2010生物化学试卷B卷_参考答案及评分标准.doc

生物化学 B 评分标准一、名词解释（每题4分，共20分）亲合层析法利用生物分子的特异相互识别来分离纯化的层析方法（2分），比如抗原与抗体、酶与底物、配基与受体等（1分），将其中一个组分固定在层析柱的凝胶或树脂上，含目的组分的溶液通过亲合层析柱时，目的组分被特异识别并吸附在层析柱上，之后通过改变条件，比如高盐等，将目的组分单独洗脱下来（1分）。辅基和酶共价结合的非蛋白有机小分子（3分），通常起着催化过程中基团转移等作用（0.5分），结合了辅基的酶称为全酶（0.5分）协同运送（转运）物质跨膜运输的一种方式（1分），一种物质顺着浓度梯度跨膜运输的同时，驱动另一种物质逆浓度梯度跨膜运输（3分）限制性内切酶主要指DNA内切酶，能特异识别DNA内部的一段序列，并在这个位点将DNA分子切断（3分），这些位点基本是回文结构，多数还形成黏性末端，用作分子生物学的工具酶（1分）。反馈抑制代谢途径中最终产物往往对前面反应步骤的关键酶起到抑制作用（3分）。比如高浓度的ATP（高能荷）就能抑制糖酵解的关键酶（1分）。二、判断题（在题末括号内划或表示对错。每题1分，共10分）1. NAD+只能作为脱氢辅酶，不能作为能量供体( )2. 生物合成中所需要的还原力NADPH都是有PPP途径产生的( )3. 维系蛋白质高级结构稳定最重要的是疏水相互作用( )4. 蛋白质的高级结构是能自发形成，比如变性后能复性，那么大肠杆菌基因工程表达的蛋白也都能自我装配形成正确高级结构( )5. 核酸是人体必需的营养物种之一，日常膳食会导致核酸缺乏，需以药品方式补充，如珍奥核酸等 ( )6. 核酸限制性内切酶识别的基本都是迴文结构，而且水解核酸后都会形成粘性末端 ( )7. 酶是生物催化剂，所有的酶都含蛋白成分( )8. 与mRNA上ACG密码子相应的tRNA反密码子是UGC( )9. km值数值上等于达到最大反应速度一半时底物浓度，也就是说km值越大，酶的催化效率越高( )10. 调节酶一般有四级结构( )三、填空（每空1分，共30分）1. 分子大小、分子形状、分子pI、凝胶浓度中和蛋白自身电荷、将蛋白分子变成棒状消除分子形状的影响2. 30，50，沉降系数3. 疏水相互作用、范德华力、氢键、盐键（离子键或盐桥）、二硫键碱基堆积力、氢键、范德华力4. 内含子、外显子色氨酸帽子，Poly A，生物合成后酶修饰5. 碱性氨基酸残基，芳香族氨基酸残基Ser，His，Asp6. 亲水氨基酸残基，水化层7. 细胞质，线粒体基质四、问答题（每题10分，共40分）1答题要点1) 具有结构功能，构成核糖体；随后将结构的功能交给蛋白质 （2.5分）2) 具有酶的催化功能，比如核酶；（2.5分）3) 遗传功能，比如有些RNA病毒，能不经过DNA阶段进行复制；mRNA起到信息传递的作用，tRNA起到运输氨基酸的作用，参与蛋白质的合成。（2.5分）4) 总之，RNA具有结构蛋白、信息传递、酶、遗传等功能，可以认为在生命形成过程中，RNA将遗传功能交给DNA，结构功能交给结构蛋白，催化功能交给蛋白酶，它自身则主要起着信息传递的作用。（2.5分）2答题要点1) 加缓冲液，匀浆，过滤、离心（2.5分）；2) 可以考虑硫酸氨分级沉淀、凝胶过滤（分子筛）、离子交换等进行逐步分离（2.5分）3) 测定酶活性来确定胰蛋白酶所在组分，进行活性追踪（2.5分）4) 电泳或HPLC等手段检测纯度，另可考虑比活（2.5分）3答题要点1) 特性包括高效、专一等（1.5分）2) 高效催化机制包括临近效应、定向效应等（2.5分）3) 诱导契合理论认为：（5分）酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱导才形成了互补形状,从而有利于底物的结合。酶有其原来的形状，不一定一开始就是底物的模板底物能诱导酶蛋白的形状发生一定变化（专一性结合）当酶的形状发生变化后，就使得其中的催化基团形成正确的排列。在酶反应过程中，酶活性中心构象的变化是可逆的。即酶与底物结合时，产生一种诱导构象，反应结束时，产物从酶表面脱落，酶又恢复其原来的构象。4) 诱导契合学说较好地解释了酶催化的高效与专一性，并与实验观察一致（1分）4、答题要点通过可逆磷酸化，使其中一条途径的关键酶丧失活性，从而关闭其中一条通路，同时是另一条通路的酶激活。在糖原的合成与分解、糖酵解与异生中就是如此（2.5分）。通过区域分隔，将相反的反应隔断。脂肪酸的分解在线粒