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糖酵解 在缺氧的情况下,葡萄糖生成乳酸的过程称之为糖酵解。反应部位:胞浆三羧酸循环的概念:指乙酰辅酶A和草酰乙酸缩合生成含有三个羧基的柠檬酸,反复的进行脱氢脱羧,又生成草酰乙酸,再重复循环反应的过程。TAC过程的反应部位是线粒体。磷酸戊糖途径由葡萄糖生成磷酸戊糖及NADPH+H+,前者再进一步转变成3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖的反应过程。细胞定位:胞 液 糖异生从非糖化合物(如乳酸、甘油、丙酮酸、生糖氨基酸等)转变为葡萄糖或糖原的过程。器官定位:肝、肾 细胞定位:胞浆及线粒体-氧化脂肪酸在体内氧化时在羧基端的-碳原子上进行氧化,碳链逐次断裂,每次断下一个二碳单位,即乙酰CoA,该过程称作-氧化。-氧化脂肪酸的-氧化指脂肪酸的末端甲基(-端)经氧化转变成羟基,继而再氧化成羧基,从而形成,-二羧酸的过程。等电点(isoelectric point, pI) 在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,使该氨基酸分子上所带正负电荷相等,净电荷为零,成为两性离子,在电场中既不向阳极也不向阴极移动,此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。肽键 是由一个氨基酸的a-羧基与另一个氨基酸的a-氨基脱水缩合而形成的化学键.肽键平面由于肽键具有部分双键的性质,使参与肽键构成的六个原子被束缚在同一平面上,这一平面称为肽键平面或肽单元。蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。(包括蛋白质分子中所有的二硫键的位置)主要的维系键:肽键,有些蛋白质还包括二硫键蛋白质的二级结构蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象 主要的维系键:氢键超二级结构定义蛋白质中相邻的二级结构单位(即单个螺旋或折叠或转角)组合在一起,形成有规则的、在空间上能辩认的二级结构组合体称为蛋白质的超二级结构。基本组合方式:;蛋白质的三级结构整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。疏水键、离子键、氢键和范德华力等。 结构域大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域,折叠得较为紧密,各行使其功能,称为结构域(domain) 。亚基(subunit) 有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链,每一条多肽链都有完整的三级结构,称为蛋白质的亚基 。蛋白质的四级结构。蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用,称为蛋白质的四级结构。亚基之间的结合力主要是氢键和离子键。蛋白质的变性(denaturation)在某些物理和化学因素作用下,其特定的空间构象被破坏,也即有序的空间结构变成无序的空间结构,从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。变性的本质:破坏非共价键和二硫键,不改变蛋白质的一级结构。复性 若蛋白质变性程度较轻,去除变性因素后,蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能,称为复性(renaturation) 。变构效应由于小分子(O2)与大分子(血红蛋白Hb)亚基结合,导致蛋白质分子构象改变及功能变化的现象称为变构效应。小分子物质,称为变构效应剂核 酸是以核苷酸为基本组成单位的生物大分子,携带和传递遗传信息。是生命最基本的物质之一。DNA的一级结构DNA中脱氧核苷酸的排列顺序。由于脱氧核苷酸间的差异主要是碱基不同,所以也称为碱基序列。超螺旋结构 DNA双螺旋链再盘绕即形成超螺旋结构。 DNA的变性在物理、化学因素影响下,DNA碱基对间的氢键断裂,双螺旋解开变成无规则线型单链,变性并不涉及共价键的断裂。 熔解温度Tm:变性是在一个相当窄的温度范围内完成,在这一范围内,紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度称为DNA的解链温度,又称熔解温度(melting temperature, Tm)。DNA复性(renaturation)的定义在适当条件下,变性DNA的两条互补链可恢复天然的双螺旋构象,这一现象称为复性。热变性的DNA经缓慢冷却后即可复性,这一过程称为退火(annealing) 。增色效应 DNA变性时其溶液OD260增高的现象。减色效应 DNA复性时,其溶液OD260降低。Chargaff 规则 A = T G CDNA双螺旋结构模型DNA分子由两条反向平行的多聚脱氧核苷酸链沿一个假设的中心轴相互盘绕,两条链均为右手螺旋。磷酸和脱氧核糖单位作为不变的骨架位于外侧,作为可变成分的碱基位于内侧,链间碱基按AT,GC配对形成氢键。核酸的分子杂交两条来源不同的单链核酸(DNA或RNA),只要它们有大致相同的互补碱基顺序,在适宜的条件(温度及离子强度)下,经退火处理即可复性,形成新的杂种双螺旋,这一现象称为核酸的分子杂交。酶 是一类由活细胞产生的,对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质。酶的活性中心或称活性部位(active site),指必需基团在空间结构上彼此靠近,组成特定空间结构,该结构能与底物特异结合并将底物转化为产物。诱导契合假说(induced-fit hypothesis)酶的活性中心在结构上具柔性,底物接近活性中心时,可诱导酶蛋白构象发生变化,这样就使使酶活性中心有关基团正确排列和定向,使之与底物成互补形状有机的结合而催化反应进行。辅酶 (coenzyme) 与酶蛋白以非共价键疏松结合,可用透析或超滤的方法除去。 辅基 (prosthetic group) 与酶蛋白以共价键紧密结合,不能用透析或超滤的方法除去。必需基团 酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中,一些与酶活性密切相关的化学基团。酶原 (zymogen)有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体,此前体物质称为酶原。酶的活力单位是衡量酶活力大小的尺度,它反映在规定条件下,酶促反应在单位时间(s、min或h)内生成一定量(mg、g、mol等)的产物或消耗一定数量的底物所需的酶量。 米氏方程式1913年Michaelis和Menten提出反应速度与底物浓度关系的数学方程式,即米曼氏方程式,简称米氏方程式(Michaelis equation)。米氏常数 Km值等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度,单位是mol/L。同工酶(isoenzyme) 是指催化相同的化学反应,而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。新陈代谢是指生物活体与外界环境之间进行的物质与能量的交换过程。其本质是活细胞中发生一系列化学变化,每一变化均由酶催化。高能化合物在生化反应中,水解或基团转移反应中可释放出大量自由能(25千焦/摩尔)的化合物称为高能化合物。生物氧化糖类、脂肪、蛋白质等有机物质在细胞中进行氧化分解生成CO2和H2O并释放出能量的过程称为生物氧化(biological oxidation),其实质是需氧细胞在呼吸代谢过程中所进行的一系列氧化还原反应过程。电子传递链呼吸底物在线粒体基质氧化所产生的质子和电子经过一系列氢载体和电子载体传递给O2生成H2O。这种由载体组成的电子传递系统称电子传递链。底物水平磷酸化底物被氧化的过程中,形成了某些高能磷酸化合物的中间产物,通过酶的作用可使ADP生成ATP。氧化磷酸化代谢物氧化脱氢经呼吸链传递给氧生成水的同时,释放能量使ADP磷酸化生成ATP,由于代谢物的氧化反应与ADP磷酸化反应耦联发生,所以称为氧化
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