生物化学重点及概念.doc

生化重点和结构和概念糖类重点：1、糖类中Glc大多是D型，构成蛋白质的氨基酸都是L型。D型存在，但不参与蛋白质合成。2、甲携来一本亮色书精组。酶类重点：3、大多数寡聚酶是胞内酶，而胞外酶一般是单体酶4、酶的活性中心也称为活性部位，是指酶分子上直接与底物结合，并与催化作用直接相关的区域。5、是指酶对参与反应的底物有严格的选择性，即一种酶仅能作用于一种底物，或一类分子结构相似的底物，发生某种特定类型的化学反应，产生特定的产物。6、酶就是由细胞合成的，具有高效率、高度专一性、活性可调节的生物催化剂，在机体内行使催化功能。7、酶的反应速率：单位时间、单位体积中底物的减少量或产物的增加量。8、最适温度不是酶的特征常数，它与底物种类、作用时间、pH、离子强度 等因素有关9、MichaelsMenten曲线：酶反应速度与底物浓度的关系曲线10、米氏方程成立的前提：反应速度为初速度，因为此时反应速度与酶浓度呈正比关系，避免了反应产物以及其它因素的干扰；酶底物复合物处于稳态即ES浓度不发生变化；符合质量作用定律。11、凡阻抑酶反应速率的化合物叫酶的抑制剂（inhibitor），其作用称为酶的抑制作用。12、竞争性抑制：抑制剂具有与底物类似的结构，竞争酶的活性中心，并与酶形成可逆的EI复合物，阻止底物与酶结合。Km 升高vmax 不变13、非竞争性抑制：底物和抑制剂可以同时与酶结合，但是，中间的三元复合物ESI不能进一步分解为产物，因此，酶的活性降低。Km 不变vmax 降低14、 反竞争性抑制：酶只有在与底物结合后，才能与抑制剂结合。、Km 降低vmax 降低斜率不变15 16、酶催化某一特定反应的能力来表示酶活力，国际单位（IU）: 1moL变化量 / 分钟17、每毫克酶蛋白所具有的酶活力。单位：U/mg蛋白质。量度酶纯度18、酶的性质：高效性、酶在活性中心与底物结合、专一性、对反应条件敏感（最适温度、最适pH），容易失活、反应条件温和、酶活性受到调控、许多酶的活性还需要辅助因子的存在，作为辅 助因子的多为维生素或其衍生物19、国际系统命名基本原则：明确标明酶的底物及催化反应的性质（底物为水时可略去不写）。20、国际系统分类法及编号（EC编号）氧、转、水、裂、异、合21、国际分类的盲区：忽略了酶的物种差异和组织差异22、pH的影响：过酸过碱导致酶蛋白变性、影响底物分子解离状态、影响酶分子解离状态、影响酶的活性中心构象23、米氏方程: 米氏常数:24、. 解读Km (1) Km即是米氏常数,是酶反应初速度为Vmax一半时底物的浓 度。 当v=Vmax/2时，Km=S（ Km的单位为浓度单位） (2) 在一定条件下，可以使用它来表示酶与底物的亲和力。 一个酶的Km越大，意味着该酶与底物的亲和力越低；反之，Km越小， 该酶与底物的亲和力越高。 (3) 是酶在一定条件下的特征物理常数，不同的酶有不同的 Km值，通过测定Km的数值，可鉴别酶。 (4) Km可以帮助判断体内一个可逆反应进行的方向。 如果酶对底物的Km值小于对产物的Km值，则反应有利于正反应。否则 ，有利于逆反应。25、基本原则：将米氏方程变化成相当于y=ax+b的直线方程。双倒数作图法（Lineweaver-Burk法）米氏方程的双倒数形式：激素重点：1、动物而言，分泌激素的细胞被称为内分泌细胞，受激素作用的细胞被称为靶细胞。 2、激素的高度特异性由受体决定。4、受体的性质：高度专一性，与配体结合的可逆性、高亲和性、饱和性、可产生强大的生物学效应。5、调解受体数目的因素：激素浓度的提高和激素长时间与靶细胞接触都可引起受体数目的下调。6、细胞膜受体的跨膜区一般富含疏水氨基酸，常形成a螺旋。膜受体可分为：（1）G蛋白偶联受体（GPCR或7TM）（2）离子通道受体（水溶性通道）（3）酶受体（受体和配体结合后，酶活性被激活）（4）无酶活性但直接与细胞质内的酪氨酸蛋白质激酶相联系的受体（5）其他受体7、激素的细胞内受体至少含有两个活性部位：一个与激素结合，一个与DNA上特殊的激素反应元件（HRE）碱基序列结合。8、G蛋白（鸟苷酸结合蛋白）G蛋白是一个界面蛋白，处于细胞膜的内侧， G蛋白与激素受体偶连，它作为一种中间接受体,在受体和效应器之间传递信息.所有的G蛋白与GDP结合的构象不同于与GTP结合的构象。与GTP结合的G蛋白才有活性。 9、三聚体G蛋白中能与激素受体、腺苷酸环化酶、GTP、氟化物等结合 10、小分子G蛋白中：Ras（参与生长因子信号传递），Ran（帮助蛋白进出细胞核），Rho（调节肌动蛋白细胞骨架）Rab，ARF，起始因子、延伸因子、终止因子11、一旦亚基结合GTP，它与和亚基立即解离，其活性被激活，通常由亚基去激活效应器。12、G蛋白偶联受体的信号转导：受体 G蛋白 效应器 第二信使 蛋白激酶 靶酶或靶蛋白 终止13、 AC系统的信号终止：HR*H + R cAMP 被磷酸二酯酶水解 G蛋白的GTP酶磷蛋白磷酸酶14、PLC系统：G 蛋白-Gplc- 或Gq； 效应器- PLC ； 第二信使-DG, IP3 ,Ca2+；PKC 和钙调蛋白15、钙调蛋白的结构与功能：CaM是一种对热稳定的酸性蛋白，由148个氨基酸残基组成，它存在于所有的真核细胞，在进化上具有高度的保守性，在三维结构上像一个哑铃，一段7圈长的-螺旋将两个球叶相连，每一个球叶具有两个-螺旋-环-螺旋这种结构模体，每一个-螺旋-环-螺旋能结合一个钙离子。功能： (1) 作为糖原磷酸化酶的亚基 (2)直接激活其他蛋白 (3)通过依赖CaM蛋白质激酶间接激活其他蛋白16、PKC系统的信号终止：I. HR*H + RII. G 蛋白的 GTP酶III. 第二信使的降解Li+ IP3IP2IPIPIPIP2IV. 磷蛋白磷酸酶17、嗅觉信号传导系统 Golf 蛋白气味 嗅觉受体 Golf 蛋白 AC cAMP 打开离子通道（Na+,Ca2+内流） 膜去极化神经传导18、RTK 系统一般性质：（1）通过该系统发挥作用的激素主要是一些生长因子（2）受体具有潜在的酪氨酸蛋白激酶的活性（3）受体具有高度保守的结构（4）一般会激活特定基因的表达，是将胞外信息转导到核内的最重 要途径。（5）酪氨酸残基的脱磷酸化由专门的蛋白质酪氨酸磷酸酶催化完成 。磷酸酶的作用是逆转由激酶引发的反应，其中某些磷酸酶也 作为受体(如CD45抗原)定位在细胞膜上。（6）该系统与细胞的癌变有密切联系蛋白质重点：1、所有氨基酸及具有游离-氨基的肽与茚三酮反应都产生蓝紫色物质，只有脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质。2、Sanger 反应2.4一二硝基氟苯（DNFB）DNP-氨基酸，黄色，层析法鉴定，被Sanger用来测定多肽的NH2末端氨基酸 3、双缩脲：至少两个肽键。4、酰胺平面的存在，使得肽链中的任何一个氨基酸残基只有2个角度可以旋转。5、Mb；一条肽链，非共价结合一分子血红素辅基。血红素由原卟啉和Fe2+组成。Fe2+可以形成6个配位键6、Hb: 成人： HbA： 22 98% ， HbA2： 22 2% 胎儿： HbF 22早期胚胎： 22四条肽链 正协同效应接近于球体，4个亚基分别在四面体的四个角上，每个亚基上有一个血红素辅基血红蛋白上有CO2和2,3-BPG （2,3-二磷酸甘油酸）结合部位，因此，血红蛋白还能运输CO2 。增加CO2的浓度、降低pH能显著提高血红蛋白亚基间的协同效应，降低血红蛋白对O2的亲和力，促进O2的释放，反之，高浓度的O2也能促使血红蛋白释放H+ 和CO2 。产生波尔效应的原因是H+和CO2能够与Hb特定位点结合而促进Hb从R态转变为T态。BPG是血红蛋白的负效应物。BPG（2,3-二磷酸甘油酸）通过与它的两个亚基形成盐键稳定了血红蛋白的脱氧态的构象，因而降低脱氧血红蛋白的氧亲和力。BPG进一步提高了血红蛋白的输氧效率。在组织中，PO2低，BPG降低血红蛋白的氧亲和力，加大血红蛋白的卸氧量。（1）高山适应和肺气肿的生理补偿变化；BPG升高。（2）血库储血时加入肌苷可防止BPG下降。核酸重点：1、影响DNA的Tm值的因素DNA均一性 均一性高，变性的温度范围越窄，据此可分析DNA的均一性 。G-C含量介质中离子强度高，Tm高结构：T3，T4，肾上腺素，去甲肾上腺素葡萄糖，半乳糖，甘露糖，核糖，阿拉伯糖，木糖，果糖。NAG(N-乙酰葡萄胺)B-D-吡喃葡萄糖。蔗糖（葡萄糖-a-1,4-果糖）甘油磷脂的结构通式 磷脂酰胆碱 磷脂酰乙醇胺 磷脂酰肌醇神经鞘氨醇 神经酰胺 鞘磷脂的结构通式天然固醇的通式 20个氨基酸 嘌呤 嘧啶 AMP ADP ATP GMP GDP GTP TMP TDP TTP UMP UDP UTP CMP CDP CTP GMP GDP GTP (c d)蛋白质：1、肽就是氨基酸之间通过-氨基和-羧基缩合以酰胺键或肽键相连的聚合物，它包括寡肽、多肽和蛋白质。2、构成肽的每一个氨基酸单位被称为氨基酸残基3、多肽链中氨基酸的连接方式和排列顺序，包括二硫键的位置和数目称为蛋白质的一级结构(primary structure)。 4、蛋白质的二级结构（secondary structure）指多肽链的主链骨架本身（不包括R基团）在空间上有规律的折叠和盘绕，它是由氨基酸残基非侧链基团之间的氢键决定的。5、结构模体: 又称功能模体 ,表示具有特定功能的或作为一个独立结构域一部分的相邻的二级结构的聚合体，6、蛋白质的四级结构内容包括亚基的种类、数目、空间排布以及亚基之间的相互作用。7、当蛋白质溶液在某一定pH值时，使某特定蛋白质分子上所带正负电荷相等，成为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH值即为该蛋白质的等电点。8、蛋白质受到某些理化因素的作用，其高级结构受到破坏、生物活性随之丧失的现象称为变性。变性的实质：次级键（有时包括二硫键）被破坏，天然构象解体。变性不涉及一级结构的破坏9、蛋白质的变性作用如果不过于剧烈，则是一种可逆过程，变性蛋白质通常在除去变性因素后，可缓慢地重新自发折叠成原来的构象，恢复原有的理化性质和生物活性，这种现象成为复性10、核苷是由戊糖和碱基通过-N糖苷键形成的糖苷。 核苷酸是核苷的戊糖羟基的磷酸酯。酶：11、常用酶催化某一特定反应的能力来表示酶量，用酶的活力表示12、酶催化一定化学反应的能力称酶活力，酶活力通常以最适条件下酶所催化的化学反应的速度来确定。国际单位（IU）: 1moL变化量 / 分钟13、酶的比活力：每毫克酶蛋白所具有的酶活力。单位：U/mg蛋白质。14、酶的转换数：一个酶分子在底物饱和时每单位时间（如每秒钟）所能转换的底物分子数。酶的反应速率：单位时间、单位体积中底物的减少量或产物的增加量。单位：浓度/单位时间15、凡阻抑酶反应速率的化合物叫酶的抑制剂（inhibitor），其作用称为酶的抑制作用。16、竞争性抑制：抑制剂具有与底物类似的结构，竞争酶的活性中心，并与酶形成可逆的EI复合物，阻止底物与酶结合。Km 升高vmax 不变17、非竞争性抑制：底物和抑制剂可以同时与酶结合，但是，中间的三元复合物ESI不能进一步分解为产物，因此，酶的活性降低。Km 不变vmax 降低18、反竞争性抑制：酶只有在与底物结合后，才能与抑制剂结合。、Km 降低vmax 降低斜率不变19辅酶(coenzyme)：与酶蛋白结合较松，可透析除去。辅基(prosthetic group)：与酶蛋白结合较紧。20、酶的活性中心也称为活性部位，是指酶分子上直接与底物结合，并与催化作用直接相关的区域。21、专一性是指酶对参与反应的底物有严格的选择性，即一种酶仅能作用于一种底物，或一类分子结构相似的底物，发生某种特定类型的化学反应，产生特定的产物。糖类：22、糖是指多羟基醛或多羟基酮以及它们的缩合物和某些衍生物。单糖：多羟醛或多羟酮，不能被水解成更小分子的糖。多糖：由多分子单糖或单糖的衍生物聚合而成。变旋现象：一个有旋光性的溶液放置后，其比旋光度改变的现象称变旋。23、在各种旋光异构体之中，互为镜像的一对异构体称为对映异构体；一个或一个以上的手性C原子构型相反，但并不呈镜像关系的一对异构体称为非对映异构体；只有一个手性C原子的构型不同的一对异构体称为差向异构体，如D-葡萄糖与D-甘露糖，D-葡萄糖与D-半乳糖就互为差向异构体。脂类：24、脂类的概念：不溶或微溶于水而易溶于乙醚、氯仿、苯等非极性有机溶剂的化合物,一般由醇和脂肪酸组成。简单脂：脂肪酸与醇类形成的酯。25、异戊二烯类脂不含脂肪酸26、脂肪酸由一条长链的烃基（尾）和一个末端羧基（头）组成。烃基不含双键（或三键）的为饱和脂肪酸，含一个或多个双键（或三键）的为不饱和脂肪酸。27、蜡：高级脂酸与高级一元醇生成的脂，一般为固体，不溶于水 维生素：27重要的水溶性维生素及相应辅酶 1 维生素C 2 维生素B1：焦磷酸硫胺素（TTP） 3 维生素pp：尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+）、尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+） 4 维生素B2：黄素单核苷酸（FMN） 黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD） 5 泛酸： 辅酶 A（CoA） 6 叶酸： 四氢叶酸（FH4） 7 生物素 8 硫辛酸维生素B6：磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺10 维生素B1228、主要脂溶性维生素的辅酶形式及主要功能维生素 辅酶 功能1. 维生素A 1顺视黄醛视循环2. 维生素D ，二羟胆钙甾醇调节钙、磷代谢3. 维生素E 保护膜脂质，抗氧化剂4. 维生素K 促进血液凝固激素：29、激素的定义：激素是由特定的组织产生并分泌到血流之中，通过血液的运输到达特定器官或组织，而引发这些器官或组织产生特定的生理生化反应的一类化学物质。30、受体的定义：存在于细胞中的一种特殊成份。能够识别并结合来源于细胞外被称为配体的信号分子。受体主要是蛋白质，特别是糖蛋白，也有糖脂。31、G蛋白（鸟苷酸结合蛋白）G蛋白是一个界面蛋白，处于细胞膜的内侧， G蛋白与激素受体偶连，它作为一种中间接受体,在受体和效应器之间传递信息.核酸：32、核酸一级结构的概念：DNA分子中各脱氧核苷酸之间的连接方式（3-5磷酸二酯键）和排列顺序叫做DNA的一级结构，简称为碱基序列。一级结构的走向的规定为53。不同的DNA分子具有不同的核苷酸排列顺序，因此携带有不同的遗传信息。一级结构的表示方式：33、DNA的二级结构主要是各种形式的螺旋，特别是B-型双螺旋，此外还有A-型双螺旋、Z-型双螺旋、三链螺旋和四链螺旋等 34、B型双螺旋结构：1）DNA由两条呈反平行的多聚核苷酸链组成，两条链相互缠绕形成右手双螺旋； 2） 组成右手双螺旋的两条链是互补的，它们通过特殊的碱基对结合在一起，碱基配对规则是一条链上的A总是与另一条链的T，G总是和C以氢键配对。其中AT碱基对有二个氢键， GC碱基对有3个氢键；3） 碱基对位于双螺旋的内部，并垂直于暴露在外的脱氧核糖磷酸骨架, 糖环平面与双螺旋纵轴平行. 碱基对之间通过疏水键和范德华力相互垛叠在一起 ，对双螺旋的稳定起一定的作用； 4） 双螺旋的表面含有明显的大沟和小沟，其宽度分别为2.2nm和 1.2nm；5） 双螺旋的其它常数包括相邻碱基对距离为0.34nm，并相差约36。螺旋的直经为2nm，每一转完整的螺旋含有10个碱基对，其高度为3.4nm。35、构成RNA的三级结构的主要元件有假节结构、“吻式”发夹结构和发夹环突触结构（等三种形式。tRNA则可形成倒L型三级结构36、tRNA的结构 70-90bp，分子量在25kd左右，沉降系数4S左右 有较多稀有碱基 3末端为CCA-OH 5末端大多为pG或pC 二级结构是三叶草形 倒L形的三级结构 二级结构特征：单链、三叶草叶形、四臂四环三级结构 特征： 在二级结构基础上进一步折叠扭曲形成倒L型37、mRNA的结构（DNA的转录产物，蛋白质的翻译模板）原核生物多为多顺反子；真核生物