生物化学 教学大纲.doc

- 48 -生物化学学时：72 学分：4课程属性：专业必修课 开课单位：生命科学学院 先修课程：高等数学、普通物理学、无机及分析化学、有机化学、植物学、动物学一、课程的性质 生物化学是高等师范院校生物学专业必修课程之一。本课程应在高等数学、普通物理学、无机及分析化学、有机化学等课程之后开设，同时又是动物生理学、植物生理学、遗传学、细胞生物学、微生物学等课程的专业基础课。二、教学目的通过对本课程的学习，使学生对构成生物体的各类化学物质的结构、性质、功能、代谢方面的基本理论、基本规律、基本概念有全面、系统的认识，牢固掌握生物化学中有关的基本原理，具备从事同生物化学有关的科学活动的初步能力，并为后续课程的学习打好坚实的基础。三、教学内容生物化学是一门研究生命现象化学本质的学科。组成生物体的主要成分是糖类、脂类、蛋白质、核酸等，以及一些对生物体内的化学反应起催化和调节作用的物质如酶、维生素和激素等。用化学的理论和方法研究生物体组成物质的结构、性质和功能，构成了生物化学主要内容的一个方面。生物体的一个重要特征在于它经常进行自我更新，生物体和外界进行物质交换是它生存的基本条件，因此生物化学的另一个内容是研究上述种种物质在生命体内的分解和合成途径，物质转化过程中的调节控制，能量转换，以及生物大分子的合成和调控等问题。四、学时分配章课程内容学时1糖类42脂质33氨基酸24蛋白质的共价结构35蛋白质的三维结构36蛋白质结构与功能的关系37蛋白质的分离、纯化和表征28酶通论29酶促反应动力学310酶的作用机制和酶的调节211维生素与辅酶212核酸通论113核酸的结构314核酸的物理化学性质415核酸的研究方法316抗生素117激素218生物膜的组成与结构219代谢总论220生物能学221生物膜与物质运输222糖酵解作用223柠檬酸循环224生物氧化-电子传递和氧化磷酸化作用325戊糖磷酸途径和糖的其他代谢途径226糖原的分解和生物合成227光合作用228脂肪酸的分解代谢229脂类的生物合成230蛋白质降解和氨基酸的分解代谢231氨基酸及其重要衍生物的生物合成232核酸的降解和核苷酸代谢233细胞代谢的调节1五、教学方式教师在充分备课、写好教案、集体备课的基础上，利用制作好的多媒体教学课件，加强直观教学，以加深学生对有关内容的理解和记忆。讲课要采用启发诱导，实例分析，习题作业，课堂讨论等多种形式，生动活泼，突出重点和难点，以调动学生的思维活动，培养分析问题和解决问题的能力。六、考核方式平时作业（20）：用作业、课堂讨论等方式考查学生的学习状况，提高学生主动学习的积极性。 期末考试（70）：闭卷考试，考察对知识掌握及综合运用的能力。七、教材及教学参考书教材王镜岩、朱圣庚、徐长法主编，生物化学（第三版，上，下册），高等教育出版社，2002. 参考书1.沈仁权、顾其敏，生物化学教程，高等教育出版社，1993.2.郑集、陈钧辉主编，普通生物化学（第三版），高等教育出版社，1998. 3.Lubert Stryer，Biochemistry，published by W H Freeman，Fifth Edition，2002.4.Lehninger：Principles of Biochemistry，Fourth Edition，published by W H Freeman，2000.5.张丽萍主编，简明生物化学，高等教育出版社，2008. 6.Garrett and Grisham: Biochemistry (影印版)，高等教育出版社，2005.7.张楚富主编，生物化学原理，高等教育出版社，2003.8.黄熙泰等主编，现代生物化学（第二版），化学工业出版社，2005.9.杨荣武主编，生物化学学习指南与习题解析，刚等教育出版社，2007.10.陈钧辉等，生物化学习题解析，科学出版社，2002年第2版；11.张楚富，生物化学解题指导与测验，高等教育出版社出版，2004年第1版；12.王金发等，分子生物学与基因工程习题集，科学出版社，2002年第1版；13.杨建雄，生物化学解题指导，陕西师范大学出版社，2005年第1版；八、教学基本内容及要求第一章 糖类1.教学基本要求掌握重要单糖、双糖的结构和性质以及糖类的生理功能。熟悉多糖的结构和主要性质。了解糖的分类、构象和杂多糖，为后续动态生物化学中糖类代谢的学习打好基础。2.教学具体内容、引言 糖类的存在与来源；糖类的生物学作用；糖类的元素组成和化学本质；糖的命名与分类。二、旋光异构有关旋光异构的几个概念；Fischer投影式；构型的RS表示法。三、单糖的结构单糖的链状结构；D系单糖和L系单糖；单糖的环状结构；单糖的构象。四、单糖的性质单糖的物理性质；单糖的化学性质。五、重要的单糖和单糖衍生物单糖；单糖磷酸酯；糖醇；糖酸；脱氧糖；氨基糖；糖苷。六、寡糖结构与性质；常见的二糖；其他简单寡糖；环糊精。 七、多糖同多糖；杂多糖。八、细菌杂多糖 细菌细胞壁的化学组成；肽聚糖的结构；磷壁酸；脂多糖；荚膜多糖。 九、糖蛋白及其糖链糖蛋白的存在和含糖量；糖链结构的多样性；糖肽键的类型；糖链的分类；糖链的生物学功能；糖链参与分子识别和细胞识别；糖链与糖蛋白的生物活性；血型物质；凝集素。十、糖胺聚糖和蛋白聚糖糖胺聚糖；蛋白聚糖。 十、糖链的结构分析糖链结构分析的一般步骤；用于糖链结构测定的一些方法在有机化学基础上概述前7节，较详细的讲述后4节。识记糖类的元素组成，化学本质，糖的命名，分类，糖结构中的旋光异构等概念及重要的单糖，多糖；领会单糖，多糖的物理化学性质，糖蛋白及其糖链的多样性、类型、分类和生物学功能；了解糖链结构分析的一般步骤和糖链结构测定的方法。第二章 脂质1.教学基本要求了解脂质的定义，分类与作用，掌握脂肪酸的结构特点与理化性质，熟悉三酰甘油的构型性质，掌握脂质的过氧化作用，熟悉几种代表性脂类。2.教学具体内容一、引言脂质的定义；脂质的分类；脂质的生物学作用。 二、脂肪酸脂肪酸的种类；天然脂肪酸的结构特点；脂肪酸的物理和化学性质；脂肪酸盐与乳化作用；必需多不饱和脂肪酸；类二十碳烷。 三、三酰甘油和蜡甘油取代物的构型；三酰甘油的类型及二酰甘油、单酰甘油； 烷醚酰基甘油；三酰甘油的物理和化学性质；蜡。 四、脂质过氧化作用自由基、活性氧和自由基链反应；脂质过氧化的化学过程；脂质过氧化作用对机体的损伤；抗氧化剂的保护作用。 五、磷脂 甘油磷脂的结构；甘油磷脂的一般性质；几种常见的甘油磷脂；醚甘油磷脂；鞘磷脂。六、糖脂 鞘糖脂；甘油糖脂；七、萜和类固醇 萜；类固醇；胆固醇和非动物固醇；固醇衍生物。八、脂蛋白 血浆脂蛋白的分类；血浆脂蛋白的结构与功能。九、脂质的提取、分离与分析脂质的有机溶剂提取；脂质的色谱分离；混合脂肪酸的气；液色谱分析；脂质结构的测定。在有机化学基础上概述前4节，较详细讲述后5节。识记脂质的定义，分类，作用，脂肪酸的结构特点与理化性质；领会三酰甘油的类型，脂质过氧化作用，磷脂、糖脂、萜和类固醇、脂蛋白的分类，性质及结构，功能。了解脂质的提取、分离与分析的常用方法。第三章 氨基酸1.教学基本要求掌握氨基酸的分类，20种氨基酸的名称、结构、简写符号，酸碱性质，熟悉氨基酸化学反应、光吸收、分析分离。2.教学具体内容一、氨基酸:蛋白质的构件分子蛋白质的水解；-氨基酸的一般结构。 二、氨基酸的分类 常见的蛋白质氨基酸；不常见的蛋白质氨基酸；非蛋白质氨基酸。三、氨基酸的酸碱化学氨基酸的兼性离子形式；氨基酸的解离；氨基酸的等电点；氨基酸的甲醛滴定。 四、氨基酸的化学反应 -氨基参加的反应；-羧基参加的反应；-氨基和-羧基共同参加的反应；侧链R基参加的反应。五、氨基酸的光学活性和光谱性质氨基酸的光学活性和立体化学；氨基酸的光谱性质。六、氨基酸混合物的分析分离分配层析法的一般原理；分配柱层析；纸层析；薄层层析；离子交换层析；气液层析；高效液相层析。重点讲述三、四、六节，其余内容以学生自学为主。识记20种氨基酸的名称、结构、简写符号，酸碱性质；领会氨基酸化学反应，光谱性质及常用氨基酸混合物分析分离的方法及原理；能分析氨基酸在不同pH下的带电性及电场中的迁移率；能综合分析混合氨基酸在限定条件下的分离状况；能够应用所学内容设计氨基酸混合物的分析分离实验。第四章 蛋白质的共价结构1.教学基本要求掌握蛋白质的组成分类，形状大小，掌握肽和肽键的结构、肽的理化性质及蛋白质一级结构的测定方法。2.教学具体内容 、蛋白质通论蛋白质的化学组成和分类；蛋白质的形状和大小；蛋白质构象和蛋白质结构的组织层次；蛋白质功能的多样性二、肽肽和肽键的结构；肽的物理和化学性质；天然存在的活性肽。 三、蛋白质一级结构的测定蛋白质测序的策略；N-末端和C-末端氨基酸残基的鉴定；二硫桥的断裂；氨基酸组成的分析；多肽链的部分裂解和肽段混合物的分离纯化；肽段氨基酸序列的测定；肽段在多肽链中次序的决定；二硫桥位置的确定；蛋白质测序举例；蛋白质序列数据库。 四、蛋白质的氨基酸序列与生物功能同源蛋白质的物种差异与生物进化；同源蛋白质具有共同的进化起源；血液凝固与氨基酸序列的局部断裂。 五、肽与蛋白质的人工合成肽的人工合成；胰岛素的人工合成；固相肽合成 重点讲述三、四、五节，一、二节学生自学。识记蛋白质的组成分类，肽和肽键的结构，肽的理化性质；领会蛋白质一级结构的测定方法，蛋白质的氨基酸序列与生物功能；能分析蛋白质的测序图谱，并应用所学知识拼接出完整的蛋白质序列。第五章 蛋白质的三维结构1.教学基本要求掌握维持蛋白质空间构象的作用力，掌握蛋白质分子结构的概念和层次，熟悉蛋白质的变性和复性。2.教学具体内容一、研究蛋白质构象的方法X射线衍射法；研究溶液中蛋白质构象的光谱学方法。 二、稳定蛋白质三维结构的作用力氢键；范德华力(范德华相互作用)；疏水作用(熵效应)；盐键；二硫键。 三、多肽主链折叠的空间限制酰胺平面与-碳原于的二面角(和)；可允许的和值：拉氏构象图 四、二级结构：多肽链折叠的规则方式螺旋；折叠片；转角和凸起；无规卷曲。 五、纤维状蛋白质-角蛋白；丝心蛋白和其他-角蛋白：折叠片蛋白质；胶原蛋白：一种三股螺旋；弹性蛋白；肌球蛋白和原肌球蛋白。六、超二级结构和结构域超二级结构；结构域。七、球状蛋白质与三级结构球状蛋白质的分类；球状蛋白质三维结构的特征。 八、膜蛋白的结构膜内在蛋白；脂锚定膜蛋白。 九、蛋白质折叠和结构预测蛋白质的变性；氨基酸序列规定蛋白质的三维结构；蛋白质折叠的热力学；蛋白质折叠的动力学；蛋白质结构的预测。 十、亚基缔合和四级结构有关四级结构的一些概念；四级缔合的驱动力；亚基相互作用的方式；四级结构的对称性；四级缔合在结构和功能上的优越性。重点讲述各节难点。识记维持蛋白质空间构象的作用力，蛋白质分子结构的概念和层次；领会蛋白质的变性和复性；能对蛋白质溶液在特定环境中出现的现象进行分析；能应用蛋白质变性和复性原理提取，分离，纯化蛋白。第六章 蛋白质结构与功能的关系1.教学基本要求掌握蛋白质结构与功能的关系；理解以蛋白质为基础的一些超分子结构，以及与其结构相关的特征；掌握蛋白质结构与功能间的关系，了解由于蛋白结构改变所导致的疾病或与疾病相关的遗传缺陷。2.教学具体内容一、肌红蛋白的结构与功能肌红蛋白的三级结构；辅基血红素；O2与肌红蛋白的结合；02的结合改变肌红蛋白的构象；肌红蛋白结合氧的定量分析(氧结合曲线)。 二、血红蛋白的结构与功能血红蛋白的结构；氧结合引起的血红蛋白构象变化；血红蛋白的协同性氧结合(Hb氧结合曲线)；H+、CO2和BPG对血红蛋白结合氧的影响。三、血红蛋白分子病分子病是遗传的；镰刀状细胞贫血病其他血红蛋白病；地中海贫血。 四、免疫系统和免疫球蛋白免疫系统；免疫系统能识别自我和非我；在细胞表面的分子相互作用引发免疫反应；免疫球蛋白的结构和类别；基于抗体-抗原相互作用的生化分析方法。 五、肌球蛋白丝、肌动蛋白丝与肌肉收缩肌纤维的结构；肌原纤维由粗丝和细丝构成；骨骼肌的相关蛋白质；肌肉收缩的机制：肌丝滑动模型。六、蛋白质的结构与功能的进化重点讲述一、二、四、五节难点，其余内容学生自学为主。识记氧合曲线，Bohr效应，变构效应，分子病，免疫系统等基本概念；熟悉肌红蛋白，血红蛋白，免疫球蛋白，肌球蛋白丝、肌动蛋白丝的结构与功能的关系及蛋白质的结构与功能的进化；能分析肌红蛋白与血红蛋白在结构功能上的异同点；能综合分析免疫反应和肌肉收缩的机制。第七章 蛋白质的分离、纯化和表征1.教学基本要求掌握蛋白质的性质和蛋白质分离纯化的一般原则；熟悉蛋白质的分离纯化及含量测定及纯度鉴定的方法。2.教学具体内容 、蛋白质的酸碱性质 二、蛋白质分子的大小与形状根据化学组成测定最低相对分子质量；渗透压法测定相对分子质量；蛋白质的扩散和扩散系数；沉降分析法测定相对分子质量；凝胶过滤法测定相对分子质量；SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳法测定相对分子质量；蛋白质分子的形状。三、蛋白质的胶体性质与蛋白质的沉淀 蛋白质的胶体性质；蛋白质的沉淀。 四、蛋白质分离纯化的一般原则 五、蛋白质的分离纯化方法根据分子大小不同的纯化方法；利用溶解度差别的纯化方法；根据电荷不同的纯化方法；利用选择性吸附的纯化方法；利用对配体的特异生物学亲和力的纯化方法；高效液相层析和快速蛋白液相层析。 六、蛋白质的含量测定与纯度鉴定蛋白质含量测定；蛋白质纯度鉴定。重点讲述二、五、六节，其余内容学生自学为主。识记蛋白质的性质；领会蛋白质分离纯化的一般原则和方法；能应用不同的蛋白质纯化的方法对蛋白质进行分离纯化；能测定蛋白质含量及纯度。第八章 酶通论1.教学基本要求了解酶的命名与分类，理解酶的专一性；掌握酶的概念、化学本质与组成，酶促反应的特点和核酶，抗体酶等概念；熟练掌握酶活性的测定与酶活性单位概念。2.教学具体内容一、酶催化作用的特点 酶和一般催化剂的比较；酶作为生物催化剂的特点。二、酶的化学本质及其组成酶的化学本质；酶的化学组成；单体酶、寡聚酶、多酶复合体。 三、酶的命名和分类 习惯命名法；国际系统命名法；国际系统分类法及酶的编号；六大类酶的特征和举例。 四、酶的专性 酶的专一性；关于酶作用专一性的假说。五、酶的活力测定和分离纯化酶活力的测定；酶的分离和纯化。 六、核酶 核酶的概念；核酶的种类；核酶的研究意义及应用前景。 七、抗体酶 八、酶工程简介化学酶工程；生物酶工程。概述各节重点内容。识记单体酶、寡聚酶、多酶复合体、核酶、抗体酶、酶活力、酶活力单位等概念；领会酶的命名、分类与专一性；能应用有关知识对酶进行初步的提取及活力测定。第九章 酶促反应动力学1.教学基本要求了解酶促化学动力学基础，反应速率及其测定方法。掌握底物浓度对酶促反应的影响及酶的抑制作用。熟悉酶浓度、底物浓度、温度、pH、激活剂对酶促反应的影响。2.教学具体内容、化学动力学基础反应速率及其测定；反应分子数和反应级数；各级反应的特征。 二、底物浓度对酶反应速率的影响 中间络合物学说；酶促反应的动力学方程式；多底物的酶促反应动力学。 三、酶的抑制作用抑制程度的表示方法；抑制作用的类型；可逆抑制作用和不可逆抑制作用的鉴别；可逆抑制作用动力学；一些重要的抑制剂。 四、温度对酶反应的影响 五、pH对酶反应的影响六、激活剂对酶反应的影响重点讲述前3节，其余内容学生自学为主。识记不可逆抑制，可逆性抑制，竞争性抑制，非竞争性抑制，反竞争性抑制等概念；领会米-门氏方程，Km与Vmax值的意义及抑制剂对酶促反应的影响；能分析并掌握不可逆抑制的作用，可逆性抑制(竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制)的动力学特征及其生理学意义；能较好掌握一些重要的抑制剂的作用机理。第十章 酶的作用机制和酶的调节1.教学基本要求掌握酶的活性中心，必需基团的分类及影响酶催化效率的有关因素；了解酶催化反应的有关实例；熟练掌握酶活性的调节控制。2.教学具体内容 一、酶的活性部位 酶活性部位的特点；研究酶活性部位的方法。 二、酶催化反应的独特性质三、影响酶催化效率的有关因素底物和酶的邻近效应(approximation，proximity)与定向效应(orientation)；底物的形变(distortion)和诱导契合(induced fit) ；酸碱催化(acid-base catalysis)；共价催化(Covalent catalysis)；金属离子催化；多元催化和协同效应；活性部位微环境的影响。 四、酶催化反应机制的实例溶菌酶(1ysozyme)；胰核糖核酸酶A(pancreatic ribonucleaseA，RNaseA) ；羧肽酶A(carboxypeptidaseA) ；丝氨酸蛋白酶(serine proteases)；天冬氨酸蛋白酶(aspartic proteases) 。 五、酶活性的调节控制别构调控(allosc regulationteri；酶原的激活；可逆的共价修饰(reversible covalent modification)。六、同工酶重点二、三、四、五节。识记活性中心、别构调控、酶原的激活、可逆的共价修饰等概念；领会酶具有高效催化活性的机制；能分析并掌握酶活性调控的原因。第十一章 维生素与辅酶1.教学基本要求熟悉维生素的概念、分类、各种维生素的作用及缺乏病和各族维生素与酶的辅助因子的关系。了解各种维生素的化学结构、理化性质、主要来源、缺乏病以及引起维生素缺乏病的原因。2.教学具体内容一、维生素概论维生素的概念；维生素的发现；维生素的分类和辅酶的关系。二、脂溶性维生素维生素A；维生素D；维生素E；维生素K。 三、水溶性维生素维生素B1和硫胺素焦磷酸；维生素PP和烟酰, 胺辅酶；维生素B24.Lehninger：Principles of Biochemistry，Fourth Edition，published by W H Freeman，2000. 5.张丽萍主编，简明生物化学，高等教育出版社，2008. 6.Garrett and Grisham: Biochemistry (影印版)，高等教育出版社，2005.7.张楚富主编，生物化学原理，高等教育出版社，2003.8.黄熙泰等主编，现代生物化学（第二版），化学工业出版社，2005.9.杨荣武主编，生物化学学习指南与习题解析，刚等教育出版社，2007.10.陈钧辉等，生物化学习题解析，科学出版社，2