2023年生物化学考研题库改

第一章蛋白质一、单选题1．有一混合蛋白质溶液，各种蛋白质的pI分别为4.6、5.0、5.3、6.7、7.3。电泳时欲使其中4种泳向正极，缓冲液的pH应当是(D)A．5.0B．4.0C．6.0D．7.0E．8.02．下列蛋白质通过凝胶过滤层析柱时最先被洗脱的是(B)A．血清清蛋白(分子量68500)B．马肝过氧化物酶(分子量247500)C．肌红蛋白(分子量16900)D．牛胰岛素(分子量5700)E．牛β乳球蛋白(分子量35000)3．蛋白质分子引起280nm光吸取的最重要成分是(D)A．肽键B．半胱氨酸的-SH基C．苯丙氨酸的苯环D．色氨酸的吲哚环E．组氨酸的咪唑环4．含芳香环的氨基酸是(B)A．LysB．TyrC．ValD．IleE．Asp5．下列各类氨基酸中不含必需氨基酸的是(A)A．酸性氨基酸B．含硫氨基酸C．支链氨基酸D．芳香族氨基酸E．碱性氨基6．变性蛋白质的特点是(B)A．黏度下降B．丧失原有的生物活性C．颜色反映减弱D．溶解度增长E．不易被胃蛋白酶水解7．蛋白质变性是由于(B)A．蛋白质一级结构改变B．蛋白质空间构象的改变C．辅基的脱落D．蛋白质水解E．以上都不是8．以下哪一种氨基酸不具有不对称碳原子(A)A．甘氨酸B．丝氨酸C．半胱氨酸D．苏氨酸E．丙氨酸9．下列有关蛋白质β折叠结构的叙述对的的是（E）A．β折叠结构为二级结构B．肽单元折叠成锯齿状C．β折叠结构的肽链较伸展D．若干肽链骨架平行或反平行排列，链间靠氢键维系E．以上都对的10．可用于蛋白质定量的测定方法有（B）A．盐析法B．紫外吸取法C．层析法D．透析法E．以上都可以11．镰状红细胞贫血病患者未发生改变的是（E）A．Hb的一级结构B．Hb的基因C．Hb的空间结构D．红细胞形态E．Hb的辅基结构12．维系蛋白质一级结构的化学键是（B）A．氢键B．肽键C．盐键D．疏水键E．范德华力13．天然蛋白质中不存在的氨基酸是（B）A．半胱氨酸B．瓜氨酸C．羟脯氨酸D．蛋氨酸E．丝氨酸14．蛋白质多肽链书写方向是（D）A．从3端到5端B．从5端到3端C．从C端到N端D．从N端到C端E．以上都不是15．血浆蛋白质的pI大多为pH5～6，它们在血液中的重要存在形式是（B）A．兼性离子B．带负电荷C．带正电荷D．非极性分子E．疏水分子16．蛋白质分子中的α螺旋和β片层都属于（B）A．一级结构B．二级结构C．三级结构D．域结构E．四级结构17．α螺旋每上升一圈相称于氨基酸残基的个数是（B）A．4.5B．3.6C．3.0D．2.7E．2.518．下列具有两个羧基的氨基酸是（E）A．缬氨酸B．色氨酸C．赖氨酸D．甘氨酸E．谷氨酸19．组成蛋白质的基本单位是（A）A．L-α-氨基酸B．D-α-氨基酸C．L，β-氨基酸D．L，D-α氨基酸E．D-β-氨基酸20．维持蛋白质二级结构的重要化学键是（D）A．疏水键B．盐键C．肽键D．氢键E．二硫键21．蛋白质分子的β转角属于蛋白质的（B）A．一级结构B．二级结构C．结构域D．三级结构E．四级结构22．关于蛋白质分子三级结构的描述错误的是（A）A．具有三级结构的多肽链都具有生物学活性B．天然蛋白质分子均有这种结构C．三级结构的稳定性重要由次级键维系D．亲水基团多聚集在三级结构的表面E．决定盘曲折叠的因素是氨基酸序列23．有关血红蛋白(Hb)和肌红蛋白(Mb)的叙述不对的的是（D）A．都可以与氧结合B．Hb和Mb都含铁C．都是含辅基的结合蛋白D．都具有四级结构形式E．都属于色蛋白类24．具有四级结构的蛋白质特性是（E）A．分子中必然具有辅基B．四级结构在三级结构的基础上，多肽链进一步折叠、盘曲形成C．依赖肽键维系四级结构的稳定性D．每条多肽链都具有独立的生物学活性E．由两条或两条以上的多肽链组成25．关于蛋白质的四级结构对的的是（E）A．一定有多个不同的亚基B．一定有多个相同的亚基C．一定有种类相同，而数目不同的亚基数D．一定有种类不同，而数目相同的亚基E．亚基的种类，数目都不一定相同26．蛋白质的一级结构及高级结构决定于（C）亚基B．分子中盐键C．氨基酸组成和顺序D．分子内部疏水键E．分子中氢27．蛋白质形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定（E）A．溶液pH大于pIB．溶液pH小于pIC．溶液PH等于pID．在水溶液中E．溶液pH等于7.428．蛋白质的等电点是（E）A．蛋白质溶液的pH等于7时溶液的pHB．蛋白质溶液的PH等于7.4时溶液的pHC．蛋白质分子呈负离子状态时溶液的pHD．蛋白质分子呈正离子状态时溶液的pHE．蛋白质的正电荷与负电荷相等时溶液的pＨ29．蛋白质溶液的重要稳定因素是（C）A．蛋白质溶液的黏度大B．蛋白质在溶液中有“布朗运动”C．蛋白质分子表面带有水化膜和同种电荷D．蛋白质溶液有分子扩散现象E．蛋白质分子带有电荷30．蛋白质分子中存在的含巯基氨基酸是（C）A．亮氨酸B．胱氨酸C．蛋氨酸D．半胱氨酸E．苏氨酸31．维持血浆胶体渗透压的重要蛋白质是（A）A．清蛋白B．αl球蛋白C．β球蛋白D．γ球蛋白E．纤维蛋白原32．血清在饱和硫酸铵状态下析出的蛋白质是（D）A．纤维蛋白原B．球蛋白C．拟球蛋白D．清蛋白E．β球蛋白33．胰岛素分子A链与B链交联是靠（D）A．疏水键B．盐键C．氢键D．二硫键E．范德华力34．蛋白质中含量恒定的元素是（A）A．NB．CC．OD．HE．Fe35.下列哪项与蛋白质的变性无关？（A）A.肽键断裂B．氢键被破坏C．离子键被破坏D．疏水键被破坏36.氨基酸在等电点时具有的特点是：（E）A．不带正电荷B．不带负电荷C．A和BD．溶解度最大E．在电场中不泳动37.在下列检测蛋白质的方法中，哪一种取决于完整的肽链？（D）A．凯氏定氮法B．双缩尿反映C．紫外吸取法D．茚三酮法二、多选题1．关于蛋白质的组成对的的有（ABCD）A．由C，H，O，N等多种元素组成B．含氮量约为16％C．可水解成肽或氨基酸D．由α-氨基酸组成E．含磷量约为10％2．蛋白质在280nm波长处的最大光吸取是由下列哪些结构引起的（BC）A．半胱氨酸的巯基B．酪氨酸的酚基C．色氨酸的吲哚基D．组氨酸的异吡唑基E．精氨酸的胍基3．关于蛋白质中的肽键哪些叙述是对的的（ABC）A．比一般C—N单键短B．具有部分双键性质C．与肽键相连的氢原子和氧原子呈反式结构D．肽键可自由旋转E．比一般C—N单键长4．谷胱甘肽（BCE）A．是一种低分子量蛋白质B．在氨基酸吸取过程中起作用C．可进行氧化还原反映D．由谷氨酸、胱氨酸和甘氨酸组成E．其还原型有活性5．蛋白质的α螺旋结构（ACD）A．多肽链主链骨架＞C=O基氧原子与＞N－H基氢原子形成氢键B．脯氨酸和甘氨酸对α螺旋的形成无影响C．为右手螺旋D．每隔3.6个氨基酸残基上升一圈E．侧链R基团出现在螺旋圈内6．关于蛋白质结构的叙述对的的有（ABCD）A．蛋白质的一级结构是空间结构的基础B．亲水氨基酸侧链伸向蛋白质分子的表面C．蛋白质的空间结构由次级键维持D．有的蛋白质有多个不同结构和功能的结构域E．所有蛋白质都有一、二、三、四级结构7．关于蛋白质变性的叙述哪些是对的的（BD）尿素引起蛋白质变性是由于特定的肽键断裂B．变性是由于二硫键和非共价键破坏引起的C．变性都是可逆的D．变性蛋白质的理化性质发生改变E．变性蛋白质的空间结构并无改变8．下列哪些蛋白质具有铁（ABCD）A．细胞色素氧化酶B．肌红蛋白C．血红蛋白D．过氧化酶E．卵清蛋白9．下列哪些方法基于蛋白质的带电性质（AC）A．电泳B．透析和超滤C．离子互换层析D．凝胶过滤E．超速离心10．蛋白质的α螺旋结构十分牢固，但假如在多肽链中出现下列哪些情况，将会妨碍α螺旋形成？（ABC）A．连续的天冬氨酸B．连续的碱性氨基酸C．脯氨酸D．丙氨酸E．苏氨酸11．已知卵清蛋白pI=4.6，β乳球蛋白pI=5.2，糜蛋白酶原pI=9.1，上述蛋白质在电场中的移动情况为（BC）A．缓冲液pH为7.0时，糜蛋白酶原向阳极移动，其他两种向阴极移动B．缓冲液pH为5.0时，卵清蛋白向阳极移动，其他两种向阴极移动C．缓冲液pH为9.1时，糜蛋白酶原在原地不动，其他两种向阳极移动D．缓冲液pH为5.2时，β乳球蛋白在原地不动，卵清蛋白向阴极移动，糜蛋白酶原移向阳极E．缓冲液pH为5.0时，卵清蛋白向阴极移动，其他两种向阳极移动12．蛋白质处在pH等于其pI的溶液时，蛋白质分子解离状态可为（AB）A．蛋白质分子解离为正、负离子的趋势相等，为兼性离子B．蛋白质的净电荷为零C．具有相等量的正离子和负离子D．蛋白质分子处在不解离状态E．蛋白质分子解离带同一种电荷13．组成人体蛋白质的氨基酸（AD）A．都是α-氨基酸B．都是β-氨基酸C．除甘氨酸外都是D系氨基酸D．除甘氨酸外都是L系氨基酸E．L系和D系氨基酸各半14．属于蛋白质二级结构的有（ABCE）A．α螺旋B．β折叠C．β转角D．亚基E．无规卷曲15．含羟基的氨基酸有（ABD）A．苏氨酸B．丝氨酸C．赖氨酸D．酪氨酸E．半胱氨酸三、填空题1.组成蛋白质的元素有_______、______、______、______。含量恒定的元素是______其平均含量为______。【C、H、O、N；N；16%】2.酸性氨基酸基酸有______、______；碱性氨基酸有______、______、______。含巯基的氨基酸是______。【谷氨酸、天冬氨酸；精氨酸、赖氨酸、组氨酸；半胱氨酸】3.蛋白质的二级结构形式有______、______、______、______。【α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲】4.维持蛋白质空间构象的非共价键有______、______、______、______。【疏水作用、盐键、氢键、VanderWaals力）】5.分离纯化蛋白质的方法有______、______、______、______、______等。【透析、超滤、盐析、有机溶剂沉淀、层析、电泳、超速离心等任填】6.在蛋白质分子中，一个氨基酸的α碳原子上的________与另一个氨基酸α碳原子上的________脱去一分子水形成的键叫________，它是蛋白质分子中的基本结构键。7.蛋白质颗粒表面的_________和_________是蛋白质亲水胶体稳定的两个因素。【电荷层水化膜】8.蛋白质变性重要是由于破坏了维持和稳定其空间构象的各种_________键，使天然蛋白质原有的________与________性质改变。【次级键物理化学生物学】9.按照分子形状分类，蛋白质分子形状的长短轴之比小于10的称为_______，蛋白质分子形状的长短轴之比大于10的称为_________。按照组成分分类，分子组成中仅含氨基酸的称_______，分子组成中除了蛋白质部分还分非蛋白质部分的称_________，其中非蛋白质部分称_________。【球状蛋白质纤维状蛋白质单纯蛋白质结合蛋白质辅基】10.蛋白质具有两性电离性质，大多数在酸性溶液中带________电荷，在碱性溶液中带_______电荷。当蛋白质处在某一pH值溶液中时，它所带的正负电荷数相待，此时的蛋白质成为_________，该溶液的pH值称为蛋白质的__________。【正负两性离子（兼性离子）等电点】四、名词解释题1.蛋白质的等电点(isoelectricpointofprotein)：【蛋白质所带正负电荷相等时的溶液pH值。】蛋白质的二级结构(secondarystructureofprotein)【蛋白质多肽链局部主链原子的空间排布】变构效应(allostericeffect)【效应剂与蛋白质结合引起蛋白质构象改变的同时蛋白质功能发生改变的现象。】协同效应(cooperativeeffect)【一亚基结合配体后影响该寡聚体另一亚基与配体的结合能力。】蛋白质的变性作用(denaturationofprotein)【在某些理化因素作用下，蛋白质的空间结构破坏，理化性质改变，生物活性丧失。】亚基(subunit)【寡聚蛋白中独立具有三级结构的多肽链。】7.结构域(domain)【分子量大的蛋白中具有1到数个具有一定功能的结构紧密区。】8.模体(motif)【某些蛋白质分子中，2到3个具有二级结构的肽段在空间上互相靠近形成的特殊空间构象。有特性性氨基酸序列。】10.分子伴侣(molecularchaperone)【细胞内的一类促进蛋白质折叠形整天然空间构象的蛋白质。】11.辅基(prostheticgroup)【结合蛋白质中与蛋白质结合紧密的非蛋白质部分。】五、问答题1.试举例说明什么是分子病。【由于基因突变，蛋白质的结构、功能发生改变导致的疾病。】2.蛋白质含氮量平均为多少?为什么能用蛋白质的含氮量表达蛋白质的相对含量?如何计算?【16%。各种来源的蛋白质含氮量基本恒定。每可样品含氮克数╳6.25╳100=100克样品蛋白质含量（g%）】3.自然界中组成蛋白质的氨基酸有多少种?如何进行分类?【20种。根据侧链的结构和性质分为4类：①极性、中性氨基酸；②酸性氨基酸③碱性氨基酸④非极性、疏水性氨基酸。】4.何谓蛋白质的一级结构?简述蛋白质的一级结构测定方法。【指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。一级结构测定方法：①水解纯化蛋白质，测定各种氨基酸的百分含量；②测定多肽链N端与C端的氨基酸；③多肽链水解为肽段，分离纯化各肽段，用Edman降解法等测定各肽段氨基酸的排列顺序；④经组合排列对比得出完整肽链氨基酸的排列顺序。】5.蛋白质的二级结构?蛋白质的二级结构重要有哪些形式?各有何结构特性?【蛋白质分子中某段肽链局部主链原子的空间排布。重要形式和特性有：α-螺旋：多肽链盘绕形成右手螺旋，每圈含3.6氨基酸残基，螺距0.54nm,相邻两圈螺旋间形成氢键且与螺旋长轴平行。β-折叠：多肽链相对伸展，肽单元折叠成锯齿状，两条以上肽链顺向或反向平行排列，通过氢键联系成片层结构。β-转角：发生在多肽链进行180度转折处，由4个氨基酸构成，氢键维系。无规卷曲；无拟定规律的肽段。】何谓蛋白质的三级机构?维系蛋白质三级结构的化学键有哪些?【多肽链中所有原子的空间排部。通过疏水作用、盐键、氢键、VanderWaals力维系。】六．本章要点总结：1.蛋白质的结构蛋白质是具有特定构象的大分子，为研究方便，将蛋白质结构分为四个结构水平，涉及一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。一般将二级结构、三级结构和四级结构称为三维构象或高级结构。一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。肽键是蛋白质中氨基酸之间的重要连接方式，即由一个氨基酸的α-氨基和另一个氨基酸的α-之间脱去一分子水互相连接。肽键具有部分双键的性质，所以整个肽单位是一个刚性的平面结构。在多肽链的具有游离氨基的一端称为肽链的氨基端或N端，而另一端具有一个游离羧基的一端称为肽链的羧基端或C端。蛋白质的二级结构是指多肽链骨架盘绕折叠所形成的有规律性的结构。最基本的二级结构类型有α-螺旋结构和β-折叠结构，此外尚有β-转角和自由回转。右手α-螺旋结构是在纤维蛋白和球蛋白中发现的最常见的二级结构,每圈螺旋具有3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm,螺旋中的每个肽键均参与氢键的形成以维持螺旋的稳定。β-折叠结构也是一种常见的二级结构，在此结构中，多肽链以较伸展的曲折形式存在，肽链（或肽段）的排列可以有平行和反平行两种方式。氨基酸之间的轴心距为0.35nm,相邻肽链之间借助氢键彼此连成片层结构。结构域是介于二级结构和三级结构之间的一种结构层次，是指蛋白质亚基结构中明显分开的紧密球状结构区域。超二级结构是指蛋白质分子中的多肽链在三维折叠中形成有规则的三级结构聚集体。蛋白质的三级结构是整个多肽链的三维构象，它是在二级结构的基础上，多肽链进一步折叠卷曲形成复杂的球状分子结构。具有三级结构的蛋白质一般都是球蛋白，这类蛋白质的多肽链在三维空间中沿多个方向进行盘绕折叠，形成十分紧密的近似球形的结构，分子内部的空间只能容纳少数水分子，几乎所有的极性R基都分布在分子外表面，形成亲水的分子外壳，而非极性的基团则被埋在分子内部，不与水接触。蛋白质分子中侧链R基团的互相作用对稳定球状蛋白质的三级结构起着重要作用。蛋白质的四级结构指数条具有独立的三级结构的多肽链通过非共价键互相连接而成的聚合体结构。在具有四级结构的蛋白质中，每一条具有三级结构的皑链称为亚基或亚单位，缺少一个亚基或亚基单独存在都不具有活性。四级结构涉及亚基在整个分子中的空间排布以及亚基之间的互相关系。维持蛋白质空间结构的作用力重要是氢键、离子键、疏水作用力和范德华力等非共价键，又称次级键。此外，在某些蛋白质中尚有二硫键，二硫键在维持蛋白质构象方面也起着重要作用。蛋白质的空间结构取决于它的一级结构，多肽离岸主链上的氨基酸排列顺序包含了形成复杂的三维结构（即对的的空间结构）所需要的所有信息。2.蛋白质结构与功能的关系不同的蛋白质，由于结构不同而具有不同的生物学功能。蛋白质的生物学功能是蛋白质分子的天然构象所具有的性质，功能与结构密切相关。2.1．一级结构与功能的关系蛋白质的一级结构与蛋白质功能有相适应性和统一性，可从以下几个方面说明：（1）一级结构的变异与分子病蛋白质中的氨基酸序列与生物功能密切相关，一级结构的变化往往导致蛋白质生物功能的变化。如镰刀型细胞贫血症，其病因是血红蛋白基因中的一个核苷酸的突变导致该蛋白分子中β-链第6位谷氨酸被缬氨酸取代。这个一级结构上的细微差别使患者的血红蛋白分子容易发生凝聚，导致红细胞变成镰刀状，容易破裂引起贫血，即血红蛋白的功能发生了变化。（2）一级结构与生物进化研究发现，同源蛋白质中有许多位置的氨基酸是相同的，而其它氨基酸差异较大。如比较不同生物的细胞色素C的一级结构，发现与人类亲缘关系接近，其氨基酸组成的差异越小，亲缘关系越远差异越大。（3）蛋白质的激活作用在生物体内，有些蛋白质常以前体的形式合成，只有按一定方式裂解除去部分肽链之后才具有生物活性，如酶原的激活。2.2．蛋白质空间结构与功能的关系蛋白质的空间结构与功能之间有密切相关性，其特定的空间结构是行使生物功能的基础。以下两方面均可说明这种相关性。（1）.核糖核酸酶的变性与复性及其功能的丧失与恢复核糖核酸酶是由124个氨基酸组成的一条多肽链，具有四对二硫键，空间构象为球状分子。将天然核糖核酸酶在8mol/L脲中用β-巯基乙醇解决，则分子内的四对二硫键断裂，分子变成一条松散的肽链，此时酶活性完全丧失。但用透析法除去β-巯基乙醇和脲后，此酶经氧化又自发地折叠成原有的天然构象，同时酶活性又恢复。（2）血红蛋白的变构现象血红蛋白是一个四聚体蛋白质，具有氧合功能，可在血液中运送氧。研究发现，脱氧血红蛋白与氧的亲和力很低，不易与氧结合。一旦血红蛋白分子中的一个亚基与O2结合，就会引起该亚基构象发生改变，并引起其它三个亚基的构象相继发生变化，使它们易于和氧结合，说明变化后的构象最适合与氧结合。从以上例子可以看出，只有当蛋白质以特定的适当空间构象存在时才具有生物活性。3.蛋白质的重要性质蛋白质是两性电解质，它的酸碱性质取决于肽链上的可解离的R基团。不同蛋白质所具有的氨基酸的种类、数目不同，所以具有不同的等电点。当蛋白质所处环境的pH大于pI时，蛋白质分子带负电荷，pH小于pI时，蛋白质带正电荷，pH等于pI时，蛋白质所带净电荷为零，此时溶解度最小。蛋白质分子表面带有许多亲水基团，使蛋白质成为亲水的胶体溶液。蛋白质颗粒周边的水化膜（水化层）以及非等电状态时蛋白质颗粒所带的同性电荷的互相排斥是使蛋白质胶体系统稳定的重要因素。当这些稳定因素被破坏时，蛋白质会产生沉淀。高浓度中性盐可使蛋白质分子脱水并中和其所带电荷，从而减少蛋白质的溶解度并沉淀析出，即盐析。但这种作用并不引起蛋白质的变性。这个性质可用于蛋白质的分离。蛋白质受到某些物理或化学因素作用时，引起生物活性的丧失，溶解度的减少以及其它性质的改变，这种现象称为蛋白质的变性作用。变性作用的实质是由于维持蛋白质高级结构的次级键遭到破坏而导致天然构象的解体，但未涉及共价键的断裂。有些变性是可逆的，有些变性是不可逆的。当变性条件不剧烈时，变性是可逆的，除去变性因素后，变性蛋白又可从新回复到原有的天然构象，恢复或部分恢复其原有的生物活性，这种现象称为蛋白质的复性。4.测定蛋白质分子量的方法4.1．凝胶过滤法凝胶过滤法分离蛋白质的原理是根据蛋白质分子量的大小。由于不同排阻范围的葡聚糖凝胶有一特定的蛋白质分子量范围，在此范围内，分子量的对数和洗脱体积之间成线性关系。因此，用几种已知分子量的蛋白质为标准，进行凝胶层析，以每种蛋白质的洗脱体积对它们的分子量的对数作图，绘制出标准洗脱曲线。未知蛋白质在同样的条件下进行凝胶层析，根据其所用的洗脱体积，从标准洗脱曲线上可求出此未知蛋白质相应的分子量。4.2．SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法蛋白质在普通聚丙烯酰胺凝胶中的电泳速度取决于蛋白质分子的大小、分子形状和所带电荷的多少。SDS（十二烷基磺酸钠）是一种去污剂，可使蛋白质变性并解离成亚基。当蛋白质样品中加入SDS后，SDS与蛋白质分子结合，使蛋白质分子带上大量的强负电荷，并且使蛋白质分子的形状都变成短棒状，从而消除了蛋白质分子之间原有的带电荷量和分子形状的差异。这样电泳的速度只取决于蛋白质分子量的大小，蛋白质分子在电泳中的相对迁移率和分子质量的对数成直线关系。以标准蛋白质分子质量的对数和其相对迁移率作图，得到标准曲线，根据所测样品的相对迁移率，从标准曲线上便可查出其分子质量。4.3．沉降法（超速离心法）沉降系数（S）是指单位离心场强度溶质的沉降速度。S也常用于近似地描述生物大分子的大小。蛋白质溶液经高速离心分离时，由于比重关系，蛋白质分子趋于下沉，沉降速度与蛋白质颗粒大小成正比，应用光学方法观测离心过程中蛋白质颗粒的沉降行为，可判断出蛋白质的沉降速度。根据沉降速度可求出沉降系数，将S带入公式，即可计算出蛋白质的分子质量。第二章酶一、单选题1．下列对酶的叙述，哪一项是对的的（E）A．所有的蛋白质都是酶B．所有的酶均以有机化合物作为作用物C．所有的酶均需特异的辅助因子D．所有的酶对其作用物都有绝对特异性E．所有的酶均由活细胞产生2.以下哪项不是酶的特点（A）A．酶只能在细胞内催化反映B．活性易受pH、温度影响C．只能加速反映，不改变反映平衡点D．催化效率极高E．有高度特异性3.结合酶在下列那种情况下才有活性（D）A．酶蛋白单独存在B．辅酶单独存在C．亚基单独存在D．全酶形式存在E．有激活剂存在4．下列哪种辅酶中不含核苷酸（C）A．FADB．FMNC．FH4D．NADP+E．CoA-SH5．下列哪种辅酶中不含维生素（D）A．CoA-SHB．FADC．NAD+D．CoQE．FMN6．酶的辅助因子的作用不涉及（E）A．稳定酶的空间构象B．参与构成酶的活性中心C．在酶与作用物的结合中起桥梁作用D．传递电子、质子E．决定酶的特异性7．酶的必需基团是指（B）A．维持酶一级结构所必需的基团B．位于活性中心以内或以外，与酶活性密切相关的基团C．酶的亚基聚合所必需的基团D．维持酶分子构象的所有基团E．构成全酶分子的所有基团8．酶分子中使作用物转为变为产物的基团称为（B）A．结合基团B．催化基团C．碱性基团D．酸性基团E．疏水基团9．有关同工酶的对的叙述是（A）A．不同组织中同工酶谱不同B．同工酶对同种作用物亲和力相同C．同工酶的基因相同D．组成同工酶的亚基一定相同E．同工酶是同一多肽链经翻译后加工产生的10．含LDH5丰富的组织是（A）A．肝组织B．心肌C．红细胞D．肾组织E．脑组织11．关于酶原激活，对的的是（B）A．酶原与酶一级结构相同B．酶原与酶空间结构不同C．所有酶都由酶原生成D．酶原有活性中心E．激活剂使酶原激活12．关于变构酶的结构特点的错误叙述是（D）A．常有多个亚基组成B．有与作用物结合的部位C．有与变构剂结合的部位D．催化部位与别构部位都处在同一亚基上E．催化部位与别构部位既可处在同一亚基，也可处在不同亚基上13．关于变构剂的错误叙述是（B）A．可与酶分子上别构部位结合B．可使酶蛋白与辅基结合C．可使酶与作用物亲和力减少D．可使酶分子的空间构象改变E．有激活或克制作用14．国际酶学委员会将酶分为六大类的重要根据是（D）A．酶的来源B．酶的结构C．酶的理化性质D．酶促反映性质E．酶催化的作用物结构15．关于酶促反映特点的错误描述是（B）A．酶能加速化学反映B．酶在生物体内催化的反映都是不可逆的C．酶在反映前后无质和量的变化D．酶对所催化的反映有选择性E．能缩短化学反映到达反映平衡的时间16．关于诱导契合学对的的是（E）A．发生在酶原激活时B．发生在变构调节时C．诱导契合时仅发生酶构象改变D．诱导契合时仅发生底物构象改变E．诱导契合有助于形成酶与底物复合物17．其他因素不变，改变作用物的浓度时（A）A．在低底物浓度下反映速度与底物浓度成正比B．反映速度随底物浓度增长而下降C．反映速度随底物浓度增长连续增长D．反映速度先慢后快E．反映速度不变18．在酶浓度不变的条件下，以反映速度v-对作用物[S]作图，其图象为（C）A．直线B．S形曲线C．矩形双曲线D．抛物线E．钟罩形曲线19．作用物浓度达成饱和后，再增长作用物浓度（C）A．反映速度随作用物增长而加快B．随着作用物浓度的增长酶逐渐失活C．反映速度不再增长D．如增长克制剂反映速度反而加快E．形成酶-作用物复合体增长20．Michaelis-Menten方程式是（C）A．υ=_Km+[S]B．υ=Vmax+[S]Vmax+[S]Km+[S]C．υ=Vmax[S]D．υ=Km+[S]Km+[S]Vmax[S]E．υ=Km[S]Vmax+[S]21．Km是（D）A．作用物浓度饱和时的反映速度B．是最大反映速度时的作用物浓度C．作用物浓度达50%饱和时的反映速度D．反映速度达最大反映速度50%时的作用物浓度E．减少反映速度一半时的作用物浓度22．酶的Km值大小与（A）A．酶性质有关B．酶浓度有关C．酶作用温度有关D．酶作用时间有关E．酶的最适pH有关23．己糖激酶以葡萄糖为作用物时，Km=1/2[S],其反映速度υ是V的（A）A．67%B．50%C．33%D．15%E．9%24．酶促反映速度υ达成最大反映速度V的80%时，作用物浓度[S]为（D）A．1KmB．2KmC．3KmD．4KmE．5Km25.为了防止酶失活，酶制剂存放最佳（A）A．在低温B．在室温C．最适温度D．加入克制剂E．不避光26．含唾液淀粉酶的唾液经透析后，水解淀粉的能力显著降解，其因素是（B）A．酶变性失活B．失去激活剂C．酶一级结构破坏D．失去辅酶E．失去酶蛋白27．能使唾液淀粉酶活性增强的离子是（A）A．氯离子B．锌离子C．碳酸氢根离子D．铜离子E．锰离子28．各种酶都具有最适pH，其特点是（B）A．最适pH一般即为该酶的等电点B．最适pH时酶的活性中心的可解离基团都处在最适反映状态C．最适pH时酶分子的活性通常较低D．大多数酶活性的最适pH曲线为抛物线形E．在生理条件下同一个体酶的最适pH均相同29．属于不可逆性克制作用的克制剂是（B）A．丙二酸对琥珀酸脱氢酶的克制作用B．有机磷化合物对胆碱酯酶的克制作用C．磺胺药类对细菌二氢叶酸还原酶的克制作用D．ATP对糖酵解的克制作用E．反映产物对酶的反馈克制30．对可逆性克制剂的描述，哪项是对的的（C）A．使酶变性失活的克制剂B．克制剂与酶是共价键相结合C．克制剂与酶是非共价键结合D．克制剂与酶结合后用透析等物理方法不能解除克制E．可逆性克制剂即指竞争性克制31．丙二酸对琥珀酸脱氢酶的克制作用是属于（C）A．反馈克制B．非竞争克制C．竞争性克制D．非特异性克制E．反竞争性克制32．反竞争性克制剂具有下列哪一种动力学效应（E）A．使Km值升高，V不变B．使Km值减少，V不变C．使Km值不变，V升高D．使Km值不变，V减少E．使Km值和V均减少33．存在下列那种物质的情况下，酶促反映速度不变、Km值减少（D）A．无克制剂存在B．有竞争性克制剂存在C．有反竞争性克制剂存在D．有非竞争性克制剂存在E．有不可逆克制剂存在34．纯化酶制剂时，酶纯度的重要指标是（D）A．蛋白质浓度B．酶量C．酶的总活性D．酶的比活性E．酶的理化性质35．有关酶的以下描述哪项是对的的（E）A．同工酶是一组功能与结构相同的酶B．诱导酶是指细胞中固有而含量又多的酶C．在酶的活性中心中只有侧链带电荷的氨基酸直接参与酶的催化反映D．酶催化反映处速度取决于酶的浓度E．竞争性克制剂只能改变Km值，而不改变Vmax36．组织损伤后，血浆特异酶的活性变化重要依赖于（D）A．损伤前酶在该组织中的浓度B．损伤前酶在血液中的浓度C．损伤前酶在组织中的合成速率D．损伤时损害的面积与限度E．损伤后采集血标本的时间37．下列关于ribzyme的叙述哪一个是对的的（C）A．即核酸酶B．本质是蛋白质C．本质是核糖核酸D．最早发现的一种酶E．其辅酶是辅酶A二、多选题关于酶的叙述哪些是对的的（ABCD）A．酶的化学本质是蛋白质B．所有的酶都是催化剂C．酶可以减少反映活化能D．酶能加速反映速度，不改变平衡点酶与一般催化剂相比有以下特点（ACD）A．反映条件温和，可在常温，常压下进行B．加速化学反映速度，可改变反映平衡点C．专一性强，一种酶只作用一种或一类物质，产生一定的产物D．酶的催化效率极高3.证明多数酶是蛋白质的证据是（ABCD）A．水解产物是氨基酸B．有和蛋白质一致的颜色反映C．可被蛋白酶水解D．可使蛋白质变性的因素，也使酶变性蛋白与辅酶（辅基）的关系有（ABCD）A．一种酶只有一种辅酶（辅基）B．不同的酶可有相同的辅酶（辅基）C．只有全酶才有活性D．酶蛋白决定特异性，辅酶参与反映5.对全酶的对的描述指（BD）A．所有的酶都有全酶和蛋白质两种形式B．由蛋白质和非蛋白质部分构成C．酶蛋白-辅酶-激动剂-作用物聚合物D．由酶蛋白和辅酶（辅基）组成的酶酶的辅助因子可以是（ABC）A．金属离子B．某些小分子有机化合物C．维生素或其衍生物D．各种有机和无机化合物可提供酶必需基团的氨基酸有（ABC）A．丝氨酸B．半胱氨酸C．组氨酸D．甘氨酸8．一种酶的活性有赖于酶蛋白的巯基，能有效地保护这种酶，防止氧化的物质是（ABC）A．维生素CB．维生素EC．还原型谷胱甘肽D．过氧化氢9．成酶活性中心的功能基团，常见的有（ABC）A．-COOHB．-SH及-OHC．咪唑基D．甲基10．酶分子上必需基团的作用是（ABC）A．与作用物结合B．参与作用物进行化学反映C．维持酶分子空间构象D．决定酶结构11．变构酶的动力学特点是（AD）A．υ对[S]作图呈S型B．υ对[S]作图呈抛物线型C．υ对[S]作图呈距形双曲线D．表白有协同效应12．pH对酶促反映速度影响重要是由于（ABCD）A．影响酶必需基团的游离状态B．影响酶活性中心的空间构象C．影响辅酶的游离状态D．影响底物分子的解离状态13．不可逆性克制剂（ACD）A．是使酶变性失活的克制剂B．是克制剂与酶结合后用透析等方法不能除去的克制剂C．是特异的与酶活性中心结合的克制剂D．是与酶分子以共价键结合的克制剂14．非竞争性克制作用中，克制剂的作用方式是（I：克制剂E：酶S：作用物）（ACD）A．E+IEIB．I+SSIC．EI+SEISD．ES+IESI15．竞争性克制剂存在时：(BD)A.．Km减少B．Km增长C．Vmax减少D．Vmax不变三、填空题1．酶促反映的特点有____________、__________、__________。【高效率催化活性、高度特异性、可调节性】列辅基（酶）分别含维生素是NAD______；CoA______；TPP______；FAD______；FH4______。【PP；泛酸；B1；B2；叶酸】响酶促反映的因素有________、________、________、________、________。【酶浓度、底物浓度、温度、pH、激活剂和克制剂】的特异性有____________、_____________、_____________三类。【绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性】逆性克制作用的类型可分为____________、____________、____________三种。【竞争性克制、非竞争性克制、反竞争性克制。】单位时间内作用物的消耗量，或产物的生成量表达______________；在标准条件下，在1分钟内能催化1.0微摩尔的作用物转变为产物的酶量为____________。【酶的反映速度；1个国际单位IU】酶的活性中心涉及和两个功能部位，其中直接与底物结合，决定酶的专一性，是发生化学变化的部位，决定催化反映的性质。【结合部位；催化部位；结合部位；催化部位】酶活力是指，一般用表达。【酶催化化学反映的能力；一定条件下，酶催化某一化学反映的反映速度】通常讨论酶促反映的反映速度时，指的是反映的速度，即时测得的反映速度。【初；底物消耗量<5%】解释别构酶作用机理的假说有模型和模型两种。【齐变；序变】固定化酶的优点涉及，，等。【稳定性好；可反复使用；易于与反映液分离】pH值影响酶活力的因素也许有以下几方面：影响，影响，影响。【底物分子的解离状态；酶分子的解离状态；中间复合物的解离状态】温度对酶活力影响有以下两方面：一方面，另一方面。【温度升高，可使反映速度加快；温度太高，会使酶蛋白变性而失活】丙二酸和戊二酸都是琥珀酸脱氢酶的克制剂。【竞争性】变构酶的特点是：（1），（2），它不符合一般的，当以V对[S]作图时，它表现出型曲线，而非曲线。它是酶。【由多个亚基组成；除活性中心外尚有变构中心；米氏方程；S；双；寡聚酶】转氨酶的辅因子为即维生素。其有三种形式，分别为、、，其中在氨基酸代谢中非常重要，是、和的辅酶。【磷酸吡哆醛；VB6；磷酸吡哆醛；磷酸吡哆胺；磷酸吡哆醇；磷酸吡哆醛；转氨酶；脱羧酶；消旋酶】叶酸以其起辅酶的作用，它有和两种还原形式，后者的功能作为载体。【还原性产物；DHFA；THFA；一碳单位】全酶由和组成，在催化反映时，两者所起的作用不同，其中决定酶的专一性和高效率，起传递电子、原子或化学基团的作用。【酶蛋白；辅助因子；酶蛋白；辅助因子】辅助因子涉及、和等。其中与酶蛋白结合紧密，需要除去，与酶蛋白结合疏松，可以用除去。【辅酶；辅基；金属离子；辅基；化学方法解决；辅酶；透析法】T．R．Cech和S.Alman因各自发现了而共同获得1989年的诺贝尔奖（化学奖）。【核酶（具有催化能力的RNA）】四、名词解释题1．变构酶【由于变构调节物在酶上结合的位点，有别于作用物在酶上结合的位点;且当变构调节物与酶结合时，酶的构象变化，故称为别构酶(allostericenzyme)或变构酶。】2．抗体酶【一类象酶同样具有催化活性的抗体。】3．酶的特异性【一种酶只作用于一种或一类化合物，进行一种类型的化学反映，以得到一定结构的产物，这种现象称为酶的特异性（specificity）。】4．活性中心【酶分子中由必需基团构成特定的特定空间结构，是发挥酶其催化作用的关键部位。】5．酶原激活【由无活性的酶原变成活性酶的过程称为酶原激活。】6．同工酶【具有相同功能，但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学性质各不相同的一组酶称之为同工酶(isozyme)。】7．最适温度【反映进行的速度最快，此时的温度即为酶的最适温度。温血动物组织中，酶的最适温度一般约在37oC至40oC之间。】8．可逆克制【与酶结合得较牢固，不能用简朴的透析、稀释等方法除去的一类克制剂称为不可逆克制剂。】9．激活剂【能增强酶活性的物质，称为酶的激活剂(activator)。激活剂大多为金属离子，少数为阴离子。】10．Km【表达反映速度为最大反映速度一半时的[S]。Km为酶的特性性常数，其单位为mmol/L。】五、问答题以乳酸脱氢酶（LDH）为例，说明同工酶的生理及病理意义。【乳酸脱氢酶由M、H两种共4个亚基组成，。存在于心肌中的LDH重要由4个H亚基构成（LDH1）；存在于骨烙肌及肝中者则重要由4个M亚基构成的M4(LDH5)。其它不同的组织中所存在的LDH，其H亚基及M亚基的组成比例各有不同，可组成H4(LDH1)、H3M(LDH2)、H2M2(LDH3)、HM3(LDH4)及M4(LDH5)五种LDH同工酶。这五种同工酶在各器官中的分布和含量不同，各器官组织都有其各自特定的分布酶谱。心肌富含H4，故当急性心肌梗塞时或心肌细胞损伤时，细胞内的LDH释入血中，从同工酶谱的分析中鉴定为H4增高，则有助于该病的诊断。】2.试述不可逆性克制作用和可逆性克制作用的重要区别是什么？【不可逆克制剂与酶结合得较牢固，不能用简朴的透析、稀释等方法除去；可逆性克制剂与酶结合得不牢固，可用简朴的透析、稀释等物理方法除去。】3.酶与一般催化剂相比有何异同？【相同点：酶遵守一般催化剂的共同规律。如它只促进热力学上允许进行的反映，而不能违反之。即酶只能促进能量(自由能)由高向低转变的化学反映，而不能反其道而行之，除非外加能量。酶的作用只能使反映加速达成平衡点，而不能改变平衡点。酶虽参与反映，但在反映前后酶的质量不变。不同点：酶也具有与一般催化剂不同的特点。①酶的催化效率极，高比一般催化剂高106-1012倍。②酶有高度特异性：一般催化剂常可催化同一类型的许多种化学反映，对作用物的结构规定不甚严格，其反映产物也常多种多样。酶促反映对作用物的规定有一定的专一性，其所催化的反映通常也只限于一种特定类型，生成特定的产物，无副反映，无副产品。③酶促反映有可调节性。】4.举例说明酶的三种特异性。【绝对特异性：只能作用于特定结构的作用物，进行一种专一的反映，生成一种特定结构的产物，称之为，如脲酶只能催化尿素水解为CO2和NH3。相对特异性:特异性较差，可作用于结构类同的一类化合物或化学键，如磷酸酶对一般的磷酸酯都能水解，不管是甘油磷酸酯，葡萄糖磷酸酯或酚磷酸酯;当然其水解速度会有所差别。立体异构特异性:只能催化一种立体异构体进行反映，或其催化的结果只能生成一种立体异构体。如体内合成蛋白质的氨基酸均为L型，所以体内代谢氨基酸的酶，绝大多数均只能作用于L型氨基酸，而不能作用于D型氨基酸。】5.简述Km和Vmax的意义。【Km的意义:①Km表达反映速度为最大反映速度一半时的[S]。Km为酶的特性性常数，其单位为mmol/L。②当[S]>>Km时，反映速度达成最大反映速度V。③当[S]<<Km时，反映速度v与作用物浓度[S]成正比。这是运用酶的催化作用以测定作用物浓度的条件。④k2很小时，Km方可代表Ks，反映了酶与作用物亲和力的大小。⑤同工酶的Km值不同，可借Km以鉴别当。Vm的意义：Vm最大速度，底物饱和时的反映速度。】说明温度对酶促反映速度的影响及其使用价值。【(1)温度对酶促反映有双重影响。若自低温开始，逐渐增高温度，则酶反映速度也随之增长。但到达一定限度后，继续增长温度、酶反映速度反而下降。高温条件酶变性失活。低温条件下酶活性减少甚至无活性，但不破坏酶。酶促反映速度最快时的温度为最适温度。(2)体外测定酶活性时要保持温度恒定。(3)要在低温下保存酶制剂。(4)发热病人消耗多，应及时采用降温措施。】说明酶原与酶原激活的意义。【酶原激活具有重要的生理意义，一方面保证合成酶的细胞自身的蛋白质不受蛋白酶的水解破坏；另一方面保证合成的酶在特定部位和环境中发挥其生理作用。例如胰腺合成糜蛋白酶是为了帮助肠中食物蛋白质的消化水解，设想在胰腺中一旦合成出糜蛋白酶即具活性，岂非使胰腺自身的组织蛋白均遭破坏。急性胰腺炎就是由于存在于胰腺中的糜蛋白酶原及胰蛋白酶原等，就地被激活所致。又如，血液中虽存在有凝血酶原，但却不会在血管中引起大量凝血。只有当出血时，血管内皮损伤暴露的胶原纤维所含的负电荷，活化了凝血因子XII，进而将凝血酶原激活成凝血酶，乃使血液凝固，以防止大量出血。】对活细胞的实验测定表白，酶的底物浓度通常就在这种底物的Km值附近，请解释其生理意义？为什么底物浓度不是大大高于Km或大大低于Km呢？【据V~[S]的米氏曲线，当底物浓度大大低于Km值时，酶不能被底物饱和，从酶的运用角度而言，很不经济；当底物浓度大大高于Km值时，酶趋于被饱和，随底物浓度改变，反映速度变化不大，不利于反映速度的调节；当底物浓度在Km值附近时，反映速度对底物浓度的变化较为敏感，有助于反映速度的调节。】9.在很多酶的活性中心均有His残基参与，请解释？【酶蛋白分子中组氨酸的侧链咪唑基pK值为6.0~7.0,在生理条件下，一半解离，一半不解离，因此既可以作为质子供体（不解离部分），又可以作为质子受体（解离部分），既是酸，又是碱，可以作为广义酸碱共同催化反映，因此常参与构成酶的活性中心】10.计算：（1）对于一个遵循米氏动力学的酶而言，当[S]=Km时，若V=35μmol/min，Vmax是多少μmol/min？（2）当[S]=2×10-5mo/L，V=40μmol/min，这个酶的Km是多少？（3）若I表达竞争性克制剂，KI=4×10-5mol/L，当[S]=3×10-2mol/L和[I]=3×10-5mol/L时，V是多少？（4）若I是非竞争性克制剂，在KI、[S]和[I]条件与（3）中相同时，V是多少？ （2）计算[S]=1.0×10-6mol/L和[S]=1.0×10-1mol/L时的v？ （3）计算[S]=2.0×10-3mol/L或[S]=2.0×10-6mol/L时最初5min内的产物总量？ （4）假如每一个反映体系中酶浓度增长到4倍时，Km，Vmax是多少【（1）当[S]=Km时，V=1/2Vmax，则Vmax=2×35=70μmol/min；（2）由于V=Vmax/(1+Km/[s]),所以Km=(Vmax/V-1)[s]=1.5×10-5mol/L；（3）由于[S]>>Km,[I],所以V=Vmax=70μmol/min；（4）V=Vmax/(1+[I]/Ki)=40μmol/min。】六．本章要点总结：在生物体的活细胞中每分每秒都进行着成千上万的大量生物化学反映，而这些反映却能有条不紊地进行且速度非常快，使细胞能同时进行各种降解代谢及合成代谢，以满足生命活动的需要。生物细胞之所以能在常温常压下以极高的速度和很大的专一性进行化学反映，这是由于生物细胞中存在着生物催化剂——酶。酶是生物体活细胞产生的具有特殊催化能力的蛋白质。酶作为一种生物催化剂不同于一般的催化剂，它具有条件温和、催化效率高、高度专一性和酶活可调控性等催化特点。酶可分为氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂解酶类、异构酶类和合成酶类六大类。酶的专一性可分为相对专一性、绝对专一性和立体异构专一性，其中相对专一性又分为基团专一性和键专一性，立体异构专一性又分为旋光异构专一性、几何异构专一性和潜手性专一性。影响酶促反映速度的因素有底物浓度（S）、酶液浓度（E）、反映温度（T）、反映pH值、激活剂（A）和克制剂（I）等。其中底物浓度与酶反映速度之间有一个重要的关系为米氏方程，米氏常数（Km）是酶的特性性常数，它的物理意义是当酶反映速度达成最大反映速度一半时的底物浓度。竞争性克制作用、非竞争性克制作用和反竞争性克制作用分别对Km值与Vmax的影响是各不相同的。酶的活性中心有两个功能部位，即结合部位和催化部位。酶的催化机理涉及过渡态学说、邻近和定向效应、锁钥学说、诱导楔合学说、酸碱催化和共价催化等，每个学说都有其各自的理论依据，其中过渡态学说或中间产物学说为大家所公认，诱导楔合学说也为对酶的研究做了大量奉献。胰凝乳蛋白酶是胰脏中合成的一种蛋白水解酶，其活性中心由Asp102、His57及Ser195构成一个电荷转接系统，即电荷中继网。其催化机理涉及两个阶段，第一阶段为水解反映的酰化阶段，第二阶段为水解反映的脱酰阶段。同工酶和变构酶是两种重要的酶。同工酶是指有机体内能催化相同的化学反映，但其酶蛋白自身的理化性质及生物学功能不完全相同的一组酶；变构酶是运用构象的改变来调节其催化活性的酶，是一个关键酶，催化限速环节。酶技术是近年来发展起来的，现在的基因工程、遗传工程、细胞工程、酶工程、生化工程和生物工程等领域都有酶技术的参与。维生素是生物生长和生命活动中所必需的微量有机物，在天然食物中含量很少，人体自身不能合成，必须从食物中摄取。这些维生素既不是构成各种组织的重要原料，也不是体内能量的来源，它们的生理功能重要是在物质代谢过程中起着非常重要的作用，因代谢过程离不开酶，而结合蛋白酶中的辅酶和辅基绝大多数都具有维生素成份。机体缺少某种维生素时，代谢受阻，表现出维生素缺少症，而植物体内能合成维生素。第三章核酸一、单选题1．多核苷酸之间的连接方式是（B）A．2，3磷酸二酯键B．3，5磷酸二酯键C．2，5磷酸二酯键D．糖苷键E．氢键2．DNA的组成单位是（E）A．ATP、CTP、GTP、TTPB．ATP、CTP、GTP、UTPC．dATP、dCTP、dGTP、dTITD．dATP、dCTP、dGTP、dUTPE．dAMP、dCMP、dGMP、dTMP3．关于DNA双螺旋结构模型的描述对的的是（E）A．腺嘌呤的克分子数等于胞嘧啶的克分子数B．同种生物体不同组织的DNA碱基组成不同C．碱基对位于DNA双螺旋的外侧D．两股多核苷酸链通过A与T或C与G之间的糖苷键连接E．维持双螺旋结构稳定的重要因素是氢键和碱基堆积力4．DNA和RNA共有的成分是（C）A．D-核糖B．D-2-脱氧核糖C．鸟嘌呤D．尿嘧啶E．胸腺嘧啶5．DNA和RNA彻底水解后的产物（A）A．戊糖相同，部分碱基不同B．碱基相同，戊糖不同C．戊糖相同，碱基不同D．部分碱基不同，戊糖不同E．碱基相同，部分戊糖不同6．核酸具有紫外吸取能力的因素是（A）A．嘌呤和嘧啶环中有共轭双键B．嘌吟和嘧啶中有酮基C．嘌呤和嘧啶中有氨基D．嘌呤和嘧啶连接了核糖E．嘌呤和嘧啶连接了磷酸基团7．从5到3方向看，与mRNA中的ACG密码相相应的tRNA反密码子是（D）A．UGCB．TGCC．GCAD．CGUE．TCC8．通常既不见于DNA又不见于RNA的碱基是（B）A．腺嘌呤B．黄嘌呤C．鸟嘌呤D．胸腺嘧啶E．尿嘧啶9．自然界游离核苷酸中的磷酸最常位于（C）A．戊糖的C-2上B．戊糖的C-3上C．戊糖的C-5上D．戊糖的C-2及C-3上E．戊糖的C-2及C-5上10．假尿嘧啶核苷酸的糖苷键是（A）A．C—C键B．C—N键C．N—N键D．C—H键E．N—H键11．核苷酸中碱基(N)、戊糖(R)和磷酸(P)之间的连接关系是（A）A．N-R-PB．N-P-RC．R-N-PD．P-N-RE．R-P-P-N（A）12．下列关于DNA碱基组成的叙述对的的是（D）A．A与C的含量相等B．A+T=G+CC．生物体内DNA的碱基组成随着年龄的变化而变化D．不同生物来源的DNA碱基组成不同E．同一生物，不同组织的DNA碱基组成不同13．Tm值愈高的DNA分子，其（A）A．G+C含量愈高B．A+T含量愈高C．A+C含量愈低D．A+G含量愈高E．T+C含量愈高14．具有稀有碱基较多的核酸是（B）A．rRNAB．tRNAC．mRNAD．hnRNAE．DNA15．下列关于B型DNA双螺旋结构模型的叙述中哪一项是错误的（D）A．两条链方向相反B．两股链通过碱基之间的氢键相连C．为右手螺旋，每个螺旋为10个碱基对D．嘌呤碱和嘧啶碱位于螺旋外侧E．螺旋的直径为2nm16．RNA重要存在于（A）A．细胞质B．细胞核C．核仁D．溶酶体E．线粒体17．DNA重要存在于（B）A．细胞质B．细胞核C．溶酶体D．线粒体E．叶绿体18．DNA变性时（D）A．多核苷酸链解聚B．DNA分子由超螺旋转变为双螺旋C．分子中磷酸二酯键断裂D．氢键破坏E．碱基与脱氧核糖间糖苷键断裂19．下列各DNA分子中，碱基组成比例各不相同，其中哪种DNA的Tm最低（D）A．A-T占15％B．G-C占25％C．G-C占40％D．A-T占80％E．G-C占35％20．核酸的最大紫外光吸取值一般在哪一波长附近？（D）A．200nmB．220nmC．240mnD．260nmE．280nm21．DNA变性发生（A）A．双螺旋→单链B．多核苷酸链→单核苷酸C．磷酸二酯键断裂D．碱基数增长E．A260减小22．DNA变性时，断开的键是（B）A．磷酸二酯键B．氢键C．糖苷键D．肽键E．疏水键23．DNA变性时，其理化性质发生的改变重要是（C）A．溶液黏度升高B．浮力密度减少C．260nm处光吸取增强D．易被蛋白酶降解E．分子量减少24．核酸分子杂交可发生在DNA与DNA之间、DNA与RNA之间，那么对于单链DNA5-CGGTA-3，可以与其发生杂交的RNA是（C）A．5-GCCAU-3B．5-GCCUU-3C．5D．5-UAGGC-3E．5-AUCCG-325．DNA的三级结构是指（C）A．双螺旋结构B．α-螺旋C．超螺旋D．无规卷曲E．开环型结构26．真核细胞染色质的基本结构单位是（C）A．组蛋白B．核心颗粒C．核小体D．超螺旋E．α-螺旋27．下列关于rRNA的叙述，对的的是（D）A．原核生物的核蛋白体中有四种rRNA，即23S、16S、5S、5．8SrRNAB．原核生物的核蛋白体中有三种rRNA，即23S、18S、5SrRNAC．真核生物的核蛋白体中有三种rRNA，即28S、18S、5SrRNAD．真核生物的核蛋白体中有四种rRNA，即28S、18S、5S、5．8SrRNAE．真核与原核生物的核蛋白体具有完全相同的rRNA28．tRNA的二级结构为（D）A．双螺旋B．超螺旋C．线形结构D．三叶草形E．倒“L”形29．各种tRNA的3末端均有的结构是（B）A．GGA-OHB．CCA-OHC．AAA-OHD．UUA-OHE．TTA-OH30．在核酸中含量恒定的元素是（E）A．CB．HC．OD．NE．P31．组成核酸的基本结构单位是（D）A．嘌呤碱与嘧啶碱B．核糖与脱氧核糖C．核苷D．核苷酸E．寡核苷酸32．下列关于tRNA的叙述，错误的是（D）A．二级结构通常呈三叶草形B．三级结构通常呈倒“L”形C．有一个反密码D．5端为-CCAE．有一个TΨC环33．下列关于tRNA的叙述，错误的是（A）A．通常由几百个核苷酸组成，分子量较大B．具有假尿嘧啶核苷酸C．磷酸与核糖的比值为1D．具有DtmpE．具有二氢尿嘧啶核苷酸残基34．在下列哪种情况下，互补的两条DNA单链将会结合成双链（B）A．变性B．退火C．加连接酶D．加聚合酶E．调节pH35．RNA形成局部双螺旋时，其碱基配对原则是（B）A．A-T，G-CB．A-U，C-GC．A-U，G-TD．C-T，G-AE．C-U，A-G36．关于真核生物mRNA，对的的是（D）A．5末端为m7ApppB．3末端为多聚鸟苷酸尾巴C．具有反密码D．分子内有编码区和非编码区E．二级结构呈三叶草形二、多选题1．DNA中的共价键涉及（ABC）A．3，5磷酸二酯键B．糖苷键C．磷酸-脱氧核糖的5-OH的酯键D．磷酸-脱氧核糖的2-OH的酯键E．肽键2．在融解温度时，双链DNA发生下列哪些变化？（ABC）A．在260nm处的吸光度增长B．氢键断裂C．双螺旋骤然解开D．所有G-C对消失E．两条单链重新形成双螺旋3．核酸变性后，可发生哪些效应？（BCE）A．减色效应B．增色效应C．碱基暴露D．最大吸取波长发生转移E．黏度减少4．有关DNATm值的叙述，对的的是（BD）A．与DNA的碱基排列顺序有直接关系B．与DNA链的长度有关C．在所有的真核生物中都同样D．与G-C对含量成正比E．与A-T对含量成正比5．下列关于核酸分子杂交的叙述，对的的有（ABD）A．不同来源的两条单链DNA，只要碱基序列大体互补，它们即可形成杂化双链B．DNA也可与RNA杂交形成双螺旋C．DNA也可与其编码的多肽链结合形成杂交分子D．杂交技术可用于核酸的研究E．是指抗原抗体的杂交6．DNA分子中的碱基组成为（ABC）A．C+T=G+AB．A=TC．C=GD．C+G=A+TE．C+G／A+T=17．下列关于真核生物DNA碱基的叙述对的的是（ABCDE）A．只有四种碱基B．不含UC．G-C对有3个氢键D．同一个体碱基序列相同E．C+T/G+A=18．下列关于多核苷酸链的叙述，对的的是（ABDE）A．链的两端在结构上是不同的B．具有方向性C．嘧啶碱与嘌呤碱总是交替反复反复D．由四种不同的单核苷酸组成E．是DNA和RNA的基本结构9．DNA双螺旋结构中的碱基对涉及（AB）A．A-TB．C-G．C．U-AD．C-TE．A-G10．关于DNA双螺旋模型的叙述，对的的是（ACE）A．是DNA的二级结构B．两链碱基间A与G、T与C配对C．碱基对之间以非共价键相连D．碱基对在外侧E．大沟小沟交替出现11．RNA中存在的核苷酸是（ABCD）A．UMPB．AMPC．GMPD．CMPE．OMP12．下列关于RNA的叙述，错误的是（ACDE）A．通常以单链分子存在B．分子量通常较大C．电泳时泳向正极D．有三种以上E．局部可形成双螺旋13．下列关于tRNA的叙述，对的的是（ACD）A．具有IMPB．具有dTMPC．具有假尿嘧啶核苷酸D．具有二氢尿嘧啶核苷酸E．不具有AMP14．DNA、RNA结构上相同的是（CD）A．碱基种类B．戊糖种类C．核苷酸间的连接键D．都由磷酸、戊糖、碱基组成E．都是双链15．真核mRNA的结构特点有（ABD）A．5端有m7GpppN的帽子结构B．3端有polyA尾C．所有碱基都构成密码子D．不同mRNA的链长差别教大E．有S-D序列三、填空题1．核酸酶的种类有__________、__________、__________。【核酸内切酶、限制性核酸内切酶、5→3核酸外切酶、3→5核酸外切酶任填三种】2．组成DNA的基本单位有____、____、____、____。【dAMP、dGMP、dTMP、dCMP】3．组成RNA的基本单位有____、____、____、____。【AMP、GMP、UMP、CMP】4．真核RNA有____、____、____、____四种。【28s、18s、5.8s、5s】5．DNA的基本功能是__________，它是______和______过程的模板。tRNA的基本功能是__________；rRNA的基本功能是____________；mRNA的基本功能是________________。【储存遗传信息，复制、转录。转运氨基酸；参与构成核蛋白体合成蛋白质；转录DNA的遗传信息指导蛋白质合成】四、名词解释题1．核酶【有催化作用的核酸】2．增色效应【DNA变性时260nm光吸取增长的现象。】3．Tm值【DNA变性达50%时（A260nm达最大值50%时）的温度．】4．核小体【染色体的基本单位，由双链DNA和组蛋白构成。】5．Z-DNA【左手双螺旋DNA）】6．反密码子【tRNA中可与mRNA的密码子反向互补结合并辨认的三个碱基】五、问答题比较mRNA和DNA在结构上的异同点。【相同点：组成的重要元素有C、H、O、N、P；由磷酸、戊糖、碱基组成；都含A、G、C碱基；基本组成单位为四种单核苷酸；其基本结构为多核苷酸链，核苷酸间的连接键为3→5磷酸二酯键；含磷量恒定；有酸性；最大光吸取在260nm。不同点：组成DNA的碱基有T无U；RNA分子中有U而没有T；DNA碱基组成有A+G=C+T、A=T、G=C的关系，RNA无；RNA含核糖DNA含2脱氧核糖；DNA为双螺旋，RNA为单链有局部双螺旋和非螺旋区。】DNA双螺旋结构模式的要点。【双螺旋结构要点①两条多核苷酸单链以相反的方向互相缠绕形成右手螺旋结构；②在双螺旋DNA链中，脱氧核糖与磷酸亲水，位于螺旋的外侧，而碱基疏水，处在螺旋内部；③螺旋链的直径为2.37nm，每个螺旋含10个碱基对，其高度约为3.4nm；④由碱基堆积力和两条链间的氢键是保持螺旋结构稳定，A与T配对形成2个氢键，G与C配对形成3个氢键，配对的碱基在同一平面上，与螺旋轴相垂直；⑤碱基可以在多核苷酸链中以任何排列顺序存在。】简述RNA的种类及其生物学作用。【mRNA：将遗传信息从DNA（胞核）抄录到RNA（胞液）作为蛋白质生物合成的板。tRNA：按照mRNA指定的顺序将氨基酸运送到核糖体进行肽链的合成。rRNA：与核蛋白体蛋白共同构成核蛋白体，后者是蛋白质合成的场合。HnRNA：是真核细胞mRNA的前体。小分子RNA：小分子核内RNA（snRNA）、小分子胞浆RNA(scRNA)、催化性小RNA、