生化重点黄炜彬

考试花絮考试题型：选择题 40题（40*1）填空题 6题 （6*1）名词解释6题（6*2）（其中三题为英文）简答题 4题 （4*6）论述题 2题 （2*9）重点掌握的名词解释:1.等电点（PI） 2.蛋白质的变性 3.核酸分子杂交 4.DNA变性5.酶的活性中心 6. 同工酶 7.底物水平磷酸化 8. 退火9.氨基酸代谢库 10.不对称转录 11.P/O比值 12.外显子13.一碳单位 14.遗传密码 15.操纵子 16.糖酵解17.从头合成途径 18.补救合成途径 19. 脂肪动员 20.启动子21.氧化磷酸化 22.半保留复制 23.逆转录 24.断裂基因25.基因工程 26.G蛋白 27.第二信使 28.生物转化29.细胞凋亡 30.乳糖操纵子 31.顺式作用元件 32.反式作用因子33.管家基因 34.分子伴侣 35.核糖体循环 36. 内含子37.注册(进位) 38.端粒 39.引发体 40.冈崎片段41.癌基因 42.变构调节 43.共价修饰 44.必需氨基酸45.腐败作用 46.呼吸链（电子传递链）47.氧化 48.糖异生 重点掌握的简答题:1. 简述蛋白质二级结构的类型及a-螺旋的结构特点。2. 简述DNA双螺旋结构的要点。（简述B型DNA的结构域要点）3. 简述tRNA的结构要点。4. 简述真核生物mRNA的结构特点。5. 简述酶的三高一调特性6. 试述酶原激活的机制及其生理意义。7. 糖有氧氧化途径中有哪些反应参与利用与生成ATP和还原当量？8. 试比较糖酵解和有氧氧化的部位、反应条件、关键酶、产物、能量生成及生理意义。9. 简述磷酸戊糖途径的生理意义。10. 简述肝糖原合成代谢的直接途径和间接途径。11. 简述糖原合成与分解的过程。12. 试述糖原合成与分解的调节。13. 简述血糖的来源与去路。14. 试述丙氨酸（乳酸）异生为葡萄糖的主要反应及其酶。15. 试述乙酰CoA在体内的几条代谢途径。16. 试述血浆脂蛋白的分类、组成特点及功能。17. 简述糖酵解途径的过程及生理意义。18. 简述三羧酸循环的过程及生理意义。19. 简述酮体生成的意义。3620. 试述脂肪氧化供能的过程。21. 计算1mol 16碳的饱和脂肪酸彻底氧化分解生成的ATP数。22. 试述酶原激活的机制及生理意义。23. 试述G蛋白的结构特点、类型及功能。24. 简述线粒体外的NADH是如何进行氧化磷酸化的。25. 试述体内的氨基酸脱氨基作用的三种方式。26. 试述脑中产生的氨是如何转运、解毒以及排出。27. 试述丙氨酸-葡萄糖循环的过程及生理意义。28. 简述血氨的来源与去路。29. 简述鸟氨酸循环的过程。30. 简述DNA复制的基本规律。31. 试述原核生物与真核生物中DNA聚合酶的种类及其功能。32. 试述原核生物与真核生物中RNA聚合酶的种类及其功能。33. 试述遗传密码的特点。34. 简述端粒酶的组成特点及其功能。35. 试述原核生物复制起始的相关蛋白质的种类及各自的功能。36. 试述顺式作用元件的定义、种类及其各自的特点。37. 简述基因工程的基本原理及一般过程。38. 比较三种可逆性抑制作用的特点。39. 试述四种复合体的名称、辅基和功能。40. 简述体内两条氧化呼吸链。41. 简述甲硫氨酸循环。42. 简答乳酸氧化供能的主要反应及产生的ATP数。（从糖异生角度考虑）重点掌握的论述题：1. 论述乳糖操纵子的结构、功能及调控机制。2. 论述三种RNA的结构功能以及加工修饰。3. 论述胰高血糖素（肾上腺素）受体转导信号的通路。4. 论述血管紧张素受体转导信号的通路。5. 论述参与DNA复制的主要酶类、蛋白质因子及它们的作用。英文名解1. 蛋白质(protein)：是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。2. 肽单元 (peptide unit)：参与肽键的6个原子Ca1、C、O、N、H、Ca2位于同一平面，Ca1和Ca2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元。3. 模体(motif)：二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，称为模体(motif) 。4. 结构域 (domain)：分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密的区域，并各行其功能，称为结构域 (domain) 。5. 亚基 (subunit)：有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基 (subunit)。6. 核 酸(nucleic acid)：是以核苷酸为基本组成单位的生物大分子，携带和传递遗传信息。7. 核酶(ribozyme)：某些小RNA分子具有催化特定RNA降解的活性，这种具有催化作用的小RNA亦被称为核酶(ribozyme)。8. 增色效应(hyperchromic effect)：DNA变性时其溶液OD260增高的现象。9. 解链温度(melting temperature，Tm)：解链过程中，紫外吸光度的变化达到最大变化值的一半时所对应的温度。10. 退火(annealing)：热变性的DNA经缓慢冷却后即可复性，这一过程称为退火(annealing) 。11. 核酸分子杂交(hybridization)：不同种类的DNA单链分子或RNA分子放在同一溶液中，只要两种单链分子之间存在着一定程度的碱基配对关系，在适宜的条件可以在不同的分子间形成杂化双链。这种杂化双链可以在不同的DNA与DNA之间形成，也可以在DNA和RNA分子间或者RNA与RNA分子间形成。这种现象称为核酸分子杂交。12. 核小体(nucleosome)：DNA双螺旋分子缠绕组蛋白H2A，H2B，H3、H4各两分子共同构成了组蛋白八聚体（又称核心组蛋白）形成核小体的核心颗粒，核心颗粒之间再由DNA和组蛋白H1构成的连接区连接起来形成串珠样的结构即为核小体。 13. 酶（enzyme）: 酶是一类对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质。14. 同工酶 (isoenzyme)：是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。15. 变构调节 (allosteric regulation)：一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称变构调节。16. 共价修饰(covalent modification)：在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。17. 酶原 (zymogen)：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。 18. 可逆性抑制 (reversible inhibition)：抑制剂通常以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合，使酶的活性降低或丧失；抑制剂可用透析、超滤等方法除去。19. 维生素（ vitamin）：维生素是机体维持正常功能所必需，但在体内不能合成，或合成量很少，必须由食物供给的一组低分子量有机物质。20. 糖酵解(glycolysis)：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解(glycolysis)，亦称糖的无氧氧化。 21. 糖原 (glycogen)：是动物体内糖的储存形式之一，是机体能迅速动用的能量储备。22. 糖异生(gluconeogenesis)：是指从非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程。23. 糖蛋白（glycoprotein）：一种或多种糖以共价键连接到肽链上的蛋白质，与细胞识别、机体免疫、物质运输等多种功能有关。 24. 脂肪动员(fat mobilization)：是指储存在脂肪细胞中的脂肪，被脂肪酶逐步水解为FFA及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 25. 营养必需脂酸(essential fatty acid)：多不饱和脂酸，机体自身不能合成，必须由食物提供，是动物不可缺少的营养素，故称为营养必需脂酸，包括亚油酸、亚麻酸和花生四烯酸。26. 酮体(ketone bodies)：乙酰乙酸、-羟丁酸、丙酮三者总称为酮体，是脂肪酸在肝内代谢的特有中间产物。27. 载脂蛋白(apolipoprotein, apo) ：指血浆脂蛋白中的蛋白质部分。28. 生物氧化(biological oxidation)：物质在生物体内进行氧化称生物氧化，主要指糖、脂肪、蛋白质等在体内分解时逐步释放能量，最终生成CO2 和 H2O的过程。29. 呼吸链(respiratory chain)：指线粒体内膜中按一定顺序排列的一系列具有电子传递功能的酶复合体，可通过链锁的氧化还原将代谢物脱下的电子最终传递给氧生成水。这一系列酶和辅酶称为呼吸链，又称电子传递链。30. 氧化磷酸化 (oxidative phosphorylation)：是指由代谢物脱下的氢，经线粒体呼吸链电子传递释放能量，偶联驱动ADP磷酸化生成ATP的过程，又称为偶联磷酸化。31. 底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation)：指与脱氢反应偶联，直接将高能代谢物分子中的能量转移到ADP(GDP)，生成ATP(GTP)的过程。不经电子传递。32. 一碳单位(one carbon unit)：某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的基团，称为一碳单位(one carbon unit)。33. 从头合成途径(de novo synthesis)：利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及CO2等简单物质为原料，经过一系列酶促反应，合成嘌呤核苷酸。34. 复制(replication)： 是指遗传物质的传代，以母链DNA为模板合成子链DNA的过程。35. 领头链(leading strand)：解链方向与复制的方向相同，复制是连续进行的，称为领头链。36. 框移突变（frameshift mutation）: 是指三联体密码的阅读方式改变，造成蛋白质氨基酸排列顺序发生改变。 37. 转录 (transcription) :是生物体以DNA为模板合成RNA的过程。 38. 模板链(template strand):DNA双链中能转录生成RNA的一股单链，称为模板链。39. 外显子(exon)：在断裂基因及其初级转录产物上出现，并表达为成熟RNA的核酸序列。40. 内含子(intron) ：隔断基因的线性表达而在剪接过程中被除去的核酸序列。 41. 启动子(promoter)：RNA聚合酶结合并启动转录的特异DNA序列。42. 开放阅读框(open reading frame, ORF):位于起始密码子和终止密码子之间的核苷酸序列称为开放阅读框(open reading frame, ORF)，决定了多肽链的氨基酸序列 。43. 密码子（codon）: 在mRNA的开放阅读框架区，以每3个相邻的核苷酸为一组，代表一种氨基酸，这种三联体形式的核苷酸序列称为密码子。44. 管家基因(housekeeping gene):某些基因在一个个体的几乎所有细胞中持续表达，通常被称为管家基因(housekeeping gene)。45. 操纵子（operon）: 原核生物结构基因及其上游的调控序列。46. 增强子(enhancer): 指远离转录起始点、决定基因的时间、空间特异性、增强启动子转录活性的DNA序列。其发挥作用的方式通常与方向、距离无关。 47. 基因组(genome): 来自一个生物体的一整套遗传物质。48. 重组DNA(recombinant DNA): 应用酶学的方法，在体外将各种来源的遗传物质与载体DNA接合成一具有自我复制能力的DNA分子复制子，通过转化或转染宿主细胞，筛选出含有目的基因的转化子细胞，再进行扩增提取获得大量同一DNA分子，也称基因克隆或重组DNA 。 49. 受体（receptor）: 是靶细胞膜上或靶细胞内能识别外源化学信号并与之结合的成分，进而引起生物学效应的特殊蛋白质，其化学本质是蛋白质，个别糖脂。50. 第二信使(second messenger): 在细胞内传递信息的小分子物质。51. 翻译(translation)：蛋白质生物合成也称翻译，是生物细胞以mRNA为模板，按照mRNA分子中核苷酸的排列顺序所组成的密码信息合成蛋白质的过程。 52. 生物转化(biotransformation): 机体对内、外源性的非营养物质进行代谢转变，使其水溶性提高，极性增强，易于通过胆汁或尿液排出体外的过程称为生物转化(biotransformation)。53. 癌基因(oncogene): 细胞内控制细胞生长和分化的基因，它的结构异常或表达异常，可以引起细胞癌变。54. 分子伴侣(chaperon): 分子伴侣是细胞一类保守蛋白质，可识别肽链的非天然构象，促进各功能域和整体蛋白质的正确折叠。 第一章 蛋白质的结构与功能（一）要点指南 蛋白质的含氮量平均为16% 组成人体蛋白质的氨基酸有20种，其中除甘氨酸外，均为L-a-氨基酸 几种特殊的氨基酸：（只需熟悉）1. 亚氨基酸：脯氨酸2. 支链氨基酸：缬氨酸，亮氨酸，异亮氨酸3. 含有OH的氨基酸：丝氨酸，苏氨酸，酪氨酸4. 芳香族氨基酸：苯丙氨酸，酪氨酸，色氨酸5. 酸性氨基酸（含有两个羧基的氨基酸）：谷氨酸，天冬氨酸6. 碱性氨基酸（含有两个氨基的氨基酸）:赖氨酸，精氨酸，组氨酸7. 含有SH的氨基酸：半胱氨酸8. 含有SCH3（甲硫基）的氨基酸：甲硫氨酸（蛋氨酸）9. 含有酰基的氨基酸：谷酰胺，天冬酰胺10. 含有杂环的氨基酸: 脯氨酸, 色氨酸, 组氨酸 氨基酸具有两性解离的性质 氨基酸溶液PH与PI的关系若PHPI，则氨基酸解离成阴离子，即带负电 含有共轭双键的色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm附近 氨基酸与茚三酮水合物反应生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm附近 谷胱甘肽（GSH）是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。SH是其主要的功能基团，具有还原性和嗜核特性 一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素，另一个因素是分子伴侣 肽键具有一定程度的双键性能，不能自由旋转 肌红蛋白只有三级结构，而血红蛋白具有四级结构且由四个亚基组成 单独的亚基没有生物学功能 只有含有两条以上多肽链的蛋白质才可能具有四级结构 蛋白质的功能与其三级结构密切相关 蛋白质胶体能够稳定的因素：表面电荷和水化膜 蛋白质变性只破坏空间结构，不破坏一级结构。即只破坏非共价键和二硫键，不破坏肽键。 共价键: 肽键、二硫键、磷酸二酯键 蛋白质变性的因素：加热，乙醇，强酸，强碱，重金属离子，生物碱试剂 变性蛋白质的特性1. 溶解度降低（沉淀的蛋白质不一定变性，变性的蛋白质不一定沉淀）2. 黏度增加3. 结晶能力消失4. 生物学活性丧失5. 易被蛋白酶水解 蛋白质变性的应用：杀菌消毒，保存蛋白质制剂 蛋白质能够发生双缩脲反应，而氨基酸不能(双缩脲试剂作用于肽键)（二）名词解释1. 氨基酸（蛋白质）的等电点：P10 在某一pH的溶液中，氨基酸（蛋白质）解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性, 此时溶液的 PH值称为该氨基酸（蛋白质）的等电点。2. 蛋白质的变性：P31 在某些理化因素作用下，蛋白质的特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。 3. 肽单元P14 参与肽键的6个原子Ca1、C、O、N、H、Ca2位于同一平面，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元。 4. 分子伴侣P20 分子伴侣是一类帮助新生多肽链正确折叠的蛋白质。它能够可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开。(三)简答题1. a-螺旋P15在a-螺旋中,多肽链的主链围绕中心轴作有规律的螺旋式上升，即右手螺旋，氨基酸侧链伸向螺旋外侧； 每个螺旋圈包含3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm； 每个肽键的亚氨基氢和第四个肽键的羰基氧形成氢键以保持螺旋结构的稳定，氢键的方向与螺旋长轴基本平行。2. b-折叠（b-片层）：P15多肽链较伸展，呈锯齿状结构，氨基酸残基侧链交替地位于锯齿状结构的上下方；两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段的锯齿状结构可平行排列，两条肽链走向可相同，也可相反;通过肽链间的肽键羰基氧和亚氨基氢形成氢键稳固折叠结构(四)论述题试述蛋白质各级结构的定义、化学键、结构特点。P131. 蛋白质的一级结构：定义: 蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。主要的化学键: 肽键，有些蛋白质还包括二硫键2蛋白质的二级结构： 定义：蛋白质分子中某一段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象 。 主要的化学键：氢键 结构特点：见名词解释 类型：a-螺旋、b-折叠、b-转角、无规卷曲3. 蛋白质的三级结构： 定义：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。主要的化学键: 疏水作用、离子键、氢键、范德华力4.蛋白质的四级结构： 定义：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。 主要化学键：氢键、离子键、疏水作用第二章 核酸的结构与功能（一）要点指南 核酸的一级结构是核苷酸的排列顺序 胸腺嘧啶为5-甲基尿嘧啶 嘌呤核苷酸中的戊糖连于嘌呤的N9上嘧啶核苷酸中的戊糖连于嘧啶的N1上 DNA是脱氧核苷酸通过3,5-磷酸二酯键连接形成的大分子 DNA亲水性的骨架位于双链的外侧，疏水性的碱基位于双链的内侧。 沃森克里克提出的DNA双螺旋结构是属于B型DNA Z型DNA属于左手螺旋 tRNA的3末端都是以CCA结尾 真核生物mRNA的前体分子不均一核RNA(hnRNA)含有内含子和外显子 tRNA中含有多种稀有碱基 mRNA种类最多，寿命最短。 rRNA是数量最多的RNA tRNA分子最小 snmRNA的种类及其功能：核内小RNA（ snRNA）:识别hnRNA上外显子和内含子的接点，将内含子切除。核仁小RNA（ snoRNA）：参与rRNA中核糖C-2的甲基化修饰胞质小RNA （scRNA）： 参与核酸的修饰 催化性小RNA：催化特定RNA降解，在RNA合成后的剪接修饰中具有重要作用小片段干涉 RNA （ siRNA）：可以与外源基因表达的mRNA相结合，并诱导这些mRNA的降解。 嘌呤和嘧啶都含有共轭双键，核酸的最大吸收峰在260nm附近 GC含量越高，Tm值越大 DNA变性的本质是双链间氢键的断裂。 维持DNA双螺旋结构横向稳定的主要作用力是氢键,纵向稳定的主要作用力是碱基堆积力。（二）名词解释1. DNA变性：P60在某些理化因素作用下，DNA双链解开成两条单链的过程。2. DNA的增色效应：P60 在DNA解链过程中，由于有更多的共轭双键得以暴露，使DNA在260nm处的吸光度增加的现象。3. DNA的解链温度（Tm）：P61 DNA解链过程中，紫外吸光度的变化达到最大变化值的一半时所对应的温度。4. 退火：P62 热变性的DNA经缓慢冷却后即可复性，这一过程称为退火。 5.核酸分子杂交P62(见样卷) 6. 核小体P50 核小体是染色质的基本组成单位。它是由双链DNA和五种组蛋白共同构成。组蛋白H2A、H2B、H3、H4各两分子构成一个八聚体，150bp的DNA双链缠绕组蛋白八聚体形成核小体的核心颗粒，组蛋白H1连接核心颗粒形成核小体。（三）简答题 1.试述DNA双螺旋结构模型的要点。P451) DNA是反向平行、右手螺旋的双链结构 两条多聚核苷酸链在空间的走向呈反向平行。两条链围绕着同一个螺旋轴形成右手螺旋的结构。双螺旋结构的直径为2.37nm，螺距为3.54nm。脱氧核糖和磷酸基团组成的亲水性骨架位于双螺旋结构的外侧，疏水的碱基位于内侧。双螺旋结构的表面形成了一个大沟和一个小沟。 2) DNA双链之间形成了互补碱基对A与T配对，两者之间形成两个氢键；C与G配对，两者之间形成三个氢键。碱基对平面与螺旋轴垂直。3) 疏水作用力和氢键共同维系着DNA双螺旋结构的稳定相邻两个碱基对会有重叠，产生了疏水性的碱基堆积力。2. 简述tRNA的结构特点：P56、P288 二级结构：三叶草形，三环一臂 二氢尿嘧啶环（DHU环）、假尿嘧啶环（TC环）、反密码子、氨基酸臂。 三级结构：倒L形 作用：蛋白质合成的氨基酸载体(四)论述题三种RNA的结构功能以及加工修饰。P53、P281（1）mRNAa) mRNA的结构：（一）大部分真核细胞mRNA的5末端都以7-甲基鸟嘌呤- 三磷酸核苷为起始结构 （二） 在真核生物mRNA的3末端有多聚腺苷酸结构（三） mRNA依照自身的碱基顺序指导蛋白质氨基酸顺序的合成三联体密码。（四） mRNA的成熟过程是hnRNA的剪接过程（五） 遗传密码的特点：方向性，连续性，简并性，通用性，摆动性b) mRNA的功能：mRNA是蛋白质生物合成的直接模板c) mRNA的加工修饰 前体hnRNA在5-末端加入“帽”结构 前体mRNA在3端加上多聚腺苷酸尾 除去hnRNA中的内含子，将外显子连接 mRNA的编辑(2) tRNA （a）tRNA的结构特点：见问答题2 （b）tRNA的功能：tRNA是氨基酸的运载工具和蛋白质生物合成的适配器 （c）tRNA的加工修饰 5端的16个核苷酸序列被切除 3端的两个核苷酸被切除，再由核苷酸转移酶加上CCA 柄环结构的一些核苷酸的碱基经化学修饰为稀有碱基 通过剪接切除内含子（3）rRNA （a）rRNA的结构特点rRNA与核蛋白体蛋白结合组成核蛋白体为蛋白质的合成提供 场所。 (b) rRNA的功能：以rRNA为组分的核蛋白体是蛋白质合成的场所 （c）rRNA的加工修饰 真核生物核内可发现一种45s的转录产物，它是三种rRNA的 前身。45s的rRNA经剪接后，分出属于核糖体小亚基的18s 的rRNA。余下的部分再剪接成5.8s及28s的rRNA。rRNA 成熟后，就在核仁上装配，与核糖体蛋白质一起形成核糖体， 输出胞质。第三章 酶（一）要点指南 酶蛋白决定反应的特异性辅助因子决定反应的种类与性质 某些辅酶（辅基）在催化中的作用 P65 表3-1 辅酶与辅基（1）辅基：与酶蛋白结合较牢固，甚至通过共价键结合，用透析或超滤的方法不能将其与酶蛋白分开。在反应中辅基不能离开酶蛋白。（2）辅酶：与酶蛋白结合疏松，可以用透析或超滤的方法除去。在反应中辅酶作为底物接受质子或基团离开酶蛋白，参加另一酶促反应并将所携带的质子或基团转移出去。 乳酸脱氢酶（LDH）是最先发现的同工酶，是四聚体，具有五种同工酶 同工酶一级结构不同,但其活性中心的结构相同。 任何酶至少有一个活性中心 米曼氏方程式: 底物浓度对反应速率影响的作图呈矩形双曲线 底物足够时酶浓度对反应速率的影响呈直线关系 低温酶活性降低 （但未失活），温度回升，酶可恢复活性 酶的最适温度、最适pH不是酶的特征性常数 酶的共价修饰常见类型：磷酸化与脱磷酸化（最常见）、乙酰化和脱乙酰化、甲基化和脱甲基化、腺苷化和脱腺苷化、SH与SS互变 酶原激活实际上就是酶的活性中心形成或暴露的过程 别构效应剂与酶结合的部位是活性中心外的特殊部位 以硫胺素为辅酶的有:丙酮酸脱氢酶系, a-酮戊二酸脱氢酶系以维生素B2为辅酶的有:琥珀酸脱氢酶,脂酰CoA脱氢酶以磷酸吡哆醛为辅酶的有：谷丙转氨酶，谷草转氨酶，谷氨酸脱羧酶以尼克酰胺为辅酶的有：乳酸脱氢酶，苹果酸脱氢酶，谷氨酸脱氢酶以生物素为辅酶的有：丙酮酸羧化酶，乙酰CoA羧化酶 水溶性维生素包括B族维生素和维生素C。 各类维生素的学名、辅酶形式、是什么酶的辅酶，参与什么反应维生素B1 -酮酸氧化脱羧酶和转酮基酶的辅酶。维生素B2 FMN和FAD分别作为各种黄素酶 (一类氧化还原酶)的辅基维生素PP NAD+和NADP+的尼克酰胺部分在供氢体和受氢体之间传递氢原子，二者均可作为脱氢酶的辅酶。维生素B6 磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺可作为氨基酸转氨 酶和氨基酸脱羧酶的辅酶。 泛酸 CoA及ACP可作为各种酰基转移酶的辅酶生物素 多种羧化酶的辅酶叶酸 FH4是一碳单位转移酶的辅酶维生素B12 甲基钴胺素是转甲基酶的辅酶，5-脱氧腺苷 钴胺素是一些变位酶的辅酶-硫辛酸 硫辛酸乙酰转移酶的辅酶 维生素B12是体内唯一含金属元素的维生素 不可逆性抑制剂通常以共价键与酶活性中心的必需基团相结合，使酶失活。有机磷化合物作用于羟基酶，用解磷定(PAM)解毒重金属离子及砷化合物作用于巯基酶，用二巯基丙醇(BAL) 解毒 可逆性抑制作用 抑制剂通常以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合，使酶的活性降低或丧失；抑制剂可用透析、超滤等方法除去。 1. 竞争性抑制作用的抑制剂与底物竞争结合酶的活性中心 动力学特点：Vmax不变，表观Km增大。例子： 丙二酸与琥珀酸竞争琥珀酸脱氢酶 磺胺类药物的抑菌机制，与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶 2. 非竞争性抑制作用的抑制剂与酶活性中心外的必需基团相结 合，不影响酶与底物的结合 动力学特点：Vmax降低，表观Km不变。 3. 反竞争性抑制作用的抑制剂仅与酶和底物形成的中间产物(ES) 结合，使中间产物ES的量下降 动力学特点：Vmax降低，表观Km降低。 各种可逆性抑制作用的比较 P79 表3-5 三种可逆性抑制作用的特征曲线 P78 图3-10（二）名词解释 1. 同工酶 P67 同工酶是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。 2. 酶的活性中心 P66 指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。3. km值 P73Km等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度。意义：1.Km是酶的特征性常数之一，只与酶的结构、底物和反应环境有关，与酶的浓度无关。 2.Km可近似表示酶对底物的亲和力；3.同一酶对于不同底物有不同的Km值。4. 变构调节P79 一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称变构调节。5. 共价修饰 P80 在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。(三)简答题1. 简述酶的三高一调特性 P68（一）酶促反应具有极高的效率（二）酶促反应具有高度的特异性（三）酶促反应的可调节性（四）酶促反应的高度不稳定性第四章 糖代谢（一）要点指南1. ATP的计算:总结：1mol葡萄糖有氧氧化净生成30或32molATP 1mol葡萄糖糖酵解生成4moATP,净生成2molATP; 一分子乙酰CoA经过三羧酸循环生成10molATP; 一分子丙酮酸经过三羧酸循环生成12.5molATP; 若从葡萄糖基（糖原）开始反应，糖酵解途径将少消耗一分子ATP，净生成ATP为3mol.2.不可逆反应:l 葡萄糖6-磷酸葡萄糖，6-磷酸果糖1,6-二磷酸果糖；磷酸烯醇式丙酮酸丙酮酸l 丙酮酸乙酰COAl 乙酰COA柠檬酸，异柠檬酸-酮戊二酸，-酮戊二酸琥珀酰COA3.脱羧反应：l 丙酮酸乙酰COA异柠檬酸-酮戊二酸l -酮戊二酸琥珀酰COAl 6-磷酸葡萄糖酸5-磷酸核酮糖草酰乙酸磷酸烯醇式丙酮酸4. 耗能反应:葡萄糖6-磷酸葡萄糖6-磷酸果糖1,6-二磷酸果糖；丙酮酸草酰乙酸草酰乙酸磷酸烯醇式丙酮酸糖原合成消耗2分子ATP5. 经底物水平磷酸化的产能反应：l 1,3-二磷酸甘油酸三磷酸甘油酸磷酸烯醇式丙酮酸丙酮酸 l 琥珀酰COA琥珀酸6. 糖代谢的关键酶;糖酵解:己糖激酶 6-磷酸果糖激酶-1 丙酮酸激酶丙酮酸氧化脱羧：丙酮酸脱氢酶复合体 三羧酸循环：柠檬酸合酶 异柠檬酸脱氢酶 -酮戊二酸脱氢酶复合体糖原的合成与分解：糖原合酶 磷酸化酶 糖异生：丙酮酸羧化酶 磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶 果糖二磷酸酶-1 葡萄糖-6-磷酸酶7.糖代谢需要的核苷酸：UTP ATP GTP8.与糖代谢有关的疾病：蚕豆病 糖原累积症 高血糖 低血糖 、糖尿病9. 糖蛋白含蛋白质较多，以蛋白质性质为主；蛋白聚糖则含糖量高，因而具有多糖性质。11. 肝细胞中存在的己糖激酶是型，称为葡萄糖激酶12. 巴斯德效应指有氧氧化抑制糖酵解的现象。13. UDPG可看作“活性葡萄糖”，在体内充作葡萄糖供体14. 葡萄糖-6-磷酸酶只存在于肝、肾中，而不存在于肌中。所以肌糖原不能分解成葡萄糖，只能进行糖酵解或有氧氧化15. 糖异生的原料主要有丙酮酸、乳酸、甘油、生糖氨基酸16. 两个底物循环： 第一个底物循环在6-磷酸果糖与1，6-双磷酸果糖之间进行 第二个底物循环在磷酸烯醇式丙酮酸和丙酮酸之间进行17. 胰岛素是体内唯一的降低血糖的激素，也是唯一同时促进糖原、脂肪、蛋白质合成的激素。18. 低血糖是指血糖浓度低于3.0mmol/L高血糖是指空腹血糖高于6.9mmol/L19. 磷酸戊糖途径的特点: 脱氢反应以NADP+为受氢体，生成NADPH+H+ 。 反应中生成了重要的中间代谢物5-磷酸核糖。 一分子G-6-P经过反应，只能发生一次脱羧和二次脱氢反应，生成一分子CO2和2分子NADPH+H+ 20. 葡萄糖有氧氧化生成的ATP P100表4-1二名词解释1. 糖酵解P88在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解，亦称糖的无氧氧化2. 底物水平磷酸化P90ADP或其他核苷二磷酸的磷酸化作用与底物的脱氢作用直接相偶联的反应称为底物水平磷酸化.3. 磷酸戊糖途径P102磷酸戊糖途径是指由葡萄糖生成磷酸戊糖及NADPH+H+，前者再进一步转变成3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖的反应过程。4. 糖异生P109糖异生是指从非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程。5.有氧氧化P93在机体氧供充足时，葡萄糖彻底氧化成H2O和CO2，并释放出能量的过程, 是机体主要供能方式6.三羧酸循环P95指乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成含三个羧基的柠檬酸，反复的进行脱氢脱羧，又生成草酰乙酸，再重复循环反应的过程7.乳酸循环P113肌内糖异生活性低，所以乳酸通过细胞膜弥散进入血液后，再入肝，在肝内异生为葡萄糖，葡萄糖释入血液后又可被肌摄取，这就构成了一个循环，此循环称为乳酸循环，也称Cori循环。三简答题1.血糖的来源与去路P115图2.非糖物质如何异生成糖？ a.丙氨酸等生糖氨基酸通过转氨基作用生成丙酮酸 乳酸通过乳酸脱氢酶催化生成丙酮酸 b.p109+p100糖异生途径,重点三个不可逆反应3.糖酵解的生理意义P92a.迅速提供能量，对肌收缩尤为重要 b.当机体缺氧或剧烈运动导致局部缺血，由糖酵解供能 c.红细胞没有线粒体，完全由糖酵解供能 d.神经细胞，白细胞，骨髓细胞代谢活跃由糖酵解提供部分能量4.TCA循环的生理意义p99TCA循环是3大营养素的最终代谢通路，通过4次脱氢，为氧化磷酸化反应生成ATP提供还原当量。TCA循环是糖、脂肪、氨基酸代谢联系的枢纽，在提供生物合成的前体中起重要作用。 5. 有氧氧化和糖酵解区别反应条件+反应部位+关键酶+产物+能量代谢+生理意义6. 糖原合成途径p105+p113直接合成+间接合成（三碳途径）7. 磷酸戊糖途径的生理意义P103第五章 脂类代谢（一）要点指南l 脂肪和类脂总称为脂类。l 甘油三酯是脂酸的主要储存形式l P121 表5-1（熟悉） 软脂酸、硬脂酸、亚油酸、-亚麻酸、花生四烯酸饱和脂酸:掌握软脂酸和硬脂酸不饱和脂酸:掌握亚油酸, a-亚麻酸,花生四烯酸l 除脑组织外,大多数组织均能氧化脂酸，但以肝、肌肉最活跃。脂酸氧化的主要过程包括：1. 脂酸的活化形式为脂酰CoA（胞液）2. 脂酰CoA经肉碱转运进入线粒体3. 脂酸的-氧化生成乙酰CoA4. 乙酰CoA的氧化l 脂酸氧化中的能量计算（以16碳软脂酸的氧化为例）（1）活化：消耗2个高能磷酸键 （2）-氧化： 每轮循环： 四个重复步骤：脱氢、加水、再脱氢、硫解产物：1分子乙酰CoA、1分子少两个碳原子的脂酰CoA1分子NADH+H+、1分子FADH27 轮循环产物：8分子乙酰CoA、7分子NADH+H+、7分子FADH2能量计算：生成ATP 810 + 72.5 + 71.5 = 108 净生成ATP 108 2 = 106l 酮体在肝中生成，在肝外利用l 前列腺素（PG）、血栓素（TXA2）和白三烯（LT）等多烯脂肪酸衍生物，都是由花生四烯酸作为原料经过一定的代谢过程生成的。l P138 表5-3 熟悉胆碱、乙醇胺l 型肺泡细胞的分泌物为二软脂酰胆碱 l 体内胆固醇的主要去路：1、胆固醇可转变为胆汁酸2、胆固醇可转化为类固醇激素 3、胆固醇可转化为维生素D3的前体 l 限速酶：脂肪动员的限速酶：甘油三酯脂酶，又称激素敏感性甘油三酯脂 酶（HSL） 脂酸合成的限速酶：乙酰CoA羧化酶胆固醇合成的限速酶：HMG CoA还原酶 酮体合成的限速酶：HMG CoA合成酶l 脂解激素: 胰高血糖素、去甲肾上腺素、ACTH 、 TSH抗脂解激素: 胰岛素、前列腺素E2、烟酸l 脂酸的活化形式为脂酰CoA（胞液）l 脂酰CoA经肉碱转运进入线粒体，是脂酸-氧化的主要限速步骤, 肉碱脂酰转移酶是脂酸-氧化的限速酶。l 乙酰CoA全部在线粒体内产生，通过 柠檬酸-丙酮酸循环出线粒体。l NADPH的来源:磷酸戊糖途径（主要来源）胞液中异柠檬酸脱氢酶及苹果酸酶催化的反应u CM由小肠粘膜细胞合成u 极低密度脂蛋白主要由肝细胞合成u 低密度脂蛋白由VLDL转变而来。u HDL主要在肝合成；小肠亦可合成l 肝是机体清除胆固醇的主要器官，胆固醇在肝内转变成胆汁酸或直接通过胆汁排出体外。（二）名词解释1、营养必需氨基酸 P120为多不饱和脂酸，机体自身不能合成，必须由食物提供，是动物不可缺少的营养素，故称为营养必需脂酸，包括亚油酸、亚麻酸和花生四烯酸。2、脂肪动员 P125脂肪动员是指储存在脂肪细胞中的脂肪，被脂肪酶逐步水解为FFA及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 3、氧化 P126-127脂肪酸在体内活化生成脂酰CoA后进入线粒体，在-氧化多酶复合体的催化下，从脂酰基的-碳原子开始，进行脱氢、加水、再脱氢及硫解等四步连续反应，生成一分子比原来少两个碳原子的脂酰CoA和一分子乙酰CoA的过程。4、酮体 P129乙酰乙酸、-羟丁酸、丙酮三者总称为酮体，是脂肪酸在肝内代谢的特有中间产物。（三）简答题 1、酮体生成的生理意义l 酮体是肝脏输出能源的一种形式，并且酮体可通过血脑屏障， 是肌肉尤其是脑组织的重要能源。l 酮体利用的增加可减少糖的利用，有利于维持血糖水平恒定， 节省蛋白质的消耗。2、试述血浆脂蛋白的分类、组成特点及功能（见样卷）电泳法： CM 前 脂蛋白 超速离心法：CM VLDL LDL HDL 脂类： 含TG多， 含TG 含胆固醇及 含脂类50%8090% 5070% 其酯最多， 4050%蛋白质： 最少, 1% 510% 2025% 最多，约50%功能： 转运外源性 转运内源性 转运内源性 逆向转运胆固醇 甘油三酯 甘油三酯 胆固醇 和胆固醇 和胆固醇第六章 生物氧化一、要点指南 人线粒体呼吸链复合体复合体酶名称功能辅基复合体NADH-泛醌还原酶FMN，Fe-S复合体琥珀酸-泛醌还原酶FAD，Fe-S复合体泛醌-细胞色素C还原酶血红素bL, bH, c1,Fe-S细胞色素c血红素c复合体细胞色素C氧化酶血红素a，a3，CuA, CuB 泛醌和细胞色素c并不包含在上述四种复合体中。 从线粒体内膜上分离到四种酶复合体及辅酶Q(CoQ)和细胞色素C(Cytc)。l 复合体：NADH- CoQ还原酶l 复合体：琥珀酸- CoQ还原酶l 复合体： CoQ -细胞色素C还原酶l 复合体：细胞色素氧化酶 NADH呼吸链：由复合体、及CoQ、Cytc组成FADH2呼吸链：由复合体、及CoQ、Cytc组成1、NADH氧化呼吸链(底物包括乳酸、苹果酸、-羟丁酸、- 羟脂肪酰辅酶A、谷氨酸等糖、脂、蛋白质代谢的中间产物)NADH 复合体Q 复合体Cyt c 复合体O22、琥珀酸氧化呼吸链(底物包括琥珀酸、脂肪酰辅酶A及线粒体内的 -磷酸甘油)琥珀酸 复合体 Q 复合体Cyt c 复合体O2 人线粒体呼吸链复合体P161表6-1 Cyt c是呼吸链唯一水溶性球状蛋白，不包含在复合体中。将从Cyt c1获得的电子传递到复合体。 ATP生成方式：1. 底物水平磷酸化与脱氢反应偶联，直接将高能代谢物分子中的能量转移到ADP(GDP)，生成ATP(GTP)的过程。不经电子传递。2. 氧化磷酸化是指由代谢物脱下的氢，经线粒体呼吸链电子传递释放能量，偶联驱动ADP磷酸化生成ATP的过程，又称为偶联磷酸化 3个底物水平磷酸化： 质子顺梯度回流释放能量被ATP合酶利用催化ATP合成 ATP合酶结构组成：F1：亲水部分，催化ATP合成。 F0：疏水部分，形成跨内膜质子通道 。 电子传递过程复合体 (4H+) 、 (4 H+)和 (2H+)有质子泵功能。 氧化磷酸化偶联部位在复合体、内 1、呼吸链抑制剂阻断氧化磷酸化的电子传递过程复合体抑制剂：鱼藤酮、粉蝶霉素A及异戊巴比妥等阻断传递电子到泛醌 。复合体的抑制剂：萎锈灵复合体抑制剂：抗霉素A阻断Cyt bH传递电子到泛醌(QN) ；粘噻唑菌醇则作用QP位点。复合体 抑制剂：CN、N3紧密结合氧化型Cyt a3，阻断电子由Cyt a到CuB- Cyt a3间传递。CO与还原型Cyt a3结合，阻断电子传递给O2。 2、解偶联剂破坏电子传递建立的跨膜质子电化学梯度如：二硝基苯酚(DNP) ；解偶联蛋白(UCP1)。3、ATP合酶抑制剂同时抑制电子传递和ATP的生成例如寡霉素 ADP 是调节正常人体氧化磷酸化速率的主要因素 胞浆中NADH通过穿梭机制进入线粒体氧化呼吸链-磷酸甘油穿梭苹果酸-天冬氨酸穿梭 甲状腺激素刺激机体耗氧量和产热同时增加 线粒体DNA突变可影响机体氧化磷酸化功能 磷酸肌酸作为肌肉和脑组织中能量的一种贮存形式 ATP一般最容易在