第二 蛋白质的基本组件.ppt

1、人与人之间只有微小的差异，但这种微小的差异往往会导致巨大的差异！小的区别是心态是积极还是消极，大的区别是成功还是失败！最重要的是不要看远处模糊的东西，而是做手边清楚的事情。我们能够想象并坚信的一定会实现。有一个完全独立的今天。生物工程蛋白质概论教学大纲简介、教学目标和要求参考书目蛋白质和核酸是一种含氮的天然有机物，是生物体的主要组成部分。蛋白质在生命现象和生命过程中起着决定性的作用，是人类维持生命活动所必需的三大营养素之一。从化学结构的角度来看，蛋白质是由许多氨基酸通过酰胺键结合而成的高分子化合物。无论哪种蛋白质被酸、碱、酶等水解。获得了-氨基酸的混合物。因此，氨基酸是蛋白质的基本结构单位。要

2、讨论蛋白质的结构和性质，我们必须首先了解氨基酸的结构和性质，蛋白质的基本成分，蛋白质的基本成分，氨基酸的结构，氨基酸的物理性质，氨基酸的化学性质，以及氨基酸合成肽单元和肽链的代谢。氨基或亚氨基乙键连在所有的-碳原子上，所有的-碳原子都是不对称的碳原子，构成人体的所有氨基酸都是L形的D，脯氨酸是唯一的亚氨基E，不同氨基酸的R基团大部分是相同的。氨基酸的基本结构，分子中含有氨基和羧基的化合物称为氨基酸。天然存在的氨基酸有300多种，但至今只有22种氨基酸组成蛋白质，最常用的是20种氨基酸。亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、赖氨酸、异亮氨酸、蛋氨酸、缬氨酸和苏氨酸这八种氨基酸是人体不能合成的，需要从食物中摄

3、取。这个讲座主要讨论氨基酸。1.结构氨基酸是由-NH2取代羧酸分子烃基中的-H原子得到的衍生物，其结构通式为：其中-氨基和-羧基是各种氨基酸的共性，各种氨基酸的结构差异主要是其侧链基团R的差异.R基团，氨基，羧基，l-型氨基酸，h=甘氨酸，CH3=丙氨酸，juanghr (2003)生物化学，3。氨基酸的构型是分子中原子的特定空间排列，当一种构型改变为另一种构型时，共价键必须被破坏和重组。不同构型的分子除了镜像作用外，不能以任何方式重叠。除了甘氨酸，其他氨基酸中的碳原子都是手性碳原子，因此它们都具有光学活性。大多数氨基酸只有一个手性碳原子，它们的构型通常用D/L法标记。如果有两个或多个手性碳原

4、子，则最靠近羧基的手性碳原子被用作标记其构型的基准。自然界中的大多数氨基酸都是左旋的。动物体内的酶只代谢左旋氨基酸，但对右旋氨基酸没有影响。氨基酸有镜像异构体、镜像、相同的化学性质、不同的物理性质(旋光)和不同的三维结构(可视为异构体)。返回，以H为顶点，观察各组分沿氢键方向的投影。如果你能顺时针得到“玉米”，它是L型分子；如果不是，那就是D型。构象是指由原子或分子群围绕单键旋转而形成的不同空间排列。显然，从一种构象到另一种构象的转变不需要共价键的断裂和重整，并且很难用化学方法区分和分离。对于两个四面体配位的碳原子，“交错构象”是能量上最有利的排列，一个碳原子的取代基正好在另一个碳原子的两个取

5、代基之间。侧链中的每个碳原子有三个交错的构象，它们通过120转相互关联。对精确确定的蛋白质结构的分析表明，大多数氨基酸残基的侧链具有一种或几种交错构象作为主要构象，这种构象在天然蛋白质中最常见，称为旋转体。目前，国际上已经收集了这些优势构象，并建立了一个旋转体文库，作为构建蛋白质结构计算机模型的基本工具。硒半胱氨酸是一种存在于几种酶中的氨基酸，如谷胱甘肽过氧化物酶、甲状腺素5-脱碘酶、硫氧还蛋白还原酶、甲酸脱氢酶、乙醇酸还原酶和一些氢化酶。硒半胱酸的结构与半胱酸相似，只是硫原子被硒取代。含有硒代半胱氨酸残基的蛋白质被称为硒蛋白。在遗传密码中，硒代半胱氨酸的编码是UGA(乳白色密码子)，通常用作

6、终止密码子。然而，如果在mRNA中有硒代半胱氨酸插入序列(SECI)，UGA可以作为硒代半胱氨酸的编码。SECIS序列由特定核苷酸序列和碱基配对形成的二级结构决定。在真细菌中，SECIS直接跟随UGA密码子，并与UGA在同一阅读框架中。然而，在古细菌和真核生物中，SECIS可以导致多个UGA密码子在mRNA的3- UTR中编码硒代半胱氨酸残基。当细胞生长缺乏硒时，硒蛋白的翻译将在UGA密码子停止，成为不完整和无功能的蛋白质。像细胞中的其他氨基酸一样，硒代半胱氨酸也有一个特定的tRNA。与其他标准tRNA相比，这种tRNASec有一些不同，最明显的是它有一个含有8个碱基(细菌)或9个碱基(真核生

7、物)的茎，一个长的可变臂，和几个高度保守的碱基取代。TRNASec最初装载有丝氨酸-tRNA连接酶，但是这种丝氨酸-tRNASec不能用于翻译，因为它不能被普通翻译因子识别(细菌中的EF-Tu，真核生物中的eEF-1)。这个丝氨酸可以被含磷酸吡哆醛的硒代半胱氨酸合成酶取代。最后，这种蛋白酶特异性结合另一种翻译延伸因子，并被转运到翻译硒蛋白基因的核糖体。产甲烷菌的甲胺甲基转移酶中发现的吡咯烷是已知的第22个参与蛋白质生物合成的氨基酸。与标准氨基酸不同，它由终止密码子UAG的有义编码形成。相应地，产甲烷菌还含有特定的吡咯基-tRNA合成酶(PylRS)和吡咯赖氨酸tRNA (tRNA)，它们具有不

8、同于经典tRNA的特殊结构。产甲烷菌通过直接和间接途径产生吡咯基tRNA。它也可以通过基因的特殊结构和其他未发现的机制控制UAG编码成为终止密码子或吡咯赖氨酸。第22个基因编码的氨基酸已经成功合成。第二堂课是关于蛋白质的基本组成，氨基酸的结构，氨基酸的分类，氨基酸的物理性质，氨基酸的化学性质，氨基酸的代谢，肽单位和肽链的合成，Gly，ala，val，leu，ile，phe，Tyr，Trp，Cys，met，s，s，所有种类的氨基酸都有完整的大小和风格。有正和负、极性和非极性、各种氨基酸侧基、返回、脂肪氨基酸、芳香族氨基酸、杂环氨基酸，(4)根据侧链基团的极性，它们可以分为疏水性氨基酸和极性氨基酸

9、；后者根据带电的不同可以分为不带电和带电。带电氨基酸、极性氨基酸、疏水性氨基酸和疏水性氨基酸残基的侧链通常没有化学反应性。它们的共同特征是它们忽略了与水的相互作用，而倾向于与彼此或其他非极性原子相互作用。这种疏水相互作用是多肽链折叠的原始驱动力。所有的蛋白质分子都有一部分这些残基密集地堆积在内部，形成疏水核心，这也是稳定蛋白质三维结构的主要因素。，极性，非极性，Tyr，his，Gly，酸性，中性，碱性，ASP，Glu，Gln，Cys，ASN，ser，thr，Lys，arg，ala，val，ile，leu，met，phe，Trp，pro，氨基酸极性分类Juang RH (2003)生物化学，氨基

10、酸侧链的一些关键点，关于侧链性质的有用注释： his是唯一在生理ph附近滴定的侧链，h，组氨酸的咪唑pK值接近中性组氨酸在生理条件下总是处于可逆的解离状态，并且经常能与金属离子如Fe2形成配位化合物。赖氨酸和精氨酸在生理酸碱度下带正电荷(碱性)。赖氨酸和精氨酸具有碱性侧链基团，在低于pH9时处于正态。赖氨酸侧链上的氨基容易发生酰化、烷基化、芳基化和酰亚胺化。Arg侧链由三个非极性甲基和一个强碱性胍基组成，pKa值约为12。它的胍基在天然蛋白质存在的整个酸碱度范围内被解离。赖氨酸、精氨酸、天冬氨酸和谷氨酸在生理ph值下带负电荷(酸性)。侧链中羟基的pKa值分别为3.9和4.3，因此它们在生理条件

11、下离解成负电性基团，并且它们还能整合金属离子。它们的侧链相差一个CH3，这使得它们对主链的相互作用有不同的倾向，从而对肽链的构象和化学反应有显著不同的影响。天冬氨酸、谷氨酸、天冬氨酸和谷氨酰胺重组主链肽都是H的供体和受体，与蛋白质的结构和功能密切相关。n，q，Gly具有最小的侧链，通常要求主链必须彼此非常接近。甘氨酸比其他残留物更灵活。长侧链的缺乏使得多肽链在甘氨酸残基出现的地方具有显著的构象灵活性。甘氨酸可以出现在广泛的构象空间中。g，Cys有一个巯基(-sh)可以作为氧化还原中心。巯基可以被氧化除去氢，两者结合形成二硫键，将两条肽链连接在一起，对蛋白质构象有很大贡献。这个反应是可逆的。在两

12、个独立的Cys之间，还可能氧化巯基形成二元体，这种二元体特别称为胱氨酸，缩写为(Cys)2。注意英语写作中的差异。胱氨酸，半胱氨酸，二硫键，二硫键的形成。该图显示了蛋白质中相邻半胱氨酸残基的侧链之间形成的共价二硫键。8) Met有一个带有两个孤对的硫醚键。met的硫是甲基化的，而不是硫醇，所以它不能像Cys那样形成二硫键，但它是一种非常特殊的氨基酸。任何蛋白质翻译的第一个氨基酸都必须满足。m、ser、thr和Tyr具有羟基(-oh)侧链，该侧链可以是具有不同化学反应性的氢键供体或受体。s、y、t、phe (f)、Trp (w)和Tyr (y)具有芳香侧链，可以介导p-相互作用。它们能与核酸碱基

13、形成堆积相互作用是使蛋白质具有紫外吸收和荧光特性的主要因素。色氨酸的结构比其他氨基酸复杂，蛋白质含量最低。它在蛋白质结构和功能中的作用是一个重要的研究课题。这三种氨基酸对培养基环境非常敏感，经常被用作蛋白质结构变化的非常有用的探针。最大/nm Phe : 257.4 Tyr : 274.6 Trp : 279.8，His 0.360 Cys 0.210 ser 0.130 Lys 0.100 thr 0.100 Asn 0.080 Arg 0.055 Gln 0.050 Glu 0.050 Asp 0.045 ile 0.005 yr 0.040 Val 0.060 Gly 0.07000 构

14、成人体的氨基酸除了一个以外都是L型，脯氨酸是唯一的次氨基酸，不同氨基酸的R基团大部分是相同的。 a、C和D是蛋白质的基本成分、氨基酸的结构、氨基酸的分类、氨基酸的物理性质、氨基酸的化学性质以及氨基酸合成肽单元和肽链的代谢。氨基酸的结构氨基酸的分类氨基酸的物理性质氨基酸的化学性质氨基酸的代谢氨基酸的合成肽单元和肽链。氨基酸的化学性质氨基酸含有氨基和羧基，所以它们应该具有胺和羧酸的共性。因为-NH2和-COOH共存于一个分子中，所以它具有一些特性。1.氨基的性质(1)与亚硝酸反应，HNO 2，N2，收集从反应中释放的氮，可用于测定氨基酸的含量。这种测定氨基酸含量的方法被称为范斯莱克氨基酸测定法。氨基酸的化学性质。氨基的性质(2)与甲醛反应，甲醛、甲醛和甲醛与氨基酸分子中的氨基反应，将两个吸电子基团(CH2OH)引入氨基，从而使氨基的碱性消失。因此，一般的酸碱滴定法可以用来测定氨基酸的含量。(3)用茚三酮反应水合物、-氨基酸和茚三酮溶液加热，形