2025年大学《化学生物学》专业题库-生物大分子结构与功能研究

2025年大学《化学生物学》专业题库——生物大分子结构与功能研究考试时间：______分钟总分：______分姓名：______一、选择题（每题2分，共20分。请将正确选项字母填入括号内。）1.下列哪种氨基酸不是蛋白质的组成氨基酸？（）A.丝氨酸B.脯氨酸C.胱氨酸D.甘氨酸E.色氨酸2.蛋白质二级结构中，主要依靠氢键维持稳定的是？（）A.α-螺旋B.β-折叠C.β-转角D.无规卷曲E.以上都是3.DNA双螺旋结构中，一条链的碱基A与另一条链的碱基是？（）A.TB.GC.CD.AE.U4.下列哪种化学键或相互作用在蛋白质三级结构的形成和稳定中起着主要作用？（）A.肽键B.离子键C.疏水作用D.氢键E.二硫键5.核酸中，含有戊糖和磷酸基团的单元是？（）A.氨基酸B.核苷酸C.脱氧核糖核酸D.核糖核酸E.核苷6.下列哪种技术通常用于测定蛋白质的分子量？（）A.X射线晶体学B.核磁共振波谱学（NMR）C.基质辅助激光解吸电离飞行时间质谱（MALDI-TOFMS）D.圆二色谱（CD）E.凝胶过滤层析（GFC）7.蛋白质变性通常指？（）A.蛋白质一级结构的改变B.蛋白质高级结构的破坏C.蛋白质氨基酸序列的改变D.蛋白质失去生物学活性E.蛋白质亚基的解离8.tRNA的二级结构中，被称为“三叶草”结构，其主要功能是？（）A.储存遗传信息B.识别mRNA上的密码子C.结合氨基酸D.作为rRNA的组成部分E.参与DNA复制9.DNA复制过程中，新合成的DNA链的延伸方向是？（）A.5'→3'B.3'→5'C.5'→5'D.3'→3'E.5'→3'和3'→5'10.下列哪种生物大分子主要由疏水性氨基酸组成？（）A.血红蛋白B.细胞膜上的磷脂酰胆碱C.透明质酸D.蛋白质表面的亲水氨基酸残基E.核酸中的嘌呤碱基二、填空题（每空2分，共20分。请将正确答案填入横线内。）1.蛋白质的一级结构是指其氨基酸的__________、__________和__________的线性序列。2.核酸中，含有鸟嘌呤和核糖的是__________酸，含有胸腺嘧啶的是__________酸。3.蛋白质的二级结构主要包括__________、__________和__________。4.研究蛋白质高级结构常用的生物物理方法是__________和__________。5.疏水相互作用是指非极性分子在水溶液中倾向于__________的倾向，这是蛋白质__________结构的主要驱动力。6.在DNA双螺旋中，碱基之间通过__________配对，维持双螺旋的稳定。7.核心组蛋白主要参与__________的包装，形成核小体。8.红外光谱技术中，__________峰通常用于判断蛋白质中是否存在α-螺旋结构。9.蛋白质的功能往往与其特定的__________密切相关。10.中心法则描述了遗传信息在__________、__________和__________之间的流动方向。三、名词解释（每题3分，共15分。请给出每个名词的精确定义。）1.等电点（pI）2.超螺旋（Supercoil）3.分子识别（MolecularRecognition）4.核心组蛋白（CoreHistone）5.茎环结构（Stem-loopStructure）四、简答题（每题5分，共20分。请简要回答下列问题。）1.简述氢键在蛋白质二级结构和三级结构中的重要作用。2.比较DNA和RNA在化学组成和结构上的主要异同点。3.简述X射线晶体学测定蛋白质三维结构的基本原理。4.疏水作用在生物大分子的自组装过程中扮演什么角色？五、论述题（每题10分，共20分。请深入阐述下列问题。）1.详细阐述蛋白质结构（从一级到四级）与其生物学功能之间的关系，并以具体实例说明。2.论述生物化学实验技术在研究生物大分子结构与功能中的应用，并举例说明几种重要的实验方法及其原理。试卷答案一、选择题（每题2分，共20分。）1.C2.E3.A4.C5.B6.C7.B8.C9.A10.D二、填空题（每空2分，共20分。）1.种类顺序空间2.鸟嘌呤胸腺嘧啶(或DNARNA)3.α-螺旋β-折叠β-转角4.圆二色谱红外光谱(或CDIR)5.靠近彼此主体6.碱基7.染色质8.酰胺I9.结构10.DNA转录翻译三、名词解释（每题3分，共15分。）1.蛋白质在特定pH条件下，净电荷为零时的pH值。2.DNA双螺旋在超螺旋酶作用下，绕自身轴或围绕其他骨架超coils形成的构象。3.生物大分子与其特定配体（其他生物大分子或小分子）特异性结合的能力。4.组成核小体的八聚体，由两个H2A、两个H2B、两个H3和两个H4组蛋白亚基构成。5.RNA链中，一段核苷酸序列能通过内部碱基配对形成局部双螺旋结构，两端的单链区域构成“茎”，中间的环状区域构成“环”。四、简答题（每题5分，共20分。）1.氢键是相对较弱的化学键，但在蛋白质结构中大量存在。在二级结构中，氢键主要形成α-螺旋和β-折叠的骨架，连接主链上的N-H和C=O基团，提供结构稳定性。在三级结构中，氢键参与稳定α-螺旋和β-折叠的构象，并连接不同的结构域或折叠单元，对形成蛋白质的紧凑结构至关重要。在四级结构中，氢键也参与亚基间的相互作用，维持寡聚蛋白的整体构象。2.相同点：都由核苷酸组成，都含有磷酸基团和含氮碱基。不同点：DNA含有脱氧核糖（缺少2'羟基），RNA含有核糖（具有2'羟基）；DNA通常为双链，RNA通常为单链；DNA的碱基是A、T、G、C，RNA的碱基是A、U、G、C。3.X射线晶体学测定蛋白质三维结构的原理是：将蛋白质晶体置于单色X射线束中，晶体中的原子会散射X射线，产生衍射现象。通过对衍射图谱进行记录和计算，可以解析出晶体内原子（包括蛋白质原子和水分子的位置）的三维分布，最终得到蛋白质分子的高分辨率三维结构模型。4.疏水作用是指非极性分子在水性环境中倾向于聚集在一起，减少与水接触表面积的倾向。在生物大分子中，疏水作用是驱动蛋白质折叠形成其天然三维结构的主要力量。蛋白质内部的疏水氨基酸残基倾向于聚集在分子内部，而亲水残基则暴露于水溶性环境。这种疏水核心的形成对于稳定蛋白质的三级和四级结构至关重要，也影响蛋白质与膜、水溶液中其他分子的相互作用。五、论述题（每题10分，共20分。）1.蛋白质结构与其功能密切相关，遵循“结构决定功能”的原则。一级结构（氨基酸序列）是基础，决定了蛋白质的理化性质和高级结构。二级结构（α-螺旋、β-折叠等）赋予蛋白质局部构象和稳定性。三级结构是蛋白质分子的完整三维形状，形成了具有特定空间排布的功能位点，如酶的活性中心。四级结构（寡聚体）涉及多个蛋白质亚基的组装，决定了寡聚蛋白的整体功能和调控机制。例如，血红蛋白的一级结构差异导致其氧气结合能力不同（如正常血红蛋白与镰刀型细胞贫血症血红蛋白）；核糖体的结构确保了tRNA和mRNA的正确配位，实现高效翻译；抗体的高度特异性结合能力源于其可变区的精确三维结构，能与抗原特异性结合。2.生物化学实验技术在研究生物大分子结构与功能中应用广泛。圆二色谱（CD）通过测量溶液中手性分子（主要是蛋白质和核酸）对平面偏振光的旋光性变化，来推断其二级结构（如α-螺旋、β-折叠含量）和动态变化。核磁共振波谱学（NMR）能提供蛋白质或核酸在溶液中的原子详细三维坐标，是测定小分子量生物大分子结构的重要方法。X射线晶体学通过分析蛋白质晶体对X射线的衍射图样，解析晶体中生物大分子的原子高分辨率结构。凝胶过滤层析