生物化学考试重点.doc

第一章蛋白质结构与功能蛋白质：一种生物大分子，有一条或多条多肽链构成，每条多肽链都由一定数量的氨基酸按一定顺序以肽键连接形成。两性电解质：一种可以结合H而带正电荷，另一种可以给出H而带负电荷。氨基酸的等电点：氨基酸在容易中的电离程度受pH值影响，在某一pH值条件下氨基酸接李成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。肽键：在蛋白质分子内，一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基结合形成的化合键。蛋白质沉淀：蛋白质从溶液中聚集而析出的现象。盐析：蛋白质沉淀技术之一，即在蛋白质溶液中加入大量的中性盐，破坏其胶体溶液稳定性而使其沉淀。肽平面：肽键结构的四个原子与两个C构成一个肽单元，肽单元的留个原子处在同一平面上，成为肽平面。蛋白质的结构一级结构：是指多肽链中氨基酸（残基）的排列的序列，若蛋白质分子中含有二硫键，一级结构也包括生成二硫键的半胱氨酸残基位置。维持其稳定的化学键是：肽键。二级结构：是指多肽链中相邻氨基酸残基形成的局部肽链空间结构，是其主链原子的局部空间排布。蛋白质二级结构形式：主要是周期性出现的有规则的-螺旋、-片层、-转角和无规则卷曲等。维系力量为氢键。三级结构是指整条多肽链中所有氨基酸残基，包括相距甚远的氨基酸残基主链和侧链所形成的全部分子结构。因此有些在一级结构上相距甚远的氨基酸残基，经肽链折叠在空间结构上可以非常接近。维持力量为疏水作用力，离子键，氢键，二硫键，碱基堆积力等。四级结构是指各具独立三级结构多肽链再以各自特定形式接触排布后，结集所形成的蛋白质最高层次空间结构。亚基之间不一定要共价连接，但有一些亚基之间是通过二硫键来连接的。主要是疏水作用。简述标准氨基酸的结构特点在20种氨基酸中只有脯氨酸为亚氨基酸，其他氨基酸都是-氨基酸。除甘氨酸外均为L-氨基酸。酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸蛋白质理化性质蛋白质的等电点：蛋白质是两性电解质，其解离状态受溶液的pH值影响，在某一pH值条件下，蛋白质净电荷为零，该pH值称为该蛋白质的等电点。蛋白质的胶体性质：蛋白质分子颗粒大小在1100nm胶体范围之内。维持蛋白质溶液稳定的因素有（1）水化膜：蛋白质颗粒表面大多为亲水基团，可吸引水分子，使颗粒表面形成一层水化膜，从而阻断蛋白质颗粒的相互聚集，防止溶液中蛋白质的沉淀析出。（2）同种电荷：在pHpI的溶液中，蛋白质带有同种电荷。pHpI，蛋白质带负电荷；pHpI，蛋白质带正电荷。同种电荷相互排斥，阻止蛋白质颗粒相互聚集，发生沉淀。蛋白质变性：在一定因素作用下，蛋白质的天然构象被破坏，肽链部分或完全展开，从而导致其理化性质改变，生化活性丧失的现象。一般认为蛋白质变性的本质是其非共价键被破坏，不改变其一级结构。蛋白质变性的结果是有些原来在分子内部的疏水基团暴露出来，分子的不对称性增加，黏度增加，扩散系数减小，溶解度降低，结晶性丧失，生物活性丧失，蛋白质容易被蛋白酶降解。紫外吸收由于蛋白质分子中含有酪氨酸和色氨酸，因此在280nm波长处有特征性吸收峰。蛋白质的呈色反应1.茚三酮反应：蛋白质分子内含有游离氨基，所以与水合茚三酮反应呈色l 2.双缩脲反应：双缩脲由两分子尿素脱氨缩合生成，在碱性溶液中的Cu2+作用呈紫红色，称为双缩脲。蛋白质分子内的肽键也能发生双缩脲反应。l 酚试剂反应：酚试剂含有磷钼酸-磷钨酸，与蛋白质的呈色反应比较复杂，包括以下反应：填空题1.不同蛋白质种含氮量颇为接近，平均为 16% .2.蛋白质能稳定地分散在水中，主要靠两个因素：水化膜和电荷层 . 3.维系蛋白质一级结构的化学键是肽键，蛋白质变性时 一 级结构不被破坏。4.维系蛋白质分子中-螺旋的化学键是氢键。5. 在280nm波长处有吸收峰的氨基酸为酪氨酸、色氨酸6.半胱氨酸巯基是GSH的主要功能基团。7.并不是所有的蛋白质都有四级结构。第二章核酸的结构与功能DNA:一种多核苷酸，由脱氧核苷酸按一定顺序以35-磷酸二酯键连接形成，是遗传信息的载体RNA:一种多核苷酸，由核苷酸按一定顺序以35-磷酸二酯键连接形成。半保留复制：双链脱氧核糖核酸（DNA）的复制模型，其中亲代双链分离后，每条单链均作为新链合成的模板。因此，复制完成时将有两个子代DNA分子，每个分子的核苷酸序列均与亲代分子相同.逆转录:是以RNA为模板合成DNA的过程，即RNA指导下的DNA合成。此过程中，核酸合成与转录（DNA到RNA）过程与遗传信息的流动方向（RNA到DNA）相反，故称为逆转录。逆转录过程是RNA病毒的复制形式，需逆转录酶的催化。 增色效应：单链DNA的紫外吸收比双链DNF高40%,所以DNA变性导致其紫外线吸收增加，成为增色效应。RNA聚合酶（RNA polymerase）:以一条DNA链或RNA为模板催化由核苷-5-三磷酸合成RNA的酶。是催化以DNA为模板（template）、三磷酸核糖核苷为底物、通过磷酸二酯键而聚合的合成RNA的酶。因为在细胞内与基因DNA的遗传信息转录为RNA有关，所以也称转录酶。酶(真核)位置 产物活性比较对-鹅膏蕈碱的敏感性RNA聚合酶 核仁 rRNA50-70%不敏感RNA聚合酶核浆 hnRNA 20-40%敏感RNA聚合酶 核浆小RNA 10%有种属特异性亚基（原核RNA聚合酶组成）分子量亚基数目功能65 0002与启动子结合15 0001含催化部位，起催化作用51 0001与DNA结合11 0001 70 0001识别起始位点简述核苷酸的功能核苷酸除了作为核酸的合成原料之外，还具有多种功能。如ATP为生命活动提供能量，UTP参与糖原合成，CTP参与磷脂合成，腺苷酸构成酶的辅助因子，cAMP和cGMP作为第二信使在信号传导过程中起重要作用。DNA的各级结构： 一级结构，核苷酸排列顺序，储存遗传信息。DNA双螺旋结构是DNA二级结构的一种重要形式，天然DNA的二级结构以B型为主，其结构特征为：为右手双螺旋，两条链以反平行方式排列；主链位于螺旋外侧，碱基位于内侧；两条链间存在碱基互补，通过氢键连系，且A-T、G-C（碱基互补原则）； 螺旋的稳定因素为氢键和碱基堆砌力；螺旋的螺距为3.4nm，直径为2nm。DNA的三级结构，绝大多数原核生物的DNA都是共价封闭的环状双螺旋，其三级结构呈麻花状。在真核生物中，双螺旋的DNA分子围绕一蛋白质八聚体进行盘绕，从而形成特殊的串珠状结构，称为核小体。核小体结构属于DNA的三级结构。DNA的变性：在理化因素作用下，DNA双螺旋的两条互补链松散而分开成为单链，从而导致DNA的理化性质及生物学性质发生改变，这种现象称为DNA的变性。引起DNA变性的因素主要有：高温，强酸强碱，有机溶剂等。DNA变性后的性质改变：增色效应：指DNA变性后对260nm紫外光的光吸收度增加的现象；旋光性下降；粘度降低；生物功能丧失或改变。加热DNA溶液，使其对260nm紫外光的吸收度突然增加，达到其最大值一半时的温度，就是DNA的变性温度（融解温度，Tm）。Tm的高低与DNA分子中G+C的含量有关，G+C的含量越高，则Tm越高。DNA的复性与分子杂交： 退火是指模板双链DNA经热变性、双螺旋解开成单链后，通过缓慢冷却到55左右，使引物（即具有互补碱基的RNA片段）与该模板DNA单链重新配对，形成新的双链分子的过程。 DNA的复性将变性DNA经退火处理，使其重新形成双螺旋结构的过程。两条来源不同的单链核酸（DNA或RNA），只要它们有大致相同的互补碱基顺序，以退火处理即可复性，形成新的杂种双螺旋，这一现象称为核酸的分子杂交。核酸杂交可以是DNA-DNA，也可以是DNA-RNA杂交。不同来源的，具有大致相同互补碱基顺序的核酸片段称为同源顺序。常用的核酸分子杂交技术有：原位杂交、斑点杂交、Southern杂交及Northern杂交等。在核酸杂交分析过程中，常将已知顺序的核酸片段用放射性同位素或生物素进行标记，这种带有一定标记的已知顺序的核酸片段称为探针。RNA的空间结构与功能：RNA分子的种类较多，分子大小变化较大，功能多样化。RNA通常以单链存在，但也可形成局部的双螺旋结构。1mRNA是单链核酸,功能是为蛋白质的合成提供模板，分子中带有遗传密码。mRNA分子中每三个相邻的核苷酸组成一组，在蛋白质翻译合成时代表一个特定的氨基酸，这种核苷酸三联体称为遗传密码（coden），蛋白质合成的直接模板。2tRNA是分子最小，但含有稀有碱基最多的RNA。tRNA的二级结构由于局部双螺旋的形成而表现为“三叶草”形，故称为“三叶草”结构，三级结构是倒L型。活化、搬运氨基酸到核糖体，参与蛋白质的翻译。3.rRNA的结构与功能：rRNA是细胞中含量最多的RNA。原核生物中的rRNA有三种：5S，16S，23S。真核生物中的rRNA有四种：5S，5.8S，18S，28S。参与组成核蛋白体，作为蛋白质生物合成的场所。核酶：具有自身催化作用的RNA称为核酶（ribozyme），核酶通常具有特殊的分子结构，如锤头结构。核酸酶：凡是能水解核酸的酶都称为核酸酶。凡能从多核苷酸链的末端开始水解核酸的酶称为核酸外切酶，凡能从多核苷酸链中间开始水解核酸的酶称为核酸内切酶。能识别特定的核苷酸顺序，并从特定位点水解核酸的内切酶称为限制性核酸内切酶（限制酶）核酸的一般理化性质：核酸具有酸性；粘度大；能吸收紫外光，最大吸收峰为260nm。核苷酸的从头合成途径：即机体利用5-磷酸核糖 氨基酸一碳单位和CO2通过联系的酶促反应合成核苷酸嘌呤核苷酸的从头合成过程特点：1.嘌呤碱基的成环原子分别来自谷氨酰胺 天冬氨酸甘氨酸一碳单位CO2 2.嘌呤环是在5-磷酸核糖焦磷酸分子上逐步形成的嘧啶核苷酸的从头合成过程特点：1嘧啶环的成环原子来自谷氨酰胺 天冬氨酸 CO2 2与嘌呤核苷酸的从头合成途径不同，嘧啶核苷酸的从头合成途径是先合成嘧啶环再与5-磷酸核糖焦磷酸缩合生成UMP填空题1.DNA分子中的碱基配对主要依赖氢键 。2.核酸的基本组成单位是核苷酸，它们之间的连接方式是磷酸二酯键。3. 在核酸中占9%-10%并可用于计算核酸含量的元素为磷元素4.核酸一级结构的化学键是3，5-磷酸二酯键。 5.ATP是体内能量的直接供应者。cAMP、cGMP为细胞间信息传递的第二信使。第三章酶酶的活性中心：酶蛋白构成的一个特定区域，能与底物特异结合，并趋化底物发生反应生成产物。同工酶：能催化相同的化学反应、但酶蛋白的分子组成、分子结构和理化性质乃至免疫学性质都不相同的一组酶，是生命在长期进化过程中基因分化的产物.Km:酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。 Km等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，单位是mol/L 。 Km是酶的特征性常数之一。 Km可近似表示酶对底物的亲和力。 同一酶对于不同底物有不同的Km值。 简述酶的活性中心及其所含的必需基团？答：（1）酶通过活性中心催化反应应。酶的活性中心是酶原蛋白的一个特定区域，能与底物特异结合，并催化底物发生反应生成产物。（2）酶的活性中心具有特定的空间结构，或为裂缝，或为凹陷，多数有氨基酸的疏水基团构成，是一个疏水环境。（3）酶蛋白所含的基团并不都与酶活性有关，其中那些与酶活性密切相关的集团称为酶的必需基团。（4）活性中心内的必需基团分为两类：一类是结合集团，其作用是与底物结合，是底物与一定构象的酶形成复合物；另一类是催化基团，其作用是改变底物中化学键的稳定性，使底物发生反应生成产物。（5）活性中心的必需基团首先来自氨基酸侧链，结合酶活性中心内的必需基团还来自辅助因子。简述酶促反应的特点?答：（1）酶的催化效率极高：与不加催化剂相比，加一般催化剂能将化学反应速度提高1071013倍，加酶能将化学反应速度提高1081020倍（2）酶具有很高的特异性（3）酶蛋白容易失活（4）酶活性可以调节：生物体内的代谢系统，可通过改变酶蛋白的总量来调节酶的总活性，又可以通过改变酶蛋白的结构来调节酶蛋白的活性，从而确保代谢活动的协调性和统一性，确保生命活动的正常进行。试比较三种可逆性抑制作用的特点作用特征竞争性抑制作用非竞争性抑制作用反竞争性抑制作用与I结合的祖分EE 、ESESKm变化增大不变减小Vmax不变降低降低填空题1.酶的催化作用不同于一般催化剂，主要是其具有高效性和特异性的特点。2.根据酶对底物选择的严格程度，又将酶的特异性分为绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性。3.影响酶促反应速度的主要因素有底物浓度、酶浓度、温度、pH值、激活剂、抑制剂。4.磺胺药物的结构和对氨基苯甲酸结构相似，它可以竞争性抑制细菌体内的二氢叶酸合成酶的活性（或二氢叶酸的合成）。5.所有的酶都必须有催化活性中心。6.酶原的激活实质上是酶活性中心的形成或暴露的过程。7. 化学路易士气（有机砷化合物）是巯基酶的抑制剂。有机磷农药是生物体内羟基酶（胆碱酯酶）的抑制剂。8. 含LDH1丰富的组织是心肌，含LDH5丰富的组织是肝脏。9.酶蛋白决定酶的特异性，辅助因子决定反应的类型、可起传递电子或原子的作用。简答题.酶的调节：变构调节就是指小分子化合物与酶蛋白分子活性中心以外的某一部位特异结合，引起酶蛋白分子构像变化、从而改变酶的活性。酶蛋白肽链上的一些基因可与某种化学基因发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，这一过程即为化学修饰，两个都是体内代谢重要快速调节方式第四章糖代谢糖异生：由非糖物质合成葡萄糖的过程。低血糖：空腹血糖浓度低于3.3mmol/L,称为低血糖。高血糖：空腹血糖浓度高于7.0mmol/L，称为高血糖。肾糖阈：表示肾脏对糖的重吸收能力的极限值，可以用血糖浓度表示为8.910.0mmol/L，只要血糖浓度不超过肾糖阈，肾小管就能将原尿中几乎所有的葡萄糖都重吸收入雪，不会出现糖尿。三羧酸循环：是指在线粒体中，乙酰CoA首先与草酰乙酸缩合生成柠檬酸，然后经过一系列的代谢反应，乙酰基被氧化分解，而草酰乙酸再生的循环反应过程。这一循环反应过程又称为柠檬酸循环或Krebs循环。在该反应过程中，首先由乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合生成含有3个羧基的柠檬酸，经过4次脱氢，2次脱羧，生成四分子还原当量和2分子CO2，重新生成草酰乙酸。1、 糖的无氧酵解： 糖酵解在细胞液中进行，糖的无氧酵解是指葡萄糖在无氧条件下分解生成乳酸并释放出能量的过程。代谢的终产物为乳酸，一分子葡萄糖经无氧酵解可净生成两分子ATP。 简述糖酵解的四个阶段：葡萄糖转化成1,6-二磷酸果糖。1,6-二磷酸果糖裂解成磷酸二羟丙酮和3-磷酸甘油醛。放能,3-磷酸甘油醛转化成丙酮酸，其中3-磷酸甘油醛的脱氢反应是糖酵解唯一的脱氢反应。乳酸的生成。在无氧的情况下，丙酮酸接受3-磷酸甘油醛脱氢生成的NADH+H+中的两个氢原子，还原成乳酸。主要是对三个关键酶，即己糖激酶（葡萄糖激酶）、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶进行调节。己糖激酶的变构抑制剂是G-6-P；肝中的葡萄糖激酶是调节肝细胞对葡萄糖吸收的主要因素，受长链脂酰CoA的反馈抑制；6-磷酸果糖激酶-1是调节糖酵解代谢途径流量的主要因素，受ATP和柠檬酸的变构抑制，AMP、ADP、1,6-双磷酸果糖和2,6-双磷酸果糖的变构激活；丙酮酸激酶受1,6-双磷酸果糖的变构激活，受ATP的变构抑制，肝中还受到丙氨酸的变构抑制。 糖酵解有何生理意义？糖酵解是在相对缺氧时机体补充能量的一种有效方式：生物体在进行剧烈运动或长时间运动时需要大量ATP供能，ATP的消耗促进糖的有氧氧化，需消耗大量的O2。机体通过提高呼吸频率和血液循环速度来增加供氧，但当仍然不能满足需要时，骨骼肌处于相对缺氧状态，于是糖酵解加快，以增加功能。 二、糖的有氧氧化： 葡萄糖在有氧条件下彻底氧化分解生成C2O和H2O，并释放出大量能量的过程称为糖的有氧氧化。绝大多数组织细胞通过糖的有氧氧化途径获得能量。此代谢过程在细胞胞液和线粒体内进行，一分子葡萄糖彻底氧化分解可产生36/38分子ATP。糖的有氧氧化代谢途径可分为三个阶段： 1葡萄糖经酵解途径生成丙酮酸： 此阶段在细胞胞液中进行，与糖的无氧酵解途径相同，涉及的关键酶也相同。故第一阶段可净生成6/8分子ATP。 2丙酮酸氧化脱羧生成乙酰CoA： 丙酮酸进入线粒体，在丙酮酸脱氢酶系的催化下氧化脱羧生成（NADH+H+）和乙酰CoA。此阶段可由两分子（NADH+H+） 产生23分子ATP 。丙酮酸脱氢酶系为关键酶，该酶由三种酶单体构成，涉及六种辅助因子，即NAD+、FAD、CoA、TPP、硫辛酸和Mg2+。 3经三羧酸循环彻底氧化分解： 生成的乙酰CoA可进入三羧酸循环彻底氧化分解为CO2和H2O，并释放能量合成ATP。一分子乙酰CoA氧化分解后共可生成12分子ATP，故此阶段可生成212=24分子ATP。 三羧酸循环由八步反应构成：草酰乙酸 + 乙酰CoA柠檬酸异柠檬酸-酮戊二酸琥珀酰CoA琥珀酸延胡索酸苹果酸草酰乙酸。 三羧酸循环的特点：循环反应在线粒体中进行，为不可逆反应。 每完成一次循环，氧化分解掉一分子乙酰基，可生成12分子ATP。 循环的中间产物既不能通过此循环反应生成，也不被此循环反应所消耗。 循环中有两次脱羧反应，生成两分子CO2。 循环中有四次脱氢反应，生成三分子NADH和一分子FADH2。 循环中有一次直接产能反应，生成一分子GTP。 三羧酸循环的关键酶是柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶和-酮戊二酸脱氢酶系，且-酮戊二酸脱氢酶系的结构与丙酮酸脱氢酶系相似，辅助因子完全相同。 糖有氧氧化的生理意义： 1是糖在体内分解供能的主要途径： 生成的ATP数目远远多于糖的无氧酵解生成的ATP数目； 机体内大多数组织细胞均通过此途径氧化供能。 2是糖、脂、蛋白质氧化供能的共同途径：糖、脂、蛋白质的分解产物主要经此途径彻底氧化分解供能。 3是糖、脂、蛋白质相互转变的枢纽：有氧氧化途径中的中间代谢物可以由糖、脂、蛋白质分解产生，某些中间代谢物也可以由此途径逆行而相互转变。 糖原的合成与分解： 糖原是由许多葡萄糖分子聚合而成的带有分支的高分子多糖类化合物。糖原的合成与分解代谢主要发生在肝、肾和肌肉组织细胞的胞液中。 糖原合成与分解的生理意义： 1贮存能量：葡萄糖可以糖原的形式贮存。 2调节血糖浓度：血糖浓度高时可合成糖原，浓度低时可分解糖原来补充血糖。 3利用乳酸：肝中可经糖异生途径利用糖无氧酵解产生的乳酸来合成糖原。这就是肝糖原合成的三碳途径或间接途径。 血糖的来源和去路？ 血糖的来源：食物糖消化吸收，肝糖原分解，肝脏内糖异生作用。血糖的去路：氧化分解功能，合成糖原，转化成其他糖类或非糖物质，血糖过高时随尿液排出体外。糖分解的代谢途径有哪些？糖酵解途径：在供氧不足时，葡萄糖在细胞液中分解成丙酮酸，丙酮酸进一步还原，生成乳酸。有氧氧化途径:在供氧充足时，葡萄糖在细胞液中分解生成的丙酮酸进入线粒体，彻底氧化生成CO2和H2O,并释放大量能量，这是糖氧化供能的主要途径。磷酸戊糖途径：该途径是葡萄糖进过6-磷酸葡萄糖氧化分解生成NADPH和磷酸戊糖的途径。糖醛酸途径：葡萄糖通过该途径生成葡糖醛酸，所以成为糖醛酸途径。这四条氧化途径各有复杂的化学反应过程，通过代谢提供生物体所需的能量和代谢物，他们的中间产物可以相互转化。糖异生有何生理意义？ 糖异生的原料主要来自于生糖氨基酸、甘油和乳酸。 糖异生主要在饥饿时、饱食高蛋白食物时或剧烈运动之后进行。在饥饿时维持血糖水平的相对稳定 参与食物氨基酸的转化和储存参与乳酸的回收利用试解释糖尿病患者“三多一少”的临床表现？糖尿病患者除了表现为高血糖和糖尿之外，尚有“三多一少”的症状，即多食、多饮、多尿和体重减轻：糖尿病患者的糖氧化供能途径发生障碍，机体所需能量不足，故患者饥饿多食。多食进一步使血糖升高，血糖升高超过肾糖阈时出现糖尿，糖的大量排出必然带走大量水分，因而多尿。多尿失水过多，血液高渗引起口渴，因而多饮由于糖氧化供能途径发生障碍，体内大量动员脂肪，严重时组织蛋白也要氧化供能，因而消耗多，身体逐渐消瘦，体重减轻。生物氧化以及脂类代谢底物水平磷酸化（substrate level phosphorlation）：物质代谢过程中代谢物分子内部能量重新分布而形成高能化合物，然后将高能键转移给ADP(或GDP)生成ATP(或GTP)的过程脂肪动员: 在病理或饥饿条件下，储存在脂肪细胞中的脂肪，被脂肪酶逐步水解为游离脂酸（FFA）及甘油并释放入血以供其他组织氧化利用，该过程称为脂肪动员 。呼吸链：由位于真核生物线粒体内膜（原核生物细胞膜）上的一组排列有序的递氢体和递电子体构成，其功能是将营养物质氧化释放电子传递给O2生成H2O。氧化磷酸化：在生物氧化过程中，营养物质氧化释放的电子经呼吸链传递给O2生成H2O，所释放的自由能推动ADP磷酸化生成ATP，这一过程称为氧化磷酸化。促红细胞生成素：促红细胞生成素主要在肾合成，缺氧时即释放入血。促红细胞生成素是红细胞生成的主要调节剂，可同原始红细胞的膜受体结合，加速有核红细胞的成熟，以及血红素和Hb的合成。生物氧化是指糖类、脂类和蛋白质等营养物质在体内氧化分解、最终生产CO2和H2O并释放能量满足生命活动需要的过程。生物氧化的特点：1、生物氧化过程是由在细胞内pH值接近中性和约37的溶液中逐步进行的一系列酶促反应完成的。2、营养物质在生物氧化过程中逐步释放能量，并尽可能多地以化学能的形式储存于高能化合物中，使其得到最有效地利用。3、CO2是由机酸发生脱羧反应生成的，并非体外氧化时C直接与O2反应生成。4、水主要是营养物质分子脱下的H经一系列传递反应最终与O2结合生成的，并非体外氧化时物质中的H直接与O2反应生成。氧化：脂肪酸分解代谢途径之一，脂肪酸通过该途径氧化降解成乙酰CoA，反应主要发生在碳原子上。酮体：乙酰乙酸、羟丁酸和丙酮的统称，是脂肪酸分解代谢的正常产物。脂类有哪些生理功能？之类包括脂肪和类脂，他们的组成和结构不相同，生理功能也不尽相同。1、脂肪是机体最重要的能源。脂肪氧化供能多，所占细胞空间小，是一种理想的功能和储能物质。2、脂肪不易导热，皮下脂肪可以防止热量散失而维持体温。3、内脏周围的脂肪可以减少器官之间的摩擦，保护和固定内脏，缓冲机械性冲击。4、食物脂肪即提供必需脂肪酸，又作为溶剂促进脂溶性维生素的吸收和运转。5、类脂是构成生物膜的重要成分，占膜重量的50以上。6、胆固醇可以转换成胆汁酸。维生素D和类固醇激素等。简述各类血浆脂蛋白的功能。不同血浆脂蛋白的形成场所不同，功能不同，代谢过程也不同：1、乳糜微粒CM形成于小肠黏膜，功能是转运来自食物的甘油三酯。2、极低密度脂蛋白VLDL形成于肝脏，功能是转运肝脏合成的甘油三酯。3、低密度脂蛋白LDL是在血浆中由VLDL转化而来的，功能是从肝脏向肝外组织转运胆固醇。4、高密度脂蛋白HDL主要形成于肝脏，少量形成与小肠，功能是从肝外组织向肝脏转运胆固醇。试述脂肪酸氧化过程及所需酶。脂肪酸氧化最主要的是氧化：1、脂肪酸由位于线粒体外膜上的脂酰CoA合成酶催化活化成脂酰CoA。2、脂酰CoA以肉碱为载体转运进入线粒体。需要肉碱酰基转移酶、肉碱酰基转移酶催化。3、脂酰CoA接下来的氧化过程包括脱氢、加水、再脱氢和硫解四步反应，最终降解成乙酰CoA，由脂酰CoA脱氢酶、，烯脂酰CoA水化酶、羟脂酰CoA脱氢酶、酮脂酰CoA硫解酶催化。简述形成脂肪肝的两个直接原因。肝脏是合成甘油三酯最活跃的场所，合成后进一步与载脂蛋白结合形成VLDL向肝外组织转运。形成脂肪肝的两个直接原因是甘油三酯合成过多和VLDL形成发生障碍：1、肝脏甘油三酯合成过多：常见于甘油三酯或糖的摄入量过多以及脂肪动员加强。2、VLDL形成发生障碍：VLDL所含磷脂对甘油三酯的运转起重要作用。磷脂摄入不足或合成发生障碍都会导致VLDL的形成比甘油三酯的合成慢，使肝脏合成的甘油三酯不能及时输出，积累形成脂肪肝。蛋白质分解代谢联合转氨基：指氨基转移酶与L-谷氨酸脱氢酶的联合作用及氨基酸先将氨基转移给a-酮戊二酸生成谷氨酸，谷氨酸再氧化脱氨基生成NH3和a-酮戊二酸一碳单位代谢含义及意义：1有些氨基酸在分解代谢过程中可以产生含有一个碳原子的活性基团称为一碳单位.。涉及一碳单位转移和利用的代谢称为一碳单位代谢2一碳单位代谢与核酸代谢关系密切，氨基酸分解产生的一碳单位由四氢叶酸携带和转运，参与嘌呤碱基合嘧啶碱基的合成3 N5-甲基四氢叶酸通过甲硫氨酸循环为生物合成提供活性甲基氨基酸代谢库：1分布于全身的游离氨基酸统称为氨基酸代谢库。2氨基酸代谢库氨基酸的三个来源：食物蛋白消化吸收，组织蛋白降解，机体利用a酮酸和NH3合成非必需氨基酸。3氨基酸代谢库氨基酸的四条去路：主要是合成组织蛋白，脱氨基生成a酮酸合NH3，脱羧基生成胺类合CO2,通过特殊代谢途径生成一些重要的生物活性物质4氨基酸代谢库内氨基酸的来源和去路通常形成动态平衡以适应生理需要血氨的来源去路：1来源：氨基酸脱氨基产生NH3，胺类物质氧化产生NH3，肠道内的腐败作用和尿素分解产生NH3 2去路：在肝脏合成尿素通过肾脏排出体外，合成非必需氨基酸和嘌呤碱基合嘧啶碱基等含氮物质。3部分由谷氨酰胺转运至肾脏，水解产生NH3与氢离子结合成NH4+,排出体外鸟氨酸循环的过程及意义：过程：1在肝细胞线粒体内NH3 CO2 和ATP合成氨甲酰磷酸2氨甲酰磷酸与鸟氨酸缩合生成瓜氨酸3瓜氨酸由线粒体内膜上的载体转运至细胞液中与天冬氨酸缩合生成精氨酸代琥珀，然后裂解生成精氨酸和延胡索酸4精氨酸水解生成尿素通过血液循环转运至肾脏，随尿液排出体外。意义：NH3是含氮化合物分解产生的有毒物质，尿素是NH3的主要排泄形式。半胱氨酸代谢产生的物质及生理功能：1半胱氨酸氧化脱羧基生成牛磺酸。在肝细胞内，牛磺酸参与合成结合胆汁酸。牛磺酸在 脑组织中含量较多可能起抑制性神经递质作用。2半胱氨酸氧化分解产生活性硫酸根PAPS用于合成硫酸软骨素硫酸角质素合肝素等黏多糖。在生物转化过程中PAPS参与解毒。3半胱氨酸与谷氨酸 甘氨酸合成谷胱甘肽，谷胱甘肽既是机体内重要的抗氧化剂，又参与生物转化。第十七章：肝胆生化胆汁酸的肠肝循环：在进食脂类物质后，胆囊收缩，胆汁酸随胆汁排入十二指肠参与之类消化吸收，并且多数胆汁酸被重吸收，其中的游离胆汁酸重新转化成结合胆汁酸并汇入胆汁，随胆汁入肠，上述过程形成胆汁酸的肠肝循环生物转化：肝脏可以将非营养物质进行转化，最终增加其水溶性，使其易于随胆汁和尿液排出体外。这一过程称为生物转化 肝的生物转化生理意义：生物转化的反应类型具有多样性和连续性的特点，生物转化的结果具有解毒与致毒的双重性。经过生物转化后，多数物质的活性发生改变，毒性减弱或消失，极性增强，易于随胆汁或尿排出；但也有少数物质的毒性反而出现或增强。肝脏在糖代谢中的作用：1饱食状态下血糖浓度升高，大量的葡萄糖被肝细胞摄取并合成肝糖原储存起来。2空腹状态下血糖浓度降低，肝脏将肝糖原分解成葡萄糖，释放入血补充血糖并供肝外组织利用3饥饿十几个小时后肝糖原消耗殆尽，肝脏通过糖异生合成葡萄糖，补充血糖维持血糖浓度4肝脏严重受损时，肝糖原代谢及糖异生能力减弱，难以维持正常血糖浓度，因而进食后会出现高血糖，饥饿时则出现低血糖5由于肝糖原储量有限，所以当大量葡萄糖被肝细胞摄取之后过多的葡萄糖可以转换成脂肪，并以VLDL形式向肝外输出肝脏在脂类代谢中的作用：1肝脏参与脂类的消化吸收2肝脏是脂肪酸分结合成和转化的主要场所3肝脏是酮体合成的唯一场所4肝脏是胆固醇代谢的主要场所5肝脏是磷脂合成的场所6肝脏合成的清蛋白是脂肪动员释放的游离胆汁酸的运输工具肝脏在胆固醇代谢中的作用：1肝脏合成的胆固醇占全身合成胆固醇总量的百分之八十，是血浆胆固醇的主要来源2肝脏进一步将胆固醇转化成胆固醇酯3肝脏向其他组织提供胆固醇和胆固醇酯4肝脏将胆固醇转化成胆汁酸汇入胆汁5肝脏向血液释放磷脂酰胆碱胆固醇酰基转移酶与HDL共同清除游离胆固醇肝脏在蛋白质中的代谢作用：1肝脏是合成蛋白质的重要场所2肝脏是分解氨基酸的主要场所3肝脏是清除血氨合成尿素的主要场所胆胆色素的肠肝循环：游离胆色素在肝细胞华面内质网与UDP-葡糖醛酸缩合生成结合胆红素，从肝细胞分泌汇入胆汁并排入肠道后，在肠道菌的作用下脱去葡糖醛酸再还原成无色的胆素原，大部分胆素原在肠道下段被空气氧化成粪胆素，随粪便排出体外，未排除的胆素原由肠道重吸收，通过门静脉回到肝脏，重吸收的胆素原大部分仍以原形排至肠道，形成胆素原的肠肝循环，其余进入体循环，随尿液排出体外。糖代谢1,限速酶：己糖激酶，磷酸果糖激酶，丙酮酸激酶；净生成ATP；2分子ATP；产物：乳酸 2糖原合成的关键酶是糖原合成酶。糖原分解的关键酶是磷酸化酶。 3能进行糖异生的物质主要有：甘油、氨基酸、乳酸、丙酮酸。糖异生的四个关键酶：丙酮酸羧化酶，磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶，果糖二磷酸酶，葡萄糖-6-磷酸酶。 4磷酸戊糖途径的关键酶，6-磷酸葡萄糖脱氢酶，6-磷酸葡萄糖脱氢酶。血糖浓度：3.96.1mmol/L.细胞色素aa3又称为细胞色素氧化酶。线粒体内有两条重要的呼吸链：NADH氧化呼吸链：NADHFMNCoQCyt bCyt c1Cyt cCyt aa3O2，琥珀酸氧化呼吸链：琥珀酸FADCoQCyt bCyt c1Cyt cCyt aa3O2。呼吸链中细胞色素的排列顺序为：b cl c aa3.氰化物中毒的机制是抑制细胞色素氧化酶。1.必需脂肪酸指亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸。2.脂肪的合成原料为乙酰辅酶A和NADPH.3.脂肪分解的限速酶是激素敏感性甘油三酯脂肪酶。酮体生成的限速酶是HMG-CoA合成酶。酮体利用的酶是乙酰乙酸硫激酶和琥珀酸单酰CoA转硫酶。磷脂、胆固醇及血浆脂蛋白1.磷脂的合成部位在内质网，合成原料为甘油、脂肪酸、磷酸盐、胆碱、丝氨酸、肌醇等。2.胆固醇合成酶系存在于胞液及滑面内质网上。合成胆固醇的原料为乙酰辅酶A和NADPH.3.胆固醇合成的限速酶是HMG-CoA还原酶。4.胰岛素和甲状腺素促进胆固醇的合成，胰高血糖素和皮质醇减少胆固醇的合成。5.胆固醇的转化：转化为胆汁酸；转化为类固酮激素；转化为维生素D3.氨基酸代谢1.人体内有8种必需氨基酸：苏氨酸、亮氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸、色氨酸。2.转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛。3.氨基酸的脱氨基方式包括：氧化脱氨基；转氨基作用；联合脱氨基作用。4.肌肉组织内的脱氨基方式是嘌呤核苷酸循环。5.氨的来源：脱氨基作用；肠道产氨；肾脏泌氨。6.谷氨酰胺是体内储氨、运氨以及解氨毒的一种重要方式。7.氨在体内的主要去路是在肝经鸟氨酸循环合成尿素。8.谷氨酸脱羧生成GABA；组氨酸脱羧生成组胺。9.一碳单位来源：丝、甘、组、色氨酸。FH4为其载体。一碳单位参与碱基的合成。10. SAM是体内甲基的活性供体。11.多巴胺、去甲肾上腺素统称为儿茶酚胺。遗传信息的传递新链生成方向是从53。DNA损伤修复有多种方式，如切除修复、重组修复和SOS修复。转录是一种不对称性转录。模板链并非永远在一条单链上。RNA的合成方向也是从53。mRNA加工过程包括：剪内含子连外显子；5末端加“帽”；3末端加“尾”；碱基修饰。tRNA加工过程包括：剪切；3末端加 CCA-OH；碱基修饰。起始密码子：AUG；终止密码子：UAA、UAG、UGA. 11.tRNA分子结构中有反密码子，与mRAN上的密码子互补。基因表达调控1.基因表达就是指基因转录和翻译的过程。2.基因表达调控是在多级水平上进行的，其中转录起始（转录激活）是基本控制点。3.启动子由转录起始点、RNA聚合酶结合位点及控制转录的调节元件组成。4.真核基因结构特点：真核基因组结构庞大；单顺反子；重复序列；基因不连续性。5.真核基因转录特点：活性染色质结构变化；正性调节占主导；转录与翻译分隔进行。 肝胆生化1.生物转化的反应类型：氧化反应；还原反应；水解反应；结合反应。2.参与结合反应的物质有葡萄糖醛酸（UDPGA供给）、硫酸基（PAPS供给）、甲基（SAM供给）、乙酰基（乙酰CoA供给）。3.胆汁酸盐是胆汁的主要成分。胆汁内的胆汁酸是以胆汁酸钠盐或钾盐形式存在。4.胆色素包括胆绿素、胆红素、胆素原和胆素。5.胆红素与清蛋白结合而运输。6.未结合胆红素又称间接（反应）胆红素。7.胆红素-葡萄糖醛酸为结合胆红素，在肝细胞内生成，葡萄糖醛酸基由UDPGA提供。8.结合胆红素又称直接（反应）胆红素。巨幼细胞贫血的发病机制:主要是细胞内DNA合成障碍。叶酸缺乏时，细胞内脱氧尿嘧啶核苷(dUMP）转为脱氧胸腺嘧啶核苷(dTMt）的生化反应受阻。参加正常DNA合成的dTTP被dUTP代替。机体为了修复这些异常的DNA企图合成新的DNA，但由于体内缺乏叶酸，仍由dUTP代替dTTP进入新的DNA。如此反复不已造成DNA复制的起点多新合成的小片段不能接成长的子链，存在多处单链在重新螺旋化时，易受机械损伤及破坏。促使染色体断裂、细胞染色质出现疏松、断裂等改变。细胞核的发育停滞，而胞质仍在继续发育成熟。细胞呈现核浆发育不平衡细胞体积较正常为大的巨幼型改变称为巨幼细胞。这些巨幼细胞均有成熟障碍，表现出无效应生成。骨髓内粒系及巨核系细胞亦有类似的DNA合成障碍和成熟障碍。维生素包括哪些种类以及维生素的食物来源：(1)脂溶性维生素 维生素A。其生理功用是维持眼睛在黑暗情况下的视力；维持上皮组织的正常结构；促进生长发育。维生素A缺乏会引起干眼病、夜盲症、上皮增生角化等症。 维生素D。其生理功能是促进食物中钙磷的吸收；促进骨骼的生长发育。维生素D缺乏会使儿童易患佝偻病，成年人得骨软化病。 维生素E。其生理功用是维持正常生殖机能、防止肌肉萎缩。缺乏维生素E的可能性比较少。 维生素K。其生理功能是促成肝脏合成凝血酶元等。缺乏维生素K，出血不容易止血、血液不容易凝固。 (2)水溶性维生素 维生素B1(硫胺素)。其生理功用可促进体内糖的氧化，增进食欲。缺乏维生素B1时，易导致多发性神经炎、脚气病、肠胃功能障碍。 维生素B2(核黄素)。其生理功效是构成黄酶类辅基的成分，在生物氧化过程中起传递氢的作用。缺乏维生素B2，容易患有口角炎、舌炎、角膜炎、阴囊炎。 维生素PP(烟酸和烟酰胺)。其生理功用是构成辅酶及的成分，为细胞内的呼吸作用所必需。缺乏维生素PP，可导致癞皮病、皮炎、腹泻和神经炎。 泛酸。其生理功用是构成辅酶A的成分。目前尚未发现缺乏症。 维生素B6。其生理功用是构成氨基酸转氨酶和脱羧酶的辅酶成分。没有发现过缺乏症，可用于止吐。 叶酸。其生理功用是与红色球的成熟有关。缺乏维生素叶酸，可造成巨红细胞性贫血。 维生素B12。其生理功用与红色球的成熟有关。缺乏维生素B12可导致巨红细胞性贫血、恶性贫血。 维生素C，又称抗坏血酸。其生理功用是参与细胞间质的形成和细胞代谢。缺乏维生素C会使牙龈出血、皮下出血、严重时患坏血病。维生素的分类及食物来源维生素种类很多，按照溶解性质可分为两大类。水溶性维生素：是指能溶解于水而不溶解脂肪的维生素，包括维生素C和所有B族维生素。脂溶性维生素：是指不溶于水而溶于脂肪的维生素，包括维生素A、D、E、K。维生素的食物来源维生素A：动物肝脏、蛋黄、鱼肝油、番茄、胡萝卜、红薯等。维生素B1：粗粮、豆类、花生、瘦肉、动物内脏及干酵母等。维生素B2：蛋黄、河蟹、鳝鱼、口蘑、紫菜等。维生素B12：肉、乳及动物内脏等。叶酸：动物肝脏、水果、蔬菜、麦麸等。维生素C：新鲜蔬菜、水果等。维生素D：充足的阳光、鱼肝油、蛋黄、牛奶等。维生素E：植物油。磺胺类药物作用的机理。答：细菌利用对氨基苯甲酸、二氢蝶呤及谷氨酸作原料，在二氢叶酸合成酶的催化下合成二氢叶酸，后者还可转变为四氢叶酸，是细菌合成核酸所不可缺的辅酶。磺胺药的化学结构与对氨基苯甲酸十分相似，故能与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶的活性中心，造成该酶活性抑制，进而减少四氢叶酸和核酸的合成，最终导致细菌繁殖生长停止。分子病 :由于基因或DNA分子的缺陷，致使细胞内RNA及蛋白质合成出现异常、人体结构与功能随之发生变异的疾病。DNA分子的此种异常，有些可随个体繁殖而传给后代。如镰状细胞性贫血，是合成血红蛋白的基因异常所致的贫血疾患。 列表比较DNA复制、转录、翻译、逆转录、RNA复制 比较项目DNA复制转录翻译逆转录RNA复制场 所主要在细胞核中主要在细胞核中核糖体模 板DNA的每一条链DNA的一条链mRNARNARNA原 料4种脱氧核苷酸4种核糖核苷酸20种氨基酸4种核糖核苷酸4种核糖核苷酸酶DNA解旋酶、DNA聚合酶、DNA连接酶等DNA解旋酶、RNA聚合酶等酶逆转录酶、DNA聚合酶、DNA连接酶等RNA聚合酶等产 物子代DNA分子mRNA蛋白质(多肽)、水DNARNA碱基互补配对原则GC，CGAT，TAGC，CGAU，TAGC，CGAU，UAGC，CGAT，UAGC，CGAU，UA工 具tRNA实 例绝大多数生物绝大多数生物所有生物艾滋病病毒烟草花叶病毒等 1酮体生成和利用的生理意义。(1)酮体是脂酸在肝内正常的中间代谢产物，是甘输出能源的一种形式；（2）酮体是肌肉尤其是脑的重要能源。酮体分子小，易溶于水，容易透过血脑屏障。体内糖供应不足（血糖降低）时，大脑不能氧化脂肪酸，这时酮体是脑的主要能源物质。2试述乙酰CoA在脂质代谢中的作用.在机体脂质代谢中，乙酰CoA主要来自脂肪酸的氧化,也可来自甘油的氧化分解；乙酰CoA在肝中可被转化为酮体向肝外运送，也可作为脂肪酸生物合成及细胞胆固醇合成的基本原料。3试述人体胆固醇的来源与去路?来源:从食物中摄取机体细胞自身合成 去路:在肝脏可转换成胆汁酸在性腺,肾上腺皮质可以转化为类固醇激素在欺负可以转化为维生素D3用于构成细胞膜酯化成胆固醇酯，储存在细胞液中经胆汁直接排除肠腔，随粪便排除体外。4什么是血浆脂蛋白?试述血浆脂蛋白的分类,来源及生理功能?血浆脂蛋白是脂质与载脂蛋白结合形成球形复合体,是血浆脂蛋白的运输和代谢形式。.血浆脂蛋白的分类方法有两种：1电泳法：可敬脂蛋白分为乳糜微粒(CM)-脂蛋白,前-脂蛋白和脂蛋白四类2超速离心法：可将脂蛋白分为乳糜微粒(CM)，极低密度脂蛋白(VLDL)，低密度脂蛋白(LDL)和高密度脂蛋白(HDL)四类，分别相当于电泳分离的CM、前-脂蛋白、-脂蛋白和-脂蛋白四类。各种血浆脂蛋白的来源主要生理功能如下：CM由小肠黏膜细胞合成,功能是转运外源性甘油三酯和胆固醇；VLDL由肝细胞合成、分泌，功能是转运内源性甘油三酯和胆固醇;LDL由VLDL在血浆中转化而来,功能是转运内源性胆固醇,即将胆固醇由肝转运至肝外组织;HDL主要由肝细胞合成、分泌，功能是逆向转运胆固醇,即将胆固醇由肝外组织转运到肝。1、酶的催化作用有何特点？具有极高的催化效率,如酶的催化效率可比一般的催化剂高1081020倍；具有高度特异性：即酶对其所催化的底物具有严格的选择性，包括：绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性；酶促反应的可调节性：酶促反应受多种因素的调控，以适应机体不断变化的内外环境和生命活动的需要。2、距离说明酶的三种特异性(定义、分类、举例)。一种酶仅作用于一种或一种化合物,或一定化学键,催化一定的化学反应,产生一定的产物,这种现象称为酶作用的特异性或专一性。根据其选择底物严格程度不同,分为三类:绝对特异性:一种酶只能作用于一种专一的化学反应,生成一种特定结构的产物,称为绝对特异性.如：脲酶仅能催化尿素水解产生CO2和NH3,对其它底物不起作用;相对特异性:一种酶作用于一类化合物或一种化学键,催化一类化学反应,对底物不太严格的选择性,称为相对特异性。如各种水解酶类属于相对特异性;举例:磷酸酶对一般的磷酸酯键都有水解作用,既可水解甘油与磷酸形成的酯键,也可水解酚与磷酸形成的酯键;立体异构特异性:对底物的立体构型有要求,是一种严格的特异性。作用于不对称碳原子产生的立体异构体;或只作用于某种旋光异构体(D-型或L-型其中一种),如乳酸脱氢酶仅催化L-型乳酸脱氢，不作用于D-乳酸等。4、简述Km与Vm的意义。Km等于当V=Vm/2时的S。Km的意义：Km值是酶的特征性常数代表酶对底物的催化效率。当S相同时,Km小V大；Km值可近似表示酶与底物的亲和力：1/Km大，亲和力大；1/Km小，亲和力小；可用以判断酶的天然底物：Km最小者为该酶的天然底物。Vm的意义:Vm是酶完全被底物饱和时的反应速率，与酶浓度成正比。5、温度对酶促反应有何影响。(1)温度升高对V的双重影响：与一般化学反应一样，温度升高可增加反应分子的碰撞机会，使V增大；温度升高可加速酶变性失活，使酶促反应V变小(2)温度对V影响的表现:温度较低时，V随温度升高而增大(低温时由于活化分子数目减少，反应速度降低，但温度升高时，酶活性又可恢复)达到某一温度时，V最大。使酶促反应V达到最大时的反应温度称