动物生物化学简答题

动生化简答题1螺旋的特征是什么如何以通式表示螺旋答螺旋结构特征每一圈包含36个残基，螺距054NM，残基高度015NM，螺旋半径。1每一个角等于57，每一个角等于47。2相邻螺距之间形成链内氢键。即一个胎单位CO基氧原子与其前的第三肽单位的NH基氢原子生成一个氢键。氢键的取向与螺轴几乎平行。氢键封闭环本身包含13个原子。螺旋构想允许所有的肽键都能参与链内氢键的形成。因此，螺旋构象是相当稳定的，是最普遍的螺旋形式。螺旋依靠氢键维持。若破坏氢键，则螺旋构象遭到破坏，而变成伸展的多肽链。螺旋表示为3613螺旋。2蛋白质折叠二级结构的主要特点答二条折叠股平行排布，彼此以氢键相连，可以构成折叠片。折叠片又称为折叠。为了在相邻主链骨架之间形成最多的氢键，避免相邻侧链间的空间障碍，各主链骨架同时作一定程度的折叠，从而产生一个折叠的片层。其侧链近似垂直相邻两个平面的交线，交替地位于片层的两侧。折叠片分为平行折叠片和反平行折叠片两种类型。3参与维持蛋白质空间结构的化学键有哪些其作用如何答参与维持蛋白质空间结构的化学键有1范德华力参与维持蛋白质分子的三、四级结构。2氢键对维持蛋白质分子的二级结构起主要作用，对维持三四级结构也起到一定的作用。3疏水作用力对维持蛋白质分子的三、四级结构其主要作用。4离子键参与维持蛋白质分子的三、四级结构。5配位键在一些蛋白质分子中参与维持三、四级结构。6二硫键对稳定蛋白质分子的构象起重要作用。4胰岛素原与胰岛素在一级结构上有哪些差异胰岛素原是如何变成有活性的胰岛素答从胰岛细胞中合成的胰岛素原是胰岛素的前体。它是一条多肽链，包含84个左右的氨基酸残基（因种属而异）。对胰岛素原与胰岛素的化学结构加以对比，可以看出，胰岛素原和胰岛素的区别就在于胰岛素原多一个C肽链。通过C肽链将胰岛素的A、B两条肽链首尾相连（B链C链A链），便是胰岛素的一条多肽链了。因此，胰岛素原没有生理活性与C肽链有关。如果用胰蛋白酶和羧肽酶从胰岛素原的多肽链上切除C肽链，就可以变成有生理活性的胰岛素了。5血红蛋白的氧结合曲线为什么是S形的此S形曲线有何生理意义答血红蛋白分子是寡聚蛋白，在结合氧的过程中，存在着亚基之间的相互作用，即变构效应，因此，其氧结合曲线是S形的。生理意义在肺部，它有利于脱氧血红蛋白结合更多的氧；在肌肉中，它有利于氧结合血红蛋白分子释放更多的氧，以满足肌肉中生物氧化的需要。6为什么用电泳法能将不同蛋白质的混合物分离开来答蛋白质分子在直流电场中的迁移率与蛋白质分子本身的大小、形状和净电荷量有关。净电荷量愈大，则迁移率愈大；分子愈大，则迁移率愈小；球状分子的迁移率大于纤维状分子的迁移率。在一定的电泳条件下，不同的蛋白质分子，由于其净电荷量、大小、形状的不同，一般有不同的迁移率，因此，可以采用电泳法将蛋白质分离开来。7蛋白质为什么能在水溶液中稳定存在答蛋白质大小在胶体溶液的颗粒大小范围之内。绝大多数亲水基团在球蛋白分子的表面上。在水溶液中，能与极性水分子结合，从而使许多水分子在球蛋白分子的周围形成一层水化层9水膜）。由于水膜的分隔作用，使许多球蛋白分子不能相互结合，而以分子的形式，均匀地分布在水溶液中，从而形成亲水胶体溶液，比较稳定。此外，蛋白质分子带有相同的电荷，由于同性相斥，使大分子不能结合成较大的颗粒。上述两个稳定因素是蛋白质分子能够在水溶液中稳定存在。8蛋白质分子为什么具有紫外吸收光谱答蛋白质之所以能够产生紫外吸收光谱，原因是1多肽链中所有的肽键紫外光区（220NM波长）有很强的光吸收；2TRP、TRY、和PHE残基，由于其侧链基团含有共轭双键系统，在近紫外区（220300NM波长），有吸收光的能力。9使用酶作催化剂的优缺点答优点1高度专一性；2高催化效率3条件温和；4易调控。缺点酶易变性失活。10在全酶分子中金属离子有何作用答在全酶分子中，金属离子可能有下列作用1作为酶活性部位的组成成分，参与催化底物反应；2对酶活性所必需的分子构想起稳定作用；3在酶与底物分子之间起桥梁作用。11辅基与辅酶有何异同答不同点即他们与酶蛋白结合的牢固程度不同。在酶的辅助因子当中把那些与酶蛋白结合比较牢固的，用透析法不易除去的小分子有机化合物，称为辅基；把那些与酶蛋白结合比较松弛的，用透析法可以除去的小分子有机化合物，称为辅酶。相同点她们都是有机小分子，在酶的催化反应中都起着传递电子、原子和某些化学基团的作用。12举出三种维生素，说明其辅酶形式和在酶促反应中的主要作用答维生素B族，如维生素B1（硫胺素）、维生素B2（核黄素）、维生素PP（烟酰胺）、维生素B6、叶酸、泛酸等，几乎全部参与辅酶的形成。甚至于有些维生素，如硫辛酸、维生素C等，本身就是辅酶。在酶促反应过程中，辅酶作为载体，在供体与受体之间之间传递H原子或者某种功能团（如氨基、酰基、磷酸基、一碳基团等）。13举例说明酶原激活的机理答有些酶，如参与消化的各种蛋白酶（如胃蛋白酶、胰蛋白酶，以及胰凝乳蛋白酶等），在最初合成和分泌时，没有催化活性。这种没有活性的酶的前体，被称为酶原。酶原必须经过适当的切割肽键，才能转变成有催化活性的酶。使无活性的酶原转变成活性酶的过程，称为酶原激活。这个过程实质上是酶活性部位组建、完善或者暴露的过程。例如胰凝乳蛋白酶原在胰腺细胞内合成时没有催化活性，从胰腺细胞分泌出来，进入小肠之后，就被胰蛋白酶激活，接着自身激活（指酶原被自身的活性酶激活）。14解释磺胺类药物的抑菌机理、有机磷农药的杀虫机理答磺胺类药物是治疗细菌性传染病的有效药物。它能抑制细菌的生长繁殖，而不伤害人和畜禽。细菌体内的叶酸合成酶能够催化对氨基苯甲酸变成叶酸。磺胺类药物，由于与对氨基苯甲酸的结构，非常相似，因此，对叶酸合成酶有竞争性抑制作用。人和畜禽能够利用食物中的叶酸，而细菌不能利用外源的叶酸，必须自己合成。一旦合成叶酸的反应受阻，则细菌由于缺乏叶酸，便停止生长繁殖。因此，磺胺类药物有抑制细菌生长繁殖的作用，而不伤害人和畜禽。有些抑制剂，如有机磷杀虫剂、有机汞化合物、有机砷化合物、一氧化碳、氰化物等剧毒物质能比较牢固以共价键与酶分子的必需基团相结合，从而抑制酶活性，用透析、超滤等物理方法，不能除去抑制剂使酶活性恢复。这种抑制作用称为不可逆抑制作用；这种抑制剂，称为不可逆抑制剂。15可逆性抑制与不可逆性抑制的不同之处答可逆抑制作用的抑制剂与酶分子的必需基团以非共价键结合，从而抑制酶活性，用透析等物理方法可以除去抑制剂，便酶活性得到恢复。而不可逆抑制作用的抑制剂，以共价键与酶分子的必需基团相结合，从而抑制酶活性，用透析、超滤等物理方法，不能除去抑制剂使酶活性恢复。16竞争性抑制与非竞争性抑制的不同特征答竞争性抑制的一个重要特征是可以通过加入大量的底物来消除竞争性抑制剂对酶活性的抑制作用。从动力学方面看，在竞争性抑制剂作用下，VMAX不降低；KM增大。非竞争性抑制的特征加入大量底物不能解除非竞争性抑制剂对酶活性的抑制；在非竞争性抑制剂作用下，VMAX明显降低，但KM值不改变。17为何变构酶的速度底物动力学曲线不呈双曲线答竞争性抑制的一个重要特征是可以通过加入大量的底物来消除竞争性抑制剂对酶活性的抑制作用。从动力学方面看，在竞争性抑制剂作用下，VMAX不降低；KM增大。非竞争性抑制的特征加入大量底物不能解除非竞争性抑制剂对酶活性的抑制；在非竞争性抑制剂作用下，VMAX明显降低，但KM值不改变。18如何进行酶活力的测定答酶活力（酶活性）就是指酶催化底物发生化学反应的能力。因此，测定酶活力，实际上就是测定酶促反应进行的速度。酶促反应速度越快，酶活力就越大；反之，速度越慢，酶活力就越小。引起反应速度下降的原因很多，例如底物浓度下降；产物对酶的抑制；由于产物浓度增加而加速了逆反应酶变性等。因此，为了排除上述干扰，酶活力应该用酶促反应的初速度来表示。19酶活性部位的组成，位置和基团构成。答酶分子中能直接与底物分子结合，并催化底物化学反应的部位，称为酶的活性部位或活性中心。活性部位是酶分子中的微小区域。它通常位于酶分子表面的一个深陷的空穴或一条深沟中。对单纯酶来讲，活性部位是由一些极性氨基酸残基的侧链基团（如HIS的咪唑基、SER的羟基、CYS的巯基、LYS的NH2基、ASP与GLU的羧基等）所组成的。有些酶还包括主链骨架上的亚氨基和羰基。对于结合酶来讲，除了上述基团而外，还包括金属离子或辅酶分子的某一部分。20什么是米氏常数其意义是什么怎样能够求出米氏常数答将米氏方程式整理后，得KMSVV1当酶促反应处于时，则KMS。由此可知，KM值是当酶反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。其单位是底物浓度的单位，一般用MOL/L或MMOL/L表示。米氏常数是酶的特征性物理常数。米氏常数的求法最常用的是LINEWEAVERBURK的作图法（双倒数作图法）。将米氏方程式改写为下列倒数形式该方程式相当于YAXB直线方程。实验时，选择不同的S测定相对应的V0。然后，以1/S为横坐标，以1/V为纵坐标作图，绘出直线。21什么是单纯酶和结合酶它们的区别和联系是什么答按照化学组成，酶可以分为单纯酶和结合酶。有些酶，如脲酶、胃蛋白酶、脂肪酶等。其活性仅仅决定于它的蛋白质结构。这类酶属于单纯酶（简单蛋白质）。另一些酶，如乳酶脱氢酶、细胞色素氧化酶等，除了需要蛋白质而外，还需要非蛋白质的小分子物质，才有催化活性。这类酶属于结合酶（结合蛋白质）。结合酶中的蛋白质称为酶蛋白；非蛋白质的小分子物质称为辅助因子。酶蛋白与辅助因子结合之后所形成的复合物，称为“全酶”。全酶酶蛋白辅助因子，只有全酶才有催化活性。将酶蛋白和辅因子分开后均无催化作用。22血糖的来源和去路。答血糖的主要来源有肠道吸收、肝糖原分解和非糖物质（如氨基酸、甘油等）的糖异生。去路则是进入各组织细胞利用，包括在肝脏中合成糖原。还可经一系列反应转变为其他糖及衍生物如核糖、脱氧核糖、唾液酸等；转变成非糖物质，如脂肪、有机酸和非必需氨基酸等。在某些情况下，当血糖含量超过肾糖阈时，部分葡萄糖会随尿排出。23简述糖酵解途径的生理意义。答（1）它是生物最普遍的供能反应途径，无论动物、植物、微生物（尤其厌氧菌）都利用酵解途径供能。（2）人体各组织细胞中都有糖酵解途径。如红细胞没有线粒体，只能以糖酵解途径作为唯一的供能途径。（3）它是机体应急供能方式。虽然动物机体主要靠有氧氧化供能，但当供氧不足时，即转为主要依靠糖酵解途径供能，如剧烈运动，心肺患疾等等。（4）糖酵解途径与糖的其他途径密切相关。24在糖酵解过程中，NAD的再生是怎样实现的答酵解途径中唯一的氧化反应是3磷酸甘油醛脱氢生成1，3二磷酸甘油酸。反应中脱下的氢还原NAD生成NADHH，后者则作为乳酸脱氢酶的辅酶参与催化丙酮酸还原为乳酸的反应。在此反应中，NADHH被氧化脱氢为NAD，NAD又可参加3磷酸甘油醛脱氢酶催化的反应再接受氢，使糖酵解可以继续下去。25柠檬酸循环的生理意义。答（1）柠檬酸循环主要的功能就是供能。柠檬酸循环是葡萄糖生成ATP的主要途径。一分子葡萄糖经柠檬酸循环产能比糖酵解途径要多的多，是机体内主要的供能方式。（2）柠檬酸循环不仅是脂肪和氨基酸在体内彻底氧化分解的共同途径，还是糖、脂肪、蛋白质及其它有机物质互变、联系的枢纽。VV21（3）柠檬酸循环中的许多中间代谢产物可以转变为其它物质。如酮戊二酸和草酰乙酸可以氨基化为谷氨酸和天冬氨酸；琥珀酰COA是卟啉分子中碳原子的主要来源等等。26磷酸戊糖途径的生理意义。答（1）NADPH是细胞中易于利用的还原能力，但它不被呼吸链氧化产生ATP，而是在还原性的生物合成中作氢和电子的供体。体内多种物质生物合成均需NADPH作供氢体，如脂肪酸、胆固醇等的生物合成。作为供氢体，NADPH还参加体内多种氧化还原反应，如肝脏生物转化反应，激素、药物和毒物的羟化反应等等。另外，NADPH还可维持红细胞内还原型谷胱甘肽的含量，对保证红细胞的正常功能有重要作用。GSSG（氧化型谷胱甘肽）NADPHH2GSH（还原型谷胱甘肽）NADP（2）5磷酸核糖是生物体合成核苷酸和核酸（DNA和RNA）的原料。可以说，磷酸戊糖途径将糖代谢与核苷酸代谢联系。27糖异生的生理意义。答葡萄糖异生最重要的生理意义是在体内葡萄糖来源不足时，利用非糖物质转变为葡萄糖，以维持血糖浓度的相对恒定。葡萄糖异生的另一重要作用就是有利于乳酸的利用。28乳酸循环的基本过程。答乳酸是糖酵解代谢的终产物，如在体内大量积累会产生毒害作用。机体缺氧或剧烈运动时产生的大量乳酸，通过葡萄糖异生作用可被再利用。肌肉收缩时产生大量的乳酸，乳酸经血液运到肝脏，通过糖异生作用合成糖原或葡萄糖，来补充血糖，血糖可再被肌肉利用，这种乳酸、葡萄糖在肝脏和肌肉组织的互变循环就称为乳酸循环。29糖原合成的过程（结合反应的关键酶）。答糖原的合成包括4个步骤（1）葡萄糖被ATP磷酸化为6磷酸葡萄糖；（2）6磷酸葡萄糖转变为1磷酸葡萄糖；（3）1磷酸葡萄糖生成UDP葡萄糖；（4）糖原的生成。（具体反应过程和酶略）。30糖原分解的过程（结合反应的关键酶）。答首先，磷酸化酶催化糖原磷酸解，产生1磷酸葡萄糖。从糖原非还原性末端开始，依次移去葡萄糖，但到距分枝点还剩4个葡萄糖残基时，此酶失去作用。此时，转移酶将3个为一组葡萄糖残基从外面的分枝转移至靠近糖原核心的分枝上。余下的一个以1，6糖苷键连接的葡萄糖，在脱枝酶的催化下，水解生成游离的葡萄糖。这样，在磷酸化酶、转移酶和脱枝酶的配合作用下，糖原分子由原来的分枝结构逐渐转变为线型结构，分枝逐步减少，最后分解为1磷酸葡萄糖和少量游离的葡萄糖。31以磷酸化酶的调节为例，说明酶的级联机制。答磷酸化酶B转变为A型需要磷酸化酶激酶的催化，使磷酸化酶B每个亚基的一个丝氨酸残基发生磷酸化；然而，磷酸化酶激酶只有在一种蛋白激酶催化下，经磷酸化后才从无活性变为有活性；不仅如此，蛋白激酶又只有与CAMP（环腺苷酸）结合后，才会引起变构从无活性变为有活性；而CAMP则由与细胞质膜相结合的一种腺苷酸环化酶催化ATP生成；但腺苷酸环化酶又只有在激素（如肾上腺素）的作用下才能活化。由此可见，这里形成了一个酶促酶的级联式机制。32在体内ATP有哪些生理作用答ATP在体内有许多重要的生理作用，概括如下（1）是机体能量的暂时贮存形式的来源在生物氧化中，ADP能将呼吸链上电子传递过程中所释放的电化学能以磷酸化生成ATP的方式贮存起来，因此ATP是生物氧化中能量的暂时贮存形式。（2）是机体其它能量形式的来源ATP分子内所含有的高能键可转化成其它能量形式，以维持机体的正常生理机能，例如可转化成机械能、生物电能、热能、渗透能化学合成能等。体内某些合成反应不一定都直接利用ATP供能，而以其他三磷酸核苷作为能量的直接来源。如糖原合成需UTP供能。这些三磷酸核苷分子中的高能磷酸键并不是在生物氧化过程中直接生成的，而是来源于ATP。（3）可生成CAMP参与激素作用ATP在细胞膜上的腺苷酸环化酶催化下，可生成CAMP，作为许多肽类激素在细胞内体现生理效应的第二信使。33生物体内有哪些重要的高能化合物答生物体内除ATP外还有一些化合物也有很高的转移磷酸基的潜势。如磷酸烯醇式丙酮酸、乙酰基磷酸、磷酸肌酸、焦磷酸等的磷酸基转移潜势比ATP高。意味着它们能将磷酸基转移给ADP而生成ATP。糖降解中许多产物都如此。34何谓呼吸链答线粒体内膜的最基本的功能是将代谢物脱下的成对氢原子或电子通过多种酶或辅酶所组成的连锁反应的逐步传递，最终与氧结合成水。这种由递氢体和递电子体按一定顺序构成的传递体系称为呼吸链或电子传递链。从线粒体呼吸酶集合体分离得到4个复合体和2个单独的成分。NADHQ还原酶、琥珀酸Q还原酶、辅酶Q、QH2细胞色素C还原酶、细胞色素C、细胞色素C氧化酶。35化学渗透假说。答化学渗透假说的解释电子沿呼吸链传递时，把H由线粒体的间基（基质）穿过内膜泵到线粒体内膜和外膜之间的膜间腔中，因而使膜间腔中的H浓度高于间基中的H浓度，于是产生了膜电势，线粒体的内膜外侧为正、内侧为负，就是说，质子（H）跨越线粒体内膜运动时，已经形成贮藏能量的质子梯度，即电化学质子梯度（包括膜两侧的H梯度和膜两侧的电势梯度。正是由这种电化学质子梯度推动H由膜间又穿过内膜上的ATP酶复合体返回到间质（基质）中。此时发生ATP酶催化ADP磷酸化为ATP的反应。36常见的呼吸链电子传递抑制剂有哪些它们的作用机制是什么答（1）鱼藤酮、阿米妥、以及杀粉蝶菌素A，它们的作用是阻断电子由NADH向辅酶Q的传递。鱼藤酮能和NADH脱氢酶牢固结合，因而能阻断呼吸链的电子传递。鱼藤酮对黄素蛋白不起作用，所以鱼藤酮可以用来鉴别NADH呼吸链与FADH2呼吸链。阿米妥的作用与鱼藤酮相似，但作用较弱，可用作麻醉药。杀粉蝶菌素A是辅酶Q的结构类似物，由此可以与辅酶Q相竞争，从而抑制电子传递。（2）抗酶素A是从链霉素分离出来的抗菌素，它抑制电子从细胞色素B到细胞色素C1的传递作用。（3）氰化物、一氧化碳、叠氮化合物及硫化氢可以阻断电子由细胞色素AA3向氧的传递作用，这也就是氰化物及一氧化碳中毒的原因。37何谓氧化磷酸化作用NADH呼吸链中有几个氧化磷酸化偶联部位答在线粒体内伴随着电子在呼吸链传递过程中所发生的ADP磷酸化成ATP的过程称为氧化磷酸化作用。在NADH呼吸链有三个偶联部位，第一个偶联部位是在NADHCOQ之间，第二个偶联部位是在细胞色素B到细胞色素C1之间，第三个偶联部位是在细胞色素AA3O2之间。38NADH和FADH2电子传递链的过程及其关键酶。答NADH呼吸链QNADHQFESFM2FNFESNADH2CYTC3CYTC132FES2CYTB3T32TC1TQH2CQH2FADH2电子传递链电子的传递是由FADH2传给铁硫中心，然后再传给辅酶Q，由辅酶Q到O2之间的电子传递与NADH呼吸链完全相同。2CUA3YTCYTCCCOQ10FADFESQCYTBFESFMNCQHNADHADH1O239脂类的生理功能。答（1）脂肪是动物机体用以贮存能量的主要形式。（2）脂肪可以为机体提供物理保护。（3）磷脂、糖脂和胆固醇是构成组织细胞的膜系统的主要成分。（4）类脂还能转变为多种生理活性分子。性激素、肾上腺皮质激素、维生素D3和促进脂类消化吸收的胆汁酸，可以由胆固醇衍生而来。磷脂的代谢中间物，如甘油二酯、肌醇磷酸作为信号分子参与细胞代谢的调节过程。（5）脂类代谢的中间产物异戊烯衍生物可转变成维生素A、E、K及植物次生物质如橡胶，桉树油等。由此可见，脂类具有多方面的功能，是动物体内不可缺乏的物质。40酮体的生理意义。答酮体是脂肪酸在肝脏中氧化分解时产生的正常中间代谢物，是肝脏输出能源的一种形式，与脂肪酸相比酮体能更为有效地代替葡萄糖。（1）当动物机体缺少葡萄糖时，须动员脂肪供应能量，但肌肉组织对脂肪酸只有有限的利用能力，于是可以优先利用酮体以节约葡萄糖，从而满足如大脑等组织对葡萄糖的需要。C2CYTC322CU331CYTATCYTAH2O2TT32（2）大脑，不能利用脂肪酸，但能利用显著量的酮体。特别在饥饿时，人的大脑可利用酮体代替其所需葡萄糖量的约25左右。酮体是小分子，溶于水，能通过肌肉毛细血管壁和血脑屏障，因此可以成为适合于肌肉和脑组织利用的能源物质。41脂肪组织中脂肪的合成与分解的调节。答脂肪组织中同时进行的脂解和酯化并不是简单的可逆过程，而是用以调控脂肪酸动员或贮存。当葡萄糖供应不足而血糖降低时，葡萄糖进入脂肪细胞的速度降低，这将使酵解速度减慢，因而降低磷酸甘油的产量，于是脂肪酸的酯化作用也减弱。此时，脂肪动员释入血浆中的脂肪酸增加。反之，当血糖水平升高，摄入脂肪组织的葡萄糖增加时，葡萄糖降解后产生的磷酸甘油也较多，于是酯化作用增强，促进脂肪的沉积，降低了脂肪动员和游离脂肪酸释放进入血浆的速度。42肌肉组织利用动员的脂肪酸以节约糖的机制。答肌肉组织利用动员的脂肪酸以节约糖的机制是，当肌肉以脂肪酸为燃料氧化供能时，抑制了葡萄糖进入肌细胞和酵解作用。脂肪酸氧化增加了细胞中柠檬酸的浓度，柠檬酸可以通过抑制磷酸果糖激酶以减慢酵解过程。43肝脏对于脂肪代谢的调节作用。答肝脏的调控机制在于不断地探测着门静脉中血糖的含量，糖原的贮存量，以及酵解和糖异生之间的平衡，最终依据机体的需求决定脂肪酸代谢分支点上的中间产物的去向。脂肪酸在肝脏中的代谢有三个重要的分支点（1）脂酰COA。肝脏可以根据机体的能源供应状况，或者使脂酰COA在胞液中再酯化生成甘油三酯，再以极低密度脂蛋白（VLDL）的形式释放入血液，送回到脂肪组织中去贮存，或者转入线粒体进行氧化为机体供能。（2）氧化的产物乙酰COA。乙酰COA既可以直接进入三羧酸循环进一步分解，也可以转变成酮体以提高其在肝外组织中的利用率。（3）柠檬酸。柠檬酸是脂肪酸在肝中代谢的，也是三羧酸循环的第一个代谢中间物。它或者通过循环被进一步降解，或者经由柠檬酸/丙酮酸途径转入胞液再产生乙酰COA，用以脂肪酸和胆固醇的合成。肝脏可以决定脂肪酸分解代谢过程中的各级代谢中间物在何种生理状态下该往何处去，而不做无效和无用的工作。从这个意义上说，肝脏是调控脂肪酸代谢去向最理想的器官。44血浆脂蛋白有哪两种分类各种血浆脂蛋白的功能有什么特点答（1）利用醋酸纤维素膜，琼脂糖或聚丙烯酰胺凝胶作为电泳支持物，血浆脂蛋白在电场中可按其表面所带电荷不同，以不同的速度泳动。电泳结果分出四种脂蛋白，由乳糜微粒起，、前和脂蛋白的泳动速度依次增加。乳糜微粒在电泳结束时基本仍在原点不动。（2）由于各种脂蛋白所含脂质与蛋白质量的差异，利用密度梯度超速离心技术，也可以把血浆脂蛋白根据其密度由小至大分为乳糜微粒（CM）、极低密度脂蛋白（VLDL）、低密度脂蛋白（LDL）和高密度脂蛋白（HDL）四类。CM是运输外源甘油三酯和胆固醇酯的脂蛋白形式。VLDL的功能与CM相似，是把内源的，即肝内合成的甘油三酯、磷脂、胆固醇与APOB100、E等载脂蛋白结合形成脂蛋白，运到肝外组织去贮存或利用。LDL是由VLDL转变来的。LDL富含胆固醇酯，因此它是向组织转运肝脏合成的内源胆固醇的主要形式。HDL负责把胆固醇运回肝脏代谢转变。45胆固醇在动物体内有哪些生物转变答（1）血中胆固醇的一部分运送到组织，构成细胞膜的组成成分。（2）胆固醇可以经修饰后转变为7脱氢胆固醇，后者在紫外线照射下，在动物皮下转变为维生素D3。（3）机体合成的约2/5的胆固醇在肝实质细胞中经羧化酶作用转化为胆酸和脱氧胆酸。（4）胆固醇是肾上腺皮质、睾丸和卵巢等内分泌腺合成类固醇激素的原料。46脂肪分解产生的甘油的代谢去向。答脂肪动员的结果使贮存在脂肪细胞中的甘油三酯分解成游离脂肪酸和甘油，然后释放进入血液。脂肪组织中缺乏甘油激酶活性，不能使甘油分解，因此溶于水的甘油直接经血液运送至肝、肾、肠等组织，主要在肝中甘油激酶的催化下，转变为磷酸甘油，然后脱氢生成磷酸二羟丙酮，后者循糖的分解途径进一步代谢或者进入糖的异生途径转变为葡萄糖或糖原。47反刍动物丙酸代谢的意义。答反刍动物体内的葡萄糖，约有50来自丙酸的异生作用，其余的大部分来自氨基酸。可见丙酸代谢对于反刍动物是非常重要的。丙酸代谢中还需要维生素B12，因此反刍动物对这种维生素的需要量比其他动物大，不过瘤胃中的微生物能够合成并提供足量的维生素B12。48蛋白质在动物体中有何生物学功能。答（1）维持组织细胞的生长、修补和更新；（2）转变为生理活性分子；（3）氧化供能。49动物体内氨的来源、转运和去路。答氨的来源（1）氨基酸及胺的脱氨基作用；（2）嘌呤、嘧啶等含氮物的的分解；（3）可由消化道吸收一些氨，即肠内氨基酸在肠道细菌作用下产生的氨和肠道尿素经肠道细菌尿素酶水解产生的氨；（4）肾小管上皮细胞分泌的氨，主要是谷氨酰胺水解产生的。氨的去路（1）合成某些非必需氨基酸，并参与嘌呤、嘧啶等重要含氮化合物的合成；（2）可以在动物体内形成无毒的谷氨酰胺；（3）形成血氨；（4）通过转变成尿酸（禽类）、尿素（哺乳动物）排出体外。50氨基酸脱氨基后生成的酮酸的代谢去向。答酮酸的具体代谢有三种去路（1）氨基化；（2）转变成糖和脂类；（3）氧化供能。51氨基酸的代谢去向有哪些答（1）变成蛋白质和多肽。（2）转变成多种含氮生理活性物质，如嘌呤、嘧啶、卟啉和儿茶酚胺类激素等。（3）进入代谢途径，大多数氨基酸脱去氨基生成氨和酮酸，氨可转变成尿素、尿酸排出体外，而生成的酮酸则可以再转变为氨基酸，或是彻底分解为二氧化碳和水并释放能量，或是转变为糖或脂肪作为能量的储备。52动物体内可生成游离氨的氨基酸脱氨方式有哪些各有何特点答（1）氧化脱氨基作用动物体只有L谷氨酸脱氢酶催化反应，其它D氨基酸氧化酶，L氨基酸氧化酶的作用不大。（2）联合脱氨基作用转氨基作用和L谷氨酸氧化脱氨基同时作用，是肝脏等器官的主要作用方式。（3）嘌呤核苷酸循环骨骼肌和心肌的作用方式，因骨骼肌缺乏L谷氨酸脱氢酶，而腺苷酸脱氨酶活性高，催化氨基酸脱氨基反应。53天冬氨酸在尿素循环中的作用。答天冬氨酸在尿素循环中起了氨基供给体的作用。天冬氨酸可由草酰乙酸与谷氨酸经转氨基作用生成，尿素循环中精氨代琥珀酸裂解产生的延胡索酸可以经过三羧酸循环转变为草酰乙酸，后者接受转氨基作用产生的氨基合成天冬氨酸，因此，通过天冬氨酸和延胡索酸使尿素循环与三羧酸循环联接在一起。54举出三种氨基酸脱羧基作用的产物，说明其生理功能答谷氨酸氨基丁酸（GABA）抑制性神经递质组氨酸组胺血管舒张剂，促胃液分泌色氨酸5羟色胺抑制性神经递质，缩血管精氨酸精胺、腐胺等促进细胞增殖等半胱氨酸牛磺酸形成牛磺胆汁酸，脂类消化55谷胱甘肽的分子组成及何生理机能答谷胱甘肽是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸所组成的三肽，它的生物合成不需要由RNA编码。还原型谷胱甘肽主要功能是保护含有功能巯基的酶和蛋白质不易被氧化，保持红细胞膜的完整性，防止亚铁血红蛋白氧化成高铁血红蛋白，还可以结合药物，毒物，促进它们的生物转化，消除过氧化物和自由基对细胞的损害作用。56DNA碱基当量定律。答在各种DNA中腺嘌呤与胸腺嘧啶的摩尔数相等，即AT，鸟嘌呤与胞嘧啶（包括5甲基胞嘧啶）的摩尔数相等，即GCM5C；因此嘌呤碱基的总摩尔数等于嘧啶碱基的总数，即AGTCM5C。这个碱基摩尔比例规律称为DNA的碱基当量定律。57什么是DNA热变性DNA热变性后有何特点TM值表示什么答将DNA的稀盐溶液加热到70100，几分钟后，双螺旋结构即发生破坏，氢键断裂，两条链彼此分开，形成无规则线团状，此过程就是DNA的热变性。DNA热变性后有很多特点如变性温度范围很窄；260NM的紫外吸收增加；粘度下降；生物活性丧失；比旋度下降等。TM值代表核酸的变性温度（熔解温度、熔点）。在数值上等于摩尔消光系数值（紫外吸收）达到最大变化值半数时所对应的温度。58DNA碱基组成特点。答DNA的碱基组成的特点（1）具有种的特异性；（2）没有器官和组织的特异性；（3）DNA的碱基组成符合碱基摩尔比例规律；（4）年龄、营养状况和环境的改变不影响DNA的碱基组成。59核酸的概念、分类、特点及功能。答核酸是生物体的基本组成物质，是重要的生物大分子，从高等的动、植物到简单的病毒都含有核酸。核酸可分为DNA和RNA两大类。DNA分子的特点为DNA分子能够自我复制，将遗传信息传递给子代；通过转录，再翻译，把DNA上的遗传信息经RNA传递到蛋白质结构上。它在生物的生长、发育、繁殖、遗传和变异等生物活动过程中都占有极其重要的地位。但最为重要的是在生物遗传中的作用。RNA在各种生物的细胞中，依不同的功能和性质，都含有三类主要的RNA信使RNA，核糖体RNA和转运RNA。他们都参与蛋白质的生物合成。近年来也有许多报道认为RNA具有催化活性。60DNA与RNA的一级结构有何异同答不同点DNA的一级结构中组成部分为脱氧核糖核苷酸，核苷酸残基的数目有几千至几万个；而RNA的组成成分是核糖核苷酸，核苷酸的数目仅有几十个到几千个。另外在DNA分子中AT，GC；而在RNA分子中A，。共同点它们都是以单核苷酸作为基本组成单位，核苷酸残基之间都是由35磷酸二酯键相连而成。61核酸的逐步水解过程。答若将核酸（DNA或RNA）逐步水解，则可生成多种中间产物。首先生成的是低聚（或称寡聚）核苷酸。低聚核苷酸为分子量较小的多核苷酸片段，一般由20个以下核苷酸组成，并可进一步水解生成核苷酸；核苷酸进一步水解生成核苷及磷酸；核苷水解后则生成戊糖和碱基。62DNA复制时，随后链复制的基本过程。答随后链是指以冈崎片段合成的子链。随后链的模板是通过聚合酶全酶二聚体的一亚基，形成一个环，使随后链的方向与另一个亚基中的先导链模板的方向相同。DNA聚合酶全酶合成先导链的同时也合成随后链。当大约1000个核苷酸加在随后链上之后，随后链的模板就离开，然后再形成一个新的环，引物酶再合成一段RNA引物，另一冈崎片段再开始合成，这样使两条链同时同方向合成。已合成的冈崎片段由DNA聚合酶I发挥5、3核酸外切活性从5端除去RNA引物，并用脱氧核苷酸填满形成的缺口，最后由DNA连接酶将各片段连接起来，形成完整的随后链。63DNA切除修复的基本过程。答切除修复发生在DNA复制之前，故称为复制前修复。它是一种多酶的催化过程，包括4个步骤，可以概括为切补切封。以胸腺嘧啶二聚体为例（1）由特异的内切核酸酶识别嘧啶二聚体，并在嘧啶二聚体前的糖磷酸骨架上切开一个裂口。裂口处有3OH和含有嘧啶二聚体的5端。（2）DNA聚合酶以3OH为引物，以另一条完好的互补链为模板进行修复，合成一段新片段。（3）嘧啶二聚体区被DNA聚合酶的53外切酶活性作用切除。（4）新合成的DNA片段和原存在的DNA部分由连接酶催化相连。在大肠杆菌中，修复时合成与切除均由DNA聚合酶I来完成。在真核细胞中DNA聚合酶没有外切酶活性，切除由另外的酶来完成。64DNA重组修复的基本过程。答重组修复是指复制后通过分子内重组或称为姐妹链交换，从完整的亲代链上把相应碱基顺序的片段移至子代链缺口处，使之成为完整的分子。亲链上的缺口由聚合酶I和连接酶填补完整。65DNASOS修复的基本过程。答SOS修复是指允许子链DNA复制合成时越过亲链上受损伤的片段而不形成缺口，这种修复以牺牲复制的忠实性为代价。SOS修复的详细机理还不十分清楚。66光修复的基本过程。答光修复也称光复活，它是由可见光（300400NM）激活光复活酶，该酶能分解胸腺嘧啶二聚体。已从细菌和动物的细胞中分裂出一种光复活酶。此酶与DNA形成的复合物以一种尚未了解的方式吸收光，并利用光能裂解二聚体中的环丁基的CC键，以达到复活胸腺嘧啶。哺乳动物和人体内缺乏此酶。67真核生物RNA转录生成后，是如何进行加工修饰的答真核生物的MRNA在5和3两个末端都要受到修饰，分别是加“帽子”和“尾巴”的修饰；真核生物MRNA前体物的剪切加工，包括内含子的剪除及留下的片段拼接成成熟MRNA等过程。真核生物所有的RRNA转录物都需要加工，过程与原核相似，即剪切5、3末端和切除转录物中不需要的区域。真核生物的TRNA也是一个大转录物（TRNA前体转录物），这些转录物可能含有一个或多个TRNA的顺序。成熟的TRNA也是在转录后经剪切加工而成。68蛋白质生物合成后的加工修饰方式有哪些答蛋白质加工包括修饰和折叠。蛋白质修饰包括N端修饰，多肽链的水解和切除，氨基酸侧链的修饰，糖基化修饰。69中心法则路线图。答DNARNA70结合锌指的结构，说明锌指的作用。答锌指基元是指在保守的半胱氨酸和组氨酸残基形成的四面体结构中镶着一个锌原子。本身由约23个氨基酸组成。在含锌指的蛋白中锌指通常是成串的重复排列。锌指间的联接物通常是78氨基酸，不同蛋白质的锌指数目不同。含有锌指的调控蛋白在与DNA结合时，是锌指的尖端进入到DNA的大沟或小沟，以识别它特异结合的DNA序列并与之结合。71结合亮氨酸拉链的结构，说明亮氨酸的作用。答亮氨酸拉链基元是在蛋白质的螺旋一侧集中了许多疏水氨基酸，一般约每7个氨基酸残基出现一个亮氨酸。即亮氨酸都出现在螺旋的疏水一侧，呈直线排列。当蛋白质蛋白质相互作用时亮氨酸残基是肩并肩地排列起来有如拉链，因而称为亮氨酸拉链。两个相互作用的两个螺旋还彼此缠绕在一起，形成螺旋的再螺旋。亮氨酸拉链区的氨基端还有约30个残基的碱性区（富含赖氨酸和精氨酸），作用是与DNA结合。两个亮氨酸拉链蛋白形成二聚体时构成Y字型，螺旋的再螺旋是Y字的干，碱性区成为臂。每个碱性区形成螺旋，并发生弯曲以便缠绕在DNA的大沟中。72表达载体具有哪些特点答表达载体是适于在受体细胞中表达外源基因的载体。保留了转化和感染活细胞的能力，又具有多处携带外源DNA的酶切位点，并含有特殊的筛选标记。可使外源基因复制、转录和翻译出基因的蛋白质产物。73摆动学说的主要内容。答密码子反密码子相互作用，首先要求前两个碱基对是标准型的碱基互补，以保证结合有最大限度的稳定性，第三个碱基则要求不那么严格，可以允许结构上有小小的波动（即摆动），并允许有某些特异的碱基参与。74SOUTHERN杂交的基本过程。答将混合在一起的限制性酶切DNA片段，用琼脂糖电泳分开，并变性为单链DNA，再转移到一张硝酸纤维素膜上。在膜上的这些DNA片段可以用32P标记的单链DNA探针杂交。再用放射自显影方法显示出与探针顺序互补的限制性酶切DNA片段的位置。用这个方法能很容易地将上百万片段