2024年蛋白质知识点

1非极性氨基酸（疏水氨基酸）8种：丙氨酸（Ala）缀氨酸（Vai）

亮氨酸（Leu）异亮氨酸（He）脯氨酸（Pro）苯丙氨酸（Phe）色氨

酸（Trp）蛋氨酸（Met）极性氨基酸（亲水氨基酸）

2极性不带电荷7种：甘氨酸（Gly）丝氨酸（Ser）苏氨酸（Thr）

半胱氨酸（Cys）酪氨酸（Tyr）天冬酰胺（Asn）谷氨酰胺（Gin）

3极性带正电（碱性氨基酸）3种：赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）

组氨酸（His）

4极性带负电（酸性氨基酸）2种：天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Gki）

5脂肪族氨基酸：丙、缀、亮、异亮、蛋、天冬、谷、赖、精、

甘、丝、苏、半胱、天冬酰胺、谷氨酰胺

6芳香族氨基酸：苯丙氨酸、酪氨酸

7杂环族氨基酸：组氨酸、色氨酸

8杂环亚氨基酸：脯氨酸

9因为一个晶体中分子的有序排列一般只有在分子单元相同的

情况下才能形成，许多蛋白质都能结晶这一事实，强有力地证明，虽

然是非常大的蛋白质，也是有特定结构的不连续的化学实体。

10稳定一个特定蛋白质结构的最重要的作用力是非共价相互作

用。蛋白质行使功效常常伴有两种或更多结构形式的相互转变。

11蛋白质中原子的空间排列叫做蛋白质的构象。蛋白质的也许

构象包括任何无须破坏共价键而达成的结构状态。具备功效和折登构

象的任何一个蛋白质称为天然蛋白质。

12弱相互作用力是稳定蛋白质构象的重要作用力，因为它们数

目众多。自由能最低的蛋白质构象（即最稳定的构象）就是弱相互作

用力数目最多的一个构象。

13蛋白质中基团是协同形成氢键的，一个氢键的形成有利于具

他氢键的形成。

14蛋白质结构模式规则：疏水残基重要包埋在蛋白质内部，远

离水；蛋白质内氢键的数目达成最大值。肽键是刚性的平面。

15蛋白质是以氨基酸为基本单位组成的生物高分子，蛋白质分

子上氨基酸的序列和由此形成的立体结构组成了蛋白质结构的多样

性。蛋白质具备一级、二级、三级、四级结构，蛋白质分子的结构决

定了它的功效。

一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列次序，以及二硫键的位

置。二级结构（a-螺旋、隹折叠）：蛋白质分子局区域内，多肽链沿

一定方向盘绕和折叠的方式。三级结构：蛋白质的二级结构基础上借

助各种次级键卷波折叠成特定的球状分子结构的空间构象。四级结

构：多亚基蛋白质分子中各个具备三级结构的多肽链，以适当的方式

聚合所形成的蛋白质的三维结构。

16蛋白质中发觉的a-螺旋都是右手螺旋，a-螺旋是a角蛋白中

最重要的结构，它最佳地利用了内部的氢键。氨基酸序列影响a螺旋

稳定性。脯氨酸和甘氨酸残基的存在妨碍a-螺旋的形成。

17影响a-螺旋稳定性的原因：连续性的R基团带电的氨基酸残

基之间的静电排斥（或吸引）：相邻的基团体积庞大；间隔三个或四

个残基的氨基酸侧链之间的相互作用；脯氨酸和甘氨酸残基的存在；

螺旋节段末端的氨基酸残基与a-螺旋固有的电偶极的相互作用。

180构象使多肽链折叠成片状结构。锯齿状的多肽链并排排列，

形成一系列的片层结构，这种排列叫。-折叠片。氢键在多肽链的相对

节段间形成。0转角在蛋白质中普遍存在。有紧凑折叠结构的球蛋白

中，在多肽钵转向处的转角或突环上的氨基酸残基数几乎占了1/3,

它们是连续出现的a-螺旋或隹构象的连接耍素。尤其普遍的是。-转

角，它连接反平行（3-折叠片的两个相邻节段的末端，这结构是一个包

括四个氨基酸残基的18（）。的转角。甘氨酸和脯氨酸常常出目前。-转

角中，这是因为甘氨酸小而灵活，而脯氨酸的亚氨基氮形成的肽键轻

易呈弯曲构象，这种形式尤其有利于形成稳定的转角，不过，它们却

极少出目前a-螺旋中。常见二级结构都有经典的键角和氨基酸成份。

甘氨酸残基能够参加许多构象的形成。

19蛋白质中所有原子的整体三维排列方式称为蛋白质的三级结

构。二级结构则是指一级结构中相邻氨基酸残基的空间排列方式，三

级结构包括更大范围的氨基酸序列。

20蛋白质提成两组：纤维蛋白，多肽链排列成长绳状或片层状,

一般重要由一个二级结构组成，组成给脊椎动物提供支持、定形和保

护作用的结构，a-角蛋白、胶原蛋白和丝心蛋白，纤维蛋白都不溶于

水，这种性质由蛋白质内部和表面的高浓度疏水氨基酸残基所赋予；

球蛋白，多肽链折叠成球形，一条肽链或多条肽链的不一样节段

相互折叠，一般包括几个类型二级结构，许多酶（细胞色素C、溶菌

酶、核糖核酸酶）和调整蛋白、运输蛋白、运动蛋白、免疫球蛋白等。

纤维蛋白适合于结构性功效，a■角蛋白中稳定四级结构的是二硫

键。胶原蛋白中超螺旋是向右手方向扭曲的，而每条a-链却是左手螺

旋。伴随年龄增加，胶原纤维共价交联累积，结缔组织的刚性和易脆

性不停增加。

胶原蛋白带来独特螺旋结构的甘氨酸-X-脯氨酸的重复结构。丝心

蛋白多肽链重要是供构象，其整个结构是由每个0-折叠片中多肽链

的所有肽键广泛参加形成的氢键和片层之间范德华力的最大化来稳

定的。

肌红蛋白是一条序列已知的由153个氨基酸残基组成的肽链和一

个铁原吓咻或血红素基团组成的。

21超二级结构也叫模体，或简单地称为折叠。

由几百个以上氨基酸残基组成的多肽链一般折置成两个或两个以上

稳定的球状单元，称为结构域。

22一系列的0-a-B环这么的排列使得P链排布形成一个桶状结

构，产生了一个尤其稳定、常见的模体，叫做a/[3桶。蛋白质模体

是蛋白质结构分类的基础。

23四类蛋白质结构：全a、全a/[3（a和[3节段分散或交替

出现）、a+B（a和0有某些程度的分离）。

24一级结构序列极具相同或/和在结构和功效上也体现出相同

的蛋白质，被以为属于同一个蛋白质家族。一个蛋白质家族一般存在

明显的强的进化关系。珠蛋白家族中有许多不一样的蛋白质，其结构

和序列都与肌红蛋白相同。

多亚基蛋白质也称多聚体。只有几个亚基的多聚体一般也叫寡聚

体。大多数多聚体有相同的亚基或由不一样的亚基组成的重复性的亚

组织，一般对称排列，此种多聚体蛋白中的重复结构单元，无论是单

个亚基还是一组亚基，都叫做原体。

血红蛋白有四条多肽链和四个血红素辅基，血红素辅基中的铁原

子处在二价状态，其蛋白质部分叫做珠蛋白。寡聚体有旋转对称和螺

旋对称。单个亚基能够绕着一个或多个旋转轴旋转从而与其他亚基重

叠。螺旋对称的蛋白质趋向于形成更具开放末端的结构。

所有蛋白质在核糖体上都是以线性排列的氨基酸残基开始出现

的。

蛋白质的结构己经进化到能在特定的细胞环境中行使其功效。

环境条件的变化会引起蛋白质结构或大或小的变化，三级结构变

化到一定程度，就会导致其功效的丧失，此即为变性。变性的状态并

不一定等同于蛋白质完全解折叠和构象的完全随机化。加热变性一氢

键；有机溶剂、尿素、去污剂重要是通过破坏组成球蛋白稳定核心的

疏水相互作用来起作用的；极端pH变化蛋白质的静电荷，导致静电

排斥和某些氢键的破坏。

氨基酸序列决定蛋白质的三级结构。有些蛋白质的变性是可逆

的，某些通过加热、极端pH或变性试剂变性的球蛋白，假如回到使

其天然构象保持稳定的条件下，能够恢复其天然构象和生物活性，这

个过程叫复性。

多肽链的迅速折叠是一个渐进的过程。由多肽链自发塌陷形成密

实状态引起的折叠，并由非极性残基之间的疏水相互作用介导，此“疏

水塌陷”产生的这种状态，也许有大量的二级结构，不过许多氨基酸

侧链并没有完全固定，这种塌陷状态被称为熔球。

并非所有蛋白质都是自发折叠，有的需要特异蛋白质的促进。分

子分子伴侣是与部分折叠或不正确折叠的多肽链相互作用的蛋白质。

它有利于纠正折叠途径或提供正确折叠发生的微环境。分子伴侣包括

两类型：第一是称为Hsp70的蛋白质家族第二是伴侣素。

许多蛋白质的折叠途径中都需要两个催化异构化反应的酶的参

加：蛋白二硫键异构酶（PDI）,催化二硫键的变换或位置的变化，直

到天然构象的二硫键的形成。PDI的功效之一就是催化清除具备不宜

的二硫键的折叠中间物。肽脯氨酰顺反异构酶(PPI)催化脯氨酸肽

键的顺反异构体的相互转换，这在某些含有顺式构象的肽键的蛋白质

的折叠中是