生物化学简明教程答案

1、精品文档6 酶1作为生物催化剂，酶最重要的特点是什么？解答 ： 作为生物催化剂， 酶最重要的特点是具有很高的催化效率以及高度专一性。2酶分为哪几大类？每一大类酶催化的化学反应的特点是什么？请指出以下几种酶分别属于哪一大类酶：磷酸葡糖异构酶( phosphoglucose isomerase )碱性磷酸酶( alkaline phosphatase )肌酸激酶( creatine kinase )甘油醛一3一磷酸脱氢酶(glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase)琥珀酰CoA合成酶(succinyl-CoA synthetase )柠檬酸合酶(citrate

2、 synthase )葡萄糖氧化酶( glucose oxidase )谷丙转氨酶(glutamic-pyruvic transaminase)蔗糖酶( invertase )T4 RNA 连接酶( T4 RNA ligase )解答 ：前两个问题参考本章第 3 节内容。异构酶类； 水解酶类；转移酶类；氧化还原酶类中的脱氢酶；合成酶类；裂合酶类；氧化还原酶类中的氧化酶；转移酶类；水解酶类；合成酶类（又称连接酶类）。3什么是诱导契合学说，该学说如何解释酶的专一性？解答 ： “ 诱导契合 ” 学说认为酶分子的结构并非与底物分子正好互补，而是具有一定的柔性， 当酶分子与底物分子靠近时， 酶受底物分子

3、诱导， 其构象发生有利于与底物结合的变化， 酶与底物在此基础上互补契合进行反应。 根据诱导契合学说， 经过诱导之后， 酶与底物在结构上的互补性是酶催化底物反应的前提条件， 酶只能与对应的化合物契合， 从而排斥了那些形状、 大小等不适合的化合物，因此酶对底物具有严格的选择性，即酶具有高度专一性。4阐述酶活性部位的概念、组成与特点。解答 ：参考本章第 5 节内容。5经过多年的探索，你终于从一噬热菌中纯化得到一种蛋白水解酶，可用作洗衣粉的添加剂。 接下来， 你用定点诱变的方法研究了组成该酶的某些氨基酸残基对酶活性的影响作用：（ 1） 你将第 65 位的精氨酸突变为谷氨酸， 发现该酶的底物专一性发生了

4、较 大的改变，试解释原因；（ 2）你将第108 位的丝氨酸突变为丙氨酸，发现酶活力完全失去，试解释原因；（ 3） 你认为第 65 位的精氨酸与第 108 位的丝氨酸在酶的空间结构中是否相互靠近，为什么？解答 ：（1）第65位的氨基酸残基可能位于酶活性部位中的底物结合部位，对酶的专一性有较大影响， 当该氨基酸残基由精氨酸突变为谷氨酸后， 其带电性质发生了改变，不再具有与原底物之间的互补性，导致酶的专一性发生改变。（ 2）第108 位的丝氨酸残基应位于酶活性部位的催化部位，是决定酶是否有活力的关键氨基酸， 通常它通过侧链上的羟基起到共价催化的功能， 当该残基突变为丙氨酸后， 侧链羟基被氢取代， 不

5、能再起原有的共价催化作用， 因此酶活 力完全失去。（ 3）第 65 位的精氨酸与第 108 位的丝氨酸在酶的空间结构中应相互靠近，因为这两个氨基酸残基都位于酶的活性部位， 根据酶活性部位的特点， 参与组成酶活性部位的氨基酸残基在酶的空间结构中是相互靠近的。6酶具有高催化效率的分子机理是什么？解答 ：酶具有高催化效率的分子机理是：酶分子的活性部位结合底物形成酶一底物复合物，在酶的帮助作用下（包括共价作用与非共价作用），底物进入特定的过渡态， 由于形成此过渡态所需要的活化能远小于非酶促反应所需要的活化能， 因而反应能够顺利进行， 形成产物并释放出游离的酶， 使其能够参与其余底物的反应。7利用底物形

6、变和诱导契合的原理，解释酶催化底物反应时，酶与底物的相互作用。解答 ：当酶与底物互相接近时，在底物的诱导作用下，酶的构象发生有利于底物结合的变化， 与此同时， 酶中某些基团或离子可以使底物分子中围绕其敏感键发生形变。 酶与底物同时发生变化的结果是酶与底物形成一个互相契合的复合3 欢迎下载 。精品文档物，并进一步转换成过渡态形式，在过渡态形式中，酶活性部位的构象与底物过 渡态构象十分吻合，从而降低活化能，增加底物的反应速率。8 .简述酶促反应酸碱催化与共价催化的分子机理。解答：在酶促反应酸碱催化中，酶活性部位的一些功能基团可以作为广义酸 给出质子（例如谷氨酸残基不带电荷的侧链竣基、 赖氨酸残基带

7、正电荷的侧链氨 基等），底物结合质子，形成特定的过渡态，由于形成该过渡态所需活化能相比 于非酶促反应更低，因此反应速率加快；另外一些功能基团可以作为广义碱从底 物接受质子（例如谷氨酸残基带负电荷的侧链竣基、赖氨酸残基不带电荷的侧链 氨基等），底物失去质子后，形成过渡态所需的活化能比非酶促反应低，因此反 应速率加快。在酶促反应共价催化中，酶活性部位的一些功能基团作为亲核试剂作用于底 物的缺电子中心，或者作为亲电试剂作用于底物的负电中心， 导致酶一底物共价 复合物的形成，该共价复合物随后被第二种底物（在水解反应中通常是水分子） 攻击，形成产物与游离酶。由于该共价复合物形成与分解的反应所需活化能均比

8、 非酶促反应低，因此反应速率被加快。9 .解释中间络合物学说和稳态理论，并推导修正后的米氏方程。解答：参考本章第6节内容。10 .乙醇脱氢酶催化如下反应：乙醇+NAD =二乙醛+NADH +H+（1）已知反应体系中NADHfc 340nm有吸收峰，其他物质在该波长处的吸光 度均接近于零，请设计一种测定酶活力的方法。（2）如何确定在实验中测得的酶促反应速率是真正的初速率？（3）在实验中使用了一种抑制剂，下表中是在分别存在与不存在抑制剂 I 的情况下测定的对应不同底物浓度的酶促反应速率， 请利用表中的数据计算其各 自对应的Km与Vmax值，并判断抑制剂的类型。S/(mmol/L)v/ (mol L

9、-1 min1)I = 0I = 10 mmol/L205.2633.999155.0013.636104.7623.22254.2642.1152.53.3331.3161.62.770.926解答：（1）选择合适的底物浓度（naDW乙醇）与缓冲体系，取一定体积的 底物溶液（如1ml）加入石英比色杯，加入适量酶，迅速混合后，放入紫外/可见光分光光度计的样品室内，测定反应体系在340 nm吸光度随时间的变化曲线。 利用NADH勺摩尔吸光系数（可从相关文献查到，或用已知浓度的NADHS液自行 测定），计算出单位时间内NADH勺增加量，用于表示酶活力。（2）如果在选取的测量时间范围内，反应体系在

10、340 nm吸光度随时间的变 化曲线接近一条直线的形状，则表明反应速率在此时间段内保持不变， 可用来代 表反应初速率。（3）用Lineweaver-Burk双倒数作图法，结果如下：KJt Vmax值抑制剂浓度I = 0I=10 mmol/LK/ (mmol L-1)1.6438.244Vmax/ ( Pmol L min 1)5.645.64抑制剂的类型：竞争性可逆抑制剂。11 .对于一个符合米氏方程的酶，当S=3 Km, I=2 K时（I为非竞争性抑 制剂），则U/Vmax的数值是多少（此处Vmax指I = 0时对应的最大反应速率）？解答：利用非竞争性抑制剂的动力学方程计算：.VmaxS一

11、:S ： Km其中口 = i+i/ K = 3 ,则.二Vmax3 Km= 3Vmax3 （3Km Km）12所以，U /Vmax= 0.25。12 .试通过一种反竞争性抑制剂的动力学分析解释其抑制常数K在数值上是否可能等于该抑制剂的IC50 （IC50即酶的活力被抑制一半时的抑制剂浓度， 假设酶浓度与底物浓度均固定不变）。解答：令Vo为不存在抑制剂时的酶促反应速率，Vi是存在反竞争性抑制剂时 的反应速率，则当I=IC50时，酶活力被抑制一半，Vi =Vo/2 0由于VmaxSVmax Sr,10 i I5 Km=S Km=1 k因此Vmax SVmax S2S 2Km 1 S KmKm =

12、（ ： -2）S如果K在数值上等于IC50,则6 = 2, a-2 = 0, Km= 0,而实际上，（并不为零。 因此K在数值上不可能等于IC50。13 .在生物体内存在很多通过改变酶的结构从而调节其活性的方法，请列举这些方法并分别举例说明。解答：（1）别构调控：寡聚酶分子与底物或非底物效应物可逆地非共价结 合后发生构象的改变，进而改变酶活性状态，从而使酶活性受到调节。例如大冬 氨酸转氨甲酰酶的部分催化肽链结合底物后，使酶的整体构象发生改变，提高了其他催化肽链与底物的亲和性，CTP可以与该酶的调节肽链结合，导致酶构象发 生改变，降低了催化肽链与底物的亲和性，使酶活力降低，起别构抑制剂的作用。7

13、欢迎下载精品文档（ 2）酶原的激活：在蛋白水解酶的专一作用下，没有活性的酶原通过其一级结构的改变，导致其构象发生改变，形成酶的活性部位，变成有活性的酶，这是一种使酶获得活性的不可逆调节方法。 例如在小肠内， 无催化活性的胰凝乳蛋白酶原在胰蛋白酶的作用下， 特定肽键被断裂， 由一条完整的肽链被水解为三段 肽链，并发生构象的改变，形成活性部位，产生蛋白水解酶活性。（ 3）可逆的共价修饰：由其他的酶（如激酶、磷酸酶等）催化共价调节酶进行共价修饰或去除修饰基团， 使其结构发生改变， 从而在活性形式和非活性形式之间相互转变， 以调节酶的活性。 例如糖原磷酸化酶可以两种形式存在， 一种是Seri4被磷酸化

14、的、高活力的糖原磷酸化酶a, 一种是非磷酸化的、低活力的糖原磷酸化酶b,在磷酸化酶激酶的催化作用下，糖原磷酸化酶b的Seri4被磷酸化，形成高活力的糖原磷酸化酶a；在磷酸化酶磷酸酶的催化作用下，糖原磷酸化酶 a 的 Ser14-PO32- 被脱磷酸化，形成低活力的糖原磷酸化酶b。（ 4）对寡聚酶活性的调节可以通过改变其四级结构来进行，这种作用既包括使无活性的寡聚体解离， 使部分亚基获得催化活性， 也包括使无活性的单体聚合形成有催化活性的寡聚体。前者的例子是蛋白激酶A,该酶由2个调节亚基与2个催化亚基组成，是没有酶活性的寡聚酶，胞内信使cAMPW调节亚基结合可导致寡聚酶解离成一个调节亚基复合体和

15、两个催化亚基， 此时自由的催化亚基可 获得酶活性。 后者的例子是表皮生长因子受体， 其在细胞膜上通常以无活性的单体存在， 当作为信使的表皮生长因子结合到受体的胞外部分之后， 两个单体结合 形成二聚体，从而使酶被激活。14 以天冬氨酸转氨甲酰酶为例解释蛋白质功能的别构调控。解答：天冬氨酸转氨甲酰酶（ATCase的调控属于酶的别构调控。ATCas睨 寡聚酶， 由多个催化亚基和调节亚基构成。 催化亚基可结合底物， 具有催化作用，调节亚基可结合非底物分子效应物。ATCase以及该酶的每个亚基、每个活性部位具有两种构象状态，一种与底物有高亲和力（ T 态），一种与底物有低亲和力 （R态）。当位于ATCa

16、se崔化亚基的某个活性部位结合底物分子后,其构象发生改变， 构象改变的信息通过各亚基内和亚基之间的相互作用传递到其他活性部位， 使其 构象改变，增加了它与其他底物分子的亲和力，并最终影响了酶的总活性状态。这种别构调控使ATCase白S对v的动力学曲线不是双曲线，而是 S型曲线。当位于ATCaseil节亚基的调节部位2合非底物效应物 CTP后,CTP的结合引 起ATCaset勾象的变化，使ATCase构象向对底物有低亲和力的T态改变，降低了 ATCase与底物的亲和力，导致酶活性降低， CTP是别构抑制剂（负效应物）。当位于ATCaseil节亚基的调节部位2合非底物效应物 ATP后,ATP的结合

17、引 起ATCaset勾象的变化，使ATCase构象向对底物有低亲和力的 R态改变，增加了 ATCase与底物的亲和力，导致酶活性升高， CTP是别构激活剂（正效应物）。ATP和CTP对ATCase的别构调控均具有一定的生理意义， 可用于对生物的新 陈代谢、基因表达等进行调节。15 当加入较低浓度的竞争性抑制剂于别构酶的反应体系中时， 往往观察到 酶被激活的现象，请解释这种现象产生的原因。解答 ：在有少量竞争性抑制剂存在时，抑制剂与别构酶（通常为寡聚酶）的部分活性部位结合， 引起酶构象变化， 此作用等同于底物的正协同同促效应， 从 而使酶的整体活性提高。16 酶原激活的机制是什么？该机制如何体现

18、 “蛋白质一级结构决定高级结 构”的原理？解答 ： 酶原激活的机制是在相应的蛋白水解酶的作用下，原本没有催化功能的酶原在特定肽键处断裂， 一级结构发生变化， 从而导致其高级结构变化， 形成 活性部位，具备了特定的催化功能。这种变化是一种不可逆的过程。在酶原激活的机制中，由于高级结构的改变是由于一级结构的改变造成的，因此这说明了不同的一级结构可导致不同高级结构的产生， 这是 “蛋白质一级结 构决定高级结构”原理的体现。9 欢迎下载 。精品文档7维生素1 .什么是维生素？列举脂溶性维生素与水溶性维生素的成员。解答：维生素的科学定义是参与生物生长发育与代谢所必需的一类微量小分子有机化合物。脂溶性维生

19、素主要包括维生素 A维生素DX维生素E、维生素K 等，水溶性维生素主要包括维生素 B族（维生素B、维生素B、维生素PR维 生素B、维生素B2、叶酸、泛酸、生物素）、硫辛酸和维生素 C。2 .为什么维生素D可数个星期补充一次，而维生素 C必须经常补充？解答：维生素D是脂溶性的维生素，可以贮存在肝等器官中。维生素 C是水 溶性的，不能贮存，所以必须经常补充。3 .维生素A主要存在于肉类食物中，为什么素食者并不缺乏维生素 A?解答：维生素A可在人体内由植物性食物中的P一胡萝卜素转化而成。4 .将下面列出的酶、辅酶与维生素以短线连接。解答：乙解脱氢酷 、/四氢好薮、泛酸丙酮酸脱氢菌复合体生物胞素:二素

20、运硫辛酰赖寂生物素迪珀酸脱机醐一 / 、 人*生知答丙转氨前磷院此哆醛飞、/ /叶服丙酮酿按化甑/ /7s4脱氧魔普怙膝素空生素叩5 .在生物体内起到传递电子作用的辅酶是什么？解答：NAh nadR fmn fad6 .试述与缺乏维生素相关的夜盲症的发病机理。解答：视网膜上负责感受光线的视觉细胞分两种： 一种是圆锥形的视锥细胞， 一种是圆柱形的视杆细胞。视锥细胞感受强光线，而视杆细胞则感受弱光的刺激， 使人在光线较暗的情况下也能看清物体。 在视杆细胞中，11顺视黄醛与视蛋白 组成视紫红质。当杆状细胞感光时，视紫红质中的 11顺视黄醛在光的作用下 转变成全反视黄醛，并与视蛋白分离，视黄醛分子构型

21、的改变可导致视蛋白分子 构型发生变化，最终诱导杆状细胞产生与视觉相关的感受器电位。全反式视黄醛通过特定的途径可重新成为11顺视黄醛，与视蛋白组合成为视紫红质，但是 在该视循环中部分全反视黄醛会分解损耗，因此需要经常补充维生素Ao当食物中缺乏维生素A时，必然引起11顺视黄醛的补充不足，视紫红质合成量减少， 导致视杆细胞对弱光敏感度下降，暗适应时间延长，出现夜盲症状。7 .试述与缺乏维生素相关的脚气病的发病机理，为什么常吃粗粮的人不容 易得脚气病？解答：脚气病是一种由于体内维生素 B不足所引起的以多发性周围神经炎为 主要症状的营养缺乏病，硫胺素在体内可转化成硫胺素焦磷酸， 后者作为辅酶参 与糖代谢

22、中丙酮酸、u一酮戊二酸的氧化脱竣作用，所以，缺乏维生素 B时，糖 代谢受阻，一方面导致神经组织的供能不足，另一方面使糖代谢过程中产生的 二一酮酸、乳酸等在血、尿和组织中堆积，从而引起多发性神经炎等症状。维生 素B在谷物的外皮和胚芽中含量很丰富，谷物中的硫胺素约90在于该部分，而粗粮由于加工时保留了部分谷物外皮， 因此维生素B含量充足，常吃粗粮的人 不容易缺乏维生素B,因此不易得脚气病。8 .试述与缺乏维生素相关的坏血病的发病机理。解答 ： 坏血病是一种人体在缺乏维生素C 的情况下所产生的疾病。 维生素 C参与体内多种羟化反应， 是胶原脯氨酸羟化酶及胶原赖氨酸羟化酶维持活性所必需的辅助因子， 可

23、促进胶原蛋白的合成。 当人体缺乏维生素C 时， 胶原蛋白合成产生障碍， 胶原蛋白数量不足致使毛细血管管壁不健全， 通透性和脆性增加， 结缔组织形成不良，导致皮下、骨膜下、肌肉和关节腔内出血，这些均为坏血病的主要症状。9完整的鸡蛋可保持4 到 6 周仍不会腐败，但是去除蛋白的蛋黄，即使放在冰箱内也很快地腐败。试解释为什么蛋白可以防止蛋黄腐败？解答： 蛋清中含有抗生物素蛋白，它能与生物素结合使其失活，抑制细菌生长，使鸡蛋不容易腐败。10多选题：1）下列哪一个辅酶不是来自维生素（ ）A CoQ B FAD C NAD+ D pLp E Tpp2）分子中具有醌式结构的是（ ）C D 维生素 E）维生素

24、AD维生素B1）维生素PP D 叶酸A 维生素 A B 维生素B1CE.维生素K3）具有抗氧化作用的脂溶性维生素是（A 维生素 C B 维生素 E CE.维生素D（ 4 ）下列维生素中含有噻唑环的是（A 维生素B2B 维生素B1CE.维生素B6(5)下列关于维生素与辅酶的描述中，哪几项是正确的()A.脂溶性维生素包括维生素 A、维生素C、维生素D和维生素EB.维生素B的辅酶形式为硫胺素焦磷酸C.催化转氨作用的转氨酶所含的辅基是 FMNW FADD.维生素C又名抗坏血酸，是一种强的还原剂(6)下列关于维生素与辅酶的描述中，哪几项是错误的()A.维生素A的活性形式是全反式视黄醛，它与暗视觉有关B.

25、辅酶I是维生素PP的辅酶形式C. FMN与FAD氧化还原酶的辅基D.硫胺素焦磷酸是水解酶的辅酶(7)转氨酶的辅酶含有下列哪种维生素？()A .维生素B B .维生素B C .维生素PP D.维生素 B E .维 生素B2(8)四氢叶酸不是下列哪种基团或化合物的载体 ？()A . 一CHO B . CO C . CH D . CHCH 二 NH E.解答：(1)A;(2)E;(3)B;(4)B;(5)B、D;(6)A、D;(7)D;(8) Bo8新陈代谢总论与生物氧化13欢迎下载精品文档1 .已知NADH+:绊呼吸链传递遇O生成水的过程可以用下式表示：NADH + H + 1/2O 2 H2O

26、+ NAD试计算反应的AE'8、解答：在呼吸链中各电子对标准氧化还原电位 E,e的不同，实质上也就是能级 的不同。自由能的变化可以由反应物与反应产物的氧化还原电位计算。氧化还原 电位和自由能的关系可由以下公式计算：. g' i - -nF ：E,"G,e代表反应的自由能，n为电子转移数,F为Farady常数，值为96.49kJ/V, E,e为电位差值。AG,e以kJ/mol计。NADHFH+ 1/2O2 - NAD+ H2OG 0 =-2 X 96.49 X +0.82 -(-0.32)=-220 kJ/mol2 .在呼吸链传递电子的系列氧化还原反应中，请指出下列反应

27、中哪些是电 子供体，哪些是电子受体，哪些是氧化剂，哪些是还原剂(E-FMNfe NADH兑氢酶复合物含铁硫蛋白，辅基为 FMN ?(1) NADH+HE-FMN» NAD+E-FMNH(2) E-FMNH+2Fe3+ E-FMN+2F2+2H(3) 2Fe 2+2H+Q2Fe3+QH解答：在氧化一还原反应中，如果反应物失去电子，则该物质称为还原剂；如 果反应物得到电子，则该反应物称为氧化剂。所以得出如下结论：反应(1)(2)(3)电子供体电子受体还原剂氧化剂NADH E-FMN NADHE-FMNE-FMNH Fe 3+E-FMNHFe3+Fe2+QFe2+Q3 .组成原电池的两个半

28、电池，半电池 A含有1mol/L的甘油酸-3-磷酸和1mol/L的甘油醛-3-磷酸，而另外的一个半电池 B含有1mol/L NAD+和1mol/L NADH回答下列问题：(1)哪个半电池中发生的是氧化反应？(2)在半电池B中，哪种物质的浓度逐渐减少？(3)电子流动的方向如何？(4)总反应(半电池A+半电池B)的A E是多少？解答：氧化还原电位AE '的数值愈低，即供电子的倾向愈大，本身易被氧化 成为还原剂，另一种物质则作为氧化剂易得到电子被还原。根据该理论判断：(1)半电池A中发生的是氧化反应；(2)当甘油醛-3 -磷酸被氧化后NACK少；(3)电子由半电池A流向半电池B;(4)总反应

29、的AE '是+0.23V。4 .鱼藤酮是一种的极强的杀虫剂，它可以阻断电子从NADH兑氢酶上的FMN向CoQ的传递。15欢迎下载精品文档( 1)为什么昆虫吃了鱼藤酮会死去 ?( 2)鱼藤酮对人和动物是否有潜在的威胁?(3) 鱼藤酮存在时, 理论上 1mol 琥珀酰 CoA 将净生成多少ATP?解答：电子由NADHE FADHS电子传递呼吸链传递给氧，最终形成水的过程 中伴有AD琳酸化为ATP；这一过程称电子传递体系磷酸化。体内 95%勺ATP是 经电子传递体系磷酸化途径产生的。(1)鱼藤酮阻断了电子从NADH兑氢酶上的FMNt CoQ的传递，还原辅酶不 能再氧化 , 氧化放能被破坏，

30、昆虫将不能从食物中获得足够的维持生命活动需要 的 ATP。(2)所有需氧生物电子传递系统十分相似，都包含有FMNffi CoQ这种共同的环节，因此鱼藤酮对人体和所有的动物都有潜在的毒性。(3)当鱼藤酮存在时，NADH呼吸链的电子传递中断，但不影响FADH乎吸链 和底物水平磷酸化的进行，理论上1mol 琥珀酰辅酶A 还将生成5molATP。5 . 2, 4一二硝基苯酚(DNP)是一种对人体毒性很大的物质。它会显著地加速代谢速率，使体温上升、出汗过多，严重时可导致虚脱和死亡。 20 世纪 40 年代 曾试图用DNP乍为减肥药物。(1)为什么DNP勺消耗会使体温上升，出汗过多？(2)DNP作为减肥药

31、物的设想为何不能实现？解答：(1)因DN呢解偶联剂，电子传递释放的自由能不能以 ATP的形式捕获 而是以热的形式散失, 从而使体温升高，大量出汗。(2)因DNFW促进细胞代谢速率而增加能量的消耗起到减轻体重的作用，但 是DNPt明显的副作用，使其不能作为减肥药物。6 .某女教师24h需从膳食中获得能量8?360kJ(2?000kcal),其中糖类供能占60%假如食物转化为ATP的效率是50%则膳食糖类可转化为多少摩尔 ATR解答：略。7 .标准条件下，下述反应是否能按箭头反应方向进行？(假定每个反应都有 各自的酶催化)(1) FADH2 + NAD FAD + NADH + H(2)琥珀酸+

32、FAD »延胡索酸+ FADH(3) B -羟丁酸 + NAD+ 乙酰乙酸 + NADH + H+解答：(3)可按反应方向进行。-0.18FAD+2+2e-FADH延胡索酸+2H+2e-一琥珀酸-0.031乙酰乙酸+2H+2e- B -羟丁酸-0.34621欢迎下载-0.32NAE>2H+2e-NADH(1)FADH2 + NAD = FAD + NADH + H=-0.32- (-0.18)= -0.14反应不能进行。琥珀酸+ FAD »延胡索酸+ FADH2=-0.18- (-0.031 ) = -0.15反应不能进行。(4) B -羟丁酸 + NAD+ -乙酰乙

33、酸 + NADH + H +=-0.32- (-0.346 )= 0.026反应能进行。8 .已知共腕氧化还原对 NADNADH和丙酮酸/乳酸的E 分别为-0.32V和-0.19V,试问:(1)哪个共腕氧化还原对失去电子的能力大 ？(2)哪个共腕氧化还原对是更强的氧化剂？(3)如果各反应物的浓度都为lmol/L, 在pH =7.0和25c时，下面反应的 LlGe是多少？丙酮酸+ NADH + H+ 孚L酸+NAD解答：(1)氧化还原电位E的数值愈低，即供电子的倾向愈大，愈易成为还原剂， 所以NADNADHM化还原对失去电子的能力强；(2)丙酮酸/乳酸氧化还原对的氧化还原电位 E的数值较高，得到

34、电子的 能力较强，是更强的氧化剂；(3)根据公式 G e=-nFA E。计算，G e=-26 kJ/ mol。9糖代谢1 .假设细胞匀浆中存在代谢所需要的酶和辅酶等必需条件，若葡萄糖的C-1处用14C标记，那么在下列代谢产物中能否找到14C标记。(1) CO; (2)乳酸；(3)丙氨酸。解答：(1)能找到14C标记的CO葡萄糖一一丙酮酸(*C。一氧化脱竣生成标记的 CQ(2)能找到14C标记的乳酸丙酮酸(*Ci)加NADH+还原成乳酸。(3)能找到14C标记的丙氨酸 丙酮酸(*C。加谷氨酸在谷丙转氨酶作用下 生成14C标记的丙氨酸。2 .某糖原分子生成n个葡糖-1-磷酸，该糖原可能有多少个分支

35、及多少个 a - （1 6）糖昔键（*设：糖原与磷酸化酶一次性作用生成）？如果从糖原开始 计算，lmol葡萄糖彻底氧化为CO?口 H20,将净生成多少mol?ATP?解答：经磷酸化酶作用于糖原的非还原末端产生 n个葡萄糖-1-磷酸，则该 糖原可能有n+1个分支及n+1个a - （16）糖昔键。如果从糖原开始计算，lmol 葡萄糖彻底氧化为CO和曰0将净生成33molATR3 .试说明葡萄糖至丙酮酸的代谢途径，在有氧与无氧条件下有何主要区别？解答：（1）葡萄糖至丙酮酸阶段，只有甘油醛-3-磷酸脱氢产生NADH早H NADH+H谢去路不同，在无氧条件下去还原丙酮酸；在有氧条件下，进入呼吸 链。（2

36、）生成ATP的数量不同，净生成2mol ATP;有氧条件下净生成7mol ATR葡萄糖至丙酮酸阶段，在无氧条件下，经底物磷酸化可生成4mol ATP （甘油酸-1,3-二磷酸生成甘油酸-3-磷酸，甘油酸-2-磷酸经烯醇丙酮酸磷酸生成丙 酮酸），葡萄糖至葡糖-6-磷酸，果糖-6-磷酸至果糖-1,6 -二磷酸分别消耗了 1mol ATP,在无氧条件下净生成2mol ATP。在有氧条件下，甘油醛-3-磷酸脱氢产生 NADH+H入呼吸链将生成2X2.5mol ATP,所以净生成7mol ATP。4 . O没有直接参与三竣酸循环，但没有O的存在，三竣酸循环就不能进行， 为什么？丙二酸对三竣酸循环有何作用

37、？解答：三竣酸循环所产生的3个NADH+HP 1个FADK进入呼吸链，将H+ 和电子传递给O生成没有O将造成NADH+H FADH勺积累，而影响三竣酸 循环的进行。丙二酸是琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制剂，加入丙二酸会使三竣酸循 环受阻。5 .患脚气病病人丙酮酸与a -酮戊二酸含量比正常人高（尤其是吃富含葡 萄糖的食物后），请说明其理由。解答：因为催化丙酮酸与a -酮戊二酸氧化脱竣的酶系需要 TPP作酶的辅 因子，TPP是VB的衍生物，患脚气病病人缺VB,丙酮酸与a -酮戊二酸氧化受 阻，因而含量比正常人高。6 .油料作物种子萌发时，脂肪减少糖增加，利用生化机制解释该现象，写出 所经历的主要生化反应

38、历程。解答：油料作物种子萌发时，脂肪减少，糖增加，表明脂肪转化成了糖。转化 途径是：脂肪酸氧化分解成乙酰辅酶 A,乙酰辅酶A经乙醛酸循环中的异柠檬酸裂 解酶与苹果酸合成酶催化，生成草酰乙酸，再经糖异生转化为糖。7 .激烈运动后人们会感到肌肉酸痛，几天后酸痛感会消失.利用生化机制解 释该现象。解答：激烈运动时，肌肉组织中氧气供应不足，酵解作用加强，生成大量的 乳酸，会感到肌肉酸痛，经过代谢，乳酸可转变成葡萄糖等其他物质，或彻底氧 化为CO和H2O,因乳酸含量减少酸痛感会消失。8 .写出UDPG勺结构式。以葡萄糖为原料合成糖原时，每增加一个糖残基将 消耗多少ATP?解答：以葡萄糖为原料合成糖原时,

39、每增加一个糖残基将消耗3molATR 过程如下：葡萄糖十4叽/一6"十曲（激酶催化），G 一6 一也LG -1 -P （己糖磷酸异构酶催化），G-1-P UTP屋UDPG PPi PPi H20> 2团叱/磷酸化酶催化），再在糖原合成酶催化下，UDPGI葡萄糖残基加到糖原引物非还原端形成 a -1,4-糖昔键。9 .在一个具有全部细胞功能的哺乳动物细胞匀浆中分别加入1mol下列不同的底物，每种底物完全被氧化为CO和HO时，将产生多少摩尔？ATP分子？(1)丙酮酸(2)烯醇丙酮酸磷酸(3) 乳酸 (4) 果糖-1 , 6-二磷酸(5)二羟丙酮磷酸(6)草酰琥珀酸解答：(1)丙酮酸

40、被氧化为CO和H2O时，将产生12.5mo1 ATP;(2)磷酸烯醇式丙酮酸被氧化为 CO和H2O时，将产生13.5mo1 ATP;(3)乳酸被氧化为CO?口 H2O时，将产生15moi ATP;(4)果糖-I,6-二磷酸被氧化为co和HO时，将产生34moi ATP;(5)二羟丙酮磷酸被氧化为 CO和H2O时，将产生17moi ATP;(6)草酰琥珀酸被氧化为CO和H2O时，将产生20moi ATP。10 脂质的代谢1 .脂肪是如何分解和合成的？解答：生物体利用三酰甘油是通过脂肪酶水解三酰甘油生成甘油与脂肪酸。甘油和脂肪酸在组织内进一步氧化生成 CQ水及能量。合成脂肪所需的甘油-3- 磷酸可

41、由糖酵解产生的二羟丙酮磷酸还原而成， 亦可由脂肪动员产生的甘油经脂 肪组织外的甘油激酶催化与 ATP作用而成。脂肪酸经活化生成的脂酰辅酶 A与甘 油-3-磷酸缩合生成磷脂酸；二羟丙酮磷酸也能与脂酰CoA作用生成脂酰二羟丙酮磷酸，然后还原生成溶血磷脂酸，溶血磷脂酸和脂酰CoA作用可生成磷脂酸。磷脂酸在磷脂酸磷酸酶作用生成二酰甘油及磷酸。二酰甘油与另一分子的脂酰 CoA缩合即生成三酰甘油。详见10.2和10.3节2 .什么是B-氧化？ 1mol硬脂酸彻底氧化可净产生多摩尔 ATP?解答：脂肪酸氧化作用是发生在B碳原子上，逐步将碳原子成对地从脂肪酸 链上切下，这个作用即B-氧化。它经历了脱氢（辅酶F

42、AD，加水，再脱氢（辅 酶NAD）,硫解四步骤，从脂肪酸链上分解下一分子乙酰CoA 1mol硬脂酸（十八碳饱和脂肪酸）彻底氧化可净产生 120mol摩尔ATR1.5 义 8+2.5 义 8+10X 9-2=12+20+90-2=120 mol ATP。详见10.2.2中的“脂肪酸B-氧化过程中的能量转变”。3 .脂肪酸除B-氧化途径外，还有哪些氧化途径？解答：脂肪酸除主要进行B-氧化作用外，还可进行另两种方式的氧化，即 a -氧化与-氧化。在a-氧化途径中长链脂肪酸的a -碳在加单氧酶的催化下氧化成羟基生成 a -羟脂酸。羟脂酸可转变为酮酸，然后氧化脱竣转变为少一个碳原子的脂肪酸。 此外脂肪酸

43、的末端甲基（-端）可经氧化作用后转变为-羟脂酸，然后再氧化成 弓8-二竣酸进行B-氧化，此途径称为-氧化。含奇数碳原子的脂肪酸也可进 行B -氧化，但最后一轮，产物是丙酰CoA?口乙酰CoA丙酰CoA经代谢生成琥珀 酰CoA也可以经其他代谢途彳转变成乳酸及乙酰CoA»行氧化。详见10.2.3中的“奇数碳链脂肪酸的氧化”和10.2.3中的“ a-氧化和CD- 氧化”。4 . C16:1与相同碳原子数的饱和脂肪酸氧化途径有何区别？解答：几乎所有生物体的不饱和脂肪酸都只含有顺式双键，且多在第9位，而B -氧化中的 2-反烯脂酰CoA水化酶和B-羟脂酰CoA兑氢酶具有高度立体异构 专一性，所

44、以不饱和脂肪酸的氧化除要有B -氧化的全部酶外，还需要 3-顺， 2-反烯脂酰CoA异构酶和4 2-反，4-顺二烯脂酰CoA3原酶。详见10.2.2.5 ”不精品文档饱和脂肪酸的氧化” 。 不饱和脂肪酸C16:1 比相同碳原子数的饱和脂肪酸少生成1.5个 ATP。5 酮体是如何产生和氧化的?为什么肝中产生的酮体要在肝外组织才能被利用'解答：丙酮、乙酰乙酸、B -羟丁酸在医学上称为酮体，其如何产生和氧化详见 10.2.4.1 “酮体的生成”和10.2.4.2 “酮体的氧化”。肝产生的酮体要在肝外组织才能被利用， 是因为肝中有活力很强的生成酮体的酶， 但缺少利用酮 体的酶。6脂肪酸是如何进

45、行生物合成的?解答 ：详见 10.3.2 “脂肪酸的生物合成”。7. 1mol三辛脂酰甘油在生物体内分解成 COW HO时，可净产生多少摩尔 ATP?解答：1mol三辛脂酰甘油在生物体内加 H2O分解成1mol甘油和3mol辛酸。 甘油氧化成CO和HO时，可净产生18.5mol ATP； 3mol辛酸经3次B -氧化，生 成 4mol 乙酰 CoA 3mol 辛酸：3 X 1.5 X 3+2.5 x 3+10X 4-2 =150mol ATP； 1mol 三辛脂酰甘油可净产生168.5mol ATP 。8试以磷脂酰胆碱为例叙述磷脂合成和分解的途径。解答 ： 磷脂酰胆碱的合成详见 10.4 节，

46、 分解见 10.1.2 “磷脂的酶促水解” 。9胆固醇在体内是如何生成、转化和排泄的?解答 ：详见10.5 节。11 蛋白质分解和氨基酸代谢1蛋白质在细胞内不断地降解又合成有何生物学意义?解答：细胞不停地将氨基酸合成蛋白质，并又将蛋白质降解为氨基酸。这种 看似浪费的过程对于生命活动是非常必要的。首先可去除那些不正常的蛋白质， 它们的积累对细胞有害。其次，通过降解多余的酶和调节蛋白来调节物质在细胞 中的代谢。研究表明降解最迅速的酶都位于重要的代谢调控位点上，这样细胞才能有效地应答环境变化和代谢的需求。另外细胞也可以蛋白质的形式贮存养分， 在代谢需要时将其降解产生能量供机体需要。2 .何谓氨基酸代

47、谢库？解答：所谓氨基酸代谢库即指体内氨基酸的总量。3 .氨基酸脱氨基作用有哪几种方式？为什么说联合脱氨基作用是生物体主要 的脱氨基方式？解答：氨基酸的脱氨基作用主要有氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨 基作用和非氧化脱氨基作用。生物体内 L-氨基酸氧化酶活力不高，而L-谷氨酸 脱氢酶的活力却很强，转氨酶虽普遍存在，但转氨酶的作用仅仅使氨基酸的氨基 发生转移并不能使氨基酸真正脱去氨基。故一般认为L-氨基酸在体内往往不是直接氧化脱去氨基，主要以联合脱氨基的方式脱氨。详见 11.2.1氨基酸的脱氨 基作用。4 .试述磷酸叱哆醛在转氨基过程中的作用。解答：转氨酶的种类虽多，但其辅酶只有一种，即叱哆醛

48、 -5 -磷酸，它是 维生素B6的磷酸酯。叱哆醛-5 -磷酸能接受氨基酸分子中的氨基而变成叱哆胺 -5 -磷酸，同时氨基酸则变成a-酮酸。叱哆胺-5 -磷酸再将其氨基转移给另 一分子a-酮酸，生成另一种氨基酸，而其本身又变成叱哆醛-5 -磷酸，叱哆醛 -5 -磷酸在转氨基作用中起到转移氨基的作用。5 .假如给因氨中毒导致肝昏迷的病人注射鸟氨酸、谷氨酸和抗生素，请解 释注射这几种物质的用意何在？解答 ：人和哺乳类动物是在肝中依靠鸟氨酸循环将氨转变为无毒的尿素。 鸟氨酸作为C和N的载体，可以促进鸟氨酸 循环。谷氨酸可以和氨生成无毒的谷氨 酰 胺。 抗生素可以抑制肠道微生物的生长，减少氨的 生成。6

49、 什么是鸟氨酸循环， 有何实验依据? 合成 lmol 尿素消耗多少高能磷酸键?解答 ：尿素的合成不是一步完成，而是通过鸟氨酸循环的过程形成的。此循环可分成三个阶段： 第一阶段为鸟氨酸与二氧化碳和氨作用， 合成瓜氨酸。 第二阶段为瓜氨酸与氨作用， 合成精氨酸。 第三阶段精氨酸被肝中精氨酸酶水解产生尿素和重新放出鸟氨酸。 反应从鸟氨酸开始， 结果又重新产生鸟氨酸， 形成一个循环，故称鸟氨酸循环（ 又称尿素循环） 。合成 1mol 尿素需消耗4mol 高能键。详见11.2.3 “排泄”和“（2）尿素的生成机制和鸟氨酸循环”。7什么是生糖氨基酸、生酮氨基酸、生酮兼生糖氨基酸？为什么说三羧酸循环是代谢的

50、中心?你是如何理解的?解答 ：在体内可以转变为糖的氨基酸称为生糖氨基酸，其按糖代谢途径进行代谢；能转变成酮体的氨基酸称为生酮氨基酸，其按脂肪酸代谢途径进行代谢；二者兼有的称为生糖兼生酮氨基酸， 部分按糖代谢， 部分按脂肪酸代谢途径进行。一般说，生糖氨基酸分解的中间产物大都是糖代谢过程中的丙酮酸、草酰乙酸、a-酮戊二酸，琥珀酰CoA或者与这几种物质有关的化合物。生酮氨基酸的代谢产物为乙酰辅酶A 或乙酰乙酸。在绝大多数生物体内，三羧酸循环是糖、脂肪、蛋白质、 氨基酸等物质的共同分解途径。 另一方面三羧酸循环中的许多中间体如a-酮戊二酸、琥珀酸、延胡索酸、苹果酸、草酰乙酸等又是生物体各物质合成 的共

51、同前体。因此三羧酸循环是各物质代谢的中心。8什么是必需氨基酸和非必需氨基酸?解答 ：生物体自身不能合成必需由食物供给的氨基酸为必需氨基酸。如成年人体不能合成苏氨酸、赖氨酸、甲硫氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸25 欢迎下载。精品文档和异亮氨酸等8 种氨基酸， 此 8 种氨基酸称为必需氨基酸， 缺少其中任一种都将影响生物体内蛋白质的合成。而生物体自身能合成的氨基酸为非必需氨基酸。9何谓一碳单位？它与氨基酸代谢有何联系?解答 ：生物化学中将具有一个碳原子的基团称为一碳单位。在物质代谢过程中常遇到一碳基团从一个化合物转移到另一个化合物的分子上去， 而一碳单位的 载体往往为四氢叶酸，体内一碳单位

52、的产生与下列氨基酸代谢有关。甘氨酸、丝氨酸的分解反应可产生N5 ， N10- 亚甲基四氢叶酸，组氨酸降解为谷氨酸的过程中可以形成N5- 亚氨甲基四氢叶酸，苏氨酸在代谢过程中可产生甘氨酸所以也能生成N5， N10- 亚甲基四氢叶酸。另外甲硫氨酸也是体内重要的甲基化试剂， 可以为很多化合物提供甲基。 详见 11.3.2 “氨基酸代谢与一碳单位” 。10氨基酸生物合成途径可分为哪几种衍生类型？解答 ：不同氨基酸生物合成途径不同，但许多氨基酸生物合成都与机体内的几个主要代谢途径相关。因此，可将氨基酸生物合成相关代谢途径的中间产物，看作氨基酸生物合成的起始物，并以此起始物不同划分为六大类型： a-酮戊

53、二酸衍生类型，草酰乙酸衍生类型，丙酮酸衍生类型，甘油酸-3-磷酸衍生类型，赤薛糖-4-磷酸和烯醇丙酮酸磷酸衍生类型，组氨酸生物合成。详 见 11.3.1 “氨基酸合成途径的类型”。11 1 分子丙氨酸在哺乳动物体内彻底氧化可净生成多少ATP？解答：丙氨酸通过转氨基作用将氨基转给a -酮戊二酸产生丙酮酸和谷氨酸。丙酮酸经过氧化脱竣形成乙酰 CoA和NADH1分子乙酰CoA在细胞内彻底氧化可 产生10分子的ATP； 1分子NADH1过呼吸链的氧化可产生2.5分子ATR谷氨 酸在谷氨酸脱氢酶的催化下形成1分子NADH1分子a -酮戊二酸和1分子NHL 2分子NH4+在哺乳动物体内经过尿素循环转变成尿

54、素需要消耗 4分子ATR因此 1 分子丙氨酸在哺乳动物体内被彻底氧化可净产生 12.5+2.5-2=13 分子的 ATP。如果是鱼类，则脱下的氨基可直接排出体外，不需要消耗AT"那么就可净产生15分子的 ATP。12 .给哺乳动物喂食15N标记的丙氨酸，能否在动物体内找到15N标记的苏氨 酸、赖氨酸和谷氨酸？解答：在动物体内可以找到15N标记的谷氨酸，15N标记的丙氨酸与a-酮戊 二酸在谷丙转氨酶的作用下生成谷氨酸和丙酮酸。 苏氨酸和赖氨酸是由食物供给 的必需氨基酸，动物体自身不能合成。12 核苷酸代谢1 你如何解释以下现象： 细菌调节嘧啶核苷酸合成的酶是天冬氨酸- 氨基甲酰转移酶，

55、而人类调节嘧啶核苷酸合成的酶主要是氨基甲酰磷酸合成酶。解答 ： 氨基甲酰磷酸合成酶参与两种物质的合成，嘧啶核苷酸的合成和精氨酸的合成。 在细菌体内， 这两种物质的合成发生在相同的部位 （细菌无细胞器的分化） ， 如果调节嘧啶核苷酸合成的酶是此酶的话，对嘧啶核苷酸合成的控制将会影响到精氨酸的正常合成。 而人体细胞内有两种氨基甲酰磷酸合成酶， 即定 位于线粒体内的氨基甲酰磷酸合成酶I和定位于细胞质内的氨基甲酰磷酸合成 酶它们分别参与尿素循环（精氨酸合成），喀呢核甘酸的合成。2假如细胞中存在合成核苷酸的全部前体物质， 从核糖 - 5- 磷酸合成1mol 腺苷酸需要消耗多少摩尔ATP？ 如果用补救途径

56、合成 1mol 腺苷酸， 细胞可节 省多少摩尔ATP？解答：从核糖-5-磷酸合成磷酸核糖焦磷酸（PRPP时，需要将1mol焦 磷酸基团从ATP转移到核糖-5-磷酸分子上去，在合成IMP途径的后续步骤中， 该焦磷酸被释放并迅速水解生成 2mol Pi,相当于消耗2mol ATR随后在生成甘 氨酰胺核苷酸、 甲酰甘氨咪唑核苷酸、 5-氨基咪唑核苷酸和甲酰胺核苷酸四步反应中，各有1mol ATP的消耗，生成了 IMP。在IMP转化成腺甘酸时，由腺甘琥 珀酸合成酶催化的反应又另外消耗 1mol GTP。所以，从核糖-5-磷酸合成1mol 腺甘酸需要消耗7mol ATR 补救途径合成腺甘酸反应为：腺喋吟 +核糖-5- 磷酸-腺甘+Pi ,腺昔+ ATP - AMP + ADP，可见