生物化学教案(高职护理专业)

石家或计算机职业学院

史物化学（理例M

系部：医学系______________________

任课教师：________________________

教师职称：饼师____________________

授课对象：_______7夕级护理专业_________________

课程学时：学______________________

学年学期：2019-2020一切第一学期_______________

第一!_次课学时2--

第一章绪论

授课题目（章，节）

授课类型（请打J）理论课口研讨课口习题课口复习课口其他口

教学目的:

使学生了解生物化学的发展史，掌握生物化学的定义、研究内容及学习方法：理解生物化学与其他学科的关

系，认识学习生物化学的重要意义；了解生物化学知识在生活中的广泛应用，激发学生学习生物化学的兴趣。

教学方法、手段：

板书、多媒体

教学重点、难点：

教学重点：生物化学发展简史；生物化学研究的内容。

教学难点：生物化学研究的内容。

补充内容和

教学内容及过程设计

时间分配

一、新课导入

首先通过多媒体课件让学生明白生物化学课时生命类学科的一门必修的专业基础课，为之后(10分钟)新

的学习打基础；学生物化学有意思、有用。很多生化的理论可以指导我们的生活，能实现很多个课导入

人愿望，举例子说明等。学生了解之后兴趣大增，再开始逐一讲解。

二、讲授新课

一、生物化学的概念与研究内容

生物化学(Biochemistry)是用化学的原理和手段研究生命现象，并阐述因果关系的一门边缘学科。

称生物的化学(Biologicalchemistry)或生理的化学(physiologcalchemistry)。

生物化学的研究对象是生物体，包括植物、动物和微生物。

(1)生物体重要化学组分，尤其是糖、脂、蛋白质和核酸生物大分子结构、性质和功能。

(2)生物体内的物质代谢、能量代谢及调节方式。

(3)生物体遗传信息传递与表达。

(一)生物体重要化学组分，尤其是糖、脂、蛋白质和核酸生物大分子结构、性质和功能

大量元素：C、H、O、N、P、S、Cl、Mg、K,Na、Ca(生物体组成的99%以上)。

微量元素：Fe、Cu、Zn、Mo、Mn、Co、Si、Se、I、Al、B等元素所组成。

这些元素通常又以碳为中心形成各种化合物，参与生物体的建成。(35分钟)详

碳氢化合物主要包括以下五种形式：细介绍生物

(1)氨基酸以及由其构成的肽、蛋白质。化学研究的

(2)核甘酸、核酸。内容，使学生

(3)糖类及其衍生物。从宏观上认

(4)脂类及其衍生物。识生物化学。

(5)维生素、激素及其它小分子有机物。

其中，糖类、脂类、蛋白质、核酸四类化合物只存在于生物体内，分子量也很大，因此这些化合物

大分子(Biologicalmacromolecue)<>

(-)生物体内的物质代谢、能量代谢及调节

生物体区别于非生命物体的一个最主要特征就是具有新陈代谢作用，即生物体与其外界环境之间不

和能量的交换过程。

同化作用

异化作用

这部分内容主要包括：糖代谢、脂代谢、蛋白质代谢和核酸代谢、生物氧化和代谢调节六章。

(三)生物体遗传信息传递与表达

生物体区别于非生物物体的另一个重要特征就是具有自我复制的能力，即以自身为模板复制出与自

代的能力也即繁殖作用。本质是遗传信息在生物体亲子代间的传递作用。

生物化学按其研究内容的不同又可以划分为：

静态生物化学(有机生物化学)

代谢生物化学(动态生物化学)

功能生物化学(机能生物化学)

(四)生命物质的基本特征

生命是物质的一种特殊存在形式，生命物质具有一系列基本特征。

(1)生物体内的化学反应遵循普通物理化学规律。

(2)生物功能分子的结构、理化性质及功能之间具有明显的相互依存关系。

(3)细胞是生命活动的基本结构和功能单位，一切重要功能分子都有明确的细胞定位。

(4)生命是“一致性与差异性”的统一体

1)不同生物体内的各类有机大分子均由相同的单体构成。

2)不同生物体内各类有机大分子的代谢均按照相同的方式进行。

3)所有生物体均以核酸为遗传信息载体，并共用一套遗传密码。

二、生物化学发展简史

生物化学和其他自然科学一样，他的产生和发展主要是由生产实践和科学研究的需要所决定。早期

展的动力主要来自于医药学及发酵业的兴起。在西方，十七、十八世纪工业革命的兴起对生物化学

着重大的推动作用。

生物化学作为一门科学，他的发展大体上可以分成三个阶段。

20世纪之前

20世纪初至50年代

20世纪50年代以后

20世纪之前，本时期是静态生物化学迅速兴起的时期，主要研究生物体的化学组成成分的种类、结

分布。整体上属于描述性的，在此时期出现了许多奠基性的重要发现。（20分钟）生

1770-1774年Priestely发现02,并证明动物消耗02,植物产生02。物化学的发

1776-1778年Scheele（舍勒）通过对许多天然药物化学成分的分析，首次分离得到了乳酸、酒石酸展简史，以及

尿酸、甘油等一系列天然有机物。生物化学学

1779-1796年Ingen-Housz证明绿色植物产生02需要光，并证明绿色植物可利用C02。科发展大记

1780-1789年Lavoisier（拉瓦锡），法国的一位生物化学家，第一次发现动物的呼吸作用本质就是氧事。是学生产

和蜡烛的燃烧作用一样，都是碳氢化合物的氧化反应，并首先认识到乙醇的形成是一系列化学反应生浓厚兴趣。

1854-1864年L.Pasteur证明发酵是由于微生物活动的结果，推翻了自生论。

1864年Hoppe-seyler结晶出第一种蛋白质血红蛋白。

1869年Miescher发现核酸。

1877年Hoppe-seyler首次提出Biochemie,译成英语是Biochemistry或Biologicalchemistry将生理化

化学，使生物化学从生理学中分离出来，成为一门独立的学科。

Hoppe-seyler还首创Proteids译成英语即Protein,他还创办了世界上第一本生物化学方面的杂志《

志》。因此，Hoppe-seyler是生物化学的创始人之一。

20世纪初期至50年代该时期是新陈代谢过程研究的全盛时期，由于酶、激素、维生素等活性物质

离提取，使生物化学家的研究兴趣从此从静态转到到了动态，导致了许多新的代谢过程的被发现，

知的许多代谢过程都是在那个时期研究清楚的。

1905年，Knoop提出了脂肪酸的B-氧化。

1912年，Nuberg提出了生醇发酵的化学过程。

1933年，Embden-Myerhof证明糖酵解及发酵化学历程中的关键性中间物。

1937-1940年，Kreb's提出了三竣酸循环的假设等。

20世纪50年代以后这个时期是生物大分子结构与功能研究突飞猛进的时期，许多与此有关的重要

这个时期取得的。

1950年Pauling和Corey在X-光衍射实验的基础上提出了蛋白质的二级模型学说。

1953年Sanger完成了世界上第一个天然蛋白质分子牛胰岛素51个氨基酸序列的分析。

同年，Watson和Crick在M.H.F.WilkinsX-光衍射图谱研究的基础上提出了著名的DNA双螺旋结构

此贡献这三人分别获得了1962年度的诺贝尔生理医学奖

1960年，Kendrew获得了高分辨率的鲸鱼血红蛋白结构X-光衍射分析。

1961年，Jacob、Monod提出了操纵子学说，并假设了mRNA的功能，获得1965年度的诺贝尔生理

1965年，Holly测定了酵母丙氨酸tRNA的一级结构，获得了1968年度诺贝尔生理医学奖。

1965年，我国首次在世界上用人工的方法合成了具有天然活性的结晶牛胰岛。

1973年，使用0.18umX-光衍射分析法测定了牛胰岛素的空间结构。

1975年，DulbeccoTemin和Baltimore在劳氏肉瘤病毒中发现逆转录现象，共享诺贝尔生理医学奖。

1980年，Sanger发明DNA双脱氧测序法，与Gilbert和Berg共享诺贝尔生理医学奖。

1981年，中国上海生物化学研究所的科学工作者人工全成了具有完全生物活性的酵母丙氨酸tRNA.

1989年，Altman和Cech由于发现某些RNA具有催化作用（核酶），获诺贝尔化学奖。

1993年，Robert和Sharp由于发现断裂基因，诺贝尔生理医学奖。

Mullis因发明PCR仪与第一个设计基因突变的Smith共享诺贝尔化学奖。

1997年，Prusiner由于发现早老性痴呆症的病因——肮病毒，诺贝尔生理医学奖。

1990年10月：被誉为生命科学“阿波罗登月计划''的人类基因组计划（HumanGenomeProject,HGP）

目标是了解人类自身，操纵生命。

1998年5月，美国科学家建塞莱拉遗传公司，目标是投入3亿美元，到2001年绘制出完整的人体基因

国际人类基因组计划展开竞争。

2000年6月26日，科学家公布人类基因组工作草图。

2001年7月，国际人类基因组计划的科学家和美国塞莱拉公司分别宣布将绘制人类基因变异图谱。

1999年7月，中国科学院遗传所人类基因组中心，在国际人类基因组HGSI注册，承担了其中1%,B

上3000万个碱基的测序任务，使我国成为继美、英、德、日、法之后第六个参与该计划的国家，也

展中国家。

2002年4月3日，中国科学家公布水稻基因组工作草图，水稻基因组有4亿3千万个碱基对（约为人的基［

12对染色体，50,000个基因，我国科学工作者承担测序的是4号染色体，36Mb（占8%）。

继2001年，人类基因组计划，小鼠、大鼠、水稻、拟南芥等模式生物基因组计划的完成，生物学研究

因组时代。

比较基因组学(comparativegenomics)

功能基因组学(functionalgenomics)

蛋白质组学(proteomics)

RNA组学(RNomics)

代谢组学(metabonomics)

三、生物化学与工农业生产关系

(-)生物化学与工业生产的关系

发酵工业是利用微生物的生命活动，生产人类所需产品的工艺过程。由于原料的投入到产品的形成

制的条件下，通过微生物的新陈代谢来实现的。在工业发酵过程中，人们之所以能够获得多种多样

键就是微生物代谢的多样性、工艺条件的不同性，因此生物化学知识对发酵工业来讲是非常重要，

业发酵机理、选择合理工艺条件、指导微生物菌种的选育等都有重要意义。

(-)生物化学与农业的关系

生物化学对农业生产也有很大使用意义，如弄清楚植物的新陈代谢规律，我们就可以控制植物的发

白质、糖、脂等的生物合成规律，我们就可以控制一定的条件，获得更多、更优质的农产品。

在现代品质育种中，也有许多只有通过生化技术才能办到的工作，如农作物育种亲本的选择，各种

测定、许多遗传性状如抗旱型、耐寒性、高产性的鉴定等都可以用生物化学方法来实现。

(三)生物化学与医学的关系

生物化学对于医学研究有极其重要意义，集中体现在四个方面：一是阐明疾病发生机理，二是提供(15分钟)生

验和诊断方法，三是寻找治疗方法，四是为新药设计提供理论依据等。物化学与工

生物化学对营养学也很重要，如为人类提供合适营养是保证人体健康的重要保证，而各种营养成分白农业生产关

功能如何，过多过少会有什么问题等等都可以从生物化学中找到答案。因此，有人说营养学是生物系

类的一个重要贡献，我觉得这一点也不夸张。

四、生物化学学习中应该注意的几个问题(5分钟)生

1.善于记忆、勤于思考学习心理学理论认为，学习可以分成为4个不同的层次，即记住、理解、活1物化学学习

2.坚持用辨证统一的观点和唯物辩证的观点学习和分析生物化学问题。方法及注意

3.要学会从生物进化和生物体整体观点看待生物化学问题。问题。

4.学以致用的原则，理论学习与实践技能学习并重的原则。

(5分钟)本

次课的总结

思考题、作业题、讨论题：

思考题：

1.生物体化学组成成分及存在形式。

2.生物化学研究的主要内容是什么？

作业题：

I.生物化学的研究对象是什么？

2.生物化学研究的主要内容是什么？

3.生物化学与畜牧专业的关系？

课后总结分析:

第—2次课学时2

授课题目（章，节）第二章蛋白质的结构与功能1

授课类型（请打J）理论课♦口研讨课口习题课口复习课口其他口

教学目的：

通过学习宏观的了解第二章的总体内容；掌握蛋白质的化学组成。

教学方法、手段：

多媒体技术与板书并用。

教学重:点、难点:

1、20种氨基酸的分子式、三字母缩写、分子式。

2、蛋白质的元素组成及含量计算。

补充内容和

教学内容及过程设计

时间分配

一、课程回顾

上次课讲的主要内容：1、生物化学的概述；2、生物化学研究的内容；3、生物化学（10分钟）

的发展简史；4、生物化学与动物生产、健康的关系；5、学习生物化学的方法和注意课程回顾

事项。

二、新课导入

蛋白质是生物体的基本组成成分之一，也是含量最丰富、功能最多的高分子物质，

约占人体固体成分的45%。蛋白质是生命的物质基础，没有蛋白质就没有生命。（10分钟）

蛋白质在生命活动中执行着多种功能，如催化功能（酶）；调节功能（部分激素是新课导入

蛋白质、非蛋白激素的合成因不开酶的催化、激素受体是蛋白质、基因的调控也离不开

蛋白质）；运输功能（血红蛋白、载体、转运蛋白等）；运动功能（肌肉收缩是实现躯体

运动、血液循环、呼吸、胃肠蠕动的基础，都依赖有收缩功能的蛋白）；防御功能（抗

体和补体）；应激功能（神经的传导和大脑的思维离不开蛋白质）；机械支持功能（皮肤、

结缔组织、骨骼的胶原蛋白）；物质代谢；细胞信息传递；个体生长发育；组织修复等。

三、蛋白质结构与功能概述

（-）蛋白质是生命的表征，哪里有生命活动哪里就有蛋白质

1.酶：作为酶的化学本质，温和、快速、专一，任何生命活动之必须，酶的另一化学本

质是RNA,不过它比蛋白质差远了，种类、速度、数量。

2.免疫系统：防御系统，抗原（进入“体内”的生物大分子和有机体），发炎。

细胞免疫：T细胞本身，分化，脓细胞。

体液免疫：B细胞，释放抗体，导弹，免疫球蛋白（1g）。

3.肌肉：肌肉的伸张和收缩靠的是肌动蛋白和肌球蛋白互动的结果，体育生化。

4.运输和储存氧气：Hb和Mb。

5.激素：含氮类激素，固醇类激素。

6.基因表达调节：操纵子学说，阻遏蛋白。

7.生长因子：EGF（表皮生长因子），NGF（神经生长因子），促使细胞分裂。

8.信息接收：激素的受体，糖蛋白，G蛋白。

9.结构成分：胶原蛋白（肌腱、筋），角蛋白（头发、指甲），膜蛋白等。生物体就是蛋

白质堆积而成，人的长相也是由蛋白质决定的。

-2-

10.精神、意识方面：记忆、痛苦、感情靠的是蛋白质的构象变化，蛋白质的构象分类

是目前热门课题。（25分钟）

11.蛋白质是遗传物质？只有不确切的少量证据。如库鲁病毒，怕蛋白酶而不怕核酸酶。讲授新课，蛋

（二）、构成蛋白质的元素白质结构与

构成蛋白质的主要元素有C、H、0、N、S5种，其中N元素的含量很稳定，16%,因此，功能概述，把

测定样品中氮元素的含量就能算出蛋白质的量。大把白纸这

（三）、蛋白质的结构层次一章的内容

1.一级结构：蛋白质分子中氨基酸的线性排列顺序。概括的讲一

2.二级结构：蛋白质主链局部有规则的空间排布方式。下，让学生们

3.三级结构：肽链在空间的折叠和卷曲形成的形状，所有原子在空间的排布。宏观的了解

4.四级结构：多条肽链之间的作用。一下这一章

四：蛋白质功能上的多样性是由其结构的千差万别所决定的。只有在深入了解蛋白质结的内容，然后

构的基础上才能更透彻了解蛋白质的功能。再展开讲解。

150万种生物中，有1010〜1012种蛋白质及1010种核酸、人体蛋白质有106种。

四、讲授新课

第一节蛋白质的分子组成

蛋白质（Protein）的元素组成及其特点。

（10分钟）蛋

主要C、H、0、N、S»其他P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co,Mo,I。

白质的元素

蛋白质含氮量平均为16%,而且大部分氮元素存在在蛋白质中

组成和含量

测定生物样品含氮量，可推算出蛋白质大致含量。

计算。

每克样品含氮克数><6.23X100=100克样品中蛋白质含量（g%）

一、氨基酸（aminoacid；aa,AA）

蛋白质的基本组成单位是氨基酸。

存在于自然界中的氨基酸有300余种，组成蛋白质的氨基酸只有20种，均属L—a—氨基

酸（甘氨酸除外）。但由于氨基酸的种类、数量、排列顺序及组合方式的不同，20种氨

基酸可构成种类繁多、功能各异的蛋白质。D型氨基酸没有营养价值，仅存在于缀氨霉

素、短杆菌肽等极少数寡肽之中，没有在蛋白质中发现。

氨基酸的通式（脯氨酸除外）：

COOH

-3-

1

H2N—C—II

I

1

R

连在段基上的C称为a—碳原子，为不对称碳原子（甘氨酸除外），不同的氨基酸

其侧链（R）各异。

（-）氨基酸的分类

（20分钟）氨

根据其侧链的结构和理化性质分为四类：基酸的分类

1.非极性疏水性氨基酸侧链基团有甲基、苯环等疏水基团。侧链彼此连结形成和性质，这段

疏水键，是蛋白质三级结构中数量最多的次级键。内容比较抽

甘、丙、缀、亮、异亮、苯丙、脯。（7种）象，把抽象的

2.极性中性氨基酸侧链基团有羟基、酚基、筑基和酰胺基等极性亲水基团。内容用通俗

色、丝、酪、半胱、蛋、苏、天冬酰胺、谷氨酰胺。（8种）的举例子的

3.酸性氨基酸侧链上有竣基，在中性水溶液中电离出H+而带负电荷。方法讲解出

天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）来，再结合课

4.碱性氨基酸侧链氨基、脏基和咪噗基可接受H+而带正电荷。件中的图片，

赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His）争取学生课

脯氨酸与半胱氨酸较为特殊。脯氨酸属亚氨基酸，亚氨基能与另一竣基形成肽键；N在堂能理解掌

环中，移动的自由度受到限制，处于多肽链中时，往往使肽链走向形成折角。两个半胱握。

氨酸脱氢以二硫键相连形成胱氨酸。在蛋白质分子中二硫键（共价键）是连接肽链内或

肽链间的主要桥键，造成肽链分支或成为环状。

蛋氨酸又称甲硫氨酸。

（二）氨基酸的理化性质

1.两性解离及等电点

（1）两性解离氨基酸含有碱性的a-氨基和酸性的a-竣基，在酸性溶液中与质子

结合成带正电荷的阳离子，在碱性溶液中与0H一结合，失去质子成为带负电荷的阴离子。

氨基酸是两性电解质，具有两性解离特性。

（2）pl氨基酸解离方式取决于所溶液的pH,解离成阳离子和阴离子的趋势及程度

相等成为兼性离子，呈电中性时的溶液pH称为该氨基酸的等电点。

-4-

氨基酸的pl是由a-段基和a-氨基的解离常数的负对数pKl和pK2决定的。pl=1/2

（pKl+pK2）（Glu：3.22；Lys：9.74）

2.紫外吸收性质

参与蛋白质组成的20种氨基酸，在可见光区域都没有光吸收，但在远紫外区

«220nm）均有光吸收。在近紫外光区域（220-300nm）只有酪氨酸（Tyr）、苯丙氨酸

（Phe）和色氨酸（Trp）有吸收光的能力。因为它们的R基含有苯环共规双键系统。

测定蛋白质溶液在280nm波长处光吸收值，可快速、简便分析溶液中蛋白质含量。

3.前三酮反应

在氨基酸的分析化学中，具有特殊意义的是氨基酸与荀三酮的反应。玮三酮在弱酸

性溶液中与a-氨基酸共热，引起氨基酸氧化脱氨、脱殁反应，最后司三酮与反应物一

一氨和还原玮三酮发生作用，生成蓝紫色化合物，最大吸收峰在570nm波长处。荀三酮

显色可用于氨基酸的定性或定量测定。（10分钟）氨

二、肽基酸的理化

（一）肽（peptide）性质和分类。

1.肽键由一个氨基酸的a-竣基与另一个氨基酸的a-氨基脱水形成的共价键，又

称为酰胺键，是蛋白质的主键。

-H2O

H2N-CH-C00H+H2N-CH-C00H---H2N-CH-C0-NH-CH-C00H

1III

1111

RIR2RIR2

2.肽是由许多氨基酸残基通过肽键连接形成的链状结构。又称肽链。

3.寡肽、多肽10个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽，更多的氨基酸相连而成的

肽称为多肽。

4.氨基酸残基肽链中的氨基酸由于脱水而结构不完整，称为氨基酸残基。

5.N—端、C一端多肽链有两端，自由氨基端称为氨基末端（N端），写在左侧，自

由艘基端称为较基末端（C端）写在右侧。

三、蛋白质的分类

（-）根据蛋白质的组成成分

1.单纯蛋白质只含氨基酸。

2.结合蛋白质还含非蛋白部分（辅基），以共价键与蛋白质结合。如色素、寡糖、脂（5分钟）小

-5-

类、磷酸、金属离子、核酸。结，把这次可

（二）根据蛋白质的形状得内容总结

1.纤维状蛋白质：分子长轴的长度比短轴长10倍以上。纤维状的结构蛋白质，难一下。

溶于水•

2.球状蛋白质：球形或椭圆形的功能蛋白质，可溶于水。

小结：

思考题、作业题、讨论题：

1、蛋白质的理化性质。2、20种氨基酸的结构特点。3、氨基酸的理化性质及分类。

课后总结分析：

第二一次课学时2

授课题目（章，节）第二章蛋白质结构与功能2

授课类型（请打J）理论课口研讨课口习题课口复习课口其他口

教学目的：

掌握蛋白质的化学组成、基本结构特点以及结构和功能的关系，熟悉蛋白质和氨基酸重要的理化性

质，了解蛋白质的分类和分离纯化的手段。

教学方法、手段：

老师示范、板书、多媒体技术

教学重点、难点：

1、蛋白质的一级结构和空间结构。2、蛋白质结构与功能的关系。

补充内容和时间

教学内容及过程设计

分配

-6-

二、课程回顾

回顾上节课学过的内容：

1、蛋白质的生物学功能。

（10分钟）上次

2、20种氨基酸的名称和性质。

课程内容回顾，以

3、氨基酸的理化性质。

提问的方式和学

二、新课讲授

生互动。加强巩固

第二节蛋白质的分子结构上次课所学内容。

蛋白质分子是由许多氨基酸通过肽键相连形成的生物大分子。氨基酸排列顺序及肽

链的空间排布等构成蛋白质分子结构。

分为：基本结构（一级）和高级结构或空间构象（二级、三级、四级结构）。

构象：是化学键的旋转形成的立体结构，改变构象不涉及共价键的破坏。

构型：是指各原子或基团在不对称碳原子上的排列形成的空间结构，改变构型必须

将共价键断裂后重新连结。

一、蛋白质的一级结构（15分钟）蛋白

1.定义：蛋白质分子中氨基酸由N端至C端的排列顺序。即氨基酸序列。质一级结构的讲

2.主键：肽键。有些蛋白质还含二硫键。解。

3.意义：是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，不是决定空间构象的唯

一因素。

10

（25分钟）蛋白

质二级结构的讲

解。

二、蛋白质的二级结构

-7-

（一）定义：蛋白质分子中某一段肽链主链骨架原子的相对空间位置，不涉及氨基

酸残基侧链的构象。是蛋白质主链局部的空间构象。

（二）肽单元：参予肽键的Cal、C、0、N,H、Ca26个原子处于同一平面构成。

0Ca

C---------N

CaII

根据X衍射技术测定（根据键长和键角，推断肽的空间结构）

一般有机胺C-N单键键长0.149nm

异鼠根C=N双键键长0.127nm（20分钟）蛋白

肽键C-N键长0.132nm质二级结构的讲

肽键键长位于单键和双键之间，因此具有一定程度的双键性质（近似以n键），解,这段内容和抽

不能自由旋转。参与肽键的6个原子被约束于同一个平面上，Cal和Ca2是在平面象，结合课件中的

的两个对角，为反式构型，这就是肽单元。Ca与N和默基碳原子相连的键都是典型图片，使学生更容

的单键，可以自由旋转，旋转角度决定两个相邻肽单元平面的相对空间位置。易学习。

这样可以把多肽链的主链看成是由被Ca隔开的许多肽单元所组成。而肽单元

可以看做蛋白质构象的基本单元。肽单元围绕a—碳原子旋转，使多肽链形成各种

形式的主链构象和侧链构象。但实际上侧链间、主链间相互吸引或排斥，相互影响

或制约，使整个蛋白质分子形成一个最稳定的特定构象。一种天然的蛋白质的多肽

链，在一定条件下，往往只有一种或很少几种构象。

（三）主要形式肽链局部主链原子空间构象的分子模型

1.a-螺旋

（1）多肽链的主链围绕中心轴呈有规律地螺旋式上升，为右手螺旋。

（2）螺旋每上升一圈（旋转360。为一个螺旋周期）含3.6个氨基酸残基，螺距

为0.54nm«

（3）每个肽键的N-H和第四个肽键的谈基氧C=0形成氢键，氢键的方向与螺

旋轴基本平行。稳定a-螺旋结构。

（4）侧链基团位于a-螺旋的外侧，不参与a-螺旋的维系，但对a-螺旋的形成

和稳定有重要影响。

-8-

-9-

2.0-折叠

(1)几条多肽链或一条多肽链反折形成的若干肽段互相靠拢，平行排列。

(2)所有肽键的C=0和N-H形成链间氢键，氢键与主链互相垂直。

(3)侧链基团交替地伸向片层的上方和下方。由于侧链基团的存在，而主链又

必须互相靠拢，所以主链不能完全伸展，而呈锯齿状折叠的片层结构。

(4)相邻肽链走向相反者为反平行式，结构较稳定，间距0.7nin。相邻肽链走向

相同为平行式，间距0.65nm。完全伸展的肽链间距为0.72nm。

3、8-转角常发生于肽链进行180度回折时的转角上，第一个氨基酸残基的C0和第

四个氨基酸残基的Nil形成氢键，以保持结构的稳定。又称为发夹结构或U形转折。

-10-

4.无规卷曲没有确定规律性的部分肽链结构。

（四）维持键：氢键维持二级结构稳定。

蛋白质中，存在二个或三个具有二级结构的肽段所形成的特殊空间构象，称为

模序，发挥着特殊的生物学功能。

三、蛋白质的三级结构

1.定义：多肽链主链和侧链的全部原子的三维空间排布位置。

2.稳定因素：疏水作用、离子键、氢键、Vanderwaals力。（次级键）

3.结构域：对于较大的蛋白质分子或亚基，多肽链往往由两个或两个以上相对

独立的三维实体缔合而成三级结构。这种相对独立的三维实体就称为结构域。（结构

（10分钟）

域介于超二级结构和三级结构之间）对于那些较小的蛋白质分子或亚基来说结构域

蛋白质三级结构

和三级结构往往是一个意思，也就是说这些蛋白质是单结构域的。

讲解，学生们在掌

4.亚基：具有独立完整三级结构的多肽链。

握了二级结构的

基础上较容易学

习三级结构。

图1-13肌红蛋白的三级结构

a.肌包:蛋白的三维构复

-II-

•肌红蛋白(Mb)

四、蛋白质的四级结构

1.定义：蛋白质亚基之间的缔合，由2个或2个以上的亚基借次级键联接构成的

更复杂的结构。各个亚基的空间排布及接触部位的布局和相互作用。

(10分钟)

2.稳定因素：主要是疏水作用，其次是氢键和离子键。依靠次级键维系。

蛋白质四级结构

含有四级结构的蛋白质，独立的亚基一般没有生物学功能，只有完整的四级结

讲解，学生们在掌

构寡聚体才有生物学功能。

握了三级结构的

基础上较容易学

血习四级结构。

红

蛋

白

的

四

级

结

构

-12-

第三节蛋白质结构与功能的关系

一、蛋白质一级结构与功能的关系

(-)一级结构是空间构象的基础

(15分钟)

核糖核酸酶的变性和复性实验是一个很有说服力的证明。

蛋白质结构与功

8M尿素透析去尿素

能的关系。

天然RNA酶-一-ff-变性RNA酶-一----复性RNA酶

筑基乙醇和疏基乙醇

变性：采用尿素和疏基乙醇处理，破坏次级键和二硫键，其二、三级结构破

坏，肽键不受影响，一级结构仍在，醵活性丧失。

复性：采用透析法除去变性剂和还原剂以后，酶活力几乎恢复到变性前的水平。

经检查，其理化性质也与天然酶一致，表明其构象也已恢复。据数学计算，此酶还

原后的8个半胱氨酸的茶基重新结合成4对二硫键共有105种可能的配对方式，其中只

有一种是正确的配对，而只有按这种正确的配对方式连接才能表现此酶的活性。上

述实验酶活性的恢复说明一级结构包含着建立正确的空间结构的全部信息。

(二)一级结构与功能的关系

一级结构是空间构象和功能的基础。一级结构相似的蛋白质，其空间构象和功

能也相似。蛋白质一级结构发生改变则影响其正常功能，引起的疾病称为分子病。

许多遗传性疾病是由于某一重要蛋白质的一级结构发生了差错而引起。例如镰

刀形红细胞性贫血患者的血红蛋白(HbS,a2B26谷一缀)，B亚基第6位谷氨酸变

成缀氨酸，使水溶性的血红蛋白具集成丝，相互粘着，导致红细胞变成镰刀状而极

易破碎。通过脾脏不易变形而溶血。纯合子他5占80%,儿童期就死亡；杂合子UbS

占50%,只有30岁左右的寿命。这种疾病见于非洲某些地区。

比较一些广泛存在于生物界的蛋白质的一级结构，可以帮助了解物种进化间的

关系。物种进化相差越远，一级结构的差别越大。一一分子分类学.

二、蛋白质空间结构与功能的关系

(―)肌红蛋白(Mb)和血红蛋白(Hb)结构

都是含有血红素辅基的蛋白质。

l.Mb

是一个只有三级结构的单链蛋白质，球状分子内部有一个袋形空穴，血红素居

于其中。

-13-

2.Hb

是具有四个亚基组成四级结构，成人红细胞Hb主要由两条a链和两条8链组

成，a链含141个氨基酸残基；B链含146个氨基酸残基。11b各亚基的三级结构与Mb

相似。

1.协同效应

一个亚基与其配体（Hb中的配体为02）结合后，能影响此寡聚体中另一亚基与

配体的结合能力。如果是促进作用则为正协同效应，反之，则为负协同效应。（寡聚

体：由二个或多个亚基组成的蛋白质。无四级结构的蛋白质如溶菌酶、肌红蛋白等

称为单体蛋白质。）

2.变构效应

一个氧分子与Hb亚基结合后引起亚基的构象变化，称为变构效应。小分子氧称

为变构剂或效应剂。Hb则被称为变构蛋白。变构效应不仅发生在Hb与02之间，一

些酶与变构效应剂的结合，配体与受体的结合也存在着变构效应。一个蛋白质与其

它配体（或其它蛋白质）结合后，蛋白质的构象发生变化，使它更适合于功能需要，（5分钟）学生提

这一类变化称为变构效应。问与学生互动，了

解学生接受情况

小结：和学生一起回忆本次讲过的内容，并板书出来。

1、蛋白质的一级结构：蛋白质分子中氨基酸由N端至C端的排列顺序。即氨基酸

序列。

2、蛋白质的二级结构：蛋白质分子中某一段肽链主链骨架原子的相对空间位置，不

涉及氨基酸残基侧链的构象•是蛋白质主链局部的空间构象。（5分钟）本次课

3、蛋白质的三级结构：的内容总结

4、蛋白质的四级结构：

5、蛋白质结构与功能的关系。

思考题、作业题、讨论题：

1、蛋白子的一级结构。

2、蛋白质的二级结构及四种形式。

3、蛋白质的三、四级结构及特点。

-14-

课后总结分析:

第4次课学时_2

授课题目（章，节）第二章蛋白质结构与功能3

授课类型（请打J）理论课口研讨课口习题课口复习课口其他口

教学目的：掌握蛋白质的理化性质，了解蛋白质分离纯化技术。

教学方法、手段：

多媒体技术和板书

理论为主多媒体为辅。

教学重点、难点：

补充内容和时

教学内容及过程设计

间分配

-15-

一、课程回顾

上节课我们学习的内容：（10分钟）

1、蛋白质的一级结构、二级结构、三级结构、四级结构。上节课内容回

2、蛋白质结构与功能之间的关系。顾。

二、新课讲授

第四节蛋白质的理化性质及其分离纯化

一、蛋白质的理化性质

（-）蛋白质的两性电离和等电点

蛋白质