生化前十一章总结

1、第1章 蛋 白 质 的 结 构 与 功 能1.蛋白质：是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。2.谷胱甘肽：是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。3.分子伴侣：通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构。4.亚基：有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基 5.蛋白质一级结构：指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。蛋白质二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。蛋白质三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维

2、空间的排布位置。蛋白质四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。6.蛋白质的变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。蛋白质的复性：若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能。7肽键的形成方式及构成肽平面的六个原子。答：肽键是由一个氨基酸的a-羧基与另一个氨基酸的a-氨基脱水缩合而形成的化学键。6个原子Ca1、C、O、N、H、Ca2。8.蛋白质的一、二、三、四级结构的结构决定因素和维持空间结构稳定的价键，高级结构的功能组合存在形式。名称

3、决定因素主要化学价键存在形式（举例子）一N到C氨基酸排列顺序肽键，二硫键（少量）牛胰岛素二主链骨架原子（6）氢键-螺旋，折叠，锌指，钙离子合体三全部氨基酸残基次级键肌红蛋白 (Mb)，分子伴侣，血红素四亚基离子键、氢键血红蛋白9.从分子水平阐述镰刀形细胞贫血症的致病原因。答：正常人血红蛋白亚基的第6位氨基酸是谷氨酸，而镰刀形贫血患者的血红蛋白中，谷氨酸变成了缬氨酸，即酸性氨基酸被中性氨基酸替代，仅此一个氨基酸之差，原是水溶性的血红蛋白，就聚集成丝，相互黏着，导致红细胞变形成为镰刀状而极易破碎，产生贫血。10.血红蛋白的携氧机制。答：正协同效应 ； 变构效应；血红素与氧结合后，铁原子半径变小，就

4、能进入卟啉环的小孔中，继而引起肽链位置的变动。11.了解蛋白质的两性、紫外吸收、显色反应，熟悉电泳的原理。答：蛋白质的两性：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。紫外吸收：由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸,因此在280nm波长处有特征性吸收峰，因此可作蛋白质定量测定。显色反应：蛋白质经水解后产生的氨基酸也可发生茚三酮反应。 蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，呈现紫色或红色，此反应称为双缩脲反应。电泳的原理：蛋白质在高于或低于其pI的溶液中为带电的颗粒，在电场中能向正极或负极移动。这种

5、通过蛋白质在电场中泳动而达到分离各种蛋白质的技术, 称为电泳。电泳的速度：电荷 蛋白质分子形状 分子量12.20种氨基酸的分类、结构、名称、三字符号。结构名称三字符号结构名称三字符号非极性脂肪族氨基酸芳香族氨基酸甘氨酸Gly(G)苯丙氨酸Phe(F)丙氨酸Ala(A)色氨酸Trp(W)缬氨酸Val(V)酪氨酸Tyr(Y)亮氨酸Leu(L)酸性氨基酸异亮氨酸Ile(I)天冬氨酸Asp(D)脯氨酸Pro(P)谷氨酸Glu(E)极性中性氨基酸碱性氨基酸丝氨酸Ser(S)赖氨酸Lys(K)半胱氨酸Cys(C)精氨酸Arg(R)蛋氨酸（甲硫氨酸）Met(M)组氨酸His(H)天冬酰胺Asn(N)谷氨酰胺

6、Gln(Q)苏氨酸Thr(T)第2章 核 酸 的 结 构 与 功 能1.核酸的分子组成及连接各个单元的价键？答：核酸有磷酸，戊糖和碱基组成。各个单元是由3-5磷酸二酯键。2.DNA和RNA分子的不同点有哪些？答：碱基 戊糖种类 存在部位 单双链状态 生理功能 长度种类3.DNA双螺旋结构模型的要点有哪些？答：DNA是反向平行、右手螺旋的双链结构；DNA双链之间形成了互补碱基对；疏水作用力和氢键共同维系着DNA双螺旋结构的稳定。4.什么是正超和负超螺旋，哪种螺旋更具有生物学意义？答：正超螺旋盘绕方向与DNA双螺旋方同相同；负超螺旋盘绕方向与DNA双螺旋方向相反。负超螺旋更具有生物学意义。 5.核

7、小体是什么？它的组成特点是什么？答：DNA染色质呈现出的串珠样结构，作为染色质的基本组成单位是由核小体DNA（约200bp）和组蛋白（H1，H2A，H2B，H3，H4）共同构成。6.试述RNA的种类及其主要功能。细胞核和细胞液线粒体功能不均一核RNAhnRNA成熟mRNA的前体信使RNAmRNAmtmRNA合成蛋白质的模板转运RNAtRNAmttRNA转运氨基酸核糖体RNArRNAmtrRNA核糖体的组成部分7.hnRNA加工成熟的大致过程分几步？真核生物mRNA的结构特点是什么？答：分四步5加帽；3加尾；内含子切除；编辑8.tRNA分子的二级结构及重要结构的功能有哪些？答：tuna的二级结构

8、三叶草形四臂氨基酸臂；D臂；反密码子臂；T C臂。四环D环；反密码子环；额外环：决定tRNA种类；T C环：识辨核糖体ssrRNA9.核酸在真核细胞和原核细胞中是怎样表现出时空特异性的？答：在原核细胞中，RNA合成和蛋白质合成均在同一空间内同时完成；在真核细胞中，由于核膜的存在，RNA合成和蛋白质合成将在不同的空间内完成，并具有时间上的差异。10.什么是DNA 的变性和复性，它们是如何引发增色效应和减色效应的？答：DNA的变性：某些理化因素会导致DNA双链互补碱基对之间的氢键发生断裂，使双链DNA解离为单链。DNA的复性：当变性条件缓慢地除去后，两条解离的互补链可重新配对，恢复原来的双螺旋结构

9、。DNA的增色效应：在DNA解链过程中，由于有更多的共轭双键得以暴露，DNA在260nm处的吸光度随之增加。DNA的减色效应：在DNA解离的链中重新配对中，由于有更少的共轭双键得以暴露，DNA在260nm处的吸光度随之减少。第3章 酶1.酶的本质是什么？试从辅助因子与酶的结合力不同的角度说明辅助因子的分类。答：酶是一类对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质或核酸。2.什么是酶的essential group？什么是酶的active center？为什么说酶的活性中心利于酶与底物形成复合物？答：酶的必需基团：酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的化学基团。酶的活性中心：指必需基

10、团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。酶的活性中心是酶分子中具有三维结构的区域，形如裂缝或凹陷。此裂缝或凹陷由酶的特定空间构象所维持，深入到酶分子内部，且多为氨基酸残基的疏水基团组成的疏水环境，形成疏水“口袋”。3.酶活性中心上的必需基团包括哪两个部分，作用是什么？什么是变构酶，根据必需基团的作用可以将它的结构分成哪两个部分？答：两个部分结合基团：与底物相结合；催化基团：催化底物转变成产物 一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称变构调节。受变构调节的酶称变构酶。变构酶分子中常含有

11、多个亚基，酶分子的催化部位（活性中心）和调节部位有的在同一亚基内，也有的不在同一亚基。4.谈谈米氏方程中米氏常数Km值的概念意义是什么？答：Km是酶的特征性常数之一，只与酶的结构、底物和反应环境（如，温度、pH、离子强度）有关，与酶的浓度无关。Km可近似表示酶对底物的亲和力；同一酶对于不同底物有不同的Km值。5.谈谈温度对酶活性的影响及其应用。答：温度对酶促反应速率具有双重影响。升高温度一方面可加快酶促反应速率；同时也增加酶变性的机会。酶的活性随温度的下降而降低。应用：低温麻醉便。6.请说出不可逆抑制与可逆抑制之间的区别。答：不可逆抑制：抑制剂通常以共价键与酶活性中心的必需基团相结合，使酶失活

12、。可逆抑制：抑制剂通常以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合，使酶的活性降低或丧失。7.竞争性抑制的反应实质和特点是什么？请举例说明。答：反应实质：有些抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶底物复合物的形成。这种抑制作用称为竞争性抑制作用。特点：I与S结构类似，竞争酶的活性中心；抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力及底物浓度；动力学特点：Vmax不变，表观Km增大。举例：丙二酸与琥珀酸竞争琥珀酸脱氢酶；磺胺类药物。8.什么是酶原？酶原激活的意义是什么？答：酶原是在特定条件下，酶的前体一个或几个特定的肽键断裂，水解掉一个或几个短肽，致使分子构象发生改变，形成或暴露出酶的活

13、性中心。酶原激活的生理意义：避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。有的酶原可以视为酶的储存形式。在需要时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催化作用。9.请你谈谈白化病和PKU与酶缺陷之间的关系？答：白化病：酪氨酸酶缺失引起白化病，因不能合成黑色素，患者皮肤，毛发等发白。苯酮酸尿症（PKU)：体内苯丙氨酸羟化酶缺陷，苯丙氨酸不能正常转变为酪氨酸，苯丙氨酸经转氨基作用生成苯丙酮酸、苯乙酸等，并从尿中排出的一种遗传代谢病。第4章 糖 代 谢1.葡萄糖是如何在缺氧状态下转变成乳酸的？有何生理意义？答：第一阶段糖酵解途径葡萄糖磷酸化为6-磷酸葡萄

14、糖（己糖激酶）；6-磷酸葡萄糖转变为 6-磷酸果糖；6-磷酸果糖转变为1,6-双磷酸果糖（6-磷酸果糖激酶-1）；磷酸己糖裂解成2分子磷酸丙糖；磷酸二羟丙酮转变为3-磷酸甘油醛（同分异构化）；3-磷酸甘油醛氧化为1,3-二磷酸甘油酸 ；1,3-二磷酸甘油酸转变成3-磷酸甘油酸；3-磷酸甘油酸转变为2-磷酸甘油酸；2-磷酸甘油酸转变为磷酸烯醇式丙酮酸 ；磷酸烯醇式丙酮酸转变成丙酮酸，并通过底物水平磷酸化生成ATP（丙酮酸激酶）；第二阶段丙酮酸转变成乳酸。生理意义：是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式；是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径（无线粒体的细胞，如：红细胞；代谢活跃的细胞，如：白细

15、胞、骨髓细胞）；它是有氧氧化的前段过程，某些中间产物是合成脂类和氨基酸的等物质的前体。2.糖的有氧氧化可以分为那几个阶段？其中和糖酵解的共性阶段是什么？答：第一阶段：酵解途径 ；第二阶段：丙酮酸的氧化脱羧 ；第三阶段：三羧酸循环；第四阶段：氧化磷酸化。和糖酵解的共性阶段是葡萄糖循糖酵解途径分解为丙酮酸。3.非糖物质转变成葡萄糖需经过哪些关键反应？各由哪些关键酶催化？答：丙酮酸经丙酮酸羧化支路（草酰乙酸）变为磷酸烯醇式丙酮酸（丙酮酸羧化酶）；1,6-双磷酸果糖转变为6-磷酸果糖（果糖双磷酸酶-1）；6-磷酸葡萄糖水解为葡萄糖（葡萄糖-6-磷酸酶）。4.一克分子葡萄糖所生成的乙酰CoA进入三羧酸循

16、环可生成多少克分子ATP？是怎样计算的？答：一分子葡萄糖经糖酵解途径分解成两分子丙酮酸，两分子丙酮酸进入线粒体氧化脱羧生成的两分子乙酰CoA，两分子乙酰CoA进入三羧酸循环可生成20分子ATP。5.叙述血糖的正常含量、来源及去路。答：正常血糖浓度 ：3.896.11mmol/L。6.本章所述各种糖代谢中共涉及多少关键酶？它们各是哪些？答：12个关键酶，糖酵解途径3个（己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1，丙酮酸激酶）；三羧酸循环3个（柠檬酸合酶，异柠檬酸脱氢酶，-酮戊二酸脱氢酶复合体）；磷酸戊糖途径1个（6-磷酸葡萄糖脱氢酶）；糖原的合成与分解2个（糖原合酶，磷酸化酶）；糖异生3个（丙酮酸羧化酶，果

17、糖双磷酸酶-1，葡萄糖-6-磷酸酶）。7.磷酸戊糖途径有何重要意义？试述蚕豆病的成因。答：（1）为核酸的生物合成提供核糖；（2）提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应；NADPH是体内许多合成代谢的供氢体；NADPH参与体内羟化反应；NADPH还用于维持谷胱甘肽(GSH)的还原状态。蚕豆病的成因：与磷酸戊糖途径有关，缺乏6-磷酸葡萄糖脱氢酶，使NADPH抑制，难使谷胱甘肽保持还原状态，此时红细胞易破裂，发生溶血性黄疸。8.试述肝脏进行糖原合成和分解的关键酶是什么？了解它们是如何受激素调节的？答：糖原合成和分解的关键酶是糖原合酶和磷酸化酶。第5章 脂 类 代 谢1.了解脂肪的消化和吸收的过程。

18、答：消化的过程：食物中的脂类（乳化）-微团（消化酶）-甘油三酯（胰脂酶，辅脂酶）-2-甘油一酯 + 2 FFA；磷脂-（磷脂酶A2）-溶血磷脂 + FFA； 胆固醇酯-（胆固醇酯酶）-胆固醇 + FFA。吸收的过程：快：中链及短链脂酸构成的TG-（乳化，吸收）- 肠粘膜细胞- （脂肪酶）-甘油 + FFA-门静脉-血循环。长链脂酸及2-甘油一酯-肠粘膜细胞（酯化成TG）；胆固醇及游离脂酸-肠粘膜细胞（酯化成CE）；溶血磷脂及游离脂酸-肠粘膜细胞（酯化成PL）；TG、CE、PL+载脂蛋白(apo) B48、C、AI、AIV-乳糜微粒(CM) -淋巴管-血循环。2.什么是脂肪动员？了解其全过程。答

19、：脂肪动员(fat mobilization)是指储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为FFA及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 全过程：脂解激素-受体-G蛋白ACcAMPPKA-HsLb(有活性)-甘油二酯（DG）- (甘油二酯脂肪酶,FFA ) -甘油一酯(甘油一酯脂肪酶,FFA)-甘油。3.甘油的代谢途径？答：甘油-（甘油激酶）-3-磷酸甘油（磷酸甘油脱氢酶）磷酸二羟丙酮。4.脂酸的氧化过程全过程？关键酶及其调节因素。答：全过程：（1）脂酸经脂酰CoA合成酶转化为脂酰CoA（胞液）；（2）脂酰CoA经肉碱脂酰转移酶转运进入线粒体，是脂酸-氧化的主要限速步骤；（3）脂酸的-

20、氧化的最终产物主要是乙酰CoA 脱氢（脂酰CoA经脂酰CoA脱氢酶转化为反2-烯酰CoA）；加水（反2-烯酰CoA经2-烯脂酰CoA水化酶转化为L(+)-羟脂酰CoA）；再脱氢（L(+)-羟脂酰CoA经L(+)-羟脂酰CoA脱氢酶转化为-酮脂酰CoA）；硫解（-酮脂酰CoA经酮脂酰CoA硫解酶转化为脂酰CoA+乙酰CoA）。 关键酶：肉碱脂酰转移酶。调节因素：脂肪合成及丙二酰CoA增加，后者抑制肉碱脂酰转移酶活性，因而脂酸的氧化被抑制。 5.以软脂酸和硬脂酸为例计算脂肪氧化ATP的生成量。答：软脂酸进行7次-氧化，生成7分子FADH2（1.5个ATP）, 7分子NADH+H+（2.5个ATP）

21、及8分子乙酰CoA（10ATP），一分子软脂酸彻底氧化共生成（7×1.5）（7×2.5）（8×10）=108个ATP,减去脂酸活化时消耗的2个高能磷酸键（相当于2个ATP），净生成106个ATP。硬脂酸进行8次-氧化，生成8分子FADH2（1.5个ATP）, 7分子NADH+H+（2.5个ATP）及9分子乙酰CoA（10ATP），一分子软脂酸彻底氧化共生成（8×1.5）（8×2.5）（9×10）=122个ATP,减去脂酸活化时消耗的2个高能磷酸键（相当于2个ATP），净生成120个ATP。6.为什么说肝能生成酮体却不能利用酮体？而肝外

22、组织可以利用酮体呢，却不能生成酮体呢？答：酮体在肝内生成：2分子乙酰CoA经乙酰乙酰CoA硫解酶转化为乙酰乙酰CoA；乙酰乙酰CoA经羟甲基戊二酸单酰CoA合成酶与1分子乙酰CoA转化为HMGCoA；HMGCoA经HMGCoA裂解酶转化为乙酰乙酸和乙酰CoA。酮体在肝外利用：乙酰乙酸经琥珀酰CoA转硫酶转化为乙酰乙酰CoA；乙酰乙酰CoA经乙酰乙酰CoA硫解酶转化为2分子乙酰CoA（心、肾、脑及骨骼肌线粒体）；乙酰乙酸经乙酰乙酰CoA硫激酶转化为乙酰乙酰CoA；乙酰乙酰CoA经硫解酶转化为2分子乙酰CoA（肾、心和脑的线粒体）；羟丁酸经羟丁酸脱氢酶转化为乙酰乙酸；然后转化为乙酰CoA。7.软脂

23、酸合成所涉及的酶类主要指哪两类？答：丙二酰CoA的合成：ATP + HCO3- + 乙酰CoA（乙酰CoA羧化酶，生物素 ，Mn2+）丙二酰CoA +ADP + Pi；脂酸合成：从乙酰CoA及丙二酰CoA合成长链脂酸，实际上是一个重复加成反应过程，每次加上一个丙二酰基，增加两个碳原子。8.磷脂酶的分型有哪些？答：六型磷脂酶A1，磷脂酶A2,磷脂酶B1,磷脂酶B2,磷脂酶C,磷脂酶D。9.了解血浆脂蛋白的结构和各自的生理功能。答：乳糜微粒(CM)：运输外源性TG及胆固醇酯；极低密度脂蛋白(VLDL)：运输内源性TG;低密度脂蛋白:转运肝合成的内源性胆固醇; 高密度脂蛋白(HDL): 主要是参与胆

24、固醇的逆向转运(RCT)，即将肝外组织细胞内的胆固醇，通过血循环转运到肝，在肝转化为肝汁酸后排出体外。HDL是apo的储存库。10.了解脂蛋白代谢异常导致的疾病有哪些？答：高脂蛋白血症 ；动脉粥样硬化。第6章 生 物 氧 化1. 什么是respiratory chain？它包括哪两个部分？答: 营养物质代谢脱下的成对氢原子以还原当量的形式存在（NADH+H+,FADH2）,再通过多种酶和辅酶催化的氧化还原连锁反应逐步传递，最终与氧结合生成水。逐步释放的能量可驱动ATP生成。由于该过程与细胞呼吸有关，这一包含多种氧化还原组分的传递链称为呼吸链。两个部分：递氢体和电子传递体。2. 四种复合体在线粒

25、体内膜上的排列特点是什么？哪些复合体具有质子泵的功能，每传递2个电子泵出质子的数量各是多少？氧化呼吸链可以分为哪两条途径？答：复合体作用是将NADH+H+中的电子传递给泛醌；复合体功能是将电子从琥珀酸传递到泛醌；复合体功能是将电子从还原型泛醌传递给细胞色素c；复合体将电子从细胞色素C传递给氧。复合体，具有质子泵的功能。它们分别泵出质子的数量是4H+,4H+,2H+。两条途径：NADH氧化呼吸链：NADH 复合体Q 复合体Cyt c 复合体O2；琥珀酸氧化呼吸链：琥珀酸 复合体 Q 复合体Cyt c 复合体O2。3. 细胞内ATP生成的两种方式是什么？oxidative phosphorylat

26、ion和substrate level phosphorylation的含义是什么？答：ATP生成的两种方式：氧化磷酸化(oxidative phosphorylation)：是指在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化，生成ATP，又称为偶联磷酸化。底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation)：与脱氢反应偶联，生成底物分子的高能键，使ADP(GDP)磷酸化生成ATP(GTP)的过程。不经电子传递。4. 试说明氧化磷酸化的偶联部位，并简要说明化学渗透假说的基本要点。答：偶联部位：复合体，。化学渗透假说的基本要点：电子经呼吸链传递时，可将质子(H+)从线粒体内膜

27、的基质侧泵到内膜胞浆侧，产生膜内外质子电化学梯度储存能量。当质子顺浓度梯度回流时驱动ADP与Pi生成ATP。5. ATP合酶的组成是什么？ATP合酶的运转机制是什么？当亚基旋转一周会产生多少分子的ATP，伴随几个质子的回流？答：ATP合酶的组成是F1（亲水部分）和F0（疏水部分）。ATP合酶的运转机制是开放性（O）无活性，与配体亲和力低；疏松型（L）无活性，与ADP和Pi底物疏松结合；紧密型（T）有ADP合成活性，和配体高亲和。当亚基旋转一周会产生3分子的ATP，伴随9个质子的回流。6.试述线粒体内膜对物质选择性转运的两种方式分别是什么，其结果有什么不同？答：-磷酸甘油穿梭，结果FADH21.

28、5个ATP; 苹果酸-天冬氨酸穿梭, 结果NADH2.5个ATP。第七章 氨 基 酸 代 谢1.蛋白质的腐败作用产生的有害物质有哪些？答：肠道细菌通过脱羧基作用产生胺类；肠道细菌通过脱氨基或尿素酶的作用产生氨；腐败作用产生其它有害物质。2.真核生物细胞内蛋白质降解有两条重要的途径，其特点是什么？答：（1）蛋白质在溶酶体通过ATP-非依赖途径被降解；点：不依赖ATP和泛素；利用溶酶体中的组织蛋白酶降解外源性蛋白、膜蛋白和长寿蛋白质。（2）蛋白质在蛋白酶体通过ATP-依赖途径被降解；特点：依赖ATP和泛素；降解异常蛋白和短寿蛋白质。3.什么是转氨作用？转氨酶的辅酶是什么？其作用机制是怎么样的？答：

29、转氨基作用是在转氨酶的作用下，某一氨基酸去掉-氨基生成相应的-酮酸，而另一种-酮酸得到此氨基生成相应的氨基酸的过程。转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛，其作用机制：在反应过程中，磷酸吡哆醛先从氨基酸接受氨基转变成磷酸吡哆胺，而氨基酸则转变成-酮酸，磷酸吡哆胺进一步将氨基转移给另一种-酮酸而生成相应的氨基酸，同时磷酸吡哆胺又转变为磷酸吡哆醛。4.联合脱氨基中哪种形式是主要的脱氨基方式？其过程需要哪两种酶的参与？为什么此种方式不能在心肌和骨骼肌中发生？答：联合脱氨基中主要的脱氨基方式转氨基偶联氧化脱氨基作用转氨基偶联嘌呤核苷酸循环。其过程需要两种酶的参与转氨酶；L-谷氨酸脱氢酶。在心肌和骨骼肌中L-谷氨酸脱

30、氢酶的活性很弱，氨基酸很难通过联合脱氨基作用脱去氨基。 5.-酮酸的去路是什么？答：-酮酸可彻底氧化分解并提供能量(TAC)；-酮酸经氨基化生成营养非必需氨基酸；-酮酸可转变成糖及脂类化合物(可被生糖或生酮氨基酸转化，进入代谢途径)。6.血氨的来源和去路有哪些？答：血氨的来源：氨基酸脱氨基作用和胺类分解均可产生氨；肠道细菌腐败作用产生氨；肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰胺。去路：在肝内合成尿素，这是最主要的去路；合成非必需氨基酸及其它含氮化合物；合成谷氨酰胺；肾小管泌氨。7.试说明酸碱度对于NH3吸收和排出的影响？为什么肝硬化的病人要禁用双氢克尿塞？答：酸性尿有利于肾小管细胞中的氨扩散入尿

31、，而碱性则阻碍肾小管细胞中的氨分泌。肝硬化的病人产生腹水，不宜使用碱性利尿药，以免血氨升高。因为谷氨酰胺在谷氨酰胺酶的催化下水解成谷氨酸和NH3，碱性尿则阻碍肾小管细胞中的氨分泌。8.氨基酸从肌肉向肝脏转运的方式是什么？其生理意义是什么？答：方式是丙氨酸-葡萄糖循环，其生理意义是肌肉中氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝；肝为肌肉提供葡萄糖；降低丙酮酸含量，降低乳酸中毒的风险。9.对于临床氨中毒的病人，可服入或输入谷氨酸盐治疗，为什么？答：因为氨与谷氨酸在谷氨酰胺合成酶的催化下合成谷氨酰胺。谷氨酰胺既是氨的解毒产物，也是氨的储存及运输形式。所以对氨中毒的病人可服用或输入谷氨酰盐，以降低氨的浓度。 10

32、.掌握尿素循环的关键酶、反应部位，产物尿素中的N来源等。答：关键酶 氨基甲酰磷酸合成酶；精氨酸代琥珀酸合成酶。反应部位：尿素循环分五步，1，2步在线粒体，3，4，5步在胞液。产物尿素中的N来源：游离的氨；其他氨基酸的转氨基作用。11.肝性脑病与生化相关的致病原因有哪些？答：（1）胺假神经递质增多时，可竞争性的干扰儿茶酚胺，阻碍神经冲动传递，是大脑发生异常抑制；RCH2NH2（胺氧化酶）- RCHO+NH3（胺类分解生成大量氨）。（2）氨氨进入脑组织，可与脑中-酮戊二酸结合生成谷氨酸，氨也可与脑中的谷氨酸进一步结合生成谷氨酰胺。高血氨时脑中氨的增加可使脑细胞中的-酮戊二酸减少，导致TAC减弱，A

33、TP生成减少，导致大脑功能障碍；谷氨酸，谷氨酰胺增多，渗透压增大引起脑水肿。12.个别氨基酸代谢以小题形式记忆，尤以相关疾病记忆为主。答：苯酮酸尿症(PKU)：苯丙氨酸羟化酶异常；白化病：酪氨酸异常。第8章 核 苷 酸 代 谢1.什么是嘌呤（嘧啶）的从头合成和补救合成？答：嘌呤（嘧啶）从头合成：利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及CO2等简单物质为原料，经过一系列酶促反应，合成嘌呤（嘧啶）核苷酸。嘌呤（嘧啶）补救合成：利用体内游离的嘌呤（嘧啶）或嘌呤（嘧啶）核苷，经过简单的反应过程，合成嘌呤（嘧啶）核苷酸。2.嘌呤核苷酸的从头合成分为哪两个阶段？答：两个阶段 次黄嘌呤核苷酸（IMP）的合成（磷酸核

34、糖焦磷酸合成酶，酰胺转移酶）；腺嘌呤核苷酸（AMP）和鸟嘌呤核苷酸（GMP）的生成。3.嘌呤核苷酸补救合成的生理意义是什么？答：生理意义是补救合成节省从头合成时的能量和一些氨基酸的消耗；体内某些组织器官，如脑、骨髓等只能进行补救合成。4.痛风症的诱因是什么？其治疗手段和原理是什么？答：痛风症的诱因是进食高嘌呤饮食，体内核酸大量分解（白血病，恶性肿瘤）或肾疾病而尿酸排泄障碍时，均可导致血中尿酸升高。其治疗手段和原理是用别嘌呤醇治疗痛风症，可竞争性抑制黄嘌呤氧化酶，从而抑制尿酸的生成。5.嘧啶核苷酸代谢中的氨基甲酰磷酸合成酶与鸟氨酸循环中的有什么不同？氨基甲酰磷酸合成酶I氨基甲酰磷酸合成酶II分布

35、肝细胞线粒体中胞液（所有细胞）氮源氨谷氨酰胺变构激活剂N-乙酰谷氨酸无功能尿素合成嘧啶合成第10章 DNA的生物合成(复制)1.DNA复制的三大基本规律是什么，请简要叙述。答：三大基本规律是半保留复制：母链DNA 复制过程中形成的复制叉子代DNA；双向复制：半不连续复制2.请概括原核生物DNA聚合酶的分类及各自特点是什么？DNApolDNApolDNApol分子量（KD）109120250组成单肽链？多亚基不对称二聚体分子数细胞400？2053核酸外切酶活性有无无35核酸外切酶活性有有有53核酸聚合酶活性有有有基因突变后的致死性可能不可能可能3.简述解螺旋酶的组成及其相关蛋白的功能是什么？在解

36、旋的过程中为什么需要拓扑异构酶的参与？拓扑异构酶的特点是什么？蛋白质（基因）通用名功能DnaA（dnaA）解螺旋酶辨认起始点DnaB（dnaB）解开DNA双链DnaC（dnaC）运送和协同DnaB答：需要拓扑异构酶的参与改变DNA分子的拓扑构想，理顺DNA链来配合复制进程。拓扑异构酶的特点是即能水解，又能连接磷酸二脂键。4.SSB指的是什么？在DNA解链的过程中它的作用是什么？答：单链DNA结合蛋白（SSB）指的是作为模板的DNA处于单链状态，而DNA分子只要符合碱基配对，有总会有形成双链的倾向，以使分子达到稳定状态和免受胞内广泛存在的核酸酶降解。它的作用是在复制中维持模板处于单链状态并保护单

37、链的完整。5.引物酶作用的底物是什么?引物的本质是什么？在DNA的合成过程中为什么要有引物的参与？答：引物酶作用的底物是游离NTP聚合。引物的本质是由引物酶催化合成的短链RNA分子。因为引物酶可以提供3OH末端，在DNApol催化下逐一加入dNTP而延长DNA子链。6.DNA聚合酶、DNA连接酶和拓扑异构酶都可以催化形成磷酸二酯键，试说明它们的不同点。提供核酸3OH提供5P结果DNA聚合酶引物或延长中的新链游离dNTP去PPi（dNTP）n+1DNA连接酶复制中不连续的两条单链不连续连续链拓扑异构酶切断，整理后的两链改变拓扑状态7.原核生物DNA复制的解链主要过程是什么？答：DnaA：识辨起始

38、位点；DnaB和DnaC：DnaB有解螺旋酶活性在DnaC蛋白的协同下；拓扑异构酶：理顺DNA链；SSB：稳定已解开的单链。8.说明原核生物DNA复制过程随从链的子链合成特点是什么？答：随从链的子链合成特点是环：随从链作360°的绕转，领头连和随从链的生长点读处在DNA-pol核心酶的催化位点上；合成引物；延长；展开。9.从理论上讲，真核生物DNA通过多次复制，DNA变得越来越短，这与引物切除导致单链DNA被水解有关。试说明机体应对这种情况的机制是什么？答：端粒酶维持DNA的稳定性：爬行机制依靠端粒酶RNA识辨及结合母链（TnGn）x，并移动到3端；以端粒酶RNA为模板，进行逆转录复制并使母链3端得到延伸；复制足够长读后，端粒酶脱离于母链，带支与DNA聚合酶；母链GG发夹结构，并形成3OH反折；以延长了的母链为模板，3OH为起点，在