生物化学复习指南(详细版).doc

1章 生物化学基础一、一句话问题1. 生命形式虽然千差万别，在就化学本质而言，他们具有一致性。2. 生命体区别于非生命体的四个基本特征。化学成分的同一性严整有序的结构新陈代谢自我复制的能力（P1）3. 有机体遵行热力学第一定律，通过增大环境的无序而使得自身有序化。4. 生命体的信息流基本类同。5. 根据SSU RNA序列细胞分为三类，细菌、古细菌和真核细胞。古细菌与真核细胞更接近。6. 线粒体和叶绿体是通过内共生进入真核细胞。线粒体来源于紫细菌，叶绿体来源于蓝细菌。7. 细胞与细胞器-超分子复合体- 大分子KM反竞争性抑制作用：1、KM和Vmax都降低同样的倍数，KM+/Vmax比值不变2、KMKM非竞争性抑制作用：1、KM=KM2、 VmaxVmax（P164-P167）3、 什么是米氏方程，米氏常数，米氏常数与酶和底物亲和力的关系，如何计算米氏常数和最大反应速度。米氏方程：或（S为底物浓度）米氏常数：KM，速率常数之比，等于（K-1+k2）/k1，在数值上等于当V0=Vmax/2 时的底物浓度米氏常数表示酶和底物之间的亲和能力，Km值越大，亲和能力越弱线性作图求KM：1、Lineweaver - Burk方程：1/v0对1/S作图，斜率=KM/Vmax，在1/v0轴上截距是1/Vmax，在1/S轴上截距是-1/KM 2、Eadie - Hofstee方程： v0对v0/S作图，v0轴上截距为Vmax，（v0/S）轴上截距为Vmax/KM，斜率为-KM第8章 酶的活性调节1、 名词、符号、结构酶原激活：某些蛋白质包括某些酶是以无活性的前体，如激素原、酶原形式合成并贮存的。酶原经专一的蛋白酶解断开某个（些）肽键，有时并除去部分肽链才转变成有活性的酶，此过程称为酶原激活。（P192）共价修饰：酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，这一过程称为酶的共价修饰或者化学修饰（P172）别构酶：很多寡聚酶，当他们的亚基上的配体结合部位与配体非共价可逆结合时，将发生构象变化并影响同一酶分子的其他亚基上的空活性部位的亲和力，这一现象称为酶的别构效应。具有别构效应的酶称为别构调节酶或配体调节酶。（P183）变（别）构部位：每个别构酶含有两个或两个以上的底物结合部位即活性部位，或者还有除底物以外的其他调节物（效应物）的结合部位，称为别构部位或效应部位。（P183）正协调：指酶的一个亚基上的活性部位与底物结合，增加其余亚基上的空活性部位的亲和力（P183）副协同：指酶的一个亚基上的活性部位与底物结合，降低其余亚基上的空活性部位的亲和力（P183）同促效应：酶与底物结合时催化部位和催化部位之间的相互作用即同促异构效应（P183）异促效应：酶与调节物结合时调节部位与活性部位之间的相互作用即异促别构效应（P183）齐变模型：别构酶是由数目不多的亚基组成的寡聚蛋白质每个亚基对每种配体至多只有一个结合部位。每种亚基以两种不同的构象态（R态和T态）存在，并且在无任何配体存在时，这两种构象处于平衡中。R为松弛态，对底物的亲和力高；T为紧张态，对底物的亲和力低。T态和R态的转变是采取齐变（协调）的方式，即一个构象体中所有亚基是同步发生变构的假设别构抑制剂I的作用是稳定T态，而别构激活剂A是稳定R态（P184）序变模型：别构酶的每一亚基可以以两种构象态（R态和T态）存在，但无配体存在时只以T态存在。底物或其他配体与别构酶的一个亚基结合，会通过诱导契合引起该亚基的构象发生转变，由T态到R态，但不能改变其邻近的空位亚基的构象酶的一个亚基因底物结合引起的构象变化，经亚基-亚基相互作用增加或降低同一酶分子中那些空位亚基的结合亲和力。（P187）2、 简答1、 列举酶活性调节的方式？别构调节共价调节（可逆共价修饰、酶原调节）温度pH2、 胰凝乳蛋白酶如何激活，如何实现催化？激活：胰凝乳蛋白酶是在胰脏中被合成。开始合成的是胰凝乳蛋白酶原（胰凝乳蛋白酶的前体），不具有酶活性。在随胰液进入小肠后，被胰蛋白酶剪切为两部分（两部分之间依然通过二硫键相连），随后被剪切的胰凝乳蛋白酶原可以互相剪切去一段短的肽段，形成由二硫键相连的三条多肽链的具有完整活性的胰凝乳蛋白酶。（Wiki）（P192）催化：酰化阶段：底物在酶活性部位与酶专一性结合成酶-底物复合体，要被断裂的肽键N端侧的残基侧链伸进疏水口袋；Ser195羟基氧亲核攻击底物肽键的羰基形成短暂的四面体过渡态中间物，同时His57作为广义碱从Ser195的羟基汲取质子，羰基氧获得一个负电荷。过渡态中间物的肽键断裂，生成一个酰基-酶中间物，被共价连接在中间物的事多肽底物的N端部分，C端部分接纳了由His57提供的原是Ser195的质子，形成一个新的末端NH2，这部分肽链随即被释放。脱酰阶段：水分子进入酰基中间物的酰基和His57之间的位置，把一个质子转移给His57水分子的OH-连接到酰基碳上，形成第二个四面体过渡态中间物质子从His57转移回Ser195，四面体过渡态崩解剩下的N端多肽片段被释放，重新生成脱去酰基的游离酶，准备催化另一多肽的水解（P181P182）3、 如何研究酶的活性中心，哪些氨基酸残基组成活性中心？共价修饰、亲和标记、X射线晶体分析往往由氨基酸序列上相隔很远的残基提供的，如核糖核酸酶由His12、His119和Lys41提供（P172）4、 什么是别构酶，催化有何特征。很多寡聚酶，当他们的亚基上的配体结合部位与配体非共价可逆结合时，将发生构象变化并影响同一酶分子的其他亚基上的空活性部位的亲和力，这一现象称为酶的别构效应。具有别构效应的酶称为别构调节酶或配体调节酶。催化特征：在酶分子上除了有和底物结合的活性部位外，还有和调节物(或效应物)结合的调节部位(变构部位)。这两种部位同处在不同亚基或在同一亚基的不同部位上。当底物或效应物和酶分子上的相应部位结合后，会引起酶分子构象改变从而影响酶的催化活性，这种效应叫做变构效应。变构酶的反应初速度对底物浓度作图不遵循米氏方程，而呈S形曲线。别构酶是通过酶分子本身构象变化来改变酶的活性。（P183）5、 蛋白酶根据活性中心和催化机制分为哪几类？那种酶的活性中心需要金属离子。丝氨酸蛋白酶、半胱氨酸蛋白酶、天冬氨酸蛋白酶、金属蛋白酶金属蛋白酶的活性中心需要金属离子（PPT）第9章 辅酶与维生素1、 名词、符号、结构TPP：硫胺素焦磷酸（P198）NADPH：还原型辅酶（还原型烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸）（NADP+，氧化型辅酶） （NADPH，带框部分为书上所给结构，P201）（NADP+，带框为书上所给结构，P201）NAD：辅酶，烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（NADH，还原型.；NAD+，氧化型.）结构为将对应辅酶与碱基相连的五碳糖C2的磷酸基变为羟基FMN：黄素单核苷酸(P199)FAD：黄素腺嘌呤二核苷酸（P199），结构如上图，相差部分为腺嘌呤核苷单磷酸（AMP）CoA：辅酶A（CoASH）(P201）Vc：维生素C（抗坏血酸）（P209）FH4：四氢叶酸（辅酶F，THF）（P204）2、 简答1、 水溶性维生素和脂溶性维生素包括哪些，它们衍生的辅酶是什么，具有什么功能？水溶性维生素：包括B族维生素：B1、B2、泛酸、B6、PP、生物素、叶酸、B12等和维生素C脂溶性维生素：包括A、D、E、K等（P197表12-1，太难弄了不弄了）2、 哪些辅酶为氢的传递体？NAD、NADP、FMN、FAD第10章 核酸性质及结构1、 名词、符合、结构mRNA：信使RNA（P220）cDNA：为具有与某RNA链呈互补的碱基序列的单链DNA或此DNA链与具有与之互补的碱基序列的DNA链所形成的DNA双链。（mRNA逆转录合成互补的DNA，P669）超螺旋：DNA分子两端是固定的或是环状DNA，如果这种正常的DNA分子额外地多转几圈或少转几圈，就会使双螺旋中存在张力，这种张力不能释放掉，DNA分子就会发生扭曲，用以抵消张力，这种扭曲称为超螺旋或超卷曲（P235）CDS ：在核酸序列中能够翻译成蛋白质氨基酸序列的部分2、 简答1、 核酸包括哪些种类，功能有何不同。根据所含戊糖的不同，分为含核糖的核糖核酸（RNA）和含脱氧核糖的称脱氧核糖核酸（DNA）。RNA根据分子结构和功能的不同分为mRNA、tRNA、rRNA三类。DNA是主要的遗传物质，是染色体的主要成分。贮存决定物种的所有蛋白质和RNA结构的全部遗传信息；RNA参与蛋白质的生物合成。rRNA是核糖体的组成成分，mRNA主要功能是实现遗传信息在蛋白质上的表达，是遗传信息传递过程中的桥梁。tRNA的功能是携带符合要求的氨基酸。2、 碱基和戊糖之间是如何连接的？核苷酸和核苷酸之间如何连接的。碱基和戊糖：嘧啶碱的第1位氮原子或嘌呤碱的第9位氮原子与戊糖的第1位碳原子通过糖苷键连接。核苷酸之间：两个核苷酸以前一个核苷酸的3羟基和下一个核苷酸的5磷酸形成3,5磷酸二酯键连接3、 DNA双螺旋结构的基本特征是是什么？除B-DNA外还有哪些形式。维持DNA双螺旋的作用力有哪些。特征：两条链反向平行，围绕着中心轴盘绕成螺旋状结构，碱基处于螺旋内侧，而磷酸和戊糖位于外侧，碱基平面与螺旋轴垂直。两条链接碱基之间的氢键和碱基堆积力牢固地连为一体。碱基按配对规律配对。除B-DNA外，还有A、C、D、E、Z型（P232）作用力：DNA结构稳定的最主要因素是碱基堆积力。层层堆积的芳香族碱基上的p电子云交错形成了碱基堆积力碱基间的氢键。双螺旋外侧带负电荷的磷酸基团同带正电荷的阳离子之间形成的离子键可减少双链间的静电斥力，因而对DNA双螺旋结构也有一定的稳定作用。（PPT）4、 DNA是遗传物质是如何被证明的。O.Avery等人从有荚膜、菌落光滑lll型肺炎球菌的细胞中提取出纯化的DNA加到无荚膜、菌落粗糙的ll型细菌培养物中，结果发现DNA能使一部分llR型细胞获得合成荚膜多糖的能力。而后来的用35S和32P标记的噬菌体T2感染大肠杆菌，结果发现只有32p标记的DNA进入大肠杆菌细胞内。而35S标记的蛋白质仍留在细胞外。DNA是遗传物质逐步被证明并被接受。第11章 核酸性质及研究方法1、 名词、符合、结构DNase：脱氧核糖核酸酶（P246）RNase：核糖核酸酶（P246）限制修饰系统：在细胞中，限制酶可降解外源侵入的DNA，但不降解经修饰酶甲基化保护的自身DNA,此为限制修饰系统。（PPT）Tm：溶解温度，DNA热变性引起物化性质改变一半时的温度（P250）Southern-blot：Southern印迹法，将凝胶电泳分开的DNA限制片段转移到硝酸纤维素滤膜上进行杂交（P252）Northern-blot：RNA印迹法，同DNA印迹法（P252）EB：溴化乙锭，一种高度灵敏的荧光染色剂，用于观察琼脂糖（agarose）和聚丙烯酰胺凝胶中的DNA。 （P255）PCR：聚合酶链反应体外扩增DNA技术（P674） ddGTP：双脱氧鸟苷三磷酸2，3-双脱氧核苷三磷酸（ddNTP）有ddATP（双脱氧腺苷三磷酸),ddGTP,ddCTP（双脱氧胞苷三磷酸）,ddTTP（双脱氧胸苷三磷酸）四种（P258）2、 简答题1) 影响Tm的因素有哪些？溶液离子强度、pH、极性溶质；DNA的G-C含量、DNA的均一性（P250）2) 影响质粒电泳行为的因素有哪些。DNA分子的大小、胶浓度、电压、电极缓冲液、温度、碱基组成、溴化乙锭（P254-P256）3) DNA双脱氧测序的原理即酶法测序聚合酶用模板作指导，不断地将dNTP加到引物的3-OH末端，使引物延伸，合成出新的互补DNA链。如果加入一种特殊核苷酸，双脱氧核苷三磷酸（ddNTP），因它在脱氧核糖的3位置缺少一个羟基，故不能同后续的dNTP形成磷酸二酯键。经变性聚丙烯酰胺凝胶电泳分离制得的放射性自显影区带图谱将为新合成的不同长度的DNA链中C的分布提供准确信息，从而将全部C的位置确定下来。类似的方法，在ddATP、ddGTP和ddTTP存在的条件下，可同时制得分别以ddA、ddG和ddT残基为3端结尾的三组长短不一的片段。将制得的四组混合物平行地点加在变性聚丙烯酰胺凝胶电泳板上进行电泳，每组制品中的各个组分将按其链长的不同得到分离，制得相应的放射性自显影图谱。从所得图谱即可直接读得DNA的碱基序列.（P258）4) 分子杂交技术的原理及应用。互补的核苷酸序列通过Walson-Crick碱基配对形成稳定的杂合双链分子DNA分子的过程称为杂交。杂交过程是高度特异性的,可以根据所使用的探针已知序列进行特异性的靶序列检测；使用于克隆基因的筛选、酶切图谱的制作、基因组中特定基因序列的定性、定量检测和疾病的诊断等方面。（P252）5) DNA复杂度与复性速度之间的关系。DNA的片段越大，复性速度越小，具有的重复序列越多复性速度越快。（P251）6) 核酸纯度鉴定方法？核酸分子均一性的鉴定方法？纯度：利用核酸的紫外吸收，用紫外分光光度法进行鉴定。读出260nm个280nm的吸光度（A）即光密度（OD）值，从A260/A280的比值即可判断纯度，纯DNA应大于1.8，纯RNA应达到2.0均一性：哪儿都没有7) PCR技术的基本原理，关键步骤及应用。高温可以使DNA的双链解离形成单链，再通过引物与DNA模板结合，之后在TaqDNA聚合酶催化下DNA链延伸，合成与模板互补的子链，最终形成新的DNA。基本步骤：设计一对引物以便有效扩增所需的DNA序列，并尽可能减少产生的非特异性产物；选择三个温度进行热循环：变性（使DNA双链解离形成单链）、退火（低温下引物与模板DNA互补区结合）、延伸（中温下，在DNA酶的催化下以引物为起点的DNA链的延伸。）；扩增完成后取出一定产物，检测扩增结果。应用：病原体的检测、法医和刑侦鉴定、癌基因的检查、基因探针的制备、基因组测序和染色体巡视、cDNA库的构建、基因突变的分析和定位诱变、DNA重组、基因的分离和克隆、遗传病和某些疑难病的诊断以及孕妇的产前检查。（P674）8) Southern blot 的基本流程。将DNA样品经限制性内切酶降解后，用琼脂糖凝胶电泳进行分离。将胶浸泡在碱（NaOH）溶液中使DNA进行变形，然后将变性转移到硝酸纤维素膜上（硝酸纤维素膜只吸附变性DNA），在80摄氏度焙烤46小时，使DNA牢固地吸附在硝酸纤维素膜上。然后与放射性同位素标记的变性DNA探针进行杂交。杂交需在较高的盐浓度及适当的温度（一般68）下进行数小时或十余小时。然后通过洗涤，除去未杂交上的标记物。将硝酸纤维素膜烘干后进行放射自显影。（P252）第12章 糖化学1、 名词和符号单糖：不能被水解成更小分子的糖类，如葡萄糖，果糖等（P88）果糖：1,3,4,5,6-五羟-2-己酮（p89） 多糖：水解时产生20个以上单糖分子的糖类，包括同多糖和杂多糖（P89）杂多糖：水解时产生一种以上单糖或单糖衍生物（P89）同多糖：水解时只产生一种单糖或单糖衍生物（P89）还原糖：能使Fehling试剂还原的糖称为还原糖（可被氧化充当还原剂的糖，P94）非还原糖：不可Glc（glucose葡萄糖）（以下注意DL型、型、投影式与Haworth式）（D-葡萄糖）Fuc (Fucose 岩藻糖)（L-岩藻糖）Fru(fructose, 果糖)：见上Gal（ Galactose，半乳糖）Man（Mannose甘露糖）Rib (Ribose,核糖) Xyl（Xylose，木聚糖）Ara（arabinose ， 阿拉伯糖）2、 简答题1) 淀粉、纤维素、几丁质、细菌细胞壁的基本结构单元和连接方式。淀粉：基本结构单元：葡萄糖；连接方式：直链淀粉通过-1,4（糖苷键）连接 支链淀粉通过-1,4连接，分支点处存在-1,6连接（P101）纤维素：基本结构单元：葡萄糖 连接方式：-1,4连接（P103）几丁质：（壳多糖）：基本结构单元：N-乙酰-D-葡糖胺 连接方式：:-1,4-糖苷键（P103）细菌细胞壁：基本结构单元：胞壁肽（由N-乙酰葡糖胺和N-乙酰胞壁酸组成） 连接方式：-1,4连接2) 糖和蛋白质连接的两种主要方式是什么，主要和那些氨基酸残基连接。N-糖肽键连接和O-糖肽键连接；N-糖肽键连接主要和天冬酰胺残基连接。O-糖肽键连接主要和丝氨酸残基和苏氨酸残基、羟赖氨酸残基、羟脯氨酸残基（P106）3) 糖在生物体内的功能。作为生物体的结构成分、作为生物体的主要能源物质、作为重要的中间代谢物转变为其他物质、与糖形成糖蛋白作为细胞识别的信息分子。（P88）第13章 脂化学结构名词和符号卵磷脂（lecithin，磷脂酰胆碱，phosphatidylcholine，第三个） 脑磷脂 （cephalin，磷脂酰乙醇胺，phosphatidylethanolamine，第二个）（P118）鞘磷脂（sphingomyelin，第二个） 鞘氨醇（sphingosine，粉色部分，打印的话左侧加框部分）（P119）（肉）豆蔻酸（myristic n-tetradecanoic n-十四酸，第二个） 月桂酸（lauricn-dodecanoic，n-十二酸 ，第一个） 棕榈酸（软脂酸，palmiticn-hexadecanoic n-十六酸，第三个）硬脂酸（stearic n-octadecanoic n-十八酸，第四个）花生酸（arachidic n-eicosanoic n-二十酸，第五个）油酸（oleic cis-9-octadecenoic 十八碳-9-烯酸（顺），倒数第四个）亚油酸（linoleic,cis,cis-9,12-octadecadienoic 十八碳-9,12-二烯酸（顺，顺），倒数第三个）（P113）1、 简答题1) 细菌和古细菌的细胞膜组成有什么不同。古菌的细胞膜所含脂质与细菌的很不同，细菌的脂类是甘油脂肪酸酯，而古菌的脂质是非皂化性甘油二醚的磷脂和糖脂的衍生物。古菌的细胞膜有两种：双层膜和单层膜。2) 脂质根据化学本质分为哪几类。一、单纯脂质(simplelipid):由脂肪酸和甘油形成的酯1、甘油三酯：由3分子脂肪酸和1分子甘油组成2、腊：主要由长链脂肪酸和长链醇或固醇组成二、复合脂质(compoundlipid):除含脂肪酸和醇外，尚有其他称为非脂分子的成分。1、磷脂：非脂成分是磷酸和含氮碱(如胆碱、乙醇胺)。可因醇成分的不同，分为（1）甘油磷脂（2）鞘氨醇磷脂2、糖脂:非脂成分是糖。可因醇成分的不同，分为：（1）鞘糖脂（2）甘油糖脂三、衍生脂质(derivedlipid):由单纯脂质和复合脂质衍生而来，包括：取代烃，固醇类（甾类），萜和其他脂质（P112）第14章 生物膜1、 名词和符号外周蛋白:分布于膜的脂双层（外层或内层）的表面，它们通过静电力或非共价键与其他膜蛋白相互作用连接在膜上（PPT）内在蛋白：主要靠疏水力与膜脂相结合，有的部分镶嵌在脂双层中，有的横跨全膜。 以-螺旋跨膜以蛋白质分子末端片段插膜通过共价键结合的脂插膜（PPT）膜锚定蛋白：锚定蛋白是一种比较大的细胞内连接蛋白,每个红细胞约含10万个锚定蛋白，相对分子质量为215,000。锚定蛋白一方面与血影蛋白相连,另一方面与跨膜的带3蛋白的细胞质结构域部分相连,这样，锚定蛋白借助于带3蛋白将血影蛋白连接到细胞膜上，也就将骨架固定到质膜上。相变温度：在一定温度下，脂分子从液晶态(能流动具有一定形状和体积的物态)转变为凝胶状(不流动)的晶态。这一能引起物相变化的温度称为相变温度。（P128）Flippase：翻转酶，一种蛋白质家族，提供一个能量上有利的跨膜通道，促进反转扩散（P128）Caveolin：小窝蛋白通道：通道蛋白：简称通道（channel）或离子通道（ionchannel）。通道蛋白的构象可随环境变化而变化。通道蛋白在某种构象时中间会形成允许离子通过的孔道。载体、泵：质膜可以识别并允许细胞所需物如糖、氨基酸、无机离子等进入细胞，有时这些成分进入细胞是逆浓度梯度的，即它们是被“泵”入细胞的，同样一些分子是被“泵”出细胞的。很少有例外小分子物质的跨膜是直接通过蛋白的，而是通过跨膜的通道（channels）、载体(carriers)或泵（pumps）。（PPT）uniport：单向转运仅与膜电势梯度（E）相关联的转运，属于需要载体的易化扩散。参与单向转运的载体被称为单向传递体。symport：共向转运被转运物质与H+同向越过膜的转运；阴离子与中性物质通常以此种方式进行跨膜转运。Antiport：反向转运被转运物质与H+反向越过膜的转运，一些阳离子可以此种方式转运2、 简答题1、 简述细胞膜的生物功能。（1）分隔形成细胞和细胞器，为细胞的生命活动提供相对稳定的内环境，膜的面积大大增加，提高了发生在膜上的生物功能；（2）屏障作用，膜两侧的水溶性物质不能自由通过；（3）选择性物质运输，伴随着能量的传递；（4）生物功能：激素作用、酶促反应、细胞识别、电子传递等。（5）物质转运功能：细胞与周围环境之间的物质交换，是通过细胞膜的砖运动功能实现的（P126）2、 简述细胞膜的基本结构模式，什么实验可以证明膜是流动的，膜流动的基本结构模式：（1）脂双层模型（2）Danielli与Davson三夹板模型（3）Robertson单位膜模型（4）“流体镶嵌”模型证明：（1）细胞融合实验（荧光抗体免疫标记实验）：用抗鼠细胞膜蛋白的荧光抗体（显绿色荧光）和抗人细胞膜蛋白的荧光抗体（显红色荧光）分别标记小鼠和人的细胞表面，然后用灭活的仙台病毒处理使两种细胞融合，10分钟后不同颜色的荧光在融合细胞表面开始扩散，40分钟后已分辨不出融合细胞表面绿色荧光或红色荧光区域，如加上不同的滤光片则显示红色荧光或绿色荧光都均匀在分布在融合细胞表面。从而证实了膜蛋白具有流动性。（2） 淋巴细胞的成斑和成帽反应：在某些细胞中，当荧光抗体标记时间继续延长，已均匀分布在细胞表面的标记荧光会重新排布，聚集在细胞表面的某些部位，即所谓成斑现象，或聚集在细胞一端，叫成帽现象。这两种现象进一步证实了膜蛋白的流动性。（3）光脱色恢复技术：用荧光素标记的膜蛋白，然后用激光束照射细胞表面某一区域，使被照射区的荧光淬灭变暗，由于膜蛋白的流动性，淬灭区域的亮度逐渐增加，最后恢复到与周围的荧光强度相等。从而证实了膜蛋白具有流动性。3、物质跨膜运输的基本模式。（这题打印的上边没有）有三种形式：被动运输，主动运输，胞吞、胞吐。被动运输：简单来说就是小分子物质从高浓度运输到低浓度，是最简单的跨膜运输方式。不需能量被动运输又分为两种方式：自由扩散：不需要载体蛋白协助。如：氧气，二氧化碳，脂肪。协助扩散：需要载体蛋白协助。如：氨基酸，核苷酸。特例：葡萄糖进出红细胞主动运输：小分子物质从低浓度运输到高浓度。如：矿物质离子，葡萄糖进出除红细胞外的其他细胞需要能量和载体蛋白胞吞胞吐：大分子物质的跨膜运输。需能量。如：蛋白质，核酸，多糖4、膜的流动性与那些因素有关？（1）蛋白质，与类脂镶嵌成膜，决定膜功能的特异性；（2）类脂，在生物膜中起骨架作用；（3）糖，与膜蛋白和膜脂形成糖蛋白与糖脂，起识别、免疫等作用；（4）其他因素：相变温度；磷脂脂酰链的不饱和程度和链长；胆固醇，鞘磷脂的含量；PH、离子强度，金属量离子等都可影响第15章 代谢总论1、 名词符号Chemoheterotrophic：化能异养-这是大多数动物和细菌的营养方式，以有机物为C源和能源，来合成自身有机物Photoautotroph：光能自养质-这是植物和一些带有色素的自养细菌如绿S细菌的类型，它们以无机的CO2为C源，以光能为能量来源，从而合成自身的有机物。in-vivo：体内研究in-vitro：体外研究厌氧生物：或称厌气生物，是指一种不需要氧气生长的生物，而当中一般都是细菌。它们大致上可以分为三种，即专性厌氧生物、兼性厌氧生物及耐氧厌氧生物需氧生物：必须在氧充足的环境中才能生长繁殖的生物，即指在异化作用过程中，需从大气中获得充分的游离氧，才能分解机体中的有机物质而获得能量。2、 简答1) 如何控制同一细胞中的合成和分解代谢。分子水平调节：酶活力的调节：通过调节酶起作用；抑制剂、激活剂等调节；共价调节化学修饰改变酶活性、磷酸化去磷酸化、腺苷酸化；变构调节效应物与酶别构中心结合，引起酶构象改变而影响酶活性。酶数量的调节：基因表达、同工酶、酶原激活细胞水平调节：细胞的特殊结构与酶结合在一起，使酶的作用具有严格的定位条理性，从而使代谢途