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文档简介

动生化填空题1. 结缔组织(肌腱、韧带、毛发、软骨)以 纤维状蛋白 为主要成分。2. 天然氨基酸的结构通式为 或 。3. 氨基酸在等电点时主要以 两性 离子形式存在,PHPI时的溶液中,大部分以 阴 离子形式存在,在PHPI的溶液中主要以 阳 离子形式存在。4. 在紫外光区有吸收光能力的氨基酸只有 色、酪、苯丙 三种。5. 当氨基酸在等电点时,由于静电引力的作用,其 溶解度 最小,容易发生沉淀。6. 所谓的两性离子是指 带有数量相等的正负两种电荷的离子 。7. 在一定的实验条件下,等电点 是氨基酸的特征常数 。8. 在常见的20种氨基酸中,结构最简单的氨基酸是 甘氨酸 。9. 蛋白质中氮元素的含量比较恒定,平均值为 16 。10. 蛋白质中不完整的氨基酸被称为 氨基酸残基 。11. 维系蛋白质二级结构的最主要的力是 氢键 。12. -螺旋中相邻螺圈之间形成链内氢键,氢键取向几乎与 中心轴 平行。氢键是由每个氨基酸的 N-H 与前面隔三个氨基酸的 C=0 形成的,它允许所有的 肽平面上的H与O 都参与氢键的形成。13. 参与维持蛋白质构象的作用力有 氢键、范德华力、疏水作用力、离子键、配位键 和 二硫键 。14. 蛋白质之所以出现丰富的构象,是因为主肽链的 C-C 和 C-N 键能进行转动。15. 蛋白质主链构象的结构单元包括 -螺旋、-折叠、-转角、无规卷曲 。16. 维系蛋白质四级结构的作用力是 疏水作用力、离子键、氢键 和 范德华引力 ,其中最主要的是 疏水作用力 。17. 变性蛋白质的主要的特征是 生物功能 散失。18. 蛋白质变性的实质是 蛋白质空间结构被破坏 。19. 血红蛋白与氧结合呈现 协同 效应,这是通过血红蛋白的 变构 作用来实现的。20. 在胰岛素分子中始终保持不变的氨基酸残基称为 守恒氨基酸残基 。21. 没有活性的胰岛素前体称为 胰岛素原 。22. 血红蛋白分子是由两个 - 亚基和两个 - 亚基组成的四聚体,在红素中央的 Fe2+ 是氧结合的部位,且每一个 Fe2+ 可以结合一个氧分子。23. 医学通常用75的酒精来消毒手术部位,主要是应用 蛋白质变性 的这一特性。24. 常用的测定蛋白质分子量的方法有 沉降速度法 、凝胶过滤法 、SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳法 三种。25. 蛋白质溶液时亲水胶体,它具有一般胶体的特性,如:布朗运动 、丁道尔现象 、电泳行为 和 不能透过半透膜 。 26. 破坏蛋白质胶体溶液稳定因素的因素有 高浓度盐 、重金属 、某些有机酸 、生物碱 和 有机溶剂 。27. 蛋白质沉淀作用的实质是 蛋白质发生聚胶,形成了直径大于100nm的大颗粒 。28. 蛋白质分子在直流电场中的迁移速率的大小与蛋白质分子本身的 大小 、 形状 和 净电荷量 有关。29. 根据分子对称性的不同,可将蛋白质分为 球状蛋白质 和 纤维状蛋白质 两大类。30. 根据化学组成的不同可将蛋白质分为 简单蛋白质 和 结合蛋白质 两大类。31. 结合蛋白的非蛋白质部分通常称为 辅基 。32. 酶的化学本质是 蛋白质 或 核酸 。33. 酶分子中能直接与底物分子结合,并催化底物化学反应的部位,称为酶的 活性中心 或 活性部位 。34. 酶的活性部位是由 结合部位 和 催化部位 组成的,前者决定 底物 专一性,后者决定 反应 专一性。35. 酶对 底物和反应类型 的严格选择性称为酶的专一性,一般可分为 相对专一性 、绝对专一性 和 立体化学专一性 。36. L-精氨酸酶只作用于L-精氨酸,而对D-精氨酸无作用,因为此酶具有 立体化学 专一性。37. 酶根据其分子特点可分为 单体酶 、寡聚酶 、多酶复合体 三类。38. 按照化学组成,酶可分为 单纯酶 和 结合酶 。39. 单纯酶的活性仅仅决定于它的 蛋白质结构 ,结合酶的活性除了需要 蛋白质 以外,还需要 非蛋白质的小分子有机化合物 。前者称为 酶蛋白 ,后者称为 辅助因子 。40. 提高酶催化效率的五大主要因素是 共价催化 、酸碱催化 、邻近定向效应 、底物形变 和活性部位疏水空穴的影响 。41. 共价催化又可分为 亲核催化 和 亲电催化 。42. 大多数酶的催化机理可分为 共价催化 和 酸碱催化 两类。43. 离子键、氢键 和 范德华键 都是酶结合底物的重要化学键。44. 亲核基因是电子对的 供体 ,亲电子基因是电子对的 受体 。45. 测酶活力的主要原则是在特定 PH 、温度 和 S E(即底物浓度比酶浓度过量的多) 条件下测定其体系内产物的生成量或底物的消耗量。46. 测定酶活力,实际上就是测定 酶促反应进行速度 。酶促反应速度越快,酶活力就越 大 。47. 酶活力单位是衡量酶 活力大小 的单位,为了统一酶活力的计算标准,1961年国际生物化学协会酶学委员会对酶活力单位作了下列规定:在指定的反应条件下,1min 内,将 1微摩尔 的底物转化为产物所需要的酶量,定为一个国际单位。上述指定的反应条件是:25 、最适PH值 、饱和底物浓度 。48. 酶反应速度有两种表示方式:单位时间内底物浓度的减少量 和 单位时间内产物浓度的增加量 。49. 为了排除干扰,酶活力应该用 酶促反应的初速度 表示。就是指:底物开始反应之后,很短一段时间内的反应速度。反应时间一般采用 510min 。50. 酶制剂的酶含量及纯度常用 比活力的大小 表示。比活力较大的酶制剂,其酶含量及纯度较 高 。51. 竞争性 抑制剂并不改变一个酶反应的Vmax。52. 预使酶促反应速度达到最大反应的90,此时底物浓度应是此酶Km值的 9 倍。53. 如果一个酶对A、B、C三种底物的米氏常数分别为Kma、Kmb、Kmc,且KmaKmbKmc,则此酶的最适底物是 C ,与酶亲和力最小的底物是 A 。54. 影响酶反应速度的因素有:酶浓度 、底物浓度 、温度 、PH 、抑制剂 、激活剂 等。55. 动物体内各种酶的最适温度一般在 3740 ,大多数酶的最适PH一般为6.58.0 。56. 同工酶是一类 功能 相同、组成或结构 不同的一类酶。57. 根据调节物分子的不同,别构效应分为 同促效应 和 异促效应 。根据调节酶反应速度对S敏感性不同分为 正协同效应 和 负协同效应 。58. 酶活性的调控可以通过两种方式来完成,第一种是,已存在于细胞的酶,可以通过酶 分子构象 的改变或 共价修饰 等方式来改变其活性,第二种是,通过改变 合成和降解 的速度,来改变 酶浓度 ,从而改变酶活性。59. 对代谢途径的反应速度起调节作用的酶称为 调节酶 ,它包括 变构酶 、 共价调节酶 以及 同工酶 等。60. 酶工程分为 化学酶工程 和 生物酶工程 两大类,前者又称为 初级酶工程 ,是酶学与化学工程技术相结合的产物,后者又称为 高级酶工程 ,是酶学与DNA重组技术为主的现代分子生物学技术相结合的产物。61. 固定化酶就是指:能够重复使用的酶 。62. 常用的制备固定化酶的方法有 包埋法 、吸附法 、共价偶联法 和 交联法 等方法。63. 国际酶学委员会根据酶催化的反应类型,将酶分成 氧化还原酶类 、 转移酶类 、水解酶类 、裂合酶类 、异构酶类 、合成酶类 六大类。64. 糖在动物体内主要作为 能源 和 碳源 。65. 单胃杂食动物体内糖的主要来源是由 消化道吸收葡萄糖 ,而反刍动物,糖源是 纤维素 ,它被瘤胃中的微生物发酵,分解为 乙酸 、丙酸 和 丁酸 等低级脂肪酸后被吸收。66. 由 3-磷酸甘油醛 生成 1,3-二磷酸甘油酸 的反应是糖酵解途径中唯一的脱氢反应,反应脱下的氢被递氢体 NAD 接受。67. 糖酵解途径的关键酶有 己糖激酶 、磷酸果糖激酶 和 丙酮酸激酶 。68. 糖酵解途径的反应全部在细胞的 胞浆 进行。69. 1摩尔葡萄糖经糖酵解途径可产生 2 摩尔 ATP。70. 糖酵解途径中1,6-二磷酸果糖在醛缩酶催化下裂解为2分子三碳单位即 磷酸二羟丙酮 和 3-磷酸甘油醛 。71. 丙酮酸脱氢酶复合体包括 丙酮酸脱氢酶 、二氢硫辛酸转乙酰酶 、二氢硫辛酸脱氢酶 三种酶和 六种 辅助因子。72. 1mol乙酰辅酶A和1mol草酰乙酸经三羧酸循环后,最终可产生 12 molATP和 1 mol草酰乙酸。73. Krebs循环的关键酶包括 柠檬酸合成酶 、异柠檬酸脱氢酶 和 -酮戊二酸脱氢酶 。74. 一次TCA循环可有 4 次脱氢反应、1 次底物磷酸化和 2 次脱羧反应。75. 磷酸戊糖途径的重要产物是 NADPH 和 5-磷酸核糖 。76. 磷酸戊糖途径从 6-磷酸葡萄糖 开始,反应可分为 氧化性 和 非氧化性 两个分支。77. 磷酸戊糖途径通过 5-磷酸核糖 ,将 糖代谢 和核苷酸代谢联系起来。78. 磷酸戊糖途径的产物之一NADPH主要在还原性的生物合成中作供 氢 体。79. 将酮糖的二碳单位转移到醛糖的C1上的酶是 转酮醇酶 ,将酮糖的三碳单位转移到醛糖的C1上的酶是 转醛醇酶 。80. 非氧化性分支即5-磷酸核糖经过一系列的分子重排生成6-磷酸果糖和 3-磷酸甘油醛 。81. 磷酸戊糖途径的产物之一5-磷酸核糖主要用于合成 核酸 和 核苷酸 。82. 葡萄糖异生作用主要在 肝脏 中进行。83. 乳酸 、氨基酸 和 甘油 是体内糖异生的主要非糖前体物质。84. 葡萄糖异生途径的“能障”实际上是糖酵解中三个酶催化的 不可逆 反应,这三种酶是 己糖激酶 、磷酸果糖激酶 、丙酮酸激酶 。85. 丙酮酸羧化酶位于 线粒体 内,它的辅基是 生物素 。86. 异生途径绕过“能障”的反应由 葡萄糖-6-磷酸酶 、1,6-二磷酸果糖酶 、 丙酮酸羧化酶 和 磷酸烯醇式丙酮酸羧基激酶 催化。87. 糖原中的葡萄糖残基以-1,4-糖苷键 相连形成直链,以 -1,6-糖苷键 相连形成分支。88. 糖原合成的关键酶是 糖原合成酶 ,糖原分解的关键酶是 磷酸化酶 。89. 葡萄糖参与合成糖原的活性形式是 尿苷二磷酸葡萄糖(UDPG) 。90. 调节糖原代谢的激素主要有 胰岛素 、肾上腺素 和 胰高血糖素 。91. 浓度为 106mol/L 的Ca 恰可引起肌肉收缩。92. 肌肉不能直接补充血糖的主要原因是缺乏 葡萄糖-6-磷酸酶 。93. 糖原分解需要 磷酸化酶 、转移酶 和 脱脂酶 这三种酶共同发挥作用。94. ATP由 ADP 和 Pi 反应形成,这个过程称为 磷酸化。其需要食物分子分解释放的 自由能 来推动。在体内分为 底物磷酸化 和 氧化磷酸化 两种。95. 绿色植物生成ATP的三种方式 氧化磷酸化 、光合磷酸化 和 底物水平磷酸化 。96. 代谢物在细胞内的氧化与在体外燃烧的主要区别是 细胞内进行 、温和条件 和 酶催化 。97. 真核细胞生物氧化是在 线粒体内膜 进行的,原核细胞生物氧化是在 细胞膜 进行的。98. 生物氧化是通过代谢物 脱氢 反应实现的,生物氧化产生的H2O是通过 代谢物脱下的氢经呼吸链传递,最终与氧结合 形成的。99. 典型的生物界普遍存在的生物氧化体系是由 脱氢酶 、电子(或氢原子)传递体 和 氧化酶 三部分形成的。100. 典型的呼吸链包括 NADH 和 FADH2 两种,这是根据接受代谢物脱下的氢的不同而区别的。101. 填写电子传递链的阻断电子流的特异性抑制剂:NAD FMN CoQ Cytb Cytc1 Cytc Cytaa3 O2(鱼藤酮) (抗霉素A) (氰化物)102. 呼吸链氧化磷酸化生成ATP的偶联部位是 NADHCoQ 、 CytbCytc1 和Cytaa3O2 。103. 每对电子从FADH2转移到 CoQ 必然释放出2个H进入线粒体内。104. NADH呼吸链中氧化磷酸化发生的部位是在 NADH 和 CoQ 之间;细胞色素b 和 细胞色素c1 之间;细胞色素aa3 和 O2 之间。105. 用特殊的抑制剂可将呼吸链分成许多单个反应,这是一种研究氧化磷酸化中间步骤的有效方法,常用的抑制剂及作用如下:a) 鱼藤酮抑制电子由 NADH 向 CoQ 的传递。b) 抗霉素A抑制电子由 细胞色素b 向 细胞色素c1 的传递。c) 氰化物、CO抑制电子由 细胞色素aa3 向 O2的传递。106. 黄嘌呤氧化酶以 FAD 为辅基,并含有 Mo 和 Fe ,属于金属黄素蛋白酶。107. 单加氧酶也称为 羟化酶 或 混合功能酶 ,分布在细胞的 内质网膜 上。108. 人体不能合成而需要由食物提供的必需脂肪酸有 亚油酸 、亚麻油酸 和 花生四烯酸 。109. 脂肪酸的-氧化在线粒体内的反应包括 脱氢 、加水 、脱氢 和 硫解 四个步骤。脂酰CoA经一次-氧化可生成一分子 乙酰CoA 和 比原来少了2个碳原子的脂酰CoA 。110. 脂肪酸的-氧化的限速酶是 肉碱脂酰转移酶。111. 一分子18碳长链脂酰CoA可经 8 次-氧化生成 9 个乙酰CoA。112. 酮体合成的酶系存在于 肝细胞 ,氧化利用的酶系在于 肝外组织 。113. 酮体生成过程中的限速酶为HMGCoA合成酶 。114. 限制脂肪酸生物合成速度的反应是由 乙酰CoA羧化酶 催化的。115. 高等动物合成甘油三脂所需要的前体是 -磷酸甘油 和 脂酰CoA 。116. 脂肪酸合成过程中,超过16碳的脂肪酸主要通过 微粒体系统 和 线粒体 亚细胞器的酶系参与延长碳链。117. 乙酰CoA羧化酶的辅酶是 生物素 ,催化反应的产物是 丙二酸单酰CoA 。118. 血浆中脂肪酸的唯一来源是 脂肪组织 。119. 血浆中的游离脂肪酸浓度不仅取决于 脂肪 的动员程度,也取决于肝脏摄入 脂肪酸 的速度。120. 动脉粥样硬化可能是由于过多的 胆固醇 引起的。121. 胆固醇生物合成的原料是 乙酰CoA ,合成胆固醇的限速酶是 HMGCoA还原酶 。122. 脂肪消化产物在十二指肠下段或空肠上段被吸收后,与磷脂、载脂蛋白等组成 乳糜微粒 经淋巴进入血循环。123. 游离脂肪酸不溶于水,需与 血浆清蛋白 结合后由血液运至全身。124. 血浆脂蛋白根据其密度由小到大分为 乳糜微粒 、 极低密度脂蛋白 、 低密度脂蛋白 、 高密度脂蛋白 四类。125. 血浆的 HDL 水平与心血管病的发生呈反相关。126. LDL 受体基因缺陷是引起家族性高胆固醇血症的重要原因。127. 正常成年动物的蛋白质代谢情况是属于 氮的总平衡 ,即 摄入的氮量 = 排出的氮量 。128. 蛋白质的生理价值主要取决于 必需氨基酸 的数量、种类及比例。129. 营养充足的婴儿、孕妇、恢复期病人,常保持 氮的正平衡 。130. 蛋白质的生理价值= 。131. 由糖代谢的中间产物合成的氨基酸属于 非必需氨基酸 。132. 直接生成游离氨的脱氨方式有 氧化脱氨 和 联合脱氨 。133. 转氨酶的辅酶称 磷酸吡哆醛 ,它与底物脱下的氨基结合可转为 磷酸吡哆胺 。134. L谷氨酸脱氢酶的辅酶是_ NAD+_或_ NADP+_, GTP 和 ATP 是此酶的别构抑制剂。135. 嘌呤核苷酸中最终将NH3释放出的化合物称 腺嘌呤核苷酸 ,催化此反应的酶是 腺苷酸脱氨酶 。136. 丙氨酸经转氨基作用可产生游氨和 丙酮酸 ,后者可进入 糖代谢 途径进一步代谢。137. NH3有剧毒,不能在体内积累,它主要以 谷氨酰胺 形式进行转运。138. 肝脏 是除氨的主要器官,它可通过 鸟氨酸循环 将NH3和CO2合成无毒的 尿素 ,而禽类则合成的是 尿酸 。139. 合成一分子尿素需消耗 4 分子的高能键。140. 转运氨并降低其毒性的氨基酸是 丙氨酸 和 谷氨酰胺 。141. 由尿素循环过程中产生的两种氨基酸 鸟氨酸 和 瓜氨酸 不参与人体内蛋白质合成。142. 生酮氨基酸经代谢后可产生 乙酰辅酶A ,它是合成酮体的原料。 143. 合成黑色素的主要原料是 苯丙氨酸 或 酪氨酸 。144. 儿茶酚胺包括 多巴胺 、 去甲肾上腺素 、和 肾上腺素 三种物质。145. dTMP只能由 尿嘧啶脱氧核糖核苷酸 甲基化产生。146. 催化氧化型硫氧还原蛋白还原的酶是 硫氧还原蛋白还原酶 ,此酶的辅酶是 NADPH 。147. 催化dUMP转变为dTMP的酶是 dTMP合成酶 ,此酶的辅酶是 N5,N10甲烯四氢叶酸 ,它转运 亚甲基 给dUMP生成dTMP。148. 核苷酸除去磷酸基后称为 核苷 。149. RNA常见的碱基是 U 、 A 、 C 和 G 。150. 体内的嘌呤碱主要有 腺嘌呤 和 鸟嘌呤 ;嘧啶碱主要有 胞嘧啶 、 尿嘧啶 和 胸腺嘧啶 。151. DNA双螺旋结构模型是 Watson 和 Crick 于 1953 年提出来的。152. DNA双螺旋的两股链的顺序是 反向平行 、 互补 的关系。153. 双螺旋DNA的熔解温度Tm与 G+C含量 、 缓冲溶液的性质 和 DNA的纯度 有关。154. DNA的稀盐溶液加热至某个特定浓度,可引起理化性质发生很大的变化,如 紫外线吸收增加 和 粘度下降 ,这种现象叫做 变性 ,其原因是由于 双螺旋解链 。155. DNA双螺旋直径为 2.0 nm,双螺旋每隔 3.4 nm转一圈约相当于 10 个碱基对,糖和磷酸位于双螺旋的 外 侧,碱基位于 内 侧。156. DNA二级结构的重要特点是形成 螺旋 结构,此结构的外部结构是由 磷酸 和 戊糖(脱氧核糖) 形成 骨架 ,而结构的内部是由 碱基间 通过 氢键 相连而成的 碱基对平面 。157. DNA的双螺旋中,A、T之间有 2 个 氢 键,而G、C之间有 3 个 氢 键。158. m RNA分子指导蛋白质合成, t RNA分子用作蛋白质合成中活化氨基酸的载体。159. tRNA的二级结构是 三叶草 型,三级结构是 倒L 型。160. 因为核酸分子中含有嘌呤碱和 嘧啶碱 ,二者两种物质又均具有 芳香环 ,故使核酸对 260nm 的波长有紫外吸收作用。161. tRNA的三叶草结构中,氨基酸臂的功能是 携带氨基酸 ,反密码子环的功能是 识别密码子 。162. tRNA的氨基酸臂中的最后3个碱基是 CCA-OH3 ,反密码子环最中间有3个单核苷酸组成 反密码子 ,tRNA不同 反密码子 也不同。163. 将以冈崎片段合成的子链称为 随后链 ,连续合成的子链称为先导链。164. DNA复制中出现的RNA片段由一种特异的RNA聚合酶合成的,此酶称为 引物酶 。165. 拓扑异构酶能够使DNA产生拓扑学上的种种变化,最常见的是产生 负超螺旋 和消除超螺旋。166. 紫外线引起DNA分子中同一条链上相邻的两个嘧啶核苷酸以共价键连接生成环丁烷结构,即 嘧啶二聚体 。167. 暗修复通过三种不同的机理来完成修复即切除修复、重组修复和 SOS修复 。168. RNA指导的DNA聚合酶又称为 反转录酶 。169. PCR反应的每一个循环都要经过高温变性 低温退火 和中温延伸三个阶段。170. DNA顺序测定技术最适用的是Sanger提出 双脱氧 末端终止法。171. SOS 修复允许子链DNA复制合成时越过亲链上受损伤的片段而不形成缺口。172. DNA中有些基因是重复的,称为 重复因子 。173. 把基因中不编码的序列称为 内含子 ,把被间隔的编码蛋白质的基因部分称为 外显子 。174. 基因中仅一股链被转录,把被转录的一股链称为 模板链 ,另一股链称为 编码链 。175. 大肠杆菌的RNA聚合酶的亚基组成是 2 ,没有亚基的RNA聚合酶称为 核心酶 。176. 原核生物的启动子顺序存在两个共同的顺序,即 -10顺序,也称为Pribnow box 和 -35顺序 。177. 细菌及病毒DNA的转录终止顺序有两个明显的特点:其一是富含GC,转录产物极易形成 二重对称性结构 ,其二是紧接GC之后有一串 A(大约6个) 。178. 从大肠杆菌中获得的RNA聚合酶在转录时要求有二价金属离子,主要 Mg2+ 和 Mn2+ 。179. 转录合成的RNA第一个核苷酸常常是 pppA 或 pppG 。180. 以mRNA为模板合成蛋白质的过程称为 翻译 ,或称为 蛋白质的生物合成 。181. 原核生物完整的核糖体为 70 s,由一个 30 s和一个 50 s亚基组成。182. 真核生物的核糖体大约是 80 s,由一个 40 s和一个 60 s两个亚基组成。183. 蛋白质合成的肽链延长阶段包括:进位、肽键形成和 移位 三步。184. 将mRNA上的AGGAGGU区域称为 S.D 序列。185. 当代基因工程中一种生物的基因能在另一种生物中表达的基础是 密码的通用性 。186. 每个tRNA的碱基顺序都能排列折叠成一个 三叶草 的构象。187. 操纵子包括调节基因、启动基因、 操纵基因 和 结构基因 。188. 转录调控蛋白通常有独立的结合DNA的结构域,这种结构域中与DNA接触的亚结构的结构单元有 锌指基元 和 螺旋-转角-螺旋基元 。189. 转录调控蛋白有与蛋白质结合的结构域,此结构域含有的结构单元有 螺旋-环-螺旋 和 亮氨酸拉链 。190. 真核生物mRNA 5 端 S.D 序列可与30s中16s rRNA 3端的序列互补。191. 在某一基因指导下蛋白质的合成过程称 基因表达 。192. 基因表达的调控有两个层次: 转录水平 的调控和 翻译水平 的调控。193. 设计 人工反义RNA ,抑制靶基因的表达,达到医疗疾病的目的,称为基因治

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