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第十五章 氨基酸、多肽和蛋白质,蛋白质: 含氮的天然高聚物,生物体内一切组织的基本组成部分。 除水外,细胞内80都是蛋白质,人类的主要营养物质之一。,酶(球蛋白)机体内起催化作用 激素(蛋白质及其衍生物)调节代谢 血红蛋白运输O2和CO2 抗原抗体免疫作用 蛋白质 氨基酸 多 肽 氨基酸,在生命现象中起重要的作用:,第一节 氨基酸,一、简介: 蛋白质、多肽水解 氨基酸 天然-有旋光性,L-构型。,20种常见氨基酸:,结构 名称 缩写 等电点 甘氨酸 Gly 5.97,丙氨酸 Ala 6.00,*缬氨酸 Val 5.96,*异亮氨酸 Ile 5.98,I、中性,结构 名称 缩写 等电点,*亮氨酸 Leu 6.02,*苯丙氨酸 Phe 5.48,半光氨酸 Cys 5.07,*苏氨酸 Thr 5.6,结构 名称 缩写 等电点,*蛋氨酸 Met 5.74,丝氨酸 Ser 5.68,结构 名称 缩写 等电点,脯氨酸 pro 6.30,酪氨酸 Tyr 5.66,*色氨酸 Trp 5.89,天门冬氨酸 Asp 2.77,II 酸性,结构 名称 缩写 等电点,谷氨酸 Glu 3.22,III 碱性,*赖氨酸 Lys 9.74,精氨酸 Arg 10.76,组氨酸 His 7.59,(*为必要氨基酸,人体内不能合成,只能从食物中得到),二、 氨基酸的来源和制法,1、 蛋白质水解,2、-卤代酸的氨解,3、盖布瑞尔(Gabrial)法,4、斯特雷克合成法,两性 氨基酸既含有NH2,又含有COOH 它既能与酸成盐:,又能与碱成盐:,三、氨基酸的性质,1、两性与等电点,实际上,氨基酸分子以内盐形式存在:,等电点,当氨基酸溶于水时,COOH与NH2都可电离:,但COOH和NH2的电离程度不同。 通常,电离程度:COOHNH2,加酸或加碱于氨基酸水溶液中,可调节COOH和NH2的电离程度,使COOH和NH2的电离程度相同,此时溶液的pH值称为氨基酸的等电点:,等电点的定义: 氨基酸溶液中羧基与氨基的电离程度相同时溶液的pH值。 氨基酸在溶液中以偶极离子存在时,溶液的pH值。 在电场中,氨基酸既不向阴极移动,也不向阳极移动时,氨基酸溶液的pH值。,不同的氨基酸,其等电点不同,等电点时,氨基酸溶解度最小,最容易从溶液中析出。 利用等电点,可分离各种不同的氨基酸。,等电点 中性氨基酸 56.3 酸性氨基酸 2.83.2 碱性氨基酸 7.610.8,控制PH值,可得不同电荷形式的离子电泳分离,可以分别起氨基和羧基的反应:,2、与亚硝酸的反应:,定量分析伯氨基,什么是水合茚三酮 ?,茚三酮反应:,其他氨基酸,包括N-取代-氨基酸,均无此反应。 用茚三酮反应可鉴别氨基酸,也可用于氨基酸的比色分析及色谱分析。,3、与水合茚三酮的反应:,多肽的分类和命名 肽-氨基酸分子间失水,以 (酰胺键、肽键)相连而成的化合物。 由两个-AA分子间失水而成的肽称为二肽; 由三个-AA分子间失水而成的肽称为三肽; 由多个-AA分子间失水而成的肽称为多肽。 组成多肽的-氨基酸可以相同,也可不同。,第二节 多肽,例如,由甘氨酸和丙氨酸所形成的二肽:,A与B结构不同,是不同的化合物。 A:N端甘氨酸, C端丙氨酸; B:N端丙氨酸, C端甘氨酸。,2019/8/26,23,可编辑,命名:,以C端为母体。例:,多肽在自然界中广泛存在,在生物体中起着各种不同的作用。例如,胰岛素可控制碳水化合物的正常代谢。牛胰岛素是由51个氨基酸组成。,1965年,我国首次人工合成结晶牛胰岛素,肽的水解,第三节 蛋白质,蛋白质和多肽都是由氨基酸组成的,它们之间没有严格的区别。 一般M1万,叫蛋白质;M1万,叫多肽。 一、蛋白质的组成和分类 组成元素: C:5055%,H:6.57.5%,O:1924%, N:1519%, S:0.232.4%,Fe、I、P等微量。 分类: 蛋白质结构复杂,只能根据形状、组成、生理作用、溶解度分类。,二、蛋白质的性质,(甲) 溶液性质 蛋白质分子量高,其溶液具有亲水胶体的性质,不能透过半透膜。据此可分离、提纯蛋白质。 (乙) 盐析 向蛋白质溶液中加入无机盐(如(NH4)2SO4、MgSO4、NaCl等),蛋白质可从溶液中析出。 盐析为可逆过程。(但若蛋白质在浓的无机盐溶液中久置会变性) 不同蛋白质盐析时所需盐的最低浓度不同。据此可分离蛋白质。,(丙) 两性和等电点 与氨基酸相似,蛋白质也是两性物质: 蛋白质与强酸或强碱都能成盐; 在强酸性介质中,蛋白质以正离子形式存在,在电场中向阴极运动; 在强碱性介质中,蛋白质以负离子形式存在,在电场中向阳极运动。 调节蛋白质溶液的pH值,总会在某一pH值下使蛋白质以偶极离子形式存在,所以蛋白质也有等电点。 不同蛋白质具有不同的等电点,据此可分离蛋白质。如梯度pH电泳法。 (丁) 变性 蛋白质受热、紫外线及某些化学试剂(如HNO3、Cl3CCOOH、苦味酸、单宁酸、重金属盐Cr3+、Hg2+、As3+等)作用时,蛋白质的结构、性质发生变化,失去生理活性。如煮鸡蛋、生皮鞣制等。 蛋白质的变性一般为不可逆的。,(戊) 显色反应,A. 水合茚三酮反应,B. 缩二脲反应,C. 与HNO3的颜色反应,可利用颜色反应来鉴别蛋白质。如临床分析中尿蛋白的检验。,三、蛋白质的结构,蛋白质是最复杂的天然高分子,其结构可用四级结构来描述。 一级结构指氨基酸的排列顺序。,二级结构指蛋白质的空间构象。 由于氢键的作用使肽链(蛋白质)呈-螺旋或-折叠片结构。,肽平面,螺旋:肽链呈右手螺旋状。,折叠片:肽链伸展在褶纸形的平面上,相邻的肽链又通过氢键缔合。, - 折叠,很多蛋白质常常是在分子链中既有-螺旋,又有-折叠,并且多次重复这两种空间结构:,螺旋:肽链呈左手螺旋状。,螺旋存在于胶朊纤维中。由于脯氨酸和羟脯氨酸的环状结构,与其他氨基酸缩合成肽链后,不再存在NH,不利于形成-螺旋。,三级结构在二级结构的基础上再进一步卷曲、褶叠、盘绕。(多条肽链扭成“麻花”。),蛋白质的三级结构是其他次级键,如SS(二硫键)、离子键、氢键、疏水键、支链等,

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