离子存在下才干较好地体现其活性，如果用金属螯合剂去除金属离子会引发这些酶活性的减少或丧失。由于这些金属离子大多是酶的激活剂，因此将这类对酶活性的影响称为去激活作用。32.不可逆克制：指克制剂与酶活性中心必需基团以共价结合，引发酶活性丧失。由于克制剂同酶分子结合牢固，故不能用透析、超滤、凝胶过滤等物理办法来去除。33.可逆克制：是指克制剂与酶蛋白以非共价键结合，含有可逆性，可用透析、超滤、凝胶过滤等办法将克制剂除去。34.竞争性克制：某些克制剂的化学构造与底物相似，因而与底物竞争性地同酶活性中心结合。当克制剂与活性中心结合后，底物就不能再与酶活性中心结合；反之，如果酶活性中心已被底物占领，则克制剂也不能同酶结合。35.非竞争性克制：酶能够同时与底物及克制剂结合，两者没有竞争作用。酶的活力：酶催化一定化学反映的能力称为酶活力。36.调节酶：在不同条件下，酶所催化的化学反映速度是可变的，这种在体内活性可发生变化并调节代谢速度的酶，称为调节酶。37.共价修饰酶：酶蛋白分子肽链上某些氨基酸侧链基团，在另一种酶的催化下，发生可逆的化学修饰，使酶分子共价连接（或脱掉）一定的化学基团，称为共价修饰或化学修饰。38.别构酶：是指通过酶分子构象的变化来变化酶的活性的另一类重要的调节酶。同工酶：是指催化相似的化学反映，但其酶蛋白的分子构造构成不同的一组酶。39.诱导契合学说：酶并不是原来就以一种与底物互补的形状存在，而只是由于底物的诱导才形成了互补形状。酶的活性部位在构造上是柔性的，即含有可塑性或弹性，而非刚性的。当底物与酶的这个部位接触时，可使酶蛋白发生构象变化，这样就使反映所需的基团对的地排列和定向，使之与底物结合，容易进行反映。二．解答和叙述酶作为一种特殊催化剂其催化作用比普通催化剂更为明显的特点有哪些？（1）酶的催化效率高；（2）酶催化的反映含有高度的专一性；（3）酶催化反映的条件温和；（4）酶的催化活力可被调节控制酶的专一性或特异性（specificity）能够分为哪几个不同的类别？酶的专一性可分为反映专一性和构造专一性，反映专一性又分绝对专一性和相对专一性，相对专一性又分族专一性和键专一性，构造专一性又分光学专一性和几何专一性。按照酶所催化的反映类型，由酶学委员会规定的系统分类法，将酶分为哪几大类？将酶分为六大类：氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂合酶类、异构酶类、合成酶类。按照酶学委员会规定的系统分类法，酶的系统编号中的阿拉伯数字的含义是什么？酶的系统编号由四个阿拉伯数字构成，每个数字之间用一圆点隔开。这4个数字的含义分别为：第一种数字：代表大类。即前述6大类。第二个数字：亚类。每一大类中再根据底物被作用的基团或键的特点分为若干亚类。第三个数字：亚亚类。在亚类中更精确地表达底物或产物的性质。第四个数字：在亚亚类中的序号。激活剂与辅因子的区别是什么？前者决定酶活性的大小（不是酶的固有成分），后者决定酶活性的有无（是酶的必需成分）辅酶（coenzyme）和辅基（prostheticgroup）有何区别？辅酶与酶蛋白结合比较疏松（普通为非共价结合），并可用透析办法除去;辅基与酶蛋白结合牢固（普通以共价键结合），不能用透析办法除去。酶的活性中心中结合中心和催化中心有何区别？前者决定酶的专一性，后者决定酶所催化反映的性质。酶活性中心的一级构造有何特点？活性中心一级构造的氨基酸次序含有惊人的相似性。简述酶催化化学反映的中间产物学说。中间产物学说认为，在酶促反映中，底物先与酶结合成不稳定的中间物，然后再分解释放出酶与产物。10试述决定酶作用高效率的机制。（1）底物与酶的邻近效应和定向效应；（2）共价催化；（3）酸碱催化11试述决定酶作用专一性的机制。锁钥学说；诱导契合学说；构造性质互补假说；“三点附着”假说12、何谓米氏方程？试述酶的km在实际应用中的重要意义。米氏方程反映了底物浓度与酶促反映速度间的定量关系。km为米氏常数。实际应用中的重要意义：（1）鉴定酶；（2）判断酶的最适底物；（3）计算一定速度下的底物浓度；（4）理解酶的底物在体内含有的浓度水平；（5）判断反映方向或趋势；（6）推测代谢途径；（7）判断克制类型13、如何求酶的km值？（1）Lineweaver-Burk方程（双倒数作图法）；（2）Eadie-Hofstee方程14、简述影响酶促反映速度的几个重要因素。温度、PH、底物浓度、酶浓度、产物浓度、激活剂、克制剂（至于如何影响，见课本176页）15、酶的激活与酶原的激活有何不同？酶原在一定的条件下才干转化成有活性的酶，在生物体内首先合成出来的只是它的无活性前体，而酶的激活，当其肽链在细胞内合成后，即可自发盘波折叠成一定的三维构造，一旦形成了一定的构象，立刻体现出酶活性。16、测酶反映速度时，为什么要测初速度？为什么说普通测定产物的生成量比测定底物的减少量精确？反映速度只在最初一段时间内保持恒定，随着反映时间的延长，酶反映速度逐步下降。引发反映速度下降的因素诸多，如底物浓度的减少，酶在一定的PH下部分失活，产物对酶的克制，产物浓度增加而加速了逆反映的进行等，因此应以测其反映的初速度为准。·由于在实验中底物普通都是过量的，反映时底物减少的量只占总量的一种极小部分，定量分析时不易测准，而产物则从无到有，比较容易测定精确。生物氧化1、生物氧化：有机物质在生物体内的氧化作用（随着着还原作用）2、递氢体和递电子体：传递体是生物氧化过程中起着中间传递氢或传递电子作用的物质，传递体起着传递氢原子的作用叫递氢体，传递体起着传递电子的作用叫递电子体。3、呼吸链：由供氢体、传递体、受氢体以及对应的酶效应酶系统构成的代谢途径称为生物氧化还原链，若受氢体是氧则称为呼吸链。4、细胞色素氧化酶：在生物氧化过程中，以氧为直接受氢体的氧化还原酶类称为氧化酶。5、氧化磷酸化作用或偶联磷酸化作用：代谢物的氧化（脱氢）作用与ADP的磷酸化作用相偶联而生成ATP的过程。6、呼吸链磷酸化：需氧参加的氧化磷酸化作用。底物水平磷酸化：没有氧参加，只需要代谢物脱氢（氧化）及其分子内部所含能量重新分布，即可生成高能磷酸键的作用。8、氧化磷酸化解偶联作用：由于异常因素的影响，氧化与磷酸化相偶联的作用会遭到破坏，从而使氧化磷酸化作用受到阻抑。9、解偶联剂：引发解偶联作用的物质。1、为什么将生物体内的氧化还原反映简称为生物氧化？生物体在生命活动中所需要的能量是通过代谢物在体内的氧化而获得的，这种氧化作用不同于体外的物质的氧化作用。有机物在生物体内的氧化作用（随着着还原作用）称为生物氧化。2、试简要叙述构成呼吸链的构成成分大致上分为哪几类？大致上可分为5类：（一）以NAD或NADP为辅酶的脱氢酶（二）黄素酶（三）铁硫蛋白（四）辅酶Q（五）细胞色素3、试简要叙述NADH氧化呼吸链各构成成分的排列次序；如图所示，底物在对应脱氢酶的催化下脱氢（2H﹢+2e），脱下的氢交给NAD﹢生成NADH+H﹢；在NADH脱氢酶（一种含铁硫中心的黄素酶复合体，或称黄素蛋白遗传体）作用下，NADH中的一种H和一种e以及介质中的H﹢又传给此传递体的辅基FMN，使生成FMNH2将2H传给CoQ而生成CoQH2；CoQH2中的2H分裂成2H﹢和2e，2H﹢游离于介质中，而2e则通过一系列的细胞色素（称为细胞色素体系，涉及b，c，c1和a）的传递，最后由细胞色素氧化酶（a3）将两个电子交给氧，使氧活化，已活化的氧负离子即与介质中的2 H﹢结合生成水。4、试简要叙述琥珀酸氧化呼吸链各构成成分的排列次序；如图所示，琥珀酸氧化呼吸链与NADH呼吸链的区别在于从琥珀酸分子中脱下的氢原子不经NAD﹢,而直接传递给黄素酶。5、试述氧化磷酸化作用的化学渗入学说；代谢物的氧化（脱氢）作用与ADP的磷酸化作用相偶联而生成ATP的过程称为氧化磷酸化作用。其化学渗入假说的要点是：在电子传递和ATP形成之间起偶联作用的是H﹢电化学梯度；在偶联过程中，线粒体内膜必须是完整的、封闭的才干进行；呼吸链的电子传递体系是一种主动的转移H﹢离子体系，电子传递过程像一种H﹢“泵”，促使着基质中H﹢离子穿过线粒体内膜，形成H﹢离子浓度内低外高的梯度，这就蕴藏了电化学的能量，此能量可使ADP和无机磷酸形成ATP。糖代谢1、无氧呼吸：生物在无氧条件下进行呼吸，涉及底物氧化及能量产生的代谢过程。2、发酵：细菌和酵母等微生物在无氧条件下，酶促降解糖分子产生能量的过程。3、EMP途径或糖酵解途径：糖酵解途径指糖原或葡萄糖分子分解至生成丙酮酸的阶段，是体内糖代谢最重要途径。4、三磷酸循环：在好氧真核生物线粒体基质或好氧原核生物细胞质中，酵解产物丙酮酸脱羧、脱氢，彻底氧化为CO2、H2O并产生ATP的过程。5、戊糖磷酸途径：葡萄糖在动物组织中降解代谢的重要途径之一。其循环过程中，磷酸己糖先氧化脱羧形成磷酸戊糖及NADPH，磷酸戊糖又可重排转变为多个磷酸糖酯；NADPH则参加脂质等的合成，磷酸戊糖是核糖来源，参加核苷酸等合成。6、还原力：还原力即其还原剂作用的物质。7、糖原生成作用：由葡萄糖合成糖原的过程，程为糖原生成作用。8、糖原异生作用：非糖物质如丙酮酸，草酰乙酸和乳酸等在一系列酶的作用下合成糖的过程，称为糖原异生作用。二、回答下列问题1、为什么说三羧酸循环是糖、脂和蛋白质三大物质代谢的共同通路?(1)三羧酸循环是乙酰CoA最后氧化生成CO2和H2O的途径。(2)糖代谢产生的碳骨架最后进入三羧酸循环氧化。(3)脂肪分解产生的甘油可通过糖有氧氧化进人三羧酸循环氧化，脂肪酸经β-氧化产生乙酰CoA可进入三羧酸循环氧化。(4)蛋白质分解产生的氨基酸经脱氨后碳骨架可进入三羧酸循环，同时，三羧酸循环的中间产物可作为氨基酸的碳骨架接受NH3后合成非必需氨基酸。因此，三羧酸循环是三大物质代谢共同通路。2、磷酸戊糖途径的重要生理意义是什么?成熟红细胞中需要还原型递氢体提供足够的NADPH和NADH，使细胞内膜蛋白，酶和Fe2+处在还原状态，其中NADH可来源于糖酵解，NADPH则来源于磷酸戊糖途径。3、为什么说肌糖原不能直接补充血糖?请说说肌糖原是如何转变为血搪的？(1)肌肉缺少葡萄糖—6—磷酸酶(2)肌糖原分解出葡萄糖—6—磷酸后，经糖酵解途径产生乳酸，乳酸进入血液循环到肝脏，以乳酸为原料经糖异生作用转变为葡萄糖、并释放人血补充血糖。4、何谓糖酵解?糖异生与糖酵解代谢途径有哪些差别?(1)糖酵解指无氧条件下葡萄糖或糖原分解为乳酸过程。(2)糖酵解与糖异生的差别是糖酵解过程的3个核心酶由糖异生的四个核心酶替代催化反映。作用部位：糖异生在胞液和线粒体，糖酵解则全部在胞液中进行。5、为什么说6—磷酸葡萄糖是各个糖代谢途径的交叉点?多个糖的氧化代谢，涉及糖酵解，磷酸戊糖途径，糖有氧氧化，糖原合成和分解，糖异生途径都有6—磷酸葡萄糖中间产物生成。6、糖代谢与脂肪代谢是通过哪些反映联系起来的?(1)糖酵解过程中产生的磷酸二羟丙酮可转变为磷酸甘油，可作为脂肪合成中甘油的原料。(2)糖有氧氧化过程中产生的乙酰CoA是脂肪酸和酮体的合成原料。(3)脂肪酸分解产生的乙酰CoA最后进入三羧酸循环氧化。(4)酮体氧化产生的乙酰CoA最后进入三羧酸循环氧化。(5)甘油经磷酸甘油激酶作用后，最后转变为磷酸二羟丙酮进人糖酵解或糖有氧氧化。7、试述糖无氧分解的意义。(1)为机体提供能量（2）为某些厌氧生物及组织细胞生活所必须8、血糖的来源与去路(1)血糖的来源有糖异生，食物糖的吸取和肝糖原分解。(2)血糖的去路有氧化分解，合成肌、肝糖原，合成脂肪，非必需氨基酸及其它(如核糖等)物质。三、是非判断题1、糖酵解途径是人体内糖、脂肪和氨基酸代谢相联系的途径。对脂肪水解后的甘油可转变为磷酸二羟丙酮进入糖酵解途径，丙氨酸、半胱氨酸等氨基酸可转变为丙酮酸进人糖酵解途径。因此说糖酵解途径是人体内糖、脂肪和氨基酸代谢相联系的途径。2、人体内能使葡萄糖磷酸化的酶有己糖激酶和磷酸果糖激酶。错磷酸果糖激酶催化6—磷酸果糖磷酸化。3、6—磷酸葡萄糖是糖代谢中各个代谢途径的交叉点。对4、醛缩酶是糖酵解核心酶，催化单向反映。错5、3—磷酸甘油的其中一种去路是首先转变为磷酸二羟丙酮再进入糖酵解代谢。对6、一摩尔葡萄搪经糖酵解途径生成乳酸，需经1次脱氢底物水平磷酸化过程，最后净生成2摩尔ATP分子。对7、糖酵解过程无需O2参加。对8、1，6—双磷酸果糖和1，3—二磷酸甘油酸中共有四个磷酸根，它们与果糖或甘油酸的结合方式均是相似的。错9、若没氧存在时，糖酵解途径中脱氢反映产生的NADH+H+交给丙酮酸生成乳酸，若有氧存在下，则NADH+H+进入线粒体氧化。对10、丙酮酸脱氢酶系催化底物脱下的氢，最后是交给FAD生成FADH2的。错糖酵解EMPP272三羧酸循环TCAP282脂质代谢一、名词解释β—氧化（β-oxidation）：脂肪酸在分解时，每次切下一种二碳单位，即从α与β碳原子之间断裂，β--碳原子被氧化成羧基，故将脂肪酸的这种分解方式称为β—氧化。脂肪酸的活化：由存在于线粒体外膜上或胞浆中的脂酰CoA合成酶催化，由ATP供能。反映分两步进行：首先脂肪酸与ATP作用生成脂酰一磷酸腺苷，后者再与CoA化合生成脂酰CoA。回答下列问题1、详述甘油的分解代谢途径。甘油在ATP存在下，由甘油激酶催化，首先转变为α—磷酸甘油(由于脂肪组织级脂肪细胞中不存在甘油激酶，其甘油经血液运至肝脏才干发生氧化分解)，这个反映是不可逆反映。α—磷酸甘油在脱氢酶（以NAD+为辅酶）催化下。转变为磷酸二羟丙酮。磷酸二羟丙酮是糖酵解途径的一种中间产物，它能够沿着酵解途径逆行合成葡萄糖及糖原；它也能够沿着酵解途径顺行转变为丙酮酸，从而进入三羧酸循环被彻底氧化。2、简述脂肪酸分解代谢的全过程。写出10碳饱和脂肪酸β—氧化的综合反映式。β-氧化作用：脂肪酸的β-氧化作用是脂肪酸在一系列酶的作用下，在α碳原子和β碳原子之间断裂，β碳原子氧化成羧基生成含两个碳原子的乙酰CoA和比原来少两个碳原子的脂肪酸。CH3(CH2)8COSCoA+4NAD++4FAD+4HSCoA+4H2O—→5CH3COSCoA+4FADH2+4NADH+4H3、简述脂肪酸合成代谢的全过程。写出由乙酰CoA合成10碳饱和脂肪酸的综合反映式。甘油的合成脂肪酸的合成两者分别转变为3—磷酸甘油和脂酰CoA后的连接（磷酸甘油重要由糖的分解代谢转化而来。由于在糖的有氧代谢和无氧代谢过程中均要产生磷酸二羟丙酮，磷酸二羟丙酮由α—磷酸甘油脱氢酶催化，并由NADH+H+供氢就能够生成α—磷酸甘油。另一途径是由食物中吸取的甘油在甘油磷酸激酶催化下由ATP供应给磷酸使其磷酸化，从而生成α—磷酸甘油）（在大肠杆菌中，脂肪酸合成中的多个酶与酰基载体蛋白共同构成一种多酶体系（乙酰CoA羧化酶、丙二酸单酰CoA-ACP转酰基酶、β-酮脂酰ACP合成酶、β-酮脂酰ACP还原酶、β-羟脂酰ACP脱水酶、烯脂酰ACP还原酶），ACP为多酶体系的核心，在它周边有序地排列着合成脂肪酸多个酶。随着核心ACP的转动，依次发生反映。）5CH3COSCoA+4FADH2+4NADH+4H—→CH3(CH2)8COSCoA+4NAD++4FAD+4HSCoA+4H2O4、何谓酮体？简述酮体合成和分解的历程。何谓酮症?脂肪酸在肝脏中经β-氧化生成乙酰CoA常转变成丙酮、乙酰乙酸、β-羟丁酸（等中间产物，这些中间产物统称为酮体）。酮体合成的历程脂肪酸在肝细胞线粒体中经β-氧化生成的乙酰CoA是合成酮体的原料，合成的过程涉及三步反映：1.由乙酰CoA缩合成乙酰乙酰CoA2.3-羟-3甲基戊二酸单酰CoA的生成3.乙酰乙酰的生成酮体分解的历程1.β-羟丁酸在β-羟丁酸脱氢酶的作用下脱氢变为乙酰乙酸，乙酰乙酸在琥珀酰CoA转硫酶（肝外组织活性高）的

催化下活化成为乙酰乙酰CoA。2.丙酮先转变为1，2-丙二醇（中间物），1，2-丙二醇继而氧化为丙酮酸，也能够氧化成甲酸或乙酸。丙酮酸能够氧化脱羟成为乙酰CoA，也能够

沿着酶解途径逆行而合成糖原。乙酸通过活化成为乙酰CoA，甲酸泽作为一碳单位代谢的材料。异常状况下，如食物脂肪比例特高、胃炎、饥饿、糖尿病等，脂质代谢明显增高，因而酮体含量增高称为酮症。5、讨论乙酰CoA各个可能的去路。1.TCA→CO2+H2O+能量2.乙醛酸循环→糖异生→糖（仅限于乙醛酸体）3.脂肪酸、固醇等合成的原料4.在动物肝、肾脏中有可能产生乙酰乙酸、D--羟丁酸和丙酮（酮体）。在动物肌肉中乙酰COA能够进入TCA1.在动物肝、肾的线粒体内乙酰CoA进入酮体的合成2.糖代谢受阻，草酰乙酸供应不够乙酰CoA积累三、选择题(3)1、脂肪酸的β—氧化不需要：(1)NAD+(2)FAD(3)NADP+(4)HSCoA(3)2、脂肪酸的从头合成：(1)不用乙酰CoA；(2)只产生少于10个碳原子的脂肪酸；(3)需要中间产物丙二酰coA；(4)重要在线粒体中发生；(5)用NAD+作氧化剂(2)(4)3、脂肪酸生物合成时，将乙酰基团从线粒体转移到细胞质的是下面的哪种化合物?(1)乙酰CoA(2)乙酰肉毒碱(3)乙酰磷酸(4)柠檬酸(5)上述化合物外的物质。(2)4、3—磷酸甘油和2分子RCOSCoA合成三酰甘油时、生成的中间产物是：(1)2—单酰甘油(2)1，2—二酰甘油(3)溶血磷脂酸(5)酰基肉毒碱(4)5、下列脂肪酸哪种是必需脂肪酸?(1)棕榈酸(2)硬脂酸(3)油酸(4)亚麻油酸四、填空题1、哺乳动物不能合成必需脂肪酸亚油酸和亚麻酸。2、从乙酰辅酶A和CO2，生成丙二酰辅酶A，需要消耗1个高能磷酸留，并需辅因子生物素参加3、脂肪酸的合成有两种重要方式、一种是从二碳物开始的全程合成途径（或称“从无到有”途径）、其酶系存在于细胞的细胞浆中；另一种是在已有的脂肪酸链上加上二碳物使碳链增加，其酶系存在于细胞的线粒体和微粒体中。4、一分子软脂酸，通过7次β氧化，共生成8分子乙酰辅酶A和7对氢原子。它完全氧化为CO2和H20，净获得106分子ATP。氨基酸代谢氮平衡：比较一种人（或动物）每日摄入的氮量和排出的氮量之间的关系。氮总平衡：摄入的氮量与排出的氮量相等，这种状况称为氮总平衡。正氮平衡：摄入的氮量多于排出的氮量，这种状况出称为正氮平衡。负氮平衡：排出的氮量多于摄入的氮量，这种状况出称为负氮平衡。必需氨基酸：机体不能合成，必须由食物获取，这一类氨基酸称为必需氨基酸。非必需氨基酸：可由机体自行合成，这一类氨基酸称为非必需氨基酸。半必需氨基酸：机体虽能合成，但合成的速度较慢，常不能满足机体建造的需要，这一类氨基酸称为半必需氨基酸。脱氨基作用：氨基酸脱去氨基生成a—酮酸的过程叫做脱氨基作用。转氨基作用：在转氨酶的作用下，把一种氨基酸中的氨基转移到a—酮酸上，形成另一种氨基酸的过程。联合脱氨基作用：转氨基作用与氧化脱氨基作用联合进行，从而使氨基酸脱去氨基并氧化为α-酮酸的过程，称为联合脱氨基作用。联合脱氨基作用可在大多数组织细胞中进行，是体内重要的脱氨基的方式。生糖氨基酸：能通过代谢转变成葡萄糖的氨基酸。生酮氨基酸：通过代谢能产生酮体的氨基酸。生酮兼生糖氨基酸：能通过代谢使葡萄糖和酮体同时增加的氨基酸.简答题简述高等动物脱氨基作用的方式？体内重要的脱氨基的方式是哪种方式？体内重要的脱氨基方式不完全相似，重要有氧化脱氨基、转氨基、联合脱氨基及非氧化脱氨基等几个方式，其中联合脱氨基作用是氨基酸脱氨基的重要方式。简述嘌呤核苷酸循环的脱氨基作用？由于骨骼肌和心肌L谷氨酸脱氢酶活性较低，氨基酸不易借上述联合脱氨基作用方式脱氨基，但可通过转氨基反映与嘌呤核苷酸循环的联合脱去氨基。在肌肉等组织中，氨基酸通过转氨基作用将其氨基转移到草酰乙酸上形整天冬氨酸，天冬氨酸可与次黄嘌呤核苷酸(1MP)作用，生成腺苷酸代琥珀酸，后者经酶催化裂解生成腺嘌呤核苷酸(AMP)并生成延胡索酸。肌组织中富含的腺苷酸脱氢酶可催化AMP脱下来自氨基酸的氨基，生成的IMP及延胡索酸可再参加循环。由此可见，此过程事实上也是另一种形式的联合脱氨基作用。试述动物和人体内的氨重要来源？氨基酸脱氨基作用产生和氨分解产生。肠道吸取。肾小管上皮细胞分泌。人体内氨的重要代谢去路是什么？试述尿素合成的部位及反映过程？人类以及其它哺乳动物以尿素形式排出；尿素的合成部位：肝脏；反映过程：首先，鸟氨酸先与一分子NH3及一分子CO2结合形成瓜氨酸；另首先，瓜氨酸再与氨反映生成精氨酸；最后，精氨酸被精氨酸酶水解，产生一分子尿素和一分子鸟氨酸。5．举例阐明什么是代谢病？在体内生物化学过程发生障碍时，某些代谢物质如、脂肪、蛋白质、嘌呤、钙铜等堆积或缺少而引发的疾病。先天因素例如，家族性纯合子高胆固醇血症患者的组织细胞完全缺少低密度脂蛋白受体，使低密度脂蛋白携带的胆固醇不能经受体途径代谢,血浆胆固醇明显升高,后天因素例如肾功效衰竭可造成蛋白质、脂肪、水及电解质等的代谢变化。核酸代谢名词解释核苷酸从头合成途径：（1）嘌呤核苷酸的合成不是先合成嘌呤环，而是核糖与磷酸先合成磷酸核糖然后逐步由谷氨酰胺、甘氨酸、一碳基团、CO2及天门冬氨酸掺入碳原子或氮原子形成嘌呤环，最后合成嘌呤核苷酸。从起始物5-磷酸核糖-1-焦磷酸（PRPP）到嘌呤核苷酸的生成需要通过复杂的反映过程，大致上可分为两个阶段：PRPP经历10个反映合成次黄嘌呤核苷酸（IMP）,然后再由IMP分别合成腺苷酸(AMP)和鸟苷酸（GMP）(2)嘧啶核苷酸的合成与嘌呤核苷酸的合成不同，起初物质并非PRPP,而是先合成一种嘧啶环骨架，再与PRPP结合形成嘧啶核苷酸。能够分为三个阶段：A.以CO2和谷氨酰胺为原料合成氨基甲酰磷酸。B.氨基甲酰磷酸和天门冬氨酸缩合生成氨基甲酰天冬氨酸。C.乳清酸接受PRPP的5-磷酸核糖生成乳清酸核苷酸（OMP），并进一步脫羧生成尿嘧啶核苷酸（UMP）。2.半保存复制：双链DNA的复制，其中亲代链分离，每一子代DNA分子由一条亲代链和一条新链合成的链构成。3.先导链和随从链：DNA的双胶链是反向平行的，一条链是5`—3`方向，另一条是3`—5`方向，上述的起点处合成的领头链，沿着亲代DNA单链的3`—5`方向（亦新合成的5`—3`方向）不停延长，因此领头链是持续的4.冈崎片段：一组短的DNA片段，是在DNA复制的起始阶段产生的，随即又被连接酶连接形成较长的片段，在大肠杆菌生长久间，将细胞短时间的暴露在氚标记的胸腺嘧啶中，就可证明冈崎片段的存在。冈崎片段的发现为DNA复制的科恩伯克机理提供了根据5.引物酶：合成引物的酶6.单链DNA结合蛋白：能与单链结合的特异蛋白，当它与解开成单股的DNA链结合后，两条DNA链就不能再形成双螺旋7.DNA的损伤：在DNA复制过程中发生的DNA突变称为DNA损伤8.转录的不对称性：转录普通只在DNA的任一条链上进行，称为不对称转录9.单顺反子：在多数真核生物中，编码蛋白质的基因的初级转录物，被加工成一种信使核糖核酸(mRNA)，普通翻译出一条多肽链。10.多顺反子：受同一种控制区调控的一组基因。它们前后排列，并一起被转录和翻译而得到一组功效有关的蛋白质或酶。多见于原核生物。11.启动子：RNA聚合酶（DDRP）首先与DNA模块上的特异起始部位结合，DNA上这个与转录起始有关的部位称为启动子12.故意义链：不被转录的那条DNA链，但其碱基次序除了替代U外，其它与mRNA相似13.反意义链：以该链中的DNA碱基次序指导RNA合成即被转录的那条DNA链简述简答人体与否能够运用食物中的核酸或核苷酸？要阐明因素。（P386）能够，由于核苷酸的合成有两种途径，补救途径：在动物的某些组织（如脑、骨髓和脾脏）和微生物内还存在着另外一条核苷酸合成途径，即以现存嘌呤碱、嘧啶碱为原料进行合成。简述嘌呤核苷酸的分解过程。嘌呤核苷酸在嘌呤核苷酸酶的作用下，分解为磷酸与核苷，而核苷在核苷磷酸酶的作用下，分解为磷酸-戊糖、碱基而后进一步进入分解阶段（进入磷酸戊糖途径）与合成阶段（从新合成核酸）嘌呤碱中1、2、3、4、5、6、7、8、9位N（或C）元素在其合成过程中分别由哪些化合物提供。1位N来自天门冬氨酸，2与8位C来自一碳基团（甲酸盐），3与9位N来自谷氨酰胺，4、5、7位来自甘氨酸，6位来自CO2。嘧啶碱中1、2、3、4、5、6位N（或C）元素在其合成过程中分别由哪些化合物提供。4、5、6、1位来自天冬氨酸，2位来自CO2,3位来自谷氨酰胺。简述DNA复制的特点半保存复制（2）半不持续复制6.简述DNA聚合酶的种类和生理功效。DNA聚合酶Ⅰ，DNA聚合酶II，DNA聚合酶Ⅲ；其中DNA聚合酶Ⅰ含有（1）5`-3`外切酶：小片段、切除RNA引物，弥补空缺（2）3`-5`外切酶、5`-3`聚合酶：大片段、有校读功效，聚合功效，即损伤后修复，是修复酶DNA聚合酶II含有3`-5`外切酶、5`-3`聚合酶，没有5`-3`外切酶活性DNA聚合酶Ⅲ含有3`-5`外切酶、5’—3DNA复制时的保真性重要与哪些因素有关？严格的碱基配对规律；RNA引物；聚合酶的选择作用；复制时有即时的校读功效，3’-5’外切酶功效、复制的方向；DNA损伤的修复机制。在DNA聚合酶催化下，从什么方向聚合子代DNA链？DNA复制时，一股以3’-5’方向的母链作为模板，新合成的链以5’-3’方向持续合成的链称为前导链。DNA复制时，一股以5’-3简述DNA损伤的修复方式光修复、切除修复、重组修复、易错修复简述RNA转录合成的特点。（1）以DNA单链为模板，NTP为原料，在DNA依赖的RNA聚合酶催化下合成RNA链的过程。（2）DNA的不对称转录（3）RNA聚合酶——依赖DNA的RNA聚合酶（4）原核生物的启动子简述真核生物RNA转录后的加工修饰。ⅠmRNA的转录后加工：普通是单顺反子转录；转录与翻译并不同时，转录在核内，翻译在核外细胞之中进行；mRNA寿命较长；加工过程：（1.）加帽5’端，作用:稳定mRNA5’端和翻译的起始有关（2）.加尾3’端，作用：稳定mRNA和翻译模板活性有关（3）mRNA前体的剪接，剪除内含子，连接外显子IIrRNA的转录后加工：ⅢtRNA的生物合成：转录、断裂和修剪、修饰蛋白质的生物合成一、解释名词1、翻译(translation)：基因体现的后一种过程是将mRNA中的遗传信息（核苷酸次序）转换成蛋白质分子中的氨基酸次序，是两种分子语言的转换，故称为翻译。2、密码子的