生物化学复习资料讲解

1、第一章 蛋白质的结构与功能1.蛋白质是许多氨基酸通过肽链相连形成的高分子含氮化合物。2.蛋白质组成元素：C、H、O、N、S，N的含量基本相同为16%。3.氨基酸为蛋白质的基本单位，人体内含20种，除甘氨酸外皆为-氨基酸。4.氨基酸分类：非极性疏水性氨基酸7种：甘氨酸 Glycine Gly G 丙氨酸 Alanine Ala A 缬氨酸 Valine Val V 亮氨酸 Leucine Leu L 异亮氨酸 Isoleucine Ile I 脯氨酸 Proline Pro P 苯丙氨酸 Phenylalanine Phe F极性中性氨基酸8种：酪氨酸 Tyrosine Tyr Y 色氨酸 Tr

2、yptophan Trp W 丝氨酸 Serine Ser S 苏氨酸 Threonine Thr T 半胱氨酸 Cystine Cys C 蛋氨酸 Methionine Met M 天冬酰胺 Asparagine Asn N 谷氨酰胺 Glutarnine Gln Q 酸性氨基酸2种：天冬氨酸 Asparticacid Asp D 谷氨酸 Glutamicacid Glu E：碱性氨基酸3种：赖氨酸 Lysine Lys K 精氨酸 Arginine Arg R 组氨酸 Histidine His H5.氨基酸的理化性质：两性解离的性质，等电点：中性时的PH值，用PI表示。含共轭双键（络氨酸

3、和色氨酸残基）具有紫外吸收性质（波长：280nm），用于分析蛋白质的含量。茚三酮反应生成蓝紫色化合物（吸收光570nm），用于氨基酸定量分析。6. 几种生物活性肽：谷胱甘肽（谷氨酸+半胱氨酸+甘氨酸）.用GSH表示，具还原性、分解H2O2、解毒。多肽类激素及神经肽。7.蛋白质的一级结构：多肽链中氨基酸的排列顺序。主要化学键：肽键，部分含二硫键。一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能基础，决定空间结构，非决定空间结构的唯一因素。8. 蛋白质的二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，不涉及氨基酸残基的侧链构象。化学键：H键。主要形式：-螺旋、-折叠、-转角、无规卷曲。9.肽单元（位）：

4、多肽链中相邻两个-C之间的结构。具有部分双键性质，6个原子在同一平面（肽平面），不能旋转。C1、C2在平面所处的位置为反式构型。10.蛋白质的三级结构：指多肽链主链和侧链的全部原子的空间排布位置。化学键：疏水键、离子键、氢键、范德华力。11.结构域：分子量较大的蛋白质可折叠成多个结构较为紧密且稳定的区域，并各行其功能。12.分子伴侣：通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象，形成四级结构。13.亚基：有些蛋白质分子含有2条或多条多肽链，每一条多肽链都有一个完整的三级结构。亚基之间的结合力：疏水作用、氢键、离子键。同二聚体：两个亚基相同；异二聚体：两个亚基不同14. 蛋白质的四级结构：蛋

5、白质亚基之间的聚合。15. 构型：指分子中各个原子或基团特有的固定空间排列。16.构象：分子中不同碳原子的各原子或基团的空间排列关系。17.一级结构与功能的关系1 一级结构是空间构象的基础。2 不同蛋白质之间的比较：相似结构相似功能、不同结构不同功能。如：胰岛素。3 同一蛋白不同状态的比较：一级结构决定空间结构。如：蛋白变性与复性。4 保守序列、保守氨基酸改变，功能改变：保守氨基酸不变，功能不变。分子病。5 氨基酸序列提供重要的生物进化信息。如：细胞色素c。6 一级结构差别很大的蛋白质可能有相似的空间结构。如：丙酮酸激酶。18. 蛋白质的功能依赖特定的空间结构1） 血红蛋白（Hb）亚基与肌红蛋

6、白（Mb）结构相似。Mb与Hb都含血红素辅基。Hb是由4个亚基组成的四级结构蛋白质。Mb为三级结构2） 血红蛋白亚基构象变化可影响亚基与O2结合。3） 蛋白质构象改变可引起疾病，如疯牛病、阿尔兹海默。19. 蛋白质的理化性质：具两性电离。具胶体性质（两稳定因素：胶体颗粒表面电荷、水化膜）空间结构破坏而引起变性。在紫外光谱区有特征性吸收峰（280nm）。茚三酮反应（蓝紫色）和双缩脲反应（紫色或红色）20. 蛋白质的分离与纯化盐析与有机溶剂沉淀；电泳；透析；层析；超速离心。第2章 核酸的结构与功能核酸：是以核苷酸为基本组成单位的生物大分子，携带和传递遗传信息。分为：脱氧核糖核酸和核糖核酸。脱氧核糖

7、核酸：90%以上分布于细胞核，其余分布于核外如线粒体，叶绿体，质粒等。携带遗传信息，决定细胞和个体的基因型。核糖核酸：分布于胞核、胞液。参与细胞内DNA遗传信息的表达。某些病毒RNA也可作为遗传信息的载体。1、 核酸的化学组成以及一级结构1. 化学组成：元素组成C、H、O、N、P(分子量 9%-10%）分子组成 碱基：DNA:A、G、C、T，RNA:A、G、C、U。 戊糖：核糖，脱氧核糖。 磷酸2. 碱基和核糖（脱氧核糖）通过核苷键连接形成核苷，核苷（脱氧核苷）和磷酸以磷酸酯键连接形成核苷酸（脱氧核苷酸）。 DNA的核苷酸：dAMP, dGMP, dTMP, dCMP RNA的核苷酸：AMP,

8、 GMP, UMP, CMP3. 核苷酸之间以3，5磷酸二酯键连接形成多核苷酸链，即核酸。具有53的方向性。4. 核酸的一级结构是核苷酸的排列顺序，即：碱基序列。2、 DNA的空间结构与功能1. DNA的二级结构是双螺旋结构。Chargaff规则：A = T,G C，A+G=T+C不同生物种属的DNA碱基组成不同；同一个体不同器官、不同组织的DNA碱基组成相同。对于一特定组织的DNA，其碱基不随年龄、营养状态和环境的改变而改变。2. DNA双螺旋结构模型要点（100%考）DNA分子由两条相互平行但走向相反的脱氧多核苷酸链组成，以-脱氧核糖-磷酸-为骨架，以右手螺旋方式绕同一公共轴盘。核糖和磷酸

9、组成亲水骨架在外侧,疏水碱基在内侧。表面存在一个大沟和一个小沟。碱基垂直螺旋轴居双螺旋内側，与对側碱基形成氢键配对（A=T; GC）。氢键维持双链横向稳定性，碱基堆积力维持双链纵向稳定性。3. DNA双螺旋结构的多样性。B型DNA、A型DNA为右手螺旋，Z型DNA为左手螺旋。4.DNA的高级结构是超螺旋结构。DNA双螺旋链再盘绕即形成超螺旋结构。盘绕方向与DNA双螺旋方同相同为正超螺旋结构，反之负超螺旋。原核生物DNA是环状超螺旋结构。真核生物DNA以核小体为单位形成高度有序致密结构。核小体：染色质的基本组成单位，由DNA和5种组蛋白组成。真核生物染色质有端粒和着丝粒两个功能区。3、 RNA的

10、结构与功能RNA大部分以单链存在，核糖2位都有羟基;，一般分子较小，核苷酸数目变异多。1. mRNA是蛋白质合成中的模板。mRNA结构特点帽子结构：大多数真核mRNA的5末端有m7GpppNm-，称5-帽结构功能：有助于mRNA越过核膜，进入胞质。 保护5不被核酶降解 翻译时供IF（起始因子）和核糖体识别，是翻译所必需的。尾巴结构：大多数真核mRNA的3末端有一个多聚腺苷酸(polyA)结构，称为多聚A尾。功能：是mRNA由细胞核进入细胞质所必需的形式； 它大大提高了mRNA在细胞质中的稳定性。 它可促进核糖体的有效循环。mRNA的功能：把DNA所携带的遗传信息，按碱基互补配对原则，抄录并传送

11、至核糖体，用以决定其合成蛋白质的氨基酸排列顺序。2. 转运RNA的结构与功能。tRNA的二级结构三叶草形。氨基酸臂、DHU环(双氢尿嘧啶)、反密码环、额外环、TC环。tRNA的三级结构 倒L形。功能：活化、搬运氨基酸到核糖体，参与蛋白质的翻译。tRNA的3-末端可连接氨基酸tRNA的反密码子能够识别mRNA的密码子。3. 核糖体RNA：细胞中含量最多的RNA，约占80%以上。rRNA的种类：真核生物：5S rRNA，28S rRNA，5.8S rRNA，18S rRNA。原核生物：5S rRNA，23S rRNA，16S rRNA。四、核酸的理化性质1.核酸分子具有强烈的紫外吸收：260nm(

12、嘌呤和嘧啶环中含共轭双键)应用：50g/ml双链DNA、40g/ml单链DNA（或RNA）、20g/ml寡核苷酸。2. DNA的变性定义：在某些理化因素作用下，DNA双链互补碱基对之间氢键发生断裂，解开成两条单链的过程。（破坏了空间结构，核苷酸序列没变）增色效应：DNA变性时其溶液OD260增高的现象。解链曲线：如果在连续加热DNA的过程中以温度对A260（A260代表溶液在260nm处的吸光率）值作图，所得的曲线称为解链曲线。Tm：变性是在一个相当窄的温度范围内完成，在这一范围内，紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度称为DNA的解链温度，又称融解温度。3. 变性的核酸可复性或形成杂交双链。

13、5、 核酸酶核酸内切酶：分为限制性核酸内切酶和非特异性限制性核酸内切酶。核酸外切酶：53或35核酸外切酶。第三章 酶 酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质和核糖核酸。1、 酶的分子结构与功能1. 酶的分子组成单纯酶结合酶：酶蛋白:决定反应特异性，辅助因子:决定反应的种类和性质。2.酶的活性中心：或称活性部位(active site)，指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。必需基团：指酶分子中一些与酶活性密切相关的化学基团。主要包括：亲核性基团：丝氨酸的羟基，半胱氨酸的巯基，组氨酸的咪唑基。3. 同工酶是指催化相同

14、的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。*生理及临床意义(1)在代谢调节上起着重要的作用；(2)用于解释发育过程中阶段特有的代谢特征；(3)同工酶谱的改变有助于对疾病的诊断；(4)同工酶可以作为遗传标志，用于遗传分析研究。二、酶的工作原理1.酶促反应特点具有极高的效率。具有高度的特异性：绝对特异性、相对特异性、立体结构特异性。绝对特异性：只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应， 生成一种特定结构的产物 。 相对特异性：作用于一类化合物或一种化学键。酶促反应的可调节性。酶是蛋白质具有高度的不稳定性。2. 诱导契合假说：酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形

15、和相互适应，进而相互结合。3、 酶促反应动力学1. 影响因素：酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂、激活剂等。2. 米曼氏方程式： 酶促反应模式中间产物学说S：底物浓度，V：不同S时的反应速度，Vmax：最大反应速度，m：米氏常数Km与Vmax的意义Km值等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，单位是mol/L。Km是酶的特征性常数之一，仅与酶的结构、底物和反应的环境（温度、pH、离子强度）有关，与酶的浓度无关。当k2k3时， Km时可近似地表示酶对底物的亲和力，Km愈小，酶对底物的亲和力愈大。Vm是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度成正比。酶的转换数：当酶被底物充分饱和时，单位时

16、间内每个酶分子催化底物转变为产物的分子数。3.底物足够时酶浓度对酶促反应速的影响呈直线关系。4.最适温度：酶促反应速度最快时的环境温度。5.pH对反应速度的影响影响酶的解离影响底物的解离。影响酶分子的构象。最适pH不是酶的特征性常数。6.酶的抑制剂：凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白 变性的物质称为酶的抑制剂。不可逆性抑制：抑制剂通常以共价键与酶活性中心的必需基团相结合，使酶失活。不能用透析,超滤的方法去除。可逆性抑制：抑制剂以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合，使酶的活性降低或丧失；抑制剂可用透析、超滤等方法除去。类型：竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制。4、 酶的调节调节对象：关

17、键酶，调节方式：酶活性的调节、酶含量的调节。1.酶原：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。2.酶原的激活：在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。3.酶的化学修饰调节是通过某些化学基团与酶的共价可逆结合来实现的。五、酶的分类：氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂解酶类、异构酶类、合成酶类。第5章 维生素与无机盐第6章 糖代谢1.糖：即碳水化合物，其化学本质为多羟醛或多羟酮类及其衍生物或多聚物。单糖：G、F2.二糖：麦芽糖（G+G）、蔗糖(G+F)、乳糖（G+半乳糖）3.多糖：淀粉、糖原、纤维素4.结合糖：糖+非糖物质5.糖的生理功能主要功能-氧化供能提供合成体内

18、其他物质的原料作为机体组织细胞的组成成分6. 糖代谢的概况1、 糖的消化与吸收：葡萄糖转入肠粘膜需要载体，同时需要Na转入。2、 糖的无氧氧化糖酵解：葡萄糖的无氧氧化和有氧氧化的共同起始。反应部位：胞浆。1.葡萄糖分解成丙酮酸1 葡萄糖6-磷酸葡萄糖（G-6-P)第一个限速步骤，关键酶：己糖激酶。2 G-6-P6-磷酸果糖（F-6-P)酶：磷酸己糖异构酶。3 F-6-P1,6-双磷酸果糖 ( F-1,6-2P)第一个限速步骤，关键酶：6-磷酸果糖激-1。4 F-1,6-2P2分子磷酸丙糖酶：醛缩酶。5 磷酸二羟丙酮3-磷酸甘油醛酶：磷酸丙糖异构酶。前5步：1G消耗 2ATP 生成 2个3-磷酸

19、甘油醛。6 3-磷酸甘油醛1,3-二磷酸甘油酸酶：3-磷酸甘油醛脱氢酶。7 1,3-二磷酸甘油酸3-磷酸甘油酸第一次底物水平磷酸化，第一次产生ATP，酶：磷酸甘油酸激酶。8 3-磷酸甘油酸2-磷酸甘油酸酶：磷酸甘油酸变位酶。9 2-磷酸甘油酸磷酸烯醇式丙酮酸( PEP)酶：烯醇化酶。10 磷酸烯醇式丙酮酸丙酮酸第二次底物水平磷酸化，第三个限速步骤，关键酶：丙酮酸激酶。后5步生成4ATP。底物水平磷酸化：ADP与其他核苷二磷酸的磷酸化作用与底物的脱氢作用直接相偶联的反应过程。2. 丙酮酸转变成乳酸：反应中的NADH+H+来自于上述第6步反应中的3-磷酸甘油醛脱氢反应。3. 糖酵解的调节：关键酶：

20、己糖激酶、6-磷酸果糖激-1、丙酮酸激酶调节方式：变构调节、共价修饰调节。变构激活剂：AMP; ADP; F-1,6-2P; F-2,6-2P变构抑制剂：柠檬酸; ATP（高浓度）4.糖酵解的生理意义迅速提供能量。是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。2、 糖的有氧氧化有氧氧化：机体利用氧将葡萄糖彻底氧化成CO2和H2O的反应过程。1. 糖的有氧氧化分为三个阶段。第一阶段：酵解途径。第二阶段：丙酮酸的氧化脱羧关键酶：丙酮酸脱氢酶复合体。第三阶段：三羧酸循环（TAC）和氧化磷酸化。三羧酸循环（TAC）/柠檬酸循环（4次脱氢、2次脱羧、1次底物水平磷酸化，整个循环不可逆）草酰乙酰成柠檬，柠檬

21、又成alpha酮，琥酰琥酸延胡索，苹果落在草丛中。三羧酸循环的生理意义：是三大营养物质氧化分解的共同途径；是三大营养物质代谢联系的枢纽；为其它物质代谢提供小分子前体；为呼吸链提供H+ + e。草酰乙酸的来源：2. 一分子NADH+H+的氢传递给氧时，生成2.5个ATP。一分子FADH2被氧化时，生成1.5个ATP。因以上两条途径，1G总共获得30或32个ATP。 3. 七个关键酶：酵解途径：己糖激酶、丙酮酸激酶、6-磷酸果糖激酶-1 丙酮酸的氧化脱羧：丙酮酸脱氢酶复合体三羧酸循环（TAC）/柠檬酸循环：柠檬酸合酶、-酮戊二酸脱氢酶复合体、异柠檬酸脱氢酶。4.巴斯德效应：指有氧氧化抑制糖酵解的现

22、象。三、磷酸戊糖途径磷酸戊糖途径：是指由葡萄糖生成磷酸戊糖及NADPH+H+，前者再进一步转变成3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖的反应过程。1. 反应过程（胞液中进行）分为二个阶段： 第一阶段：氧化反应：生成磷酸戊糖、NADPH+H+及CO2。 第二阶段：非氧化反应：包括一系列基团转移，最终生成：3-磷酸甘油醛和F-6-P。总反应：36-磷酸葡萄糖 + 6 NADP+26-磷酸果糖+3-磷酸甘油醛+6NADPH+H+3CO2 2. 调节 6-磷酸葡萄糖脱氢酶为关键酶，其活性的高低决定G-6-P进入磷酸戊糖途径的流量。3. 生理意义为核苷酸的合成提供5-磷酸核糖。提供NADPHH作为供氢体参与多种代

23、谢反应。蚕豆病：红细胞内缺乏6-磷酸葡萄糖脱氢酶。4、 糖原的合成与分解糖原：是葡萄糖多聚体，是体内糖的储存形式。糖原储存的主要器官及其生理意义 肌肉：肌糖原，主要供肌肉收缩所需。肝脏：肝糖原，维持血糖水平。 1. 糖原的合成代谢关键酶：糖原合酶定义：指由葡萄糖合成糖原的过程。主要发生在肝和骨骼肌。糖原合成途径：葡萄糖G-6-PG-1-P尿苷二磷酸葡萄糖（UDPG）糖原。UDPG可看作“活性葡萄糖”，在体内充作葡萄糖供体。2. 糖原的分解代谢关键酶：糖原磷酸化酶糖原磷酸化酶作用于-1,4糖苷键。肌肉组织中不存在葡萄糖-6-磷酸酶，生成的G-6-P只能进入酵解途径进一步代谢。肌糖原的分解与合成与

24、乳酸循环有关。3. G-6-P的代谢去路：5、 糖异生1.概念：在饥饿状态下由非糖化合物（乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖原的过程。主要在肝。2.途径：第一阶梯：丙酮酸草酰乙酸线粒体内进行，酶：丙酮酸羧化酶。草酰乙酸磷酸烯醇式丙酮酸线粒体、胞液内进行，酶：磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶。草酰乙酸从线粒体转运到胞质有两种方式。第二阶梯：1,6-双磷酸果糖6-磷酸果糖酶：果糖二磷酸酶-1。第三阶梯：6-磷酸葡萄糖葡萄糖酶：葡萄糖-6-磷酸酶。3.糖异生的生理意义维持血糖浓度恒定。补充肝糖原。调节酸碱平衡。4. 乳酸循环概念：肌肉通过糖无氧氧化产生的乳酸，经血液进入肝脏而糖异生为葡萄糖，葡萄糖释入

25、血液后又可被肌摄取，这种乳酸、葡萄糖在肌肉、肝脏组织间的循环互变称为乳酸循环。生理意义防止乳酸堆积引起酸中毒。避免乳酸的浪费（有利于乳酸的再利用）。促进肝糖原的不断更新。第七章 脂质代谢必需脂酸：亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸等多不饱和脂酸是人体不可缺乏的营养素，不能自身合成，需从食物摄取。一、消化过程及相应的酶二、甘油三酯的合成1.肝、脂肪组织及小肠是甘油三酯合成的主要场所。2.甘油和脂肪酸是合成甘油三酯的基本原料。3.甘油三酯的合成途径小肠粘膜细胞以甘油一酯途径合成。肝、脂肪细胞以甘油二酯途径，为主要途径。三、脂酸的合成代谢1.软脂酸在胞质中合成，肝的活性最高，是合成主要场所。2.乙酰CoA是

26、软脂酸合成的基本原料。乙酰CoA全部在线粒体内产生，通过柠檬酸-丙酮酸循环出线粒体。NADPH的来源：主要来源磷酸戊糖途径,胞液中异柠檬酸脱氢酶及苹果酸酶催化的反应也可提供少量。3.软脂酸合成酶系及反应过程乙酰CoA转化为丙二酰CoA（胞液）关键酶：乙酰CoA羧化酶。总反应式：CH3COSCoA+7 HOOCCH2COSCoA+14NADPH+14H+CH3(CH2)14COOH+7CO2 + 6H2O+8HSCoA + 14NADP+四、甘油三酯的分解代谢1.脂肪动员：指储存在脂肪细胞内的脂肪在脂肪酶作用下，逐步水解，释放游离脂肪酸和甘油供其他组织细胞氧化利用的过程。2.脂酸的-氧化脂酸的活

27、化为脂酰 CoA（胞液）脂酰CoA合成酶。脂酰CoA进入线粒体，需肉碱的转运。进入机制:由肉碱脂酰转移酶(关键酶)、和肉碱脂酰肉碱转位酶催化。脂酸的氧化：脱氢（生成FADH2），加水，再脱氢（生成NADH），硫解。3. 脂酸氧化的能量生成以软脂酸(16C)为例。活化：消耗2个高能磷酸键7次氧化产生：8分子乙酰CoA，7分子NADH+H+，7分子FADH2。能量计算：生成ATP：810 + 72.5 + 71.5 = 108，净生成ATP：1082 = 106。4. 酮体的生成和利用：乙酰乙酸、-羟丁酸、丙酮三者总称为酮体。酮体生成的生理意义：酮体是肝脏输出能源的一种形式。并且酮体可通过血脑屏障

28、，是脑组织的重要能源。酮体利用的增加可减少糖的利用，有利于维持血糖水平恒定，节省蛋白质的消耗。五、磷脂的代谢1.甘油磷脂 由甘油构成的磷酯，体内含量最多的磷脂。2.甘油磷脂合成的两条途径磷脂酰胆碱和磷脂酰乙醇胺通过甘油二脂途径合成。磷脂酰肌醇、磷酯酰丝氨酸及心磷脂通过CDP-甘油二脂途径合成。6、 胆固醇代谢1. 胆固醇合成基本原料：乙酰CoA、NADPH。2. 合成胆固醇的限速酶：HMG-CoA还原酶。七、血浆脂蛋白代谢1.血脂：血浆所含脂类统称血脂，包括：甘油三酯、磷脂、胆固醇及其酯以及游离脂酸。2.超速离心法分类：乳糜微粒（CM）：apo B48是CM的特征。功能：转运外源性甘油三酯及胆

29、固醇。极低密度脂蛋白（VLDL，相当于前）功能：转运内源性甘油三酯。低密度脂蛋白（ LDL，相当于）： 几乎只有apo B100载脂蛋白。功能：转运内源性胆固醇。高密度脂蛋白（HDL，相当于）：主要含Apo A、ApoA。功能：逆向转运胆固醇。第8章 生物氧化生物氧化：物质在生物体内进行的氧化作用称生物氧化，主要指糖、脂肪、蛋白质等在体内分解时逐步释放能量，最终生成CO2 和 H2O的过程。1、 生成ATP的氧化体系氧化呼吸链：代谢物脱下的成对氢原子通过多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合生成水，这一系列酶和辅酶组成的一个连续的传递链称为氧化呼吸链又称电子传递链。1.呼吸链复合体

30、复合体：NADH-泛醌还原酶：将电子从NADH传递给泛醌。 复合体: 琥珀酸-泛醌还原酶（即琥珀酸脱氢酶）：将电子从琥珀酸传递给泛醌，无质子泵功能。 复合体: 泛醌-细胞色素c还原酶：将电子从泛醌传递给细胞色素c。复合体: 细胞色素c氧化酶：将电子从细胞色素c传递给氧。四种呼吸链复合体均具有传递电子功能，但无质子泵功能。泛醌和Cytc不存在于复合体中，它们是可移动电子传递体。2.氧化呼吸链的两条途径NADH氧化呼吸链NADH 复合体Q 复合体Cyt c 复合体O2琥珀酸氧化呼吸链 琥珀酸 复合体 Q 复合体Cyt c 复合体O22、 氧化磷酸化氧化磷酸化：是指在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷

31、酸化，生成ATP，又称为偶联磷酸化。 1. 化学渗透假说：电子经呼吸链传递时，可将质子（H+）从线粒体内膜的基质侧泵到内膜胞浆侧，产生膜内外质子电化学梯度储存能量。当质子顺浓度梯度回流时驱动ADP与Pi生成ATP。 2.ATP合酶：由亲水部分 F1和疏水部分 F0组成。3.电子传递过程中质子流动与ATP产生的关系： 每合成1molATP，需3个质子通过ATP合成酶，产生的ATP从线粒体基质进入胞质需消耗1个质子，故每形成1个ATP需4个质子。 电子经NADH到氧，产生2.5个ATP。 电子经FADH2到氧，产生1.5个ATP。三、影响氧化磷酸化的因素1.抑制剂呼吸链抑制剂阻断电子传递过程。如：

32、鱼藤酮。解偶联剂阻断ADP的磷酸化过程。如：二硝基苯酚。ADP合酶抑制剂同时抑制电子传递及ADP的生成。如：寡霉素 2. 胞浆中NADH必须经一定转运机制进入线粒体，再经呼吸链进行氧化磷酸化。转运机制主要有：-磷酸甘油穿梭主要存在于脑和骨骼肌中，产生1.5分子ATP。苹果酸-天冬氨酸穿梭 主要存在于肝和心肌中，产生2.5分子ATP。第九章 氨基酸代谢一、蛋白质的生理功能和营养价值1.蛋白质的重要功能维持细胞、组织的生长、更新和修补。参与多种重要的生理活动。氧化供能。2. 氮平衡：摄入食物的含氮量与排泄物（尿与粪）中含氮量之间的关系。意义：可以反映体内蛋白质代谢的概况。3. 必需氨基酸：指体内需

33、要而又不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸，共有8种： Lys、 Trp 、 Phe、 Met 、 Thr、 Val、 Leu、 Ile。 二、蛋白质的消化、吸收和腐败1.蛋白质的消化主要在小肠。蛋白质在胃中在胃蛋白酶的作用下被水解成多肽和氨基酸。蛋白质在小肠中被胰液及肠粘膜细胞分泌的多种蛋白酶及肽酶水解成小肽和氨基酸。 2. 氨基酸的吸收主要在小肠。通过转运蛋白完成氨基酸和小肽的吸收。通过-谷氨酰基循环完成氨基酸的吸收。-谷氨酰基转移酶是关键酶。3、 氨基酸的一般代谢1. 真核细胞中蛋白质的降解有两条途径 溶酶体内降解过程不依赖ATP，利用组织蛋白酶降解外源性蛋白、膜蛋白和长寿命的细胞内蛋白

34、。依赖泛素的降解过程依赖ATP，降解异常蛋白和短寿命蛋白。2.氨基酸的脱氨基作用转氨基作用：在转氨酶的作用下，某一氨基酸去掉-氨基生成相应的-酮酸，而另一种-酮酸得到此氨基生成相应的氨基酸的过程。生理意义：转氨基作用不仅是体内多数氨基酸脱氨基的重要方式，也是机体合成非必需氨基酸的重要途径。L-谷氨酸通过L-谷氨酸脱氢酶氧化脱去氨基。联合脱氨基作用转氨基偶联氧化脱氨基作用：为氨基酸脱氨基和体内合成非必需氨基酸的主要方式。主要在肝、肾组织进行。转氨基偶联嘌呤核苷酸循环：主要在肌肉组织进行。3.-酮酸的代谢经氨基化生成非必需氨基酸。转变成糖及脂类。氧化供能。4、 氨的代谢1.血氨的来源与去路（大题）

35、三个来源脱氨基作用：胺类的分解主要来源。肠道吸收的氨。肾小管上皮细胞分泌的氨。四个去路在肝内合成尿素主要去路。合成非必需氨基酸及其它含氮化合物。合成谷氨酰胺。肾小管泌氨。2.氨的转运丙氨酸-葡萄糖循环生理意义：将肌肉中氨运输到肝。肝为肌肉提供葡萄糖。谷氨酰胺的运氨作用：Gln是氨的解毒产物，也是氨的储存及运输形式。 3.尿素的生成生成部位：主要在肝细胞的线粒体及胞液中。生成过程：鸟氨酸循环，又称尿素循环。氨基甲酰磷酸的合成氨基甲酰磷酸合成酶（CPS-）为关键酶，只有在别构激活剂N-乙酰谷氨酸（AGA）存在时才能激活。瓜氨酸的合成线粒体中。精氨酸的合成。精氨酸水解生成尿素。4.尿素生成的调节高蛋

36、白膳食促进尿素合成。AGA激活CPS-启动尿素合成。精氨酸代琥珀酸合成酶活性促进尿素合成。5. 血氨浓度升高称高氨血症，高氨血症时可引起脑功能障碍，称氨中毒。五、个别氨基酸的代谢（选择、填空）1.氨基酸脱羧基作用谷氨酸经谷氨酸脱羧酶催化生成-氨基丁酸。组氨酸经组氨酸脱羧酶催化生成组胺。色氨酸经5-羟色氨酸生成5-羟色胺。某些氨基酸脱羧基作用可产生多胺类物质。2.一碳单位的代谢某些氨基酸分解代谢过程中产生的只含有一个碳原子的基团，称为一碳单位。一碳单位主要来源于氨基酸代谢。一碳单位的主要生理功能：参与嘌呤和嘧啶。3.含硫氨基酸的代谢甲硫氨酸的代谢甲硫氨酸与转甲基作用SAM为体内甲基的直接供体甲硫

37、氨酸循环意义：由N5-CH3-FH4提供甲基合成甲硫氨酸， 再通过SAM提供甲基进行体内广泛存在的甲基化反应N5-CH3-FH4是体内甲基的间接供体此循环是体内利用N5-CH3-FH4的惟一反应肌酸的合成肝是合成肌酸的主要器官。4. 苯酮酸尿症：体内苯丙氨酸羟化酶缺陷，Phe不能正常转变为酪氨酸，Phe经转氨基作用生成苯丙酮酸、苯乙酸等，并从尿中排出的一种遗传代谢病。第10章 核苷酸代谢1.核苷酸的生物功用作为核酸合成的原料体内能量的利用形式参与代谢和生理调节组成辅酶活化中间代谢物一、嘌呤核苷酸的合成代谢1.嘌呤核苷酸的从头合成主要特点嘌呤环是从氨基酸、一碳单位和CO2合成的。5-磷酸核糖-1

38、-焦磷酸（PRPP)是核苷酸的核糖磷酸部分的供体。嘌呤环是在磷酸核糖分子上逐步形成的。肝为主要器官，其次为小肠粘膜和胸腺。2. IMP的合成：核糖-5-磷酸（磷酸戊糖途径中产生）经过磷酸核糖焦磷酸合成酶作用，活化生成磷酸核糖焦磷酸。谷氨酰胺提供酰胺基取代PRPP上的焦磷酸，形成5-磷酸核糖胺（PRA），由磷酸核糖酰胺转移酶催化。3.从头合成的调节：调节方式：反馈调节和交叉调节4.嘌呤核苷酸的补救合成途径：又称再利用合成途径。指利用分解代谢产生的自由嘌呤碱合成嘌呤核苷酸的过程。参与补救合成的酶腺嘌呤磷酸核糖转移酶。次黄嘌呤-鸟嘌呤磷酸核糖转移酶。腺苷激酶。补救合成的生理意义补救合成节省从头合成时

39、的能量和一些氨基酸的消耗。体内某些组织器官，如脑、骨髓等只能进行补救合成。莱尼综合征：由于基因缺陷而导致HGPRT完全缺失的患儿，特征为身体与精神发育迟缓、有咬指咬唇的强迫性自残行为和舞蹈手足徐动症等。脱氧核苷酸的生成在二磷酸核苷水平进行二、嘧啶核苷酸的合成代谢1.从头合成的主要特点先合成嘧啶环，再与磷酸核糖相连。嘧啶环的原料为Gln、CO2和Asp。合成部位：主要是肝细胞胞液。2.尿苷酸的合成：在氨基甲酰磷酸合成酶的催化下，以Gln，CO2，ATP等为原料合成氨基甲酰磷酸。后者在天冬氨酸转氨甲酰酶的催化下，转移一分子天冬氨酸，从而合成氨甲酰天冬氨酸，然后再经脱氢、脱羧、环化等反应，合成第一个

40、嘧啶核苷酸，即UMP。3.CTP的合成：在三磷酸核苷（UTP）水平上氨基化。4.dTMP或TMP的生成，在一磷酸核苷（dUMP）水平上甲基化。甲基供体为N5,N10-亚甲基四氢叶酸第11章 非营养物质代谢1、 生物转化作用1. 生物转化：一些非营养物质在体内的代谢转变过程称为生物转化。转化场所主要在肝。2. 非营养物质: 既不作为构建组织细胞的成分，又不作为能源物质。3. 体内非营养物质有内源性和外源性两类。4. 生物转化的意义：生物转化可对体内的大部分非营养物质进行代谢转化：使其生物学活性降低或丧失(灭活) 。或使有毒物质的毒性减低或消除(解毒) 。增加这些非营养物质的水溶性和极性，从而易于

41、从胆汁或尿液中排出。 肝的生物转化作用解毒作用。5. 肝的生物转化作用包括两相反应。概述：第一相反应：氧化、还原、水解反应。第二相反应：结合反应。氧化反应是最多见的生物转化第一相反应加单氧酶是氧化非营养物质最重要的酶。单胺氧化酶氧化脂肪族和芳香族胺类。醇脱氢酶和醛脱氢酶将乙醇氧化生成乙酸。硝基还原酶和偶氮还原酶是第一相反应的主要还原酶。酯酶、酰胺酶和糖苷酶是生物转化的主要水解酶。结合反应是生物转化的第二相反应：葡糖醛酸结合是最重要和最普遍的结合反应：尿苷二磷酸葡糖醛酸 (UDPGA)是葡糖醛酸基的直接供体。硫酸结合也是常见的结合反应：3-磷酸腺苷5-磷酸硫酸( PAPS)为活性硫酸供体。乙酰化

42、是某些含胺非营养物质的重要转化反应。谷胱甘肽结合是细胞应对亲电子性异源物的重要防御反应。甲基化反应是代谢内源化合物的重要反应：S - 腺苷甲硫氨酸(SAM)为甲基的供体。甘氨酸主要参与含羧基非营养物质的生物转化。二、胆汁与胆汁酸的代谢1.胆汁酸分类： 按结构分：游离胆汁酸：胆酸、鹅脱氧胆酸结合胆汁酸：牛磺胆酸、甘氨胆酸按来源分：初级胆汁酸：是肝细胞以胆固醇为原料直接合成的胆汁酸，包括胆酸、鹅脱氧胆酸及相应结合型胆汁酸。次级胆汁酸：在肠道细菌作用下初级胆汁酸 7-羟基脱氧后生成的胆汁酸，包括脱氧胆酸及石胆酸。2.胆汁酸的主要生理功能促进脂类物质的消化与吸收（最重要功能）。维持胆汁中胆固醇的溶解状

43、态以抑制胆固醇析出。胆汁中胆汁酸、卵磷脂与胆固醇的正常比值101。3.胆汁酸的代谢及胆汁酸的肠肝循环初级胆汁酸在肝内以胆固醇为原料生成部位：肝细胞的胞液和微粒体中原料：胆固醇胆固醇转化成胆汁酸是其在体内代谢的主要去路关键酶：胆固醇7-羟化酶次级胆汁酸在肠道由肠菌作用生成。胆汁酸的肠肝循环使有限的胆汁酸库存循环利用。胆汁酸肠肝循环的生理意义：将有限的胆汁酸反复利用以满足人体对胆汁酸的生理需要。三、血红素的生物合成过程合成的组织和亚细胞定位：参与血红蛋白组成的血红素主要在骨髓的幼红细胞和网织红细胞中合成。合成原料：甘氨酸、琥珀酰CoA、Fe2+合成部位：线粒体和胞质中进行。1.血红素合成过程：-氨

44、基-酮戊酸(ALA)的生成关键酶：ALA合酶，受血红素的反馈调节，辅酶：磷酸吡哆醛。 2.血红素合成的特点：合成的主要部位是骨髓和肝脏，但成熟红细胞不能合成；合成的原料简单：琥珀酰CoA、甘氨酸Fe2+等小分子物质；合成过程的起始与最终过程在线粒体，中间过程在胞液。四、胆色素的代谢与黄疸1.体内的铁卟啉化合物：血红蛋白、肌红蛋白、细胞色素、过氧化氢酶及过氧化物酶，约80来自衰老红细胞中血红蛋白的分解。第12章 真核基因与基因组基因：编码蛋白质或RNA等具有特定功能产物的、负载遗传信息的基本单位。基因组：一个生物体内所有遗传信息的总和。1、 真核基因的结构与功能1. 基因的功能：利用碱基的不同排

45、列荷载遗传信息。 通过复制将遗传信息稳定、忠实地遗传给子代细胞，在这一过程中为适应环境变化，可能会发生基因突变。作为基因表达的模板，使其所携带的遗传信息通过各种RNA和蛋白质在细胞内有序合成而表现出来。 2.真核基因的基本结构外显子：在基因序列中，出现在成熟mRNA分子上的序列。内含子：外显子之间、与mRNA剪接过程中被删除部分相对应的间隔序列。基因的5端称之为上游，3端称为下游。基因序列中开始RNA链合成的第一个核苷酸所对应的碱基记为+1，此碱基上游的序列记为负数，下游的序列记为正数。3.基因的调控区（顺式作用元件）：启动子，上游调控元件，增强子，加尾信号，细胞信号反应元件。启动子：是DNA分子上能够介导RNA聚合酶结合并形成转录起始复合体的序列。增强子：是增强真核基因启动子工作效率的顺式作用元件，是真核基因中最重要的调控序列，决定着每一个基因在细胞内的表达水平。4. 基因组结构特点基因的编码序列所占比例远小于非编码序列。高等真核生物基因组含有大量的重复序列，真核基因组中存