哈尔滨工程大学《生物化学》课件-第2章蛋白质的结构与功能

主要介绍:

1.蛋白质的结构层次

2.蛋白质功能

3.结构与功能的关系

第二章蛋白质的结构与功能哈尔滨工程大学《生物化学》

第一节

蛋白质的结构层次

当多肽的分子量大到足够具有一定的空间结构时就称为蛋白质。

蛋白质与多肽的主要差别：分子量，空间结构

蛋白质的一级结构又称初级结构，二级结构、三级结构、四级结构的三度空间排列称蛋白质的空间结构/高级结构/三维结构或构象。蛋白质结构层次一级结构PrimaryStructure二级结构SecondaryStructure超二级结构SupersecondaryStructure结构域Domain三级结构TertiaryStructure四级结构QuarternaryStructure

一、蛋白质的一级结构（primarystructure）

1．定义：

蛋白质的一级结构是指蛋白质分子中氨基酸残基的排列顺序（sequence）。

一级结构的主要连接键是肽键,另外还有二硫键

。1）氨基酸是如何连接成蛋白质，2）对于一定的蛋白质,氨基酸的排列顺序。3）蛋白质的一级结构测定过程。2.研究蛋白质的一级结构是研究蛋白质的结构与功能的基础，主要研究内容：3．蛋白质一级结构的测定1）蛋白质一级结构的测定程序分离提纯蛋白质，测定蛋白质的分子量(1)、确定蛋白质不同多肽链的数目(2)、拆分蛋白质分子的多肽链，打开蛋白质分子中的二硫键(3)、分离纯化各自不同的多肽链阶段一：测序前的准备工作(1)、特异性打断多肽链，产生适合测序大小的肽段(2)、分离纯化肽段(3)、确定每一肽段的氨基酸顺序(4)、采用另一种特异性试剂将多肽链打断,重复前三步。阶段二：多肽链的测序(1)、利用重叠拼接法拼接氨基酸顺序(2)、确定多肽链之内和之间的二硫键的位置.阶段三：氨基酸顺序的拼接（1）末端分析-N-末端分析C-末端分析①二硝基氟苯法②丹磺酰氯法③异硫氰酸苯酯法④氨肽酶法①硼氢化锂还原法

②肼解法：也称联氨法

③羧肽酶法序列测定方法步骤化学法A.化学法DNS-Cl法：最常用，黄色荧光，灵敏度极高，DNS-多肽

水解后的DNS-氨基酸不需要提取。DNFB法：Sanger试剂，DNP-多肽，酸水解，黄色DNP-

氨基酸，有机溶剂（乙酸乙酯）抽提分离，纸层

析、薄层层析、液相层析等。PITC法：Edman法，逐步切下。无色PTH-氨基酸，有机

溶剂抽提，层析。

从多肽链的N-末端逐个地向里切。根据不同的反应时间测出酶水解所释放的氨基酸种类和数量，按反应时间和残基释放量作动力学曲线。亮氨酸氨肽酶：最常用氨肽酶M：较常用B.酶法（氨肽酶法）氨肽酶（aminopeptidase,Apase）法AlaValGlyAla-Val-Gly亮氨酸氨肽酶（Leucineaminopeptidase,LAP）专一性:A=非极性氨基酸时快A=其它氨基酸时慢ABN端A=Leu时最快1.焦谷氨酰环化－－焦谷氨酸氨肽酶2.乙酰化3.环状肽有时测不出N端的原因：N-末端被封闭CC端分析

①硼氢化锂还原法氨基醇②肼解法：也称联氨法无水肼NH2NH2100℃5-10h。苯甲醛沉淀氨基酸的酰肼，C端游离氨基酸留在上清中。Gln、Asn、Cys、Arg不能用此法。③羧肽酶（carboxypeptidase,Cpase）法

-Ser-Leu-TyrA.共价键B.非共价键（2）多肽链的拆开和分离

酰胺键-CO-NH-二硫键-S-S-酯键-CO-O-氢键R……H离子键R+……R-疏水作用RR范德华力RR多肽链之间的连接方式

拆分方法用变性剂来破坏非共价键,如8mol/L的尿素或6mol/L的盐酸胍

过甲酸氧化

巯基化合物还原分离：拆开的多肽链可用离子交换层析等方法分开。碘乙酸保护还原-SH，防止重新氧化。（3）多肽链的组成分析氨基酸自动分析仪酸解碱解

拆分得到的多肽链一般是100-1000个氨基酸，需要将其切成小肽段，分别测定它们的顺序，最后连在一起。1、裂解的部位要专一。2、切的肽段大小要合适。3、产率要高，要求试剂不能破坏裂解后的肽段。

裂解的方法：化学法，酶学法（4）肽链的部分水解①化学方法：A溴化氰（CNBr）裂解法:

-------专一裂解Met羧基所成的肽键B羟胺（NH2OH）断裂专一裂解Asn-Gly之间的肽键。-------专一不很强，Asn-Leu,Asn-Ala键也部分裂解，由于Asn-Gly出现机率较低，所以所得片断较大。②、酶裂解法①胰蛋白酶Lys－X,Arg－X(X≠Pro)②胰凝乳蛋白酶Tyr－X，Trp－X,Phe－X(X≠Pro)③胃蛋白酶Phe(Trp、Try、Leu)－Phe(Trp、Try、Leu)④嗜热菌蛋白酶X-Phe,Trp,Tyr,Leu,Ile,Val,Met（X≠Gly，Pro）⑤Glu蛋白酶（金黄色葡萄球菌蛋白酶）Glu——X⑥Arg蛋白酶（梭状芽孢杆菌蛋白酶）Arg——X胰蛋白酶胰凝乳蛋白酶弹性蛋白酶（5）肽段的分离和氨基酸序列测定

分离:凝胶过滤层析

电泳

离子交换层析Edman降解法2）用自动序列分析仪测序3）酶解法4）用测定核酸的顺序来反推蛋白质的顺序是肽段氨基酸序列测定:

氨基酸自动序列分析仪测序－－－仪器原理：Edman法。1967液相测序仪：旋反应器，适于大肽段。1971固相测序仪：表面接有丙氨基的微孔玻璃球，可耦连肽段的Ｃ端。1981气相测序仪：用Polybrene反应器。－－重叠肽法（6）肽段拼接成肽链例子:氨基末端H羧基末端S第二套肽段SEOWTOUVERLAPSHO第一套肽段OUSPSEOVERLAHOWTHOWTOUSEOVERLAPSHOWTOUSEOVERLAPS第一向（7）二硫键位置的确定对角线电泳法+-1.混合肽段点在滤纸中央2.pH6.5进行第一项电泳3.结束后，滤纸暴露在过甲酸蒸汽中（二硫键断裂，变成含磺基丙氨酸的肽，导致分子量变小，负电性变大--链间二硫键，或负电性变大-链内二硫键）4.滤纸旋转90度，原条件继续电泳第一向第二向+-+-牛胰岛素的一级结构

牛胰岛素的一级结构：51个氨基酸，A（21肽）、B（30肽）两条肽链，A链内一对S-S，A和B链间2对S-S3.蛋白质一级结构举例蛋白质一级结构研究的其他方法指纹图谱DNA测序下列试剂和酶常用于蛋白质化学的研究中：

CNBr;异硫氰酸苯酯;丹磺酰氯；脲;β-巯基乙醇;过甲酸;胰蛋白酶;胰凝乳蛋白酶。

其中哪一个最适合完成以下各项任务？

（a）测定小肽的氨基酸序列。

（b）鉴定肽的氨基末端残基。

（c）不含二硫键的蛋白质的可逆变性的常用变性剂是？若有二硫键存在时还需加什么试剂？

（d）在芳香族氨基酸残基羧基侧水解肽键。

（e）在蛋氨酸残基羧基侧水解肽键。

（f）在赖氨酸或精氨酸残基侧水解肽键。答：（a）异硫氰酸苯酯（b）丹磺酰氯/异硫氰酸苯酯（c）脲；β-巯基乙醇/过甲酸（d）胰凝乳蛋白酶。（e）CNBr（f）胰蛋白酶今有一个A肽:经酸解分析得知由Lys,His,Asp,Glu2,Ala,Tyr,Val和两个NH3分子组成.当A肽与FDNB反应后,得DNP-Asp;当用羧肽酶处理后得游离Val;此肽用胰蛋白酶处理,得到两种肽,其中一种(Lys,Asp,Glu,Ala,Tyr),另一种(His,Glu,Val)可给出DNP-His;此外A肽用糜蛋白酶降解时,也得到两种肽,其中一种(Asp,Ala,Tyr),另一种(Lys,His,Glu2,Val).问此A肽的氨基酸顺序如何?作业:答案：Asp-Ala-Tyr-Glu-Lys-His-Glu-Val根据以下实验结果,推断一条多肽链的氨基酸顺序.1).酸水解得知氨基酸的组成:2Ala;Arg;2Lys;Met;Phe;2Ser.2).羧肽酶A水解得:Ala3).胰蛋白酶水解得四肽段,其氨基酸组成如下:(1).Ala;Arg.(2).Lys;Phe;Ser.(3).Lys.(4).Ala;Met;Ser.4).溴化氰裂解得两个肽段,其氨基酸组成如下:(1).Ala;Arg;2Lys;Met;Phe;Ser.(2).Ala;Ser.5).嗜热菌蛋白酶（专门水解Phe的氨基形成的肽键）水解得两个肽段,其氨基酸组成如下:(1).Ala;Arg;Ser.(2).Ala;2Lys;Met;Phe;Ser.Ala-Arg-Ser-Phe-Lys-Lys-Met-Ser-Ala今有一个七肽,经分析它的氨基酸组成是:Lys,Gly,Arg,Phe,Ala,Tyr和Ser.①此肽未经糜蛋白酶处理,与FDNB反应不产生α-DNP-氨基酸.②经糜蛋白酶作用后,此肽断裂成两个肽段,其氨基酸组成分别为Ala,Tyr,Ser和Phe,Lys,Gly,Arg.这两个肽段分别和FDNB反应,可分别产生DNP-Ser和DNP-Lys.③此肽与胰蛋白酶反应,同样能产生两个肽段,它们的氨基酸组成分别是Gly,Arg和Ala,Tyr,Ser,Phe,Lys.试问此七肽的一级结构是怎样的?

Phe→Ser→Ala↗

↘Arg←Gly←Lys↱←Tyr(1)X-射线衍射法（X-raydiffractionmethod）(2)核磁共振（NMR）(3)光谱法（红外光谱、紫外差光谱、荧光光谱）(4)旋光色散法（opticalrotatorydispersion,ORD）(5)园二色性（circulardichroism,CD）(6)氢同位素交换法三、蛋白质空间结构的研究方法四、蛋白质的二级结构1.酰胺平面反式结构占99.9%Cα-N键的旋转角度:φ角Cα-C的旋转角度:ψ角二面角决定了两个肽平面的相对位置，因此就决定了肽链主链的位置与构象。

蛋白质的二级结构是指多肽主链的折叠和盘绕方式。2.蛋白质的二级结构二级结构类型-螺旋β-折叠Ω环β–转角无规卷曲(1)α-螺旋（α-helix）

1950年美国Pauling等人在研究纤维状蛋白质时，提出了α-螺旋，后来发现在球状蛋白质分子中也存在α-螺旋。

一条多肽链绕假想的中心轴旋转形成螺旋。①每3.6个氨基酸绕一圈，螺距0.54nm;每个氨基酸残基绕轴旋转100°。沿轴上升0.15nm。二面角：Φ=-57°,Ψ=-47°。②

R侧链基团伸向螺旋的外侧。③氢键的取向几乎与中心轴平行。

肽键上C=O氧与它后面（C端）第四个残基上的N-H氢间形成氢键。3.613螺旋按每一圈AA残基数分非整螺旋右手螺旋----稳定左手螺旋---（嗜热菌蛋白酶）整数螺旋按螺旋旋转方向分螺旋结构的种类

有关螺旋的写法，用“nS”来表示，n为螺旋上升一圈氨基酸的残基数。S为氢键封闭环内的原子数，典型的α-螺旋用3.613表示，非典型的α-螺旋有3.010，4.416（π螺旋）等。3.613螺旋四种螺旋的氢键形成一些侧链基团虽然不参与螺旋，但他们可影响α-螺旋的稳定性1)连续出现带同种电荷的极性氨基酸，α-螺旋就不稳定。2)在多肽链中只要出现Pro或Hyp，α-螺旋就被中断，产生一个弯曲（bend）或结节（kink）。3)Gly的R基太小，难以形成α-螺旋所需的二面角，所以和Pro一样也是螺旋的最大破坏者。4)肽链中连续出现带庞大侧链的氨基酸如Ile，由于空间位阻，也难以形成α-螺旋。

R基较小，且不带电荷的氨基酸利于α-螺旋的形成。如多聚丙氨酸在pH7的水溶液中自发卷曲成α-螺旋。合成的多肽多聚谷氨酸（Glu）n，（谷氨酸残基侧链解离常数Pk4.0左右）当处在pH3.0以下时，在水溶液中形成α螺旋，而在pH5.0以上时却为伸展的形态。

（a）试解释该现象。

（b）在哪种pH条件下多聚赖氨酸（Lys）会形成α-螺旋？(2)β-折叠（β-sheet）/β-片层

也是pauling等人提出来的。

是一种较伸展的锯齿形的主链构象。两个氨基酸残基之间的轴心距0.325（反平行）/0.35nm(平行)β-Sheet:折叠特点(1)肽链平行排列，相邻肽链主链上的N-H和C=O之间形成氢键,侧向连接。(2)多肽主链呈锯齿状折叠构象，侧链R基交替地分布在片层平面的两侧。(3)肽链走向为同向(parallel)或反向排列。(3)β-转角(β-turn)也叫回折，β–

弯曲

β-转角是指蛋白质的分子的多肽链经常出现180º的回折，在回折上的结构就称β-转角，也称发夹结构，或称

U形转折。β转角的特征：①由多肽链上4个连续的氨基酸残基组成。②主链骨架以180°返回折叠。③第一个aa残基的C=O与第四个aa残基的N-H生成氢键④C1α与C4α之间距离小于0.7nm⑤多数由亲水氨基酸残基组成。(4)Ω环

存在于球状蛋白质中的二级结构，这种结构的形状象希腊字Ω，所以称Ω环。Ω环这种结构总是出现在蛋白质分子的表面，而且以亲水氨基酸残基为主，在分子识别中可能起重要作用。6~16个氨基酸残基组成，环的首尾两个氨基酸残基的碳原子之间的距离小于1nm。(5)无规卷曲（RandomCoil）

无规卷曲是指没有规律性的肽链结构，通过主链间及主链与侧链间氢键维持其构象。往往是和蛋白质功能相关的重要区域。无规卷曲与其他二级结构一样是明确而稳定的结构。五、蛋白质的超二级结构和结构域

超二级结构是1973年Rossmann提出的，它是由若干相邻的二级结构单元（α-螺旋、β-折叠、β-转角及无规卷曲）组合在一起，彼此相互作用，形成有规则、在空间上能够辨认的二级结构组合体。

1.超二级结构两个βαβ聚集体连在一起形成βαβαβ结构，称Rossmann折叠βαβRossmann折叠β-折叠筒（β-sheatbarrel）

结构域是1970年Edelman提出的，它是指在较大的球状蛋白质分子中，多肽链往往形成几个紧密的球状构象，彼此分开，以松散的肽链相连，此球状构象就是结构域。

2.结构域

结构域一般由100-200个氨基酸残基组成，但大小范围可达40-400个残基。氨基酸可以是连续的，也可以是不连续的。

对那些较小的蛋白质分子来说，结构域和三级结构往往是一个意思，也就是说是单结构域的。3-磷酸甘油醛脱氢酶六、蛋白质的三级结构

一条多肽链中所有原子在三维空间的整体排布，称为三级结构，是包括主、侧链在内的空间排列。根据所含二级结构种类及组合方式，可将球状蛋白质分为：全α蛋白质、全β蛋白质、α/β蛋白质、α+β蛋白质、富含金属或二硫键的蛋白质

鲸肌红蛋白的空间结构是由一条多肽链折叠盘绕成近似球状的构象。(2)主链75%是右手螺旋，其余为无规卷曲，8个螺旋区（A、B、C、D、E、F、G、H），7个非螺旋区（二个在末端，中间有五个）。(3)亲水基团几乎全部分布在分子的表面，疏水基团几乎全部在内部。(4)血红素辅基垂直地伸出分子表面，通过His64残基和分子内部相连。球状蛋白结构特点：(1)一条多肽链往往通过一部分α-螺旋，

一部分β-折叠，一部分β-转角和无规卷曲等使肽链折叠盘绕成近似球状的构象，且折叠层次明显。(2)极性侧链总是暴露在分子表面形成亲水面，而大多数非极性侧链总是埋在分子内部形成疏水核。

(3)球状蛋白质的表面往往有内陷的空穴/裂缝/口袋，空穴周围有许多疏水侧链，是疏水区，这空穴往往是酶的活性部位或蛋白质的功能部位。维持三级结构的作用力主要靠次级键（非共价键）维系固定，主要有：1、氢键2、离子键(配位键)3、范德华力4、疏水的相互作用另外二硫键（共价键）也参与维系三级结构。七、蛋白质的四级结构

蛋白质分子亚基(subunit)彼此借次级键相连，按一定方式聚合起来，形成的空间结构，称为四级结构。

（亚基：指一条多肽链或以共价链连接在一起的几条多肽链组成的蛋白质分子的最小共价结构单位）相同亚基：不同亚基：血红蛋白（hemoglobin）：

是由四个亚基组成，2个α-亚基，2个β-亚基，每个亚基由一条多肽链与一个血红素辅基组成。４个亚基以正四面体的方式排列，彼此之间以非共价键相连（疏水作用，离子键，氢键等）

。共价键次级键化学键

肽键一级结构氢键二硫键二、三、四级结构疏水键盐键范德华力三、四级结构八、维持蛋白质构象的化学键

角蛋白（keratin）可分为两类，一类是α-角蛋白，另一类是β-角蛋白。α-角蛋白（如头发）是角蛋白中的优势形式。3股α-螺旋形成一个原纤丝，11根原纤丝形成一根微纤丝，微纤丝形成巨纤维，后者会穿过或围着细胞存在。九、纤维状蛋白质的构象1.α-角蛋白α-角蛋白硬角蛋白-质地硬不能拉伸软角蛋白-伸缩性好，如头发可拉伸至2倍长角蛋白α-螺旋间以S-S连接增加稳定性，硬角蛋白（甲、角等）比软角蛋白（毛发）有更多二硫键。Gly—Ala—Gly—Ala—Gly—Ser—Gly—Ala—Gly—(Ser—Gly—Ala—Gly—Ala—Gly)即Gly（甘氨酸）最多，在Gly之间则相间排列着Ala（丙氨酸）或Ser（丝氨酸）残基。这3种氨基酸的侧链都较小，可交替堆积成平行的多层结构，形成强有力的纤维，这种纤维具有极好的柔韧性。2.β-角蛋白（如丝心蛋白）总结：1、蛋白质各级结构层次的概念，

稳定的作用力是什么2、二级结构类型，

α-螺旋模型要点，

α-螺旋不稳定性的原因第二节蛋白质结构与功能的关系一）氨基酸序列与生物进化二）氨基酸序列改变与分子病一、蛋白质一级结构与功能关系1序列的同源性、同源蛋白质和蛋白质家族序列的同源性：两个基因有明显的序列相似性同源蛋白质：在不同的生物体内行使相同或相似功能和结构①同源蛋白质多肽链长度相同或相近，氨基酸序列具有明显的相似性。②有许多位置的氨基酸对所有种属来说都是相同的，称不变残基，不变残基高度保守，是必需的。除不变残基以外，其它位置的氨基酸对不同的种属有很大变化，称可变残基。可变残基的个别氨基酸的变化不影响蛋白质的功能。比较同源蛋白质氨基酸序列的差异可以研究物种间的亲缘关系和进化顺序。蛋白质家族：这些同源蛋白就是一个蛋白质家族，来自同一祖先

细胞色素c是由104个氨基酸组成的蛋白质。比较40多种不同的生物，有28个aa是保守的。

凡与人类亲缘关系越远的生物，其氨基酸顺序与人类的差异越大。从细胞色素c的一级结构看生物进化细胞色素c24黑猩猩.2同源蛋白具有共同的进化祖先肌红蛋白和血红蛋白一级结构进化树肌红蛋白（153）α链（141）β链（146）祖先肌红蛋白祖先血红蛋白原始珠蛋白祖先β珠蛋白祖先α珠蛋白共同残基数肌红蛋白与α链：38α链与β链：64三者共同：27二）分子病分子病：由于基因突变导致机体合成蛋白质一级结构的改变，从而引起生物功能的障碍，而产生先天性疾病。镰刀状红细胞贫血病地中海贫血病镰刀状红细胞贫血病（sickle-cellanemia）ObservedNormalrange红细胞2.6×106/ml4.6～6.2×106/ml血红素8g/100ml14～18g/100ml白细胞15,250/ml4,000～10,000/ml血常规检测1954年IngramV等人 指纹图谱（fingerprint）HbA（

adulthemoglobin）HbS（sickle-cellhemoglobin）

HbAβ-链：Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Glu-Lys…HbSβ-链：Val-His-Leu-Thr-Pro-Val-Glu-Lys…

由于这个aa的差别，使血红蛋白溶解度下降至1/25；输氧功能降低，使红细胞呈镰刀状，不容易通过毛细血管；同时细胞易破碎，导致红细胞的减少。

HbAHbS

异常血红蛋白β链的第6位谷氨酸被缬氨酸所代替。这个疏水氨基酸正好适合另一血红蛋白分子β链EF角上的“口袋”，这使两条血红蛋白链互相“锁”在一起，最终与其他血红蛋白共同形成一个不溶的长柱形螺旋纤维束，使红细胞扭旋成镰刀形。

1、复性实验表明，蛋白质一级结构决定蛋白质的空间结构。

2、蛋白质一级结构的变化导致空间结构的变化，可以使蛋白质功能丧失。

二、蛋白质一级结构与高级结构的关系三、蛋白质的空间结构与功能的关系1.肌红蛋白（Mb）单体，存在于肌肉，贮存和运输氧缺氧：深紫色富氧：鲜红色CO、NO毒物成人：HbA：α2β2

HbA2：α2δ2

胎儿：HbF：α2γ22.血红蛋白的结构血红蛋白由α、β、γ和δ四条珠蛋白肽链组成，按其组合式不同（由2条α链和2条非α链）构成三种类型血红蛋白：

①由一对α链和一对β链（α2β2）组成者为HbA，占Hb的95%；

②由一对α链和一对δ链（α2δ2）组成者为HbA2，占2.5%；

③由一对α链和一对γ链（α2γ2）组成者为HbF，占2%以下。HbF又称胎儿血红蛋白（hemoglobinfetal，HbF），在新生儿时期约占Hb组成的90%，随个体发育HbF减少，逐渐被HbA所取代。3．血红蛋白与氧的结合(氧合曲线/氧解离曲线)当在高pO2情况下，如在肺部（大约100Torr）时，肌红蛋白和血红蛋白对氧的亲和性都很高，两者几乎都被饱和了。然而当处于低于大约50Torr以下的pO2时，肌红蛋白对氧的亲和性明显要比血红蛋白对氧的亲和性高得多。在肌肉等组织的毛细管内，由于pO2低（20－40Torr），血红蛋白对氧的亲和性低，所以红细胞中血红蛋白载有的很多氧被释放出来，释放出来的氧都可被肌肉中的肌红蛋白结合。肌红蛋白和血红蛋白对氧亲和性的差异形成一个有效的将氧从肺转运到肌肉的氧转运系统。四个亚基之间具有正协同效应，氧合曲线是S型曲线。血红蛋白与氧的结合要比肌红蛋白对氧的结合慢（在脱氧血红蛋白中，亚基之间的连接比较紧密），这种构象不利于O2的结合，而当第一亚基与氧结合后，增加了其余亚基对氧的亲和力。说明各亚基间存在一种协同效应。4．血红蛋白的别构效应(变构效应)

（allostericeffect）

氧合作用显著改变Hb的四级结构（从T态→R态）T态（tensestate）紧张态 R态（relaxedstate）松驰态。血红素中的二价铁原子在与氧结合的前后，并不发生价数的改变.（变构）效应:

含亚基的蛋白质分子由于一个亚基构象的改变而引起其余亚基以至整个分子构象、性质和功能发生变化的效应。

增加CO2浓度、降低pH能显著提高血红蛋白亚基间的协同效应，降低血红蛋白对O2的亲和力，促进O2的释放。5.H＋、CO2和BPG对血红蛋白结合氧的影响

1）波耳（Bohr）效应

H+和CO2促进HbO2释放O2

BPG通过与Hb的两个β亚基形成盐键,稳定了血红蛋白的脱氧态的构象，因而降低脱氧血红蛋白的氧亲和力，使血红蛋白的氧合曲线向右偏移。②

2，3一二磷酸甘油酸(BPG/DPG)对Hb氧合的影响

各种蛋白质都有各自特定的空间构象，而特定的空间构象又与它们特定的生物学功能相适应。

蛋白质的结构与功能是高度统一的。蛋白质的空间结构与功能的关系:

总结：蛋白质性质-胶体，稳定原因，变性，沉淀蛋白质结构与功能关系-镰刀型贫血症，别构（变构）效应，血红蛋白的氧饱和曲线，波尔效应1、在寡聚蛋白质中，亚基间的立体排布、相互作用以及接触部位间的空间结构称之谓()

A、三级结构

B、缔合现象

C、四级结构

D、变构现象2、形成稳定的肽链空间结构，非常重要的一点是肽键中的四个原子以及和它相邻的两个α-碳原子处于()

A、不断绕动状态

B、可以相对自由旋转

C、同一平面

D、随不同外界环境而变化的状态3、肽链中的肽键是：()

A、顺式结构

B、顺式和反式共存

C、反式结构4、维持蛋白质二级结构稳定的主要因素是：()

A、静电作用力

B、氢键

C、疏水键

D、范德华作用力5、蛋白质变性是由于（）

A、一级结构改变

B、空间构象破坏

C、辅基脱落

D、蛋白质水解6、必需氨基酸是对（）而言的。

A、植物

B、动物

C、动物和植物

D、人和动物7、在下列所有氨基酸溶液中，不引起偏振光旋转的氨基酸是