四年制本科教学大纲.doc

四年制本科教学大纲生物化学淮阴师范学院一、说 明适用专业生物科学（师范）专业先修课程有机化学总 学 时66总 学 分4（一）本课程的目的、要求生物化学是生物技术专业得一门重要基础课程，为本专业其它后续课程提供知识准备。本课程的目的与要求：1 使学生了解生物化学反应是生命活动的基础2 使学生系统掌握生物化学的基本理论、基本知识3 初步了解生物化学在生物技术研究与生产中的应用4 能正确地应用本课程的知识内容解决实际问题5 培养学生用辩证唯物主义的科学观来认识生命的本质（二）内容选取和实施中注意的问题1 因教学课时有限，与其它学科有重复的教学内容，在教学中可以略讲或不讲。光合作用、激素及分子生物学部分内容可以删除不讲或选取部分内容略讲。2 应加强理论教学和实验教学的结合，充分利用实验课，提高学生动手能力，巩固理论课上所学知识。（三）教学方法 1、本课程的教学包括课堂讲授、学生自学、习题讨论、作业、辅导答疑和期末考试等教学环节。2、课堂教学采用启发式或讨论式的教学方法，充分利用各种辅助教具（多媒体、幻灯、投影等），理论结合实际，帮助学生掌握课程学习的重点、难点内容。应用日常生活中的生物化学实例，引导学生加深对所学知识的理解和应用，提高学生学习本课程的兴趣和积极性。3、要求学生认真读书，课前预习泛读，课后复习精读，从中学会自学的方法和获取知识的能力。（四）考核方式考试。成绩由平时成绩（10）、实验成绩（30）、期终考试成绩（60）组成。期终考试时间，采用标准题库统一命题、统一考试、统一评分的方式，阅卷工作由阅卷小组统一评阅。（五）教学内容与学时分配教学章节教学内容学时安排备注1绪论22氨基酸23蛋白质84酶学85维生素与辅酶26核酸47新陈代谢与生物能学18生物氧化19糖类代谢1010脂类代谢611蛋白质代谢412核酸代谢213核酸生物合成814蛋白质生物合成415细胞代谢与基因表达调控216基因工程及蛋白质工程2合计66二、大 纲 内 容第一章 绪论（2课时）一、生物化学的概念与分类二、生物化学研究发展史三、生化面临的问题四、生物化学与其它学科关系五、近年来诺贝尔生理学医学奖与近年来科技十大进展中有关生化的内容介绍六、生物化学课要求第二章 氨基酸（2课时）一、氨基酸蛋白质的构件分子（一）蛋白质的水解（二）氨基酸的一般结构二、氨基酸的分类（一）常见的蛋白质氨基酸（二）不常见的蛋白质氨基酸（三）非蛋白质氨基酸三、氨基酸的酸碱化学（一）氨基酸的兼性离子形式（二）氨基酸的解离（三）氨基酸的等电点（四）氨基酸的甲醛滴定四、氨基酸的化学反应（一）氨基参加的反应（二）羧基参加的反应（三）氨基和羧基共同参加的反应（四）侧链R基参加的反应五、氨基酸的光学活性和光谱性质六、氨基酸混合物的分析分离说明和要求：掌握氨基酸一般结构；20种氨基酸的分子式、极性类型；氨基酸的兼性离子形式、解离方程以及等电点的计算；氨基酸的化学反应；分配层析法的一般原理。了解氨基酸的光学活性和光谱性质；分配柱层析、纸层析、离子交换层析技术。重点：1. 氨基酸一般结构2. 20种氨基酸分子式、极性类型3. 氨基酸兼性离子形式、解离方程4. 氨基酸等电点计算难点：1. 氨基酸兼性离子形式、解离方程2. 氨基酸等电点计算第三章 蛋白质（8课时）一、蛋白质的共价结构（一）蛋白质通论（二）肽（三）蛋白质一级结构的测定（四）蛋白质的氨基酸序列与生物功能（五）肽和蛋白质的人工合成二、蛋白质的三维结构（一）稳定蛋白质三维结构的作用力（二）多肽主链折叠的空间限制（三）二级结构：多肽链折叠的规则方式（四）纤维状蛋白质（五）超二级结构和结构域（六）球状蛋白质与三级结构（七）亚基缔合和四级结构三、蛋白质结构与功能的关系（一）肌红蛋白的结构与功能（二）血红蛋白的结构与功能四、蛋白质的分离、纯化和表征（一）蛋白质的酸碱性质（二）蛋白质分子的大小与形状（三）蛋白质的胶体性质与蛋白质的沉淀（四）蛋白质分离纯化的一般原则（五）蛋白质的分离纯化方法（六）蛋白质的含量测定与纯度鉴定说明和要求：了解蛋白质元素组成特点及蛋白质功能的多样性。了解肽的概念及生物活性肽。理解蛋白质的分子结构理论：包括蛋白质的共价结构、二级结构（-螺旋、-折迭）、三级和四级结构内容。理解蛋白质一级结构与功能的关系、空间结构与功能的关系。了解肌红蛋白、血红蛋白结构以及氧合曲线。掌握蛋白质的性质：包括蛋白质分子大小，两性解离和等电点，胶体性质，沉淀作用，变性作用，颜色反应。了解蛋白质的分离纯化的一般原则及基本步骤和分离纯化的基本方法，掌握蛋白质的分析测定方法。重点：1. 一级结构中的肽键2. -螺旋的结构要点3. 蛋白质的二级结构4. 蛋白质的重要性质5. 蛋白质结构与功能的关系6. 蛋白质及氨基酸的分离纯化难点：1. 肽键的结构与性质2. 蛋白质的重要性质3. 两性解离和等电点 4. 蛋白质的分离纯化第四章 酶学（8课时）一 酶通论（一）酶催化作用的特点（二）酶的化学本质及其组成（三）酶的命名和分类（四）酶的专一性（五）酶的活力测定和分离纯化（六）核酶（七）抗体酶二 酶促反应动力学（一）化学动力学基础（二）底物浓度对酶反应速率的影响（三）酶的抑制作用（四）温度对酶反应的影响（五）pH对酶反应的影响（六）激活剂对酶反应的影响三 酶的作用机制和酶的调节（一）酶的活性部位（二）酶催化反应的独特性质（三）影响酶催化效率的有关因素（四）酶催化反应机制的实例五 酶活性的调节控制六 同工酶说明和要求：理解酶的生物学含义及作用特点，了解酶的分类和命名原则，理解酶的结构与功能关系。了解酶促反应的本质，了解酶作用专一性的机制。掌握米氏方程推导过程及其含义、作图法测定Km和Vmax值，掌握影响酶促反应速率的主要因素及其原因。了解多底物的酶促反应动力学机制及方程，了解可逆抑制与不可逆抑制作用的原理及其动力学方程。了解酶制备的一般原则、酶提取纯化的方法，掌握酶的活性测定方法。了解酶在工业上的应用情况及酶工程的主要内容。掌握酶活性部位的概念，了解酶催化反应的机制、别构酶的性质。重点：1. 酶的作用机理 2. 米氏方程的推导及米氏常数的意义和求法3. 酶的制备和应用4. 酶的活性测定方法 5. 酶活性部位的概念难点：1. 酶的作用机理 2. 米氏方程及米氏常数的意义和求法 3. 酶的活性测定方法第五章 维生素与辅酶（2课时）一 水溶性维生素二 脂溶性维生素说明和要求：了解人体所需的基本营养要素，了解维生素的含义、其生理功能及分类。理解维生素与辅酶的关系。重点：维生素与辅酶的关系难点：维生素与辅酶的关系第六章 核酸（4课时）一 核酸的概念和重要性二 核酸的组成成分（一）核糖和脱氧核糖（二）嘌呤碱和嘧啶碱（三）核苷（四）核苷酸（五）核苷酸的连接方式三 DNA的结构（一）DNA的一级结构（二）DNA的双螺旋二级结构（三）DNA的三级结构四 RNA的高级结构（一）tRNA的高级结构（二）rRNA的高级结构（三）其他RNA的高级结构五 核酸的性质（一）一般理化性质（二）核酸的紫外吸收性质（三）核酸结构的稳定性（四）核酸的变性、复性及杂交六 核酸的序列测定说明和要求：了解染色体、基因、DNA概念，了解核酸的化学组成、类别、分布。理解核酸的一级结构内容、DNA二级结构（Watson-Crick模型）理论，了解DNA三级结构、RNA的空间结构内容。了解核酸的溶解性、解离、吸收光谱、变性与复性等性质，掌握核酸的含量与纯度测定方法原理。重点：1. 核酸的概念和化学组成2. 核酸一级结构中核苷酸的连接方式 3. DNA二级结构：双螺旋结构模型及其要点、碱基互补规律4. RNA分类及结构5. 核酸的性质难点：1. DNA二级结构：双螺旋结构模型及其要点、碱基互补规律2. tRNA的结构3. 变性与复性第七章 新陈代谢与生物能学（1课时）一 新陈代谢总论二 生物能学说明和要求：了解新陈代谢中常见的有机反应机制，了解热力学的一些基本概念，理解热力学第一定律、热力学第二定律、熵的概念、自由能的概念。掌握G、平衡常数的计算方法。了解ATP在能量转运中的地位及作用。重点：1. G、平衡常数的计算方法2. ATP在能量转运中的地位及作用。难点：G、平衡常数的计算方法第八章 生物氧化（1课时）一 新陈代谢总论二 生物氧化要求：了解生物氧化的方式和特点及参与生物氧化的酶类，同化作用与异化作用。了解线粒体的膜相结构及呼吸链的组成。理解高能磷酸键的生成机制氧化磷酸化和底物水平磷酸化。了解氧化磷酸化的解偶联作用和抑制作用。了解ATP的合成机制重点：生物氧化难点：生物氧化第九章 糖代谢（10课时）一 糖酵解作用（一）糖酵解作用的研究历史（二）糖酵解过程概述（三）糖酵解和酒精发酵的全过程图解（四）糖酵解第一阶段的反应机制（五）酵解第二阶段放能阶段的反应机制（六）由葡萄糖转变为两分子丙酮酸能量转变的估算（七）丙酮酸的去路（八）糖酵解作用的调节（九）其他六碳糖进入糖酵解途径二 柠檬酸循环（一）丙酮酸进入柠檬酸循环的准备阶段形成乙酰CoA（二）柠檬酸循环概貌（三）柠檬酸循环的反应机制（四）柠檬酸循环的化学总结算（五）柠檬酸循环的调控（六）柠檬酸循环的双重作用（七）柠檬酸循环的发现历史三 戊糖磷酸途径和糖的其他代谢途径（一）戊糖磷酸途径（二）糖的其他代谢途径（三）葡萄糖出入动物细胞的特殊运载机构（四）乙醛酸途径（五）寡糖类的生物合成和分解四 糖原的分解和生物合成（一）糖原的生物学意义（二）糖原的降解（三）糖原的生物合成（四）糖原代谢的调控说明和要求：掌握糖酵解发生的部位、熟练的写成各个反应方程式、各反应的酶、能量变化、糖酵解作用的调节、丙酮酸的去路。理解糖酵解反应中的碳骨架变化的过程。掌握柠檬酸循环发生的部位、准备阶段及柠檬酸循环过程中的各反应过程，熟练书写各反应过程、能量变化、各反应中的酶。理解柠檬酸循环各反应中基团转移的过程。掌握戊糖磷酸途径各反应过程，基团转移情况，能量变化、酶。了解糖的其他代谢途径。掌握葡糖异生作用、乙醛酸途径的各反应过程、糖原的降解过程、生物合成过程。了解糖原代谢的调控机制。重点：1. 糖酵解发生的部位2. 糖酵解反应过程3. 糖酵解反应过程中的酶、能量变化4. 糖酵解反应的调控5. 柠檬酸循环的准备阶段6. 柠檬酸循环过程7. 柠檬酸循环过程中的酶、能量变化8. 柠檬酸循环的调控9. 戊糖磷酸途径反应过程10. 戊糖磷酸途径反应过程中的基团转移11. 葡糖异生作用12. 糖原降解与生物合成13. 乙醛酸循环难点：1. 糖酵解反应过程2. 糖酵解反应的调控3. 柠檬酸循环的反应过程4. 柠檬酸循环的调控5. 戊糖磷酸途径反应中的基团转移第十章 脂类代谢（6课时）一 脂肪酸的分解代谢（一） 脂质的消化、吸收和传递（二） 脂肪酸的氧化（三） 不饱和脂肪酸的氧化（四） 酮体（五） 磷脂的代谢（六） 鞘脂类的代谢（七） 淄醇的代谢（八） 脂肪酸代谢的调节二 脂类的生物合成（一） 贮存脂肪（二） 脂类的合成说明和要求：掌握脂肪酸与不饱和脂肪酸的氧化，了解酮体、磷脂代谢、鞘脂类代谢、淄醇代谢、脂肪酸代谢调节以及脂类的生物合成。重点： 脂肪酸的氧化难点：脂肪酸的氧化第十一章 蛋白质代谢（4课时）一 蛋白质降解和氨基酸的分解代谢（一） 蛋白质的降解（二） 氨基酸分解代谢（三） 尿素的形成（四） 氨基酸碳骨架的氧化途径（五） 生糖氨基酸和生酮氨基酸（六） 由氨基酸衍生的其他重要物质（七） 氨基酸代谢缺陷症二 氨基酸及其重要衍生物的生物合成（一） 概论（二） 脂肪族氨基酸的生物合成（三） 芳香族氨基酸及组氨酸的生物合成（四） 氨基酸生物合成的调节（五） 氨基酸转化为其他氨基酸及其他代谢物说明和要求： 掌握联合脱氨基作用、尿素的形成过程。了解蛋白质降解、氨基酸分解代谢、氨基酸碳骨架的氧化途径。重点：1. 联合脱氨基作用2. 尿素循环难点： 尿素循环第十二章 核酸代谢（2课时）一、 核酸的降解和核苷酸分解代谢二、 核苷酸的生物合成三、 辅酶核苷酸的生物合成说明和要求： 了解核酸的酶促降解及核苷酸的分解、合成代谢过程及主要中间物。重点： 1.嘌呤和嘧啶的分解2.核苷酸的生物合成第十三章 核酸的生物合成（8课时）一 DNA的生物合成（一）DNA的复制和修复（二）DNA的损伤修复（三）DNA的突变二 DNA的重组（一）同源重组（二）特异位点重组（三）转座重组三 RNA的生物合成和加工（一）DNA指导下RNA的合成（二）RNA的转录后加工（三）在RNA指导下RNA和DNA的合成说明和要求：掌握DNA复制方式、复制过程，理解DNA损伤修复、DNA突变、DNA重组的概念。掌握基因转录的过程及转录后加工的方式。了解RNA指导下RNA和DNA的合成。重点：1. DNA的生物合成2. RNA的生物合成3. RNA转录后加工难点：1. DNA的生物合成2. RNA的生物合成3. RNA转录后加工第十四章 蛋白质的生物合成（4课时）一 遗传密码（一）DNA是遗传信息的携带分子（二）RNA传递和加工遗传信息（三）遗传密码的破译（四）遗传密码的基本特性二 蛋白质合成及转运（一）蛋白质合成的分子基础（二）翻译的步骤（三）蛋白质的运输及翻译后修饰说明和要求： 了解遗传密码组成、作用及特点，理解蛋白质合成的分子机制。重点1. 遗传密码2. 蛋白质生物合成的分子机制难点：蛋白质生物合成的分子机制第十五章 细胞代谢与基因表达调控（2课时）一 细胞