高中生物 酶课件 新人教版.ppt

第五章酶 酶的概念 酶的分类与命名 酶的化学本质 酶的结构与功能的关系 酶作用的专一性 酶作用的机理 酶促反应的速度和影响酶促反应速度的因素 酶的制备与酶活力的测定 酶的应用 提要 一 酶的概念 酶是生物细胞产生的 具有催化能力的生物催化剂 定义 酶是生物体内进行新陈代谢不可缺少的受多种因素调节控制的具有催化能力的生物催化剂 酶具有一般催化剂的特征 即共性 1 只能进行热力学上允许进行的反应 2 可以缩短化学反应到达平衡的时间 而不改变反应的平衡点 3 通过降低活化能加快化学反应速度 2002年100 酶促反应中酶的作用在于 a 提高反应的活化能b 促使正向反应速度的提高c 降低反应的活化能d 以上都不对 37 蔗糖在常温下很稳定 这是因为 a 蔗糖需要较高的活化能b 蔗糖是天然防腐剂c 蔗糖处于一种低能级状态d 葡萄糖不易同其他化合物反应解析 物质要发生化学反应必须先被活化 分子由常态转变为活化状态所需的能量 称为活化能 活化能越高 物质越不易被活化 越不易发生发应 也就越稳定 酶能降低化学反应的活化能 答案 a 酶的催化特点 即特性 1 高效性 通常要高出非生物催化剂催化活性的106 1013倍 2 专一性 酶对底物具有严格的选择性 3 敏感性 对环境条件极为敏感 4 可调性 酶活性的调节和酶合成速度的调节 二 酶的分类与命名 1961年国际酶学委员会 enzymecommittee ec 根据酶所催化的反应类型和机理 或酶促反应的性质 把酶分成6大类 氧化还原酶类 转移酶类 水解酶类 裂解酶类 异构酶类 合成酶类 1 氧化还原酶类 主要是催化氢的转移或电子传递的氧化还原反应 ah2 b o2 a bh2 h2o2 h2o 1 脱氢酶类 催化直接从底物上脱氢的反应 ah2 b a bh2 需辅酶 或辅酶 2 氧化酶类 催化底物脱氢 氧化生成h2o2 ah2 o2 a h2o2 需fad或fmn 催化底物脱氢 氧化生成h2o 2ah2 o2 2a 2h2o 3 过氧化物酶 roo h2o2 ro h2o o2 4 加氧酶 双加氧酶和单加氧酶 顺 顺 已二烯二酸 rh o2 还原型辅助因子 roh h2o 氧化型辅助因子 又称羟化酶 2 转移酶类 催化化合物中某些基团的转移 a x b a b x 根据x分成8个亚类 转移羰基 酮基或醛基 酰基 糖基 烃基 含氮基 含磷基和含硫基的酶 3 水解酶类 催化加水分解作用 ab h2o aoh bh 4 裂解酶类 催化非水解性地除去基团而形成双键的反应或逆反应 c c键 co2 c o键 h2o c n键 nh3 5 异构酶 催化各种异构体之间的互变 常见的有消旋和变旋 醛酮异构 顺反异构和变位酶类 6 合成酶类 催化有atp 即耗能 参加的合成反应 酶的命名有两种方法 系统名 惯用名 系统名 包括所有底物的名称和反应类型 乳酸 nad 丙酮酸 nadh h 乳酸 nad 氧化还原酶 惯用名 只取一个较重要的底物名称和反应类型 乳酸 nad 氧化还原酶 乳酸脱氢酶 对于催化水解反应的酶一般在酶的名称上省去反应类型 三 酶的化学本质 一 大多数酶是蛋白质 1926年j b sumner首次从刀豆制备出脲酶结晶 证明其为蛋白质 并提出酶的本质就是蛋白质的观点 酶是蛋白质的证据 1982年t cech发现了第1个有催化活性的天然rna ribozyme 核酶 以后altman和pace等又陆续发现了真正的rna催化剂 核酶的发现不仅表明酶不一定都是蛋白质 还促进了有关生命起源 生物进化等问题的进一步探讨 102 08年 生命活动依赖于特定高效的催化剂 酶的存在 每一个生化反应都有一种酶存在 通常可使反应速度加快105 1011倍 具有这种催化功能的是 ada 蛋白质b dnac 糖d rna 二 酶的辅因子参生化p235 酶 单纯酶 如脲酶 蛋白酶 淀粉酶 脂肪酶及核糖核酸酶等 其活性仅仅决定于它的蛋白质结构 结合酶 全酶 酶蛋白 辅助因子 辅助因子 辅酶 与酶蛋白结合得比较松的小分子有机物 辅基 与酶蛋白结合得紧密的小分子有机物 金属激活剂 金属离子作为辅助因子 酶的催化专一性主要决定于酶蛋白部分 辅助因子通常是作为电子 原子或某些化学基团的载体 即起传递作用或具体参加反应 45 下列关于酶的催化活性的叙述 不正确的是a 对于单纯酶来说 催化活性由其空间结构而定b 对于结合酶来说 催化活性由非蛋白质部分来决定c 结合酶除蛋白质部分外 重金属也决定其催化活性d 单纯酶除蛋白质空间结构外 其他有机化合物也对此产生影响 46 下列不是以fad为辅基的酶是a 琥珀酸硫激酶b 柠檬酸合成酶c 异柠檬酸脱氢酶d 琥珀酸脱氢酶 2006年39 下面哪种有关酶的描述是错的 a 所有酶都是蛋白质b 酶有专一性c 酶在细胞外也可以发挥功能d 酶可以不需要辅基2010年19 以下关于酶的描述 哪些是不正确的 2分 bca 大多数酶的化学本质是蛋白质b 所有的酶都必须结合辅基或辅酶才能发挥催化作用 c 都具有立体异构专一性d 能显著地改变化学反应速率38 02年 在植物叶片的提取液中没有测出某种酶的活性 下列说法哪一种是错误的 ca 酶可能被液泡中存在的丹宁变性b 酶可能被蛋白酶降解c 酶还是以酶原形式存在 没有成为成熟的酶d 不是酶活测定的最适条件 三 单体酶 寡聚酶和多酶复合物 1 单体酶 仅有一条具有活性部位的多肽链 此类酶很少 一般都是参与水解反应的酶 2 寡聚酶 由几个或多个亚基组成 单个亚基没有催化活性 亚基之间以非共价键结合 3 多酶复合物 几个酶镶嵌而成的复合体 这些酶催化将底物转化为产物的一系列顺序反应 如丙酮酸脱氢酶系 丙酮酸脱氢酶系 e coli 丙酮酸脱氢酶 e 硫辛酰转乙酰酶 e 和二氢硫辛酰脱氢酶 e 碱性 四 酶的结构与功能的关系 一 活性部位和必需基团 必需基团 这些基团若经化学修饰使其改变 则酶的活性丧失 活性部位 酶分子中直接与底物结合 并和酶催化作用直接有关的部位 必需基团 活性部位 维持酶的空间结构 结合基团 催化基团 专一性 催化性质 二 酶原的激活 p301 没有活性的酶的前体称为酶原 酶原转变成有活性的酶的过程称为酶原的激活 这个过程实质上是酶活性部位形成和暴露的过程 在组织细胞中 某些酶以酶原的形式存在 可保护分泌这种酶的组织细胞不被水解破坏 如消化系统的酶 三 同工酶 isoenzyme p319 能催化相同的化学反应 但在蛋白质分子的结构 理化性质和免疫性能等方面都存在明显差异的一组酶 乳酸脱氢酶 ldh 2010年17 同工酶具有以下哪个特性 1分 ca 具有相同的蛋白质分子结构b 理化性质相同c 催化相同的化学反应d 免疫性能相同 五 酶作用的专一性参生化p266 酶作用的专一性 结构专一性 立体异构专一性参生化p269 对于立体异构体而言 族 基团 专一性 如 葡萄糖苷酶 绝对专一性 如脲酶 相对专一性 键专一性 酯酶 某些肽酶等 族专一性 葡萄糖苷酶 键专一性 酯酶 某些肽酶等从键专一性族专一性绝对专一性 专一性越来越强 绝对专一性 只能作用于某一底物 例如脲酶 2nh3 co2 46 酶的专一性可分为a 作用物基团专一性b 相对专一性c 立体异构专一性d 绝对专一性 六 酶的作用机理 一 酶的催化作用与分子活化能 化学反应自由能方程式 g h t s g是总自由能的变化 h是总热能的变化 s是熵的变化 当 g 0 反应不能自发进行 当 g 0 反应能自发进行 活化能 分子由常态转变为活化状态所需的能量 是指在一定温度下 1mol反应物全部进入活化状态所需的自由能 促使化学反应进行的途径 用加热或光照给反应体系提供能量 使用催化剂降低反应活化能 酶和一般催化剂的作用就是降低化学反应所需的活化能 从而使活化分子数增多 反应速度加快 二 中间产物学说 e s es e p 中间产物存在的证据 1 同位素32p标记底物法 磷酸化酶与葡萄糖结合 2 吸收光谱法 过氧化物酶与过氧化氢结合 三 诱导嵌合学说 锁钥学说 fischer 1890 酶的活性中心结构与底物的结构互相吻合 紧密结合成中间络合物 诱导嵌合学说 koshland 1958 酶活性中心的结构有一定的灵活性 当底物 激活剂或抑制剂 与酶分子结合时 酶蛋白的构象发生了有利于与底物结合的变化 使反应所需的催化基团和结合基团正确地排列和定向 转入有效的作用位置 这样才能使酶与底物完全吻合 结合成中间产物 七 酶促反应的速度和影响酶促反应速度的因素 一 酶反应速度的测量 p243 用一定时间内底物减少或产物生成的量来表示酶促反应速度 测定反应的初速度 42 在测定酶活性时要测定酶促反应的初速度 其目的是a 为了提高酶促反应的灵敏度b 为了节省底物的用量c 为了防止各种干扰因素对酶促反应的影响d 为了节省酶的用量 二 酶浓度对酶作用的影响在有足够底物和其他条件不变的情况下 v k e 2003年6 参见p22 三 底物浓度对酶作用的影响1 底物浓度对酶反应速度的影响 p245 一级反应v k s 零级反应v k e 用中间产物学说解释底物浓度与反应速度关系曲线的二相现象 当底物浓度很低时 有多余的酶没与底物结合 随着底物浓度的增加 中间络合物的浓度不断增高 当底物浓度较高时 溶液中的酶全部与底物结合成中间产物 虽增加底物浓度也不会有更多的中间产物生成 2 米氏方程式 michaelis mentenequation k1 k2 k3 km s v k s km s v vmax 3 米氏常数的意义及测定 当v vmax 2 则 km s 意义 p247 1 km是酶的一个基本的特征常数 其大小与酶的浓度无关 而与具体的底物有关 且随着温度 ph和离子强度而改变 2 从km可判断酶的专一性和天然底物 km最小的底物 通常就是该酶的最适底物 也就是天然底物 3 km的大小可以表示酶与底物的亲和性 km越小说明酶与底物的亲和性越强 达到最大反应速度一半时的底物浓度越小 反之 当km大时 说明酶与底物的结合物es易解离 酶与底物结合的亲和力小 km值是当酶反应速度达到最大反应速度达一半时的底物浓度 故其单位与底物浓度的单位一样 2003年6 酶促反应的初速度 a 与 e 酶的浓度 成正比b 与 s 底物浓度 无关c 与km 米氏常数 成正比d 与 i 抑制剂浓度 成正比例 将番茄从20摄氏度转移到1摄氏度后 其磷酸烯醇式丙酮酸对其底物的值将 a 下降b 增加c 不变d 无规律变化2007年广东40 酶的天然底物是指 a 被酶作用的各种底物b 有几种底物的酶中km值最小的底物c 有几种底物的酶中km值最大的底物d 能参与酶促反应的一种物质32 关于km值的意义不正确的是a km值是酶的特征性常数b km值与酶的结构有关c km值与酶所催化的底物有关d km值等于反应速度为最大速度一半时的酶的浓度 四 ph对酶作用的影响 ph 最适ph optimumph 1 最适ph 不是特征常数 2 ph稳定性 表现出酶最大活力的ph值 在一定的ph范围内酶是稳定的 ph对酶作用的影响机制 1 环境过酸 过碱使酶变性失活 2 影响酶活性基团的解离 3 影响底物的解离 34 关于ph对酶促反应速度影响的论述中 错误的是a ph影响酶 底物或辅助因子的解离度 从而影响酶促反应速度b 最适ph是酶的特征性常数c 最适ph不是酶的特征性常数d ph过高或过低可使酶发生变性 五 温度对酶作用的影响 p254 两种不同影响 1 温度升高 反应速度加快 2 温度升高 热变性速度加快 反应速度减慢 最适温度 也不是酶的特征常数 它不是一个固定值 最适温度 33 温度对酶促反应速度的影响是a 温度升高反应速度加快 与一般催化剂完全相同b 低温可使大多数酶发生变性c 最适温度是酶的特征性常数 与反应进行的时间无关d 最适温度不是酶的特征性常数 延长反应时间 其最适温度降低 六 激活剂对酶作用的影响 凡能提高酶活力的物质都是酶的激活剂 如cl 是唾液淀粉酶的激活剂 七 抑制剂对酶作用的影响 使酶的必需基团或活性部位中的基团的化学性质改变而降低酶活力甚至使酶失活的物质 称为抑制剂 i 1 不可逆抑制作用 抑制剂与酶的结合 共价键 是不可逆的 e表示酶分子 s表示底物 i表示抑制剂 举例参新编p436 i ei e sh ich2cooh e s ch2cooh hi 2 可逆抑制作用 抑制剂与酶的结合是可逆的 抑制程度是由酶与抑制剂之间的亲和力大小 抑制剂的浓度以及底物的浓度决定 可逆抑制作用 竞争性抑制作用和非竞争性抑制作用 竞争性抑制作用 抑制剂和底物竞争与酶结合 特点 1 抑制剂和底物竞争酶的结合部位 i ei ki e i ei v 2 km 2 抑制程度取决于i和s的浓度以及与酶结合的亲和力大小 km 无i 有i 3 竞争性抑制剂的结构与底物结构十分相似 可通过增加底物而解除这种抑制 注 vmax不变 km增大 非竞争性抑制作用 底物和抑制剂同时与酶结合 但形成的eis不能进一步转变为产物 无i v 2 km 有i 注 vmax减小 km不变 反竞争性抑制作用 抑制剂必须在酶与底物结合后才能进一步形成esi复合物 km km 2006年77 在酶促反应中 如果加入竞争性抑制剂 a 米氏常数不变b 最大反应速度不变c 米氏常数和最大反应速度都不变d 米氏常数和最大反应速度都变49 关于酶的非竞争性抑制作用的说法正确的有a 增加底物浓度能减少抑制剂的影响b vmax降低c 抑制剂结构与底物无相似之处d km值不变 八 酶的变 别 构效应 有些酶具有类似血红蛋白那样的别构效应 称为别构酶 特点 1 一般是寡聚酶 2 具有别构效应 3 v对 s 不呈直角双曲线 别构酶往往是具有四级结构的多亚基的寡聚酶 酶分子中除有催化作用的活性中心也称催化位点外 还有别构位点或称别构中心 后者是结合别构剂的位置 当它与别构剂结合时 酶的分子构象就会发生轻微变化 影响到催化位点对底物的亲和力和催化效率 若别构剂结合使酶与底物亲和力或催化效率增高的称为别构激活剂 反之使酶底物的亲和力或催化效率降低的称为别构抑制剂 酶活性受别构剂调节的作用称为别构调节作用 别构酶的催化位点与别构位点可共处一个亚基的不同部位 但更多的是分别处于不同亚基上 在后一种情况下具催化位点的亚基称催化亚基 而具别构位点的称调节亚基 多数别构酶处于代谢途径的开端 而别构酶的别构剂往往是一些生理性小分子及该酶作用的底物或该代谢途径的中间产物或终产物 故别构酶的催化活性受细胞内底物浓度 代谢中间物或终产物浓度的调节 终产物抑制该途径中的别构酶称反馈抑制 说明一旦细胞内终产物增多 它作为别构抑制剂抑制处于代谢途径起始的酶 及时调整该代谢途径