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文档简介

1、第十章蛋白质代谢,一、蛋白质的重要性,蛋白质是生物体的重要组成,维持组织细胞的生长、更新和修复;参与多种重要的生理活动;氧化供能。,第一节蛋白质的营养和消化,二、蛋白质的需要量和营养价值,人体每日须分解一定量的组织蛋白质,并以含氮终产物的形式排出体外。同时,须从食物中摄取一定量的蛋白质,以维持正常生理活动之需。由于食物中的含氮物主要是蛋白质,故可用氮的摄入量来代表蛋白质的摄入量。,(一)氮平衡:,体内蛋白质的合成与分解处于动态平衡中,故每日氮的摄入量与排出量也维持着动态平衡,这种动态平衡就称为氮平衡(nitrogenbalance)。氮平衡可以反应体内蛋白质代谢的概况。,1氮总平衡:每日摄入氮

2、量与排出氮量大致相等,表示体内蛋白质的合成量与分解量大致相等,称为氮总平衡。此种情况见于正常成人。,氮平衡的类型:,2氮正平衡:每日摄入氮量大于排出氮量,表明体内蛋白质的合成量大于分解量,称为氮正平衡。此种情况见于儿童、孕妇、病后恢复期。,3氮负平衡:每日摄入氮量小于排出氮量,表明体内蛋白质的合成量小于分解量,称为氮负平衡。此种情况见于消耗性疾病患者(结核、肿瘤),饥饿者。,根据计算,正常成人每日最低分解约20g蛋白质。由于食物蛋白质与人体蛋白质组成的差异,故每日食物蛋白质的最低需要量为3050g。为了长期保持氮总平衡,正常成人每日蛋白质的生理需要量应为80g。,(二)蛋白质的生理需要量,(三

3、)蛋白质的营养价值,食物蛋白质中所含必需氨基酸数量及种类与人体蛋白质相接近,易于被人体吸收,则营养价值价值高。,总体而言:动物蛋白营养价值较植物高!,将几种营养价值较低的食物蛋白质混合后食用,以提高其营养价值的作用称为食物蛋白质的互补作用。例如,谷类蛋白质含Lys较少而Trp较多,而豆类蛋白质含Trp较少而Lys较多,二者混合后食用,即可提高营养价值。,三、蛋白质的消化,内肽酶:胃蛋白酶、胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶(水解蛋白质内部肽键),外肽酶:氨基肽酶、羧基肽酶(从肽链两端开始水解肽键),1、主要的酶类:,据水解肽键部位的不同分为两类:,酶原的激活,水解,2、消化过程,(1)胃中消化,胃

4、蛋白酶,胃蛋白酶,(2)小肠中的消化:(主要部位),消化酶:外肽酶如羧肽酶A、羧肽酶B、氨基肽酶、二肽酶等;内肽酶如胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶等。产生的寡肽再经寡肽酶,如氨基肽酶及二肽酶等的作用,水解为氨基酸。95%的食物蛋白质在肠中完全水解为氨基酸。,(三)、氨基酸的吸收和转运,中性氨基酸转运蛋白(极性与非极性)碱性氨基酸转运蛋白酸性氨基酸转运蛋白亚氨基酸转运蛋白氨基酸转运蛋白二肽、三肽转运蛋白,载体类型,(四)、肠内的腐败作用,定义:肠道细菌(主要是大肠杆菌)对未消化的蛋白质及未被吸收的消化产物作用,产生一系列产物的过程。部位:主要在大肠下段实质:是细菌本身的代谢结果:多数有害胺、氨、

5、吲哚、酚、硫化氢等;少数有益(维生素K、泛酸、生物素、叶酸及B12),氨基酸的分解代谢概况,第二节氨基酸的一般代谢,氨基酸代谢库的来源与去路,氨基酸代谢库,氨基酸的代谢概况,氨基酸的来源与去路,一、氨基酸的脱氨基作用,氨基酸分解代谢最首要的反应是脱氨基作用,在这三种脱氨基作用中,以联合脱氨基作用最为重要,(一)氧化脱氨基作用:,氧化脱氨基的反应过程包括脱氢和水解两步,脱氢反应需酶催化,而水解反应则不需酶的催化。,亚氨基酸,-酮酸,L-氨基酸氧化酶(活性低,分布于肝及肾脏,辅基为FMN),D-氨基酸氧化酶(活性强,但体内D-氨基酸少,辅基为FAD),L-谷氨酸脱氢酶活性强,分布于肝、肾及脑组织为

6、变构酶,受ATP、ADP等调节,辅酶为NAD+或NADP+专一性强,只作用于谷氨酸,催化的反应可逆,氨基酸氧化脱氨的主要酶:,(二)转氨基作用:,转氨基作用由转氨酶催化,将-氨基酸的氨基转移到-酮酸酮基的位置上,生成相应的-氨基酸,而原来的-氨基酸则转变为相应的-酮酸。,该反应为一可逆反应,是体内合成非必需氨基酸的重要途径。,体内有多种转氨酶,具有特异性。谷氨酸与-酮酸的转氨酶最为重要。谷丙氨酸转氨酶,丙氨酸转氨酶(GPT或ALT)谷草转氨酶,天冬氨酸转氨酶(GOT或AST)各种转氨酶均以磷酸吡哆醛(胺)为辅酶。可逆反应,转氨酶,特点:,生理意义:,接受氨基的主要酮酸有:,*只有氨基的转移,没

7、有氨的生成,*催化的反应可逆,*其辅酶都是磷酸吡哆醛(胺),是体内多数氨基酸脱氨基的重要方式,也是机体合成非必氨基酸的重要途径,也是联系糖代谢与氨基酸代谢的桥梁。,丙酮酸-酮戊二酸草酰乙酸,1、转氨基作用特点及意义,丙氨酸氨基转移酶(ALT),又称谷丙转氨酶(GPT),临床意义:急性肝炎患者血清ALT升高,天冬氨酸氨基转移酶(AST)又称谷草转氨酶(GOT),临床意义:心肌梗患者血清AST升高,2、重要的转氨酶,(三)联合脱氨基作用,转氨基作用与氧化脱氨基作用联合进行,从而使氨基酸脱去氨基并氧化为-酮酸的过程,称为联合脱氨基作用。联合脱氨基作用可在肝、肾等大多数组织细胞中进行,是体内主要的脱氨

8、基的方式。,(1)、转氨基偶联氧化脱氨基作用转氨基作用和谷氨酸氧化脱氨基作用的联合,转氨酶与谷氨酸脱氢酶的联合脱氨基作用,此方式是氨基酸脱氨基的主要方式主要在肝、肾组织中进行。,(2)、转氨基偶联嘌呤核苷酸循环:,嘌呤核苷酸循环(purinenucleotidecycle,PNC)是存在于骨骼肌和心肌中的一种特殊的联合脱氨基作用方式。在骨骼肌和心肌中,由于谷氨酸脱氢酶的活性较低,而腺苷酸脱氨酶的活性较高,故采用此方式进行脱氨基。,腺苷酸脱氨酶(adenylatedeaminase)可催化AMP脱氨基,此反应与转氨基反应相联系,即构成嘌呤核苷酸循环(PNC)的脱氨基作用。,腺苷酸代琥珀酸,AMP

9、,苹果酸,嘌呤核苷酸循环,腺嘌呤核苷酸,次黄嘌呤核苷酸,氨具有毒性,血氨过高,可引起脑功能紊乱,与肝性脑病的发病有关。正常人血液中氨的浓度很低,一般不超过0.60mol/L。体内代谢产氨或经肠道吸收的氨主要在肝合成尿素而解毒。,二、氨基酸脱氨基产物的代谢,血氨,(一)、血氨的来源与去路,(二)、氨在血中的转运,肌肉中的氨基酸将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸,后者经血液循环转运至肝再脱氨基,生成的丙酮酸异生为葡萄糖后再经血液循环转运至肌肉重新分解产生丙酮酸,通过这一循环反应过程即可将肌肉中氨基酸的氨基转移到肝进行处理。这一循环反应过程就称为丙氨酸-葡萄糖循环。,1、丙氨酸-葡萄糖循环:,2、谷氨酰胺的

10、运氨作用:,肝外组织,如脑、骨骼肌、心肌,在谷氨酰胺合成酶的催化下,合成谷氨酰胺,以谷氨酰胺的形式将氨基经血液循环带到肝,再由谷氨酰胺酶将其分解,产生的氨即可用于合成尿素。因此,谷氨酰胺对氨具有运输、贮存和解毒作用。,谷氨酸,谷氨酰胺酶合成酶,谷氨酰胺,肝,肾,谷氨酰胺酶,氨,尿素,铵盐,谷氨酰胺酶,氨,血循环,嘌呤/嘧啶的合成,NH3,(三)、尿素的生成,体内氨的主要代谢去路是用于合成无毒的尿素。合成尿素的主要器官是肝,但在肾及脑中也可少量合成。尿素合成是经称为鸟氨酸循环的反应过程来完成的。催化这些反应的酶存在于胞液和线粒体中。,(1)氨甲酰磷酸的合成:此反应在线粒体中进行,由氨甲酰磷酸合成

11、酶(CPS-)催化,该酶需N-乙酰谷氨酸(AGA)作为变构激活剂,反应不可逆。,尿素生成的鸟氨酸循环:,氨基甲酰磷酸的合成,(2)瓜氨酸的合成:在线粒体内进行,由鸟氨酸氨基甲酰转移酶(OCT)催化,将氨甲酰基转移到鸟氨酸的-氨基上,生成瓜氨酸。,瓜氨酸的合成,(3)精氨酸代琥珀酸的合成:转运至胞液的瓜氨酸在精氨酸代琥珀酸合成酶催化下,消耗能量合成精氨酸代琥珀酸。精氨酸代琥珀酸合成酶是尿素合成的限速酶。,精氨酸代琥珀酸的合成,(4)精氨酸代琥珀酸的裂解:在胞液中由精氨酸代琥珀酸裂解酶催化,将精氨酸代琥珀酸裂解生成精氨酸和延胡索酸。,精氨酸代琥珀酸的裂解,(5)精氨酸的水解:在胞液中由精氨酸酶催化

12、,精氨酸水解生成尿素(urea)和鸟氨酸(ornithine)。鸟氨酸可再转运入线粒体继续进行循环反应。,精氨酸的水解,胞液,线粒体,尿素合成的鸟氨酸循环,1合成主要在肝细胞的线粒体和胞液中进行;2合成一分子尿素需消耗4分子ATP;3精氨酸代琥珀酸合成酶是尿素合成的限速酶;4尿素分子中的两个氮原子,一个来源于NH3,一个来源于天冬氨酸。,尿素合成的特点:,1)主要器官:肝脏,CO22NH3(其中1分子来自于天冬氨酸*)3个ATP的4个高能磷酸键,4)生理意义:是体内氨的主要去路,解氨毒的重要途径。,3)总反应方程式:,2)原料:合成1分子尿素需:,2NH3+CO2+3ATP+H2O,尿素合成小结:,(四)氨的其他代谢去路,1、铵盐的生成与排泄氨的主要去路是合成尿素,也有一

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