医科大学药学院有机化学教案

南方医科大学药学院教案首页

授课教师朱秋华课程名称有机化学课次编号

授课日期授课年级临床本科授课方式理论课

授课内容Chapter12AminoAcids,ProteinsandNucleicAcids学时数3

教

学掌握氨基酸的性质；

目

的

理解蛋白质的结构；

(第一节氨基酸：两性解离

含AminoAcids

主

重

要第二节肽Peptides：命名

点

内第三节蛋白质Proteins：四级结构

，

难

容第四节核酸NucleicAcids

点

)

复

习P348/2、5、6

思

考

题

教材：《有机化学》张生勇主编。高等教育出版社。

教参参考文献：

考

文1.《基础有机化学》邢其毅等编。第二版，高等教育出版社。

献

材2.《OrganicChemistry》StephenJ.etaLAcademicPress

3.《FundamentalsofOrganicChemistry》（美）JohnMcMurry著机械工业出版社

教

研

室

意

见

南方医科大学药学院教案用纸

时间

教学内容媒体选择

分配

第十二章氨基酸、蛋白质、核酸

AminoAcids,ProteinsandNucleicAcids

前言蛋白质和核酸都是复杂的含氮高分子化合物，是生命的重要物质

基础。氨基酸则是组成蛋白质的基本成分。

生命是蛋白质存在的一种形式，生物体内一切基本的生命活动过程几

乎都与蛋白质有关。40mi幻灯

第一节氨基酸AminoAcidsn

一、氨基酸的构造、构型、分类和命名

（一）氨基酸的构造和构型

通式：

+（poo-f00H

H,N—C—H或H,N—C—H

3Ir1

RR

作为生物体内合成蛋白质的原料的氨基酸的特点：

♦均为a-氨基酸

♦天然氨基酸大多属于L型

（二）氨基酸的分类

酸性氨基酸（COOH数目,bl”数目）

氨基酸（碱性氨基酸（N%数目）COOH数目）

中性氨基酸（N%数目=COOH数目，）

产

天门冬氨酸HOOCCH2CCOOH

r（Asp,D）pj

酸性氨基酸Jpl=2.77

<NH,

谷氨酸|一

gHOOCCH,CH,CCOOH

（G1U,E）221

H

pl=3.22

南方医科大学药学院教案用纸

时间

教学内容媒体选择

分配

赖氨酸*H2NCH2CH2CH2CH2CH(NH2)COOH

<ASP，D)pl=9.74

碱性氨基酸J组氨酸r-npCH,CH(NH2)COOH

1(His,H)(NH

Npl=7.59

精氨酸？俨

(Arg,R)H2NCNHCH2CH,CH(NH2)COOH

pl=10.76

中性氨基酸(侧链非极性)

甘氨酸HCH(NH2)COOH脯氨酸1—\H

(Gly，G)pl=5.97LNACOOH

(Pro,P)R

丙氨酸CH.CHCNHJCOOH~pI=6.30

/A.~苯丙氨酸)一\

<Ala,A)p[=6,027—CH2CH(NH2)COOH

(Phe,F)pl=5.48

撷氨酸(CHJ.CHCH(NH0COOH"一必*—

32-色氨酸CH(NH,)COOH

SaW)pl=5.96,葭JJLJ

.pl=5.65H

亮氨酸*(CH/CHCH2cH(NFyCOOHpl=5.89

(Leu，L)pl=5.98*

蛋氨酸i_H,SCH,CH,CH(NH,)COOH

异亮氨醺'H；CH2)(CH,)CHCH(NH,)COOH(Met,M)

aie,I)pI=6.02pI=574

必需氨基酸：标有*号的8种氨基酸是人体内不能合成而又是营养所必

不可少的，必需依靠食物供应，称为必需氨基酸。

*其它氨基酸：蛋白质合成后，分子中某些氨基酸的侧链可发生变化，

而形成另一些氨基酸。

胱氨酸：

SS

NH,/=ti\tou、

1-氧化(-2H)CHCH,

2HS-CH-C-COOH-------------------|-I

一%还原(+2H)CHNH,CHNH,

COOHCOOH

半胱氨酸胱氨

南方医科大学药学院教案用纸

时间

教学内容媒体选择

分配

（三）氨基酸的命名

系统命名和俗名

二、氨基酸的性质

氨基酸的化学性质取决于其分子中的竣基、氨基、侧链基团以及这些

基团的相互影响。

氨基酸的性质

♦两性电离

♦成肽

♦脱竣

♦与亚硝酸的放氮反应

♦与苛三酮的显色反应

♦与2,4-二硝基氟苯的反应

♦与金属离子的螯合作用

（-）两性电离及等电点

1.两性电离Neutral,dipolarzwitterions

R—CH-COOH____R—CH-COO-

NH2'+NH3

内盐（两性离子、偶极离子）

2.等电点（Isoelectricpoint）

-R-CH-COOH+HQR-CH-COO-+H.0R-CH-COO-.

HO+|-........-1―■―|+H,0

+NH3-H2O+NH3-H2ONH2

偶极离子

阳离子（氨基酸的主要存在形式）阴离子

（pH<l时的主要存在形式）（pH>12时的主要存在形式)

等电点：加入酸或碱调节某种氨基酸水溶液的pH值，使这种氨基酸

的酸式电离与碱式电离的趋向恰好相等。此时溶液的pH值就叫做这种氨基

酸的等电点，以pl表示。

各类氨基酸的pl值范围：

♦中性氨基酸的等电点一般在5.0~6.5之间，

♦酸性氨基酸为2.7~3.2,

♦碱性氨基酸为9.5~10.7。

南方医科大学药学院教案用纸

媒体选择

［思考题］为什么中性氨基酸的等电点不等于7?

中性氨基酸的竣基的酸式电离略大于其氨基的碱式电离，因而溶液的

pH值必须达到偏酸时，才能使其两种电离趋向恰好相等。

氨基酸溶液处于等电点时：

♦［阴离子］=［阳离子］

♦［偶极离子］＞99.9%

♦氨基酸的溶解度最小，最易从溶液中析出

*溶液pH与溶液离子的关系：（见幻灯）

（二）脱水生成肽

肽键

两个氨基酸之间所产生的酰胺键又称为肽键（peptidebond）。二肽分子

的一端有氨基，另一端有竣基，因此还可继续与氨基酸缩合成为三肽、四

肽以至多肽。

当两种不同的氨基酸A与B互相结合时，可按不同的排列方式结合，

形成两种结构不同而性质相似的二肽A-B与B-A。例如甘氨酸和丙氨酸可

形成如下两种二肽：

NJC

HN—：—N—CH-COOH

—H—COOH

H.N-CHTC-II2

HC

甘氨酰丙氨酸丙氨酰甘氨酸

三肽有6（3!）种可能的异构体，其排列顺序为ABC,ACB,BAC,BCA,

CAB.CBAon肽有n!种异构体。

（三）脱技反应

脱粉反应是人体内氨基酸代谢的形式之一。例如在肠道细菌作用下，

组氨酸脱竣变成组胺：

N-C-CH.-CH£C66]H-CO,N—C-CH.NH,

——»IIIT22

HCCHNH,HCCH

\N/、N/

HH

南方医科大学药学院教案用纸

时间

教学内容媒体选择

分配

H,N（CH7）-CHfc6o]H-〜山用用上四?

NH

2尸胺

（四）与亚硝酸的放氮反应

凡是具有氨基的化合物都能与亚硝酸作用产生氮气（脑氨酸及羟脯氨

酸除外）

R-CH-COOH+HNO2----------►R—CHCOOH+N2T+H.O

NH,OH

利用此反应，可由氨的体积计算混合氨基酸的总含量或蛋白质分子中

氨基的含量。

（五）与年三酮的显色反应

1?J

+RCMH—COOH5/OH+NH+CO,|+RCHO

水合前三酮还原前三酮

0八

IIft

「叫；一

0S

0八

IIR

+3H”H-

°0

蓝色化合物

反应后蓝紫色的深度或二氧化碳的体积可作为a-氨基酸定量分析的依

据。肽类和蛋白质也有此反应。由于反应非常灵敏，是鉴定氨基酸、肽类

和蛋白质最迅速而又简便的方法，广泛用于a-氨基酸、肽类和蛋白质的比

色测定或纸层析与薄层层析的显色。

南方医科大学药学院教案用纸

时间

教学内容媒体选择

分配

（六）与2,4-二硝基氟苯（DNFB）（桑各试剂）的反应

/NO2/NO,

O,N-（^>-F+H,N-CH—COOH——►O2N-^^-NH-CH—COOH+HF

RR

DNFB氨基酸DNP-氨基酸

（桑各试剂）（黄）

用于测定蛋白质或多肽N-端氨基酸的方法，称为二硝基苯法，简称为

DNP法。利用此法不断降解蛋白质或多肽，反复用DNFB标记其氨基末端，

就可确定蛋白质或多肽链中氨基酸的排列顺序。

（七）与金属离子的螯合作用

O=c—O\H,N-CH,

iy

X

H2C—NH2O—C=o

兰色

利用这类反应可作为氨基酸或蛋自质的定性试验或定量分析的依据。

南方医科大学药学院教案用纸

时间

教学内容媒体选择

分配

第二节肽Peptides20mi幻灯

一、肽的和命名n

由氨基酸缩合而成的化合物称为肽。

分类一般十肽以下的叫寡肽或低聚肽(oligopeptide),十一肽以上称为

多肽(polypeptide)()

多肽分子中的氨基酸单位称为氨基酸残基(aminoacidresidue)«

蛋白质是由多肽组成的，除此之外，在人体内还发现了许多肽类，其

中有些是具有重要生理活性的激素。

环状肽链没有首尾之分。开链肽为链状，故乂称多肽链。它们有两端，

一端具有游离的氨基，称为氨基末端(或称N-端)；另一端则具有游离的叛

基，称为瓶基末端(或称C-端)。

在写多肽的构造式或简化式时，习惯上将N-端写在左边，C-端写在右

边。

多肽的命名是以含有C-端(峻基)的氨基酸为母体，而将其余的氨基酸

残基作为酰基，依次排列在母体名称之前。例如，谷胱甘肽(glutathione)可

命名为Y-谷氨酰半胱氨酰甘氨酸。

二、肽的结构和功能

肽链中氨基酸残基之间的结合键主要是肽键。肽键是共价键，结合力

很强，又较稳定，除在酸、碱或酶的作用下水解外，一般不易被破坏。

肽链中的半胱氨酸残基侧链上含有筑基-SH,容易发生氧化还原反应。

例如，谷胱甘肽含有-SH,又称还原型谷胱甘肽，可用GSH表示。在氧化

反应中，疏基被氧化成二硫键，肽变成了氧化型谷胱甘肽，可用GS-SG表

示。其氧化型也可被还原。

一2叽

2GSH-一5GS-SG

谷胱甘肽的还原型及氧化型的转变是可逆的，它在生物氧化过程中起

着氢的传递作用，能促进不饱和脂肪酸的氧化。体内还有许多含筑基的酶

在生物氧化过程中起着传递质子的作用。

肽链内部的两个疏基也可以互相结合成二硫键，使肽链成部分环状。

如催产素和抗利尿素：

南方医科大学药学院教案用纸

时间

教学内容媒体选择

分配

第三节蛋白质Proteins40mi幻灯

一、蛋白质的元素组成n

蛋白质（protein）的结构极其复杂，种类繁多，但其主要组成元素是

C,H,O,N四种。此外大多数蛋白质含有S,少数含有P,Fe,Cu,Mn,Zn,个别

蛋白质含有I或其它元素。一般蛋白质中主要元素的百分组成为:C=50%〜

55%,H=6.0%〜7.3%,0=19%〜24%,N=13%~19%,S=0-4%»大多数

蛋白质的含氮量相当接近，平均约为16%。因此在任何生物样品中，每克

氮相当于6.25（即100/16）克的蛋白质，只要测定生物样品中的含氮量，就可

算出其中蛋白质的大致含量。

二、蛋白质的分类

据粗略的估计，人体内的蛋白质就约有几百万种，但绝大多数蛋白质

的化学结构尚未明了。因此只能根据蛋白质的组成、性状或生理作用进行

分类。

按蛋白质化学组成的复杂程度可分为简单蛋白质与结合蛋白质两大

类。简单蛋白质是由多肽组成，其水解的最终产物都是a-氨基酸。结合蛋

白质则是由简单蛋白质与非蛋白质部分结合而成，其中的非蛋自质部分称

为辅基。结合蛋白质按辅基的不同又可分为核蛋白（辅基为核酸）、色蛋白（辅

基为有色化合物）、磷蛋白（辅基为磷酸，磷酸以酯键与简单蛋白质中含羟基

的氨基酸结合）、糖蛋白（辅基为糖类衍生物）及脂蛋白（辅基为脂类）。

根据蛋白质的性状又可将其分为纤维状蛋白质和球状蛋白质两大类。

纤维状蛋白质分子像一条长线，且趋向于排列成纤维状。纤维状蛋白质为

动物组织的主要结构材料，因此又称为结构蛋白质。例如，皮肤、毛发、

指甲、头角和羽毛中的角蛋白。球状蛋白质的分子则团成紧凑的单元，常

接近于球形。分子折叠、卷曲时，疏水的部分向内聚集在一起而远离水，

亲水的部分（如带电基团）则趋向于分布在表面与水接近，其分子间接触面积

很小，作用力较弱，易被水或酸、碱、盐的水溶液所溶解。例如，卵清蛋

白、乳清蛋白、血清蛋白、所有的醐、许多激素（如胰岛素、甲状腺球蛋白

筹）以及抗体等。这些蛋白质在体内执行着各种生理功能，所以又称为功能

蛋白质。根据物理性质，特别是溶解度，还可把球状蛋白质分为：清蛋白（溶

于水）和球蛋白（不溶于水，溶于稀盐溶液）等。

三、蛋白质的结构

蛋白质是由一条或几条多肽链组成的。

蛋白质分子内氨基酸残基间的结合方式：

1、在一条多肽链中，氨基酸残基间主要是以肽键相互结合的（主键）；

2、在两条肽链之间或一条肽链的不同部位间相互结合时，存在着其它

类型的化学键（副键），包括疏水键、氢键、二硫键、盐键及酯键等

南方医科大学药学院教案用纸

时间

教学内容媒体选择

分配

蛋白质的分子结构按层次可分为四级：

（-）一级结构蛋白质分子中氨基酸的排列次序

蛋白质分子的基本结构是多肽链。有些蛋白质就是一条多肽链，有些

是由两条或几条多肽链构成。多肽链中氨基酸排列的次序称为蛋白质的一

级结构。

我国科学家首先合成了具有生理活性的结晶牛胰岛素（图12-2）,它就是

由A,B两条多肽链通过二硫键连结而成的蛋白质。在A链的第6与第11

的两个半胱氨酸残基之间还有一个二硫键相连。

（二）二级结构

用X射线衍射的方法研究蛋白质的结构，证明了在蛋白质分子的肽键

,-C—N—、

（II1）

OH

中C-N键的键长为0.132nm,介于C-N键长（0.147nm）和C=N键长（0.127nm）

之间。这显示了肽键中的C-N键具有一定程度的双键性质，不能自由旋转，

从而使肽键-CONH-上所连接的各原子位于同一平面上，其中。与H呈反

式关系。这种平面结构称为“肽键平面”或“酰胺平面”。肽键平面两侧的

C%N和C-C1键则是。键，可以自由旋转，即能引起肽键平面间的相互旋

转，使主链出现各种构象。这种主链原子的局部空间排列，称为蛋白质的

二级结构（图12-3）。

1952年鲍林（Pauling）等人根据X射线衍射法对纤维状蛋白质的研究，在

肽键平面结构及平面间相对旋转的基础上，提出了蛋白质肽链构象的两种

模型。

1.a-螺旋结构模型：肽链以螺旋方式伸展，平均每3.6个氨基酸残基构

成一个螺旋圈，递升0.54nm»每隔18个残基即5个螺旋圈（距长2.7nm）又

出现大的重复。每个氨基酸残基上的氨基氢与其相隔的第五个氨基酸残基

中酰基氧形成氢键；肽链上所有的上环CO与下环NH都有相应的氢键对。

这样，要使一段螺旋中的肽链发生旋转，至少需要打开三个相邻的氢键才

有可能。这就使a-螺旋的构象较为稳定（图12-4）,a-螺旋的直径为1.0〜

l.lnm,由于此空间太小以致溶剂分子进不去。在20种氨基酸中，只有膈

氨酸在肽链上时，因其N上无氢，不能形成氢键，a-螺旋在此不能连续，

并使后面的肽链发生弯曲。因此脯氨酸的出现与多肽的立体构型有关。

2.B-片层结构模型:6-片层结构中肽链是折叠排列（与a-螺旋不同），每

两个氨基酸残基的距离约0.35nm（在a-螺旋结构中为0.15nm）,连接各

残基的肽键所构成的平面有规则地折叠成折扇状（图12-5）,肽链中CO与

NH间的氢键是在两条平行的或反平行的肽链间形成，每个氨基酸的侧链基

团分别交替地位于折叠面的上下。

由于空间障碍，就不能盘曲成螺旋，也不能折叠成片层，而呈无确定

南方医科大学药学院教案用纸

时间

教学内容媒体选择

分配

规律的线状卷曲。这部分肽链构象称为无规卷曲。此外在蛋白质分子的肽

链上还经常因脯氨酸的存在而出现180°的回折，这种肽链的回折角称为B

-转角。我心把主肽链上的a-螺旋、片层、B-转角和无规卷曲四种构象

单元统称为蛋白质的二级结构。

（三）三级结构

上述蛋白质的a-螺旋、折叠、B-转角和无规卷曲等二级结构，往

往由于侧链及各主链构象单元的相互作用，而按一定方式进一步卷曲，折

叠成更复杂的三度空间结构，这就是蛋白质的三级结构。三级结构是由盐

键、氢键、二硫键及疏水键等来维系的。它反映了蛋白质分子（或亚基）

内所有原子的空间排布。大多数蛋白质都有纤维状或球状的三级结构。

蛋白质的变性可解释为其二级及三级结构被破坏的结果。

（四）四级结构蛋白质的缔合

复杂的蛋白质分子是由两条或两条以上具有三级结构的肽链所组成。

这时每条肽链称为一个亚基。几个亚基通过氢键、疏水键或静电引力缔合

而成一个蛋白质分子,这就是蛋白质的四级结构。例如，血红蛋白（HbA）

是一个含有四条多肽链（二条a链和二条B链，图12-7）组成的蛋白质，每

条肽链各自用副键维系，折叠盘曲成呈四面体形式的三级结构。具有三级

结构的四条多肽链各自结合一个作为辅基的亚铁血红素。四条多肽链间通

过八个盐键互相结合，构成血红蛋白A的四级结构（图12-7、12-8）。

四、蛋自质的性质

（-）蛋白质的两性离解及等电点

蛋白质的两性离解及其平衡移动可用下式表示：（见幻灯）

P表示蛋白质大分子。在pH<pI的溶液中，蛋白质阳离子的浓度大于

蛋白质阴离子的浓度;在pH>pI的溶液中，则蛋白质阴离子浓度大于阳离子

浓度。在某一pH值溶液中蛋白质的两性离子浓度处于极大值，离解成阴、

阳离子的几率相等，其净电荷等于零，这时溶浓的pH值就是该蛋白质的等

电点（pl）。蛋白质在等电点时溶解度最小，最易于沉淀。不同种类的蛋白质

具有不同的等电点。

（二）蛋白质的胶体性质、盐析

1.蛋白质的胶体性质：

实验室中常选用不同孔径的半透膜（透析袋）来分离提纯蛋白质，这种方

法称为透析。在膜上增加压力，加压透析的方法称为超过滤。

使蛋白质溶液稳定的两个因素：电荷与水化膜。

沉淀蛋白质的方法：

（1）蛋白质的盐析：向蛋白质溶液中加入电解质到一定浓度时，蛋白质

便沉淀析出，这个作用称为盐析。盐析所需盐的最小量称为盐析浓度。盐

析是电解质对蛋白质溶液的沉淀作用。蛋白质盐析的特点是:①电解质用量

南方医科大学药学院教案用纸

时间

教学内容媒体选择

分配

很大(以mol・L”计算)；②盐析生成的沉淀，加溶剂稀释时，又可重新溶

解。③不同蛋白质盐析时所需的盐析浓度不同。利用此性质，可用不同浓

度的盐溶液使蛋白质分段析出，予以分离。

(2)有机溶剂的沉淀：甲醇、乙醇、丙酮等极性较大的有机溶剂，对水

的亲和力较大，亦能破坏蛋白质分子的水化膜。在等电点时加入这些脱水

剂可使蛋白质沉淀析出。但这些溶剂如与蛋白质长时间接触，则沉淀的蛋

白质会发生性质的改变，而不再溶解。在中草药有效成分的提取过程中，

常加适量的乙醇以沉淀蛋白质，就是根据这个道理.

(3)重金属盐沉淀，氯化汞、硝酸银、醋酸铅、硫酸铜等重金属盐，在

溶液的pH值大于蛋白质等电点时，它们的重金属离子如Cu2+,Hg2+,Pb2+,

Ag+等能与蛋白质的竣基阴离子结合，生成不溶性的沉淀。

(4)某些酸类的沉淀：鸨酸、苦味酸、糅酸、磺基水杨酸、偏磷酸、二

氯醋酸等酸的复杂酸根，在溶液的pH值小于蛋白质的等电点时，能与蛋白

质的钱阳离子结合，成为不溶性的沉淀。

(三)蛋白质的显色反应

1.缩二胭反应：蛋白质碱性溶液与稀硫酸铜溶液可发生缩二胭反应，呈现

出紫色或紫红色。生成的颜色与蛋自质的种类有关。

2.苗三酮反应：将蛋白质的近中性溶液(pH5〜7)与苛三酮水溶液

(1:400)1〜2滴混合并加热煮沸1〜2min,放冷后产生蓝紫色反应。蛋白质、

肽类、氨基酸及其它伯胺类化合物等具有自由氨基的化合物(包括氨)对薛三

酮均呈阳性反应。此反应也可用于蛋白质的定性与定量分析。

3.其它显色反应：氨基酸(及蛋白质)还与某些试剂发生显色反应(表12-6),

这些反应常用于氨基酸的鉴别。

南方医科大学药学院教案用纸

时间

教学内容媒体选择

分配

第四节核酸NucleicAcids20mi幻灯

核酸是生物细胞中的重要组成成分。它们是一类含磷的高分子化合物，n

结构较为复杂。在细胞内，核酸大部分与蛋白质结合成核蛋白，只有少量

以游离状态存在。

根据分子中所含糖的成分不同分类：核糖核酸（ribonucleicacid,简称

RNA）和脱氧核糖核酸（deoxyribonucleicacid,简称DNA）。

RNA含核糖，主要存在于细胞质中，以微粒体中含量最多，线粒体中

含量少；核内只含少量，集中在核仁中。RNA参与体内的蛋白质合成，根

据其结构与功能的不同又分为：（1）核蛋白体RNA（ribosomalRHA,rRNA）是

构成核糖体的骨架；（2）信使RNA（messengerRNA,mRNA）是蛋白质合成的

模板；（3）转移RNA（transferRNA,IRNA）是合成蛋白质时氨基酸的携带者

DNA含脱氧核糖，主要存在于细胞核内的染色体中，只有少量存在于

线粒体内。DNA是生物遗传的物质基础。

一、核酸的分子组成

核酸是由许多单核昔酸（mononucleotide）组成的,具有一定空间结构的

高分子化合物。

核酸的降解过程见幻灯：

•核昔

核昔是由一分子碱基和一分子戊糖（核糖或2-脱氧核糖）通过B-N-糖

昔键连结而成。它们可由戊糖C-1'上的B-半缩醛羟基与喋吟碱N-9上的

氢或喀嚏碱N-1上的氢缩水而成。由核糖构成的核昔称核糖核甘，如腺喋

吟核昔（腺音），胞喀嚏核昔（胞昔）等；由脱氧核糖形成的核昔称脱氧核糖核

昔，如鸟噤岭脱氧核苗（脱氧鸟音）。胸腺啥咤脱氧核甘（脱氧胸背）。

•核甘酸

核昔中戊糖部分上的羟基经磷酸化可形成核甘酸。由核糖核甘磷酸化

生成的核昔酸称为核糖核甘酸；由脱氧核糖核甘生成的则称为脱氧核糖核

昔酸。它们分别是构成RNA和DNA的基本单位，故又称为单核甘酸，而

把核酸称为多核昔酸。

核糖核甘的戊糖环上有三个羟基，所以核糖核甘酸有三种异构体，即

C-2\C3或C5-磷酸核糖核甘。如腺喋吟核昔可生成腺昔-2：磷酸

（2「AMP）、腺甘-3。磷酸（3、AMP）和腺昔5、磷酸（5，-AMP）。脱氧核糖核昔

酸只有两种，即C-3,或C-5：磷酸脱氧核甘。在自然界中首先被发现的是核

甘磷酸。所以腺昔-5，-磷酸常称为一磷酸腺甘（腺甘酸，AMP）,同样其它

的核甘酸为GMP,CMP,UMP,dAMP,dGMP,dCMP,dTMP等。

二、核酸的结构

（-）核酸的一级结构

组成核酸（RNA和DNA）的各个核甘酸通过磷酸二酯键彼此相

连，即一个核甘酸的戊糖C-5,上的磷酸基与另一核甘酸戊糖的C-3,上的羟

南方医科大学药学院教案用纸

时间

教学内容媒体选择

分配

基脱水缩合，以酯键相连。如此反复，单核甘酸即缩合成多核甘酸链（图

12-11）。核酸就是由一条或两条多核甘酸链组成的。

在核酸中核昔酸的排列顺序（即碱基的排列顺用称为核酸的一级结构。

（二）核酸的二级结构

DNA的双螺旋结构模型，它是在核酸一级结构基础上形成的更为复杂

的高级结构，是DNA的二级结构。见幻灯。

武术教案

班级人数日期课次第1次

一、学习基本手型、手法、步型、1、使学生初步了解武术的基本练习功

目

课的步法等法，并掌握练习的技术要领。

的

城本二、学习三路长拳第一段1-4动2、通过长拳学习，了解套路动作结构、

任

内容路线及特点。

务

3、提高学生柔韧、灵敏、平衡素质。

垂二1重点：手型、步型、手法、腿法

难点难点：三路长拳中的虚步亮掌

课的时

课的内容组织教法

部分间

1、体育委员集合整队，报告人数队形：△△教师

开

2、师生问好

始

5，3、宣布本次课的内容及要求o

部

4、安排见习生XXXXXXXXXXXXXX

分

教法：宣讲法

1、绕田径场慢跑二圈(2X4(K)m)组织：1、成两列纵对慢跑，队伍整齐.

准2、徒手操(4X8拍)速度适中

备(1)头部运动(2)四肢运动2、成广播体操队形散开

8，

部(3)俯背运动(4)弓步运动

分(5)仆步压腿(6)正压腿(7)膝教法：教师口令指挥，学生练习。

关节运动(8)踝、腕关节运动要求：准备活动充分

组织］集体练习

一、基本手型、手法、步型、步法等

36，1、手型：教法：

基拳：拳握紧，拳面平、直腕1、简介本课程基本功练习内容

本掌：四指并拢伸直，拇指弯屈紧扣于2、详细讲解手型、步型等的动作要点及

部虎口处演练技巧并示范

分勾：五指第一指节捏拢在一起，屈腕

步型：弓、马、仆、虚、歇、丁步，

坐盘，插步，盖步

武术教案

课的时

课的内容组织教法

部分间

2、手法：3、学生模仿，教师纠错

冲拳：出拳快速有力，寸劲做好拧腰、4、学生练习基本功法，教师指导

顺肩、急旋前臂的动作1、纠正易犯错误，继续练习

架拳：松肩、肘微屈，前臂内旋2、学生再练习

推掌：挺胸、收腹、立腰、出掌快速要求：仔细观察记忆，认真练习

基

有力，有寸劲组织：集体练习

本32，

亮掌：抖腕、亮掌与转头同时完成教法：

部

3、步型：弓、马、仆、虚、歇、丁、1、教师示范并讲解练习要领

分

坐盘2、学生跟练

4、步法：击步、垫步等3、学生自练，教师口令提示

二、三路长拳第一段1*4动4、教师纠错，学生再练习

特点：姿势挺拔，动作舒展，快速有5、教师口令指挥，学生练习

力

1、集合整队组织：集体练习

2、师生放松教法：

结

(1)静力性放松1、教师提示并口令指挥

束5，

(2)抖动四肢放松1、学生放松

部

3、课后小结2、教师总结

分

4、师生再见3、提示课外练习注意事项

要求：积极放松

场地布置田径场

器材及设备

课

后

备

小

注

结

武术教案

班级人数日期课次第2次

一、正侧压腿、正侧踢腿、里合腿、1、让学生进一步学习武术基本功并掌握

目

课的外摆腿腿法练习的正确方法。

的

基本二、三路长拳5-8动2、继续学习长拳套路动作，并能前后贯

任

内容穿练习。

务

申:点重点：基本功练习中的挺胸、立腰或塌腰

难点难点：长拳中的大跃步前穿

课的时

课的内容组织教法

部分间

1、体育委员集合整队，报告人数队形：△△教师

开

2、师生问好O

始

3，1、宣布本次课的内容及要求

部

2、安排见习生XXXXXXXXXXXXXX

分

1、绕田径场慢跑二圈(2X400m)组织：1、成两列纵对慢跑,队伍整齐

准2、徒手操(4X8拍)2、成广播体操队形散开

备(1)头部运动(2)四肢运动3、专门性练习由肋木辅助练习

18'

部(3)俯背运动(4)膝关节运动教法：1、教师口令指挥，学生练习

分(5)踝、腕关节运动2、教师讲解压韧带要领并示范

3、专门性练习：拉韧带3、学生练习

-、正侧压腿、正侧踢腿、里合腿、组织：集体练习♦分组练习

30，

外摆腿

族教法：

1、正压腿

本1、简介基本功练习内容

要点：直体向前、向下压振，逐渐加

、教师讲解示范，并强调动作要领

部2

大振幅，逐步提高腿的高度

学生练习，教师指导

分

2、侧压腿

3、教师领做，学生跟练

要点：同正压腿

武术教案

课的时

课的内容组织教法

部分间

3、正踢4、学生集体练习，教师纠错

要点：抬头挺胸，身体中正。

5、学生分组练习，教师纠错

4、侧踢

要求

要点：脚尖向脑后走。

1、学生仔细观察，认真练习

5、里合

要点：保持上肢中正。2、教师启发引导学生完成动作

基6,外摆3、反复练习，思考动作，体会动作要领

本要点：展胯，动作幅度大。

部二、三路长拳5-8动组织：集体练习

分5、弹腿冲拳教法：

32，

6、大跃步前穿1、教师讲解示范

7、弓步击掌2、师生同步练习

8、马步架掌3、学生练习，教师口令指挥

4、教师纠错，学生再练习

5、教师总结

1、集合整队组织：集体练习

2、师生放松教法：

结

(1)伸展性放松1、教师提示并口令指挥

束5'

(2)抖动四肢放松2、学生放松

部

(3)呼吸调整放松3、教师总结

分

3、课后小结4、提示课外练习注意事项

4、师生再见要求：积极放松

场地布置田径场

器材及设备

课

后

备

小

注

结

武术教案

班级人数日期课次第3次

-、腰功、跳跃、平衡练习1、进一步学习武术基本功，提高腰部的

II

课的二、三路长拳第二段1-5动柔韧性和灵活性。

的

基本三、单足跳、蛙跳等2,学习三路长拳新动作并复习已学的。

任

内容3、发展学生腿部力量及腰的柔韧性。

务

重点

会点：套路学习的虚步栽拳、提膝穿掌的