第二章 蛋白质化学1.1.ppt

1、第一节 蛋白质的分子组成 第二节 蛋白质的分子结构 第三节 蛋白质的分子结构与功能的关系 第四节 蛋白质的理化性质 第五节 蛋白质分类（自学） 第六节 蛋白质研究技术（自学） 第七节 蛋白质的利用（自学）,第二章蛋白质化学,内容和要求: 1、掌握蛋白质的组成、分类及生物学功能；氨基酸的结构特点与分类；蛋白质结构与功能的关系，蛋白质的分离、纯化与鉴定。 2、掌握氨基酸的重要性质和组成蛋白质的20种氨基酸的名称、分子式和缩写；蛋白质的分子结构； 3、理解肽和肽建的概念蛋白质的理化性质。,蛋白质 是由许多不同的-氨基酸按一定的序列通过酰胺键（肽键）缩合而成的，具有较稳定的构象并具有一定生物功能的大分

2、子。,一、蛋白质的元素组成,主要有C（50%）、H（7%）、O（23%）、N（16%）和S（0-3%）。 有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘 。,第一节 蛋白质的分子组成,各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16。,由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：,100克样品中蛋白质的含量 ( g % ) = 每克样品含氮克数 6.25100,1/16%, 蛋白质元素组成的特点,凯氏定氮法：,二、蛋白质的基本组成单位（自学）,氨基酸 是蛋白质的基本组成单位。从细菌到人类，所有蛋白质都由20种标准氨基

3、酸（20 standard amino acids)组成。,（一）、氨基酸的结构特点与分类 1、氨基酸的结构通式：19种氨基酸具有一级氨基（-NH3+）和羧基（-COOH）结合到碳原子（C），同时结合到（C）上的是H原子和各种侧链（R）；Pro具有二级氨基（-亚氨基酸）,三、氨基酸,C如是不对称C（除Gly），则： 具有两种立体异构体 D-型和L-型 2. 具有旋光性 左旋（-）或右旋（+）,据R基团化学结构分类,脂肪族A（中性、含羟基或巯基、酸性、碱性）,芳香族A(Phe、Tyr、Trp),杂环(His、Pro),据R基团极性分类,极性R基团AA,非极性R基团AA（种）,不带电荷（种）,带电

4、荷：正电荷（种）负电荷（种）,据氨基、羧基数分类,一氨基一羧基,一氨基二羧基(Glu、Asp),二氨基一羧基(Lys、His、Arg),人的必需氨基酸 LysTrpPheValMetLeuIleThr Arg、His,2、氨基酸的种类及结构,非极性R基团氨基酸,不带电荷极性R基团氨基酸,带电荷R基团氨基酸,从结构通式可以看出，除R为氢原子(即甘氨酸)外，所有-氨基酸分子中的碳原子都为不对称碳原子即手性碳原子，有镜象异构。 因此:每一种氨基酸(除甘氨酸)都有D-型和L-型两种立体异构体。,甘氨酸：R为H，所以-碳原子为对称型即-碳原子不是手性碳原子，无L和D型。 脯氨酸：-氨基与R基团成环状连结

5、，因而脯氨酸的-氨基少一个H，所以称为亚氨基酸。,注意： （1）.甘氨酸没有立体异构(构型)。 （2）.脯氨酸是亚氨基酸。 因此，严格说：19种氨基酸+1种亚氨基酸。,组成蛋白质的氨基酸的规律,数量上：共20种。 结构上：均属-氨基酸。除甘氨酸外还属于L-氨基酸。 差异上： 每种氨基酸实质就是R（称：侧链或R基团）不同。所谓“骨架”或“主干结构”都是一样的 。,从蛋白质水解得到的氨基酸(除甘氨酸外)都属于L-型的，所以习惯上书写氨基酸都不标明构型和旋光方向。 生物界中也发现一些D系氨基酸，主要存在于某些抗菌素以及个别植物的生物碱中。,甘氨酸 （Gly,G）,丙氨酸 （Ala,A）,缬氨酸 （V

6、al,V）,亮氨酸 （Lue,L）,异亮氨酸 （Ile,I）,中性脂肪族氨基酸,含羟基或硫脂肪族氨基酸,丝氨酸 （Ser,S）,苏氨酸 （Thr,T）,半胱氨酸 （Cys,C）,甲硫氨酸 （Met,M）,酸性氨基酸及酰胺,天冬氨酸 （Asp,D）,谷氨酸 （Glu,E）,天冬酰胺 （Asn,N）,谷氨酰胺 （Gln,Q）,碱性氨基酸,赖氨酸 （Lys,K）,精氨酸 （Arg,R）,杂环氨基酸,组氨酸 （His,H）,脯氨酸 （Pro,P）,芳香族氨基酸,苯丙氨酸 （Phe,F）,酪氨酸 （Tyr,Y）,色氨酸 （Trg,W）,课后自己总结： 含S的aa？ 含酚羟基的aa? 含羟基的aa? 含酰

7、胺基的aa? 含二硫键的aa?,人体所需的八种必需氨基酸 赖氨酸(Lys) 缬氨酸(Val) 蛋氨酸(Met) 色氨酸(Trp) 亮氨酸(Leu) 异亮氨酸(Ile) 苏氨酸(Thr) 苯丙氨酸(Phe) 婴儿时期所需: 精氨酸(Arg)、组氨酸(His) 早产儿所需：色氨酸(Trp)、半胱氨酸(Cys),3、蛋白质中几种重要的稀有氨基酸,在少数蛋白质中分离出一些不常见的氨基酸，通常称为不常见蛋白质氨基酸。 这些氨基酸都是由相应的基本氨基酸衍生而来的。 其中重要的有4-羟基脯氨酸、5-羟基赖氨酸、N-甲基赖氨酸、和3,5-二碘酪氨酸等。这些不常见蛋白质氨基酸的结构如下。,（二）非蛋白氨基酸,广

8、泛存在于各种细胞和组织中，呈游离或结合态，但并不存在蛋白质中的一类氨基酸，大部分也是蛋白质氨基酸的衍生物。 H2N-CH2-CH2-COOH H2N-CH2-CH2-CH2-COOH,-丙氨酸,-氨基丁酸,非蛋白氨基酸存在的意义：,1.作为细菌细胞壁中肽聚糖的组分：D-Glu D-Ala 2.作为一些重要代谢物的前体或中间体:-丙氨酸（VB3）、鸟氨酸（Orn）、胍氨酸（Cit）(尿素) 3.作为神经传导的化学物质：-氨基丁酸 4.有些氨基酸只作为一种N素的转运和贮藏载体 （刀豆氨酸） 5.调节生长作用 6.杀虫防御作用 绝大部分非蛋白氨基酸的功能不清楚。,（三）、氨基酸的重要性质,1、一般物

9、理性质 白色晶体，熔点极高（200以上），不同味道；除胱氨酸和酪氨酸外，一般都溶于水。脯氨酸和羟脯氨酸还能溶于乙醇和乙醚。,2、旋光性：除甘氨酸外，所有天然-氨基酸都有不对称碳原子，因此所有天然氨基酸都具有旋光性。,3、紫外吸收光谱：参与蛋白质组成的20种氨基酸中色氨酸(Trp)、酪氨酸(Tyr)和苯丙氨酸(Phe)的R基团中含有苯环共轭双键系统，在紫外光区显示特征的吸收谱带，最大光吸收（max）分别为280、275、和257nm。由于大多数蛋白质都含有这些氨基酸残基，因此用紫外分光光度法可测定蛋白质含量。,4、氨基酸的酸碱性,氨基酸具有氨基、羧基等,能接受H+而成NH3+ 具碱性,能电离出H+而成COO- 具酸性,（1）氨基酸的两性电离,K1、K2分别代表-COOH和-NH3+的表观解离常数，若侧链R基有可解离的基团，其表观解离常数用KR表示。,酸性溶液中,两性离子状态,氨基酸的兼性离子,阳离子,阴离子,在酸性溶液中的氨基酸 （pHpI）,在晶体状态或水溶液中的氨基酸（pH=pI）,在碱性溶液中的氨基酸 （pHpI）,（2） 等电点,等电点(isoelectric point, pI) 在某一pH的溶液中，氨基酸