文档第六章 酶2016

1、第六章酶酶的概念酶的化学本质 酶的分类与命名酶的结构与功能的关系酶作用的专一性酶的作用机制酶促反应动力学酶活性的调节核酶、抗体酶与同工酶酶的研究方法与酶工程一、酶的概念 酶是一类具有高效性与专一性的生物催化剂。 目前将生物催化剂分为两类：酶、核酶（脱氧核酶）酶的发现 公元前两千多年，我国已有酿酒记载。 一百余年前，Pasteur认为发酵是酵母细胞生命活动的结果。 1878年，Kuhne首次提出Enzyme一词。 1897 Buchner兄弟证明发酵与细胞的活动无关，不含细胞的酵母汁也能进行乙醇发酵。 1926 Sumner首次从刀豆中提出脲酶结晶，并证明具有蛋白质性质。 1981 Cech首次

2、发现RNA也具有酶的催化活性， 提出核酶（ribozyme）的概念。 1995年，Jack W.Szostak研究室首先报道了具有DNA连接酶活性的DN 核酶（deoxy ribozyme ）。段，称为脱氧酶具有一般催化剂的特征：1. 在反应前后没有质和量的变化；2. 可以缩短化学反应到达平衡的时间，而不改变反应的平衡点；3.只能进行热力学上允许进行的反应。酶的催化特点（1）催化效率高酶催化反应速度是相应的无催化反应的108-1020倍，比一般催化剂高107-1013倍。（2） 专一性高只作用于一类甚至是一种底物。（3） 反应条件温和常温、常压、中性pH环境。（4） 活性可调节许多酶的活性受多

3、种调节机制的调节，包括： 别构调节、酶的共价修饰、酶的合成与降解等。二、酶的化学本质与组成1 . 酶的化学本质2 . 酶的化学组成3 . 酶的类型1.酶的化学本质 除核酶外，酶都是蛋白质，具有催化功能。 实验证明酶是蛋白质，因此酶具有蛋白质的一切共性。2、酶的化学组成n 单纯酶(simple enzyme)n 缀合酶(conjugated enzyme)酶蛋白(apoenzyme)或称脱辅酶决定反应的特异性全酶(holoenzyme)金属离子辅助因子(cofactor)决定反应的种类与性质小分子有机化合物 金属离子的作用（p116）参与催化反应，传递电子；提高水的亲核性能；中和阴离子，降低反应

4、中的静电斥力等。 小分子有机化合物的作用参与酶的催化过程，在反应中传递电子、质子或一些基团。有机分子按其与酶蛋白结合的紧密程度分为辅酶(coenzyme):与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的方法除去。辅基(prosthetic group):与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤的方法除去。维生素与辅酶3.酶的类型单体酶（monomeric enzyme)：仅有一条具有活性部位的多肽链。如蔗糖酶。寡聚酶 (oligomeric enzyme)：由2个或2个以上亚基以非共价键连接组成的酶。单个亚基没有催化活性。如肌酸激酶。多酶复合体 (multienzyme system)：由几种酶彼此嵌合而成的复

5、合物。如酸脱氢酶复合体。（p197）三、酶的分类与命名（一）习惯命名 1.（绝大多数酶）依据底物来命名如：催化蛋白质水解的酶称蛋白酶。催化淀粉水解的酶 称淀粉酶。 2. 依据催化反应的性质命名如：水解酶、转氨酶 3 结合上述两个原则命名，琥珀酸脱氢酶。 4. 有时加上酶的来源如：胃蛋白酶、牛胰凝乳蛋白酶习惯命名较简单，但缺乏系统性。（二）国际系统命名与分类法1.命名系统名称应明确标明酶的底物及催化反应的性质。反应：丙氨酸+-酮戊二酸Glu+酸谷丙转氨酶（习惯名），系统名：丙氨酸：-酮戊二酸氨基转移酶2. 酶的分类1）氧化还原酶类OxidoreductaseAH2+B=A+BH2乳酸(Lacta

6、te)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。H+NAD+ CH3CCOOHONADHCH3CHCOOHOH2）转移酶类TransferaseAB+C=A+BC谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。CH3CHCOOHNH2 CH3CCOOHOHOOCCH2CH2CCOOHO HOOCCH2CH2CHCOOHNH23）水解酶类hydrolaseA-B+HOHAOH+BH水解酶催化底物的加水分解反应。脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应：H2ORCOOCH CHRCOOHCH CH OH23324）裂合酶类LyaseA.BA+B裂合酶催化从底物分子中移去一个基团形成双键的反应及其逆反应。延胡索酸水合酶催化的反应。H

7、OOCCH2CHCOOHOH苹果酸HOOCCH=CHCOOHH2O5）异构酶（EC5.3.1.9）IsomeraseAB异构酶催化各种同分异构体的相互转化丙糖磷酸异构酶催化的反应。甘油醛-3-磷酸二羟磷酸6）合成酶（连接酶）Ligase or SynthetaseA + B + ATPA-B + ADP +Pi催化一切必须与ATP分解相偶联，并由两种物质合成一 种物质的反应。酸羧化酶催化的反应。酸 + CO2 + ATP 草酰乙酸+ADP+Pi原则： 每一个酶的编号由4个数字组成，中间以“”隔开。EC代表酶学委员会，乳酸脱氢酶（EC1.1.1.27）为例。EC1.1.1.27第1大类，氧化还原

8、酶第1亚类，氧化基团CHOH 第1亚亚类，H受体为NAD+该酶在亚亚类中的流水编号四、酶的结构与功能的关系必需基团(essential group)酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的基团。酶的活性中心(activecenter)或称活性部位(active site)，指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。 活性中心内的必需基团结合基团催化基团(catalyticgroup)(bindinggroup)催化底物转变成产物与底物相结合 活性中心外的必需基团维持酶活性中心应有的空间构象所必需。 构成酶活性中心的常见基团

9、：His的咪唑基、Ser的OH、Cys的SH、Glu的-COOH。底 物活性中心以外的必需基团催化基团结合基团活性中心酶的活性部位的特点：（P122）1. 酶的活性部位在酶分子整体结构中占很小的部分2. 酶的活性部位具有三维立体结构3. 酶的活性部位含有特定的催化基团4. 酶的活性部位具有柔性5. 酶的活性部位通常是酶分子上的一个裂隙酶的活性部位的特点：（P122）1. 酶的活性部位在酶分子整体结构中占很小的部分2. 酶的活性部位具有三维立体结构3. 酶的活性部位含有特定的催化基团4. 酶的活性部位具有柔性5. 酶的活性部位通常是酶分子上的一个裂隙活性中心己糖激酶酶的活性部位的特点：（P122

10、）1. 酶的活性部位在酶分子整体结构中占很小的部分2. 酶的活性部位具有三维立体结构3. 酶的活性部位含有特定的催化基团4. 酶的活性部位具有柔性5. 酶的活性部位通常是酶分子上的一个裂隙溶菌酶的活性中心酶的活性部位的特点：（P122）1. 酶的活性部位在酶分子整体结构中占很小的部分2. 酶的活性部位具有三维立体结构3. 酶的活性部位含有特定的催化基团4. 酶的活性部位具有柔性5. 酶的活性部位通常是酶分子上的一个裂隙酶的活性部位的特点：（P122）1. 酶的活性部位在酶分子整体结构中占很小的部分2. 酶的活性部位具有三维立体结构3. 酶的活性部位含有特定的催化基团4. 酶的活性部位具有柔性5

11、. 酶的活性部位通常是酶分子上的一个裂隙“柔性”诱导契合假说（1958年，Koshland）酶的活性部位的特点：（P122）1. 酶的活性部位在酶分子整体结构中占很小的部分2. 酶的活性部位具有三维立体结构3. 酶的活性部位含有特定的催化基团4. 酶的活性部位具有柔性5. 酶的活性部位通常是酶分子上的一个裂隙胰凝乳蛋白酶的活性中心五、酶作用的专一性键专一性相对专一性基团专一性结构专一性酶的专一性（P120）绝对专一性旋光异构专一性立体异构专一性几何异构专一性（一）结构专一性1.相对专一性：作用于一类化合物或一种化学键。（1）键专一性：只作用于底物中特定的化学键，而对键两端的基团没有严格要求。O

12、酯酶：RCOR +H2ORCOO-+ ROH + H+（2） 基团（族）专一性：酶对底物中被作用的化学键一端的基团有严格要求。胰蛋白酶2. 绝对专一性：只能作用于某一底物NH2+ H2O脲酶2NH3+ CO2OCNH2尿素NHCH3脲酶+ H2OOCNH2甲基尿素 凝血酶作为一种特殊的蛋白酶只作用于蛋白分子中精 氨酸残基的羧基与甘氨酸残基形成的肽键。-Arg-Gly-（二）立体异构专一性1. 旋光异构专一性乳酸脱氢酶只能催化L-乳酸脱氢变成酸胰蛋白酶只作用于L-氨基酸残基构成的肽键2. 几何异构专一性 琥珀酸脱氢酶只能催化琥珀酸脱氢生成反-丁烯二酸的可逆反应。FADFADH2延胡索酸水合酶只能

13、催化延胡索酸即反-丁烯二酸水合成苹果酸。对马来酸（顺丁烯二酸）不起作用。六、酶的作用机制活化能：底物分子从初态转变到活化态所需的能量。能量非催化反应活化能一般催化剂催化反应的活化能酶促反应活化能底物产物反 应 过 程（一）中间产物学说ESE + SE +P在酶催化的反应中，第一步是酶与底物形成酶底物中间复合物。当底物分子在酶作用下发生化学变化后，中间复合物再分解成产物和酶。+（二）锁与钥匙学说Fischer，1894年：酶的活性中心结构与底物的结构互相吻合，紧密结合成中间络合物。（三）诱导契合学说Koshland，1958年：酶活性中心的结构有一定的灵活性，当底物（激活剂或抑制剂）与酶分子结

14、合时，酶蛋白的构象发生了有利于与底物结合的 变化，使反应所需的催化基团和结合基团正确地排列和定向，转入有效的作用位置，这样才能使 酶与底物完全吻合，结合成中间产物。诱导契合假说（四）酶具有高催化效率的分子机制酶分子的活性中心与底物结合形成酶-底物复合物，在酶的作用下，底物进入特定的过渡态，由于形成此类过渡态所需的活化能远小于非酶促 反应所需的活化能，因而反应能顺利进行。1.邻近定向效应邻近效应：酶与底物结合，使游离的底物集中于酶的活性部位，减少了反应基团间距离。定向效应：底物反应基团之间、酶与底物反应基团之间正确定位与取向。2.促进底物过渡态形成的非共价作用 酶与底物结合，它们之间的非共价作用

15、使底物分子发生形变，促进底物过渡态的形成，反应活化能被降低，加快反应速率。 同时酶分子发生构象改变，二者的形变导致酶与底物更好的结合。3.酸碱催化酶通过向反应物提供质子（酸）或从反应物接受质子（碱） ，稳定过渡态，降低反应活化能，加速反应的一类催化机制。蛋白质中起酸或碱催化的功能基团有氨基、羧基、咪唑基、巯基和酚基。酶分子中可以作为广义酸、碱的基团广义酸基团（质子供体）广义碱基团（质子受体）.-+-COO ,-NH2,-S ,-COOH,-NH3,-SH, O-+HN:NNHOHNHHis 是酶的酸碱催化作用中最活泼的一个催化功能团。酸催化碱催化4.共价催化催化剂与底物形成相对不稳定的共价中间

16、复合物，改变了反应历程，由于新历程所需活化能更低，反应速率提高。接受电子对的物质是亲电物质，提供电子对的物质是亲核物质。 亲电基团 Mg2+、 Mn2+ （有空轨道）-OH-SH 亲核基团(有孤对电子)亲电催化AA: Mg+Mg2+2B+2A- :B+亲核催化-OH+HO :BA-A- :B+中间产物不稳定，断裂，相互结合形成产物，酶复原。p125OH的亲核催化(胰凝乳蛋白酶)5.金属离子催化提高水的亲核性能金属离子可以和水分子的OH-结合，使水显示出更大的亲核催化性能。电荷屏蔽作用 电荷屏蔽作用是酶中金属离子的一个重要功能。 多种激酶(如磷酸转移酶)的底物是Mg2+ATP 复合物。-OOOO

17、POPOPOCH2O-OOO2+HOHMgHH屏蔽磷酸基的负电核，不排斥亲核基团攻击HOHA结合底物为反应定向电子传递中间体 许多氧化-还原酶中都含有铜或铁离子，它们作为酶的辅助因子起着传递电子的功能。6. 酶活性部位微环境的作用酶活性部位为酶促反应提供微环境（疏水环境、酸性环境、碱性环境），有利于酶和底物结合，促进酶和底物的相互作用。七、酶促反应动力学酶促反应动力学是研究酶促反应的速率以及影响酶促反应速率的各种因素的科学。影响因素：底物浓度、酶浓度、pH、温度、激活剂与抑制剂等。研究前提单底物、单产物反应I.酶促反应速度用单位时间内底物的消耗量或产物的生成量来表示II.III.反应速度取其初

18、速度， 即底物的消耗量很小（一般在5以内）时的反应速度（一）酶浓度对反应速率的影响V 当S E，反应速度与酶浓度成正比。0EE 关系式为：V = K3（二）底物浓度对反应速率的影响矩形双曲线我们可以用中间产物学说 解释底物浓度与反应速率关系曲线的二相现象：k1k2k3ESE + PS+E当底物浓度很低时，有多余的酶没与底物结合，随着底物浓度的增加，中间络合物的浓度不断增高。当底物浓度较高时，溶液中的酶全部与底物结合成中间产物，虽增加底物浓度也不会有更多的中间产物生成。1913年Michaelis和Menten提出反应速度与底物浓度关系的数学方程式，即米曼氏方式 (Michaelis程式，简 称

19、米氏方程equation)。VmaxSKs + S米式方程的导出2、 1925年，Briggs和Haldane的稳态理论及其对米氏方程的发展：k3k1E+SESP+Ekk24ES的生成速度：v1=k1EfSf+k4EfPfES的分解速度：v2=k2ES+k3ES米氏方程式推导基于三个假设：Pf很小，可忽略不计。Ef=E-ESS超过E，S的变化可忽略不计。Sf=S-ES-PfSv1=k1EfSf+k4EfPfv2=k2ES+k3ESv1= k1(E-ES) S当处于稳态时ES的生成速度和分解速度相当，v1=v2k1(E-ES) S=k2ES+k3ES即k1E SE S移项得：ES=（1）=kS

20、+（k +k ）S +（k +k ）/ k123231令：Km = (k2+k3)/k1即米氏常数（Michaelisconstant)E S代入（1）式，得： ES =(2)S+ Km 酶促反应速率可用产物的生成速率表示，因此：k3 E S(3)v=kES =3S+ Km当底物浓度非常大时，ES=E,同时酶促反应达到最大速率Vmax，因此,.(4)Vmax =k3 ES = k3 E将（4）式代入（3）式，得Vmax Sv =S+ Km当S Km时，v=Vmax S/Km, 表明底物浓度很小时，v 与S成正比，符合一级反应动力学。当S Km时，v=Vmax, 表明底物浓度过量时，v达到最大值

21、，符合零级反应动力学。当S = Km时，v=Vmax/2, 表明Km 值是反应速率为最大值的一半时的底物浓度，单位是mol/L。Km与Vmax的意义1.Km值等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，单位是mol/L。当v=Vmax/2时VVmaxVmaxSVmax2K+ SmVmax/2KmSSKm2.Km可近似表示酶对底物的亲和力Km越小，代表E与S亲和力越大3.Km是酶的特征性常数，与酶的性质有关如果一个酶有几种底物，则每一种底物各有一个特定的Km，其中Km最小的底物称该酶的最适底物或天然底物。Vmax4.定义：Vm是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度成正比。意义：Vmax=K

22、3 E如果酶的总浓度已知，可从Vmax计算酶的转换数(turnover number)，即动力学常数K3。酶的转换数定义 当酶被底物充分饱和时，单位时间内每个酶分子催化底物转变为产物的分子数。意义 可用来比较每单位酶的催化能力。关于k3k3表示每个酶分子在单位时间内使底物转变为产物的分子数。它反映酶催化中间复合物转变为产物的能 力或效率。k3越大，表示酶的催化效率越高，对特定条件下 的酶反应，k3是特征性常数。m值与max值的测定双倒数作图法(double reciprocal plot)，又称为 林-贝氏(Lineweaver- Burk)作图法VmaxSV =Km+S两边同取倒数. 1SK

23、m 1v+ 1=（林贝氏方程）VmaxVmax双倒数作图法（三）温度对反应速率的影响酶 2.0活1.5性q 双重影响q 最适温度 (optimum temperature)：酶促反应速度最快时的环境温度。(P134)1.00.50102030405060温度 C（四）pH对反应速率的影响胃蛋白酶淀粉酶酶活性胆碱酯酶q 最适pH(optimum pH)：酶催化活性最大时的环境pH。0246810pH（P135）（五）抑制剂对反应速率的影响酶的抑制剂(inhibitor)通过改变酶必需基团的化学性质，使酶的活性降低或丧失的物质统称为酶的抑制剂。区别于酶的变性抑制剂对酶有一定选择性，而变性的因素对酶

24、没有选择性。抑制作用的类型(P132)不可逆性抑制 (irreversibleinhibition)可逆性抑制 (reversibleinhibition)：竞争性抑制 (competitive inhibition)非竞争性抑制 (non-competitive inhibition)反竞争性抑制 (uncompetitive inhibition)1.不可逆性抑制作用* 概念抑制剂通常以共价键与酶的必需基团相结合，使酶永久性失活，不能用透析、超滤等物理方法予以除去。* 举例有机磷化合物 羟基酶解毒解磷定(PAM)重金属离子及砷化合物 巯基酶解毒二巯基丙醇(BAL)ROEOROX+ HXP+

25、POHEOROORO酸磷酰化酶羟基酶有机磷化合物CHNOH+NCH3E OPOH OROR解磷定CHNO+NCH3有机磷化合物对羟基酶的抑制SSHClH H +CHCl + 2HClEAsCCHClEAsCClSSH酸失活的酶巯基酶路易士气H AsCHClH2C HCH2CS SOHH2C HCH2CSH SHOHSHSCH As CCHCl+E+ESHSBAL失活的酶巯基酶BAL与砷剂结合物2.可逆性抑制作用*概念抑制剂以非共价键与酶蛋白可逆性结合，使酶的活性暂时丧失；抑制剂可用透析、超滤等方法除去。*类型竞争性抑制非竞争性抑制反竞争性抑制1)竞争性抑制作用定义抑制剂与底物的结构相似，能与底

26、物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低。竞争性抑制*特点VmaxSV =Km (1+ I )+Sa) I与S结构类似，竞争酶的活性中心；KiKm 1VI 1 1Vmax=(1+)VKiSmaxb) 抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力及S；c) 动力学特点：1/v抑制剂无抑制剂Vmax不 变 ，Km。1/S*举例 丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制琥珀酸脱氢酶琥珀酸延胡索酸FADCOOH CH2CH2COOH琥珀酸FADH2COOH CH2 COOH丙二酸 磺胺药对细菌FH2合成酶的抑制Glu+FH2合成酶 FH2还原酶FHFHH2NCOOHPABA24+二氢蝶呤氨甲蝶呤H2N

27、SO2NHR磺胺药2) 非竞争性抑制抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，底物与抑制剂之间无竞争关系。非竞争性抑制* 特点Km(1+ I )11(1+ I ) 1V=+VmaxKiSVmaxKia) 抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合；抑制剂1/vb) 抑制程度取决于I；无抑制剂c) 动力学特点：Vmax， Km 不变。1/S3) 反竞争性抑制抑制剂仅与酶和底物形成的中间产物结合，使ES的量下降。反竞争性抑制* 特点a) 抑制剂只与ES结合；b) 抑制程度取决 与 I 及S；c) 动力学特点：Vmax，Km。1/V抑制剂无抑制剂1/S各种可逆性抑制作用的比较竞争性抑制非竞争性抑制反竞争性抑制作用

28、特征与I结合的组分EE、ESESKm增大不变减小Vmax不变降低降低(六)激活剂对反应速度的影响 激活剂(activator)使酶活性增加的物质。(P136) 无机离子：镁离子、氯离子 有机化合物：二硫苏糖醇（DTT）八、酶活性的调节调节对象关键酶调节方式别构调控可逆的共价修饰酶原的激活改变酶的结构酶活性的调节（快速调节）直接影响酶与底物的相互作用酶含量的调节（缓慢调节）关键酶：一般位于代谢途径的起始或分支处；催化单向不可逆反应；活性较低，活性最低者又称为限速酶； 是可调节酶。1.2.3.4.（一）酶的别构调控 别构调控 (allosteric regulation)酶的调节部位可以与某些化合

29、物可逆地非共价结 合，使酶发生结构的改变，进而改变酶的催化活性，此种调节方式称酶的别构调控。 别构酶：具有别构调控作用的酶。 效应物：对酶分子具有别构调控作用的化合物。-正效应物（别构激活剂）-负效应物（别构抑制剂）同促效应：正协同效应、负协同效应。酶的活性部位和调节部位相同，效应物是底物。异促效应：（P137）酶的活性部位和调节部位不同，效应物是非底物分子。别构酶的特点 通常具有四级结构，存在协同效应； 含有催化亚基和调节亚基（或催化部位和调节部位）。别构酶由于别构效应，不遵循米氏方程，动力学曲线也不是典型的双曲线型，而是S型。变构酶的S形曲线变构激活无变构效应剂变构抑制VS别构酶举例大肠杆

30、菌（E. coli）天冬氨酸转氨甲酰酶（简称ATCase）ATCase有二个底物和CTP、ATP二个别构效应剂ATP是别构激活剂，CTP是别构抑制剂ATCase（天冬氨酸转氨甲酰酶） ATCase的相对分子质量是310 000，由12条多肽链组成 每个调节亚基上有两个别构效应剂（CTP、ATP） 的结合部位催化亚基（三聚体）调节亚基（二聚体）完整有活性的酶俯视垂直ATCase中的亚基排列底物、CTP、ATP都可以使ATCase产生别构效应 ATP是激活剂、CTP是抑制剂vAsp别构酶S形动力学曲线在细胞代谢中的意义可在一个狭窄的底物或调节物浓度范围内严格地控制酶的活力：（1） 减少底物原料消耗

31、（2） 避免终末产物堆积（3） 使底物浓度在曲线陡段最敏感总之，别构酶是代谢过程中的关键酶，在代谢中起重要的调节作用；在生物体内，它们一般是催化多酶体系反应序列中的第一步反应或是位于代谢途径的分叉处。（二） 可逆的共价修饰调节 可逆的共价修饰(covalent modification)某种酶在其他酶的催化下，其肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活 性，此过程称为可逆的共价修饰。这种酶称为共价调节 酶。 常见类型磷酸化与脱磷酸化（最常见） 乙酰化和脱乙酰化甲基化和脱甲基化腺苷化和脱腺苷化SH与SS互变ATPADP蛋白激酶Ser Thr TyrSer Thr Tyr

32、OP酶蛋白OH酶蛋白蛋白磷酸酶PiH2O酶的磷酸化与脱磷酸化举例：糖原磷酸化酶信号的级联放大：1分子磷酸化酶激酶，活化生成几千个磷酶化酶a1分子磷酸化酶a，催化生成几千个1-P-G糖原磷酸化酶b磷酸化酶磷酸酶磷酸化酶激酶糖原磷酸化酶aCH2OHCH2OHOHHOHHHHHOHOHOOOH糖原分子(Gn)OHHOHPi糖原磷酸化酶CH2OCH2OHOHHOHHHHHOHOH+OOPHOHOHHOH非还原性末端少1个残基的糖原分子(Gn-1)CH2OHHOHHHOHHOOHOH1-磷酸葡萄糖CH2OHHOHHOHHOHOH非还原性末端共价修饰调节的特点受共价修饰的酶存在有（高）活性和无（低）活性两

33、种形式；具有瀑布效应（级联效应）；是体内经济、有效的快速调节方式。瀑布效应（三）酶原的激活 酶原 (zymogen)有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。 酶原的激活在特定蛋白水解酶的催化作用下，酶原的结构发生改变，形成酶的活性部位， 变成有活性的酶。 酶原激活的机理酶 原在特定条件下一个或几个特定的肽键断裂，水解掉一个或几个短肽分子构象发生改变形成或暴露出酶的活性中心胰蛋白酶原的激活过程 酶原激活的生理意义避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。有的酶原可以视为酶的储存形式。在需要时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催化作用。补充：改变酶的四级结构使酶激活cAMPCCCC活性型非活性型cAMP激活蛋白激酶ARRRR九、核酶、抗体酶与同工酶 核酶 抗体酶 同工酶（一）核酶（ribozyme