生化知识点(2).doc

一、名词解释蛋白质变性：理化因素影响使蛋白质生物活性丧失，溶解度下降，部队称性增高以及其他理化常数改变。别构效应：某种不直接涉及蛋白质活性的物质，结合于蛋白质活性部位以外的其他部位（别构部位），引起蛋白质分子的构象变化，而导致蛋白质活性改变的现象。减色效应：变性DNA复性形成双螺旋结构后紫外吸收会降低。磷氧比值：呼吸过程中无机磷消耗量和氧原子消耗量的比值叫做氧磷比，氧磷比的数值相当于一对电子经呼吸链传递至分子氧所产生的ATP分子数。磷酸解：在分子内通过引入一个无机磷酸，形成磷酸酯键，而使原来的键断裂，实际上引入了一个磷酰基蛋白质的二级结构：指多肽链主链原子的局部空间排列，不包括与肽链其他区段的相互关系及侧链构象。蛋白质的三级结构：多肽链借助非共价键弯曲折叠成特定走向的紧密球状构象。-磷酸甘油穿梭：该穿梭机制主要在脑及骨骼肌中，它是借助于-磷酸甘油与磷酸二羟丙酮之间的氧化还原转移还原当量，使线粒体外来自NADH的还原当量进入线粒体的呼吸链氧化。葡萄糖异生：以非糖物质（乳酸、丙酮酸、丙酸、甘油、氨基酸等）作为前体合成葡萄糖的作用。酶的活性中心: 酶分子中氨基酸残基的侧链有不同的化学组成。其中一些与酶的活性密切相关的化学基团称作酶的必需基团。这些必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特异结合并将底物转化为产物。这一区域称为酶的活性中心或活性部位波尔效应（Bohr effect)：波尔效应:增加CO2的浓度，降低PH能显著提高血红蛋白亚基间的协同效应，降低血红蛋白对O2的亲和力，促进O2释放，反之，高浓度的O2也能促进血红蛋白释放H+和CO2.Hn-RNA：简称pre-mRNA，又称heterogeneous nuclear RNA,hnRNA 真核生物mRNA的前体，即最初转录生成的RNASanger试剂 二硝基氟苯（DNFBFNDB）糖酵解：缺氧的情况下，葡萄糖或糖原在胞液中通过糖酵解途径分解成乳酸，并产生能量的过程超二级结构：由若干个相邻的二级结构（-螺旋、-折叠、-转角及无规卷曲）组合在一起，彼此相互作用形成有规则的，在空间上能够辨认的二级结构组合体。酶原激活：酶原向有活性的酶转化的过程，本质是酶的活性中心形成或暴露的过程。维生素：维持正常生理功能所必须的，但在体内不能合成或合成量不足，必须由食物提供的一类低分子有机物。等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，所带静电荷为零，成电中性，此时溶液的pH称为氨基酸的等电点。激素：生物体内特殊组织或腺体产生的，直接分泌到体液中（若是动物，则指血液，淋巴液，脑脊液，肠液），通过体液运送到特定作用部位，从而引起特殊激动效应（调节控制各种物质代谢或生理功能）的一群微量的有机化合物。2、 问答题1. 胰岛分泌的激素有哪些，具有什么作用？胰高血糖素：促使血糖增高；促使脂肪、蛋白质分解。 胰岛素：促使血糖降低：促进脂肪、蛋白质合成及糖的氧化和贮存。2. 乙酰辅酶A(乙酰CoA)和FADH的分子结构含有哪些组分？乙酰辅酶A是辅酶A的乙酰化形式，可以看作是活化了的乙酸。 基团 (CH3CO- = 乙酰基)与辅酶A的半胱氨酸残基的SH-基团相连。FADH的分子结构：3. 维生素B1、B2在体内的活性形式分别是什么？维生素B6是哪些酶的辅酶？维生素A的作用是什么？可以有什么物质分界生成？维生素D的活性形式？作用是什么?维生素K的作用是什么？肾上腺髓质分泌的激素有哪些？作用是什么？维生素B1在生物体内常以硫胺素焦磷酸的辅酶形式存在。维生素B2在生物体内氧化还原过程中起传递氢的作用。 维生素B6的辅酶：-氨基-酮戊酸合成酶维生素A作用：维持上皮组织的正常的结构和功能，维持正常的视觉(明视觉，暗视觉） 由异戊二烯构件分子生物合成的。维生素D活性形式：1,25-二羟胆钙化醇 作用：（1）维持血清钙磷浓度的稳定 血钙浓度低时，诱导甲状旁腺素分泌，将其释放至肾及骨细胞。 （2）促进怀孕及哺乳期输送钙到子体维生素K的作用：促进凝血，另 维生素K还参与骨骼代谢。肾上腺素和去甲肾上腺素（正肾上腺素）：促进糖原分解，使血糖升高。也还可以促使脂肪、氨基酸分解。4. 重金属、有机磷农药中毒机理？重金属中毒机理：蛋白质变性有机磷中毒机理：这些有机磷化合物能抑制某些蛋白酶及酯酶活力，与酶分子活性部位的丝氨酸羟基共价结合，从而使酶失活。强烈地抑制对神经传导有关的胆碱酯酶活力，使乙酰胆碱不能分解为乙酸和胆碱，引起乙酰胆碱的积累，使一些以乙酰胆碱为传导介质的神经系统处于过渡兴奋状态，引起神经中毒症状。5.酶原的激活？酶的特异性是指什么？举例说明酶活性调节的几种主要方式？共价修饰有哪些方式？酶原的激活：酶原或前体再经蛋白酶切开，或 除去部分肽段，才能成为具有活性的分子。酶的特异性：1、酶容易失活2、酶具有很高的催化效率3、酶具有高度专一性4、酶活性受到调节和控制酶活性调节方式：1、调节酶的浓度2、通过激素调节酶活性3、反馈抑制调节酶活性4、抑制剂和激活剂对酶活性的调节5、其他调节方式（通过别构调控、酶原的激活、酶的可逆共价修饰和同工酶来调节酶活性）共价修饰：磷酸化、腺苷酰化、尿苷酰化、ADP-核糖基化、甲基化6.丙二酸、氟化钠、碘乙酸分别是哪个酶的抑制剂？（下册79）丙二酸：琥珀酸脱氢酶 氟化钠：烯醇化酶 碘乙酸：甘油醛-3-磷酸脱氢酶7.快速平衡法和稳定法的前提条件（假设）是什么？有什么区别？（P355）答：假设：中间络合物学说。区别：假定迅速建立平衡，底物浓度远远大于酶浓度下ES分解成产物的逆反应忽略不计，快速平衡法推导的方程中米氏方程常数是Ks；稳态是指反应进行一短时间后，系统的复合物ES浓度，由零逐渐增加到一定数值，在一定时间内，尽管底物浓度和产物浓度不断变化，ES也在不断地生成和分解，但当ES生存速率和ES分解速率相等时，络合物ES保持不变，用稳定法推导的米氏方程中米氏常数是Km。8.DNA一级结构的连接方式？DNA双螺旋的类型？B-DNA的具体内容是什么？P482答：DNA一级结构的连接方式：由数量庞大的四种脱氧核糖核甘酸即：腺嘌呤脱氧核糖核甘酸、鸟嘌呤脱氧核糖核苷酸、胞嘧啶脱氧核糖核苷酸、胸腺嘧啶脱氧核糖核苷酸，通过3,5-磷酸二酯键连接起来的直线形或环形多聚体。类型：A型、B型、C型、D型、E型和左手双螺旋的Z型具体内容：watson和crick所建议的结构代表DNA钠盐在较高湿度下（92%）制得的纤维结构，该结构称为B-DNA。它的水分含量高，可能比较接近大部分DNA在细胞中的构像。是由两条反向的多核苷酸链组成的双螺旋，右手螺旋；为C2内式，其中的碱基对倾斜角甚小，螺旋轴穿过碱基对，其大沟比小沟宽，深度则相近。9.米氏方程的计算？反应速度、米氏常数、底物浓度等？米氏常数的意义，特征？（P355）答：方程： 米氏常数：反应速度： 底物浓度：可由米氏方程推导可得米氏常数的意义：1、Km是酶的一个特性常数：其大小只与酶的性质有关，而与酶浓度无关。2、Km值可以判断酶的专一性和天然底物，并且有助于研究酶的活性部位3、当k3k2时，Km=k2/k3，即Km=Ks，ES的分解为反应的限制速率时，Km等于ES复合物的解离常数，可以作为酶和底物结合紧密程度的一个度量，表示酶和底物结合的亲和力大小。4、若已知某个酶的Km值，就可以计算出在某一底物浓度时，其反应速率相当于Vmax的百分率。5、Km值可以帮助推断某一代谢反应的方向和途径。特征：Km值随测定的底物、反应的温度、pH及离子强度而改变。10.酶的抑制剂类型？互相的异同？ 酶的抑制剂类型分为不可逆抑制剂和可逆抑制剂。不可逆抑制剂与酶的必需基团以共价键结合而引起酶活力丧失，不可通过去除抑制剂使酶复活。可逆抑制剂与酶以非共价键结合而引起酶活力降低或丧失，可以通过物理方法去除抑制剂使酶复活。可逆抑制剂又分为竞争性抑制剂（Vmax不变，Km变大，Km随着【I】的增加而增大）；非竞争性抑制剂（Km不变，Vmax变小，当Km=Km时，Vmax随【I】的增大而减小）；反竞争性抑制剂（Km和Vmax都变小，而且KmKm，Vmax2丙酮酸+4ATP+2NADH+2H+2H2O 丙酮酸（CH3COCOOH）+2NADH 可逆乳酸(CH3CHOHCOOH)+2NAD+ 糖酵解可分为二个阶段，活化阶段和放能阶段。 糖异生作用和糖降解作用有密切的相互协调关系。如果糖酵解作用活跃，则糖异生作用必受一定限制。如果糖酵解的主要酶收到抑制，则糖异生作用酶的活性就收到促进。27. .戊糖磷酸途径中转酮酶的辅助因子是什么？转移的基团是什么？辅助因子：NADP+水平 基团;木同酶C1和C228. EMP途径，TCA循环中产生ATP或GTP和NADH 或FADH的步骤哪些？每个步骤的酶是什么？这两个途径反应部位是细胞哪里？限速酶是哪个？乳酸发酵的意义是什么？1)葡萄糖的磷酸化 已糖激酶+Mg2+（离子）2)果糖6磷酸形成果糖1,6二磷酸 磷酸果糖激酶+Mg2+（离子）3)甘油醛3磷酸氧化成1,3二磷酸甘油酸 甘油醛3磷酸脱氢酶4)1,3二磷酸甘油酸转移高能磷酸基团形成ATP 磷酸甘油脱氢酶+Mg2+（离子）部位：线粒体 细胞质基质限速酶：乳酸发酵意义：利用细菌对牛乳中乳糖的发酵生产奶酪、酸奶和其他食品。29.寡糖的还原性？哪些具有还原性？多糖中的淀粉和纤维素的连接方式？组成的单糖分别是什么？（P34、P40）答：寡糖又叫低聚糖，按是否存在半缩醛羟基分为还原性寡糖和非还原性寡糖。乳糖、麦芽糖、纤维二塘、龙胆二糖。淀粉的连接方式：直链淀粉：葡萄糖分子以（1-4）糖苷键缩合而成的多糖链。支链淀粉:是以D-Glu通过aa-(1,4)糖苷键为主链，再以aa-(1,6)糖苷键形成分支，侧链一般含2030个Glu残基，侧链上每隔67个葡萄糖残基又能形成另一支链，呈现复杂分支结构。纤维素的连接方式：由D-葡萄糖以（1-4）糖苷键连接起来的线形聚合物。组成的单糖分别均为葡萄糖30. F1/F0ATPase的活性中心位于哪个亚基？答：B-亚基31.糖原分解和合成过程中，关键的调控酶是什么？降解的产物是什么？如何调控降解或合成？答：调控酶：磷酸化酶和糖原合酶。降解产物：葡萄糖-1-磷酸（磷酸解），（水解）时的产物是葡萄糖调控糖原的降解或合成：当磷酸化酶充分活动时，糖原合酶几乎不起作用；而当糖原合酶活跃时，磷酸化酶又受到抑制这两种酶受到效应物的别构调控。这些别构效应物有ATP、葡萄糖-6-磷酸、AMP等32.什么是呼吸链？组分是什么？有哪些方法可用来确定电子传递顺序？ 电子从NADH到O2（氧气）的传递所经过的途径形象地称为电子传递链，或称呼吸链。这条链主要有蛋白质复合体组成，大致分为4个部分，分别称为NADH-Q还原酶、琥珀酸-Q还原酶、细胞色素还原酶和细胞色素氧化酶。（下P118)确定电子传递顺序的方法：a.测定各种电子传递体的标准氧化还原电位E。数值越低，其失去电子的倾向越大，越容易作为还原剂而处于呼吸链的前面 b.电子传递体的体外重组实验，NADH可以使NADH脱氢酶还原，但它不能直接还原细胞色素还原酶（复合体III）、细胞色素C、细胞色素氧化酶（复合体）。同样还原型的NADH脱氧酶不能直接与细胞色素C作用，而必须通过泛醌和复合体。 c.利用呼吸链的特殊阻断剂，阻断某些特定部位的电子传递，再通过分光光度计技术分析电子传递链各组分吸收光谱的变化，根据氧化还原状态，确定各组分在电子传递链中的顺序。33. 化学渗透学说主要内容是什么？氧化磷酸化的调节由什么决定？什么是能荷状态？数值是多少？电子传递链的抑制剂有哪些？具体抑制哪些步骤？化学渗透学说主要内容：电子传递释放出的自由能和ATP合成是与一种跨线粒体内膜的质子梯度相偶联的，也就是，电子传递的自由能驱动H+（氢离子）从线粒体基质跨过内膜进入到膜间隙，从而形成跨线粒体内膜的H+电化学梯度。这个梯度的电化学电势驱动ATP的合成。氧化磷酸化的调节的决定因