生物化学习题完整

1生物化学习题第一章蛋白质的结构与功能1单项选择题1在生理PH条件下,下列哪个氨基酸带正电荷A丙氨酸B酪氨酸C色氨酸D赖氨酸E异亮氨酸2下列氨基酸中哪一种是非必需氨基酸A亮氨酸B酪氨酸C赖氨酸D蛋氨酸E苏氨酸3下列关于蛋白质螺旋的叙述,哪一项是错误的A分子内氢键使它稳定B减少R团基间的相互作用可使它稳定C疏水键使它稳定D脯氨酸残基的存在可中断螺旋E它是一些蛋白质的二级结构4蛋白质含氮量平均约为A20B5C8D16E235组成蛋白质的20种氨酸酸中除哪一种外,其碳原子均为不对称碳原子A丙氨酸B异亮氨酸C脯氨酸D甘氨酸E组氨酸6维系蛋白质一级结构的化学键是A盐键B疏水键C氢键D二硫键E肽键7维系蛋白质分子中螺旋的化学键是A肽键B离子键C二硫键D氢键E疏水键8维系蛋白质三级结构稳定的最重要的键或作用力是A二硫键B盐键C氢键D范德瓦力E疏水键9含两个羧基的氨基酸是A色氨酸B酪氨酸C谷氨酸D赖氨酸E苏氨酸10蛋白质变性是由于A蛋白质一级结构的改变B蛋白质亚基的解聚C蛋白质空间构象的破坏D辅基的脱落E蛋白质水解11变性蛋白质的特点是A不易被胃蛋白酶水解B粘度下降C溶解度增加D颜色反应减弱E丧失原有的生物活性12处于等电点的蛋白质A分子表面净电荷为零B分子最不稳定，易变性C分子不易沉淀D易聚合成多聚体E易被蛋白酶水解13有一混合蛋白质溶液，各种蛋白质的PI分别为46，50，53，67，73，电泳时欲使其中四种泳向正极，缓冲液的PH应是多少A40B50C60D70E8014蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定A溶液PH值大于PIB溶液PH值小于PIC溶液PH值等于PID溶液PH值等于74E在水溶液中15血清白蛋白PI为47在下列哪种PH值溶液中带正电荷APH40BPH50CPH60DPH70EPH8016蛋白质变性不包括A氢键断裂B肽键断裂C疏水键断裂D盐键断裂E二硫键断裂17蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸A半胱氨酸B蛋氨酸C胱氨酸D丝氨酸E瓜氨酸（18）天然蛋白质分子量由多少种氨基酸组成A16种B20种C22种D32种E64种2（19）关于蛋白分子中的肽键，下列哪项叙述是错误的A肽键具有部分双键的性质B肽键及其相关的6个原子位于一个刚性平面C肽键是连接氨基酸的主键D与肽键相连的碳原子两侧的单键可以自由旋转E肽键可以自由旋转（20）蛋白质分子中螺旋构象的特点是A肽键平面呈螺旋状B多为左手螺旋C靠盐键离子键维持稳定D氢键方向与长轴垂直E一般为右手螺旋（21）下列哪种结构不属于蛋白质的二级结构A螺旋B折叠C转角D无规卷曲E右手双螺旋（22）具有四级结构的蛋白质的特征是A分子中必定含有辅基B每条多肽链都具有完整的生物学活性C由两条或两条以上具有完整三级结构的多肽链借次级键缔合而成D四级结构的稳定性由肽键维持E蛋白质必定经过合成后修饰（23）蛋白质变性是由于A氨基酸的组成改变B氨基酸的排列顺序改变C肽键的断裂D蛋白质空间结构被破坏E蛋白质分子的表面电荷及水化膜破坏（24）有关分子伴侣的叙述正确的是A可以促进肽链的正确折叠B可以维持蛋白质的空间构象C在二硫键的正确配对中不起作用D在亚基聚合时发挥重要作用E可以促进蛋白质的变性（25）关于肽键与肽，正确的是A、肽键具有部分双键性质B、是核酸分子中的基本结构键C、含三个肽键的肽称为三肽D、多肽经水解下来的氨基酸称氨基酸残基E、蛋白质的肽键也称为寡肽链（26）蛋白质的四级结构是指A、氨基酸排列顺序B、肽链局部的原子排布C、整条肽链所有原子的空间排布D、各亚基之间的空间关系E、没有活性的结构（27）蛋白质溶液的稳定因素是A、溶液的粘度大B、分子表面的疏水基团相互排斥C、分子表面的水化膜D、蛋白质溶液属于真溶液E、以上都不是2多项选择题1关于蛋白质肽键的叙述,正确的是A肽键具有部分双键的性质B肽键较一般CN单键短C与肽键相连的氢原子和氧原子呈反式结构D肽键可自由旋转2妨碍蛋白质形成螺旋的因素有A脯氨酸的存在BR基团大的氨基酸残基相邻存在C酸性氨基酸的相邻存在D碱性氨基酸的相邻存在3蛋白质变性后A肽键断裂B分子内部疏水基团暴露C一级结构改变D空间结构改变4下列氨基酸哪些具有疏水侧链A异亮氨酸B蛋氨酸C脯氨酸D苯丙氨酸5关于蛋白质的组成正确的有A由C,H,O,N等多种元素组成B含氮量约为16C可水解成肽或氨基酸D由氨基酸组成6下列哪些氨基酸具有亲水侧链A苏氨酸B丝氨酸C谷氨酸D亮氨酸37蛋白质变性时A分子量发生改变B溶解度降低C溶液的粘度降低D只有高级结构受破坏,一级结构无改变8蛋白质在电场中的泳动方向取决于A蛋白质的分子量B蛋白质分子所带的净电荷C蛋白质所在溶液的温度D蛋白质所在溶液的PH值9组成人体蛋白质的氨基酸A都是氨基酸B都是氨基酸C除甘氨酸外都是L系氨基酸D除甘氨酸外都是D系氨基酸10下列哪些是碱性氨基酸A组氨酸B蛋氨酸C精氨酸D赖氨酸11关于肽键与肽的下列描述，哪些是正确的A肽键具有部分双键性质B是核酸分子中的基本结构键C含两个肽键的肽称三肽D肽链水解下来的氨基酸称氨基酸残基12变性蛋白质的特性有A溶解度显著下降B生物学活性丧失C易被蛋白酶水解D凝固或沉淀3名词解释1肽键蛋白质中前一氨基酸的羧基与后一氨基酸的氨基脱水形成的酰胺键。2多肽链由许多氨基酸借肽键连接而形成的链状化合物。3肽键平面肽键中的CN键具有部分双键的性质，不能旋转，因此，肽键中的C、O、N、H四个原子处于一个平面上，称为肽键平面。4蛋白质分子的一级结构蛋白质分子的一级结构是指构成蛋白质分子的氨基酸在多肽链中的排列顺序和连接方式。5亚基在蛋白质分子的四级结构中，每一个具有三级结构的多肽链单位，称为亚基。6蛋白质的等电点在某PH溶液中，蛋白质分子可游离成正电荷和负电荷相等的兼性离子，即蛋白质分子的净电荷等于零，此时溶液的PH值称为该蛋白质的等电点。蛋白质变性在某些理化因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物学活性的丧失的现象。协同效应一个亚基与其配体结合后，能影响另一亚基与配体结合的能力。正、负如血红素与氧结合后，铁原子就能进入卟啉环的小孔中，继而引起肽链位置的变动。变构效应蛋白质分子因与某种小分子物质（效应剂）相互作用而致构象发生改变，从而改变其活性的现象。分子伴侣分子伴侣是细胞中一类保守蛋白质，可识别肽链的非天然构象，促进各功能域和整体蛋白质的正确折叠。细胞至少有两种分子伴侣家族热休克蛋白和伴侣素。4填空题1多肽链是由许多氨基酸借（肽）键连接而成的链状化合物多肽链中每一个氨基酸单位称为（氨基酸残基）多肽链有两端,即（N端）和（C端）。2不同的氨基酸侧链具有不同的功能基团,如丝氨酸残基的（羟基,半胱氨酸残基上的（巯）基,谷氨酸残基上的（羧）基,赖氨酸残基上的（氨）基等。3维系蛋白质空间结构的键或作用力主要有（氢键）,（盐键）,（疏水键）,（二硫键）和（范德华氏力）。4常见的蛋白质沉淀剂有（中性盐）、（有机溶剂）、（重金属盐）、（有机酸）等。5蛋白质按其组成可分为两大类,即（单纯蛋白质）和（结合蛋白质）。6使蛋白质成为稳定的亲水胶体,有两种因素,即（颗粒表面的水化膜）和（颗粒表面的相同电荷）。5问答题41用凯氏定氮法测得01G大豆中氮含量为44MG,试计算100G大豆中含多少克蛋白质1克大豆中氮含量为44MG/01G44MG/1G0044G/1G,100G大豆含蛋白质量为0044100625275G。2氨基酸侧链上可解离的功能基团有哪些试举列说明之不同的氨基酸侧链上具有不同的功能基团，如丝氨酸和苏氨酸残基上有羟基，半胱氨酸残基上有巯基，谷氨酸和天冬氨酸残基上有羧基，赖氨酸残基上有氨基，精氨酸残基上有胍基，酪氨酸残基上有酚基等。3简述蛋白质的一级,二级,三级和四级结构蛋白质分子的一级结构指构成蛋白质分子的氨基酸在多肽链中的排列顺序和连接方式。蛋白质分子的二级结构是指蛋白质多肽链主链原子的局部空间排列。多肽链在二结构的基础上进一步卷曲折叠，形成具有一定规律性的三维空间结构，即为蛋白质的三级结构。由两条或两条以上独立存在并具有三级结构的多肽链借次级键缔合而成的空间结构，称为蛋白质的四级结构。4使蛋白质沉淀的方法有哪些简述之使蛋白质沉淀的方法主要有四种透析及超滤法；丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀；电泳；层析；超速离心。5何谓蛋白质的变性作用有何实用意义蛋白质的变性作用是指蛋白质在某些理化因素的作用下，其空间结构发生改变不改变其一级结构，因而失去天然蛋白质的特性，这种现象称为蛋白质的变性作用。实用意义利用变性原理，如用酒精，加热和紫外线消毒灭菌，用热凝固法检查尿蛋白等；防止蛋白质变性，如制备或保存酶、疫苗、免疫血清等蛋白质制剂时，应选择适当条件，防止其变性失活。6写出蛋白质分子内的主键和次级键,简述其作用蛋白质分子内的主键是肽键。次级键主要有氢键、盐键离子键，疏水键，还有范德华氏力。有的蛋白质分子内还有二硫键，二硫键对维持空间结构也有重要作用。维持蛋白质分子一级结构的是肽键，还有二硫键。维持二级结构的次级键主要是氢键，维持三级结构的次级键主要是疏水键，维持四级结构的主要是氢键和盐键。7什么是蛋白质的两性电离某蛋白质的PI5,现在PH86的环境中,该蛋白质带什么电荷在电场中向哪极移动蛋白质是两性电解质，分子中即有能游离成正离子的基团，又有能游离成负离子的基团，所以蛋白质是两性电解质。某蛋白质PI5,在PH86环境中带负电荷，向正极移动。举例说明一级结构、空间构象与功能的关系。一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。一级结构相似结构表现相似的功能，催产素和抗利尿素只有两个氨基酸不同，其余的七个是相同的，所以催产素和抗利尿素有相似的功能。由于两个氨基酸不同，也说明一级结构不同功能不同。蛋白质分子空间构象与功能的关系十分密切。蛋白质分子空间构象是功能的基础。蛋白质分子空间构象改变，功能也随着改变，如核糖核酸酶的变性后肽链松散活性丧失，去除变性剂后天然构象恢复活性恢复。谷胱甘肽（GSH）的组成与功能答GSH是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂，具有以下有一些功能解毒；保护蛋白质的HS免遭氧化；还原细胞内产生的H2O2。（10）什么是朊病毒，它是如何传染和致病的1997年，诺贝尔生理医学奖授予了美国生物化学家斯坦利普鲁辛纳（STANLEYBPPRUSINER），因为他发现了一种新型的生物朊病毒（PIRON）。朊病毒本质上是具有感染性的蛋白质。普鲁辛纳将此种蛋白质单体称为朊病毒蛋白（PRP）。5对于人类而言，朊病毒病的传染有两种方式。其一为遗传性的，即人家族性朊病毒传染；其二为医源性的，如角膜移植、脑电图电极的植入、不慎使用污染的外科器械以及注射取自人垂体的生长激素等。人的朊病毒病已发现有4种库鲁病（KURMM）、克雅氏综合症（CJD）、格斯特曼综合症（GSS）及致死性家庭性失眠症（FFI）。临床变化都局限于人和动物的中枢神经系统。1982年普鲁宰纳提出了朊病毒致病的“蛋白质构象致病假说”，以后魏斯曼等人对其逐步完善。其要点如下朊病毒蛋白有两种构象细胞型（正常型PRPC）和搔痒型（致病型PRPSC）。两者的主要区别在于其空间构象上的差异。PRPC仅存在A螺旋，而PRPSC有多个折叠存在，后者溶解度低，且抗蛋白酶解；PRPSC可胁迫PRPC转化为PRPSC，实现自我复制，并产生病理效应；基因突变可导致细胞型PRPSC中的螺旋结构不稳定，至一定量时产生自发性转化，片层增加，最终变为PRPSC型，并通过多米诺效应倍增致病。（11）蛋白质四级结构形成的原理蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。四级结构形成主要是靠亚基之间疏水作用，其次是氢键和离子键。（12）哪些氨基酸会妨碍螺旋形成亮氨酸、谷氨酸和脯氨酸等对螺旋的形成有阻碍。（13）蛋白质变性、沉淀和凝固三者有何关系蛋白质的变性是指在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失；蛋白质沉淀是指在一定条件下，蛋白疏水侧链暴露在外，肽链融会相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出。变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。蛋白质的凝固作用是指蛋白质变性后的絮状物加热可变成比较坚固的凝块，此凝块不易再溶于强酸和强碱中。凝固是在变性的基础上发生的。（14）蛋白质变性后有哪些改变溶解度显著下降；生物学活性丧失；易被蛋白酶水解；凝固或沉淀。（15）简要说明蛋白质电泳法、透析法、超速离心法和盐析法的基本原理及应用。电泳法利用蛋白质分子大小不同、表面电荷不同，在电场中泳动速度不同，使其分离。透析高分子量蛋白质不能透过半透膜而与小分子物质分开。超离心法蛋白质分子量大小不同，沉降行为不同，在一定离心力作用下而分离。盐析法蛋白质溶液中加入大量中性盐，使蛋白质脱水，并减少其表面电荷。使蛋白质沉淀。（16）简述蛋白质二级结构的构象类型,并描述蛋白质螺旋的结构特征。蛋白质二级结构的构象类型有螺旋、折叠、转角和无规卷曲。1）在螺旋结构中多肽键的主链围绕中心轴是有规律的螺旋式上升，螺旋的走向为顺时钟方向即右手螺旋，其氨基酸恻链伸向螺旋外侧。2）每36个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距为054NM。3）螺旋的每个肽键NH和第四个肽键的羰基氧形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平行。肽链中的全部肽键都可形成氢键以稳固螺旋结构。（17）蛋白质的基本组成单位是什么其结构特征是什么20种L氨基酸。结构特征是具两性、不对称性（GLY除外）第二章核酸的化学结构与功能1单项选择题1构成核酸的基本单位是A核苷B磷酸戊糖C核苷酸D多核苷酸E脱氧核苷2下列哪一种碱基存在于RNA不存在于DNA中ACBGCADUET3RNA和DNA彻底水解后的产物A碱基不同,核糖相同B碱基不同,核糖不同C碱基相同,核糖不同6D核糖不同,部分碱基不同E完全不同4稀有碱基在哪类核酸中多见ARRNABMRNACTRNAD核仁DNAE线粒体DNA5RNA的核苷酸之间由哪种键相连接A磷酸酯键B疏水键C糖苷键D磷酸二酯键E氢键6决定TRNA携带氨基酸特异性的关键部位是ACCA末端BTC环CDHU环D附加叉E反密码环7绝大多数真核生物MRNA5末端有APOLYAB帽子结构C起始密码D终止密码EPRIBNOW盒8DNA的二级结构是A螺旋B转角C折叠D超螺旋结构E双螺旋结构9DNA的超螺旋结构是A二级结构的一种形式B三级结构C一级结构D四级结构E无定型结构10核酸的紫外吸收特性来自A核糖B脱氧核糖C嘌呤嘧啶碱基D磷酸二酯键E磷酸核糖11TRNA氨基酸臂的特点是A5末端有羟基B3末端有CCAOH结构C3末端有磷酸D由九个碱基对组成E富含腺嘌呤12有一DNA双链，已知其中一股单链A30，G24，其互补链的碱基组成应为AGCTA302446B243046C463024D462430E2026243013DNA的TM值A只与DNA链的长短有直接关系B与GC碱基对含量成正比C与AT碱基对含量成正比D与碱基组成无关E所有真核生物TM值都一样14下列是几种DNA分子的碱基组成比例，哪一种DNA的TM值最高AAT15BGC25CGC40DAT80EGC3515真核生物的MRNAA在胞质内合成和发挥其功能B帽子结构是一系列的腺苷酸C有帽子结构和多聚A的尾巴DMRNA因能携带遗传信息，所以可以长期存在EMRNA的前身是RRNA16下列关于核酸分子杂交的叙述哪一项是错误的A不同来源的两条单链DNA，只要他们有大致相同的互补碱基顺序，它们就可以结合形成新的杂交DNA双螺旋BDNA单链也可与相同或几乎相同的互补碱基RNA链杂交形成双螺旋CRNA链可与其编码的多肽链结合形成杂交分子D杂交技术可用于核酸结构与功能的研究E杂交技术可用于基因工程的研究17在DNA的双螺旋模型中A两条多核苷酸链完全相同B一条链是左手螺旋，另一条是右手螺旋CAG/CT的比值为1DAT/GC的比值为17E两条链的碱基之间以共价键结合18关于DNA热变性的叙述，哪一项是错误的A核苷酸之间的磷酸二酯键断裂B在260NM处光吸收增加C二条链之间氢键断裂DDNA粘度下降E浮力密度升高19DNA携带生物遗传信息这一事实意味着A不论哪一物种碱基组成均应相同B病毒的侵染是靠蛋白质转移至宿主细胞来实现的C同一生物不同组织的DNA，其碱基组成相同DDNA碱基组成随机体年龄及营养状况而改变EDNA以小环状结构存在20核酸变性后可发生哪种效应A减色效应B增色效应C失去对紫外线的吸收能力D最大吸收峰波长发生转移E溶液粘度增加21核酸分子中储存、传递遗传信息的关键部分是A核苷B碱基序列C磷酸戊糖D磷酸二酯键E戊糖磷酸骨架22关于TRNA的叙述哪一项是错误的ATRNA二级结构呈三叶单形BTRNA分子中含有稀有碱基CTRNA的二级结构有二氢尿嘧啶环D反密码环是有CCA三个碱基组成反密码子ETRNA分子中有一个额外环23下列关于双链DNA碱基含量关系，哪个是错误的AATGCBAGCTCATGCDACGTEA/TG/C24某DNA分子中腺嘌呤的含量为15，则胞嘧啶的含量应为A15B30C40D35E7（25）遗传物质一般储存在A核糖核酸B脱氧核糖核酸C组蛋白D核蛋白E非组蛋白（26）碱基能较强吸收A可见光B540NM波长的光C280NM的紫外光D红外光E260NM的紫外光（27）核酸中核苷酸的连接方式为A2，3磷酸二酯键B3，5磷酸二酯键C2，5磷酸二酯键D糖苷键E肽键28双链DNA分子中，如果A的含量为20，则T的含量为A20B30C40D50E6029WATSONCRICK的DNA结构模型A是三链结构B双股链的走向是反向平行的C嘌呤和嘌呤配对，嘧啶和嘧啶配对D碱基之间共价结合E磷酸戊糖主链位于螺旋内侧30维持DNA双螺旋结构横向稳定的主要作用力是A盐键B疏水键C氢键D碱基堆积力E共价键31核小体串珠状结构的珠状核心蛋白质是AH2A、H2B、H3、H各一分子BH2A、H2B、H3、H4各二分子CH1组蛋白与140145碱基对DNAD非组蛋白EH2A、H2B、H3、H4各四分子32密码子存在于ADNABRRNACMRNADHNRNAETRNA33DNA变性时发生的变化A两条单链形成右手双螺旋B高色效应C低色效应D共价键断裂E形成超螺旋（34）DNA变性时发生的变化是8A、磷酸二酯键断裂B、糖苷键断裂C、碱基水解D、氢键断裂E、DNA分子与蛋白质间的疏水键断裂2多项选择题1哪些碱基对会出现在DNA中AATBUACGCDGA2DNA双螺旋结构的特点是A一个双链结构BATGC配对C碱基之间共价键结合DDNA双链走向是反向平行的3核酸对紫外光的吸收A其最大吸收峰在260NMB其最大吸收峰在200NMC利用此性质可进行核酸的定性及定量分析D其最大吸收峰在380NM4DNAA是脱氧核糖核酸B主要分布在胞核中C是遗传的物质基础D富含尿嘧啶核苷酸5RNAA是核糖核酸B主要分布在胞核中C主要分布在胞浆中D富含脱氧胸苷酸6RNA中所含的碱基通常有AA,GBT,CCU,CDU,T7DNA分子杂交的基础是ADNA变性后在一定条件下可复性BDNA粘度大CDNA的刚性与柔性DDNA变性双链解开,在一定条件下可重新缔合8DNA变性后A260NM处紫外吸收增加B旋光性下降C溶液粘度下降D糖苷键断裂9关于核酸和蛋白质的下述描写哪些是对的A均是大分子B都有各自的一、二、三级结构C加热均可引起变性D在适当的电场中可以泳动10维持DNA双螺旋结构稳定的因素有A核苷酸之间的磷酸二酯键B碱基堆积力C骨架上磷酸之间的负电相斥力D配对碱基之间的氢键3名词解释1核酸变性在某些理化因素的作用下，核酸双链间氢键断裂，双螺旋解开，变成无规则的线团，此种作用称核酸的变性。2DNA的复性作用变性的DNA在适当的条件下，两条彼此分开的多核苷酸链又可重新通过氢键连接，形成原来的双螺旋结构，并恢复其原有的理化性质，此即DNA的复性。3杂交两条不同来源的单链DNA，或一条单链DNA，一条RNA，只要它们有大部分互补的碱基顺序，也可以复性，形成一个杂合双链，此过程称杂交。4增色效应DNA变性时，A260值随着增高，这种现象叫增色效应。5解链温度在DNA热变性时，通常将DNA变性50时的温度叫解链温度用TM表示。6DNA的一级结构DNA的一级结构是指DNA链中，脱氧核糖核苷酸的组成，排列顺序和连接方式。4填空题1DNA分子是由两条脱氧多核苷酸链盘绕而成,而两条链通过碱基之间的（氢键）相连,碱基配对原则是（A）对（T）和（C）对（G）2真核生物MRNA的5帽子结构是（M7GPPP）,其3末端有（POLYA）结构3核酸是由许多（单核苷酸）通过（3，5磷酸二酯键）键连接起来的多核苷酸链,核酸分子完全水解可得到（碱基）,（戊糖）,（磷酸）4TRNA的二级结构为（三叶草）形结构，含有（氨基酸臂）,（二氢尿嘧啶环），（反密码环），9（TC环）和（额外环）。5组成DNA的基本单位是（DAMP）,（DGMP）,（DCMP）,（DTMP）6组成RNA的基本单位（AMP）,（GMP）,（CMP）,（UMP）7核酸分子中含有（嘌呤碱）和（嘧定碱）,所以对波长（260NM）有强烈吸收8因为核酸分子中含有（嘌呤）碱和（嘧啶）碱，而这两类物质又均具有（其轭双键）结构，故使核酸对（260NM）波长的紫外线有吸收作用。（9）真核生物染色体由（DNA）和（蛋白质）构成，其基本结构单位是（核小体）。10TRNA的氨基酸臂3末端最后三个碱基是（CCA），反密码环中间有三个相连的单核苷酸组成（反密码子），TRNA不同，（反密码子）也不同。5问答题1试述DNA双螺旋结构的要点DNA分子由两条反向平行的多核苷酸链组成，它们围绕同一个中心轴盘绕成右手螺旋。碱基位于双螺旋的内侧，两条多核苷酸链通过碱基间的氢键相连，A与T配对，其间形成两个氢键，G与C配对，其间形成三个氢键，AT，GC配对规律，称碱基互补原则。每个碱基对的两个碱基处于同一平面，此平面垂直于螺旋的中心轴，相邻的碱基平面间有范德华引力，氢键及范德华引力是维持DNA双螺旋稳定的主要因素。双螺旋的直径为237NM，螺距为354NM，每圈螺旋含105个碱基对，每一碱基平面间距离为034NM。2TRNA的二级结构有何特点TRNA的二级结构为三叶草型结构，含有氨基酸臂，其3末端为CCAOH是连接氨基酸的部位；双氢尿嘧啶环DHU，含有5，6双氢尿嘧啶；反密码环，此环顶部的三个碱基和MRNA上的密码子互补，构成反密码子；TC环，含有假尿嘧啶和胸腺嘧啶T；额外环。3RNA和DNA有何异同点化学组成DNA由腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶、胸腺嘧啶、D2脱氧核糖和磷酸组成，RNA由腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶、尿嘧啶、D2脱氧核糖和磷酸组成。结构上DNA分子由两条相互平行但走向相反的脱氧多核苷酸链组成，RNA是单链结构。功能上DNA的基本功能是以基因的形式荷载遗传信息，并作为基因复制和转录的模板。RNA主要与遗传信息的传递和表达有关。4酵母DNA按摩尔计含有328的胸腺嘧啶,求其他碱基的摩尔百分数。T328，则A328G172C1725依53顺序写出以下DNA片段复制的互补顺序AGATCAABTCGAACCACGCGTDTACCATECCTGCTA、TTGATCB、GTTCGAC、ACGCGTD、ATGGTAE、AGCAGG（6）影响DNA中TM值的因素有哪些影响DNA中TM值的因素主要有以下这些一定条件下核酸分子越长，TM值越大；DNA中G，C对含量高，则TM值高；溶液离子强度高，则TM值高。（7）变性DNA的特点变性DNA的特点主要有OD260增高；粘度下降；比旋度下降；浮力密度升高；酸碱滴定曲线改变；生物活性丧失。（8）MRNA、TRNA、RRNA三者各有什么不同从结构上看大多数真核MRNA的5末端均在转录后加上一个7甲基鸟苷，同时第一个核苷酸的C2也是甲基化，形成帽子结构M7GPPPNM，大多数真核MRNA的3末端有一个多聚腺苷酸POLYA结构，称为多聚A尾；TRNA的一级结构特点含1020稀有碱基，如DHU，3末端为CCAOH，5末端大多数为G，具有TYC。从功能上看MRNA的功能是把DNA所携带的遗传信息，按碱基互补配对原则，抄录并传送至核糖体，用以决定其合成蛋白质的氨基酸排列顺序；TRNA的功能是活化、搬运氨基酸到核糖体，参与蛋白质的翻译；RRNA的功能是参与组成核蛋白体，作为蛋白质生物合成的场所。（9）同样是双键，为什么AT配对的稳定性比AU配对要强10化学结构上DNADNA双链的结构，比DNARNA形成的杂化双链稳定。核酸的碱基之间形成配对不外三种，其稳定性是GCATAU。GC配对有3个氢键，是最稳定的。其他二种配对只有2个氢键，其中，AT配对只在DNA双链形成；而AU配对可在RNA分子或DNARNA杂化双链上形成，是三种碱基配对是稳定性最低的。虽然同是双键，AU之间形成的是特异、低键能的氢键连接。（10）为什么由30S的小亚基和50S的大亚基构成的核蛋白体是70S而不是80S或其他S是大分子物质在超速离心沉降中的一个物理学单位，可间接反映分子量的大小。分子的S数值越大，其分子量越大。但是S数值并不与分子量大小成正比例。（11）什么是增色效应DNA变性时为什么会产生增色效应增色效应是指DNA在紫外260NM处吸光值增加的现象，增色效应与DNA解链程度有一定的比例关系，是观察DNA是否发生变性的一个重要指标。DNA分子之所以具有紫外吸收是因为DNA分子中存在共轭双键，而变性会使更多的共轭双键暴露，因此其吸光值更高。（12）区分核苷酸、核苷和核酸三者的含义碱基和核糖（脱氧核糖）通过糖苷键连接形成核苷（脱氧核苷）；核苷（脱氧核苷）和磷酸以磷酸酯键连接形成核苷酸（脱氧核苷酸）；核苷酸之间以磷酸二酯键连接形成多核苷酸链，即核酸。（13）哪些核酸分子可以发生杂交只要两种单链分子之间存在着一定程度的碱基配对关系，在适宜的条件（温度及离子强度）下，都可以形成杂化双链。因此在不同的DNA与DNA之间形成，也可以在DNA和RNA分子间或者RNA与RNA分子间都可以发生杂交。（14）试从以下几个方面对蛋白质与核酸进行比较蛋白质核酸一级结构多肽链中氨基酸的排列序列核苷酸在多核苷酸链中的排列顺序。连接主键肽键磷酸二酯键空间结构二级结构、三级结构、四级结构DNA的二级结构、DNA三级结构发夹结构TRNA二级结构为三叶草型TRNA的三级结构为倒L形主要功能是生物体的重要组成成分具有重要的生物学功能1）作为生物催化剂（酶）2）代谢调节作用3）免疫保护作用4）物质的转运和存储5）运动与支持作用6）参与细胞间信息传递氧化供能DNA的功能是遗传信息的载体是遗传信息复制的模板是基因转录的模板RNA的功能核蛋白体为蛋白质合成的场所TRNA在蛋白质合成中转运氨基酸MRNA功能是蛋白质合成的模板理化性质两性解离、胶体性质、沉淀、蛋白质的变性核酸的酸碱性质核酸的高分子性质核酸的紫外吸收核酸的变性、复性和杂交第三章酶学1单项选择题1下列有关酶的概念哪一项是正确的A所有的蛋白质都有酶活性B其底物都是有机化合物11C其催化活性都需要特异的辅助因子D对底物都有绝对专一性E以上都不是2酶能加速化学反应的进行是由于哪一种效应A向反应体系提供能量B降低反应的自由能变化C降低反应的活化能D降低底物的能量水平E提高产物的能量水平3全酶是指什么A酶的辅助因子以外的部分B酶的无活性前体C专指调节酶D一种酶抑制剂复合物E一种需要辅助因子的酶,并已具备各种成分4下列关于酶的活性中心的叙述哪项是正确的A所有的酶都有活性中心B所有酶的活性中心都含有辅酶C酶的必需基团都位于活性中心之内D所有抑制剂都作用于酶的活性中心E所有酶的活性中心都含有金属离子5下列引起酶原激活方式的叙述哪一项是正确的A氢键断裂,酶分子的空间构象发生改变引起的B酶蛋白与辅酶结合而实现的C是由低活性的酶形式转变成高活性的酶形式D酶蛋白被修饰E部分肽键断裂,酶分子空间构象改变引起的6下列关于同工酶概念的叙述哪一项是正确的A是结构相同而存在部位不同的一组酶B是催化相同化学反应而酶的一级结构和理化性质不同的一组酶C是催化的反应及性质都相似而分布不同的一组酶D是催化相同反应的所有酶E以上都不是7乳酸脱氢酶是由两种亚基组成的四聚体共形成几种同工酶A2种B3种C4种D5种E6种8KM值是指A反应速度为最大速度一半时的底物浓度B反应速度为最大速度一半时的酶浓度C反应速度为最大速度一半时的温度D反应速度为最大速度一半时的抑制剂浓度E以上都不是9竞争性抑制剂对酶促反应的影响具有下述哪项特征AKM降低，VMAX增大BKM不变，VMAX增大CKM增大，VMAX增大DVMAX降低，KM降低EKM增大，VMAX不变10测定血清酶活性常用的方法是A分离提纯酶蛋白，称取重量计算酶含量B在最适条件下完成酶促反应所需要的时间C在规定条件下，测定单位时间内酶促反应底物减少量或产物生成量D以280NM的紫外线吸收测酶蛋白含量E以上方法都常用11KM值与底物亲和力大小的关系是AKM值越小，亲和力越大BKM值越大，亲和力越大CKM值越小，亲和力越小DKM值大小与亲和力无关E以上都是错误的12底物浓度达到饱和后，再增加底物浓度A反应速度随底物浓度增加而加快B随着底物浓度的增加，酶逐渐失活C再增加酶浓度反应速度不再加快D酶的结合部位全部被底物占据，反应速度不再增加E形成酶一底物复合物增加13酶的KM值大小与A酶浓度有关B酶性质有关C酶作用温度有关D酶作用时间有关E以上均有关14对可逆性抑制剂的描述，哪项是正确的A使酶变性失活的抑制剂B抑制剂与酶是共价键结合12C抑制剂与酶是非共价键结合D可逆性抑制剂即指竞争性抑制剂E抑制剂与酶结合后用透析等物理方法不能解除抑制15丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制效应是AVMAX降低，KM不变BVMAX不变，KM增加CVMAX降低，KM降低DVMAX不变，KM降低EVMAX降低，KM增加16下列对酶活性测定的描述哪一项是错误的A既可测定产物的生成量，又可测定底物的减少量B一般来说，测定产物的生成量比测定底物的减少量更为准确C需最适PHD需最适温度E与底物浓度无关17多酶体系是指A某种细胞内所有的酶B某种生物体内所有的酶C细胞质中所有的酶D某一代谢途径的反应链中所包括的一系列酶E一种酶有多种功能18别构效应物与酶结合的部位是A活性中心的底物结合部位B活性中心的催化基团C活性中心以外的特殊部位D活性中心以外的任何部位E酶的SH19关于别构调节正确的是A所有别构酶都有一个调节亚基，一个催化亚基B别构酶的动力学特点是酶促反应与底物浓度的关系是S形C别构激活和酶被离子、激动剂激活的机制相同D别构抑制与非竞争性抑制相同E别构抑制与竞争性抑制相同20酶的非竞争性抑制剂对酶促反应的影响是A有活性的酶浓度减少B有活性的酶浓度无改变CVMAX增加D使表观KM值增加E使表观KM值变小21磺胺类药物的类似物是A四氢叶酸B二氢叶酸C对氨基苯甲酸D叶酸E嘧啶22某一酶促反应的速度为最大反应速度的80时，KM等于ASB1/2SC1/4SD04SE08S（23）下列哪一项是米曼氏方程式推导中的假定A底物浓度和酶浓度相等B酶底物复合物的浓度，因底物转变为产物而不断下降C由于一些反应是可逆的，一些产物可能转变成底物D反应速度与酶底物复合物浓度成正比E酶已被饱和（24）温度对酶促反应的影响是A温度从80增高10，酶促反应速度增加12倍B能降低酶促反应的活化能C从2535增高10，达到活化能阈的底物分子数增加12倍。D能使酶促反应的平衡常数增大E超过37后，温度升高时，酶促反应变快（25）酶原是指A在细胞合成时就形成活性中心，获得酶的全部活性B在细胞合成时就无活性中心，无酶的活性C在细胞合成及初分泌时，只是酶的无活性前体D在细胞合成及初分泌时，就为有活性前体E合成时无活性，但接触底物后就有酶的催化活性（26）对酶的论述正确的是A、所有具催化活性的物质都是酶B、酶不能更新C、酶的底物都是有机物D、酶可改变反应的平衡点E、酶是生物催化剂（27）全酶是A、酶的无活性前体B、酶与抑制剂的复合物C、专指调节酶D、由13蛋白质部分和辅助因子组成E、由辅酶和辅基组成（28）关于酶活性中心错误的叙述是A、是酶与底物结合的区域B、位于酶分子的缝隙凹陷或表面C、有结合基团和催化基团D、是竞争性抑制剂结合位点E、是变构抑制剂结合位点2多项选择题1下列哪些是酶的特征A酶能增加它所催化的反应速度B对底物和所催化的反应都有专一性C分子量一般在5,000以上D大多数酶在中性PH附近活性最大2以重金属离子为辅助因子的酶,重金属离子的可能作用是A作为活性中心的组成成分B将底物和酶螯合起来形成络合物C稳定酶蛋白构象使其保持催化活性D传递电子3下列关于酶活性中心的叙述哪些是正确的A是由一条多肽链中若干相邻的氨基酸残基以线状排列而成B对于整个酶分子来说,只是酶的一小部分C通过共价键与底物结合D具三维结构4对酶的抑制剂的叙述哪些是正确的A与酶可逆结合的抑制均呈竞争性抑制B抑制程度与底物浓度无关时呈非竞争性抑制C与酶不可逆抑制均呈非竞争性抑制D抑制程度取决于底物和抑制剂相对比例时呈竞争性抑制5下列哪些辅酶或辅基参与递氢作用A辅酶IBNADPCFMNDCOA6下列哪些酶可激活胰蛋白酶原A胰蛋白酶B胃蛋白酶C肠激酶D糜蛋白酶7磺胺药的抑菌作用机理A结构与二氢叶酸相似B是二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂C对人体核酸代谢有干扰D抑制作用的强弱取决于药物和酶的底物浓度的相对比例8酶的辅助因子可以是A金属离子B小分子有机化合物C酶活性中心的组分D连接底物和酶分子的桥梁9辅酶是指酶的辅助因子中A与酶蛋白结合紧密者B与酶蛋白结合疏松者C不易用透析或超滤法去除者D可用透析或超滤法去除者10下列关于酶的竞争性抑制作用的叙述哪些是正确的A抑制剂的结构与底物的结构相似B对VMAX无影响C增加底物浓度可减弱抑制剂的作用D使KM值变小11别构酶的特点有A常由几个亚基构成B多数是代谢途径中的关键酶C分子内有与效应物结合的特殊部位D效应物使酶的构象发生变化时，酶的活性升高12非竞争性抑制作用与竞争性抑制作用的不同点，在于前者AKM值不变B抑制剂与酶活性中心外的基团结合C提高底物浓度，VMAX仍然降低D抑制剂与底物结构相似13测定酶活性时要测定酶促反应的初速度，其目的是A为了节约使用底物B为了防止出现底物抑制C为了防止反应产物堆积的影响D使酶促反应速度与酶浓度成正比14对同工酶的叙述哪些是正确的A是同一种属体内能催化相同的化学反应而一级结构不同的一组酶B是同一种属体内除用免疫学方法外，其他方法不能区分的一组酶14C是具有不同氯基酸组成而催化相同的化学反应的一组酶D是只有一个氨基酸不同的单一多肽链组成的一组酶3名词解释（1辅酶与酶蛋白结合的较松，用透析等方法易于与酶分开。辅基与酶蛋白结合的比较牢固，不易与酶蛋白脱离。2酶的活性中心必需基团在酶分子表面的一定区域形成一定的空间结构，直接参与了将作用物转变为产物的反应过程，这个区域叫酶的活性中心。酶的必需基团指与酶活性有关的化学基团，必需基团可以位于活性中心内，也可以位于酶的活性中心外。3同工酶指催化的化学反应相同，而酶蛋白的分子结构、理化性质及免疫学性质不同的一组酶。4可逆性抑制作用酶蛋白与抑制剂以非共价键方式结合，使酶活力降低或丧失，但可用透析、超滤等方法将抑制剂除去，酶活力得以恢复。不可逆性抑制作用酶与抑制以共价键相结合，用透析、超滤等方法不能除去抑制剂，故酶活力难以恢复。（5）酶是一类由活细胞合成的，对其特异底物起高效催化作用的蛋白质和核糖核酸。4填空题1与酶活性有关的必需基团,常见的有（丝）氨酸上的（羟）基,（半胱）氨酸上的（巯）基,（组）氨酸上的（咪唑）基等2乳酸脱氢酶是以（NAD）为辅酶,它的酶蛋白是由（4）个亚基构成的,其亚基可分为（M）型和（H）型,根据二型亚基的不同组合,可分为（5）种同工酶3对结合酶来说,酶蛋白的作用是（决定反应的特异性）,而辅酶的作用是（决定反应的类型）4磺胺药的结构与（对氨基苯甲酸）相似,它可以竞争性地抑制细菌体内的（二氢叶酸合成）酶,而抑制某些细菌的生长5影响酶促反应速度的因素有（温度）,（酸碱度）,（酶浓度）,（底物浓度）,（激动剂）和（抑制剂）等6酶活性中心的必需基团有（结合）基团和（催化）基团两种7同一种酶可有几个底物,其中KM小的说明酶和底物之间（亲和力大）,KM大者,说明酶和底物之间（亲和力小）5问答题1酶与一般催化剂比较有哪些特点1酶作为生物催化剂和一般催化剂相比，又具有本身的特点。酶具有高度的催化效率；具有高度的特异性；敏感性强；在体内不断代谢更新。2什么是酶作用的特异性酶的特异性可分为几种酶作用的特异性酶对其作用的底物有比较严格的选择性，一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的反应并生成一定的产物的现象称为酶作用的特异性。酶的特异性分三种类型。绝对特异性，酶只能催化一种底物，进行一种反应并生成一定的产物。相对特异性，酶对同一类化合物或同一种化学键都具有催化作用。立体异构特异性，有的酶对底物的立体构型有特异的要求，只选择地作用于其中一种立体异构体。3何谓全酶、酶蛋白和辅助因子在催化化学反应中各起什么作用全酶即指结合蛋白酶，由酶蛋白和辅助因子构成，酶蛋白指全酶中的蛋白质部分，辅助因子指全酶中的非蛋白质部分。在催化反应中，只有全酶才表现有催化作用，其中酶蛋白决定反应的特异性，辅助因子决定反应的类型，即起传氢、传电子和转移某些基团的作用。4什么是酶原什么是酶原激活有何生理意义酶原指无活性的，酶的前身物。酶原激活使无活性的酶原转变成有活性的酶的过程。15生理意义在于保护制造分泌酶原的组织不受酶的作用；同时也使酶原在不需要其表现活性时不呈现活性。5什么是酶作用的最适PH什么是酶作用的最适温度酶作用的最适PH酶催化活性最大时，环境的PH值称为酶作用的最适PH。酶作用的最适温度酶促反应速度最快时的温度，称为酶作用的最适温度。6酶浓度对酶促反应速度是如何影响的在最适条件下，当底物浓度足够大时，酶促反应速度与酶浓度成正比。即酶浓度愈大，反应速度愈快。7底物浓度对酶促反应速度是如何影响的什么是米氏方程什么是米氏常数米氏常数的意义是什么酶促反应体系中当酶浓度，PH和温度等恒定条件下，底物浓度不同，反应速度也不同，二者的关系呈矩形双曲线。即当底物浓度很低时，反应速度随着底物浓度的增加而升高。当底物浓度较高时，反应速度增高的趋势逐渐缓和；当底物浓度增加至一定高浓度时，反应速度趋于恒定，且达到了极限，即达最大反应速度。米曼二氏根据底物浓度对酶促反应速度的影响关系，推导出一个数学公式，即米氏方程VVMAXS/KMS米氏方程中的KM称为米氏常数。米氏常数的意义KM值系反应速度为最大反应度一半时的底物浓度。KM值是酶的特征性常数，每一种酶都有它的KM值。KM值只与酶的结构，酶的底物有关，不受酶浓度化的影响。KM值可以表示酶与底物的亲和力。KM愈小，则酶与底物的亲和力愈大。8何谓酶的竞争性抑制作用和非竞争性抑制作用试用竞争性抑制作用原理阐明磺胺药物能抑制细菌生长的机理。酶的竞争性抑制作用抑制剂能与底物竞争，与酶活性中心结合，形成酶一抑制剂复合物，从而阻碍底物与酶活性中心的结合，使酶的活性受到抑制。酶的非竞争性抑制作用抑制剂是与酶活性中心结合部位以外的部位相结合，这种结合不影响酶与底物的结合，抑制剂与底物无竞争关系，但生成酶底物抑制剂，不能生成产物，反应速度减慢。磺胺类药抑制某些细菌的生长，是因为这些细菌的生长需要对氨基苯甲酸以合成叶酸，而磺胺类药的结构与对氨基苯甲酸相似，可竞争性地抑制菌体内二氢叶酸合成酶，从而阻碍叶酸的合成，导致细菌体内代谢紊乱而抑制其繁殖。因此磺胺类药的作用属于竞争性抑制作用。9酶活性测定的基本原理是什么什么是酶的活性单位酶活性测定的基本原则在规定的条件下，测定该酶催化反应的速度。即测定单位时间内酶促底物的减少量或产物的生成量。酶活性单位指单位时间内底物的减少量，或产物的生成量。最合适的测定酶活性所需的底物浓度要足够大，使酶被底物饱和。（10）辅酶和辅基的主要生理作用是什么辅酶和辅基统称辅助因子，其与酶蛋白结合的紧密程度不同。金属离子类辅助因子主要生理功能是稳定酶的构象；参与催化反应，传递电子；在酶与底物间起桥梁作用；中和阴离子，降低反应中的静电斥力等。小分子有机化合物类辅助因子主要生理功能是在反应中起运载体的作用，传递电子、质子或其它基团。（11）酶、核酶、核酸酶到底有何区别酶是活细胞合成的、对其特异底物起高效催化作用的蛋白质，是机体内催化各种代谢反应最主要的催化剂。核酶和脱氧核酶是具有高效、特异催化作用的核糖核酸和脱氧核糖核酸，是近年来发现的另一类生物催化剂，为数不多，主要作用于核酸。核酸酶是指所有可以水解核酸的酶，依据其底物的不同可以将其分为DNA酶和RNA酶两类。（12）酶抑制剂抑制作用的决定因素有哪些16凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称为酶的抑制剂。分为不可逆性抑制和可逆性抑制。不可逆性抑制其抑制程度取决于抑制剂的浓度；可逆性抑制中的竞争性抑制其抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力及底物浓度；可逆性抑制中的非竞争性抑制其抑制程度取决于抑制剂的浓度；可逆性抑制中的反竞争性抑制其抑制程度取决与抑制剂的浓度及底物的浓度；（13）变构调节和修饰调节各有什么特点变构调节的特点酶活性的改变通过酶分子构象的改变而实现。酶的变构仅涉及非共价键的变化。调节酶活性的因素为代谢物（底物、中间产物、终产物）。为一非耗能过程（其它酶的催化下）。共价修饰调节的特点酶以两种不同修饰和不同活性的形式结合。有共价键的变化。受其它调节因素（如激素）的影响。一般为耗能过程。存在放大效应。（14）简述酶与临床的关系答酶与临床有密切关系。有些疾病的发生直接或间接地与酶的异常或酶的活性受到抑制相关；临床上许多组织器官的疾病常表现为血液等体液中一些酶的活性异常，酶常被作为这些酶的诊断指标；酶也用于某些疾病的治疗，许多药物都可以通过抑制生物体内的某些酶的表达达到治疗目的。（15）试述酶原激活的机制及其生理意义。机制酶原肽链中一个或几个肽键断裂，导致构象改变,并形成酶的活性中心,使酶具有催化功能生理意义避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行第四章糖代谢1单项选择题1下列物质除哪一种外其余为人体消化A淀粉B纤维素C糖