生物化学教案完整

学习一一好资料

湖北医药学

院

教案

单位:基础医学院_______________________

生物化学教研室研室：教

强李：姓名________________________

生物化学课程名称：_______________________

2010.8.29

时间____________________________

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中文名称

课程生物化学

名称

英文名称Biochemistry

生物化学是一门基础医药专业的必修课程，是研究生物体内化学分子与化学讲述正主要

课程

采用化学的原理和方法从分子水平探讨生命现象的本质。反应的科学，常人体的生物化

学以及疾病过程中的生物化学相关问题，与医药学有着紧密的联其理论和技术已渗透至

简介

基础医药和临床医是生命科学中进展迅速的基础学科，系。越来越多地将生物化学的理

论和技术应用于随着近代科学的发展，药的各个领域。已成为当代从分子水平探讨各种

疾病的发生发展机制，疾病的预防、诊断和治疗，免近年来，对人们十分关注的恶性肿

瘤、心脑血管疾病、医药学研究的共同目标。神经系统疾病等重大疾病发病机制进行了

分子水平的研究取得了丰硕成疫性疾病、是其发果。可以相信，随着生物化学与分子生

物学（是生物化学的重要组成部分，因此，学习进一步发展，将给临床医学的诊断和治

疗带来全新的理念。展和延续）和掌握生物化学知识，除理解生命现象的本质与人体正

常生理过程的分子机制外，更重要的是为进一步学习基础医药其它课程和临床医药打

下扎实的生物化学基础。

、教师必需严肃认真地备课，精通本学科的内容，同时必需熟悉相关课程，1教学中做

对教

到能宏观与微观相结合，形态与功能相结合，基础与临床相结合八教师必需深入研究

教学法，根据各专业培养目标和课程设置目标认真研究2充分发挥学生的主体作用，激

师的

发其求知欲望，培养分层次分专业教学，教学内容，学生的自学能力八在教学过程中，

教师应注重学生综合分析、解决问题能力和实践技能的培3养，注重学生创新意识和

要求

思想品德的培养。

中国医药科技出版社生物化学..郑里翔主编

教材

选用

网络课件与常用网址：

常用

http://www.cm/curriculum/coursehome.asp?courseid=51221634

学习http://jw/course/swhx/skja_0.htm

2/jiaowu/swhx/lilunjiaoxue.html

网地

址

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授课章节蛋白质的性质

教学目的1）蛋白质的两性解离；掌握：（2）蛋白质的等电点；（3）蛋白质

要求变性（4）蛋白质的大分子性质（

教学重点重点：）蛋白质在不同酸碱环境中所带电荷的不同；（1）蛋白质

难点的等电点的应用价值；（2）蛋白质变性的本质和手段。（3

教学方法理论讲授

.两性解离：1时，蛋白质解离成正、负离等电点：当蛋白质溶液

处于某一pH称为子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此

时溶液的pH蛋白质的等电点。pl：蛋白质带负电pH大于pl：蛋

主要白质带正电pH小于.胶体性质：23.变性：在某些物理和化学因

素作用）蛋白质的变性（denaturation）（1下，蛋白质分子的特定空间

容内构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。）变性的

本质：破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一2（级结构。）造

成变性的因素：如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、（3o重

金属离子及生物碱试剂等

蛋白质变性后的性质改变：生物活性丧失及易受蛋白酶水解。

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容主要内教学

注备

mins20

绪论它是研究活细胞和有机体中存在的生物化学就是生命的化

mins5

学。是研分子生物学：各种化学分子及其所参与的化学反应的科学。

究生物大分子结构、功能及其基因结构、表达与调控机制的科学。

一、生物化学发展简史二、生物化学研究内容.生物分子的结构

与功能1.物质代谢及其调节23.遗传信息的传递及其调控三、

生物化学与医学.生物化学与分子生物学在生命科学中占有重要

的地位1.生物化学的理论与技术已渗透到医学科学的各个领域

23.生物化学的发展促进了疾病病因、诊断和治疗的研究蛋白

质的结构与功能第一章（peptideacids）通过肽键一、蛋白质

（protein）是由许多氨基酸（amino相连形成的高分子含氮化合物。

bond）蛋白质是细胞的重要组成部分，是功能最多的生物大分子物）

作为生物催化剂，质，几乎在所有的生命过程中起着重要作用：1）

5）物质的转运和存储，）免疫保护作用，）代谢调节作用，234

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内要容教学主注备

运动与支持作用，6）参与细胞间信息传递。二、蛋白质的分子mins5

组成，各种蛋白质和S、0、N1.蛋白质的元素组成主要有C、Ho25mins

N的含量很接近，平均16%（g%）=通过样品含氮量计算蛋白质mins20

含量的公式：蛋白质含量6.25mins5

含氮量（g%）义三字英文缩氨基酸：种类、2.组成蛋白质的基本mins20

单位一一L-a-写符号、基本结构。芳香族氨基酸、极性中性氨基酸、

分类（非极性脂肪族氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸）。）□理

化性质（两性解离及等电点、紫外吸收、苗三酮反应氨基脱竣基

与另一个氨基酸的肽键是由一个氨基酸的?-?-3.水缩合而形成的

化学键。C-N-末端与肽、多肽链；肽链的主链及侧链；肽链的方向

（末端），氨基酸残基；多肽类激素及神经谷胱甘肽及其重要生理

功能，生物活性肽：肽。三、蛋白质的分子结构1.蛋白质一级

结构概念：蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。主

要化学键一一肽键。二硫键的位置属于一级结构研究范畴。2.蛋

白质的二级结构即该段肽链蛋白质分子中某一段肽链的局部空间

结构，概念：。主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸

残基侧链的构象主要化学键：氢键又叫酰胺6个原子位于同一平

面，肽单元是指参与组成肽键的平面或肽键平面。它是蛋白质构

象的基本结构单位。转角、无规卷曲）及折叠、螺旋、四种主要结

构形式（aBB

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容学主要内教注备

影响因素。在空间上相蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构minslO

的肽段，互接近，形成一个具有特殊功能的空间构象，被称为模10mins

体（motif）。蛋白质的三级结构3.即肽链中概念：整条肽链中全部mins510mins

氨基酸残基的相对空间位置。所有原子在三维空间的排布位置八5mins

氢键、范德华力主要次级键一一疏水作用、离子键（盐键）等。：

大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个domain）结构域（称为或

数个球状或纤维状的区域，折迭得较为紧密，各行其功能，结构

域。通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折迭成天然分子伴侣：

构象或形成四级结构的一类蛋白质。4.蛋白质的四级结构。每条

具有完整三级结构的多肽链，称为亚基（subunit）蛋白质分子中各亚

基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的

四级结构。各亚基之间的结合力一一疏水作用、氢键、离子键。

蛋白质的分类：根据组成分为单纯蛋白质和结合蛋白质，5.根据

形状分为球状蛋白质和纤维状蛋白质。6.蛋白质组学即“一基本

概念：一种细胞或一种生物所表达的全部蛋白质，。种基因组所

表达的全套蛋白质”研究技术平台研究的科学意义。四、蛋白

质结构与功能的关系1.蛋白质一级结构与功能的关系一级结构

是高级结构和功能的基础；

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容要教学主内注备

五、蛋白质的理化性质1.两性解离时，蛋白质解离成正、负等20mins

电点：当蛋白质溶液处于某一pHpH离子的趋势相等，即成为兼性10mins

离子，净电荷为零，此时溶液的称为蛋白质的等电点。2.胶体minslO

性质3.变性、复性、沉淀及凝固：在某些物理和化学因素作用下，

蛋白质的变性(denaturation)从而导致其理化性质改变和生蛋白质分

子的特定空间构象被破坏，物活性的丧失。不改变蛋白质的一级

结变性的本质：破坏非共价键和二硫键，构。造成变性的因素：

如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重。金属离子及生

物碱试剂等蛋白质变性后的性质改变：溶解度降低、粘度增加、结

晶能力消失、生物活性丧失及易受蛋白酶水解。蛋白质仍可恢复

或去除变性因素后，若蛋白质变性程度较轻，部分恢复其原有的

构象和功能，称为复性。肽链融在一定条件下，蛋白质沉淀：蛋白

疏水侧链暴露在外，会相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出。

变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。蛋

白质变性后的絮状(proteincoagulation)：蛋白质的凝固作用物加

热可变成比较坚固的凝块，此凝块不易再溶于强酸和强碱中。

280nm.紫外吸收()、4。5.呈色反应(玮三酮反应、双缩胭反

应)六、蛋白质的分离纯化与结构分析蛋白质的分离纯化L：

利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分透析(dialysis)

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内容教学主要注备

开的方法。应用正压或离心力使蛋白质溶液透过有一定截留分子5

超滤法：量的超滤膜，达到浓缩蛋白质溶液的目的。。C低温下进mins

行，丙酮40〜丙酮沉淀使用丙酮沉淀时，必须在倍于蛋白质溶液体mins20

积。蛋白质被丙酮沉淀后，应立即用量一般10分离。除了丙酮以

外，也可用乙醇沉淀。是将硫酸镂、硫酸钠或氯化钠等加入

precipitation）盐析：（salt导致蛋蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被

中和以及水化膜被破坏，白质沉淀。将某一纯化蛋白质免疫动物

可获得抗该蛋白的特异免疫沉淀：并形成抗原抗体复合物抗体。利

用特异抗体识别相应的抗原蛋白，的性质，可从蛋白质混合溶液

中分离获得抗原蛋白。的溶液中为带电的颗粒，在“电泳：蛋白

质在高于或低于其这种通过蛋白质在电场中泳动而达到电场中能

向正极或负极移动。（elctrophoresis）。分离各种蛋白质的技术，称

为电泳原理：待分离蛋白质溶液（流动相）经过一个固态物层析

质（固定相）时，根据溶液中待分离的蛋白质颗粒大小、电荷多少

并以不同及亲和力等，使待分离的蛋白质组分在两相中反复分

配，。速度流经固定相而达到分离蛋白质的目的超速离心。多

肽链中氨基酸序列分析2.）分析已纯化蛋白质的氨基酸残基组成

（1法：SangerC端的氨基酸残基N（2）测定多肽链的端与3）把

肽链水解成片段，分别进行分析（降解法一般采用Edman测定各

肽段的氨基酸排列顺序，（4.））经过组合排列对比，最终得出完整

肽链中氨基酸顺序的（5结果。反向遗传学方法

分离编码蛋白质的基因更多精品文档.

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内要容教学主注备

序列测定DNAmRNA排列出序列按照三联密码的原则推演出氨

基酸的序列射线晶体衍射法、3.蛋白质空间结构测定：圆二色光

谱、X磁共振技术。复习思考题名词解释：蛋白质一级结构、蛋

白质二级结构、蛋白质三级结1.构、蛋白质四级结构、肽单元、

模体、结构域、分子伴侣、协同效应、变构效应、蛋白质等电点、

电泳、层析2.蛋白质变性的概念及本质是什么？有何实际应用？20mins

蛋白质分离纯化常用的方法有哪些？其原理是什么？3.举例说明

蛋白质结构与功能的关系？4.

mins15

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授课章节核酸的结构与功能第二章

授课对象级2009口腔、学时4时年2010日月109月

临本3班间6日一9

授课地点教室、52265222教材见首页

教学目的核酸的分类、细胞分布，各类核酸的功能及生物学意义；核掌握：）

要求分子组成异同；核酸的一与RNA酸的化学组成；两类核酸（DNA右

手双螺旋结构要点及碱基配对规律；级结构及其主要化学键；DNA

（紫二级结构特点;核酸的主要理化性质mRNA一级结构特点;tRNA

外吸收、变性、复性），核酸分子杂交概念。熟悉：核酸的高级结构；

核酸酶。RNA其它二级结构形式；其它小分子了解：碱基和戊糖的

结构;DNA参与基因组学；人类基因组计划研究的主要内容;snmRNA

及RNA表达调控。

教学重点重点：）的细胞分布，功能及生物学意义；化RNA两类核酸（DNA

难点与

学组成；两类核酸分子组成异同；核酸的一级结构及其主要化学键；

的结构tRNAmRNA、DNA右手双螺旋结构要点及碱基配对规律；，

核酸分子杂特点；核酸的主要理化性质（紫外吸收、变性、复性）交

概念。难点：的空间结构。DNA

教学方法大课系统讲授

教具多媒体课件辅以板书

授课提纲核酸的化学组成及一级结构第一节一、核甘酸是构成核酸的基本

组成单位

磷酸二酯键连接形成的大-5'是脱氧核甘酸通过二、DNA3',分

子磷酸二酯键的线性大分子5'-3三、RNA也是具有'，四、核

酸的一级结构是核甘酸的排列顺序DNA的空间结构与功能第二节

的二级结构是双螺旋结构一、DNA

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DNA的高级结构是超螺旋结构二、

DNA是遗传信息的物质基础三、NA的结构与功能第三节R

mRNA是蛋白质合成的模板一、tRNA是蛋白质合成的氨基酸

载体二、

为组分的核糖体是蛋白质合成的场所三、以rRNA

参与了基因表达的调控。四、snmRNA

五、核酸在真核细胞和原核细胞中表现了不同的时空特性

核酸的理化性质第四节

一、核酸分子具有强烈的紫外吸收变性是双链解离为单链的过程

二、DNA三、变性的核酸可以复性或形成杂交双链核酸酶第五节

内容教学主要

注备

携带和传递遗核酸是以核甘酸为基本组成单位的生物大分子，90%mins5

前者分为脱氧核糖核酸(DNA)和核糖核酸(RNA)两类，传信息。以10mins

上分布于细胞核，其余分布于核外如线粒体，叶绿体，质粒等。分mins5

布(genotype)决定细胞和个体的基因型。而RNA携带遗传信息，

RNA某些病毒DNA遗传信息的表达。参与细胞内于胞核、胞液，

也可作为遗传信息的载体。核酸的化学组成及一级结构一.核酸

的化学组成(9-10%)P、H、0、N、C元素组成：、戊糖(核糖，

脱氧核糖)分子组成：碱基(口票吟碱，喀咤碱)和磷酸、胞喀咤)

A)、鸟口票吟(G1.核甘酸中的碱基成分：腺噂吟(、C,AGOU、

胸腺口密咤(T)oDNA中的碱基(C()、尿喀咤()八G、CU、，

T)RNA中的碱基(A)DNA。、D-.戊糖：核糖(RNA)D-2-脱

氧核糖(2.磷酸3核酸及核甘酸：碱基及戊糖通过糖昔键连接形

成核甘，核甘与磷酸连接形成核甘酸。

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主要内容教学注备

、、cAMPNDP.NTP重要游离核甘酸及环化核甘酸：NMP、cGMPminslO

核酸的一级结构由于核甘酸间的差异主要是概念：核酸中核甘酸的minslO

排列顺序，碱基不同，所以也称为碱基序列。）3''-磷酸二酯键、mins20

方向（5'-核甘酸间的连接键一一3',5及链书写方式。的空间minslO

结构与功能二、DNADNA的二级结构——双螺旋结构1、规则：

①腺口票吟与胸腺喀咤的摩Chargaff2.chargaff规则：；）=T）,鸟喋

吟的含量总是与胞嗑咤相等（G=C尔数总是相等（A碱基组成不同，

③同一个体不同器官、不DNA②不同生物种属的具有相同的碱基

组成。同组织的DNA亲是一反向平行的互补双链结构B-DNA结

构要点：①DNA水的脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧、

而碱基位于内侧，形成三个氢A--T形成两个氢键，G--C两条链

的碱基互补配对，两条链键。堆积的疏水性碱基平面与线性分子

结构的长轴相垂直。）03--5'o呈反平行走向，一条链5'f3，，另

一条链是线性长分子在小小的细胞核中折叠DNADNA②是右手螺

旋结构螺旋每旋转一周包。形成了一个右手螺旋式结构。螺旋直

径为2nm；碱基。螺距为对碱基，每个碱基的旋转角度为36°3.4nm

含了lOmajorDNA双螺旋分子存在一个大沟（平面之间的距离为

0.34nmo,目前认为这些沟状结构与蛋minorgroove）groove）和一

个小沟（横向DNA间的识别有关。③DNA双螺旋结构稳定的维

系白质和纵向则靠碱基平面间的疏水性堆靠两条链间互补碱基的

氢键维系，积力维持，尤以碱基堆积力更为重要。、

Z-DNAA-DNAoDNA、2的高级结构一超螺旋

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容主要内教学注备

双螺旋链再盘绕即超螺旋结构（superhelix或supercoil）：DNA形成

超螺旋结构。的高级结构是环状超螺旋原核生物DNA它缠绕在10mins

组蛋真核生物染色质（chromatin）DNA是线性双螺旋，白的八聚体10mins5

上形成核小体八H2A、H2BArg的碱性蛋白质，包括H1、组蛋白：mins5

富含Lys和H4»H3、由许多核小体形成的串珠样结构又进一步mins

盘曲成直径为的中空的染色质纤维，称为螺线管。螺线管再经几次

卷曲才30nm46条染色体，这些染色体的能形成染色单体。人类

细胞核中有46条染色体总长亦不过DNA总长达1.7m,经过这样

的折叠压缩，200nm左右。的基本功能是以基因的形式荷载遗传

DNADNA的功能：4、信息，并作为基因复制和转录的模板。它是

生命遗传的物质基础，也是个体生命活动的信息基础。5、人类

基因组计划研究的主要内容。RNA的结构与功能三、，种类多，

代谢最快（寿命2-3%）（一）mRNA：特点（含量最少（短））5'非

编码序列、mRNA原核细胞整个分子分为三部分，即结构：编

码序列、3'非编码序列。分子分为五部分真核细胞mRNA3'非编

码序帽子、5,非编码序列（前导序列）、编码序列、列（拖尾

序列）和尾巴：10T5%个核甘酸，70-90（二）tRNA（稀有碱基

多，分子量小）特点：结构：二级结构：三叶草形主要组

成：四臂三环形L三级结构：倒三（）、rRNA70-80%,甲基化多）：

特点（含量最大、、种类：原核：23sl6s5S,、5.8S5S、18S28S

真核：、，是蛋白质与多种蛋白质结合形成核糖体（大

亚基、小亚基）合成场所。

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要内容教学主注备

参与基因表达调控4.snmRNA,催snmRNAs的种类:核内小RNA,10mins

核仁小RNA,胞质小RNARNA化性小RNA,小片段干minslO

涉的加工和转运。的功能：参与hnRNA和rRNAsnmRNAs、作lOmins

用底物（核酸）及应用。核酶：概念、化学本质（RNA）、核酸10mins

在真核细胞和原核细胞中表现不同时空特性。5四、DNA的理化minslO

性质及其应用（一）变性双螺旋结构解为单概念：在物理、化学

因素的影响下，DNA链的现象称为变性。的氢键和碱的共价键结构。

只是破坏DNA变性不会破坏DNA基堆积力。变性后的特点：特点：

1.紫外吸收增加。变性过程中，其紫外吸收增加的现象。增色效

应:DNA变性因素：强酸碱、有机溶剂、高温等等。1.G+C含量。

影响因素：：均一性好，则熔解温度范围的复杂程度（均一性）2.DNA

窄。Tm值高。3.介质的离子强度：离子强度高，则（二）复性：

DNA重新成为双螺旋结构的现象。概念：变性特点：紫外吸收减少。

复性过程中，紫外吸收减少的现象。DNA减色效应：常用的复性方

法:退火。重新形成双螺旋结构的过（温度缓慢降低，使变性的DNA。

程）（三）核酸分子杂交。

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要内容教学主注备

不同来源的核酸链因存在互补序列而形成互补双链结概念：构，

10mins

这一过程就是核酸杂交过程。包括DNA—DNA杂交。

DNA—RNA杂交。RNA杂交。RNA—原因：不同核酸的碱

基之间可以形成碱基配对。用途：是分子生物学研究与基因工程

操作的常用技术。五、核酸酶核酸酶是指所有可以水解核酸的酶

依据底物不同分类DNAoDNA®（deoxyribonuclease,DNase）：专

一降解RNA酶RNAo（ribonuclease,RNase）：专一降解依据切割

部位不同分为限制性核酸内切酶和非特异性限制性核酸内核酸内

切酶：切酶。核酸外切酶：'一5'核酸外切酶。335'-'或化

学本质（蛋白质）作用底物（核酸）生物体内的核酸酶负责细胞

内外催化核酸的降解复习思考题核酸、名词解释：1.、增色效应、

复性、解链温度）（TmDNADNA变性、核酶、脱氧核酶2.简述核酸的元

素组成及基本组成单位。的一级结构以及核甘酸的连接方式。

DNA3.简述双螺旋结构模型要点。4.简述DNA的功能。tRNA、、

rRNAmRNA5.简述的结构特点有哪些？.6mRNA

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内要容教学主注备

授课章节酶第三章

授课对象2009级口腔、临学时6间时2010年16日13日

本3班—9月9月

授课地点5226教室5222、教材见首页

教学目的酶的概念、化学本质及生物学功能；酶的活性中心和必需基掌握：团；

要求同工酶；酶促反应特点；各种因素对酶促反应速度的影响、特点及

其应用；酶调节的方式；酶的变构调节和共价修饰调节的概念。酶

的组成、结构；酶活性测定及酶活性单位；酶含量的调节。熟悉：酶

与医学的关系。-曼方程式的推导过程；酶的命名与分类；了解：米

教学重点重点：酶的概念、化学本质及生物学功能；同工酶；酶的活性中心

难点和必需基团；酶促反应特点；影响酶促反应速度的因素；酶调节的方

式；酶的变构调节和共价修饰调节的概念。难点：抑制剂对酶促反

应速度的影响；酶活性的调节。

教学方法大课系统讲授

教具多媒体课件辅以板书

授课提纲酶的概述第一节酶的分子结构与功能一、酶的分子组成中常含

有辅助因子二、酶的活性中心是其执行其催化功能的部位三、

同工酶是催化相同化学反应但一级结构不同的一组酶酶促反应的

特点与机制第二节一、酶反应特点二、酶通过促进底物形

成过渡态而提高反应速率

酶促反应动力学第三节

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一、底物浓度对反应速率影响的作图呈矩形双曲线

二、底物足够时酶浓度对反应速率的影响呈直线关系

三、温度对反应速率的影响具有双重性

通过改变酶和底物分子解离状态影响反应速率四、pH

五、抑制剂可逆地或不可逆地降低酶促反应速率

六、激活剂可加快酶促反应速率酶的调节第四节

一、调节酶实现对酶促反应速率的快速调节

酶含量的调节包括对酶合成与分解速率的调节二、

酶的命名与分类第五节

一、酶可根据其催化的反应类型予以分类

二、每一种酶均有其系统名称和推荐名称

酶与医学的关系第六节一、酶和疾病密切相关

二、酶在医学上的应用领域广泛

要内容教学主

注备

一、酶的概念及其在生命活动中的重要性1.概念：目前将生物15mins

催化剂分为两类：酶核酶(脱氧、。酶是一类由活细胞产生的，mins5

对其特异底物具有高效催化作核酶)用的蛋白质。2.酶学研究mins5

简史。.酶在生命活动中的重要性。3二、酶的分子结构

与功能。.酶的不同形式：1(monomericenzyme)单体酶(oligomeric

enzyme)寡聚酶(multienzymesystem)

多酶体系(tandemenzyme)(multifunctionalenzyme)或串联酶多功能

酶2.酶的分子组成：单纯酶和结合酶，和辅助因子组成。辅助因

子由小全酶由蛋白质部分(酶蛋白)分子有机化合物和金属离子

组成。

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容要教学主内注备

（与酶蛋辅助因子按其与酶蛋白结合的紧密程度又可分为辅酶与minsl5

酶蛋白结（白结合疏松，可用透析或超滤的方法除去。）和辅基）lOmins10

合紧密，不能用透析或超滤的方法除去。族维生素的辅酶形式及mins

其在酶促反应中的主要作用。常见含B指必需基团在空间结构上15mins

彼此靠近，组成具3.酶的活性中心：有特定空间结构的区域，能

与底物特异结合并将底物转化为产物。必需基团：酶分子中氨基

酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的化学基团。

活性中心内的必需基团：①结合基团（bindinggroup）：与底：催

化底物转变成产catalyticgroup）物相结合；②催化基团（物。

位于活性中心以外，维持酶活性中心活性中心外的必需基团：

应有的空间构象所必需的基团。4.同工酶：是指催化相同的化学

反应，而酶蛋白概念：同工酶（isoenzyme）的分子结构理化性质乃

至免疫学性质不同的一组酶。三、酶促反应的特点和机制1.酶与

一般催化剂的异同点：⑴与一般催化剂的共同点：①在反应前

后没有质和量的变化；②只能催化热力学允许的化学反应；③只

能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点。⑵酶作用的特

点：①酶促反应具有极高的效率；②酶促反应具有高度的特异性;

③酶促反应的可调节性；2.酶促反应的特点：⑴酶促反应具有

极高的效率：

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内容教学主要注备

208倍，比一般催化酶的催化效率通常比非催化反应高〜1010137倍；

酶的催化不需要较高的反应温度；酶和一般催〜1010剂高。酶minsl5

(activationenergy)化剂加速反应的机理都是降低反应的活化能比20mins

一般催化剂更有效地降低反应的活化能。活化能：底物分子从初

态转变到活化态所需的能。⑵酶促反应具有高度的特异性:：一种

酶仅作用于一种或一类化合物，酶的特异性(specificity)酶的这或一

定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。种特性称

为酶的特异性或专一性。3种类型：分为以下进行一种专一的反绝

对特异性：只能作用于特定结构的底物，应，生成一种特

定结构的产物。相对特异性：作用于一类化合物或一种化学键。

立体异构特异性：作用于立体异构体中的一种。⑶酶促反应的可调

节性：酶促反应受多种因素的调控，以适应其中包括三方面的机体

对不断变化的内外环境和生命活动的需要。通过改变底调节：对酶

生成与降解量的调节；酶催化效率的调节；物浓度对酶进行调节。

3.酶促反应的机制：底物复合物的形成与诱导契合：酶与底物相

互接近时，-⑴酶这一过程其结构相互诱导、相互变形和相互适应，

进而相互结合。。称为酶■■底物结合的诱导契合假说多元催化；

表面效邻近效应与定向排列；⑵酶促反应的机理：应。四、酶促

反应动力学底物浓度的影响：1.当底物浓度较低时，反应速度与

底物浓度成正比；反应为一级反应；随着底物浓度的增高，反应

速度不再成正比例加速；反应为混合级反应；当底物浓度高达一

定程度，

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要内容教学主注备

反应速度不再增加，达最大速度；反应为零级反应。提出反应速5

度与底物和Menten米式方程：1913年Michaelis浓度关系的数学方minsmins5

程式，即米一曼氏方程式，简称米氏方程式V=Vmax(S)0S)/Km+5mins

((Michaelisequation)：等于酶促反应速度为最大反应速度一半时25mins

VmKm和的定义：Km是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓

度成的底物浓度。Vm正比。，酶可被底物饱和的情酶浓度的影

响及应用：当[S]>>[E]2.况下，反应速度与酶浓度成正比。：pH

值：最适pH(optimumpH)3.pH的影响及应用、最适。酶催化

活性最大时的环境pH4.温度的影响及应用、最适温度：双重影响，

温度升高，酶促反应速度升高；由于酶的本质是蛋白质，温度升

高，可引起酶的变性，从而反应速度降低酶的抑制作用：5.抑

制剂通常以共价键与酶活性中心的必需基⑴不可逆性抑制：团相

结合，使酶失活。底物复合物⑵可逆性抑制：抑制剂通常以非共价

键与酶或酶-超滤等方可逆性结合，使酶的活性降低或丧失；抑制

剂可用透析、法除去。能与底物竞争酶的活竞争性抑制：抑制剂

与底物的结构相似，这种抑性中心，从而阻碍酶底物复合物的形成，

使酶的活性降低。制作用称为竞争性抑制作用。即抑制剂与非竞

争性抑制：有些抑制剂不影响底物和酶结合，结合，也与ES结合，

抑制剂既与酶活性中心外的必需基团结合，E,1-5-24)图复合物是

死端复合物，不能释放出产物ESI但生成的(这种抑制称为非竞

争性抑制作用。复合复合物结合生成ES反竞争性抑制：此类抑制

剂只与ESI

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容教学主要内注备

量下降,而不与游离酶结合,称为反竞争性抑ES物，使中间产物制5mins

使酶由无活性变为有活性激活剂（activator）6.激活剂的影响：或使mins

酶活性增加的物质。激活剂可分为：必需激活剂和非必需激活剂。10

7.酶活性测定和酶活性单位酶活性是指酶催化化学反应的能力，mins15

其衡量的标准是酶促反应速度。酶的活性单位是衡量酶活力大小lOmins

的尺度，它反映在规定条件、ug或h）内生成一定量（mg、下，

酶促反应在单位时间（s、minmolu等）的产物或消耗一定数量

的底物所需的酶量。五、酶的调节调节方式：酶活性的调节（快

速调节）和酶含量的调节（缓慢。调节对象：关键酶。调节）1.酶

活性的调节：⑴酶原与酶原的启动：酶原：有些酶在细胞内合成

或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。酶原的

启动：在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。酶原启动机

理：形成或暴露出酶的活性中心。酶原启动的意义：避免细胞产

生的酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位和环境中发挥

作用，保证体内代谢正常进行。酶原适时地转变成有有的酶原可以

视为酶的储存形式。在需要时，活性的酶，发挥其催化作用。⑵

变构酶：受变构调节的酶称变构酶。变构调节：一些代谢物可与

某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从

而改变酶的催化活性，此种调节方式称变构调节。

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容学主要内教备注

⑶共价修饰调节：在其它酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的minslO

一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的lOmins

活性此过程称为共价修饰调节。酶含量的调节：2.⑴酶蛋白合成minsl5

的诱导与阻遏⑵酶降解的调控六、酶的分类与命名1.分类：六mins15

大类。系统名称。.命名：习惯命名法2—推荐名称；系统命名法

-七、酶与医学的关系。.酶与疾病的关系：1⑴酶与疾病的发

生；⑵酶与疾病的诊断⑶酶与疾病的治疗2.酶在医学上的其它

应用⑴酶作为试剂用于临床检验和科学研究⑵酶作为药物用于

临床治疗⑶酶的分子工程复习思考题1.名词解释：酶、酶的活

性中心和必需基团、竞争性抑制作共价修饰、催化部位、非竞争

性抑制作用、用、别构效应、同工酶、酶原、酶原的启动2.试

述酶原启动的机制及酶以酶原形式存在的生理意义。3.试以竞争

性抑制的原理说明磺胺类药物的作用机制。.什么是酶的活性？表

示酶活性的国际单位和催量是如何规定4的？.影响酶作用的因

素有哪些？5

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容教学主要内注备

授课章节糖代谢第四章

授课对象2007级普教临学时10间时年200814

床、口腔本科.25—109.

授课地点2-301材教见首页

、、5-5065-315

教学目的、有氧氧化、、掌握：糖的三E要生理功能；糖的无氧分解（酵解）1

要求糖原合成及分解、糖异生的基本反应过程、部位、关键酶（限速、生

理意义；磷酸戊糖途径的生理意义；血糖概念、正常值、酶）血糖

来源与去路、调节血糖浓度的主要激素。2、熟悉：糖的消化吸收；

糖代谢的概况；糖代谢各途径的调节八了解：磷酸戊糖途径的基本

过程；糖醛酸途径；多元醇的生成；3果糖、半乳糖、甘露糖的代谢

概况；血糖水平异常。

教学重点、有氧氧化、：糖的主要生理功能；糖的无氧分解（酵解）教学重点

难点糖原合成及分解、糖异生的基本反应过程、部位、关键酶（限、生理

意义；磷酸戊糖途径的生理意义；血糖概念、正常速酶）值、血糖

来源与去路、调节血糖浓度的主要激素。教学难点：糖代谢各途径

的具体反应过程及其调节。

教学方法大课系统讲授

教具多媒体辅以板书

授课提纲概述第一节

一、糖的主要生理功能是氧化供能二、糖的消化吸收主要是在小肠

进行三、糖代谢的概况糖的无氧分解第二节一、糖无氧氧化反应

过程分为酵解途径和乳酸生成两个阶段

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个关键酶活性的调节二、糖酵解的调控是对3三、糖酵解的主要生

理意义是在机体缺氧的情况下快速供能糖的有氧氧化第三节

一、糖有氧氧化的反应过程包括糖酵解途径、丙酮酸氧化脱竣、三

竣酸循环及氧化磷酸化二、三竣酸循环是以形成柠檬酸为起始物的

循环反应系统的主要方式三、糖有氧氧化是机体获得ATP四、糖有

氧氧化的调节是基于能量的需求五、巴斯德效应是指糖有氧氧化抑

制糖酵解的现象六、葡萄糖的其他代谢途径葡萄糖的其他代谢途

径第四节NADPH和磷酸戊糖一、磷酸戊糖途径生成二、糖醛酸途

径可生成葡萄糖醛酸三、多元醇途径可生成木糖醇、山梨醇等糖

原的合成与分解第五节一、糖原的合成代谢主要在肝和肌组织中进

行葡萄糖可补充血糖二、肝糖原分解产物一一三、糖原合成与分解

受到彼此相反的调节四、糖原积累症是由先天性酶缺陷所致糖异生

第六节

一、糖异生途径不完全是糖酵解的逆反应

个底物循环的调节与糖酵解调节二、糖异生的调节通过对2彼此协

调三、糖异生的生理意义主要在于维持血糖水平恒定四、肌中产生

的乳酸运输至肝进行糖异生形成乳酸循环其它单糖的代谢第七节

一、果糖被磷酸化后进入糖酵解途径磷酸葡萄糖成为糖酵解途径的

中间产二、半乳糖可转变为1-物磷酸果糖进入糖酵解途径三、甘露

糖可转变为6-血糖及其调节第八节

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一、血糖的来源和去路是相对平衡的血糖水平的平衡主要是受到激

素调节二、血糖水平异常及糖尿病是最常见的糖代谢紊乱

容内要主学教

注备

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内容教学主要

注备

物质代谢概论一、概述即碳水化合物，其化学本质为多

20mins15

（carbohydrates）糖的概念:糖羟醛或多羟酮及其衍生物。单糖、

寡糖主要根据其水解产物的情况可分为四大类：糖、多糖、结合

mins10

糖。糖的生理功能1、提供碳源和能源（这是糖的主要功能）

2、提供合成体内其它物质的原料糖可转变成某些氨基酸、

mins15

脂肪、胆固醇、核甘等。、作为机体组织细胞的组成成分3如

糖蛋白、蛋白聚糖、糖脂。糖的消化吸收动物糖原以糖的mins

消化：人类食物中的糖主要有植物淀粉、及麦芽糖、蔗糖、乳5mins5mins

糖、葡萄糖等，其中以淀粉为主。主要在小肠，少量在口腔消

15mins

化部位：糖的吸收吸收部位：小肠上段糖吸收形式：

单+吸收机制：Na依赖型葡萄糖转运体糖代谢概况）

糖酵解二、糖的无氧分解（葡萄糖生成乳酸糖的无氧分解指在机

体缺氧情况下,概念:glycolysis）

）的过程，也称为糖酵解（（lactate的过程，这一过程又称由葡

萄糖分解成丙酮酸（pyruvate）glycolyticpathway）为糖酵解途径

（反应部位：胞液反应过程：第一阶段：由葡萄糖分解成丙酮

酸第二阶段：由丙酮酸转变成乳酸的过程。、1磷酸葡萄糖的

生成6-

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内容学教主要注备

6-磷酸果糖2、6-磷酸葡萄糖转化为双磷酸果糖3、6-磷酸果

糖转变为1,6-4、磷酸己糖裂解成2个磷酸丙糖、磷酸丙糖的同

分异构化5二磷酸甘油酸、3-磷酸甘油醛氧化为1,3-61,3-二磷

10mins

酸甘油酸转变为3-磷酸甘油酸7、2-磷酸甘油酸、83-磷酸甘油

酸转变为磷酸甘油酸转变为磷酸烯醇式丙酮酸9、2-ATP并生

成10、磷酸烯醇式丙酮酸转变成丙酮酸，11、丙酮酸转变成乳酸

糖酵解特点：1.反应部位：胞浆2.糖酵解为一个不需氧的产

15

能过程3.反应全过程中有三步不可逆的反应

产能的方式和数量4.

mins5

方式：底物水平磷酸化2-2=2ATP数

量：从G开始2X2-1=3ATP

mins10

X2从Gn开始.终产物乳酸的去路：释放入血

进入肝脏再发生转变5糖酵解的生理意义：、是机体在缺氧情mins

况下获取能量的有效方式。12、是某些细胞在氧供正常情况下

的重要供能途径：无线粒体的细胞，如：红细胞①骨髓细胞②

代谢活跃的细胞，如：白细胞、神经元、三、糖的有氧氧化指

在机体氧供充足（aerobicoxidation概念：糖的有氧氧化），并释

放出能量的过程。是CO2H20时，葡萄糖彻底氧化成和机体主

要供能方式。反应部位：胞液及线粒体反应过程：

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内容主教学要注备

第一阶段：酵解途径CoA第二阶段：丙酮酸的氧化脱竣为乙酰