《生物化学》教案

教案

讲课日期：年月日教案编号:

教学安排课型：新讲课

教学方式：讲授性，主体参与教学

教学资源有关视频，图片，多媒体

讲课题目（章、节）蛋白质化学

教学目的与规定：

1,掌握蛋白质的元素构成特点，氨基酸的构造通式;

2、掌握蛋白质一级构造、二级构造的概念、维系键;

3、掌握蛋白质的构造与功能的关系；

4、熟悉蛋白质物化性质；

5、理解蛋白质的与医学的关系；

重点与难点：

重点：蛋白质的元素构成特点，氨基酸的构造通式

难点：蛋白质物化性质

教学内容与教学组织设计：详见附页

课堂教学小结：

一、蛋白质的变性1、概念：天然蛋白质受到物理、化学原因的影响，导致其空间

构造的破坏，从而使蛋白质的理化性质发生变化和生物功能的丧失称为蛋白质的变性

作用。2、引起蛋白质变性的原因：物理原因、化学原因二、蛋白质的两性性质蛋

白质中所带的正电荷与负电荷相等而呈电中性（此时为两性离），此时溶液的pH称为

该蛋白质的等电点，常用pl表达。三、蛋白质具有两性电离、胶体、变性和沉淀的

性质。四、蛋白质的定性、定量测定措施有多种。五、蛋白质具机体的有三大功能:。

不一样状态下的机体对蛋白质的需求及代谢状况有差异。构成人体的氨基酸有20种，

其中8种是体内不能合成的，需从饮食种摄取。

复习思索题、作业题：

医院杀菌灭毒的方式有哪些？这些方式和蛋白质变性有何关系？

课后反思：

做好新课导入是成功教学的关键，尽量做到知识点讲解的深入简出，要注

意结合平常生活知识和护理有关知识。

教学主要内容备注

绪论20mins

生物化学就是生命的化学。它是研究活细胞和有机体中存

在的多种化学分子及其所参与的化学反应的科学。分子生物

学：是硕士物大分子构造、功能及其基因构造、体现与调控机

制的科学。

一、生物化学发展简史

二、生物化学研究内容

1.生物分子的构造与功能

2.物质代谢及其调整

3.遗传信息的传递及其调控

三、生物化学与医学

1.生物化学与分子生物学在生命科学中占有重要的地

位

2.生物化学的理论与技术已渗透到医学科学的各个领

域

3.生物化学的发展增进了疾病病因、诊断和治疗的研

5mins

究

第一章蛋白质的构造与功能

一、蛋白质(prolein)是由许多氨基酸(aminoacids)通过肽键

(peptidebond)相连形成的高分子含氮化合物。

蛋白质是细胞的重要构成部分，是功能最多的生物大分子

物质，几乎在所有的生命过程中起着重要作用：1)作为生物5mins

催化剂，2)代谢调整作用，3)免疫保护作用，4)物质的转

运和存储，5)运动与支持作用，6)参与细胞间信息传递。

二、蛋白质的分子构成

1.蛋白质的元素构成重要有C、H、0、N加S,多种蛋白

教学主要内容___________备注

质的含N量很靠近，平均16%。25mins

通过样品含氮量计算蛋白质含量的公式：蛋白质含量

（g%）=含氮量（g%）X6.25

2.构成蛋白质的基本单位――L・a・氨基酸：种类、三字英

文缩写符号、基本构造。

分类（非极性脂肪族氨基酸、极性中性氨基酸、芳杏族氨20mins

基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸）。

理化性质（两性解离及等电点、紫外吸取、荀三酮反应）。

3.哒键是由一种氨基酸的a-竣基与另一种氨基酸的a-氨

基脱水缩合而形成的化学键。

肽、多肽链；肽链的.主链及侧链;肽链的方向（N-末端与

C-末端）,氨基酸残基；5mins

生物活性肽：谷胱廿肽及其重要生理功能,多肽类激素及

神经肽。

三、蛋白质的分子构造

1.蛋白质一级构造20mins

概念：蛋白质的一级构造指多肽链中氨基酸的排列次序。

重要化学键一一肽键。二硫键的位置属于一级构造研究范

围。

2.蛋白质的二级构造

搜念」蛋白质分子中某一段肽链的局部空间构造，即该段

肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不波及负基酸残基侧链

的构象。

重要化学键：氢键

肽单元是指参与构成肽键的6个原子位于同一平面,又叫

酰胺平面或肽键平面。它是蛋白质构象的基本构造单位。10mins

四种重要构造形式（a螺旋、。折叠、。转角、无规卷曲）

及影响原因。

教学主要内容备注

蛋白质分子中，二个或三个具有二级构造的肽段，在空间

上互相靠近，形成一种具有特殊功能的空间构象，被称为模体

(motif)。

3.蛋白质的三级构造

概念：整条肽链中所有氨基酸残基的相对空间位置。即肽

链中所有原子在三维空间的排布位置。

重要次级键一一疏水作用、离子键（盐键）、氢键、范德10mins

华力等。

构造域（domain）：大分子蛋白质的三级构造常可分割成

一种或数个球状或纤维状的区域，折迭得较为紧密，各行其功

能，称为构造域。

分子伴侣：通过提供一种保护环境从而加速蛋白质折迭成

天然构象或形成四级构造的一类蛋白质。5mins

4.蛋白质的四级构造10mins

每条具有完整三级构造的多肽链，称为亚基（subunit）。

蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局

和互相作用，称为蛋白质的四级构造。

各亚基之间的结合力——疏水作用、氢键、离子键。

5.蛋白质的分类：根据构成分为单纯蛋白质和结合蛋白

5mins

质，根据形状分为球状蛋白质和纤维状蛋白质。

6.蛋白质组学

基本概念：一种细胞或一种生物所体现的所有蛋白质，即

“一种基因组所体现的全套蛋白质”。

研究技术平台

研究的科学意义。

20mins

四、蛋白质构造与功能的关系

1.蛋白质一级构造与功能的关系

一级构造是高级构造和功能的基础;

教学主要内容备注

一级构造相似其高级构造与功能也相似；

氨基酸序列提供重要的生物进化信息；

氨基酸序列变化也许引起疾病。

2.蛋白质空间构造与功能的关系

蛋臼质的功能依赖特定空间构造;

肌红蛋白的构造与功能。

血红蛋白构造、运送02功能，氧饱和曲线。

协同效应：一种寡聚体蛋白质的一种亚基与其配体结合

后，能影响此寡聚体中另一种亚基与配体结合能力的现象，称10mins

为协同效应。

变构效应：凡蛋白侦（或业基）因与某小分子物质乜相作

用而发生构象变化，导致蛋白质（或亚基）功能的变化，称为

蛋白质的变构效应。

蛋白质构象变化可引起疾病如疯牛病等。lOmins

五、蛋白质的理化性质

1.两性解离

等电点:当蛋白质溶液处在某一pH时，蛋白质解离成正、

负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液

的pH称为蛋白质的等电点。

2.胶体性质

3.变性、复性、沉淀及凝固

蛋白质的变性（denaturation）：在某些物理和化学原因作用

下，蛋白质分子的特定空间构象被破坏，从而导致其理化性质

变化和生物活性的丧失。

变性的本质：破坏非共价键和二硫键，不变化蛋白质的一

级构造。

导致变性的原因：如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、

重金属离子及生物碱试剂等。

教学主要内容备注

蛋白质变性后的性质变化：溶解度减少、粘度增长、结晶

能力消失、生物活性丧失及易受蛋白酶水解。

5mins

若蛋白质变性程度较轻，清除变性原因后，蛋白质仍可恢

复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性。

蛋白质沉淀：在一定条件下，蛋白疏水侧链暴露在外，肽

链融会互相缠绕继而汇集，因而从溶液中析出。

20mins

变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变

性。

蛋白质的凝固作用(proteincoagulation):蛋白质变性后的

絮状物加热可变成比较结实的凝块，此凝块不易再溶于强酸和

强碱中。

4.紫外吸取(280nm)、

5.呈色反应(而三酮反应、双缩服反应)。

六、蛋白质的分离纯化与构造分析

1.蛋白质的分离纯化

透析(dialysis)：运用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合

物分开的措施。

超滤法：应用正压或离心力使蛋白质溶液透过有一定截留

分子量的超滤膜，到达浓缩蛋白质溶液的目的。

西酮遮使用丙酮沉淀时，必须在。〜4℃低温下进行，丙

酮用量一般10倍于蛋白质溶液体积。蛋白质被丙酮沉淀后，

应立即分离。除了丙酮以外，也可用乙醇沉淀。_

盐析：(saltprecipitation)是将硫酸钱、硫酸钠或氯化钠等

加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破

坏，导致蛋白质沉淀。

免疫沉淀：将某一纯化蛋白质免疫动物可获得抗该蛋白的

特异抗体。运用特异抗体识别对应的抗原蛋白，并形成抗原抗

体复合物的性质，可从蛋白质混合溶液中分离获得抗原蛋白。

20mins

教学主要内容备注

电泳：蛋白质在高于或低于其pl的溶液中为带电的颗粒,

在电场中能向正极或负极移动。这种通过蛋白质在电场中泳动

而到达分离多种蛋白质的技术，称为电泳（elctrophoresis）。

层析原理：待分离蛋白质溶液（流动相）通过一种固

态物质（固定相）时，根据溶液中待分离的蛋白质颗粒大小、

电荷多少及亲和力等，使待分离的蛋白质组分在两相中反复分

派，并以不一样速度流经固定相而到达分离蛋白质的目的。

超速离心。

复习思索题

1.名词解释：蛋白质一级构造、蛋白质二级构造、蛋白质三级

构造、蛋白质四级构造、肽单元、模体、构造域、分子伴侣、

协同效应、变构效应、蛋白质等电点、电泳、层析

2.蛋白质变性的概念及本质是什么？有何实际应用？

3.蛋白质分离纯化常用的措施有哪些？其原理是什么？

4.举例阐明蛋白质构造与功能的关系？

15mins

教案

讲课日期：年月日教案编号:

教学安排课型：新讲课

教学方式：讲授性，主体参与教学

教学资源有关视频，图片，多媒体

讲课题目（章、节）核酸化学

教学目的与规定：

掌握：核酸的分类、细胞分布，各类核酸的功能及生物学意义；核酸的化学构成：西

类核酸（DNA与RNA）分子构成异同；核酸的一级构造及其重要化学键；DNA右手

双螺旋构造要点及碱基配对规律；mRNA•级构造特点；tRNA二级构造特点；核酸

的重要理化性质（紫外吸取、变性、复性），核酸分子杂交概念。

熟悉：核酸的高级构造；核酸酶。

理解：碱基和戊糖的构造；DNA其他二级构造形式；其他小分子RNA及RNA组学;

人类基因组计划研究的重要内容；snmRNA参与基因体现调控。

重点与难点：

重点：

两类核酸（DNA与RNA）的细胞分布，功能及生物学意义；化学构成；两类核酸分

子构成异同；核酸的一级构造及其重要化学键；

难点：DNA的空间构造。

教学内容与教学组织设计：详见附页

课堂教学小结：

核酸是以核昔酸为基本阂成单位的生物大分子，携带和传递遗传信息。分为脱氧核糖

核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）两类。核酸的化学构成

元素构成：C、H、0、N,P（9~10%）

分子构成：碱基（喋岭减，嘴咤碱）、戊糖（核糖，脱氧核糖）和磷酸

RNA重要有mRNA,tRNA,rRNA

复习思索题、作业题：

你所熟悉的疾病中，哪些是基因突变导致的？

课后反思：

该章内容抽象，复杂。尽量以流程图，要尽量用直观视频图片的方式将内

容展示给学生。

教学丰要内容备注

核酸是以核以酸为基本构成单位的生物大分子，携带和传递遗5mins

佳良鼠分为脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）两类，前者90%

以上分布于细胞核，其他分布于核外如线粒体，叶绿体，质粒等。

携带遗传信息，决定细胞和个体的基因型（genotype）。而RNA分布

于胞核、胞液，参与细胞内DNA遗传信息的体现。某些病毒RNA

也可作为遗传信息的载体。

一.核酸的化学构成及一级构造

核酸的化学构成

元素构成：C、H、O、N、P（9-10%）

分子构成：碱基（嗯吟碱，喀陡碱）、戊糖（核糖，脱氧核糖）

和磷酸

10mins

1.核苜酸中的碱基成分：腺喋吟（A）、鸟噂吟（G）、胞喀噬

（C）、尿喘咤（U）、胸腺啼咤（T）oDNA中的碱基（A、G、C、

T）,RNA中的碱基（A、G、C、U）。

2.戊糖：D-核糖（RNA）、D-2-脱氧核糖（DNA）。

3.磷酸

核酸及核甘酸：碱基及戊糖通过糖昔键连接形成核甘，核昔与

磷酸连接形成核昔酸。

重要游离核苜酸及环化核甘酸：NMP、NDP、NTP、cAMP、

cGMP

lOmins

核酸的一级构造

概念：核酸中核甘酸的排列次序，由于核甘酸间的差异重要是

碱基不一样，因此也称为碱基序列。

核甘酸间的连接键一一3',5'-磷酸二酯键、方向（5'-3'）

教学主要内容备注

及链书写方式。

二、DNA的空间构造与功能

1、DNA的二级构造——双螺旋构造10mins

2.chargaff规则：Chargaff规则:①腺喋吟与胸腺喀咤的摩

尔数总是相等(A=T),鸟喋吟的含量总是与胞喀咤相等(G=C)；

②不一样生物种属的DNA碱基构成不一样，③同一种体不一样器

官、不一样组织的DNA具有相似的碱基构成。

B-DNA构造要点:①DNA是一反向平行的互补双链构造亲20mins

水的脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧、而碱基位于内侧，

两条链的碱基互补配对，A-T形成两个氢键，G-C形成三个氢

键。堆积的疏水性碱基平面与线性分子构造的长轴相垂直。两条链

呈反平行走向，一条链5，-3，，另一条链是

②DNA是右手螺旋构造DNA线性长分子在小小的细胞核中折叠

形成了一种右手螺旋式构造。螺旋直径为2nm。螺旋每旋转一周包

括了10对碱基，每个碱基的旋转角度为36。。螺距为3.4nm；碱基

平面之间的距离为0.34nm。DNA双螺旋分子存在一种大沟(major

groove)和一种小沟(minorgroove),目前认为这些沟状构造与蛋

白质和DNA间的识别有关。③DNA双螺旋构造稳定的维系横向

靠两条链间互补碱基的氢键维系，纵向则靠碱基平面间的疏水性堆

积力维持，尤以碱基堆积力更为重要。

Z-DNA、A-DNAo

2、DNA的高级构造一超螺旋10mins

超螺旋构造(superhelix或supercoil)：DNA双螺旋链再盘绕即

形成超螺旋构造。

原核牛.物DNA的高级构造是环状超螺旋

真核生物染色质(chromatin)DNA是线性双螺旋，它缠绕在组蛋

白的八聚体上形成核小体。

组蛋白：富含Lys和Arg的碱性蛋白质，包括Hl、H2A、H2B、

教学主要内容备注

H3、H4o

由许多核小体形成的串珠样构造乂深入盘曲成直径为30nm

的中空的染色质纤维，称为螺线管。螺线管再经几次卷曲才能形成

染色单体。人类细胞核中有46条染色体，这些染色体的DNA总

长1.7m,通过这样的折叠压缩，46条染色体总长亦不过200nm

左右。

4、DNA的功能：DNA的基本功能是以基因的形式荷载遗传10mins

信息，并作为基因复制却转录的模板。它是生命遗传的物质基础，

也是个体生命活动的信息基础。

5、人类基因组计划研究的重要内容。

三、RNA的构造与功能

（一）mRNA：特点（含量至少（2-3%）,种类多，代谢最快（寿命10mins

短））

构造：原核细胞mRNA整个分子分为三部分，即5'非编码序列、

编码序列、3'非编码序列。

真核细胞mRNA分子分为五部分

帽子、5'非编码序列（前导序列）、编码序列、3'非编码序

列（拖尾序列）和尾巴

（二）tRNA：10-15%,70-90个核甘酸5mins

特点：（稀有碱基多，分子量小）

构造：二级构造：三叶草形

重要构成：四臂三环

三级构造：倒L形5mins

（三）、rRNA：特点（含量最大70-80斩甲基化多）

种类：原核：23S、16S、5S,

真核:28S、18S、5S、5.8S

与多种蛋白质结合形成核糖体（大亚基、小亚基），是蛋白质

合成场所。

四、DNA的理化性质及其应用10mins

（-）变性

概念：在物理、化学原因的影响下，DNA双喋旋构造解为单

链的现象称为变性。

变性不会破坏DNA的共价键构造。只是破坏DNA的氢键和碱

基堆积力。

教学主要内容备注

变性后的特点：

特点：1.紫外吸取增长。10mins

增色效应:DNA变性过程中，其紫外吸取增长的现象。

变性原因：强酸减、有机溶剂、高温等等。

影响原因：1.G+C含量v

2.DNA的复杂程度（均一性）：均一性好，则熔解温度范围

窄。lOmins

3.介质的离子强度:离子强度高,则Tm值高。

（-）复性：

概念：变性DNA重新成为双螺旋构造的现象。

特点：紫外吸取减少。

减色效应：DNA复性过程中，紫外吸取减少的现象。

常用的复性措施：退火。

（温度缓慢减少，使变性的DNA重新形成双螺旋构造的过

程）。10mins

（三）核酸分子杂交。

概念：不一样来源的核酸链因存在互补序列而形成互补双链

构造，这一过程就是核酸杂交过程。

包括DNA—DNA杂交。

DNA—RNA杂交。

RNA—RNA杂交。

原因：不一样核酸的碱基之间可以形成碱基配对。

10mins

用途：是分子生物学研究与基因_L程操作的常用技术。

复习思索题

1.名词解释：核酸、DNA变性、DNA复性、增色效应、解链温度（Tm）、

核酶、脱氧核酶

教学主要内容备注

10mins

教案

讲课日期：年月日教案编号:

教学安排课型：新讲课

教学方式：讲授性，主体参与教学

教学资源有关视频，图片，多媒体

讲课题目（章、节）酶

教学目的与规定：

掌握：陋的概念、化学本质及生物学功能；陋的活性中心和必需基团；同工酹；晦促

反应特点：多种原因对酶促反应速度的影响、特点及其应川：酹调整的方式：酶的变

构调整和共价修饰调整的概念。

熟悉：酶的构成、构造；酶活性测定及酶活性单位；醉含量的调整。

理解：米-曼方程式的推导过程；酶的命名与分类；的与医学的关系

重点与难点：

重点：

前的概念、化学本质及生物学功能；同工酶；酶的活性中心和必需基团；酶调整

的方式；酶的变构调整却共价修饰调整的概念。

难点：

克制剂对酶促反应速度的影响；酶活性的调整。

教学内容与教学组织设计：详见附页

课堂教学小结：

酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质。全酶由蛋

白质部分（酶蛋白）和辅助因子构成。

辅助因子由小分子有机化合物和金属离子构成9同工酶是指催化相似的化学反应,

而酶蛋白的分子构造理化性质乃至免疫学性质不一样的一组酶。

有然酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。酶

原的启动：在一定条件下，酶原向有活性酹转化的过程。

复习思索题、作业题：

酹在疾病的治疗与诊断中有哪些用途？AST,ALT可用于哪些疾病的诊断？

课后反思：

该章内容较为琐碎，知识内容量大，尽量做到与平常生活联络，与护理专

业联络。减轻学生课业承担，规定学生要有自学意识。

教学主要内容备注

一、酶的概念及其在生命活动中的重要性15mins

1.概念：FI前将生物催化剂分为两类：酶、核酶（脱氧

核酶）。酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物具有高效催化作

用的蛋白质。

2.酶学研究简史。

3.能在生命活动中的重要性。

二、醐的分子构造与功能。

1.酶的不一样形式：5mins

单体酶（monomericenzyme）

寡聚酶（oligomericenzyme）

2.酶的分子构成：单纯酶和结合酶,

全酶由蛋白质部分（酶蛋白）和辅助因子构成。辅助因子由

小分子rr机化合物和金属离子构成。5mins

辅助因子按其与酶蛋白结合的紧密程度又可分为辅醐（与酶

蛋白结合疏松，可用透析或超滤的措施除去。）和辅基（与酶蛋白

结合紧密，不能用透析或超滤的措施除去。）

教学主要内容备注

常见含B族维生素的辅酶形式及其在酶促反应中的重要作

fflo

3.酶的活性中心：指必需基团布空间构造上彼此靠近，构成

具15mins

有特定空间构造的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。

必需基团：酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，某些与

酸

活性亲密有关的化学基团。

活性中心内的必需基团：①结合基团(bindinggroup)：与

底

物相结合；②催化基团(catalyticgroup)：催化底物转变成产

物。

活性中心外的必需基团：位于活性中心以外，维持酶活性中10mins

心

应有的空间构象所必需的基团。

4.同工酶：10mins

概念：同工既(isoenzyme)是指催化相似的化学反应，而酶蛋

亘

的分子构造理化性质乃至免疫学性质不一样的一组酶。

三、酸促反应的特点和机制

1.酶与一般催化剂的异同点：

⑴与一般催化剂的共同点：

①在反应前后没有质和量的变化；

②只能催化热力学容许的化学反应；

③只能加速可逆反应的进程，而不变化反应的平衡点。

⑵酶作用的特点：15mins

①酶促反应具有极高的效率；

②酶促反应具有高度的特异性；

教学主要内容备注

③酶促反应的可调整性；

2.酶促反应的特点：

⑴酶促反应具ffl及高的效率：

能的催化效率一般比非催化反应高奇〜1O20倍，比一般催化

剂高107〜]013倍；酶的催化不需要较高的反应温度；酶和一般催

化剂加速反应的机理都是减少反应的活化能(activationenergy)。酶

比一般催化剂更有效地减少反应的活化能。

⑵酶促反应具有高度的特异性：

酶的特异性(specificity)：一种酶仅作用于一种或一类化合物，

或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。酶的

这种特性称为酶的特异性或专一性。

分为如下3种类型：

绝对特异性：只能作用于特定构造的底物，进行一种专一的

反应，生成一种特定构造的产物。

相对特异性：作用于一类化合物或一种化学键。

立体异构特异性：作用于立体异构体中的一种。

⑶能促反应的可调整性：醵促反应受多种原因的调控，以适应

机体对不停变化的内外环境和生命活动的需要。其中包括三方面15mins

的调整：对酶生成与降解量的调整；酶催化效率的调整；通过变

化底物浓度对酶进行调整。

四、酶促反应动力学

1.底物浓度的影响:当底物浓度较低时，反应速度与底物浓

度

成正比；反应为一级反应；伴随底物浓度的增高，反应速度不再

成正比例加速；反应为混合级反应；当底物浓度高达一定程度，nmi2

乙9UIIIIIIS

反应速度不再增长，达最大速度；反应为零级反应。

Km和Vm的定义：Km等于酶促反应速度为最大反应速度二分之

一时

教学主要内容备注

的底物浓度。Vm是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度

成

正比。

2.酶浓度的影响及应用:当酹可被底物饱和的情

况下，反应速度与酶浓度成正比。

3.pH的影响及应用、最适pH值:最适pH(optimumpH)：

酶催化活性最大时的环境pH。

4.温度的影响及应用、最适温度:双重影响，温度升高，酶5mins

促反应速度升高；由于酶的本质是蛋白质，温度升高，可引起酶5mins

的变性，从而反应速度减少

5.酶的克制作用：5mins

⑴不可逆性克制：克制剂一般以共价键与防活性中心的必需

基团相结合，使酶失活。

⑵可逆性克制：克制剂一般以非共价键与酶或酶-底物复合物25mins

可逆性结合，使酶的活性减少或丧失；克制剂可用透析、超滤等

措施除去。

竞争性克制：克制剂与底物的构造相似，能与底物竞争酶的

活性中心，从而阻碍醉底物复合物的形成，使酶的活性减少。这

种克制作用称为竞争性克制作用。

非竞争性克制：有些克制剂不影响底物和酌结合，即克制剂

与酶活性中心外的必需基团结合，克制剂既与E结合，也与ES

结合，但生成的ESI复合物是死端复合物，不能释放出产物(图

1-5-24),这种克制称为非竞争性克制作用。

6.激活剂的影响：激活剂(aclivator)使能由无活性变为■活

性或使酶活性增长的物质。

激活剂可分为：必需激活剂和非必需激活剂。

7.酶活性测定和酶活性单位

五、酶的调整

教学主要内容备注

1.酶活性的调整：

⑴酶原与酶原的启动：5mins

酶原：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此

前体物质称为酶原。

酶原的启动：在一定条件下，酣原向有活性酶转化的过程。10mins

酶原启动机理：形成或暴露出酶的活性中心。

酶原启动的意义：防止细胞产生的酶对细胞进行自身消化，

并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。

有的酶原可以视为酶的储存形式。在需要时，酶原适时地转变成

有活性的酶，发挥其催化作用。

六、酶的分类与命名

1.分类：六大类。15mins

2.命名：习惯命名法一推荐名称；系统命名法一系统名称。

七、酶与医学的关系。

1.酶与疾病的关系：

⑴酶与疾病的发生；

⑵醵与疾病的诊断

（3）酶与疾病的治疗

2.酶在医学上的其他应用

⑴酶作为试剂用于临床检查和科学研究

⑵酶作为药物用于临床治疗

⑶酶的分子工程

复习思索题

1.名词解释：酶、酶的活性中心和必需基团、竞争性克制作lOmins

用、非竞争性克制作用、催化部位、别构效应、共价修饰、同工

酶、

酶原、酶原的启动

2.试述酶原启动的机制及酶以酶原形式存在的生理意义。

教学主要内容备注

3.试以竞争性克制的原理阐明磺胺类药物的作用机制。

4.什么是酶的活性？表达酶活性的国际单位和催量是怎样规定

的？

5.影响酶作用的原因有哪些？

教案

讲课日期：年月日教案编号:

教学安排课型：新讲课

教学方式：讲授性，主体参与教学

教学资源有关视频，图片，多媒体

讲课题目（章、节）维生素

教学目的与规定：

1.熟悉维生素的分类和作用机制，维生素的生理作用

2.掌握多种维生素缺乏症

重点与难点：

教学重点：维生素的分类和作用机制

教学难点：维生索的分类和作用机制

教学内容与教学组织设计：详见附页

课堂教学小结：

维生素是生物生长和代谢所必需的具有复杂构造的有机物。人体对维生素的需要

量很少，少到只能用亳克或微克来计算。维生素可以根据它们的溶解性分为水溶性和

脂溶性两大类。脂溶性维生素包括维生素A、D、E、K等。水溶性维生素包括B族维

生素（Bl、B2、B6、B12、维生素PP、叶酸、泛酸等）以及维生素C。。缺乏维生素

会导致对应的疾病。维生素常用于治疗疾病的辅助药物

复习思索题、作业题：

维生素B6的作用是什么？有哪些应用？

维生素D的作用是什么？有哪些应用？

维生素C的作用是什么？有哪些应用？

课后反思：

该章内容较为琐碎，知识内容量大，尽量做到与平常生活联络，与护理专

业联络。减轻学生课业承担，规定学生要有自学意识。

教学主要内容备注

教学主要内容备注

脂溶性维生素

（一），维生素A

天然形式：A1（视黄醇）A2（3-脱氢视黄醇）

活性形式：视黄醇、视黄醛、视黄酸

维生素A原：胡萝卜素自身不具有维生素A活性但在体内可转变为

有活性的物质，称为维生素A原

2,缺乏病

夜盲症

3,生理意义：参与视觉冲动

4,重要食物：动物肝脏

（二），维生素D

种类：Vitl）2（麦角钙化醇）Vitl）3（胆钙化醇）、D4、D5

2,缺乏病

伽偻病

3,生理意义：增进钙磷吸取，有助于新骨的形成、钙化，

4,重要食物：牛乳和人乳的维生素D含量较低（牛乳为41lU/lOOg）；

蔬菜、谷物和水果中几乎不含维生素D。深海鱼油较多，鸡蛋较多。

（三），维生素E

种类：生育酚，生育三烯酚

易自身氧化，故能保护其他物质。

2,缺乏病

佝偻病

3,生理意义：维持生殖机能;抗氧化作用；增进血红素代谢

4,重要食物：

（四），维生素K

天然形式：KI、K2

人工合成：K3、K4

增进肝脏凝血因子H、VII、IX和X的生物合成，参与凝血作用

2.缺乏体现：易出血

水溶性维生素

B族维生素和维生素C

B族维生素：Bl、B2、维生素PP、B6、泛酸、生物素、叶酸和维生素B12

一、维生素B1,

1维生索B1又名硫胺素（thiamine）

体内活性形式为焦磷酸硫胺素（TPP

2.缺乏症

*脚气病，末梢神经

3,维生素B1含量丰富的食物有动物内脏（心、肝、肾笔）、瘦肉类、蛋

类、豆类、坚果（葵花子、花生等）。谷类是重要的来源，鱼类、蔬菜和

教学主要内容备注

水果中含量不高。

二、维生素B2

1,维生素B2又名核黄素(riboflavin)

体内活性形式为黄素单核昔酸(FMN)黄素腺喋吟二核昔酸(FAD)

2生化作用：FMN及FAD是体内氧化还原酶的辅基，重要起氢传递体的作

用。

3,缺乏症：口角炎，唇炎，阴囊炎等。

4,以植物性食品为主的膳食轻易导致体内维生素B2缺乏。

三、维生素PP

1,体内活性形式

尼克酰胺腺喋吟二核甘酸(NAD+)

尼克酰胺腺噂吟二核昔酸磷酸(NADP+)

2,,缺乏症癞皮病

3,NAD+及NADP+是体内多种脱氢酶(如苹果酸脱氢能、乳酸脱氢酶)的

辅酶，起传递氢的作用。

4,番茄中烟酸的含量居果蔬之首。

四、维生素B6VitB6

1,化学本质及性质

*维生素B6包括毗哆醇，毗哆醛及毗哆胺

*体内活性形式为磷酸毗哆醛和磷酸毗哆胺

2,磷酸毗哆醛是氨基酸转氨酶及脱叛酶的辅酶，也是6-氨基r酮戊酸合

酶(ALA合酶)的辅酶。

3,临床应用：治疗婴儿惊厥、妊娠呕吐。

五、叶酸

1，体内活性形式为四氢叶酸(FH4)

2,生化作用：FH4是一碳单位转移酶的辅酶，参与一碳单位的转移。

3,缺乏症：巨幼红细胞贫血,4,叶酸可由微生物和高等植物合成，但哺

乳动物不能合成。，很好的来源为绿叶蔬菜。

六、维生素C

1，俗名：抗坏血酸，

2,生化作用：1.参与体内羟化反应，增进胶原蛋白的合成；

2.参与氧化还原反应，增进铁的吸取；

3.抗癌作用。

3,缺乏症；坏血病，

5,番茄，橘子等酸性水果含量较高

应用：饮料蒙牛优益C、维生素C牙膏等

复习题：课后习题

教案

讲课日期：年月日教案编号:

教学安排课型：新讲课

教学方式：讲授性，主体参与教学

教学资源有关视频，图片，多媒体

讲课题目（章、节）糖代谢

教学目的与规定：

1、掌握：糖的重要生理功能；糖的无氧分解（酵解）、有氧氧化、糖原合成及分解、

糖异生的基本反应过程、部位、关键酶（限速酶）、生理意义；磷酸戊糖途径的生

理意义；血糖概念、正常值、血糖来源与去路、调整血糖浓度的重要激素。

2、熟悉：糖的消化吸取；糖代谢的概况；糖代谢各途径的调整。

3、理解：磷酸戊糖途径的基本过程；

重点与难点：

教学重点：糖的重要生理功能：糖的无氧分解（酵解）、有氧氧化、糖原合成及分解、

糖异生生理意义；磷酸戊糖途径的生理意义；血糖概念、正常值、血糖来源与去

路.调整血糖浓度的重要激素。

教学难点：糖代谢各途径的详细反应过程及其调整。

教学内容与教学组织设计：详见附页

课堂教学小结：

糖的重要生理功能是氧化供能，糖分解代谢有糖的无氧分解，糖的有氧氧糖。有氧氧化

是机体获得ATP的重要方式。糖异生（gluconeogenesis）是指从非糖化合物转变为葡葡

糖或糖原的过程。糖异生的生理意义重要在于维持血糖水平恒定。

血糖的来源和去路是相对平衡的。血糖水平的平衡重要是受到激素调整。血糖水平异常

及糖尿病是最常见的糖代谢紊乱。糖原是动物体内糖的储存形式之一，是机体能迅速动

用的能量储备。

复习思索题、作业题：

为何说糖尿病是最常见的糖代谢紊乱症？

课后反思：

该章知识内容量大，学生化学知识微弱，尽量放慢来讲。注意和学生交流互

动，及时找到学生难理解节点。

教学主要内容备注

一、概述20mins

15mins

糖的概念:糖(carbohydrates)即碳水化合物，其化学本质为多

羟醛或多羟酮及其衍生物。

糖重要根据其水解产物的状况可分为四大类：单糖、寡

糖、多糖、结合糖。

糖的生理功能

1、提供碳源和能源(这是糖的重要功能)10mins

2、提供合成体内其他物质的原料

糖可转变成某些氨基酸、脂肪、胆固醇、核昔等。

3、作为机体组织细胞的构成成分

如糖蛋白、蛋白聚糖、糖脂。

糖的消化吸取

糖的消化：人类食物中的糖重要有植物淀粉、动物糖原以15mins

及麦芽糖、蔗糖、乳糖、葡萄糖等，其中以淀粉为主。

消化部位：重要在小肠，少许在口腔

糖的吸取

吸取部位：小肠上段

吸取形式：单糖

吸取机制；Na+依赖型葡萄糖转运体

糖代谢概况

二、糖的无氧分解(糖酵解)5mins

概念：糖的无氧分解指在机体缺氧状况下，葡萄糖生成乳酸

5mins

(lactate)的过程，也称为糖酵解(glycolysis)

由葡萄糖分解成丙酮酸(pyruvate)的过程，这一过程又称

为糖酵解途径(glycolyticpathway)

反应过程：第一阶段：由葡萄糖分解成丙酮酸

第二阶段：由丙酮酸转变成乳酸的过程。

糖酵解特点：糖酵解为一种不需氧的产能过程15mins

糖酵解的生理意义：

1、是机体在缺氧状况下获取能量的有效方式。

2、是某些细胞在氧供正常状况下的重要供能途径：

①无线粒体的细胞，如：红细胞

②代谢活跃的细胞，如：白细胞、神经元、骨髓细胞

三、糖的有氧氧化

概念：糖的有氧氧化(aerobicoxidation)指在机体氧供充足

时，葡萄糖彻底氧化成H20和C02,并释放出能量的过程。是

机体重要供能方式。

反应过程：

第一阶段：酵解途径

第二阶段：丙酮酸的氧化脱竣为乙酰CoA10mins

第三阶段：乙酰CoA进入三竣酸循环

第四阶段：进入呼吸链进行氧化磷酸化

1.内酮酸的生成一一酵解途径

2.丙酮酸的氧化脱竣生成乙酰CoA

3.三较酸循环与氧化磷酸化

三竣酸循环的概念：指乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成含三

个较基的柠檬酸，反复的进行脱氢脱竣，又生成草酰乙酸，再

反复循环反应的过程。三竣酸循环(TricarboxylicacidCycle,TAC)

也称为柠檬酸循环，这是由于循环反应中的第一种中间产物是

15mins

一种含三个竣基的柠檬酸。由于Krebs正式提出了三竣酸循环的

学说，故此循环乂称为Krebs循环，它由一连串反应构成。

三竣酸循环的要点：

通过一次三竣酸循环，

消耗一分子乙酰CoA,

5mins

经四次脱氢，二次脱竣，一次底物水平磷酸化。

生成1分子FADH2,3分子NADH+H+,2分子C02,

1分子GTPo

关键酶有：柠檬酸合酶、。-酮戊二酸脱氢酶复合体、

异柠檬酸脱氢酶10mins

三竣酸循环的生理意义：

是三大营养物质氧化分解的最终共同途径，是产生能量

的重要阶段；

是三大营养物质代谢联络的枢纽；

为其他物质代谢提供小分子前体；

一分子葡萄糖通过有氧氧化净生成30或32分子ATP

有氧氧化的生理意义：糖的有氧氧化是机体产能最重要的25mins

途径。它不仅产能效率高，并且由于产生的能量逐渐分次释放，

相称一部分形成ATP,因此能量的运用率也高

有氧氧化的调整

特点：⑴有氧氧化的调整通过对其关键酶的调整实现。

(2)ATP/ADP或ATP/AMP比值全程调整。该比值升高，

所有关键酶均被克制。

⑶氧化磷酸化速率影响三竣酸循环。前者速率减少，则

后者速率也减慢。。

四、葡萄糖的其他代谢途径

(一)磷酸戊糖途径

概念：磷酸戊糖途径是指由葡萄糖生成磷酸戊糖及

NADPH+H+,前者再深入转变成3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖的

反应过程。

生理意义：

10mins

1、为核酸、核甘酸的生成提供磷酸核糖

2、提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应

①NADPH是体内许多合成代谢的供氢体

②NADPH参与体内的羟化反应，与生物合成或生物转化

有关

③NADPH可维持GSH的还原性

五、糖原的合成与分解

糖原是动物体内糖的储存形式之一，是机体能迅速动用的

能量储备

糖原储存的重要器官及其生理意义：

肌肉：肌糖原，180~3()0g,重要供肌肉收缩所需

肝脏：肝糖原，70~100g,维持血糖水平

糖原的合成代谢

概念：糖原的合成(glycogenesis)指由葡萄糖合成糖原的过20mins

程。

合成部位：组织定位：重要在肝脏、肌肉

细胞定位：胞浆

反应过程：

1.葡萄糖磷酸化生成6-磷酸葡萄糖

2.6-磷酸葡萄糖转变成1-磷酸葡萄糖

3.1-磷酸葡萄糖转变成尿甘二磷酸葡萄糖

4.a・1,4・糖背键式结合5mins

5.糖原分枝的形成

糖原的分解代谢

概念：糖原分解(glycogenolysis)习惯上指叶糖原分解成为

葡萄糖的过程

亚细胞定位：胞浆

调整25mins

关键酶：糖原合成：糖原合酶

糖原分解：糖原磷酸化酶

调整形式：共价修饰和别构调整

六、糖异生

概念：糖异生(gluconeogenesis)是指从非糖化合物转变为葡

甘糖或糖原的过程

部位：重要在肝、肾细胞的胞浆及线粒体

原料：重要有乳酸、甘油、生糖氨基酸

过程：糖异生途径与酵解途径大多数反应是共有的、可逆

【勺；酵解途径中有3个由关键随催化的不可逆反应。在糖异生时，

页由此外的反应和酶替代

1.丙酮酸转变成磷酸烯醇式丙酮酸(PEP)10mins

2.1,6-双磷酸果糖转变为6-磷酸果糖

3.6-磷酸葡萄糖水解为葡萄糖

调整：

在这三个反应过程中，作用物的互变分别由不一样酶催化

5mins

去单向反应，这种互变循环称之为底物循环，有必要通过调整使

唐异生途径与酵解途径互相协调，重要是对前述底物循环中的后

:个底物循环进行调整

糖异生的生理意义：

1.维持血糖浓度恒定

2.补充肝糖原

3.调整酸碱平衡(乳酸异生为糖)

10mins

乳酸循环

肌肉酵解G生成乳酸，后者通过血液循环到肝脏，异生为G,

牛输出为肌肉运用，此过和循环进行，称为乳酸循环。

生理意义：①乳酸再运用，防止了乳酸的损失

②防止乳酸的堆积引起酸中毒

八、血糖及其调整

血糖的概念：指血液中的葡萄糖

正常血糖浓度：3.89-6.11mmol/(70~110mg/dl))

10mins

来源：食物糖消化吸取、肝糖原分解、非糖物质糖异生

去路：氧化分解供能、合成糖原、转变为其他物质

升高和减少血糖的激素及其作用机理

减少血糖：胰岛素(insulin)

5mins

机理：

①增进肌、脂肪组织等的细胞膜葡萄糖载体将葡萄糖转运

入细胞。

②通过增强磷酸二酯酶活性，减少cAMP水平，从而使糖

原合酶活性增强、磷酸化酶活性减少，加速糖原合成、15mins

克制糖原分解。

③通过激活丙酮酸脱氢酶磷酸酶而使丙酮酸脱氢酶激活，

加速丙酮酸氧化为乙酰CoA,从而加紧糖的有氧氧化。

④克制肝内糖异生。这是通过克制磷酸烯醇式丙酮酸装激

酶的合成以及增进氨基酸进入肌组织并合成蛋白质，减

少肝糖异生的原料。

⑤通过克制脂肪组织内的激素敏感性脂肪酶，可减缓脂肪

动员的速率。

升高血糖：胰高血糖素(glucagon)、糖皮质激素、肾上腺素、

生长激素等。

10mins

胰高血糖素机制：

①经肝细胞膜受体激活依赖cAMP的蛋白激酶，从而克制

糖原合酶和激活磷酸化酶，迅速使肝糖原分解，血糖升

局0

②通过克制6-磷酸果糖激酶-2,激活果糖双磷酸酶-2,从而

减少2,6-双磷酸果糖的合成，后者是6-磷酸果糖激酶-1

的最强的变构激活剂以及果糖双磷酸酸-1的克制剂。于

是糖酵解被克制，糖异生则加速。

15mins

③增进磷酸烯醇式内酮酸瘗激酶的合成；克制叶L型内酮

酸激酶；加速肝摄取血中的氨基酸，从而增强糖异生。

④通过激活脂肪组织内激素敏感性脂肪酶，加速脂肪动员，

从而间接升高血糖水平。

糖皮质激素机制：①增进肌肉蛋白质分解，分解产生的氨