生物化学要点

1、第一章 绪论1.生物化学：是用化学的原理与方法，从分子水平研究生物体的化学组成，及其在体内的代谢转变规律从而阐明生命现象本质的一门科学，有生命的化学之称。2.生物化学的诞生：（1）1877年，霍佩-赛勒首次提出名词Biochemie。（2）1903年，Carl Neuberg使用“生物化学”一词被广泛接受。被称为“生物化学之父”。 3.生物化学的发展：（1）静态生物化学时期：（二十世纪二十年代以前）该时期的重要贡献在于彻底推翻了巴斯德的“活力论”在生物医学领域的统治（2）动态生物化学时期：（二十世纪前半叶）在代谢方面有两个重大发现：尿素循环和三羧酸循环（3）分子生物学时期：（二十世纪五十年代以

2、后）该时期的标志是作为遗传物质基础的DNA双螺旋结构的阐明，这也是生物医学领域的一个里程碑式发现。第二章 蛋白质1.蛋白质：是一切生物体中普遍存在的，由天然氨基酸通过肽键连接而成的具有一定功能的生物大分子2.1克的N相当于6.25克的蛋白质，公式：粗蛋白% =N% ´ 6.253.蛋白质的分子组成：蛋白质=多肽链 +非蛋白质物质(辅基)4.蛋白质的分类：(1)根据蛋白质的分子形状分类：球状蛋白质-分子比较对称，接近球形或椭球形。易溶解、能成结晶。纤维状蛋白质-分子形状不对称，类似棒状或纤维状。溶解性质各不相同。 膜蛋白质-一般折叠成近球形，与细胞的各种膜系统结合在一起。(2)根据蛋白

3、质的化学组成分类简单蛋白质-仅由肽链组成。如溶菌酶结合蛋白质-由简单的蛋白质和非蛋白质物质结合而成。如血红蛋白(血红素)，结合蛋白质又可分为色蛋白、糖蛋白、磷蛋白、核蛋白、脂蛋白。(3)根据蛋白质的功能分类酶，调节蛋白，贮存蛋白质，转运蛋白质，运动蛋白，防御蛋白和毒蛋白，受体蛋白质，支架蛋白，结构蛋白，异常功能蛋白 5.地球上天然的氨基酸200种以上，构成蛋白质的氨基酸只有20余种。6.常见氨基酸的分类：(1) 根据R基团的化学性质分为脂肪族氨基酸，芳香族氨基酸，杂环族氨基酸，杂环亚氨基酸 (2) 根据R基团的酸碱性分为酸性氨基酸，碱性氨基酸 (3) 根据R基团的电性质分为R基团带电荷，R基团

4、不带电荷（极性氨基酸，非极性氨基酸）7.蛋白质中常见氨基酸（1）脂肪族氨基酸：甘氨酸Glycine Gly Y 氨基乙酸 丙氨酸Alanine Ala A a-氨基丙酸 缬氨酸Valine Val V a-氨基异戊酸 亮氨酸Leucine Leu L a-氨基异己酸 异亮氨酸 Ileucine Ile I a-氨基-b-甲基戊酸 （2）亚氨基酸：脯氨酸Proline Pro P b-吡咯烷基-a-羧酸（3）含硫氨基酸：甲硫氨酸Methionine Met M a -氨基-g-甲硫基丁酸 半胱氨酸Cysteine Cys C a -氨基-b-巯基丙酸（4）芳香族氨基酸：苯丙氨酸Phenylala

5、nine Phe F a -氨基-b-苯基丙酸 酪氨酸 Tyrosine Tyr Y a -氨基-b-对羟苯基丙酸 色氨酸 Tryptophan Try W a -氨基-b-吲哚基丙酸（5）碱性氨基酸 ：精氨酸Arginine Arg R a -氨基-d-胍基戊酸赖氨酸 Lysine Lys K a，e-二氨基己酸 组氨酸 Histidine His H a -氨基-b-咪唑基丙酸（6）酸性氨基酸：天冬氨酸Aspartate Asp O a -氨基丁二酸 谷氨酸Glutamate Glu E a -氨基戊二酸（7）含羟基氨基酸：丝氨酸Serine Ser S a -氨基-b-羟基丙酸苏氨酸Th

6、reonine Thr T a -氨基-b-羟基丁酸（8）含酰胺氨基酸：天冬酰胺Asparagine Asn N 谷氨酰胺Glutamine Gln Q7.常见氨基酸的记忆口诀：甘丙缬亮异/脂链，丝苏/半蛋/羟巯添，天谷/精赖组/酸碱，脯酪“苯”色/杂芳环，天冬酰胺谷氨酰胺8.氨基酸分类：（1）20种常见氨基酸（2）不常见蛋白质氨基酸（3）非蛋白氨基酸9.氨基酸的物理性质：晶形和熔点：-氨基酸均为无色晶体，不同氨基酸晶形不同，氨基酸熔点较高 溶解性：全部能溶于酸碱性溶液中，少数能溶有机溶剂，溶水能力与R基团的极性有关 旋光性：除甘氨酸外, 均具有旋光性。氨基酸的光吸收：构成蛋白质的20种氨基酸

7、在可见光区都没有光吸收，但在远紫外区(<220nm)均有光吸收，在近紫外区(220-300nm)只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力。酪氨酸Tyr的lmax275nm，苯丙氨酸Phe的lmax257nm，色氨酸Trp的lmax280nm 10.氨基酸等电点的计算：K1 = (HAH+)/H2A+ K2 =(A-H+)/HApH=pK1+logHA/H2A+ pH=pK2+logA-/HA2pH=pK1+pK2+logA-/H2A+ 当A-H2A+时，即为等电点，故pH= pI=(pK1 + pK2)/2当pH=pI时，净电荷为0；当pH<pI时，aa带正电；阳离子，向阴极移动

8、；当pH>pI时，aa带负电。阴离子，向阳极移动 当溶液pH偏离pI越远，AA所带的净电荷数目越多。10.氨基酸等电点的计算注意事项：（1）某氨基酸的等电点即为该氨基酸两性离子两边的pK值和的一半。（2）在氨基酸等电点以上任何pH，氨基酸带净的负电荷，在电场中向阳极移动；在氨基酸等电点以下任何pH，氨基酸带净的正电荷，在电场中向阴极移动。（3）在一定pH范围中，溶液的pH离氨基酸等电点愈远，氨基酸带净电荷愈多。（4）注意3种碱性氨基酸Arg,Lys,His是pK2+pK3，写解离方程分析。（5）等电点时氨基酸偶极离子浓度最大，溶解度最小。11.氨基酸的化学性质：（1）与水合茚三酮反应：共

9、热生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法，但脯氨酸和羟脯氨酸会产生黄色物质（2）与甲醛反应（3）与2,4-二硝基氟苯反应：生成稳定的黄色2,4-二硝基苯基氨基酸，以此反应常用于蛋白质一级结构氨基末端的测定，该方法称为Sanger法（4）与丹磺酰氯反应：乙醚抽提后有荧光，可以用来鉴定多肽或蛋白质NH2末端氨基酸（5）与荧光胺反应：生成荧光产物（6）与异硫氰酸苯酯反应：可以用来鉴定多肽或蛋白质NH2末端氨基酸，亦称Edman反应，重复测定多肽链N端氨基酸排列顺序，设计出“多肽顺序自动分析仪”（7）与亚硝酸反应：为范斯莱克

10、（Van Slyke）氨基氮测定方法的原理（8）与2-硝基苯甲酸反应：可用于比色法定量测定半胱氨酸的含量12. 其中（1）与异硫氰酸苯酯反应（2）与丹磺酰氯反应（3）与2,4-二硝基氟苯反应，可鉴定N末端氨基酸12.肽：是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物13.肽键：是由一个氨基酸的a-羧基与另一个氨基酸的a-氨基脱水缩合而形成的化学键，本质为酰胺键。 14.氨基酸残基 :肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基15.肽平面或酰胺平面：由于C-N键具有部分双键的性质，不能旋转，使相关6个原子处于同一平面，也称为肽单位。由于-碳原子与其他原子之间均形成单键，因此两相邻的肽键平面

11、可以作相对旋转. 15.肽平面中CN健有部分双键性质：N的一对孤对电子CO双键共振16. （1）生物活性肽：能够调节生物机体的生命活动或具有某些生理活性的寡肽和多肽的总称。（2）活性肽的一种谷胱甘肽（GSH）： 有抗氧化剂的作用，可还原细胞内产生的过氧化氢。谷胱甘肽的生理功用有解毒作用参与氧化还原反应保护巯基酶的活性抗氧化剂作用维持红细胞膜的稳定。（3）活性肽来源：体内途径（从非活性蛋白质前体经特殊酶系加工，加工修饰包括多肽链裂解、酰化、乙酰化和脂硫化。）体外途径（分离纯化存在于生物体内中的各类天然活性肽，或利用重组DNA技术、酶法、化学合成活性肽）17.蛋白质的一级结构：多肽链中氨基酸的组成

12、与排列顺序18.蛋白质的二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。19.蛋白质的二级结构的类型：（1）-螺旋：分为右手螺旋和左手螺旋，侧链伸向螺旋外侧，一般为右手螺旋，比左手螺旋稳定螺旋每圈包含3.6个氨基酸残基,螺距 0.54nm，所以两个氨基酸残基间的距离是0.15nm螺旋以氢键维系（氨基酸的N-H和相邻第四个氨基酸的羰基氧C=O之间)（也即中间隔了3个氨基酸）氢键的方向与螺旋轴基本平行。写作3.613即螺旋结构的每圈螺旋含3.6个氨基酸残基，由氢键封闭形成的环含有13个原子残基侧链伸向外侧（2）-折叠：是由若干肽段

13、或肽链排列起来所形成的扇面状片层构象，包括平行式和反平行式由若干条肽段或肽链平行或反平行排列组成片状结构主链骨架伸展呈锯齿状涉及的肽段较短，一般为510个氨基酸残基借相邻主链之间的氢键维系（3）-转角：是多肽链180°回折部分所形成的一种二级结构。其中甘氨酸和脯氨酸易出现在-转角的中间部位（4）无规则卷曲：肽链的肽键平面不规则排列，形成松散的二级结构。无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构。20.蛋白质的超二级结构：二级结构单元进一步聚集和组合在一起模序，如、等21.蛋白质的结构域：超二级结构的进一步组合、折叠形成的球状区域，是蛋白质的功能部位22.蛋白质的三级结构：整条肽

14、链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。其主要的维系键：疏水作用、离子键、氢键和范德华力等24.蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构25.亚基：有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基 。26.维持蛋白质分子空间构象的主要化学键：氢键、疏水作用力、离子键、范德华力、二硫键等27.别构效应：由于小分子（O2）与大分子（Hb）亚基结合，导致蛋白质分子构象改变及功能变化的现象称为别构效应。其中小分子物质，称为别构效应剂28.协同效应：一个亚基与其配体（O2）结合后

15、，可影响寡聚体中另一亚基与配体的结合能力的现象称为协同效应。起促进作用的，为正协同效应。起抑制作用的，为负协同效应29.胶体性质：（1）分子量很大（2）很大的吸附力（3）不能透过半透膜（4）其水溶液是亲水胶体30. 沉降系数：不同的蛋白质其分子量、形状不同，则移动速度不同，从而得以分离。用沉降系数来衡量，沉降系数S的单位为1*10-13s31. 蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。32.电泳：带电颗粒在电场中可以向电荷相反的电极移动的现象。33.蛋白质的变性：在某些物理和化学因素作用下，其特

16、定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失34.变性的本质：破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。35.蛋白质的沉淀反应：（1）盐析：高浓度中性盐使蛋白质沉淀的现象。原因：破坏了水化膜，中和了电荷。特点：不变性（2）有机溶剂沉淀:脱去水化膜和降低介电常数使蛋白质聚集沉淀。（3）重金属盐沉淀：如Hg2+、Pd2+、Cu2+、Ag+等，中和其负电荷。 它们可以和蛋白质生成不溶性盐。条件为PH>PI（4）某些酸类沉淀：如苦味酸、三氯乙酸等，使溶液酸化蛋白质带正电，与酸根负离子结合而沉淀。条件为PH<PI（5）加热沉淀：加热使大

17、多数蛋白质变性沉淀。36.蛋白质的颜色反应：（1）茚三酮反应：蛋白质经水解后产生的氨基酸也可发生茚三酮反应（2）双缩脲反应：蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，呈现紫色或红色，此反应称为双缩脲反应，双缩脲反应可用来检测蛋白质水解程度（3）酚试剂反应（4）乙醛酸反应（5）坂口反应（6）米伦反应 37.蛋白质含量的测定：（1）考马斯亮蓝染色法（2）紫外吸收法（3）凯氏定氮法（4）其他方法38.蛋白质的分离：（1）根据蛋白质溶解度不同进行分离：盐析等电点沉淀法低温有机溶剂沉淀法（2）根据蛋白质分子大小进行分离 ：透析：大分子化合物不能通过半透膜的性质超滤：应用正压或离心力使蛋白质留在超滤

18、膜上，达到浓缩蛋白质溶液的目的凝胶过滤法（3）根据蛋白质带电性质进行分离：电泳法离子交换层析法（4） 根据配体特异性进行分离第三章 核酸1.核酸：以核苷酸为基本组成单位的生物大分子，携带和传递遗传信息。2.核苷酸作用:（1）各种核苷三磷酸和脱氧核苷三磷酸是体内RNA和DNA合成的直接原料（2）在体内能量代谢中的作用：AMP是一些辅酶（NAD+、NADP+、CoA-SH、FAD等）的结构成分。 3.核酸的一级结构：多核苷酸链中各核苷酸残基的排列顺序4.双螺旋结构的特点：(1)形成：两条链反向平行，右手螺旋(2)结构：嘌呤碱和嘧啶碱基位于螺旋的内侧，磷酸和脱氧核糖基位于螺旋外侧，彼此以3,5-磷酸

19、二酯键连接，形成DNA分子的骨架。碱基环平面与螺旋轴垂直，糖基环平面与碱基环平面成90°角。螺旋表面具大沟小沟(3)尺寸：直径：2nm碱基距离：0.34nm螺距：3.4nm一周10个核苷酸（4）双螺旋的稳定性：依靠碱基堆积力最主要作用力氢键离子键范德华力 5.DNA的超螺旋结构：DNA双螺旋链再盘绕即形成超螺旋结构。 6.（1）连环数L：指一条链以右手螺旋绕另一条链的次数（2）扭转数T：螺旋数目（3）超螺旋数W：缠绕数 （4）计算公式：L=T+WW<0,即L<T,负超螺旋（右手）W>0, 即L>T,正超螺旋（左手）7.正超螺旋:盘绕方向与DNA双螺旋方同相反8

20、.负超螺旋:盘绕方向与DNA双螺旋方向相同 9.DNA超螺旋结构意义（1）可将长链压缩在一较小体内（2）DNA超螺旋结构整体或局部的拓扑学变化及其调控对于DNA复制和RNA转录过程具有关键作用。 10.真核生物染色体由DNA和蛋白质构成，其基本单位是核小体 11. 染色体：许多核小体由DNA连成念珠状结构，再盘绕压缩成高层次的结构12.基因：含特定遗传信息的核苷酸序列，（DNA或RNA）是遗传物质的最小功能单位13.基因：有遗传效应的DNA片段，是控制生物性状的基本遗传单位14.基因组：一个生物体的基因组包含了所有编码RNA和蛋白质的序列及所有的非编码序列，也就是DNA分子的全序列15.RNA

21、易被碱水解，DNA不易被碱水解16.tRNA的二级结构：三叶草形（四环、四臂）氨基酸臂，D环，D臂，反密码子环，反密码子臂，可变环，TC环，TC臂 17.tRNA的三级结构：倒L形 18.tRNA的功能：（1）活化、搬运氨基酸到核糖体，参与蛋白质的翻译（2）帽子结构功能可保护mRNA免受核酸酶从5端的降解作用，并在翻译起始中具有促进核糖体与mRNA的结合、加速翻译起始速度的作用（3）多聚A尾功能可增加mRNA的稳定性和维持其翻译活性 19.mRNA的功能：把DNA所携带的遗传信息，按碱基互补配对原则，抄录并传送至核糖体，用以决定其合成蛋白质的氨基酸排列顺序。 20.原核生物mRNA结构特点：（

22、1）一般都为多顺反子结构，即一个单链mRNA分子可作为多种多肽和蛋白肽链合成的模板（2）mRNA的转录和翻译是耦合的，即mRNA分子一边进行转录，同时一边进行翻译（3）mRNA分子包含有先导区、翻译区和非翻译区，即在两个顺反子之间有不参加翻译的插入序列21.真核生物mRNA结构特点：（1）mRNA的3-末端有一段多聚腺苷酸（polyA),5-末端有帽子结构（2）mRNA一般为单顺反子，即一个mRNA分子只为一种多肽编码（3）mRNA的转录和翻译是分开进行的，先在核内转录产生hnRNA, 加工为成熟的mRNA，转运到胞质内后，指导蛋白质合成22.rRNA的功能：参与组成核糖体，作为蛋白质生物合成

23、的场所23.核酸的性质：（1）两性电解质:核酸含酸性的磷酸基团，又含弱碱性的碱基，为两性电解质，可发生两性解离；RNA等电点比DNA低（2）溶解性：微溶于水，不溶于一般有机试剂（乙醇沉淀核酸），钠盐易溶于水（3）粘度高：一般DNA比RNA粘度高（4）水解性：可被酸、碱或酶水解，DNA比RNA对稀碱稳定24.核酸的紫外吸收性质：碱基具共轭双键强烈吸收260-290nm波段 紫外光，最大吸收峰在260nm附近。 25.确定所提取的核酸是否纯品（1）DNA：OD260/OD2801.8纯品 1.8 RNA 污染 1.8 pro 污染（2）RNA：OD260/OD280 2.0纯品 26.核酸结构的稳

24、定性（1）碱基堆积力：双螺旋内部碱基形成的疏水区（2）碱基间的氢键（3）磷酸基与介质中阳离子形成的离子键（4）范德华力。 27.DNA变性：双螺旋DNA和具双螺旋区的RNA氢键断裂，空间结构被破坏，形成单链无规则线团状的过程。 28. DNA变性结果：（1）增色效应：260nm紫外吸收增加（2）粘度下降、浮力密度上升（3）生物学性能部分或全部丧失。 29.引起DNA变性的因素：温度、pH、尿素、甲醛等。 30. 熔解温度Tm：紫外吸收的增加量达到最大增加量一半时的温度，又称热解链温度。 31.影响Tm的因素：（1）DNA的均一性（2）G-C含量：Tm与G-C含量成正比（3）介质中的离子强度：离

25、子强度低，Tm低，熔解温度范围窄。 32.核酸的复性：变性DNA在适当条件下（缓慢降温），可使两条彼此分开的链重新缔合成双螺旋结构的过程，复性后，许多物化性质可得到恢复，生物学活性部分恢复。 33.减色效应：复性后，核酸的紫外吸收降低34.复性的影响因素：温度、DNA片段大小、DNA浓度、碱基重复序列多少、离子浓度35.核酸的分子杂交：利用核酸变性、复性性质，根据碱基配对原则，将二条不同来源的DNA或RNA链形成杂合双链的过程36.探针：天然或人工合成的DNA或RNA片段进行放射性同位素或荧光标记37.链终止法测序技术原理：（1）碱基配对（2）聚合酶可催化在试管内合成与模板互补的 DNA新链（

26、3）双脱氧核苷酸（ddNTP）无3-OH，合成到此终止（4）可电泳分离随机得到的大小不等的片段第四章 酶1.酶：是一类由活性细胞产生的具有催化作用和高度专一性的特殊蛋白质。简单说，酶是一类由活性细胞产生的生物催化剂2.核酶：具有高效、特异催化作用的核酸，主要参与RNA的剪接3.酶和一般催化剂的共性：（1）用量少而催化效率高（2）能够改变化学反应速度，但不能改变化学平衡，酶本身在反应前后也不发生改变（3）酶能够稳定底物形成的过渡状态，降低反应的活化能，从而加速反应的进行。 4.酶作为生物催化剂的特性：（1）高效性：酶的催化作用可使反应速度提高101013倍（2）专一性：又称为特异性，是指酶在催化

27、生化反应时对底物的选择性，即一种酶只能作用于某一类或某一种特定的物质（3）反应条件温和：酶促反应一般在pH 5-8 水溶液中进行，反应温度范围为20-40°C，高温或其它苛刻的物理或化学条件，将引起酶的失活（4）酶易失活：凡能使蛋白质变性的因素如强酸、强碱、高温等条件都能使酶破坏而完全失去活性。所以酶作用一般都要求比较温和的条件如常温、常压和接近中性的酸碱度（5）酶活力可调节控制，如抑制剂调节、共价修饰调节、反馈调节、酶原激活及激素控制等（6）某些酶催化活力与辅酶、辅基及金属离子有关。 5.国际系统命名法系统名称包括底物名称、构型、反应性质，最后加一个酶字，习惯名称:谷丙转氨酶，系统

28、名称:丙氨酸：a-酮戊二酸氨基转移酶6.酶的分类（1）氧化还原酶类：氧化-还原酶催化氧化-还原反应，主要包括脱氢酶和氧化酶，如，乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。 （2）转移(移换)酶类：转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的基团或原子转移到另一个底物的分子上。例如，谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。 （3）水解酶类：水解酶催化底物的加水分解反应。主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等，例如，脂肪酶催化的脂的水解反应（4）裂合（裂解）酶类：主要包括醛缩酶、水化酶（脱水酶）及脱氨酶等。裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原子而形成双键的反应及其逆反例如苹果酸裂合酶即延胡索酸水合酶催

29、化的反应。 （5）异构酶类：异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子的重排过程。例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。 （6）合成酶类：合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的形成反应。这类反应必须与ATP分解反应相互偶联。例如，丙酮酸羧化酶催化的反应 7.结合酶（全酶）包括：（1）脱辅酶：决定反应的特异性（2）辅因子：决定反应的种类与性质 8.辅因子按其与酶蛋白结合的紧密程度分为（1）辅酶：与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的方法除去（2）辅基：与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤的方法除去。 9.单体酶：一般由一条肽链组成，如溶菌酶、胰蛋白酶、木

30、瓜蛋白酶等10.寡聚酶：由2个或2个以上亚基组成，亚基间可以相同也可不同。亚基间以次级键缔合。11.多酶复合体：由几种酶靠非共价键彼此嵌合而成。主要指结构化的多酶复合体如丙酮酸脱氢酶系、脂肪酸合成酶复合体等。 12.酶的专一性：指酶对它所作用的底物有严格的选择性。一种酶只能作用于某一种或某一类结构性质相似的物质13.酶的底物专一性类型：（1）结构专一性：绝对专一性：有些酶对底物的要求非常严格，只作用于一个特定的底物，这种专一性称为绝对专一性 相对专一性：有些酶的作用对象不是一种底物，而是一类化合物或一类化学键。这种专一性称为相对专一性（2）立体异构专一性 旋光异构专一性：有些酶对旋光异物体的底

31、物构型有严格的选择性 几何异构专一性：有些酶只能选择性催化某种几何异构体底物的反应，而对另一种构型则无催化作用。 14.酶的活性中心：指酶分子中与底物直接结合并使之转变出产物的区域，也称酶的活性部位 15.酶的活性中心有两个功能部位：（1）结合部位：酶分子中与底物结合的部位（此部位决定酶的专一性） （2）催化部位：酶分子中促使底物发生化学变化的部位（此部位决定酶所催化反应的性质） 16.酶的活性中心具有以下特点：（1）酶的活性部位在酶分子整体结构中只占很小的部分（2）酶的活性部部位具有三维立体结构（3）酶的活动部位含有特定的催化基团（4）酶的活性部位具有柔性（5）酶的活性部位通常是酶分子上的一

32、个裂隙。 17.酶反应的中间产物学说：假设酶（E）与底物（S）先形成中间复合物（ES），再转变成反应产物（P），释放出游离酶E + S = ES = ES* ®EP ¾®E + P式中：ES为米氏复合物；ES* 为过渡态中间物；EP为酶产物中间物。 18.邻近效应：在酶促反应中，由于酶和底物分子之间的亲和性，底物分子向酶的活性中心靠近，最终结合到酶的活性中心，使底物在酶活性中心的有效浓度大大增加的效应。 19.定向效应：当专一性底物向酶活性中心靠近时，会诱导酶分子构象发生改变，使酶活性中心的相关基团和底物的反应基团正确定向排列，同时使反应基团之间的分子轨道以正确方

33、向严格定位，使酶促反应易于进行，以上两种效应使酶具有高效率和专一性特点。 20.诱导契合学说：该学说认为酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱导才形成了互补形状，从而有利于底物折结合。 21.诱导契合学说的四个要点：（1）酶有其原来的形状，不一定一开始就是底物的模板（2）底物能诱导酶蛋白的形状发生一定变化（专一性结合）（3）当酶的形状发生变化后，就使得其中的催化基团形成正确的排列（4）在酶反应过程中，酶活性中心构象的变化是可逆的。即酶与底物结合时，产生一种诱导构象，反应结束时，产物从酶表面脱落，酶又恢复其原来的构象。 22. 酸碱催化：在酶促反应中，酶分子的某些功能基团可作为

34、酸或碱通过瞬间向底物提供质子或从底物分子抽取质子，相互作用而形成过渡复合物，使活化能降低，加速反应进行 23.共价催化：催化剂通过与底物形成反应活性很高的共价过渡产物，使反应活化能降低，从而提高反应速度的过程 24.底物浓度对反应速度的影响：（1）在低底物浓度时, 反应速度与底物浓度成正比，表现为一级反应特征（2）当底物浓度达到一定值，几乎所有的酶都与底物结合后，反应速度达到最大值（Vmax），此时再增加底物浓度，反应速度不再增加，表现为零级反应（3）中间部位为混合级反应。25.米曼氏方程式：Km 米氏常数，Vmax 最大反应速度 Km值等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，单位是m

35、ol/L Km可近似表示酶对底物的亲和力， Km值大表示亲和程度小，酶的催化活性低; Km值小表示亲和程度大，酶的催化活性高 Km是酶的特征性常数之一，固定条件下，Km只与酶的性质有关，与酶的浓度无关 Vmax是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度成正比。26.酶浓度对反应速度的影响当SE，反应速度与酶浓度成正比。关系式为：V = K3 E27.温度对反应速度的影响：最适温度：酶促反应速度最快时的环境温度。28.pH对反应速度的影响：最适pH ：酶催化活性最大时的环境pH29.激活剂对反应速度的影响30.抑制剂对反应速度的影响：酶的抑制剂：凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质统称为

36、酶的抑制剂。 31.抑制作用的类型（1）不可逆性抑制作用：抑制剂通常以共价键与酶活性中心的必需基团相结合，使酶失活，不能用透析、超滤等方法予以除去（2）可逆性抑制作用：抑制剂以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合，使酶的活性降低或丧失；抑制剂可用透析、超滤等方法除去分为 竞争性抑制作用：抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低，其特点：I与S结构类似，竞争酶的活性中心；抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力及S；动力学特点：Vmax不变，表观Km非竞争性抑制：抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，底物与抑制剂之间无竞争关系。特点：抑制剂与酶活性

37、中心外的必需基团结合；抑制程度取决于I；动力学特点：Vmax，表观Km不变。 反竞争性抑制：抑制剂仅与酶和底物形成的中间产物结合，使ES的量下降。特点：抑制剂只与ES结合；抑制程度取决与I及S； 动力学特点：Vmax，表观Km。 32.酶原：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。 33.酶原的激活:在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。34.酶原激活的生理意义（1）避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。（2）有的酶原可以视为酶的储存形式。在需要时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催化作用。（3）一些代谢物

38、可与某些酶分子活性中心以外的部位可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称别构调节。35.别构酶的特点：（1）通常具有四级结构，存在协同效应（2）含有催化亚基和调节亚基（或催化部位和调节部位）（3）S-v关系曲线为S形。 36.共价修饰：在其他酶的催化下，酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。常见类型：磷酸化与脱磷酸化37.同工酶：是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。38.国际单位(IU)：在特定的条件下，每分钟催化1 mmol底物转化为产物所需的酶量为一个国际单位。 39

39、.催量单位(katal)：催量(kat)是指在特定条件下，每秒钟使mol底物转化为产物所需的酶量。 40.kat与IU的换算：1 IU=16.67×10-9 kat 第五章 维生素和辅酶1.维生素的分类：（1）脂溶性维生素: Vit A, Vit D, Vit E, Vit K等（2）水溶性维生素: Vit B族 (B1, B2, 烟酸和烟酰胺, B6, 遍多酸, 生物素, 叶酸, B12等）和Vit C。 2.维生素A：（1）别名：维生素A 1(视黄醇)；维生素A2（3-脱氢视黄醇）（2）结构：VA2比VA1在化学结构上多一个双键（3）体内活性形式：11-顺视黄醇（4）主要功能：暗

40、视觉形成，维持上皮细胞正常结构和功能,预防表皮细胞角化（5）VA缺乏的症状包括:皮肤和各器官表皮角质化（蟾皮病）；眼角膜和结膜表皮细胞退变(干眼症, 角膜软化症)；夜盲症；人体缺乏VA出现干眼病, 故VA又称抗干眼病维生素（6）来源：VA1存在于哺乳动物肝脏、血液和眼球的视网膜中； VA2只存在淡水鱼中。3.维生素D：（1）别名：抗佝偻病维生素（2）结构：属于类固醇化合物，具环戊烷多氢菲结构，包括D2又称麦角钙化醇和D3 又称胆钙化醇两种（3）体内活性形式：1,25-二羟维生素D3（4）主要功能：调节钙和磷的吸收及代谢促进成骨作用促进钙吸收作用（5）缺乏的症状包括:儿童引起佝偻病，其表现为：早

41、期表现为多汗、夜惊、枕部秃发、颅骨软化；后出现鸡胸、躬形腿、膝内翻和关节肿大等。成人可引起骨质软化病（6）来源：肝脏、奶、蛋黄等, 以鱼肝油含量最丰4.维生素E：（1）别名：生育酚（2）结构：天然存在的生育酚有8种以上，依其甲基的数目和位置不同，分为a、b、g、d等，以a型最重要，生理活性最高（3）体内活性形式：-生育酚（4）主要功能：抗氧化作用保护生物膜维持动物的正常的生殖功能（5）缺乏的症状包括:生殖器官容易受损而导致不育，部分动物还会产生肌营养不良，心肌受损，贫血等症状（6）来源：主要存在于植物油中, 豆类蔬菜中也有5.维生素K：（1）别名：凝血维生素（2）结构：天然维生素K有两种: 维

42、生素K1和K2；人工合成的维生素K称为维生素K3和K4（3）体内活性形式：维生素K1和K2（4）主要功能：参加凝血因子的激活过程，促进凝血（5）缺乏的症状包括:少有，凝血时间延长（6）来源：蛋黄、绿色蔬菜如菠菜、动物肝脏、鱼、肉等含有丰富的VK，人体肠道细菌也可以合成VK6.维生素B1：（1）别名：硫胺素（2）结构：是由一个含氨基的嘧啶环和一个含硫的噻唑环借亚甲基桥连接而成的化合物（3）体内活性形式：焦磷酸硫胺素TPP（4）主要功能：参与a-酮转移，a-酮酸脱羧和a-羟酮的形成与裂解等反应，对维持正常糖代谢极其重要（5）缺乏的症状包括:病人血、尿和脑中丙酮酸含量升高,出现多发性神经炎，皮肤麻木，心力衰竭，肌肉萎缩等症状，临床上称为“脚气病”（6）来源：维生素B1广泛分布于种子的外皮、胚芽中。米糠、酵母、瘦肉中含量也多。 7.维生素B2：（1）别名：核黄素（2）结构：由核糖醇和6，7-二甲基异咯嗪两部分组成（3）体内活性形式：氧化型：黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）、黄素单核苷酸（FMN）；还原型：FADH2、FMNH2（4）主要功能：参与氧还反应，传递氢和电子（5）缺乏的症状包括: VB2缺乏，组织呼吸减弱、代