生物化学：第3章 酶

第3章酶一、酶学概述二、酶的作用机理三、影响酶促反应速度的因素一、酶学概述(一)酶的定义和化学本质酶（enzymes，E）：是活细胞产生的具有催化作用的有机物，其中绝大多数是蛋白质，少数是RNA。酶促反应：有酶参与的化学反应。底物（substrate，S）：酶促反应中被酶作用的物质。（二）酶的命名惯用名系统名来源+底物命名:如胃蛋白酶、唾液淀粉酶底物+作用命名:如乳酸脱氢酶依底物命名:如蛋白酶、淀粉酶依作用方式命名:如转氨酶、脱氢酶（三）酶的组成和类型1、按酶的化学组成分类，分为单纯酶和结合酶（1）单纯酶：只含蛋白质（2）结合酶=酶蛋白+辅因子辅酶辅基即结合酶=全酶辅因子酶蛋白：决定催化的专一性金属离子小分子有机物：稳定酶分子构象：与酶蛋白结合松散，可透析除去：与酶蛋白结合牢固，不可透析除去（如维生素，决定酶催化的类型）2013年全国联赛13.下列有关酶及其辅因子的叙述，正确的是：（单选1分）

A.一个辅因子只能是一个酶的辅因子B.酶蛋白就是蛋白酶

C.酶蛋白与辅因子组成全酶D.与酶蛋白结合紧密，不能通过透析分离的辅因子是辅酶C

2、按酶促反应类型分类，酶可分为六大类：序号类型作用反应通式例子123456氧化还原酶催化氧化还原反应转移酶催化分子间基团转移水解酶催化水解反应裂解酶除去分子中的基团异构酶催化分子异构反应合成酶催化两个分子合成一个分子（讲义P41)（四）酶的性质①高效性②专一性③敏感性（作用条件温和）共性：①反映前后催化剂的量和化学性质不变②既能催化正反应，也能催化逆反应③缩短反应时间，但不能改变反应的平衡点④只能加速热力学上能够进行的反应1、与一般催化剂相比：特性：2、酶的专一性结构专一性立体异构专一性绝对专一性相对专一性键专一性如过氧化氢酶如二肽酶如胰蛋白酶如乳酸脱氢酶能催化L-乳酸，而不能催化D-乳酸酶专一性类型1、

结构专一性：酶对所催化的分子化学结构的特殊要求和选择。2、立体异构专一性

只能催化一种立体异构体，对另一种立体异构体无作用，如乳酸脱氢酶能催化L-乳酸，而不能催化D-乳酸。

绝对专一性：对底物的化学结构要求非常严格，只作用于一种底物，不作用于其它任何物质，如过氧化氢酶。

相对专一性：要求底物具有一定的化学键，且对键的某一端所连的基团也有一定的要求，如胰蛋白酶。

键专一性：只作用于一定的键，而对键两端的基团并无严格要求，如二肽酶。以下关于酶的描述，哪些是不正确的?(2分)A．大多数酶的化学本质是蛋白质B．所有的酶都必须结合辅基或辅酶才能发挥催化作用；C．都具有立体异构专一性D．能显著地改变化学反应速率B、C

(2010全国中学生生物学联赛第19题)几乎所有的酶还有单纯酶和结合金属的全酶1、酶的活性中心和必需基团

酶分子中直接与底物结合，并和酶催化作用直接有关的部位叫酶的活性中心或活性部位。参与构成酶的活性中心和维持酶的特定构象所必需的基团为酶分子的必需基团。

二、酶的作用机理活性中心3、中间产物学说E+SP+EES能量水平反应过程

G

E1

E2酶（E）与底物（S）结合生成不稳定的中间物（ES），再分解成产物（P）并释放出酶，使反应沿一个低活化能的途径进行，降低反应所需活化能，所以能加快反应速度。2、活化能活化能：活化态与常态的能量差催化机理：降低反应的活化能实例：过氧化物酶和过氧化物“锁钥学说”

4、锁钥学说酶和底物结合时，底物的结构和酶的活动中心的结构十分吻合，就好像一把钥匙配一把锁一样。酶的这种互补形状，使酶只能与对应的化合物契合，从而排斥了那些形状、大小不适合的化合物，这就是“锁钥学说”。“诱导契合学说”5、诱导契合学说酶的活性中心在结构上具柔性，底物接近活性中心时，可诱导酶蛋白构象发生变化，这样就使使酶活性中心有关基团正确排列和定向，使之与底物成互补形状有机的结合而催化反应进行。（一）酶促反应速度的测定与酶的活力单位1、酶促反应速度的测定

（1）测定单位时间内底物的消耗量。（2）测定单位时间内产物的生成量。三、影响酶促反应速度的因素2、酶活力

酶催化一定化学反应的能力称酶活力，酶活力通常以最适条件下酶所催化的化学反应的速度来确定。（二）影响酶促反应速度的因素1、酶浓度当S足够多，其它条件固定且无不利因素时，v=k[E]（即成正比例关系）。2、底物浓度（1）反应速度与底物浓度的关系曲线（Michaelis—Menten曲线）酶浓度、底物浓度、温度、pH、激活剂、抑制剂√√酶促反应的米氏方程及Km米氏方程:（2）米氏常数Km的意义①

当v=Vmax/2时，Km=[S]（Km的单位为浓度单位）②是酶在一定条件下的特征物理常数，通过测定Km的数值，可鉴别酶。③可近似表示酶和底物亲合力，Km愈小，E对S的亲合力愈大，Km愈大，E对S的亲合力愈小。④在已知Km的情况下，应用米氏方程可计算任意[s]时的v，或任何v下的[s]。

练习题：已知某酶的Km值为0.05mol·

L-1，要使此酶所催化的反应速度达到最大反应速度的80％时底物的浓度应为多少？

0.2mol·L-13、温度对酶促反应速度的影响

在达到最适温度以前，反应速度随温度升高而加快

酶是蛋白质，其变性速度亦随温度上升而加快

酶的最适温度不是一个固定不变的常数v温度最适温度4、pH对酶促反应速度的影响

过酸过碱导致酶蛋白变性

酶的最适pH不是一个固定不变的常数pH最适pHv5、激活剂对酶作用的影响类别金属离子：K+、Na+、Mg2+、Cu2+、Mn2+、Zn2+、Se3+、Co2+、Fe2+阴离子：

Cl-、Br-

有机分子抗坏血酸、半胱氨酸、谷胱甘肽凡是能提高酶活力的物质，称为酶的激活剂。

6、抑制剂对酶作用的影响

凡是使酶的必需基因或酶的活性部位中的基团的化学性质改变而降低酶活力甚至使酶完全丧失活性的物质，叫酶的抑制剂。不可逆抑制剂

①竞争性抑制剂可逆抑制剂②非竞争性抑制剂

③反竞争性抑制剂抑制剂（I）与酶的结合是不可逆的抑制剂（I）与酶的结合是可逆的，I可除去（1）不可逆抑制剂实例：有机磷杀虫剂-Ser-OH-Ser-OPO-RO-ROPO-RO-ROX还有青霉素、氰化物、硫化物、CO等+IEIESP+EE+S①竞争性抑制剂：I与S竞争E的活性中心×解决办法：加大[S]，解除抑制作用竞争性抑制曲线Vmax不变，Km变大②非竞争性抑制剂：抑制剂在酶的活性部位以外的部位与酶结合，不对底物与酶的活性产生竞争，也可以与酶-底物复合物结合的一种酶促反应抑制作用。酶-底物-抑制剂复合物（ESI）不能进一步释放出产物。+IEI+SESIESP+EE+S+I实例：重金属离子（Hg2+、Pb2+等）

金属络合剂（F-、CN-、N3-）×非竞争性抑制曲线Km不变，Vmax变小③反竞争性抑制剂：抑制剂只与酶-底物复合物结合，而不与游离酶结合的一种酶促反应抑制作用。ESIESP+EE+S+I×反竞争性抑制曲线Km变小，Vmax变小2013年全国联赛16.已知反竞争性抑制剂的浓度[I]=2KI，底物浓度[S]=5Km,则根据米氏方程计算出的反应速率v等于：（单选1分）

A.3Vmax/8B.3Vmax/8C.3Vmax/16D.5Vmax/16D

1、酶的别构（变构）效应概念：有些酶分子表面除了具有活性中心外，还存在被称为调节位点（或变构位点）的调节物特异结合位点，调节物结合到调节位点上引起酶的构象发生变化，导致酶的活性提高或下降，这种现象称为别构效应，具有上述特点的酶称别构酶。效应剂别构中心活性中心四、别构酶、同工酶等2、酶的多种分子形式——同工酶概念：具有不同分子形式但