胰蛋白酶
实验一胰蛋白酶活性测定实验目的 掌握测定胰蛋白酶浓度 活性 比活的原理与方法 实验原理 胰蛋白酶相对分子量23 7KD 主要水解肽链中碱性氨基酸与其它氨基酸相连接的肽键 此外还能水解碱性氨基酸形成的酯...实验1胰蛋白酶活性测定实验目的。二、实验原理胰蛋白酶是以无活性的酶原形式存在于动物胰脏中。
胰蛋白酶Tag内容描述:<p>1、实验一胰蛋白酶活性测定实验目的 :掌握测定胰蛋白酶浓度、活性、比活的原理与方法。实验原理 :胰蛋白酶相对分子量23.7KD,主要水解肽链中碱性氨基酸与其它氨基酸相连接的 肽键,此外还能水解碱性氨基酸形成的酯键,如把人工合成的N- 苯甲酰 -L- 精氨酸乙酯(N-benzuyl-L-argine ethyl ester, BAEE)水解为H- 苯甲酰。</p><p>2、上清液中的胰岛素取本品适量 150 0 g离心10 分钟 取 上清液作为供试品溶液 另取胰岛素对照品适量 精密称定 加0 O lm o l L盐酸溶液溶解并定量稀释制成每lm l中约含1 单位的溶液 作为对照品溶液 照胰岛素含量测定项下。</p><p>3、2、设计一个酶的制备方案(50分)胰蛋白酶的制备1实验原理胰蛋白酶是以无活性的酶原形式存在于动物胰脏中,在Ca2+的存在下,被肠激酶或有活性的胰蛋白酶自身激活,从肽链N端赖氨酸和异亮氨酸残基之间的肽键断开,失去一段六肽,分子构象发生一定改变后转变为有活性的胰蛋白酶。胰蛋白酶原的分子量约为24000,其等电点约为pH8.9,胰蛋白酶的分子量与其酶原接近(23300),其等电点约为pH10。</p><p>4、实验一 胰蛋白酶活性测定 实验目的 掌握测定胰蛋白酶浓度 活性 比活的原理与方法 实验原理 胰蛋白酶相对分子量23 7 KD 主要水解肽链中碱性氨基酸与其它氨基酸相连接的肽键 此外还能水解碱性氨基酸形成的酯键 如把人。</p><p>5、生物学教学 2 0 0 7 年( 第3 2 卷) 第1 2 期 胰蛋 白酶的作用机理 韩巧芳 ( 甘 肃 省 庆 阳 第 一 中 学 7 4 5 0 0 0 ) 胰蛋白酶是胰腺的外分泌部分泌的, 在小肠里对 蛋白质消化有无法替代的作用, 在动物细胞培养中可 用于分散组织中的细胞以及使贴壁生长的细胞脱落。 但在学习过程中, 许多人会担心胰蛋白酶是否会对细 胞蛋白质造成破坏?是否会分解小肠里其他的消化。</p><p>6、生物学教学 2 0 0 7 年 第3 2 卷 第1 2 期 胰蛋 白酶的作用机理 韩巧芳 甘 肃 省 庆 阳 第 一 中 学 7 4 5 0 0 0 胰蛋白酶是胰腺的外分泌部分泌的 在小肠里对 蛋白质消化有无法替代的作用 在动物细胞培养中可 用于分。</p><p>7、实验十 猪胰蛋白酶的纯化及其活性测定一、实验目的1. 学习胰蛋白酶的纯化及其结晶的基本方法。2. 学习用紫外法测定酶活性,搞清酶活性与比活性的概念。二、实验原理胰蛋白酶是以无活性的酶原形式存在于动物胰脏中,在Ca2+的存在下,被肠激酶或有活性的胰蛋白酶自身激活,从肽链N端 赖氨酸和异亮氨酸残基之间的肽键断开,失去一段六肽,分子构象发生一定改变后转变为有活性的胰蛋白酶。胰蛋白酶原的分子量约为24000,其等电点约为pH8.9,胰蛋白酶的分子量与其酶原接近(23300),其等电点约为pH10.8,最适pH7.68.0,在pH=3时最稳定,低于此。</p><p>8、第5章 细胞的能量供应和利用,第1节 降低化学反应活化能的酶,酶的作用和本质,一、问题探讨,1、这个实验要解决什么问题? 2、是什么物质使肉块消失了? 3、怎样才能证明你的推测?,二、酶的发现,发酵是纯化学反应,与生命活动无关,发酵与整个细 胞的活动有关,发酵与细胞中 某种物质有关,酵母细胞中的某物质能在细胞外起作用,酶是蛋白质,巴斯德之前,巴斯德,李比希,毕希纳,萨姆纳,三、酶的定义:,酶 是活细胞产生的具有催化作用的有机物, 其中绝大多数酶是蛋白质。,【相关知识】,动物(或者人)体内不同部位的消化酶(如唾液淀粉酶、胃蛋白酶。</p><p>9、技 术 与 方 法 S C A R分子标记技术在香菇 菌株鉴定上的应用研究 为了建立一套基于 D N A分子标记技术 快速鉴定香菇菌株的有效方法, 吴学谦等首 先通过对生产上常用的 1 4个香菇菌株进行 R A P D多态性分析, 从香。</p><p>10、胰蛋白酶的活力的测定,一、酶的化学本质 概念 是一类生物催化剂。 化学本质 绝大多数酶是蛋白质,某些RNA或DNA也具有催化活性。,二、酶的化学组成,蛋白质的酶,单纯蛋白质的酶,全酶,酶蛋白,辅助因子,辅助因子 辅基/辅酶 小分子有机化合物、金属离子,直接参加反应。直接对电子、原子或某些化学集团起传递作用。 酶蛋白 决定反应特异性(专一性)。 一种辅助因子可与多种酶蛋白结合;一种酶蛋白只能与一。</p><p>11、4 8 中国油脂 2 0 0 6 年第 3 1 卷第 1 期 文章编号: 1 0 0 3 7 9 6 9 ( 2 0 0 6 ) 0 1 0 0 4 8 0 3 中图分类号: T Q 6 4 5 9 9 文献标识码: A 胰蛋 白酶水解玉米胚芽蛋 白的研究 张鸣镝 , 姚 惠源 ( 江南大学食品学院, 2 1 4 0 3 6江苏省无锡市惠河路 1 7 0号) 摘要: 研究了胰蛋白酶对玉米胚芽蛋白的水解作用, 分析了酶浓度、 p H 、 反应温度、 底物浓度等 因素对水解度的影响。结果表明: 最佳水解条件为酶与底物比 2 、 温度 4 o 、 p H 8 0 、 底物浓度 8 。在此条件下水解4 h , 水解度可达 1 0 4 。高效凝胶过滤色谱( H P S。</p><p>12、file C html 呼吸科 抗胰蛋白酶缺乏症 html 疾病名 抗胰蛋白酶缺乏症 英文名 antitrypsin deficiency 缩写 别名 抗胰蛋白酶不足 抗胰蛋白酶缺乏 ICD号 J98 8 分类 呼吸科 概述 自1963年以来Laurell与Eriksson发现 1。</p><p>13、胰蛋白酶的分离纯化,1,.,主要内容,胰蛋白酶的结构、理化性质胰蛋白酶功效分离纯化路线,2,.,胰蛋白酶结构及理化性质,胰蛋白酶是从牛、猪、羊的胰脏提取,纯化获得的结晶,再制成的冻干制剂。易溶于水,不溶于三氯甲烷、乙醇、乙醚等有机溶剂。在pH1.8时,短时间煮沸几乎不失活;在碱溶液中加热则变性沉淀,Ca2+有保护和激活作用,胰蛋白酶的等电点为pH10.1。牛胰蛋白酶原有229个氨基酸组成,含6对二。</p><p>14、综述 南瓜胰蛋白酶抑制剂 徐扬,王凤山徐扬,王凤山 (山东大学 药学院 生化与生物技术药物研究所,山东 济南 250012) 摘要:南瓜胰蛋白酶抑制剂 (CMTI) 具有独特的结构特点和抑制机制。此文对丝氨酸蛋白酶抑制剂的分类 和 CMTI 的分子结构特征、 酶学特性以及生理功能等方面的研究进展做一介绍。 关键词:南瓜胰蛋白酶抑制剂;丝氨酸蛋白酶抑制剂 中图分类号: Q74文献标识码: A 文章编号: 1005-1678 (2006) 01-0049-03 Cucurbita maxima trypsin inhibitor XU Yang,WANG Feng-shan (Institute of Biochemical and Biotechnolog。</p><p>15、医学检验各论 胰蛋白酶 内容课件模板,医学检验各论:胰蛋白酶 ,别名:,粪便胰蛋白酶。,医学检验各论:胰蛋白酶 ,简介:,胰蛋白酶是胰腺分泌的一种水解酶。能水解由肽链相连的氨基酸类化合物,具有酯酶活性。正常血清中含量甚微。测定血清胰蛋白酶对诊断急性胰腺炎有一定意义。,医学检验各论:胰蛋白酶 ,临床意义:,(1)升高:大多数急性胰腺炎病人及慢性肾功能衰竭病人的胰蛋白酶明显增高,半数以上的胰腺癌及慢性。</p><p>16、亲亲和和层层析析法法纯纯化化胰胰蛋蛋白白酶酶 第第一一部部分分 实实验验内内容容简简介介 1 1 内内容容摘摘要要 亲和层析包括了一整套复杂的底物及其配体与生物大 分子之间相互作用时所形成的独特的生物学特性 在。</p><p>17、实验六 胰蛋白酶活力的测定,(先打开水浴锅,温度设置成40摄氏度) 一、实验目的 二、实验原理 三、器材仪器和主要试剂 四、实验操作 五、思考题,一、实验目的,掌握定量测定蛋白酶的活性的方法,了解本 实验的酶、底物和生成物的相关性质,以及本反应的环境条件。 进一步理解酶活力和比活力的概念 巩固比色法测定物质含量的基础,掌握721型分光光度计的原理和使用方法,学习绘制标准曲线的方法,二、实验原理,1。</p><p>18、亲和层析法纯化胰蛋白酶 第一部分 实验内容简介 1 内容摘要 亲和层析包括了一整套复杂的底物及其配体与生物大 分子之间相互作用时所形成的独特的生物学特性。在亲和 结合的过程中涉及到疏水力、静电力、范德华力及空间阻 力等因素的影响。 亲和层析的概念可以理解为配基以共价键的形式与水 不溶性固体载体共价结合, 形成具有高度专一性的亲和 吸附剂。以该介质为填料填充亲和层析柱,从复杂的混合 物中有针对性分离某一种成分。 本实验以亲和层析方法分离纯化猪胰蛋白酶为目的, 从猪胰脏提取液中分离纯化胰蛋白酶,最终得到纯度较高 的。</p>