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文档简介

动物生物化学教学大纲课程的性质与设置目的一、课程名称:动物生物化学二、课程编号:动科02104 动医02103三、课程的性质、目的与任务本课程是农业院校动物医学、动物科学本科专业以及相关专业的一门重要专业基础课。动物生物化学是研究动物生命的化学,是研究生物分子、特别是生物大分子相互作用、相互影响以表现生命活动现象原理的科学。通过本课程的学习,不仅使学生了解生命现象的基本知识和生命运活动的基本规律,而且可以掌握与动物生理学、动物饲养学、动物遗传学、动物育种学、药理学 临床诊断学等专业基础课以及后续专业课程相关的必备基本理论和技能。并初步有在今后学习中运用和解决问题的能力。四、教学的基本任务根据本课程特点,在教学过程中,教师一定要把基本概念,基本理论讲解的清楚、易懂,对重点章节要讲深、讲透,并注重各章节的相互联系。通过学习,使学生不仅能掌握生命活动的基本规律,而且能对物质的代谢途径、关键步骤、关键环节有深刻的认识,并且对物质的代谢又有相互关系的整体概念。从而培养学生具有一定的分析和解决问题的能力。通过实验教学培养学生具备初步的科学研究能力。五、本课程在教学中与其它相关课程的联系与分工本课程是安排在本科二年级第一学期的一门课,在学生系统学完无机化学、分析化学、有机化学、物理学、解剖学、组织与胚胎学、生物学、生理学等课程后开设的一门课。本课程主要运用各种化学原理、物理原理以及解剖组织学、生物学、生理学的基本知识来分析研究动物体内物质组成特点和生化反应规律,特别是从分子水平上研究机体代谢特点和生命活动的基本现象。为今后课程的学习奠定理论基础。 课程内容与要求一、课程理论内容第一章 绪 论(一) 教学目的通过本章的学习要掌握生物化学的基本概念、研究内容及生物化学与动物医学和动物科学的关系,了解生物化学的发展史。(二) 教学内容1.生物化学的概念 2.生物化学的发展3.生物化学与畜牧和兽医第二章 蛋白质的结构与功能 (一)教学目的通过本章学习,更加深刻理解蛋白质在生命活动中的作用。要求掌握蛋白质的化学组成、氨基酸和蛋白质的理化性质、蛋白质的结构与功能。(二)教学内容第一节 蛋白质在生命活动中的重要作用第二节 蛋白质的化学组成1.蛋白质的元素组成2.蛋白质的基本结构单位和其它组分3.氨基酸第三节 蛋白质的化学结构1.蛋白质的氨基酸组成2.肽键和肽链的概念3.蛋白质的一级结构 第四节 蛋白质的高级结构1.蛋白质结构的层次 2.肽单位平面结构和二面角 3.维持蛋白质分子构象的化学键4. 二级结构 5.超二级结构6.结构域7.三级结构 8.四级结构 第五节 多肽、蛋白质结构与功能的关系 1.多肽结构与功能的关系2.同功能蛋白质的种属特异性与保守性3.蛋白质的前体激活4.一级结构变异与分子病5.血红蛋白变构与运输氧的功能6.蛋白质的变性和复性第六节 蛋白质的物理化学性质和分离提纯1.蛋白质的物理化学性质2.蛋白质的分离提纯第七节 蛋白质的分类1.简单蛋白质2.结合蛋白质(三).基本要求 要求掌握蛋白质有关的基本概念、基本性质以及蛋白质的结构和功能的关系。(四)重点、难点 重点:重点掌握蛋白质和核酸是生物大分子,蛋白质是生命运活动的体现者;基本概念和-螺旋、-折叠结构 ;蛋白质的结构层次 、二面角;蛋白质前体的激活、蛋白质变性与复性,血红蛋白的变构与运输氧的功能。 难点:蛋白质的二面角、a-螺旋、-折叠、结构域、超二级结构、结构域功能关系。 (五)考核知识点与考核要求 1考核知识点 (1)蛋白质的化学组成(氨基酸的分类、构型及理化性质、各种氨基酸的结构特点), (2)蛋白质的结构(肽键、肽链及蛋白质一级结构的基本概念,蛋白质一级结构测定的步骤。蛋白质的二、三、四级结构、超二级结构、结构域和维持空间结构的键、-螺旋、-折叠结构 、蛋白质的结构层次 、二面角),(3)蛋白质的理化性质(蛋白质的化学性质及分离提纯的原理方法),(4)蛋白质的结构与功能(蛋白质前体的激活、蛋白质变性与复性,血红蛋白的变构与运输氧的功能。同工酶蛋白的结构 与种属差异) 2 考核要求 (1)识记:氨基酸结构通式、氨基酸分类、氨基酸的两性解离性质、肽键、多肽、蛋白质的结构层次划分及各级结构特点、蛋白质的电泳、盐析法。 (2)领会:蛋白质结构与功能的关系、蛋白质的酸碱性和胶体性。 (3)应用:蛋白质的变构效应、蛋白质的变性作用。第三章 酶(一)教学目的通过本章学习,理解酶是由活细胞产生的具有催化功能的蛋白质。要求掌握酶的化学本质,酶的分子组成,酶的结构与功能的关系;掌握酶的作用机制和影响酶促反应速度的因素。掌握维生素的概念,维生素与辅酶的关系。了解酶和辅酶的命名和分类,酶活性的测定和表示。 (二)教学内容第一节 酶的一般概念1.酶是生物催化剂2.酶催化作用的特征3.酶的化学元素本质4.单体酶、寡聚酶和多酶复合体5.酶的重要意义第二节 酶的组成与辅酶1.单纯酶和结合酶2.酶的辅助因子3.维生素与辅酶第三节 酶结构与功能的关系1.酶活性部位和必需基团2.酶原激活第四节 酶催化机理1.过渡态和活化能2.中间产物学说3.诱导契合学说4.酶催化机理第五节 酶活力测定1.酶活力测定2.酶活力单位3.比活力第六节 酶促反应动力学1.底物浓度对酶反应速度的影响2.抑制剂对酶反应速度的影响3.激活剂对酶反应速度的影响4.酶浓度对酶反应速度的影响5.温度对酶反应速度的影响6.溶液PH对酶反应速度的影响第七节 酶活性调节1.变构酶2.共价调节酶3.同工酶第八节 酶工程1.酶工程的概念2.化学酶工程3.生物酶工程第九节 酶的命名和分类1.酶的命名2.酶的分类(三)基本要求 要求掌握酶的基本概念、作用机制以及酶促反应动力学;酶活性的测定;酶活性的调节(四)重点、难点 1重点:酶催化作用的特点,酶的一般概念。各种辅酶的名称、缩写符号、功能及所含维生素。各种因素对酶促反应速度的影响,特别是抑制剂的影响,米氏方程及Km的定义。酶活性中心和酶原激活的概念及机制。 2难点:中间产物学说和诱导契合学说,酶催化机理。底物浓度对酶反应速度的影响。变构酶、共价调节酶和同工酶,酶活性调节的生理意义。(五)考核知识点和考核要求 1考核知识点 (1)酶的概述及酶的化学组成与结构(2)酶的作用机理(3)酶活性的测定及酶促反应动力学 (4)酶活性中心及维生素和辅酶(5)酶活性的调节及酶的命名和分类2考核要求(1)识记:酶的概念、酶的作用特点、单体酶、寡聚酶、多酶复合体的概念、酶的作用机制、酶活力、酶活力单位、酶比活力的定义、激活剂、抑制剂的概念、抑制作用的类型、维生素的概念和特点、维生素的分类、变构酶、共价调节酶、同工酶、酶工程。(2)领会:酶的分类;酶的专一性;酶的活性中心概念;酶原及酶原的激活作用;中间产物学说;诱导契合学说;酶活力测定方法;温度、pH、酶浓度、底物浓度、激活剂、抑制剂对酶促反应速度的影响;四种脂溶性维生素和维生素C的生理功能;B族维生素与辅酶的关系。(3)应用:酶蛋白与辅助因子的关系;KM值的意义及实际应用;各辅酶在生化中的作用;维生素D的来源及转化过程;蛋白质变性的应用;酶活性影响因素。 第四章 糖类代谢 (一)教学目的通过本章学习,了解糖的生理功能、糖原合成与分解的主要过程及维持血糖水平的重要意义。掌握糖的分解代谢途径及生理意义。明确糖异生的概念和作用。(二)教学内容第一节 糖在动物体内的一般代谢1.糖的生理功能2.糖代谢的概况 第二节 糖的分解供能1.糖酵解2.丙酮酸形成乙酰辅酶A3.柠檬酸循环4.葡萄糖完全氧化产生的ATP第三节 磷酸戊糖途径1.磷酸戊糖途径的反应2.磷酸戊糖途径的生理意义第四节 葡萄糖异生作用1.葡萄糖异生作用的生物学意义2.葡萄糖异生作用的反应途径3.底物循环4.乳酸异生为葡萄糖的意义 第五节 糖原1.糖原的合成2.糖原的分解3.糖原代谢调节第六节 糖代谢各途径之间的联系(三)基本要求要求掌握糖代谢中的基本概念、糖的分解代谢途径和糖异生及糖原合成途径的基本过程(四)重点、难点1重点:糖的生理功能,糖代谢概况和血糖,磷酸戊糖途径掌握其生理意义,糖异生途径,糖异生作用的生理意义及底物循环,糖原的合成与分解代谢,糖原代谢的调节及其重要意义。2难点:糖酵解和三羧酸循环(柠檬酸循环)以及能量的转换,糖代谢各途径的共同中间产物及其联系。(五)考核知识点和考核要求1考核知识点(1)糖的生理功能及糖在动物体内的代谢情况(2)糖的分解代谢(3)糖的异生作用(4)糖原的合成和分解及血糖调节2考核要求(1)识记:血糖的定义;血糖恒定的意义;糖酵解和有氧氧化的定义;糖酵解和有氧氧化的部位;丙酮酸脱氢酶系的组成;三羧酸循环的含义;糖异生作用的定义及生理意义;糖异生的原料及场所;糖原合成与分解的部位及限速酶。(2).领会:糖的生理功能;血糖浓度的调节;糖酵解和有氧氧化的主要过程及有关的酶;糖酵解和有氧氧化的特点及生理意义;磷酸戊糖途径的生理意义;举例说明糖异生途径;糖原合成与分解的意义。(3)应用:糖酵解和有氧氧化产物的计算:ATP、H2O、CO2、乳酸;血糖浓度的调节 第五章 生物氧化(一)教学目的 通过本章的学习,了解机体代谢过程中水和二氧化碳的生成;掌握生物氧化的概念、特点及其生物学意义;明确呼吸链的定义、组成及产生ATP的部位;理解能量的生成、转移、贮存和利用。(二)教学内容第一节 自由能第二节 ATP1.ATP是生物体中自由能的通用货币2.ATP具有较高的磷酸转移潜势3.ATP以偶联方式推动体内非自发反应第三节 氧化磷酸化作用1.生物氧化的特点2.两条主要的呼吸链3.胞液中NADH的氧化4.氧化磷酸化作用5.化学渗透学说第四节 其它生物氧化体系1.需氧脱氢酶2.过氧化氢酶和过氧化物酶3.加氧酶4.超氧化物歧化酶(三)基本要求掌握生物氧化的基本概念及两条呼吸链的组成和排列顺序;生物氧化的特点。(四)重点、难点1重点:ATP和一些高能磷酸化合物的概念,结构 及功能 。生物氧化的特点,呼吸链的类型和组成,氧化磷酸化作用与ATP的生成以及两种穿梭作用。体内存在的其它生物氧化体系。2难点:化学渗透学说(五)考核知识点和考核要求1考核知识点(1)生物氧化的概念及生物氧化的特点.(2)呼吸链的概念、组成及排列顺序.(3)氧化磷酸化作用及其他氧化体系.2考核要求(1)识记:生物氧化的概念;生物氧化的部位;高能键和高能化合物的含义;呼吸链的定义;呼吸链的组成成分;P/O比的含义;解偶联作用;底物水平磷酸化和氧化磷酸化的定义;需氧脱氢酶;过氧化氢酶;过氧化物酶。(2)领会:生物氧化的意义;生物氧化的特点;生物氧化中CO2的生成方式;两条呼吸链的排列顺序;ATP的生成方式;氧化磷酸化偶联部位及机理。(3) 应用:生物氧化中H2O的生成方式;两种穿梭作用反应过程。第六章 脂类代谢(一)教学目的 通过本章的学习掌握脂类的生理功能及脂肪的分解与合成代谢,了解类脂的分解代谢及其转化。(二)教学内容 第一节 脂类的生理功能第二节 脂肪的分解代谢1.脂肪的动员2.甘油的代谢3.脂肪酸的分解代谢第三节 脂肪的合成代谢1.长链脂肪酸的合成2.脂肪的碳链的延长和脱饱和作用3.甘油三酯的合成 第四节 脂肪代谢的调节1.脂肪组织中脂肪的合成与分解的调节2.肌肉中糖与脂肪分解代谢的相互调节3.肝脏的调节作用第五节 类脂代谢1.磷脂的代谢2.胆固醇的合成代谢及转变第六节 脂类在体内运转的概况1.血脂和血浆脂蛋白的结构与分类2.血浆脂蛋白的主要功能(三).基本要求 要求掌握脂类的生理功能及脂肪动员的意义,脂肪的分解代谢,酮体的生成及其意义,脂肪代谢调节,了解脂肪酸的合成及类脂的代谢.(四)重点、难点1.重点:脂类的重要生理功能、甘油和脂肪酸的分解代谢以及酮体的生成及意义、脂肪代谢调节的基本途径、甘油磷脂和胆固醇的合成、分解以及转化产物、脂类在体内的运输形式和血浆脂蛋白的分类、各种脂蛋白的功能。2难点:重点掌握脂肪酸和脂肪的合成过程,了解脂肪酸碳链的延长和脱饱和作用。(五)考核知识点与考核要求 1.考核知识点(1)脂类的生理功能.(2) 脂肪的动员;血脂和血浆脂蛋白的结构与分类.(3)甘油及脂肪酸的分解代谢.(4)脂肪酸的合成代谢及脂肪酸的加工.,脂肪的合成.(5)类脂的合成及其在体内的转化.2.考核要求(1)识记:必需脂肪酸,酮体,血脂,脂蛋白,-氧化,脂肪酸的活化,脂酰肉碱的转移,脂肪酸的加工,柠檬酸-丙酮酸的循环.(2)领会:脂肪的动员,酮体的生成与氧化,类脂代谢,脂肪酸的合成. (3)应用:脂类的代谢调节,酮体生成意义,脂类的重要生理功能,脂肪的动员,类脂在体内的转化.第七章 含氮小分子的代谢(一).教学目的通过本章的学习掌握蛋白质的营养作用;氨基酸的一般分解代谢及氨的代谢途径;a-酮酸的代谢;了解核甘酸的分解与合成代谢,糖、脂、蛋白质、核甘酸代谢的相互联系。(二)教学内容第一节 蛋白质的营养作用1.饲料蛋白质的生理功能2.氮平衡3.蛋白质的生理价值与必需氨基酸掌握饲料蛋白质的生理功能和必需氨基酸,了解氮平衡,蛋白质的生理价值。第二节 氨基酸的一般分解代谢1.动物体内氨基酸的代谢概况 2.氨基酸的脱氨基作用3.氨基酸的脱羧基作用第三节 氨的代谢1.动物体内氨的来源与去路2.谷氨酰胺的生成3.尿素的生成4.尿酸的生成和排出第四节 -酮酸的代谢和非必需氨基酸的合成1.-酮酸的代谢2.非必需氨基酸的合成第五节 个别氨基酸代谢1.提供一碳基团的氨基酸2.芳香族氨基酸的代谢转变3.含硫氨基酸的代谢第六节 核苷酸的合成代谢1.嘌呤核苷酸的合成2.嘧啶核苷酸的合成3.脱氧核苷酸的合成第七节 核苷酸的分解代谢1.嘌呤的分解2.嘧啶的分解一般了解核苷酸的分解。第八节 糖、脂类、氨基酸和核苷酸的代谢联系1.相互联系2.营养物质之间的相互影响(三).基本要求掌握基本概念,了解代谢的基本过程.(四)重点、难点1.重点:饲料蛋白质的生理功能和必需氨基酸;氮平衡,蛋白质的生理价值;氨基酸的脱氨基作用;氨基酸的脱羧基作用和转氨酶、脱羧酶的辅酶;动物体内的氨的来源和去路及尿酸的生成;-酮酸的三条代谢途径和非必需氨基酸生物合成的途径.2难点:糖、脂、氨基酸、核甘酸代谢的相互联系;掌握哺乳动物体内尿素的生成过程和谷氨酰胺生成的意义。(五)考核知识点与考核要求1.考核知识点:(1)蛋白质的营养作用及生理价值. (2)氨基酸的一般代谢及氨的代谢途径.()-酮酸的代谢.()核苷酸的代谢.() 糖、脂、蛋白质、核甘酸代谢的相互联系.考核要求()识记:氨基酸的脱氨基作用、脱羧基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用;谷氨酰胺的生成;尿素的生成;非必需氨基酸及其合成.()领会:氨的代谢;-酮酸的代谢; 核苷酸的代谢;个别氨基酸的代谢()应用:饲料蛋白质的生理功能;蛋白质的生理价值;必需氨基酸;氮平衡;谷氨酰胺合成的意义;糖、脂、蛋白质、核甘酸代谢的相互联系.第八章 核酸的化学结构 (一)教学目的通过本章的学习掌握核酸的化学组成;DNA, RNA的分子结构.(二)教学内容第一节 核酸的化学组成与结构 1.核酸的化学组成2.DNA分子的结构 3.DNA的一些性质第二节 RNA分子的结构 1. RNA的类型2. RNA分子的结构 (三)基本要求要求掌握DNA的一级、二级结构以及DNA的性质,DNA的一级结构、二级结构特点. (四)重点、难点.重点:DNA的一级结构、二级结构、三级结构和DNA的变性及分子杂交;DNA的一般性质。难点:DNA的超螺旋结构 (五)考核知识点与考核要求考核知识点()核酸的化学组成() DNA的结构与性质() RNA的结构.考核要求()识记:-右手螺旋;核小体;增色效应;DNA的解链温度;碱基配对原则.()领会:DNA的左超螺旋和右超螺旋;三叶草酰的结构.()应用:DNA的变性、复性与分子杂交.第九章 核酸的生物学功能(一)教学目的本章要求弄清楚生物化学中心法则的基本内容,掌握复制,转录、翻译的具体过程,了解反转录和RNA复制过程,简介基因工程概念和基本步骤,自学核甘酸代谢。(二)教学内容第一节 DNA的生物合成1.DNA的复制2.DNA的损伤和修复3.RNA指导下的DNA合成(反向转录)4.多聚酶链式反应(PCR)5.DNA核苷酸的顺序测定第二节 RNA的生物合成1.转录2.RNA转录后加工成熟3.真核生物中的转录第三节 催化活性RNA的发现第四节 RNA的翻译蛋白质的生物合成1.遗传密码2.解码系统3.核糖体4.蛋白质合成的过程 第五节 蛋白质的到位第六节 中心法则第七节 基因表达的调控1.原核生物的基因表达调控2.真核生物的基因表达调控第八节 分子生物学技术1.DNA重组技术2.转基因技术3.体细胞克隆技术4.DNA指纹技术5.蛋白质工程(三)基本要求掌握基本概念,明确核酸代谢过程及调控机理(四)重点、难点1.重点:掌握DNA复制的基本过程;DNA损伤后的修复方法以及反转录过程;PCR技术原理和DNA核苷酸的测序原理;掌握原核生物RNA的转录过程;核酶的基本概念;三种RNA在蛋白质合成中的协同作用及蛋白质合成过程;蛋白质的加工;蛋白质信号肽转运;掌握生物界遗传信息传递的方向及相互关系;2.难点:掌握原核生物操纵子调节,重点掌握调控机制;了解真核生物基因的表达调控掌握DNA重组技术的基本概念和基本过程;了解转基因技术、体细胞克隆技术、DNA指纹技术和蛋白质工程的基本原理。(五)考核知识点与考核要求1.考核知识点(1)DNA的生物合成(2)RNA的生物合成及核酶(3)蛋白质的合成及加工(4)基因表达调空及分子生物学技术2考核要求(1)识字:半保留复制 中心法则 先导连 随后连,冈崎片段 引物 单连结合蛋白 DNA连接酶 重组修复 RNA聚合酶 转录 翻译 遗传密码 起始密码 终止密码 反密码 核糖体,起始因子 终止因子 调节基因 操纵基因,结构基因 阻遏蛋白 降解物基因活化蛋白 基因重组 粘性末端 载体 蛋白质工程(2)领会: DNA的半不连续复制过程 DNA复制起始的中各种蛋白因子和酶的协同作用 DNA损伤的修复机理 RNA的转录过程及转录后的修饰加工 三种RAN在翻译过程中的协同作用 操纵子的调控机制(3)运用:PCR的应用 DNA核甘酸测序 基因工程技术 基因表达调控 体细胞克隆 第十章 生物膜的结构与功能(一)教学目的了解生物膜的结构与功能的研究,为了解细胞生命活动的规律打下坚实的基础;要求掌握生物膜在物质转运和信息传递方面的功能。(二)教学内容第一节 生物膜的化学组成1.膜脂2.膜蛋白3.膜糖第二节 生物膜的结构特点1.膜的运动性2.膜 脂的流动性与相变3.膜 蛋白与膜 脂质的相互作用4.脂质双层的不对称性5.流动镶嵌模型第三节 物质过膜运输1.小分子与离子的过膜运输2.大分子的过膜运输第四节 信号的过膜传导1.受体的概念2.G蛋白偶联型受体系统3.酪氨酸蛋白激酶型受体系统4.DNA转录调节型受体系统(三).基本要求掌握基本概念,明确生物膜的基本结构和功能(四).重点、难点1.重点:掌握生物膜中脂类和蛋白质的种类及特点;掌握膜脂的相变湿度和生物膜的流动镶嵌模型结构;重点掌握生物膜转运物质的几种形式和Na+-K+泵作用机制。了解大分子物质的转运类型。2.难点:G蛋白偶联型受体系统和蛋白激酶A途径以及固醇类激素受体系统;蛋白激酶C途径。(五)考核知识点与考核要求 1.考核知识点(1)生物膜的化学组成(2)生物膜的结构特点(3)生物膜转运物质的方式(4)生物膜的信号传递方式 2.考核要求(1)识记:主动转运 易化扩散 简单扩散 NaK泵 受体 相变温度 双亲分子(2)领会:生物膜的物质转运机制 生物膜的流动镶嵌模型结构 熟知Na-K泵的作用机制(3)运用:G蛋白偶联型受体系统和蛋白激酶A途径以及固醇类激素受体系统;蛋白激酶C途径。二、课程实验内容(一)内容简介动物生物化学是一门课堂理论与实验技术相结合的专业基础课。实验主要以生物大分子制备的一般过程以及电泳和层析等生物化学技术为主,采用经典和现代分析技术相结合的实验方法和手段进行设计,实验内容既包含生物化学研究技术的基本方法,又反映生物化学研究技术的发展水平。开设实验为24学时,共有12 个实验可供选择,其中验证性实验4个,综合设计实验8个。由三部分所组成:1酶的性质及活力测定;2蛋白质的分离、纯化、鉴定及含量测定;3DNA的提取、分离及含量测定(二)实验教学目标与基本要求通过本课程学习,使学生掌握常用的动物生物化学分析与制备技术,理解其基础理论,从而使学生增强对动物生物化学理论的感性认识,掌握有关生物科学研究的基本技术,并提高学生的动手能力。(三)实验项目与学时分配序 号实验项目学时备注验证性实验1唾液淀粉酶活性的观察3任选二2琥珀酸脱氢酶的作用及竞争性抑制的观察33转氨

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