生物化学自己整理 2091

1、1米氏公式：Michaelis和Menten用数学方法推导出酶促反应的米氏公式，如下： V maxS v = Km+S 米氏公式是酶促反应动力学的最基本公式。从式中知：酶促反应速度v取决于S、Vmax及Km。用米氏公式解释v与S的关系当底物浓度S较低时，即SKm时，Km+S Km+0 Km，则米氏公式表现为： v =（VS）/ Km。 即反应速度v与底物浓度S成正比，即曲线的起始部分。当S很高时，SKm，则Km+S 0+S S，米氏公式表现为：v=（VS）/S=V。 即此时的反应速度与底物浓度S无关，而恒定在V值处不变，即水平线部分。2 Km称米氏常数。Km的含义：即酶反应速度达到最大反应速度

2、一半时的底物浓度。推导：当v=Vmax/2时，代入米氏公式： Vmax S 1 Vmax S v=中， Vmax= Km+S 2 Km+S Km+S= 2 S，所以， Km=S 。Km的单位：摩尔/升。米氏常数Km的特点 Km值是酶的特征常数之一，只与酶的性质有关，而与酶的浓度无关。Km值可用来近似表示酶对底物亲和力的大小，且Km值越小，则亲和力越大。如果一种酶可作用于几种结构类似的底物，即酶的作用具有相对专一性时，则它对每一种底物各有一个Km值。其中，Km值最小的底物一般为该酶的最适（或天然）底物。Km值还受pH值及温度等的影响。3两类可逆性抑制作用根据抑制剂与底物间的关系，可逆性抑制作用又

3、可分为：（1）竞争性抑制作用：当抑制剂I与酶E结合后，即妨碍了底物S与酶的结合，减少了酶对底物的作用机会，从而降低了酶活力，称竞争性抑制作用。实质：抑制剂I具有与底物S类似的结构，与S争夺E活性中心的底物结合部位。可通过增加S 的方法，来减小这种抑制作用，甚至完全消除。（2）非竞争性抑制作用：抑制剂可与底物同时结合在酶的不同部位，即酶与抑制剂结合后，不妨碍酶与底物结合。但形成的酶-底物-抑制剂三者复合物ESI不能分解产生产物P。酶的抑制作用在医学上的实践意义：如磺胺类药物对氨基苯磺酰胺的杀菌作用原理。酶的抑制作用在农业上的实践意义，如：有机磷农药敌百虫、乐果等的设计原理。4 酶活力的测定：5

4、（一）酶的活力单位：酶活力的高低可用酶活力单位U表示。1961年，国际酶学委员会规定：一个酶活力单位是指在特定条件下，即T=25，pH采用最适pH值，底物浓度采用饱和浓度，其他条件均采用最适条件，此时1分钟内能转化1微摩尔底物所需的酶量。比活力：指每毫克酶蛋白具有的酶活力，用酶活力/毫克酶蛋白来表示。比较同种酶不同样品时，比活力越高，说明该样品的纯度越高。6糖酵解产能计算（1）能量的产生：ATP的合成：第7步： 2ADP2ATP 第10步：2ADP2ATP（共合成4ATP ） ATP的消耗：第1步： 1ADP1ATP 第3步： 1ADP1ATP （共消耗2ATP）因此净生成：4 2 = 2AT

5、P若以糖原为底物，则净生成4 1 = 3ATP获能效率计算已知： 1摩尔G2摩尔乳酸，反应共放热196KJ，而1摩尔ATP水解放能30.514KJ。解：=(2×30.514)×100%/196=31% 相当于1摩尔G量的糖原分解为2摩尔乳酸，反应共放热183KJ。解：=(3×30.514)×100%/183=50%已知： 1摩尔G2摩尔乙醇，反应共放热56千卡。解：=(2×7.3)×100%/56=26%7什么叫生物氧化生物细胞将糖、脂、蛋白质等燃料分子氧化分解，最终生成二氧化碳和水，释放出能量，并偶联ADP磷酸化生成ATP的过程，称

6、生物氧化。8两条典型呼吸链传递的类型，递体的顺序及P/0NADH呼吸链和FADH2呼吸链递体的顺序呼吸链中，氢和电子的传递有严格的方向和顺序，其顺序根据各递体的标准氧化还原电位E0来定。一个氧化还原体系中，只有E0 较高的体系才能接受E0 较低的体系放出的电子，即电子总从低E0 向高E0 方向转移两条典型呼吸链传递电子的顺序如下： NADH呼吸链： NAD+FMNCOQCytbCytc1Cytc Cytaa3O2 FADH2呼吸链： FADCOQCytbCytc1CytcCytaa3 O2高E0 方向转移NAD+FMNCOQCytbCytc1CytcCytaa3O2 P P P3ADP3ATP

7、FADH2呼吸链中，电子传递和磷酸化相互偶联的部位只有两处，即只能生成2ATP。P/O比值P/O值指，每消耗1摩尔氧原子(或每对电子通过呼吸链传递至氧)所产生的ATP分子数。NADH呼吸链的P/O值=3，FADH2呼吸链的P/O值=2。 这表示：通过这两条呼吸链的电子传递，每消耗1摩尔氧，分别可生成3摩尔及2摩尔的ATP。9细胞色素aa3与其它细胞色素类有何不同n 典型的线粒体呼吸链中，各种细胞色素排列顺序为CytbCytc1CytcCytaa3O2。n 不同种类细胞色素的辅基与酶蛋白的连接方式不同。n Cytaa3分子中，除有铁卟啉外，还含有2个铜原子，也可依靠其化合价变化来传电子，即： C

8、u+ Cu2+ +e n 除Cytaa3外，其余细胞色素中的铁原子均与卟啉环和酶蛋白形成6个共价键或配位键，所以不能再与O2、CO、CN等结合。 10 氧化：脂肪酸在一系列酶的作用下，在碳原子和碳原子之间断裂，碳原子被氧化成羧基，生成含有两个碳原子的乙酰辅酶A，和较原来少两个碳原子的脂肪酸11 氧化命名的原因1904年，Knoop 开始用苯环作为标记物，追踪脂肪酸在动物体内的转变过程。发现动物体降解脂肪酸时，是将碳原子成对成对地从脂肪酸链上切下，而不是一个一个地切。在此基础上，Knoop提出了脂肪酸-氧化学说。即脂肪酸在体内的氧化是从羧基端-碳原子开始，碳链逐次断裂，每次产生一个二碳单位，乙酰

9、CoA。12软脂酸-氧化能量计算在第一次循环中ATP-AMP+PPi消耗一个ATP在第2、3、4、5、6次循环中，脂肪酸无需再活化，因此每次循环净得ATP 17摩尔。第7次循环中，可得2分子乙酰辅酶A、1分子FADH2和1分子NADH+H+。所以软脂酸-氧化7次循环，共产ATP数：16+17×5+（17+12）=130摩尔ATP。已知：1摩尔软脂酸完全氧化为CO2+H2O时，共放能9790.56KJ。解：产能效率=（130×30.514）×100%/9790.56=40.6%13酮体生成及危害l 长链脂肪酸在肝脏中经-氧化作用，产生大量乙酰辅酶A。l 大部分乙酰辅

10、酶A可参加TCA循环或被用于脂肪酸合成；在肝细胞中则因有几种活性很强的酶，能将乙酰辅酶A缩合为乙酰乙酸、-羟丁酸和丙酮，临床上把这三者合称为酮体。其中，乙酰乙酸占30%，-羟丁酸占70%，丙酮的生成量极少。（1）乙酰乙酸生成：在肝脏线粒体中，乙酰辅酶A在乙酰乙酰辅酶A合成酶催化下，两两缩合生成乙酰乙酰辅酶A。此物质在羟甲戊二酰辅酶A合成酶催化下，再与一分子乙酰辅酶A缩合，生成6个碳的-羟-甲基戊二酰辅酶A，并释放一分子辅酶A。此物质经裂解酶催化，裂解为乙酰乙酸和一分子乙酰辅酶A。（2）-羟丁酸生成：乙酰乙酸在-羟丁酸脱氢酶催化下，由NADH+H+供氢，被加氢还原为-羟丁酸。（3）丙酮生成：乙酰

11、乙酸在脱羧酶催化下，脱羧生成丙酮。酮体代谢紊乱的危害：血中酮体积累，临床上称酮血症。患者随尿液排出大量酮体，表现为酮尿症。酮体中的乙酰乙酸和-羟丁酸都是酸性物质。若在体内积累过多，会使血液pH值下降，造成酸中毒。恶性循环。14 DNA的双螺旋二级结构要点：DNA双螺旋模型由Waston和Crick于1953年提出。1结构：DNA由两条反向的多核苷酸链互相平行地绕同一轴右旋而成，螺旋直径2nm。螺旋两侧是两条多核苷酸链的戊糖-磷酸骨架，即主链。碱基层叠于螺旋内侧。相邻两核苷酸间存在36º角，螺距高3.4nm。大沟和小沟。2碱基互补：两条链借碱基对间的氢键结合在一起。由于双螺旋直径有限，一条链上的嘌呤碱必须与另一条链上的嘧啶碱相匹配。碱基构象研究表明：A与T配对，形成2个氢键；G与C配对，形成3个氢键。这种碱基间相互匹配的情况称碱基互补。碱基互补原则的重要生物学意义：