生物化学名词解释

生物化学名词解释Tag内容描述：<p>1、两性离子 ：指在同一氨基酸分子上含 有等量的正负两种电荷，又称兼性例 子或偶级离子 必需氨基酸 ：指人体自身不能合成， 机体又必需，需要从饮食中获得的氨 基酸 氨基酸的等电点 ：指氨基酸的正离子 浓度和负离子浓度相等时的 PH 值， 用符号 PL 表示 稀有氨基酸 ：指存在于蛋白质中的 20 种常见氨基酸以外的其他罕见氨基 酸，它们是正常氨基酸的衍生物 非蛋白质氨基酸 ：指不存在于蛋白质 分子中而以游离状态和结合状态存 在于生物体内的各种组织和细胞的 氨基酸 构型 ：指在立体异构体重不对称碳原 子上相连的各原子或取代基团的空 间。</p><p>2、57. 从头合成途径从头合成途径：利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及 CO2等简单物质为原料，经过一 系列酶促反应合成嘌呤核苷酸的过程。 58. 补救合成途径补救合成途径：利用体内游离的嘌呤或嘌呤核苷，经简单反应过程生成嘌呤核苷酸 的过程。 59. 嘌呤核苷酸抗代谢物嘌呤核苷酸抗代谢物：指一些人工合成的化合物在结构上分别与嘌呤、氨基酸或叶 酸类似。 60. 非蛋白氮（非蛋白氮（NPNNPN）：除蛋白质以外的含氮物质称为非蛋白含氮化合物，在血液中主 要是尿素，还有尿酸、肌酸、肌酐、氨基酸、胆红素、氨等，临床上把这些化合物中 所含的 。</p><p>3、1、糖异生 这种从非糖化合物（乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖原的过 程称为糖异生。机体内进行糖异生补充血糖的主要器官是肝，肾在正常情况 下糖异生能力只有肝的 1/10，长期饥饿时肾糖异生能力则可大为增强。 2、乳酸循环 肌收缩（尤其是氧供应不足时）通过糖酵解生成乳酸。肌内糖异生活性低， 所以乳酸通过细胞膜弥散进入血液后，再入肝，在肝内异生为葡萄糖。葡萄 糖释入血液后又可被肌摄取，这就构成了一个循环，此循环称为乳酸循环， 也叫做 Cori 循环。乳酸循环的形成是由于肝和肌组织中酶的特点所致。 肝内糖异生活跃。</p><p>4、生物化学提纲及答案生物化学提纲及答案 一一. .名词解释名词解释 第四章第四章 蛋白质化学蛋白质化学 8、肽键肽键：在蛋白质分子内，一个氨基酸的 -羧基与另一个氨基酸的 -氨基缩合形成的化学键。 9、肽肽：氨基酸通过肽链连接构成的分子。 11、蛋白质的一级结构蛋白质的一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序和二硫键的位置。 12、蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构：蛋白质多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布。 16、蛋白质的亚基蛋白质的亚基：有些蛋白质有几条甚至几十条肽链构成，肽链之间没有共价键连接，每一条肽 链都形。</p><p>5、生物化学上册中英文名词解释汇总生物化学上册中英文名词解释汇总 第一部分：糖类第一部分：糖类 1.1. 糖糖（Saccharide）：糖是多羟醛或多羟酮及其缩聚物和某些衍生物的总称。 2.2. 单糖单糖（monosaccharide）：也称简单糖，不能被水解成更小分子的糖类，是多羟醛或 多羟酮。常见的单糖有葡萄糖葡萄糖（Glucose） 、果糖果糖（Fructose） 、半乳糖（galactose） 。 3.3. 寡糖寡糖（oligosaccharide）：又称低聚糖，是由 220 个单糖通过糖苷键连接而成的糖 类物质。可分为二糖、三糖、四糖、五糖等。 4.4. 二糖二糖（disaccharide）：又称。</p><p>6、一基本名词 1.单试剂:只有 R1 试剂,如:Ca,Mg,ALB,TP,当样本加入到试剂中时，即刻开始反应。 2.双试剂：有1,R2 配套两种试剂，样本首先加入到试剂中参与反应，育温后再加入 R2,再同 反应来达到检测的目的。通常1 与样品反应达到去除干扰或为加入2 后的进一步反应做准备的目的。 3 加样模式：不同的仪器有不同的加样方式： 3.1双试剂加样模式:R1 加入后，加入样品（S） ，开始为下一步加入 R2 后的反应作准备，再经 一定的时间后，加入 R2，开始进行检测所需要的反应。 3.2单试剂加样模式: 先加入 R1，再加入 R2，经过一定的时间再加入样品。</p><p>7、两性离子两性离子：指在同一氨基酸分子上含 有等量的正负两种电荷，又称兼性例 子或偶级离子 必需氨基酸必需氨基酸：指人体自身不能合成， 机体又必需，需要从饮食中获得的氨 基酸 氨基酸的等电点氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子 浓度和负离子浓度相等时的 PH 值， 用符号 PL 表示 稀有氨基酸稀有氨基酸： 指存在于蛋白质中的 20 种常见氨基酸以外的其他罕见氨基 酸，它们是正常氨基酸的衍生物 非蛋白质氨基酸非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质 分子中而以游离状态和结合状态存 在于生物体内的各种组织和细胞的 氨基酸 构型构型：指在立。</p><p>8、嚷慹屜剖施嫛括竴釾蕝眨脽淙雁玏恜狽涯嬴躨鹶榽顂默柆酇攈苂撖漁滓鯯纾鰦狞騆稴譓燄垁轭贷张礟臧枃裤钞捕趀竚鱏癍踮菁田舋疩濹陥脹夌鐦膖瀬騖式耤脷啈臽闼火宅擛緇萉艱睩峈旌譞煵阵鷐筏虏汥丞搛焠訩溘鎤羈蘳櫋郞甡亭醼棅浑抡瓀瞀諦螏謶儂橾絏梅鳟錷璳被辆禩吀嵬鈲欌噦镐血屗祉岿摮旼侟焔胧弟臥誑獳舨軏岿荂趄琓妥呌鄊臆齺藱褬黏鸚鈹恈隿椎镆嗴簆藏鯿藒筒蟜壋苆熨乛蓳黔诟慁芩梐所磳誅浹搡嗩歑躕礎嬁駄卢亜剫痔鞾差艻砵薋硺魣仗恞匘冎迮釒眘帋寸碧椁拰耭粷旃昹鸍掝喏眵賁颍歇桠衑堦釒銍聋架鄕烼濎瓪餂艌硓嶯驸樕涗鞂埜坤櫙澬缄閺螜蕉啺輴伡。</p><p>9、生物化学：名词解释大全】9第一章 蛋 白 质1两性离子（dipolarion）2必需氨基酸（essential amino acid）3等电点(isoelectric point,pI)4稀有氨基酸(rare amino acid)5非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid)6构型(configuration)7蛋白质的一级结构(protein primary structure)8构象(conformation)9蛋白质的二级结构(protein secondary structure)10结构域(domain)11蛋白质的三级结构(protein tertiary structure)12氢键(hydrogen bond)13蛋白质的四级结构(protein quaternary structure)14离子键(ionic bond)15超二级结构(super-secondar。</p><p>10、生物化学名词解释（必考）期末考试复习名词解释1、 基因组：单倍体细胞中的全套染色体为一个基因组，或是单倍体细胞中的全部基因为一个基因组。 2、 基因簇：基因家族中的各成员紧密成簇排列成大串的重复单位，定于染色体的的特殊区域，属于同一个祖先的基因扩增产物。3、 基因家族：真核细胞中，许多相关的基因常按功能成套组合，被称为基因家族。 4、 基因探针：带有可检测标记(如同位素、生物素或荧光染料等)的一小段已知序列的寡聚核苷酸。可通过分子杂交探测与其序列互补的基因是否存在。 5、 基因敲除：指一种遗传工程技术，针对某。</p><p>11、第一章1,氨基酸（amino acid）：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在-碳上。2，必需氨基酸（essential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。3，非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成不需要从食物中获得的氨基酸。4，等电点（pI,isoelectric point）：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的pH值。5，茚三酮反应（ninhydrin reaction）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三。</p><p>12、蛋白质的二级结构是指多肽链的主链骨架中若干肽单位，各自沿一定的轴盘旋或折叠，并以氢键为次级键而形成有规则的构象，如螺旋折叠转角等。肽单位：肽键是构成在分子的基本化学键，肽键与相邻的原子所组成的基团，成为肽单位或肽平面。结构域是位于超二级结构和三级结构间的一个层次。结构域是在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元，其通常都是几个超二级结构单元的组合。在较大的蛋白质分子中，由于多肽链上相邻的超二级结构紧密联系，进一步折叠形成一个或多个相对独立的致密的三维实体，即结构域。超二级结构又称模块或膜序是指在多肽内。</p><p>13、生化名解 1、肽单元（peptideunit）: 参与肽键的6个原子Ca1、C、O、N、H、Ca2位于同一平面,Ca1和Ca2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了肽单元，它是蛋白质分子构象的结构单元。Ca是两个肽平面的连接点，两个肽平面可经Ca的单键进行旋转，NCa、CaC是单键，可自由旋转。 2、结构域（domain）:分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，具有独立的生物学功能，大多数结构域含有序列上连续的100200个氨基酸残基，若用限制性蛋白酶水解，含多个结构域的蛋白质常分成数个结构域。</p><p>14、生物化学复习重点生物化学名词解释集锦9第一章 蛋 白 质1两性离子（dipolarion）2必需氨基酸（essential amino acid）3等电点(isoelectric point,pI)4稀有氨基酸(rare amino acid)5非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid)6构型(configuration)7蛋白质的一级结构(protein primary structure)8构象(conformation)9蛋白质的二级结构(protein secondary structure)10结构域(domain)11蛋白质的三级结构(protein tertiary structure)12氢键(hydrogen bond)13蛋白质的四级结构(protein quaternary structure)14离子键(ionic bond)15超二级结构(su。</p><p>15、生物化学复习重点生物化学名词解释汇总9第一章 蛋 白 质1两性离子（dipolarion）2必需氨基酸（essential amino acid）3等电点(isoelectric point,pI)4稀有氨基酸(rare amino acid)5非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid)6构型(configuration)7蛋白质的一级结构(protein primary structure)8构象(conformation)9蛋白质的二级结构(protein secondary structure)10结构域(domain)11蛋白质的三级结构(protein tertiary structure)12氢键(hydrogen bond)13蛋白质的四级结构(protein quaternary structure)14离子键(ionic bond)15超二级结构(su。</p><p>16、1.氨基酸（amino acid）：是含有一个碱性氨基（-NH2）和一个酸性羧基(-COOH)的有机化合物，氨基一般连在-碳上。氨基酸是蛋白质的构件分子。2.必需氨基酸（essential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。3.非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成,不需要从食物中获得的氨基酸。4.等电点（pI, isoelectric point）：使氨基酸处于兼性离子状态，分子的静电荷为零，在电场中不迁移的pH值。5.肽键（peptide bond）:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基。</p><p>17、1、 蛋白质的变性作用：在某些物理和化学因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。2、 酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的部位，称为酶的活性中心。3、 可逆抑制：抑制剂与酶分子中活性中心的某些必需基团的结合是非共价的、可逆的，结合后可以用透析或者超过滤等物理方法除去反应系统中的抑制剂，使酶活性恢复。4、 不可逆抑制：抑制剂与酶分子活性中心的某些必需基团以比较牢固的共价键结合，并且这种结合不能用简单的。</p><p>18、生物化学名词解释1 .氨基酸（am i no acid）： 是含有一个碱性氨基（-N H 2） 和一个酸性羧基(-COOH)的有机化合物， 氨基一般连在 -碳上。氨基酸是蛋白质的构件分子2.必需氨基酸（essential am i no acid）： 指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸， 苏氨酸等）自己不能合成， 需要从食物中获得的氨基酸。 3.非必需氨基酸（n onessential am i no aci d）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成,不需要从食物中获得的氨基酸。 4.等电点（pI,isoel ectric poi nt）： 使氨基酸处于兼性离子状态， 在电场中不迁移（分子的静电荷为零） 。</p><p>19、名词解释1 DNS试剂:3,5-二硝基水杨酸试剂,与还原糖共热后被还原成棕黑色的化合物2 Km:米氏常数，是酶的一个特征常数大小反映了酶与底物亲和力的强弱。Vmax：是酶被底物饱和时的反应速度，Km值的物理意义为反应达到1/2Vmax的底物浓度再增加底物对反应速度没有什么影响。反应速度逐渐趋近的恒定值称为最大反应速度Vmax。3 还原糖：是指含有自由醛基（如葡萄糖）或酮基（如果糖）的蛋汤和某些二糖（如乳糖和麦芽糖）。4 gel filtration:凝胶层析法，是利用凝胶吧分子大小不同的物质分离开的一种方法，又叫做分子筛层析法，排阻层析法。5 Acr。</p>