蛋白质结构-1课件

第三节蛋白质的二级结构

蛋白质的二级结构：蛋白质多肽链骨架的规则排列一肽平面（peptideplane）：

蛋白质多肽链是由许多的氨基酸以肽键连接形成的，其基本结构是：HOHOHONH2-Cα-C-N-Cα-C-N-Cα-C-N-…RHRHRH其中虚线框内的部分形成一个肽(基)平面。肽平面结构特征:肽键长=1.33Aº，具部分双键性质，不能自由旋转肽单位上的六个原子都位于同一个平面上，因此肽平面具有刚性在肽单位中，C=O与N–H或两个C

呈反式排布。除Pro外，N–C

（

）和C

–C（

）都是单键，可以绕键轴自由旋转，其旋转角度分别用

和

表示，称为二面角（dihedralangle）NCOHC

C

115.6º121.9º123.2º119.5º二面角取值的定义：从C

看N1：顺时针转，

为正逆时针转，

为负从C

看C2：顺时针转，

为正逆时针转，

为负C

–C，两侧:C

–N1与C2=O呈反式：

=0º顺式：

=180ºN–C

两侧:C

–C2与N1–H呈反式：

=0º顺式：

=180ºNCo完全伸展的多肽主链构象α-碳原子酰胺平面Φ=1800，ψ=1800多肽主链构象酰胺平面Φ=00，ψ=00侧链非键合原子接触半径(1)右手-helix(3.613r)：=-57º，

=-48º结构特点:

完全符合立体化学原则

n=3N=13S=3.6半径r=2.3Aº

右手，螺距=0.54nm,3.6aa/圈,0.15nm

/aa残基

螺旋之间形成链内氢键，氢键的取向平行于螺旋轴

螺旋的极化与帽化

(helixdipoleandcapping)肽链中氢键的取向，使-helix整个成为一个偶极N-端积累正电荷；C-端积累负电荷帽化（capping）：为末端电荷提供氢键配偶体

R基对-helix的影响:连续分布的极性氨基酸侧链，将影响-helix的稳定性Pro是-helix的破坏者Gly大量存在很难形成-helix-碳原子有分支将影响螺旋形成（2）左手-helix(3.613l

)：n=3N=13S=3.6-碳原子与骨架上的C=O氧原子过于接近，构象不够稳定。(3)其它-系螺旋:310-螺旋:n=2,S=3=-49º,

=-26º位于-螺旋末端

-螺旋:4.416-螺旋

n=4,S=4.4，螺旋半径=2.8Aº螺距=0.484nm

存在于过氧化氢酶非典型-螺旋：N-H···O三原子不在一条线且距离较远，常出现在-螺旋末端。溶菌酶、胰岛素、肌红蛋白等2γ-系螺旋：

H

O-N

[C

H

R-CO-NH]n

C

H

R-C-

环内原子数:N=3n+5(n=1,2,3……)代表:γ-螺旋(5.117-helix)n=4,N=17,S=5.13胶原螺旋:（1）一级结构特殊：Gly(33%)Pro(12%)，Hyp(9%)符合：-（Gly-X-Y）n-规律（2）由三条肽链构成的超螺旋，每条肽链都是左手helix（3）维持力：氢键,范德华力,共价键（4）=-60°,

=140°（5）左手螺旋螺距=9.5A°3.3aa/圈超螺旋螺距=86A°30aa/圈(二)β-折叠(β-sheet)1951年，Pauling和Corey等在提出-螺旋结构的同时提出-折叠结构-折叠结构特征:若干条多条肽链（段）并行排列，彼此间通过NH,CO形成的有规则的氢键维持

肽链折叠形成锯齿状

R基朝上或朝下交替排列

类型

重复单位平行-折叠-119º113º6.8Aº反平行-折叠-139º135º7.0AºNNNNNNCCCCCC(三)回折结构(reverseturn)1β-转角(β-turn)：特点:

由4个aa构成

由第1个aa与第4个aa之间形成一个氢键维持

形成180°的转弯C

1和C

1间距离0.7nm

I型:中间肽平面的C=O与两个-R

基呈反式

II型:顺式,要求aa3为Gly*有时将310-螺旋看作是III型CNOHI型II型

β-turn的构象是由第2和第3个aa残基的二面角决定的:

β-turn在蛋白质中出现几率很高，约占残基总量的1/3，常出现于球蛋白的表面，主要由亲水aa构成类型

2

2

3

3I-60º-30º-90º0ºII-60º120º-60º0º2.γ-转角(γ-turn)：特点:

由3个aa组成

靠两个氢键维持

形成180°转角

如：嗜热菌蛋白酶(thermolysin)的第25~27个aaCNOH

(四)β-发夹和Ω-环1.β-发夹(β-hairpin):特点:(1)有一条肽链弯曲形成，两条等长相邻反向平行(2)氢键大约1-6个(3)10-11个氨基酸残基(4)β-发夹分为4类：类别aa残基数氢键数末端氢键出现几率一113-6有6%二101-4无40%三111-4无34%四101-4有20%2.Ω-环(Ω-loop)

(1)多肽链中环状节段，呈Ω形，两端距离1~3.7A°(2)结段长度6~10个aa残基(3)环中的链为无规则卷曲(4)由R基侧链包裹，形成一个含内部空腔的高度致密的球状结构(5)只出现在蛋白质分子表面，大多为亲水性aa，与生物活性有关(五)β-突(凸)起(β-bulge)：在β-sheet中额外插入一个aa形成的凸起有四种主要类型:

经典型：aa插在窄对氢键之间

G1型：第二个aa需是Gly

HNNHOCNHHNCOOCHNOCNHCONHCOHNOCNHCONHCOHNNHCOHNHNCOOCCO

GX型:由3个肽段形成,

宽型:aa插在宽对氢键之间X位置必须是Gly

NHOCCOHNOCNHOCHNCOOCNHCOHNCOHNHNCOOCNHCOCONHHNNHCOOCHNOCNHHNCONHOCHNOC(六)无规则卷曲(randomcoil)或称为：卷曲(coil)有序的非重复性结构是活性和功能部位无规则卷曲细胞色素C的三级结构

第四节超二级结构一超二级结构的概念：

二级结构进一步结合形成有规则的组合(foldingunit,motif)。通常含2个或2个以上二级结构二超二级结构类型：1.复绕-helix（）：

两条或多条-helix沿同一轴形成左手超螺旋，疏水力维持（反）平行，重复单位14nm存在：-角蛋白；TMV衣壳蛋白2.ββ单元:

两股β-sheet中间通过不确定单元(有规则二级结构)联接在一起

β

β,主要形式:βββ,βcβ,β

β

β（Rossman折叠）等具有手性：右手扭曲(right-handedtwist)3.β-迂回（β-meander）:三个以上相邻β-sheet通过短链连接形成三个（β-meander）四个（希腊钥匙）五个（双希腊钥匙）4.β-折叠筒(β-sheetbarrel)：(1)印第安花蓝：

如

木瓜蛋白酶

(2)希腊钥匙：

如

胰凝乳蛋白酶

(3)闪电结构

如

磷酸丙糖异构酶5.-helix-β-turn--helix：如某些噬菌体的阻遏蛋白分子中的操纵子结合部位；Cu-ZnSOD；木瓜蛋白酶；胰凝乳蛋白酶等是蛋白质与DNA相互作用的主要方式之一-helix-β-turn--helix

第五节结构域一概念：多肽链在二级结构或超二级结构基础上形成的三级结构局部折叠区，为紧密球体，是相对独立的结构、功能和折叠单元。

二结构域的特性：1.结构域的大小:40aa~400aa,平均100~200aa2.结合方式：或单一短链相连，或大面积接触3.结构域与功能域4.结构域通常是一个折叠单元5.

结构域的运动三结构域的类型1.反平行域:-helix按一定方式排列折叠

上下型螺旋束:如四螺旋束，上下摆放，如：蚯蚓血红蛋白，Cytb562，TMV蛋白珠蛋白型-螺旋(Greekkey螺旋束)：