《生物化学》课程教学大纲

《生物化学》教学大纲课程名称：生物化学英文名称：Biochemistry课程编号：F077122081学分：3.5总学时/课内实践学时：64/12课程性质：必修课程开课单位：医学院生化教研室适应对象：康复治疗学专业（四年制本科）课程简介生物化学是面向我校康复治疗学专业本科学生的一门必修课。本课的先修课主要为解剖学、无机化学、有机化学等，与生理学、药理学、病理学、微生物学、免疫学和细胞生物学等均有密切联系，是医学分子科学的重要基础。本课程主要向学生讲授生物体的化学组成，认识各类分子结构及功能，使学生体会到如何在分子水平探讨疾病的病因、发病机理，并为疾病预防、诊断、治疗奠定理论与实验基础。它主要采用化学的原理和方法，研究生物体的分子结构、组成与功能，以及它们在正常生命活动和疾病发生中的作用。此外，在教学过程中融入思政教育环节，培养学生科学探索精神、严谨科学作风。教学任务主要包括生物分子的结构与功能、物质代谢及其调节、遗传信息的传递、生物化学实验技术等。生物化学为考试课。通过考试、平时测验、课堂提问、实验课考勤、实验报告等多种形式考察学生的学习效果。在教学过程中，将结合具体的重要发现的历史过程、探索疾病的发生机制、以及科研工作者的生平经历等，向学生传达实事求是的科学观、勇于探索的科学精神、以及不断进取追求科学真理的思路、观点和方法。课程目标1．了解生物大分子如蛋白质、核酸等的结构和功能，掌握生物大分子在各种生命现象中发挥重要作用的基础和原理，能够运用所学知识解释和解决临床问题。了解人体主要能量来源的营养物质，掌握人体重要营养物质如糖类、脂类、蛋白质等的代谢变化过程，理解各种代谢相关疾病发生的分子基础和理论解释。掌握复制、转录和翻译的概念，了解DNA、RNA、蛋白质的合成过程及遗传信息在DNA、RNA、蛋白质之间的传递。2．思政目标：培养学生树立高尚的医德，树立为人民健康而奋斗的人道主义精神，培养学生建立终身学习的习惯，不断更新自身所掌握的知识体系，不断追求卓越和进步。课程目标与毕业要求对应关系本课程的课程目标对康复治疗学专业毕业要求指标点的支撑情况如表1所示：表1:课程目标与毕业要求对应关系毕业要求指标点课程目标毕业要求11-②掌握基础医学、临床医学基础理论与基本知识，掌握临床常见病和多发病的临床基本知识与综合康复治疗原则及方法。1毕业要求23-②具有人道主义精神；树立终身学习的观念，不断追求卓越。2课程教学安排课程共有12项教学内容，具体安排如下。表2：课程教学安排表序号教学内容思政元素课堂教学学时实验学时学时小计1第1章绪论科学探索精神2462第2章蛋白质的结构和功能84123第3章酶64104第4章维生素2025第5章核酸的结构与功能实事求是科学观4046第6章生物氧化4047第7章糖代谢6068第8章脂类代谢6069第9章氨基酸代谢40410第10章核苷酸代谢20211第11章遗传信息的传递发现创新精神40412第13章肝的生物化学404合计521264教学安排1.绪论教学要求：掌握生物化学的研究内容和研究方法，理解生物化学与医学的关系，了解生物化学的发展史。教学内容：生物化学发展简史，生物化学研究内容，生物化学与医学。重点难点：生物化学的研究内容。思政元素：通过讲述生物化学发展简史，了解各类科学发现的历史过程，学习科学家们勇于探索的求真精神，培养同学们的科学探索精神。2.蛋白质的结构和功能教学要求：掌握蛋白质的元素组成及其特点；氨基酸的结构特点、分类、理化性质；肽、肽键、氨基酸残基、氨基末端、羧基末端等概念；蛋白质分子的基本结构（一级结构）和空间结构（二级结构、三级结构、四级结构）的概念及各种结构的特点；结构域、分子伴侣的概念及作用；蛋白质结构与功能的关系；蛋白质的理化性质。理解：谷胱甘肽的分子结构及生物学作用；蛋白质分离和纯化的原理与方法。了解：多肽类激素及神经肽的分子组成和生物学作用；蛋白质的分类；多肽链中氨基酸序列分析及蛋白质空间结构测定的原理。教学内容：蛋白质是生命活动的物质基础，蛋白质的分子组成，蛋白质的分子结构，蛋白质的理化性质，蛋白质的分类。重点难点：氨基酸的结构特点、理化性质；肽、肽键等概念；蛋白质分子的基本结构（一级结构）和空间结构（二级结构、三级结构、四级结构）的概念及各种结构的特点；蛋白质结构与功能的关系；蛋白质的理化性质。3.酶教学要求：掌握：酶、单体酶、寡聚酶、多酶复合体、多功能酶、单纯酶、结合酶、酶的活性中心、必需基团的概念；酶的分子组成；辅助因子的种类；酶蛋白与辅助因子在酶催化反应中的作用；酶促反应的特点；酶促反应动力学；酶原与酶原的激活及其生理意义；酶的别构调节；酶的共价修饰调节；同工酶的概念及应用。理解：酶活性的测定与酶活性单位；酶含量的调节。了解：酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的异同点；酶促反应的机制；酶的命名与分类；酶与医学的关系。教学内容：酶的定义，酶的化学组成，酶的命名与分类，酶催化作用的特点，酶的作用机制及调节，影响酶催化作用的因素，酶与医学。重点难点：酶、单体酶、寡聚酶、多酶复合体、多功能酶、单纯酶、结合酶、酶的活性中心、必需基团的概念；酶的分子组成；辅助因子的种类；酶蛋白与辅助因子在酶催化反应中的作用；酶促反应的特点；酶促反应动力学；酶原与酶原的激活及其生理意义；酶的别构调节；酶的共价修饰调节。4.维生素教学要求：掌握：维生素的概念、分类；各种维生素的生化作用及缺乏症。理解：各种维生素的化学本质及性质。了解：维生素的应用。教学内容：维生素的定义，维生素的命名与分类，维生素的需要量，维生素的缺乏与中毒，脂溶性维生素，水溶性维生素。重点难点：各种维生素的活性形式、生理功能及缺乏症。5.核酸的结构与功能教学要求：掌握：核酸的一级结构；DNA双螺旋结构模型的要点；DNA的功能；RNA的分类、各类RNA的结构及功能；核酸的一般理化性质；DNA的变性、复性与分子杂交。理解：核苷酸的化学组成、分类、命名及功能。了解：其他小分子RNA及RNA组学；核酸酶的概念与作用。教学内容：核酸分类，核酸的化学组成，体内重要的核酸与功能，核酸的分子结构，核酸的理化性质。重点难点：核酸的一级结构；DNA双螺旋结构模型的要点；RNA的分类、各类RNA的结构及功能；DNA的变性、复性与分子杂交。思政元素：通过讲解DNA发现的历史过程，了解各种DNA模型之间的争论，培养学生实事求是的科学观。6.生物氧化教学要求：掌握：生物氧化的概念；呼吸链的概念、组成；NADH呼吸链和FADH2呼吸链中的电子传递顺序；氧化磷酸化的概念、氧化与磷酸化的偶联；影响氧化磷酸化的因素；ATP的功能；胞液中NADH的氧化（α-磷酸甘油穿梭作用和苹果酸-天冬氨酸穿梭作用）。理解：腺苷酸转运蛋白和线粒体蛋白质的跨膜转运；需氧脱氢酶和氧化酶；微粒体加单氧酶作用机制。了解：过氧化物酶体氧化体系；超氧化物歧化酶。教学内容：生物氧化的定义，生物氧化的方式与特点，生物氧化的酶，二氧化碳的产生，呼吸链与氧化磷酸化，其它氧化体系。重点难点：呼吸链的概念、组成；NADH呼吸链和FADH2呼吸链中的电子传递顺序；氧化磷酸化的概念、氧化与磷酸化的偶联；影响氧化磷酸化的因素；胞液中NADH的氧化（α-磷酸甘油穿梭作用和苹果酸-天冬氨酸穿梭作用）。7.糖代谢教学要求：掌握：糖酵解和糖酵解途径的概念、反应过程、限速酶、限速步骤、能量计算、糖酵解的调节和生理意义；糖有氧氧化各阶段的反应过程、特点、限速酶、限速步骤、ATP的生成、调节；磷酸戊糖途径的反应特点、关键酶、调节、生理意义；糖原合成与分解反应过程、限速酶、限速步骤、调节方式；糖异生途径反应过程、限速步骤、限速酶、糖异生的调节、生理意义；乳酸循环。理解：巴斯德效应；血糖的来源与去路；血糖调节因素与调节机制。了解：糖的生理功能、消化吸收、代谢概况；糖原积累症；血糖水平异常。教学内容：糖的消化与吸收，糖的分解代谢，糖原的代谢，糖异生，血糖。重点难点：糖酵解和糖酵解途径的概念、反应过程、限速酶、限速步骤、能量计算、糖酵解的生理意义；糖有氧氧化各阶段的反应过程、特点、限速酶、限速步骤、ATP的生成、调节；三羧酸循环的特点和生理意义；磷酸戊糖途径的反应特点、关键酶、调节、生理意义；糖原合成与分解反应过程、限速酶、限速步骤、调节方式；糖异生途径反应过程、限速步骤、限速酶、糖异生的调节、生理意义。8.脂类代谢教学要求：掌握：甘油三酯合成部位、合成原料、合成的基本过程；脂肪动员的概念、限速酶及其调节；脂肪酸的β—氧化反应过程、限速酶、能量的生成；酮体生成、利用、酮体生成的生理意义及调节；软脂酸的合成部位、合成原料、合成酶系及反应过程；甘油磷脂的组成、分类、结构、合成部位、合成原料及合成基本过程；甘油磷脂的降解；胆固醇的合成部位、合成原料、合成的基本过程及限速酶；胆固醇的转化；血浆脂蛋白的分类、组成、各类血浆脂蛋白的合成部位及生理功能。理解：脂肪酸合成的调节；胆固醇合成的调节；血脂的概念、组成。了解：脂类的分类、来源、功能；不饱和脂肪酸的命名及分类；脂类的消化吸收；脂肪酸的其他氧化方式；脂肪酸碳链加长；不饱和脂肪酸的合成；鞘磷脂的化学组成及结构、鞘氨醇的合成部位、合成原料、合成过程；神经鞘磷脂的降解；血浆脂蛋白代谢异常。教学内容：脂类的定义，脂类的功能，脂类的分布，血脂的来源及含量，三酰甘油的代谢，磷脂的代谢，胆固醇的代谢，血浆脂蛋白代谢。重点难点：脂肪动员的概念、限速酶及其调节；脂肪酸的β-氧化反应过程、限速酶、能量的生成；酮体生成、利用、酮体生成的生理意义及调节；软脂酸的合成部位、合成原料、合成酶系及反应过程；甘油磷脂的组成、分类、结构；甘油磷脂的降解；胆固醇的合成部位、合成原料、合成的基本过程及限速酶；胆固醇的转化；血浆脂蛋白的分类、组成、各类血浆脂蛋白的合成部位及生理功能。9.氨基酸代谢教学要求：掌握：氨基酸脱氨基作用的方式及作用机制；α—酮酸的代谢方式；体内氨的来源和转运；尿素的合成部位、合成反应过程、限速酶；高血氨与氨中毒；一碳单位的概念、组成、载体；一碳单位的的生理功能；含硫氨基酸的代谢。理解：尿素合成的调节；氨基酸脱羧基产生的重要胺类物质的生理作用；一碳单位与氨基酸代谢；一碳单位的相互转变；芳香族氨基酸代谢。了解：蛋白质生理需要量和营养价值、氮平衡；蛋白质的消化吸收和腐败作用；支链氨基酸的代谢。教学内容：蛋白质的营养作用，氨基酸的一般代谢，氨的代谢，α—酮酸的代谢，氨基酸的脱羧基作用，氨基酸特殊代谢。重点难点：氨基酸脱氨基作用的方式及作用机制；尿素的合成部位、合成反应过程、限速酶；高血氨与氨中毒；一碳单位的概念、组成、载体；一碳单位的的生理功能；含硫氨基酸的代谢；芳香族氨基酸的代谢。10.核苷酸代谢教学要求：掌握：嘌呤核苷酸从头合成途径进行的器官和亚细胞部位、原料的来源、反应的特点、调节因素；嘌呤核苷酸补救合成途径及其生理意义；嘌呤核苷酸的相互转变；脱氧（核糖）核苷酸的生成；嘌呤核苷酸的抗代谢物及其作用机制；嘧啶核苷酸从头合成途径的原料来源、部位、基本过程、调节因素；脱氧胸腺嘧啶核苷酸的生成；嘧啶核苷酸的补救合成；嘧啶核苷酸抗代谢物的种类及作用机制。理解：嘌呤核苷酸的分解代谢和痛风症；嘧啶核苷酸的分解代谢。了解：核酸的消化吸收、在体内的分布和生物学功能。教学内容：核苷酸的分类与生理功能，核苷酸的合成代谢，核苷酸的分解代谢。重点难点：嘌呤核苷酸从头合成途径进行的器官和亚细胞部位、原料的来源、反应的特点、调节因素；嘌呤核苷酸补救合成途径及其生理意义；脱氧（核糖）核苷酸的生成；嘌呤核苷酸的抗代谢物及其作用机制；嘧啶核苷酸从头合成途径的原料来源、部位、基本过程、调节因素；脱氧胸腺嘧啶核苷酸的生成；嘧啶核苷酸的补救合成；嘧啶核苷酸抗代谢物的种类及作用机制。11.遗传信息的传递教学要求：了解DNA、RNA、蛋白质生物合成过程，熟悉遗传信息在DNA、RNA、蛋白质之间的传递过程。掌握DNA、RNA、蛋白质的基本结构和合成过程中关键酶所起的作用。教学内容：DNA的生物合成，RNA的生物合成，蛋白质的生物合成。重点难点：DNA、RNA、蛋白质生物合成的主要原料、过程和催化酶类。思政元素：通过讲述DNA、RNA与蛋白质的错误与临床疾病发生之间的关联，培养学生探索未知疾病分子机理的发现创新精神。12.肝的生物化学教学要求：掌握：肝脏在糖、脂类、蛋白质、维生素和激素代谢中的作用；生物转化作用的定义、反应类型；胆汁酸的分类、代谢及功能；胆红素的生成、转运、在肝中的转变、在肠道中的变化和胆色素的肠肝循环。理解：三种黄疸的病因及血、尿、便改变。了解：肝功能受损时物质代谢紊乱的表现；影响生物转化作用的因素。教学内容：肝的形态结构和化学组成特点，肝在物质代谢中的作用，肝的生物转化作用，生物转化的特点，生物转化的影响因素，胆汁酸代谢，胆色素代谢与黄疸。重点难点：生物转化作用的定义、反应类型；胆汁酸的代谢概况及肠肝循环；胆红素的生成、转运、在肝中的转变、在肠道中的变化；三种黄疸的病因及血、尿、便改变。课内实践教学内容及要求表3：课内实践教学内容及要求序号教学类型教学内容教学要求1实验生物化学基本实验技术及操作了解生物化学基本实验操作技术，理解主要实验操作的原理，掌握基本的生物化学实验操作技术。2实验蛋白质沉淀与凝固了解蛋白质沉淀凝固相关的临床意义，理解进行蛋白质沉淀与凝固实验的基本原理，掌握进行蛋白质沉淀与凝固实验的基本操作技术。3实验影响酶促反应的因素了解酶促反应相关的临床意义，理解进行影响酶促反应的基本原理，掌握进行影响酶促反应的因素的基本操作技术。课程考核与评价本课程为考试课。可通过考试、平时小测验、课程论