糖类、脂类、蛋白质ppt课件

1、 元素：元素：C、H、O 且且CHO121 绝大多数绝大多数种类：单糖种类：单糖(不能被水解成更小分子的糖类不能被水解成更小分子的糖类) 寡糖寡糖 多糖多糖(水解时能产生水解时能产生20个以上单糖分子个以上单糖分子的糖类的糖类) 一分子式一分子式(CH2O)n n3 3，4，5，6 丙、丁、戊、己丙、丁、戊、己二构造方式：二构造方式：醛糖：醛糖：位于末端位于末端C上。上。 HOC如：葡萄糖如：葡萄糖含有醛基含有醛基酮糖：酮糖：位于链内位于链内C上。上。 如：果糖如：果糖CO含有酮基含有酮基三重要单糖：三重要单糖：1.丙糖：丙糖：甘油醛甘油醛二羟丙酮二羟丙酮它们的磷酸酯是细胞呼吸和光协作用的重要

2、中间产物。它们的磷酸酯是细胞呼吸和光协作用的重要中间产物。2.戊糖：戊糖： 核糖和脱氧核糖是核酸的重要成分，核酮糖是重要的核糖和脱氧核糖是核酸的重要成分，核酮糖是重要的中间产物。中间产物。3.己糖：己糖： 己糖的分子式都是己糖的分子式都是C6H12O6，但构造不同，它们彼，但构造不同，它们彼此为异构体。此为异构体。四单糖的环式构造：四单糖的环式构造： 五碳糖和六碳糖等在溶液中大多不成上述的链式，五碳糖和六碳糖等在溶液中大多不成上述的链式，而成环式构造。而成环式构造。OH半缩醛羟基半缩醛羟基透视式环状构造透视式环状构造半缩醛碳原子或异头碳原子五单糖的镜像异构体：五单糖的镜像异构体：两个异构体的构

3、象好像物体与镜中的像的关系。两个异构体的构象好像物体与镜中的像的关系。 天然葡萄糖都为天然葡萄糖都为D型，但由于第一位型，但由于第一位C(异头碳异头碳)上上OH空间可存在于两个位置，从而又派生出两个空间可存在于两个位置，从而又派生出两个异构体。异构体。26个单糖缩合而成，最常见的是二糖。个单糖缩合而成，最常见的是二糖。两个两个葡萄糖构成葡萄糖构成14糖苷键。糖苷键。14糖苷键糖苷键麦芽糖是淀粉的根本单位。淀粉水解：淀粉麦芽糖是淀粉的根本单位。淀粉水解：淀粉 麦芽糖麦芽糖 葡萄糖葡萄糖A两个果糖两个果糖 B一个果糖和一个葡萄糖一个果糖和一个葡萄糖 C两个葡萄糖两个葡萄糖 D一个葡萄糖和一个核糖一

4、个葡萄糖和一个核糖 (09年联赛年联赛) 24.麦芽糖由哪两个单糖分子衔麦芽糖由哪两个单糖分子衔接构成接构成?1分子分子葡萄糖和葡萄糖和1分子分子果糖缩合而成。果糖缩合而成。植物中糖的运输方式。植物中糖的运输方式。是纤维素的根本单位。是纤维素的根本单位。2分子分子葡萄糖缩合而成。葡萄糖缩合而成。1分子分子半乳糖和半乳糖和1分子分子葡萄糖缩合而成。葡萄糖缩合而成。存在与哺乳动物的乳汁中。存在与哺乳动物的乳汁中。单糖都是复原糖单糖都是复原糖 因含有游离的羰基酮基或醛基。因含有游离的羰基酮基或醛基。二糖中二糖中:麦芽糖、乳糖是复原糖麦芽糖、乳糖是复原糖 蔗糖不是复原糖蔗糖不是复原糖1.淀粉：淀粉：

5、植物细胞中储存态的糖。植物细胞中储存态的糖。(C6H10O5)n n为为DG的数目的数目.糖原：糖原：动物细胞中储存态的糖。动物细胞中储存态的糖。3.纤维素：纤维素：4.几丁质壳多糖：几丁质壳多糖：5.果胶：果胶：糖类的生物学作用：糖类的生物学作用：1.作为生物体的构呵斥分作为生物体的构呵斥分2.作为生物体内的主要能源物质作为生物体内的主要能源物质3.在生物体内转化为其他物质在生物体内转化为其他物质4.作为细胞识别的信息分子作为细胞识别的信息分子 如：纤维素、半纤维素和果胶；属杂多糖的肽聚如：纤维素、半纤维素和果胶；属杂多糖的肽聚糖；壳多糖糖；壳多糖 有些糖是重要的中间产物，为合成其他生物分有

6、些糖是重要的中间产物，为合成其他生物分子如氨基酸、核苷酸、脂肪酸等提供碳骨架。子如氨基酸、核苷酸、脂肪酸等提供碳骨架。 糖蛋白是一类在生物体内分布极广的复合糖。糖蛋白是一类在生物体内分布极广的复合糖。它们的糖链能够起着信息分子的作用。它们的糖链能够起着信息分子的作用。元素：元素：C、H、O 但但C、H比例远大于糖。比例远大于糖。 有的还含有有的还含有N、P分类：分类：1.中性脂肪和油：中性脂肪和油：2.2.蜡：蜡： 是长链脂肪酸和长链醇或固醇构成的酯。是长链脂肪酸和长链醇或固醇构成的酯。3.磷脂类：磷脂类：卵磷脂生物膜的主要成分卵磷脂生物膜的主要成分H H被不同的基团取代被不同的基团取代脑磷脂

7、脑磷脂丝氨酸磷脂丝氨酸磷脂4.固醇类：固醇类：类胡萝卜素类胡萝卜素 5.萜类：萜类：性激素性激素VD肾上腺皮质激素肾上腺皮质激素胆固醇胆固醇脂质的生物学作用：脂质的生物学作用：细胞干重的细胞干重的50以上，生物膜的以上，生物膜的6070C、H、O、N 其中其中N平均含量为平均含量为16一氨基酸的种类：一氨基酸的种类：二构造通式：二构造通式：COOHCHNH2 R三氨基酸的立体异构体：三氨基酸的立体异构体： 除除R侧链为侧链为H的甘氨酸外，各种氨基酸中的的甘氨酸外，各种氨基酸中的碳原碳原子都是不对称的分别和子都是不对称的分别和4个不同的基团相连，故构个不同的基团相连，故构成两个镜像对称的立体异构

8、体。规定为成两个镜像对称的立体异构体。规定为D型和型和L型。型。 书写习惯：把书写习惯：把COOH写在写在碳上面，碳上面，NH2写在左为写在左为L型，型，写在右为写在右为D型。型。含不对称碳的物质，不能和本人的镜像叠合，因此都具旋光性含不对称碳的物质，不能和本人的镜像叠合，因此都具旋光性四氨基酸的分类：四氨基酸的分类：必需氨基酸体内不能合成，必需经过食物摄取必需氨基酸体内不能合成，必需经过食物摄取非必需氨基酸体内经过转氨基等过程能合成非必需氨基酸体内经过转氨基等过程能合成必需氨基酸共必需氨基酸共8 8种：种：(携一两本单色书来携一两本单色书来) 五氨基酸的存在方式：五氨基酸的存在方式：六代谢中

9、出现的其它氨基酸：六代谢中出现的其它氨基酸：七氨基酸的两性解离和等电点：七氨基酸的两性解离和等电点：COOHCHNH3+ RCOO-CHNH3+ RCOO-CHNH3+ ROH-CHCOO-NH2RH2O当溶液当溶液pH值低于值低于pI时，氨基酸带正电，向阴极挪动。时，氨基酸带正电，向阴极挪动。当溶液当溶液pH值高于值高于pI时，氨基酸带负电，向阳极挪动。时，氨基酸带负电，向阳极挪动。 等电点时，由于静电作用，氨基酸溶解度最小，等电点时，由于静电作用，氨基酸溶解度最小，易沉淀。易沉淀。利用此性质可分别制备某些氨基酸。利用此性质可分别制备某些氨基酸。 如：谷氨酸消费中，把微生物发酵液如：谷氨酸消

10、费中，把微生物发酵液pHpH调至调至3.223.22谷氨酸的等电点，使谷氨谷氨酸的等电点，使谷氨酸沉淀析出。酸沉淀析出。 利用各种氨基酸的等电点不同，可以利用各种氨基酸的等电点不同，可以经过电泳法和离子交换法等在实验室或工经过电泳法和离子交换法等在实验室或工业上进展混合氨基酸的分别和制备。业上进展混合氨基酸的分别和制备。 氨基酸的等电点可由其分子上解离基团的解离氨基酸的等电点可由其分子上解离基团的解离常数来确定。解离常数符号常数来确定。解离常数符号pKpK写出氨基酸的解离方程：写出氨基酸的解离方程：例例1 1：丙氨酸：丙氨酸AlaAlaAla Ala AlapK29.69pK1 2.342.3

11、4+ 9.69Asp Asp Asp Asp例例2 2：天冬氨酸：天冬氨酸AspAsppK39.60pK11.88pK23.651.88+ 3.65Lys Lys Lys Lys例例3 3：赖氨酸：赖氨酸LysLyspK310.53pK12.18pK28.958.9510.53 【参考答案】【参考答案】D 解析：氨基酸的解离特点是羧基解离度大于氨基，且解析：氨基酸的解离特点是羧基解离度大于氨基，且解离常数逐渐增大，解离常数逐渐增大，pI两性离子两侧两性离子两侧pK的算术平均的算术平均值。赖氨酸含两个值。赖氨酸含两个NH2，所以，所以，pK1COOH为为2.1 ，pK2NH2为为9.0，pK3N

12、H2为为10.5。pK2 和和pK3是两性离子两侧的是两性离子两侧的pK。(06年联赛年联赛)40.赖氨酸有赖氨酸有3个个pK值，值，pKl=2.1；pK2=9.0；pK3=10.5；赖氨酸的；赖氨酸的pI为为 A2.2 B5.55 C6.3 D9.75 E10.5八氨基酸的光吸收：八氨基酸的光吸收：CCHNH2 R1CHR2CCHR3肽键：一个氨基酸的肽键：一个氨基酸的NH2和相邻氨基酸的和相邻氨基酸的 COOH脱水缩合。脱水缩合。肽链：组成蛋白质的氨基酸借助肽键衔接起来肽链：组成蛋白质的氨基酸借助肽键衔接起来 叫肽链。叫肽链。习惯上习惯上N N末端写在左面，末端写在左面，C C末端写在右面

13、。末端写在右面。CCHNH2 R1CHR2CCHR3 肽链中，由于氨基酸缩合失去氨基酸上肽链中，由于氨基酸缩合失去氨基酸上NH2 的的H和和COOH上的上的OH，故称为氨基酸残基。，故称为氨基酸残基。如：皮、毛、角、发的蛋白质二硫键最多。如：皮、毛、角、发的蛋白质二硫键最多。 两个半胱氨酸残基脱氢衔接而成。两个半胱氨酸残基脱氢衔接而成。S SS S是衔是衔接肽链内或肽链间的主要桥键。接肽链内或肽链间的主要桥键。 二硫键稳定肽链空间构造，与蛋白质的生物活性有关。二硫键稳定肽链空间构造，与蛋白质的生物活性有关。二硫键破坏后，蛋白质或多肽链的生物活性消逝。二硫键破坏后，蛋白质或多肽链的生物活性消逝。

14、如：胰岛素的二硫键破坏后失去生物活性。如：胰岛素的二硫键破坏后失去生物活性。二硫键越多，蛋白质构造越稳定。二硫键越多，蛋白质构造越稳定。CCHNH2 CH2CHR2CCHCH2肽链中氨基酸的数目、种类和陈列顺序肽链中氨基酸的数目、种类和陈列顺序多肽链的数目多肽链的数目链内或链间二硫键的数目和位置等。链内或链间二硫键的数目和位置等。 维系蛋白质一级构造的化学维系蛋白质一级构造的化学键是肽键和二硫键，它们都属键是肽键和二硫键，它们都属于共价键。于共价键。牛胰岛素的一级构造牛胰岛素的一级构造6 6常见的几种天然活性肽：常见的几种天然活性肽： 有些肽在生物体内具有特殊功能，称为活有些肽在生物体内具有特

15、殊功能，称为活性肽。活性肽广泛存在于整个生物界。主要性肽。活性肽广泛存在于整个生物界。主要起化学信使的作用。起化学信使的作用。CCHNH2 R1CHR2CCHR3(09年联赛年联赛) 106以下图示部分多肽链的构造，以下图示部分多肽链的构造，l、2、3、4所标所标的的4个化学键中的哪些键不能如右图所示那样旋转：个化学键中的哪些键不能如右图所示那样旋转： 肽链构造式肽链构造式解析解析：BD 肽链中的肽键肽链中的肽键CONH带有双键的性质，不能沿带有双键的性质，不能沿CN键自在旋转。肽键上的键自在旋转。肽键上的H、 O处于反式陈列处于反式陈列( )。肽键中四个原子和它相邻的两个肽键中四个原子和它相

16、邻的两个碳原子都处于同一个平面上，形碳原子都处于同一个平面上，形成酰胺平面构造成酰胺平面构造( )。与肽键相连的。与肽键相连的NC和和CC键都可以键都可以旋转。这样，多肽链的主链是由许多酰胺平面组成，平面间以旋转。这样，多肽链的主链是由许多酰胺平面组成，平面间以碳原碳原子为顶点作旋转运动。子为顶点作旋转运动。A1 B2 C3 D41 1蛋白质的二级构造：蛋白质的二级构造：螺旋：螺旋： 构成：多肽链围绕一个纵轴缠绕成螺旋状，相邻的构成：多肽链围绕一个纵轴缠绕成螺旋状，相邻的螺圈之间构成链内氢键。氢键是由每个氨基酸残基的螺圈之间构成链内氢键。氢键是由每个氨基酸残基的N NH H与前面隔三个氨基酸残

17、基的与前面隔三个氨基酸残基的C CO O构成。构成。 几乎每个肽键几乎每个肽键都参与氢键，故都参与氢键，故构造很稳定。构造很稳定。 指甲、毛发及有蹄类动物的蹄、角、羊指甲、毛发及有蹄类动物的蹄、角、羊毛等纤维蛋白中几乎都是毛等纤维蛋白中几乎都是螺旋构造。又螺旋构造。又称称角蛋白。角蛋白。螺旋的稳定性与构成螺旋的稳定性与构成螺旋的氨基酸的螺旋的氨基酸的R侧链侧链组分有关组分有关(大小、带电性等大小、带电性等),如遇到脯氨酸时如遇到脯氨酸时螺旋螺旋被破坏。因脯氨酸是亚氨基酸，没有被破坏。因脯氨酸是亚氨基酸，没有H构成氢键。构成氢键。天然蛋白质的天然蛋白质的螺旋几乎为右手螺旋螺旋几乎为右手螺旋折叠构

18、造折叠构造折叠片：折叠片： 构成：两条或多条几乎完全伸展得多肽链构成：两条或多条几乎完全伸展得多肽链( (或肽链内或肽链内两段或多段肽链段两段或多段肽链段) )侧向聚集在一同，相邻肽链侧向聚集在一同，相邻肽链( (肽链肽链段段) )主链上主链上NHNH和和C CO O之间构成氢键，一切肽键都参与之间构成氢键，一切肽键都参与氢键。氢键。 折叠构造在纤维蛋白中存在，称折叠构造在纤维蛋白中存在，称角角蛋白。蛋白。如：蚕丝、蛛丝。如：蚕丝、蛛丝。折叠构造也存在于球状蛋白中。折叠构造也存在于球状蛋白中。转角转角: : 发现于球状蛋白的拐角处，肽链构成发现于球状蛋白的拐角处，肽链构成180180的回折，的

19、回折，回折处靠链内氢键稳定。回折处靠链内氢键稳定。 甘氨酸侧链是甘氨酸侧链是H，适于充任转向成员；脯氨酸残基，适于充任转向成员；脯氨酸残基的环状侧链的固定取向有利于的环状侧链的固定取向有利于转角构成。转角构成。2.2.蛋白质的三级构造：蛋白质的三级构造： 指在二级构造的根底上，进指在二级构造的根底上，进一步卷曲折叠，构成一个很不一步卷曲折叠，构成一个很不规那么的具有特定构象的三维规那么的具有特定构象的三维空间构造。空间构造。维持三级构造的作用力：维持三级构造的作用力：氢键：氢键：疏水作用：疏水作用： 肽链上疏水性较强的氨基酸的非极性肽链上疏水性较强的氨基酸的非极性侧链避开水相互粘附聚集构成。在

20、维侧链避开水相互粘附聚集构成。在维持三级构造中占主要位置。持三级构造中占主要位置。盐键：盐键：范德华力：范德华力：分子间的相互吸引。分子间的相互吸引。此外，二硫键对三级构造的稳定也起作用。此外，二硫键对三级构造的稳定也起作用。蛋白质中带正、负电荷的侧链相互接近，蛋白质中带正、负电荷的侧链相互接近，经过静电吸引而成。经过静电吸引而成。N N、O O、F F与与H H之间构成的作用力。之间构成的作用力。三级构造的特点：三级构造的特点： 如：酶、多种蛋白质激素、抗体、细胞如：酶、多种蛋白质激素、抗体、细胞质和细胞膜中的蛋白质。质和细胞膜中的蛋白质。3.3.蛋白质的四级构造：蛋白质的四级构造：构成：构

21、成：实例：血红蛋白的四级构造实例：血红蛋白的四级构造血红蛋白由血红蛋白由2个个亚基，亚基，2个个亚基组成亚基组成 蛋白质也能进展两性电离，也有等电点。蛋白质也能进展两性电离，也有等电点。这个特点和氨基酸一样。这个特点和氨基酸一样。. .两性性质：两性性质：. .缘由：缘由： 蛋白质中以侧链为主的一些带正、负电荷蛋白质中以侧链为主的一些带正、负电荷的可解离基团都可解离。的可解离基团都可解离。 蛋白质在等电点时，以两性离子蛋白质在等电点时，以两性离子的方式存在，其净电荷为零，这样，的方式存在，其净电荷为零，这样，蛋白质颗粒之间在溶液中因没有一蛋白质颗粒之间在溶液中因没有一样电荷相互排斥，极易借静电

22、引力样电荷相互排斥，极易借静电引力结合成较大的聚集体，因此沉淀析结合成较大的聚集体，因此沉淀析出。故溶解度最小。出。故溶解度最小。 . .蛋白质在等电点时的特点：蛋白质在等电点时的特点： 蛋白质的等电点不同，颗粒大小蛋白质的等电点不同，颗粒大小不同，在指定不同，在指定pHpH的溶液中，由于各的溶液中，由于各种蛋白质在电场中挪动方向和速度种蛋白质在电场中挪动方向和速度不同，用电泳法，在实验室或消费不同，用电泳法，在实验室或消费上可以从蛋白质混合液中将各种蛋上可以从蛋白质混合液中将各种蛋白质别分开来。白质别分开来。.蛋白质在等电点时的运用：蛋白质在等电点时的运用： A(1)(2)(3) B(1)(

23、3) C(2)(4) D(4) E(1)(2)(3)(4)(09年联赛年联赛) 32.以下有关以下有关Phe-Leu-Ala-Val-Phe-Leu-Lys的的表达，哪项是正确的表达，哪项是正确的? (1)是一个六肽是一个六肽 (2)是一个碱性多肽是一个碱性多肽 (3)对脂质外表无亲和力对脂质外表无亲和力 (4)等电点大于等电点大于8解析解析C Phe苯丙氨酸、苯丙氨酸、Leu亮氨酸、亮氨酸、Ala丙氨酸、丙氨酸、Val缬缬氨酸都是非极性氨基酸，只需氨酸都是非极性氨基酸，只需Lys赖氨酸是碱性氨基酸。赖氨酸是碱性氨基酸。.胶体性质：胶体性质： 蛋白质分子量大，在水溶液中构成的颗粒具蛋白质分子量

24、大，在水溶液中构成的颗粒具有胶体溶液的特点。有胶体溶液的特点。.蛋白质胶体溶液不易沉淀的缘由：蛋白质胶体溶液不易沉淀的缘由：蛋白质颗粒外表带有亲水极性基团，蛋白质颗粒外表带有亲水极性基团，和水有高度亲和性，使在水溶液中的蛋白质颗和水有高度亲和性，使在水溶液中的蛋白质颗粒外面构成一层水膜水化膜，水膜使蛋白粒外面构成一层水膜水化膜，水膜使蛋白质颗粒相互隔开，不易沉淀。质颗粒相互隔开，不易沉淀。蛋白质颗粒在非等电点形状下带有相蛋白质颗粒在非等电点形状下带有相同电荷电荷层，使颗粒之间相互排斥。同电荷电荷层，使颗粒之间相互排斥。.运用：运用：反响调理酶促反响反响调理酶促反响 变构变构 含两个以上亚基的蛋

25、白质分子，当其中一个亚基与含两个以上亚基的蛋白质分子，当其中一个亚基与小分子结合时，除改动该亚基的空间构造外，还使其小分子结合时，除改动该亚基的空间构造外，还使其它亚基构象发生变化，结果是整个蛋白质分子构象及它亚基构象发生变化，结果是整个蛋白质分子构象及活性发生改动的景象。活性发生改动的景象。结合结合与氧的亲和力很弱与氧的亲和力很弱改动该亚基构象，又引起另三个亚基改动该亚基构象，又引起另三个亚基构象改动，结果使整个分子构象改动构象改动，结果使整个分子构象改动整个血红蛋白分子的构象都适宜于与氧结合整个血红蛋白分子的构象都适宜于与氧结合血红蛋白血红蛋白当氧和血红蛋白的一个当氧和血红蛋白的一个亚基的

26、血红素铁结合时亚基的血红素铁结合时变构变构物理：物理：化学：化学：不破坏肽键、二硫键不破坏肽键、二硫键即不破坏蛋白质的一级构造即不破坏蛋白质的一级构造 1酶酶催化催化 2构造蛋白构造蛋白维持细胞构造维持细胞构造 3代谢调理者代谢调理者蛋白质类激素等蛋白质类激素等 4运输工具运输工具载体蛋白等载体蛋白等 5免疫免疫抗体抗体(09年联赛年联赛)36.在包涵体蛋白的变性与复性实验中，最有能够用到在包涵体蛋白的变性与复性实验中，最有能够用到以下哪种实验技术以下哪种实验技术? A透析透析 B离心离心 C盐析盐析 D电泳电泳解析解析 A 包涵体：包涵体： 包涵体是指细菌表达的蛋白在细胞内凝集，构成无活性的

27、固包涵体是指细菌表达的蛋白在细胞内凝集，构成无活性的固体颗粒。体颗粒。 包涵体的构成：包涵体的构成： 主要由于在重组蛋白的表达过程中缺乏某些蛋白质折叠的辅主要由于在重组蛋白的表达过程中缺乏某些蛋白质折叠的辅助因子，或环境不适，无法构成正确的次级键等缘由构成的。助因子，或环境不适，无法构成正确的次级键等缘由构成的。 溶解：溶解： 普通用强的变性剂如尿素普通用强的变性剂如尿素6-8M、盐酸胍、盐酸胍GdnHCl 6M，经过离子间的相互作用，打断包涵体蛋白质分子内和分子间的各经过离子间的相互作用，打断包涵体蛋白质分子内和分子间的各种化学键，使多肽伸展，普通来讲，盐酸胍优于尿素。种化学键，使多肽伸展，

28、普通来讲，盐酸胍优于尿素。包涵体蛋白复性：包涵体蛋白复性： 经过缓慢去除变性剂使目的蛋白从变性的完全伸展形状恢复经过缓慢去除变性剂使目的蛋白从变性的完全伸展形状恢复到正常的折叠构造，同时去除复原剂使二硫键正常构成。普通在到正常的折叠构造，同时去除复原剂使二硫键正常构成。普通在尿素浓度尿素浓度4M左右时复性过程开场，到左右时复性过程开场，到2M 左右时终了。对于盐酸左右时终了。对于盐酸胍而言，可以从胍而言，可以从4M开场，到开场，到1.5M 时复性过程曾经终了。时复性过程曾经终了。包涵体蛋白复性方法包涵体蛋白复性方法 ： 稀释复性、透析复性、超滤复性、柱上复性、高蛋白质浓度稀释复性、透析复性、超

29、滤复性、柱上复性、高蛋白质浓度下的复性下的复性 球状蛋白球状蛋白按组成按组成简单蛋白简单蛋白结合蛋白结合蛋白只含只含氨基酸的蛋白质氨基酸的蛋白质简单蛋白非蛋白质部分辅基简单蛋白非蛋白质部分辅基常见：常见：O糖肽键更为广泛糖肽键更为广泛3.当蛋白质溶液的当蛋白质溶液的pH值与蛋白质等电点一样时，蛋白质的值与蛋白质等电点一样时，蛋白质的 A.溶解度最大溶解度最大 B.溶解度最小溶解度最小 C.溶解度与溶液溶解度与溶液pH无关无关 D.蛋白量变性蛋白量变性2.以下哪种氨基酸不是人体必需氨基酸以下哪种氨基酸不是人体必需氨基酸 A.赖氨酸赖氨酸 B.蛋氨酸蛋氨酸 C.谷氨酸谷氨酸 D.色氨酸色氨酸 E.

30、苏氨酸苏氨酸4.在升温使蛋白量变性过程中，以下哪些景象常会出现在升温使蛋白量变性过程中，以下哪些景象常会出现(多项选择多项选择) A.肽键断裂肽键断裂 B.氢键的断裂氢键的断裂 C.溶解度下降溶解度下降 D.分子量减小分子量减小 E.辅酶脱离辅酶脱离CBBCEBE5.淀粉同纤维素的差别淀粉同纤维素的差别(多项选择多项选择) A.淀粉由葡萄糖和果糖组成，纤维素仅含葡萄糖淀粉由葡萄糖和果糖组成，纤维素仅含葡萄糖 B.淀粉能够分支，纤维素没有分支淀粉能够分支，纤维素没有分支 C.淀粉比较稳定淀粉比较稳定 D.淀粉可以被降解，纤维素不能被降解淀粉可以被降解，纤维素不能被降解 E.淀粉溶于水，纤维素不溶

31、于水淀粉溶于水，纤维素不溶于水1.测定一个蛋白质分子量时，哪一种方法不常用测定一个蛋白质分子量时，哪一种方法不常用 A.超速离心超速离心 B.电泳电泳 C.层析层析 D.X-光衍射光衍射D1.以下有关溶液中蛋白质的带电情况的描画，哪一个正确以下有关溶液中蛋白质的带电情况的描画，哪一个正确 A.只与酸性氨基酸的数量和碱性氨基酸的数量有关只与酸性氨基酸的数量和碱性氨基酸的数量有关 B.只与溶液的只与溶液的pH值有关值有关 C.只与蛋白质的折叠方式和溶液的只与蛋白质的折叠方式和溶液的pH值有关值有关 D.与上述三种要素都有关系与上述三种要素都有关系2.DEAE纤维素离子交换层析法可用于分别纯化蛋白质

32、，主要是由于纤维素离子交换层析法可用于分别纯化蛋白质，主要是由于 A.蛋白质的溶解度不同蛋白质的溶解度不同 B.蛋白质与层析介质吸附力不同蛋白质与层析介质吸附力不同 C.蛋白质分子能与其对应的配体进展特异性结合蛋白质分子能与其对应的配体进展特异性结合 D.蛋白质所带电荷不同蛋白质所带电荷不同3.大多数蛋白质易溶于水。基于这一点，他以为像亮氨酸这样的疏水氨基酸最有大多数蛋白质易溶于水。基于这一点，他以为像亮氨酸这样的疏水氨基酸最有能够存在于天然蛋白质的哪个部位能够存在于天然蛋白质的哪个部位 A.内部内部 B.外表外表 C.肽链的末端肽链的末端 D.完全随机存在完全随机存在4.关于蛋白量变性特征表达正确的选项是关于蛋白量变性特征表达正确的选项是 A.由于一级构造的改动，导致蛋白质活性丧失由于一级构造的改动，导致蛋白质活性丧失 B.由于空间构造的改动，导致蛋白质活性丧失由于空间构造的改动，导致蛋白质活性丧失 C.由于物理要素的作用，使蛋