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生物化学生物化学

生物化学的概念及其研究内容。4学时/周 第1周-14周 生物化学实验。应用化学的理论和方法研究微生物、植物、动物及人体等的化学组成、生命物质各组分的结构和性质及它们在生命过程中的变化规律的一门科学。生物化学就是研究生物体的物质组成和生命过程中的化。掌握生物化学的定义、研究内容及学习方法。

生物化学生物化学Tag内容描述:<p>1、北京大学医学部生物化学与分子生物学系 3、只在肝中进行的代谢:尿素循环,酮体生成 1、主要在肝脏中进行的代谢途径:糖异生、胆汁酸 生成、酮体生成、胆固醇合成、尿素生成某些血浆蛋 白(清蛋白、凝血酶原、纤维蛋白原、1-抗胰蛋白酶等 )合成 、核苷酸的从头合成、生物转化、激素灭活、 维生素加工 2、肝糖原能调节血糖而肌糖原不能调节的原因:骨 骼肌中缺少葡萄糖6磷酸酶 一、肝在物质代谢中的中心作用 第一节 肝在物质代谢中的作用 二、肝脏疾患时可能出现的临床现象及其产生原因 肝功能 临床表现 原因 糖代谢 低血糖 肝糖原储存下降。</p><p>2、蒁肁肃芇蝿肀膆蒃蚅聿莈芆蚁肈肈薁薇蚅膀莄蒃蚄节蕿螂蚃羂莂蚈蚂肄薈薄螁膇莁蒀螀艿膃袈螀聿荿螄蝿膁节蚀螈芃蒇薆螇羃芀蒂螆肅蒅螁袅膇芈蚇袄芀蒄薃袄罿芇葿袃膂蒂蒅袂芄莅螄袁羄薀蚀袀肆莃薆衿膈蕿蒁羈芁莁螀羈羀膄蚆羇肃莀薂羆芅膃薈羅羄蒈蒄羄肇芁螃羃腿蒆虿羂芁艿薅肂羁蒅蒁肁肃芇蝿肀膆蒃蚅聿莈芆蚁肈肈薁薇蚅膀莄蒃蚄节蕿螂蚃羂莂蚈蚂肄薈薄螁膇莁蒀螀艿膃袈螀聿荿螄蝿膁节蚀螈芃蒇薆螇羃芀蒂螆肅蒅螁袅膇芈蚇袄芀蒄薃袄罿芇葿袃膂蒂蒅袂芄莅螄袁羄薀蚀袀肆莃薆衿膈蕿蒁羈芁莁螀羈羀膄蚆羇肃莀薂羆芅膃薈羅羄蒈蒄羄肇芁螃羃腿蒆虿羂。</p><p>3、生物化学期末考试题 A一、判断题(15个小题,每题1分,共15分) ( )1234567891011121314151、蛋白质溶液稳定的主要因素是蛋白质分子表面形成水化膜,并在偏离等电点时带有相同电荷2、糖类化合物都具有还原性 ( )3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体,是因为它含有的不饱和脂肪酸比植物油多。( )4、维持蛋白质二级结构的主要副键是二硫键。 ( )5、ATP含有3个高能磷酸键。 ( )6、非竞争性抑制作用时,抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。 (。</p><p>4、糖 选择题1、 糖原合成时,提供能量的是(c )A ATP B GTP C UTP D CTP 2、Krebs 除了提出三羧酸循环外,还提出了( c)A 丙氨酸葡萄糖循环 B 嘌呤核苷酸循环 C 鸟氨酸循环 D 蛋氨酸循环3、以下是糖酵解过程中的几个反应,其中( d)是可逆的反应。A 磷酸烯醇式丙酮酸丙酮酸B 6-磷酸果糖1,6二磷酸果糖C 葡萄糖6磷酸葡萄糖D 1,3二磷酸甘油酸3磷酸甘油酸4、生物体内ATP最主要的来源是(d )A 糖酵解B 三羧酸循环 C 磷酸戊糖途径 D 氧化磷酸化作用5、乳酸转变为葡萄糖的过程属于(c )A 糖酵解B 糖原合成 C 糖异生 D 糖的有氧氧化6、一分子。</p><p>5、生物化学单元测验I一、是非判断题 (8分)1、果糖是左旋的,因此它属于L构型。( )2、己糖有8种异构体。( )3、胰蛋白酶专一地切在多肽链中碱基氨基酸的N端位置上 。( )4、多肽合成中往往以苄氧羧基(C6H5CH2OCO)保护氨基,并可用三氟乙酸轻易地将它除去;羧基可转变成叔丁酯,并用碱皂化去除 。( )5、疏水作用是使蛋白质立体结构稳定地一种非常重要的次要键。( )6、逆流分溶和纸层析,这两种分离氨基酸的方法是基于同一原理。( )7、蛋白质的SDS聚丙稀酰胺凝胶电泳和圆盘电泳所依据的分离原理是完全不同的。( )8、测定酶活力。</p><p>6、第二十一章 神经精神疾病的生物化学诊断,新乡医学院 医学检验系 李平法,全国高等医药院校医学检验专业规划教材 临床生物化学检验 (第二版),2,教学目标与要求,掌握:神经精神疾病脑脊液蛋白质检测、酶活性测定、神经递质及其代谢产物检测常用方法和意义 。 熟悉:帕金森病、癫痫、卒中、精神分裂症、阿尔茨海默病等常见神经精神疾病的基本概念、生物化学变化和常用生化指标。 了解:脑脊液的形成、功能、血脑屏障、神经递质的生化特点以及神经精神疾病发生的共同生化机制、基因诊断方法。,3,目 录,返回总目录,4,第一节 概 述,神经系统是。</p><p>7、Biochemistry)(第7版),生物化学,生物化学:56学时,4学时/周 第1周-14周 生物化学实验:32学时 第6周-13周,学科成绩,二十一世纪生命科学世纪,浩瀚的宇宙,目前人类所知仅地球存在生命,丰富多彩的生物世界具有共同的化学本质,生物化学是一门有趣的科学!,几百万种生物的共同的语言 构成生物体的氨基酸相同:20种 遗传密码相同、酶一样 生成乳酸的过程一样,生命的起源,生物分子的非生命产物,生物化学是一门重要的科学!,所有疾病都和生物化学有关系! 生物大分子结构改变 生物大分子数量改变 参与代谢的酶改变 代谢过程改变,人和大猩猩 。</p><p>8、生物化学实用技术,绪论,章宇宁 2012年2月,绪论,本课程的含义及研究内容 生物化学的研究发展过程 本课程与其他学科的结合 本课程的特点、学习方法及考核方法,应用化学的理论和方法研究微生物、植物、动物及人体等的化学组成、生命物质各组分的结构和性质及它们在生命过程中的变化规律的一门科学。,生命的化学,生物化学,就 是,生物化学的概念及其研究内容,生物化学就是研究生物体的物质组成和生命过程中的化学变化的一门科学。 或者说 生物化学就是研究生命现象中的物质基础和化学变化的一门科学。 更简单地说 生物化学就是研究生命现象的化。</p><p>9、生 物 化 学,主 要 内 容,糖类代谢与生物氧化 脂类与-氧化及合成 维生素与辅酶 蛋白质的结构、功能与代谢 生物催化剂酶 核酸及其合成,糖分子含C、H、O 3种元素,通常3者的比例为1:2:1,一般化学通式为(CH2O)n “碳水化合物” 如: 葡萄糖C6H12O6 , 蔗糖C12H22O11 。 例外:脱氧核糖C5H10O4 ,鼠李糖(C6H12O5); 而乙酸C2H4O2(非糖),一、糖 类 物 质,糖类是多羟基醛或多羟基酮或其衍生物,或水解时能够产生这些化合物的物质。,单糖:不能再水解成更小分子的糖类,如(脱氧)核糖、葡萄糖、果糖、半乳糖。 寡糖:即能被水解为少数 ( 2-20个) 。</p><p>10、生物化学,Biochemistry,绪 论,生 命,生命起源,生物多样性(biodiversity),一、生物化学的定义、研究内容和任务 二、生物化学与其它学科的关系 三、生物化学发展简史与前景展望,学习要求 1.了解生物化学的发展史,掌握生物化学的定义、研究内容及学习方法; 2. 理解生物化学与其他学科的关系,认识学习生物化学的重要意义;,1. 生物化学的定义 生物化学:是应用化学的理论与方法研究生物体的化学组成、新陈代谢及代谢调节机理与规律的科学。 着眼于: 搞清生命机体的化学组成; 维持生命活动的各种化学变化及其联系;,一、生物化学的定义。</p><p>11、一、生物化学的定义,生物化学是生命的化学。它是利用化学的理论和方法研究生物体的化学组成和性质,以及这些物质在生命活动中的化学变化和能量转换的一门科学。,关于生命的化学,关于生命化学本质的科学,英语中有Biochemistry 和Biological chemistry 两个术语,二、生物化学的发展史,1903年提出Biochemistry,生物化学才成为一门独立的学科,在此之前,分别由有机化学和生理学分别研究。,生物化学发展的阶段:,静态生化,动态生化,机能生化,(一)静态生物化学阶段,大约从十八世纪中叶到二十世纪初,主要完成了各种生物体化学组成的分析研究。</p><p>12、生物化学考前辅导,生命科学系 杨卫民,content,一、各类学校题型与分值,卷 面 分 析,填空:20 30空, 10 15分;,选择:10 15题, 1015分;,名词:510个, 1020分 简答题:5 8个,2040分;,计算:1 2题, 10 15分;,问答题: 40 50分;,机会题比例很低!,content,二、反复考察的知识点,样 卷 分 析,酶活计算,DNA复制、RNA转录、蛋白质的生物合成,生物氧化,代谢调节:酶活、酶量(操纵子);激素,糖、脂、蛋白、核酸代谢,名词解释:化学渗透学说,是目前最有说服力的解释氧化磷酸化作用机理的学说,电子传递释放出的自由能驱动H从线粒体基质跨。</p><p>13、一、蛋白质化学5 学时 1 1、氨基酸:、氨基酸: (1)结构特点:氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。构成天然蛋白质 分子的氨基酸约有 20 种,除脯氨酸为-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外,其余氨基酸 均为 L-氨基酸。 (2)分类:根据氨基酸的 R 基团的极性大小可将氨基酸分类。 (3) 性质 2 2、 肽键与肽链:肽键与肽链: 肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的-羧基与另一分子氨基酸的-氨基经脱 水而形成的共价键(-CO-NH-)。氨基酸分子在参与形成肽键之后,由于脱水而结构不完整, 称为氨基酸残基。每条多肽链都有两端。</p><p>14、生物化学精要速览 生物化学(第三版)精要速览 第一章 绪论 一、生物化学的的概念: 生物化学(biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学,它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。</p>
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