《基础生物化学》教学大纲.doc

基础生物化学教学大纲一、基本信息 课程名称基础生物化学课程编号1042067英文名称Principles of Biochemistry课程类型科类基础课总学时54理论学时54实验学时0实践学时0学分3预修课程普通生物学，有机化学适用对象生物类专业课程简介（200字左右）本课程是我校生物类专业学生的基础课，特别是生理学、微生物学、遗传学、细胞学等各学科的基础，并在分子生物学中占有特别重要的位置。本课程的主要内容包括：静态生物化学部分的核酸化学、蛋白质化学和酶学，动态生物化学部分的糖类的分解代谢、生物氧化、糖类的生物合成、脂类代谢、核酸的生物合成、蛋白质的生物合成等，使学生全面地掌握生物化学的基本知识。二、教学目标及任务通过本课程的学习使学生掌握以下生物化学的基本知识：核酸、蛋白质的结构、组成、理化性质；酶的作用特点和作用机理；重要的糖代谢的反应历程和其生物化学意义；电子传递链和氧化磷酸化作用；脂肪酸氧化及从头合成的反应历程；DNA的复制、转录，蛋白质的生物合成过程等。三、学时分配 教学课时分配章节章节内容讲课实验实践合计第一章绪论22第二章蛋白质化学66第三章核酸化学55第四章酶88第五章糖类的分解代谢99第六章生物氧化66第七章糖类的生物合成33第八章脂类代谢66第九章核酸的生物合成66第十章蛋白质的生物合成33合计5454四、教学内容及教学要求第一章 绪论1. 生物化学的含义2. 生物化学在生命科学中的地位及对国民经济发展的作用3. 生物化学的创立与发展本章教学要求：1、了解：生物化学的发展史。2、掌握： 生物化学的含义，生物化学在生命科学中的地位。第二章 蛋白质化学第一节 蛋白质的元素组成习题要点：蛋白质的元素组成主要有C、H、O、N 和S，各种蛋白质的含N 量很接近，平均16%。第二节 蛋白质的基本结构单位氨基酸1 氨基酸的分类2 氨基酸的理化性质习题要点：组成蛋白质的基本单位L-氨基酸（种类、三字英文缩写符号、基本结构、分类：非极性疏水性氨基酸、极性中性氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸。氨基酸的光吸收性质、酸碱性质、重要的化学反应，包括与茚三酮反应、Sanger反应和Edman反应。第三节 肽 1 肽与肽键2 肽的理化性质3 生物体内重要的肽 习题要点：肽链的主链及侧链；肽链的方向（N-末端与C-末端），氨基酸残基；生物活性肽：谷胱甘肽及其重要生理功能，多肽类激素。第四节 蛋白质的分子结构 1 蛋白质的一级结构2 蛋白质的二级结构3 超二级结构和结构域4 蛋白质的三级结构5 蛋白质的四级结构 习题要点：蛋白质一级结构：概念、主要化学键肽键。 蛋白质的二级结构：概念、主要化学键、肽单元、四种主要结构形式（螺旋、折叠、转角、无规卷曲）； 超二级结构、结构域：概念；蛋白质的三级结构：概念，主要次级键；蛋白质的四级结构：概念，亚基，各亚基之间的结合力。第五节 蛋白质结构与功能的关系 1 蛋白质一级结构结构与功能的关系2 蛋白质的高级结构与功能的关系习题要点：蛋白质一级结构与功能的关系：一级结构是空间结构和功能的基础，一级结构与生物进化，一级结构与分子病。蛋白质空间结构与功能的关系：空间结构决定蛋白质的功能，肌红蛋白的结构与功能。第六节 蛋白质的理化性质1 蛋白质的相对分子质量2 蛋白质的两性电离及等电点3 蛋白质的胶体性质4 蛋白质的沉淀反应5 蛋白质的变性6 蛋白质的颜色反应 习题要点：蛋白质分子量、两性解离及等电点、胶体性质、变性、沉淀、紫外吸收（280 nm）、呈色反应（茚三酮反应、双缩脲反应）。第七节 蛋白质的分离纯化与鉴定1. 蛋白质分离纯化的过程及一般原则2蛋白质分离纯化的一般方法3蛋白质含量的测定与纯度鉴定4蛋白质相对分子量的测定方法习题要点：透析及超滤、盐析及丙酮沉淀、电泳、层析、凝胶过滤（分子筛）、超速离心。本章重点、难点：蛋白质的分子结构、重要性质和结构与功能的关系。本章教学要求：1、了解：各种氨基酸的结构；蛋白质的分类，多肽链氨基酸序列分析；蛋白质分离纯化的方法及其基本原理。2、掌握：蛋白质元素组成及其特点；蛋白质基本组成单位-氨基酸的种类、基本结构及主要特点；蛋白质的分子结构；蛋白质的主要理化性质及其应用。第三章 核酸化学第一节 概述1 核酸的种类与分布2 核酸的化学组成习题要点：1. 核苷酸中的碱基成分：腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胞嘧啶（C）、尿嘧啶（U）、胸腺嘧啶（T）；DNA 中的碱基（A、G、C、T），RNA 中的碱基（A、G、C、U）。2. 戊糖：D-核糖（RNA）、D-2-脱氧核糖（DNA）。3. 磷酸4. 核酸及核苷酸：碱基及戊糖通过糖苷键连接形成核苷，核苷与磷酸连接形成核苷酸。5. 重要游离核苷酸及环化核苷酸：ATP、ADP、GTP、cAMP、cGMP第二节 DNA的分子结构 1 DNA的一级结构2 DNA的二级结构3 DNA的三级结构4 RNA的分子结构5 基因与基因组习题要点：1. 一级结构概念、核苷酸间的连接键3，5-磷酸二酯键、方向（53）及链书写方式。2. DNA 的二级结构双螺旋结构：chargaff 规则、B-DNA 结构要点，Z-DNA、A-DNA。3. DNA 的三级结构：超螺旋。4. mRNA：结构特点、三联体密码、功能。5. tRNA：结构特点、氨基酸臂、反密码子环、功能。6. rRNA：与多种蛋白质结合形成核蛋白体（大亚基、小亚基），是蛋白质合成场所。7. 核酶：概念、化学本质（RNA）。8基因、基因组概念第三节 核酸的理化性质1 核酸的一般性质2 核酸的酸碱性质3 核酸的光学性质4 核酸的变性与复性习题要点：核酸的形状、颜色、黏度、溶解度，核酸的两性性质和紫外吸收性质，变性、复性的概念，条件，理化性质的改变，变色效应，Tm 值，解链曲线，分子杂交。本章重点、难点：DNA 的分子结构和核酸的主要理化性质。本章教学要求：1、了解：核酸的分类、细胞分布；各类核酸的功能及生物学意义；mRNA 一级结构特点；tRNA 二级结构特点；核酸的分子杂交。2、掌握：核酸的化学组成；两类核酸（DNA与RNA）分子组成异同；核酸的一级结构；DNA 右手双螺旋结构模式要点及碱基配对规律；核酸的主要理化性质（紫外吸收、变性、复性）。第四章 酶第一节 概念1 酶的概念2 酶催化作用的特点3 酶的化学本质4 酶的命名和分类习题要点：酶的概念，作为催化剂的一般特点，专一性、高效性，酶的蛋白质本质，酶的命名方法，六大类酶，单体酶、寡聚酶、多酶复合体。第二节 酶的结构与功能1 酶的活性中心2 酶原和酶原激活习题要点：酶的活性中心、必需基团（结合基团和催化基团），酶原。第三节 酶的作用机制1 诱导契合学说2 邻近和定向效应3 酸碱催化4 共价催化5 微环境触发酶的催化反应习题要点：酶-底物复合物的形成与诱导契合、邻近效应与定向排列、多元催化、表面效应。第四节 酶促反应动力学1 酶的催化作用和分子活化能2 酶促反应的中间产物转化3 酶促反应的米氏方程4 Km的含义和测定习题要点：活化能、米式方程推导、Km和 Vm的定义和测定，Km生物学意义。第五节 影响酶促反应速度的因素1 酶促反应初速度的测定2 底物浓度对酶促反应速度的影响3 酶浓度对酶促反应速度的影响4 温度对酶促反应速度的影响5 pH对酶促反应速度的影响6 激活剂对酶促反应速度的影响7 抑制剂对酶促反应速度的影响习题要点：底物浓度的影响：米式方程，酶浓度的影响及应用，pH的影响及应用、最适 pH值， 温度的影响及应用、最适温度， 酶的抑制：不可逆抑制，可逆抑制（竞争性、非竞争性、反竞争性抑制），激活剂的影响。第六节 别构酶、共价调节酶、同工酶和诱导酶1 别构酶2 同工酶习题要点：概念及应用。第七节 酶的提取、纯化、活性与比活性测定1 酶活力及其测定2 酶的纯度和产量习题要点：酶活性测定和酶活性单位，比活力和纯化倍数。第八节 维生素与辅酶1维生素的生理作用与分类2水溶性维生素3脂溶性维生素习题要点：B族维生素的名称，衍生辅酶和生理功能。本章重点、难点：酶催化作用的特点、酶的作用机理、影响酶促反应的因素。本章教学要求： 1、了解：酶的概念、化学本质及生物学功能；酶的活性中心和必需基团；酶调节的方式；酶的变构调节和共价修饰调节的概念；酶的组成、结构；酶活性测定及酶活性单位；酶的命名与分类；抑制剂对反应速度的影响。2、掌握：酶催化作用的特点、酶的作用机理、影响酶促反应的因素。第五章 糖类的分解代谢第一节 双糖和多糖的酶促降解1 蔗糖降解2 淀粉的降解习题要点：蔗糖降解和淀粉的降解的途径，涉及的酶。第二节 糖酵解1 糖酵解的概念2 糖酵解的化学历程3 糖酵解途径的调控4 糖酵解的化学计量5 糖酵解的生物化学意义6 丙酮酸的去路习题要点：概念，反应部位，反应过程，调节，能量的计量及生物化学意义。第三节 三羧酸循环1 丙酮酸氧化生成乙酰CoA2 三羧酸循环的化学历程3 三羧酸循环的调控4 三羧酸循环的化学计量5 三羧酸循环的生化意义6 草酰乙酸的回补习题要点：概念，反应部位，反应过程，能量生成情况，调节和生物化学意义。第四节 磷酸戊糖途径 1磷酸戊糖途径的化学历程 2磷酸戊糖途径的调控 3磷酸戊糖途径的化学计量 4磷酸戊糖途径的特点和生化意义 习题要点：概念，过程，调节及生物化学意义。本章重点、难点：糖酵解、三羧酸循环、磷酸戊糖途径的反应历程和生物化学意义。本章教学要求：1、了解：糖酵解、三羧酸循环、磷酸戊糖途径的调控；蔗糖和淀粉的降解。2、掌握：糖酵解、三羧酸循环、磷酸戊糖途径的反应历程和生物化学意义。第六章 生物氧化 第一节 概述1 生物氧化的概念和特点2 高能化合物习题要点：物质体内氧化与体外氧化的异同，高能化合物种类第二节 呼吸链1 线粒体2 电子传递链习题要点：呼吸链的概念，组成及排列顺序。 第三节 氧化磷酸化1 氧化磷酸化的概念2 氧化磷酸化的机制3 氧化磷酸化的解偶联和抑制4 线粒体穿梭系统习题要点：氧化磷酸化的概念，氧化磷酸化偶联部位，偶联机制，ATP的生成方式；影响氧化磷酸化的因素，抑制剂，解偶联制，胞液中 NADH 氧化。第四节 其它末端氧化酶系统 习题要点：其它末端氧化酶种类。本章重点、难点：电子传递链和氧化磷酸化作用，物质代谢与能量代谢的关系。本章教学要求：1、了解：生物氧化的概念及生物学意义； 物质体内氧化与体外氧化的异同；其它氧化体系。2、掌握：呼吸链的概念、两条主要呼吸链的顺序组成及各成分的作用；氧化磷酸化偶联部位及主要电子传递抑制剂的作用部位；氧化磷酸化偶联机制；底物水平磷酸化、氧化磷酸化、P/O 比值的概念；ATP 的生成；物质代谢与能量代谢的关系。第七章 糖类的生物合成第一节 糖异生作用1 葡萄糖异生途径2 糖酵解与葡萄糖异生途径的关系习题要点：概念、原料和部位、过程与调节。第二节 蔗糖和多糖的生物合成1糖核苷酸的作用2蔗糖的生物合成习题要点：糖核苷酸的作用，蔗糖的生物合成途径。本章重点、难点：糖酵解与葡萄糖异生途径的关系。本章教学要求：1、了解：蔗糖和多糖的生物合成。2、掌握：糖异生作用途径及意义。第八章 脂类代谢第一节 脂肪的分解代谢 1 脂肪的水解2 甘油的代谢3 脂肪酸的分解4 乙醛酸循环习题要点：甘油的代谢途径，脂肪酸的-氧化，乙醛酸循环代谢途径。第二节 脂肪的合成代谢1甘油的生物合成2脂肪酸的生物合成3三酰甘油的生物合成习题要点：甘油的生物合成途径，脂肪酸的从头合成途径，三酰甘油的生物合成。本章重点、难点：脂肪酸的-氧化和从头合成，明确糖代谢与脂代谢的联系。本章教学要求：1、了解：糖代谢与脂代谢的联系。2、掌握：脂肪酸的-氧化和从头合成，乙醛酸循环特点。第九章 核酸的生物合成第一节 原核生物DNA的生物合成 1 DNA的半保留复制2 原核生物DNA的复制3 确保DNA复制忠实性的机制习题要点：1. 遗传学中心法则、复制的概念，复制的基本规律。 2. 半保留复制的概念，实验依据和意义。 3. 双向复制和复制的半不连续性。4. 原核生物DNA 聚合酶，DNA 复制保真性的依据。5. 参与原核生物DNA复制的蛋白质因子和酶。6. 原核生物的 DNA生物合成：起始、延长和终止。第二节 *DNA 的突变与重组1 DNA的突变2. DNA的重组习题要点：突变的意义，引发突变的因素，突变的分子改变类型，重组的分子机制第三节 DNA的损伤与修复1 DNA损伤的类型2 修复的方式和机制习题要点：DNA损伤的修复类型。第四节 RNA的生物合成1原核生物的转录习题要点：1. 复制和转录的异同点。2. 转录的不对称性，结构基因、模板链和编码链的含义，单顺反子及多顺反子。3. 原核生物 RNA聚合酶的组成与功能。4. 原核生物的转录过程：转录起始、转录延长和转录终止。本章重点、难点：DNA的复制，DNA的转录，明确其生物合成的特点。本章教学要求：1、了解：遗传学中心法则和扩大的中心法则；DNA 损伤（突变）的意义、类型；DNA 损伤修复的方式；参与复制的酶和因子（包括它们的功能）；原核生物RNA 聚合酶的组成和功能；模板链和编码链的含义，转录的不对称性。2、掌握：DNA 复制特点，即复制半保留半不连续性；复制过程；RNA的