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第2课时酶的特性1我国科学家研制成功检测sars病毒的酶联免疫试剂,专用于“非典”的快速诊断。此试剂具有准确、灵敏、快速、方便和经济等优点,一个测试板可同时测96个样品,1小时左右获得检测结果。它应用的是(a)a酶的高效性和专一性原理b酶的专一性原理c酶的识别原理d酶的高效性2能催化唾液淀粉酶水解的酶是(b)a肽酶 b蛋白酶c脂肪酶 d淀粉酶解析:唾液淀粉酶的化学本质是蛋白质。3下图为酶作用的模式图,根据图中所示,下列叙述错误的是(c)a甲多为蛋白质b此反应为分解反应c此反应中甲、乙为反应物,丙、丁为产物d甲与乙之间有专一性解析:图示中甲为酶,绝大多数酶是蛋白质,少数酶是rna;该反应是在酶(甲)的作用下将乙分解成丙和丁,且酶与底物之间具有专一性。4人的血液中碳酸酐酶的一个分子每分钟可催化分解1 900万个碳酸分子,这说明酶具有的特性是(d)a多样性b专一性c催化活性受温度、酸碱度的影响d高效性5下列实例中,不能说明“酶的作用条件较温和”的是(a)a平原地区的人进入西藏后会产生“高原反应”b人发高烧后食欲下降c唾液淀粉酶进入胃后不再催化食物中的淀粉水解d用沸水浸泡的加酶洗衣粉洗涤效果不佳解析:高原反应是因缺氧造成的。6血液凝固是一系列酶促反应过程,采集到的血液在体外下列哪种温度条件下凝固最快(d)a0 b15 c25 d35 解析:越接近人的体温,血液凝固越快。7(多选)如图表示在最适温度、最适ph条件下,一定量的唾液淀粉酶对淀粉溶液浓度所催化的化学反应速率的影响。下列叙述错误的是(ac)a若在a点时降低温度,则反应速率加快b若在a点时升高ph,则反应速率降低c若在b点时往混合物内加入少量淀粉,则反应速率会加快d若在b点时往混合物内加入少量唾液淀粉酶,则反应速率会加快解析:由于此曲线是在最适温度和最适ph条件下测得,不论是提高温度和ph,还是降低温度和ph,都会使反应速率降低;b点时底物是过量的,所以增加底物不会使反应速率增加,此时增加酶的浓度会提高反应速率。8(多选)如图表示在不同条件下,酶催化反应情况。以下有关叙述正确的是(acd)a图能用来表示反应物浓度与反应时间的关系b图能用来表示酶活性与ph的关系c与实线相比,图中的虚线能表示酶量增加,其他条件不变时,生成物量与反应时间的关系d若图中的实线表示fe3对h2o2分解的催化效率,则虚线可表示过氧化氢酶的催化效率解析:随着反应时间的延长,反应物剩余量降低,a对。由ph对酶活性的影响可知,当ph值过低或过高,会使酶变性失活,b错。酶量增加后,反应达到平衡所需时间减少,c对。与无机催化剂相比,酶具有高效性,d对。9下列a、b、c三图依次表示酶浓度一定时,反应速率和反应物浓度、温度、ph的关系。请据图回答下列问题:(1)图a中,反应物达到某一浓度时,反应速率不再上升,其原因是_。(2)图b中,a点所对应的温度称_。(3)图b中,a点到b点的曲线急剧下降,其原因是_。(4)将酶与反应物混合后,装入甲、乙两试管并分别放入12 和75 水浴锅中,20 min后取出转入37 的水浴锅中保温,两试管内的反应分别为:甲_,乙_。(5)图c表示了_催化反应的速率变化曲线。a唾液淀粉酶 b胃蛋白酶c胰蛋白酶 d植物淀粉酶解析:(1)图a中,当反应物在低浓度范围内增加时,反应速率上升。当反应物达到某一浓度时,反应速率不再上升,其原因是受酶浓度的限制。(2)图b中,a点对应的酶的催化效率最高,说明它对应的温度就是酶促反应的最适温度。(3)从a点到b点,由于温度逐渐升高,酶的分子结构逐渐被破坏,从而使酶活性降低,反应速率下降。(4)由于甲试管的温度较低,所以酶的活性较低,反应速率很慢,当转入37 的水浴锅中保温后,其反应速率会迅速增加。乙试管在75 的高温下,酶的结构被破坏,酶丧失活性,即使再转入37 的水浴锅中保温,酶的活性也不能恢复,不再具有催化作用。(5)图c中,酶的最适ph为弱碱性,唾液淀粉酶和植物淀粉酶的最适ph近于中性,胃蛋白酶的最适ph为强酸性,只有胰蛋白酶的最适ph为弱碱性。答案:(1)受反应液中的酶浓度限制(2)酶促反应的最适温度(3)温度升高,使酶活性下降(4)催化速度加快无催化反应(5)c10某同学从温度为55 65 的泉水中筛选出能分解脂肪的细菌,并从该细菌中提取了脂肪酶。回答下列问题:(1)测定脂肪酶活性时,应选择_作为该酶作用的物质。(2)要鉴定该酶的化学本质,可将该酶液与双缩脲试剂混合,若反应液呈紫色,则该酶的化学本质为_。(3)根据该细菌的生活环境,简要写出测定该酶催化作用最适温度的实验思路。_。解析:(1)脂肪酶的活性以其单位时间内分解脂肪量为指标。(2)该酶与双缩脲试剂呈紫色反应,说明该酶的化学本质是蛋白质。(3)要测定该酶催化作用的最适温度,一般采用预实验,需在一定温度范围内设置温度梯度,对比不同温度下测得的酶活性,若不能测出峰值,则需扩大温度范围,继续实验。
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