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文档简介
1、电大 2018 春医学生物化学形成性考核册参考答案第一篇医学生物化学作业11 、一般测定蛋白质含量时都用含氮量乘以6.25,这一数值是如何得来的?答: 动植物组织中的含氮物质主要是蛋白质,其它含氮物质极少。因此,测定生物样品的蛋白质含量时,只要测出它的含氮量,就能推算出蛋白质的含量。由于蛋白质的平均含氮量为16%,即每克氮相当于6.25g (100+16%蛋 白质,所以测定蛋白质含量时只要用含氮量乘以6.25。2、简述蛋白质的结构与功能的关系。答: 一级结构不同的蛋白质,功能各不相同,如酶原与酶 一级结构近似的蛋白质,功能也相近。如同源蛋白质(指不同机体中具有同一功能的蛋白质)的一级结构相似,
2、且亲缘关系越接近者,差异越小。如胰岛素、细胞色素C。 来源于同种生物体的蛋白质,如其一级结构有微细差异,往往是分子病的基础。如 HbA 和 HbS。 蛋白质的空间结构与其生物学功能关系十分密切。如蛋白质变性作用、变构蛋白和变构酶也证明,蛋白质的构象改变,功能将发生改变。3、简要说明蛋白质电泳法、透析法、超速离心法和盐析法的基本原理。答: 电泳法的基本原理:在同一 pH 溶液中,由于各种蛋白质所带电荷性质和数量不同,分子量大小不同,因此它们在同一电场中移动的速率不同,利用这一性质可将不同蛋白质从混合物中分离开来。 透析法的基本原理:蛋白质胶体的颗粒很大,不能透过半透膜。利用这一特性,可将混杂有低
3、分子物质的蛋白质溶液放于半透膜袋内,以除去低分子物质、纯化蛋白质。 超速离心法的基本原理:不同蛋白质分子量大小不同,分子形状不同,在一定的离心力场作用下沉降速率不同,故可利用此特性分离不同的蛋白质。 盐析法的基本原理:各种蛋白质的亲水性及所带电荷均有差别,因此不同蛋白质盐析时所需盐类浓度不同。利用此 特性,逐步增加中性盐浓度使蛋白质从溶液中分段析出而分离。4、简述Watson-Crick DNA 双螺旋结构模型要点。答:(1)主链(backbone):由脱氧核糖和磷酸基通过酯键交替连接而成。主链有二条 ,它们似 “麻花状 ”绕一共同轴心以右手方向盘旋,相互平行而走向相反形成双螺旋构型。(2)碱
4、基对(base pair):碱基位于螺旋的内则,它们以垂直于螺旋轴的取向通过 糖苷键与主链糖基相连。同一平面的碱基在二条主链间形成碱基对。配对碱基总是A与T和G与C。碱基对以氢键维系,A与T间形成两个氢键。(3)大沟和小沟:大沟和小沟分别指双螺旋表面凹下去的较大沟槽和较小沟槽。小沟位于双螺旋的互补链之间,而大沟位于相毗邻的双股之间。这是由于连接于两条主链糖基上的配对碱基并非直接相对,从而使得在主链间沿螺旋形成空隙不等的大沟和小沟。在大沟和小沟内的碱基对中的 N 和 O 原子朝向分子表 面。(4)结构参数:螺旋直径2nm;螺旋周期包含10对碱基;螺距3.4nm;相邻 碱基对平面的间距0.34nm
5、。第二篇医学生物化学作业21 、简述糖在体内分解代谢的三种途径。答:乳酸糖酵解有氧氧化葡萄糖 6-磷酸葡萄糖丙酮酸CO2 H2O ATP磷酸戊糖途径5-磷酸核糖NADPH H 1分子葡萄糖经糖酵解可净生成2分子ATP,而糖原分子中一个葡萄糖残基 可净生成 3 分子 ATP。 1 分子葡萄糖彻底氧化成H2O 和 CO2时可净生成38或36分子ATP,它是机体获得能量的主要方式。2、简述糖的有氧氧化和三羧酸循环的生理意义。答: 糖的有氧氧化的生理意义:基本意义是为机体的生理活动提供能量, 1mol 葡萄糖彻底氧化成H2O 和 CO2时可净生成38或36molATP,它是机体获得能量的主要方式;代谢
6、过程中 许多中间产物是体内合成其它物质的原料,所以与其它物质代谢密切联系;它与糖的其它代谢途径亦有密切联系。 三羧酸循环的生理意义:三羧酸循环是糖、脂肪和蛋白质三大营养素分解代谢的共同途径,也是糖、脂肪、氨基酸代谢联系的枢纽。3、什么是酮体?如何产生,又如何被利用?答: 酮体是脂肪酸在肝内分解代谢产生的一类中间产物,包括乙酰乙酸、B -羟丁酸和丙酮。 酮体的产生:合成部位:肝细胞线粒体。合成原料:乙酰CoA。反应过程及限速酶:关键步骤是2 分子乙酰 CoA 缩合成 1 分子乙酰乙酰CoA,后者再与1分子乙酰CoA缩合成HMGCoA;关键酶是HMGCoA合成 酶。 酮体的利用:肝内生酮肝外用。乙
7、酰乙酸硫激酶B希丁酸一乙酰乙酸> 乙龈CoZ进入三竣酸循环氧化供能琥珀酰CoA 转硫酶4、试以脂类代谢及代谢紊乱的理论分析酮症、脂肪肝的成因。答: 酮症:在糖尿病或糖供给障碍等病理情况下,胰岛素分泌减少(或作用低下),而胰高血糖素,肾上腺素等分泌 T-脂肪动员T-脂肪酸在肝内分解 T-酮体生成T,超过肝外组织利用限度 一出现酮症。脂肪肝:肝细胞内脂肪来源多及去路少导致脂肪积存。原因有:a.糖代谢障碍导致脂肪动员T ,进入肝内脂肪酸T ,合成脂肪T , b.肝细胞用于合成脂 蛋白的磷脂缺乏(包括合成磷脂原料缺乏)c.肝功低下,合成磷脂、脂蛋白能力 ;,导致肝内脂肪运出障碍(这是最多见原因)
8、。第二篇医学生物化学作业31 、根据遗传信息传递过程中复制、转录和翻译的特点,填写下表:复制转录翻译模板 DNADNAmRNA链的延长方向5'端-3端5'端-3端N端C端方式半保留复制不对称性转录核蛋白体循环配对(信息传递)A=TG= CA=U T=A G=C三联密码一相应氨基酸产物蛋白质DNARNA2、简述血液氨基酸的来源与去路。答:来源:食物蛋白质的消化吸收;组织蛋白质的分解和其它化合物的转变。去路:合成组织蛋白质;合成各种含氮化合物及氧化分解。3、简要说明体内氨的来源及去路。答:氨在体内有三个主要来源:( 1)氨基酸脱氨基作用生成的氨,这是最主要来源。( 2)由肠道吸收的
9、氨,其中包括食物蛋白质在大肠内经腐败作用生成的氨和尿素在肠道细菌脲酶作用下生成的氨。( 3)肾脏泌氨,谷氨酰胺在肾小管上皮细胞中的谷氨酰胺酶的催化下生成氨。氨是有毒物质,各组织中产生的氨必须以无毒的方式经血液运输到肝脏、肾脏。氨在体内的三条去路:( 1)在肝脏合成尿素,氨在体内主要的去路是在肝脏生成无毒的尿素,然后由肾脏排泄,这是机体对氨的一种解毒方式。在肝脏的线粒体中,氨和二氧化碳,消耗ATP和H2O生成氨基甲酰磷酸,再与鸟氨酸缩合成瓜氨酸,瓜氨酸 再与另一分子氨结合生成精氨酸。这另一分子氨来自天冬氨酸的氨基。精氨酸在肝精氨酸酶的催化下水解生成尿素和鸟氨酸。鸟氨酸可再重复上述反应。由此可见,
10、每循环一次便将2 分子氨和 1 分子二氧化碳变成1 分子尿素。( 2)谷氨酰胺的合成,氨与谷氨酸在谷氨酰胺合成酶催化下合成谷氨酰胺。 (1 分 )谷氨酰胺既是氨的解毒产物,又是氨的贮存及运输形式。(3)氨可以使某些-酮酸经联合脱氨基逆行氨基化而合成相应的非必需氨 基酸,氨还可以参加嘌呤碱和嘧啶碱的合成。4、填写下表:5-Fu 药物名称5-氟尿嘧啶用途抗癌药作用原理嘧啶类似物,转变后可抑制胸腺嘧啶核苷酸合成酶,干扰胸苷酸合成。叶酸类似物,能竞争性抑制二氢叶酸还原酶,干扰一碳单位代谢,从而抑制核苷酸合成。次黄嘌呤类似物,转变后可抑制嘌呤核苷酸合成。次黄嘌呤类似物,可抑制黄嘌呤氧化酶,从而使尿酸生成
11、受阻、降低血尿 酸水平。MTX6-MP别嘌呤醇氨甲喋呤6-巯基嘌呤抗癌药抗癌药抗痛风药第三篇-第四篇医学生物化学作业41 、简述基因表达的组织特异性规律。答:又称为基因表达的空间特异性.在发育、分化的特定时期内不同基因产物在不同组织细胞器官内并非平均分配,而是按照一定的空间顺序出现,这就是基因的组织特异性规律。2、简述钙离子的生理作用。答:( 1)可降低毛细血管和细胞膜通透性,降低神经,肌肉的兴奋性;( 2)有利于心肌的收缩,钙离子和钾离子相拮抗,共同参与维持心肌的正常收缩和舒张;( 3)可作为凝血因子之一,参与血液凝固;( 4)可作为一些酶的激活剂或抑制剂参与多种酶促反应;( 5)最主要的功能是作为第二信使通过“ Ca2+依赖性蛋白激酶途径”发挥对细胞功能的调节作用。3、简述肝脏在糖、脂类、蛋白质、维生素和激素代谢中的作用。答:( 1)肝脏在糖代谢中的作用:通过肝糖原的合成,分解与糖异生作用来维持血糖浓度的恒定,确保全身各组织,特别是脑组织的能量来源。( 2)肝脏在脂类的消化,吸收,分解,合成及运输等过程中均起重要作用,如肝脏生成的胆汁酸是乳化剂;酮体只能在肝中生成;VLDL,HDLR能在肝中合成;促进血中胆固
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