生物化学教学大纲(04版).doc

生物化学教学大纲（04版）一、教学对象：高等师范院校生物教育四年制本科二、规定学时：126学时（理论：90，实验36）三、开课学期：二年级上学期四、先修课程：植物学、动物学、化学（普化、有机、分析）五、课程内容、教学目的说明 1。 课程的性质，地位和任务生物化学是研究生命的化学组成及其在生命活动中变化规律的一门学科，其任务主要是从分子水平阐明生物体的化学组成及其在生命活动中所进行的化学变化与其调控规律等生命现象的本质。由于生物化学与分子生物学的迅速发展，其已成为新世纪生命科学领域的前沿学科，对工农业的发展也发挥出越来越大的促进作用。生物化学作为生物类各专业的一门专业基础课，它的任务是使学生了解生物体化学组成成分的分子结构及其性质，生命活动中发生的化学变化和调控规律，从而掌握生物化学的基础理论、基本知识和基本技能，为学习其他专业基础课和专业课程奠定必要的基础。 2. 课程教学基本要求本课程主要向学生传授生物体的化学组成、结构及功能；物质代谢及其调控;遗传信息的贮存、传递与表达。从生物化学和分子生物学不断发展与其应用范围日益扩大的实际考虑，参考现行学时数，本课程主要介绍以下几方面内容: (1)生物大分子的分子结构、主要理化性质，并在分子水平上阐述其结构与功能的关系; (2)物质的代谢变化重点阐述主要代谢途径、生物氧化与能量转换、代谢途径间的联系以及代谢调节原理及规律;(3)阐明遗传学中心法则所揭示的信息流向包括DNA复制、RNA转录、翻译及基因表达调控; (4)概要地介绍重组DNA和基因工程技术及其在工农业及各相关学科中的应用。 3.课程教学改革 采用多媒体教学，全部课堂讲授。授课内容在加强基础知识的同时引入生物化学的新进展，特别是有关分子生物学和基因工程的一些新的基本知识及主要研究技术的内容。 总学时及教学进度安排表章 别时数习题时数实验时数其它安排共计时数第一章 绪论20002第二章 蛋白质化学1000010第三章 核酸化学80008第四章 糖化学30003第五章 脂类30003第六章 酶化学80008第七章 维生素与辅酶40004第八章 激素30003第九章 代谢总论与生物氧化40004第十章 糖代谢1000010第十一章 脂类代谢80008第十二章 核酸代谢1000010第十三章 蛋白质代谢1200012第十四章 代谢调节55总学时9090六、课程教学基本目标第一章 绪论 (2学时) 一、生物化学的含义、任务和主要内容 二、生物化学的发展及在各专业中的地位和作用三、生物化学在我国的发展及与各专业的关系 四、生物化学的学习方法 本章重、难点: 1. 熟悉生物化学的含义、主要内容和发展； 2. 明确生物化学在各专业中的地位和作用。第二章 蛋白质化学(10学时)第一节 蛋白质的化学概念第二节 蛋白质的分类一、根据分子形状分 二、根据组成和溶解度分 三、按功能分 第三节 蛋白质的化学组成 一、蛋白质的元素组成 二、氨基酸 1.组成蛋白质的20种氨基酸的结构、命名、分类、缩写符号2.氨基酸的理化性质:两性解离与等电点、吸收光谱、重要的茚三酮反应、Sanger反应、Edman反应等性质。第四节 蛋白质的结构与功能 一、蛋白质的一级结构 1.氨基酸基本连接方式2.氨基酸排列顺序 3.蛋白质一级结构测定原理与方法二、蛋白质二级结构及二级结构单元、超二级结构、结构域 三、蛋白质三级、四级结构 四、蛋白质分子中的重要化学键 五、纤维状蛋白与球状蛋白的结构与功能 第五节 蛋白质的重要性质胶体性质、两性解离与等电点、变性与复性、沉淀作用、紫外吸收、呈色反应第六节 蛋白质结构与功能本章重、难点: 1.蛋白质的元素组成及其特点；运用含氮量计算生物样品中的蛋白质含量； 2.蛋白质基本组成单位氨基酸的结构、特点、分类、理化性质； 3.肽的组成及结构特点 肽、肽键、氨基酸残基、氨基末端羧基末端等概念；4.蛋白质分子的基本结构(一级结构)和空间结构(二级结构、三级结构、四级结构)的概念、各种结构的组成方式、特点； 5.蛋白质结构与功能的关系； 6.蛋白质的两性电离、胶体、变性、沉淀、凝固、紫外吸收的性质、蛋白质的茚三酮和双缩脲反应原理。 思考题:1.如何计算氨基酸的pI？ 2.什么是蛋白质的一、二、三、四级结构？ 3.维持蛋白质空间结构的力有哪些？4.简述蛋白质结构与功能的关系。 第三章 核酸化学(8学时) 第一节 核酸的种类，分布和组成 第二节 核酸的结构一、核酸的一级结构二、核酸的二、三级结构及DNA的双螺旋结构 三、RNA的二、三级结构 第三节 核酸性质 分子大小、溶解性、紫外吸收光谱、变性、降解、分离提纯。 第四节 核酸的生物学功能 DNA和RNA与遗传信息的传递关系、核酸与蛋白质生物合成的关系、核酸结构改变与生物变异、核酸与病变核酸及其水解产物在人类生活中的作用本章重、难点: 1.核酸的化学组成、分类、命名； 2.核酸的一级结构； 3.DNA的空间结构、DNA双螺旋结构模型的要点及DNA的功能； 4.掌握RNA的分类、结构及各类RNA的功能； 5.DNA的变性、复性的概念；变性，复性DNA的特点;分子杂交的原理、方法及应用。 思考题: 1.比较DNA和RNA在化学结构上和生物学功能上的特点。 2.DNA双螺旋结构模型有哪些基本要点？ 3.RNA有哪些主要类型？ 比较其结构与功能特点。 第四章 糖化学(3学时)一、单糖、双糖及多糖的化学结构二、糖的结构与功能之间的关系第五章 脂类(3学时)一、脂类的概念、组成生理功能二、营养必需与非必需脂肪酸第六章 酶化学(8学时) 第一节 酶的概念，命名和分类第二节 酶的催化特点及酶的组成第三节 辅酶的结构与功能、重要的辅酶(基)结构与功能的关系。第四节 酶的作用机理、酶的活性中心，酸与底物分子的结合，降低分子活化能的因素，酶原及原激活。第五节 酶的反应速度及影响反应速度的因素 一、酶浓度的影响 二、底物浓度的影响(米氏方程) 三、pH的影响 四、温度的影响 五、激活剂的影响 六、抑制剂的影响 七、反应产物对酶作用的影响第六节 酶活力的测定 第七节 同工酶，变构酶，诱导酶，多酶休系 第八节 酶(包括固相酶)的制备及鉴定 本章重、难点: 1.酶的结构与功能:包括酶的分子组成(单体酶、寡聚酶、多酶复合体、多功能酶、单纯酶、结合酶) 、酶的活性中心、必需基团、辅酶及辅酶与维生素的对应关系；2.酶促反应的特点及酶促反应的机制； 3.酶促反应速度的影响因素、影响机制和结果、最适温度、最适pH、抑制剂、激活剂的概念；不可逆抑制作用的作用方式与作用结果；可逆性抑制作用的类型、作用原理及作用结果； 4.酶的别构调节、酶的共价修饰、调节酶、酶原激活及其生理意义、同工酶。 思考题: 1.Km的意义是什么？ 2.影响酶促反应的因素有哪些？3.抑制剂的类型及作用特点有哪些？ 第七章 维生素与辅酶(4学时)一、维生素概念二、脂溶性维生素结构特点、体内活性形式、中毒症、缺乏症三、水溶性维生素结构特点、体内作为酶的辅酶、辅基的形式、结构特点、所起作用；水溶性维生素的缺乏症。思考题:1. 脂溶性维生素有哪些种类？它们在体内的活性形式是什么？生理作用是什么？2. 可以作为酶的辅酶（辅基）是哪类水溶性维生素？列表说明其名称、相应的体内活性形式、生理作用。3. 水溶性维生素有哪些？认识其结构特点。4. 维生素C的结构特点、生理作用是什么？第八章 激素（3学时）一、甲状腺激素的结构、生物合成、分泌、运输、降解二、儿茶酚胺类激素生物合成三、肾上腺皮质激素的化学结构、生物合成、灭活及排泄对代谢的作用、分泌调节四、垂体激素和下丘脑激素的本质及两者作用关系五、心钠素，内皮素，瘦蛋白第九章 代谢总论与生物氧化(4学时)第一节 新陈代谢的概念 代谢概念及研究方法;第二节 生物氧化的基本原理第三节 生物氧化与氧化磷酸化一、生物氧化概念、自由能及氧还电位、高能磷酸化合物的生物学意义二、 电子传递链(呼吸链)概念、电子传递链、传递链抑制剂三、氧化磷酸化概念类型、偶联部位、解偶联剂、抑制剂、氧化磷酸化的作用机理、线粒体穿梭系统、能荷本章重、难点: 1.生物氧化的概念； 2.ATP的结构、ATP的生成方式、ATP的生理作用、ATP的利用与储备；3.氧化磷酸化的概念、呼吸链的主要组成成分、功能作用、掌握NADH呼吸链和FADH2呼吸链中的电子传递顺序、氧化与磷酸化的偶联； 4.-磷酸甘油穿梭作用和苹果酸穿梭作用； 5.影响氧化磷酸化的因素； 6.能荷的概念。 思考题: 1.电子传递链和氧化磷酸化之间有何关系？2.什么是磷/氧比(P/O比)？测定P/O比有何意义？第十章 糖代谢(10学时)第一节 糖的概述第二节 双糖、多糖的酶促降解一、蔗糖，麦芽糖，乳糖的酶促降解 二、淀粉(糖原)的酶促降解 三、细胞壁多糖的酶促降解 第三节 糖酵解概念化学历程、 化学计量、生物意义、丙酮酸的去路第四节 三羧酸循环 一、丙酮酸氧化为乙酰CoA 二、三羧酸循环 三、三羧酸循环调控 四、生物学意义 第五节 磷酸戊糖途径反应历程、化学计算与生物学意义调控 第六节 单糖的生物合成、糖异生途径及其它途径第七节 蔗糖和多糖的生物合成 一、糖核苷酸的作用 二、蔗糖的生物合成 三、淀粉(糖原)的合成 四、纤维素的生物合成 本章重、难点: 1.糖酵解的反应过程、限速酶(限速步骤) 、能量计算、生理意义； 2.三羧酸循环的反应过程、特点、限速酶(限速步骤) 、ATP的生成调节； 3.磷酸戊糖途径的反应特点、关键酶、调节、生理意义； 4.糖原合成过程； 5.糖异生途径的反应过程。 思考题: 1.试述糖酵解、三羧酸循环和磷酸戊糖途径的反应过程、限速酶、能量计算。2.三羧酸循环在生物体代谢中的作用和地位如何？3.糖异生途径过程中的关键酶。 第十一章 脂类代谢(8学时) 第一节 脂肪的降解一、脂肪的酶促水解 二、甘油的降解与转化 三、脂肪酸的氧化分解 第二节 脂肪的生物合成一、脂肪酸的生物合成 二、脂肪的生物合成第三节 类脂代谢一、磷脂的代谢二、糖脂的代谢 三、胆固醇的合成与转化 本章重、难点: 1.脂肪的合成部位、原料及基本过程； 2.脂酸的氧化反应过程、限速酶、能量的生成；3.酮体的生成和利用及其生理意义； 4.软脂酸的合成部位、合成原料、合成酶系及反应过程。 思考题: 1.说明脂酰CoA穿过线粒体内膜进入线粒体基质的机制。 2.脂肪酸合成酶系的组成及作用机理是什么？ 3.试比较脂肪酸的-氧化循环与TCA循环中哪些反应顺序相类似？ 4.试比较脂肪酸全程合成过程与脂肪酸-氧化过程有哪些不同？5.酮体是如何生成的？ 第十二章 核酸代谢(10学时)第一节 核酸的酶促降解一、核酸外切酶 二、核酸内切酶 三、限制性内切酶 第二节 核苷酸的降解 一、核苷酸的降解 二、嘌呤的降解 三、嘧啶的降解 第三节 核糖核苷酸的合成代谢一、核糖核苷酸的生物合成 二、脱氧核糖核苷酸的生物合成 三、核苷酸转变为核苷二磷酸和核苷三磷酸 本章重、难点: 1.核酸的酶促降解； 2.嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸的分解代谢； 3.嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸从头合成途径、特点、调节因素、补救合成途径及其生理意义、核苷酸的相互转变； 4.脱氧胸腺嘧啶核苷酸的生成。 思考题: 1.合成嘌呤核苷酸的起始物是什么？首先合成出具有嘌呤环结构的中间物是什么？ 2.合成嘧啶碱基的起始物是什么？首先合成出具有嘧啶环结构的中间物是什么？3.脱氧核苷酸是如何生成的？说明催化该过程酶的作用机理。 4.何为核苷酸合成的补救途径？有哪些补救酶？第四节 核酸的生物合成一、DNA复制 二、逆转录 三、DNA突变 四、DNA损伤与修复 第五节 RNA的生物合成一、转录 二、RNA转录后加工 三、RNA的复制 四、核酸合成抑制剂第六节 基因工程简介、概念、操作步骤、应用前景本章重、难点: 1.生物学中心法则； 2.半保留复制的特点、意义；3.DNA聚合酶的种类和作用，解螺旋酶，DNA拓扑异构酶，单链DNA结合蛋白，DNA连接酶，引物酶，引发体的作用；4.逆转录的概念、过程、逆转录酶的功能；5.转录模板的特点、转录特性、转录过程、真核生物转录后的加工修饰、重组DNA技术相关概念、基本原理和基本流程。思考题: 1.何谓DNA的半保留复制 ？DNA的复制过程可分为哪几个阶段？ 其主要特点是什么？ 2.mRNA前体转录后的加工包括哪些内容？3.生物体内对DNA损伤的修复存在哪几种修复系统？ 第十三章 蛋白质代谢(12学时)第一节 蛋白质的酶促降解，蛋白酶，肽酶第二节 氨基酸的分解与转化一、脱氨基作用 二、脱羧基作用 三、氨基酸分解产物的去向 第三节 氨及氨基酸的生物合成一、氮素循环 二、生物固氮 三、硝酸的还原作用 四、氨的同化 五、氨基酸的生物合成 本章重、难点:1.氨基酸的脱氨基作用方式及作用机制； 2. -酮酸的代谢方式； 3.体内氨的来源和氨的转运； 4.一碳单位的概念、构成及其与四氢叶酸的关系。 思考题: 1.生物体细胞合成氨基酸主要通过什么途径？ 2.物体内氨基酸脱氨作用的主要方式是什么？有何意义？3.蛋白质分解代谢的最终产物是什么？ 4.什么是鸟氨酸循环？ 5.氨基酸脱氨基以后产生的-酮酸有哪些代谢途径？ 第四节 蛋白质合成体系的组成一、信使RNA与遗传密码 二、转运RNA 三、核糖体RNA 四、蛋白质合成辅助因子 第五节 蛋白质合成过程 一、氨基酸的活化 二、肽链合成的起始 三、肽链合成的延伸 四、肽链合成的终止与释放 五、真核细胞的蛋白质生物合成 六、蛋白质合成后的加工 七、蛋白质构象的形成本章重、难点: 1.参与蛋白质生物合成的物质及其作用；2.蛋白质生物合成过程。 思考题: 1.蛋白质生物合成体系由哪些物质组成？它们各有何作用？ 2.试述原核生物蛋白质合成后多肽链的加工修饰主要有哪些内容？ 3.密码子的简并性与变偶性各指什么？ 这些性质有何生物学意义？ 4.核糖体的基本结构与功能有哪些？ 第十四章 代谢调节(5学时)第一节 物质代谢的相互联系一、糖代谢与脂代谢的相互联系 二、糖代谢与蛋白质代谢相互联系 三、脂类代谢与蛋白质代谢的相互联系 四、核酸代谢与糖、脂、蛋白质代谢的相互联系 第二节 代谢调节 一、细胞的区域化调节 二、酶水平的调节 三、激素的调节 四、神经系统对代谢的调节五、辅因子调节 六、全属离子浓度的调节第三节 基因表达调控 一、原核和真核生物基因组 二、原核生物的基因表