生物竞赛生化知识点

1、糖类淀粉：是植物贮藏的养料，供给人类能量的主要营养素。天然淀粉为颗粒状，外层为支链淀粉组成，约占80%90%，内层为直链淀粉，约占10%20%。淀粉为D-葡萄糖组成。1. 直链淀粉：由葡萄糖单位所组成，连接方式和麦芽糖相同，以-葡萄糖苷键（-1,4-苷键）连接而成，其空间构象是卷曲成螺旋的，每一转有6个葡萄糖基。在冷水中不溶解，略溶于热水，不与磷酸结合。2. 支链淀粉：是由多个较短（<90）的1,4-糖苷键直链结合而成。每两个短直链之间的连接为-1,6-糖苷键。支链淀粉分子中的小支链又和临近的短链相结合，因此其分子形式为树枝状。其各分支也是卷曲成螺旋。能吸收水分，吸水后膨胀成糊状。常与磷

2、酸结合。3. 水解过程中有不同的糊精产生（淀粉红糊精无色糊精麦芽糖）。直链淀粉与支链淀粉皆与碘作用而显色。直链淀粉与碘作用显蓝色，支链淀粉与碘作用则呈紫红色。淀粉水解后产生的红色糊精与碘作用呈红色，无色糊精与碘作用不显色。其中，与碘作用的颜色深浅与聚合度有关：>6时，无色；20左右，红色；2060，紫色；>60，蓝色。糖原：广泛存在于人及动物体中，肝及肌肉中含量尤多。糖原也是由D-葡萄糖构成，主链中的葡萄糖以-1,4糖苷键相连接。支链连接方式亦为-1,6糖苷键。糖原性质与红糊精类似，溶于沸水，遇碘呈红色，无还原性，亦不能与苯肼成糖脎。完全水解后生成D-葡萄糖。纤维素：虽也由葡萄糖构

3、成，但葡萄糖间连接方式则与淀粉、糖原完全不同。纤维素是-D-葡萄糖以-1,4糖苷键相连接，不含支链。纤维素分子的空间构象成带状，糖链之间可通过氢键而堆积起来成为紧密的片层结构，使其具有很大的机械强度。纤维素极不溶于水在稀酸液中不易水解，但溶于发烟盐酸、无水氟化氢、浓硫酸及浓磷酸。纤维素与碘无颜色反应。琼脂：又称琼胶，是海藻所含的胶体，其化学成分为D-及L-半乳糖。琼脂的结构为D-吡喃半乳糖以-1,3糖苷键相连成链。链的末端用-1,4-糖苷键同L-吡喃半乳糖分子相连。果胶：鲜果的共有成分，其成分为果酸甲酯。果酸是由D-半乳糖醛酸以-1,4糖苷键相接而成。壳多糖：又称几丁质，其结构为乙酰-D葡糖胺

4、以-1,4-糖苷键相连而成，类似于纤维素。肽聚糖：又称粘肽，它是以NAG(指N-乙酰-D-葡萄糖)与NAM(N-乙酰葡萄糖胺)组成的多糖链为骨干与四肽连接所成的杂多糖。NAG与NAM之间以-1,4-糖苷键连接。胞壁酸的羧基与四肽的L-丙氨酸的氨基相连。一切细菌和海藻都含有肽聚糖。G+细胞壁所含肽聚糖占其干重的50%80%，而G-则为 1%10%。溶菌酶可破坏肽聚糖中的NAG与NAM间的-1,4-糖苷键。抗菌素能抑制肽聚糖的生物合成。磷壁酸：代表两类从G-提出的含磷丰富的化合物。一类为甘油磷壁酸，一类为核糖醇磷壁酸。磷壁酸约占G-细胞干重的50%；G+不含磷壁酸。脂多糖：G-含有十分复杂的脂多糖

5、，其分子结构一般由外层专一性寡链、中心多糖链、脂质3部分组成，专一性寡糖链组分随菌株而异，而各种菌的中心多糖链都相似或相同，也都有脂质。糖蛋白：自然界分布最广的一类复合糖，几乎所有细胞都能合成糖蛋白。一般糖蛋白以蛋白质为主，其含糖量变化很大，但通常占比很小。糖蛋白中糖链与肽链主要通过2种不同类型的糖苷键相连，一种是糖基上的半缩醛羟基与肽链上的苏氨酸、丝氨酸、羟脯氨酸或羟赖氨酸形成O-糖苷键，另一种是糖基上的半缩醛羟基与肽链上的天冬酰胺的氨基形成N-糖苷键。脂质磷脂：磷脂为含磷的单脂衍生物，分甘油醇磷脂及鞘氨醇磷脂。前者为甘油醇脂衍生物，后者为鞘氨醇脂的衍生物。 固醇：是环戊烷多氢菲的衍生物，是

6、四个环组成的一元醇。所有固醇类分子均以环戊烷多氢菲为核心结构。 胆固醇：以游离及酯形态存在于一切动物组织中，植物组织中无胆固醇。动物体可以合成胆固醇。脑神经组织中含量较高，其次为肾、脾、皮肤和肝。腺体组织的胆固醇含量一般比骨骼肌高。血清中约1/4为游离胆固醇。一部分（约50%）血清胆固醇与蛋白质结合。冠状动脉粥样硬化患者的血清胆固醇含量偏高。 不溶于水、酸或碱，易溶于胆汁酸盐溶液，溶于乙醚、苯、氯仿、石油醚、丙酮、热乙醇、醋酸乙酯及油脂中。介电常数高，不导电，为神经结构的良好绝缘物。胆固醇在动物体中可转变为多种固醇类激素。麦角固醇：是酵母及菌类的主要固醇，属于霉菌固醇，可从某种酵母中大量提取。

7、麦角固醇性质与胆固醇类似，经紫外线照射可变成维生素D3。维生素D2与维生素D3不同之处仅仅是R支链。动物固醇可能有以下几种功用：1.胆固醇经UV可得VD3；2.胆固醇可变为性激素和肾上腺皮质激素，以及胆汁酸；3.胆固醇与某些疾病有关。蛋白质氨基酸分类：根据侧链基团的极性 1、非极性氨基酸（疏水氨基酸）8种丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）脯氨酸（Pro）苯丙氨酸（Phe）色氨酸（Trp）蛋氨酸(甲硫氨酸)（Met） 2、极性氨基酸（亲水氨基酸）： 1）极性不带电荷：7种 甘氨酸（Gly）丝氨酸（Ser）苏氨酸（Thr）半胱氨酸（Cys）酪氨酸（Tyr）天冬酰胺（

8、Asn）谷氨酰胺（Gln） 2）极性带正电荷的氨基酸（碱性氨基酸） 3种 赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组氨酸（His） 3）极性带负电荷的氨基酸（酸性氨基酸） 2种 天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu） 根据化学结构1、 脂肪族氨基酸：丙、缬、亮、异亮、蛋、天冬、谷、赖、精、甘、丝、苏、半胱、天冬酰胺、谷氨酰胺2、 芳香族氨基酸：苯丙氨酸、酪氨酸3、 杂环族氨基酸：组氨酸、色氨酸4、 杂环亚氨基酸：脯氨酸从营养学的角度1、必需氨基酸（essential amino acid）： 成人必需氨基酸的需要量约为蛋白质需要量的20%37%。共有8种其作用分别是：（假设来写一两本书） 赖氨酸：促进大脑

9、发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化； 色氨酸：促进胃液及胰液的产生； 苯丙氨酸：参与消除肾及膀胱功能的损耗； 蛋氨酸（甲硫氨酸）：参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能； 苏氨酸：有转变某些氨基酸达到平衡的功能； 异亮氨酸：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺； 亮氨酸：作用平衡异亮氨酸； 缬氨酸：作用于黄体、乳腺及卵巢。2、半必需氨基酸： 精氨酸：精氨酸与脱氧胆酸制成的复合制剂（明诺芬）是主治梅毒、病毒性黄疸等病的有效药物。 组氨酸：可作为生化试剂和药剂，还可用于治疗心脏病，贫血，风湿性

10、关节炎等的药物。人体虽能够合成精氨酸和组氨酸，但通常不能满足正常的需要，因此，又被称为半必需氨基酸或条件必需氨基酸，在幼儿生长期这两种是必需氨基酸。人体对必需氨基酸的需要量随着年龄的增加而下降，成人比婴儿显著下降。3、 非必需氨基酸（nonessentialamino acid）：甘氨酸、丙氨酸等。氨基酸反应： 1.与苄氧羰酰氯的作用：苄氧羰基在弱碱液中与氨基酸钠盐作用可置换-NH2中的一个H。 2.与丹磺酰氯的反应(DNS-Cl法)：丹磺酰氯与氨基酸的-NH2起作用，所得的氨基酸衍生物的基团有荧光，微量的氨基酸可用此法测定。 3.与二硝基氟苯的反应（Sanger法）：氨基酸与二硝基氟苯（DN

11、FB或FDNB）结合成稳定的黄色二硝基氟苯氨基酸。此法可用来检测肽链N-端氨基酸。但反应后，肽链的其他肽键全部断裂，故只能检测N-末端氨基酸，无法测序。 4.与苯异硫氰酸（PITC）反应（Edmen反应）。苯异硫氰酸与氨基酸或肽链的-氨基反应产生相应的苯氨基硫甲酰氨基酸。在无水酸中，PTC-氨基酸即转化为苯硫乙内酰脲衍生物，后者在酸中极稳定。如果是肽链与PITC起上述反应，则只有N端氨基酸的PTH衍生物释放出来，对肽链的其他部分毫无影响，故在对N端氨基酸的测定及测定氨基酸的排序工作中十分有用。 5.双缩脲法： 1） 原理：利用蛋白质肽键在碱性溶液中与Cu2+作用产生紫红色络合物（双缩脲反应），

12、在一定范围内，颜色反应强度与蛋白质含量成正比。 2）特点：简单、精密、准确（干扰因素较少），为首选方法，但灵敏度稍差（最低测定值 100ug）。 6.酚试剂法： 1）原理：Folin 1921年首创，利用蛋白质分子中酪氨酸和色氨酸残基（酚基）还原酚试剂（磷钨酸-磷钼酸）起蓝色反应。1951年，Lowry对此法进行了改进，先于标本中加碱性铜试剂，再与酚试剂反应，提高了灵敏度。Lowry法的灵敏度为双缩脲法的300500倍。 2）特点：灵敏度高（最低测定值 1ug），但易受还原性物质的干扰。 7.茚三酮反应：茚三酮在弱酸溶液中与-氨基酸共热，使氨基酸氧化脱氨产生酮酸，酮酸脱羧成醛，茚三酮本身变为还

13、原茚三酮，后者再与茚三酮和氨作用产生蓝紫色物质。此反应在分析氨基酸方法上极为重要，放出的CO2可用定量法加以测定，从而计算出参加反应的氨基酸量。产生的蓝紫色物质为比色法（570nm比色）分析氨基酸的依据。采用纸层析及离子交换柱技术将各种氨基酸分开后，常用茚三酮作显色剂，以定性和定量测定氨基酸。茚三酮反应为一切-氨基酸所共有，反应十分灵敏，几个微克氨基酸就能显色。多肽和蛋白质亦能和茚三酮反应，但肽越大，灵敏度越低。脯氨酸和羟脯氨酸为亚氨基酸，与茚三酮反应并不释放NH3,而直接生成黄色产物，最大光吸收为440nm。8. 肼解法：原理是将多肽（或蛋白质）同肼在无水情况下加热，C端氨基酸即从肽链分割出

14、来，其余氨基酸变为肼化物。肼化物与苯甲醛试剂缩合成非水溶性产物，可用离心法使与水溶性的 C端氨基酸分开。留在水中的C端氨基酸可用FDNB试剂使变为DNP氨基酸，用乙醚提取、层析、加以鉴定。9. 羧肽酶法：是C端测定方法中最有效、也是最实用的方法。羧肽酶与氨肽酶相似都是肽链外切酶，不同的是它从肽链的C端每次降解一个氨基酸残基，释放出游离氨基酸。用氨基酸的释放量对时间作图，可确定C端氨基酸的序列。10. 肽链的拆开与分离：肽链间最常见的是通过-S-S-键连接，可用甲酸氧化或巯基乙醇将其分开。如肽链间通过非共价键连接，可用蛋白质变性剂如8mol/L尿素、6mol/L盐酸胍或高浓度盐处理。蛋白质结构：

15、 1.一级结构：是指氨基酸如何连接形成肽链以及氨基酸在肽链中的序列。肽键是主要连接键，多肽链为主体。 2.二级结构：指蛋白质分子多肽链本身的折叠方式。包括-螺旋、-折叠、-转角、环和无规卷曲。主要以氢键维持二级结构。 -螺旋：在此结构中，每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，每圈的高度为0.54nm。在同一肽链内相邻的螺圈之间形成氢键，氢键是由第n个氨基酸残基的CO基的O与第n+4个氨基酸残基的NH基的H之间形成的。氢键封闭环内的原子数为13个。天然蛋白质的-螺旋大多为右手螺旋。当肽链中有脯氨酸时，-螺旋就中断。甘氨酸残基由于无侧链约束，难以形成-螺旋所需二面角。 -折叠：折叠结构的肽链几乎是完全

16、伸展的。 -转角：甘氨酸和脯氨酸出现频率较高。球状蛋白质中，-转角是非常多的。大多数-转角位于蛋白质分子表面，多数由亲水氨基酸残基组成。 3.三级结构：指螺旋肽链结构盘绕、折叠成复杂的空间结构。主要靠氢键、离子键、疏水键和范德华力来维持。绝大多数二硫键对蛋白质的稳定和三级结构的形成起到重要作用。 二硫键：是由蛋白质分子中两个半胱氨酸的巯基氧化形成的一种典型的共价键结构。 4.四级结构：蛋白质的亚基聚合成大分子蛋白质的方式。 蛋白质的颜色反应反应名称试剂颜色反应有关基团有此反映的蛋白质或氨基酸双缩脲反应加氢氧化钠和少量稀硫酸铜溶液紫色或粉红色2个以上的肽键所有蛋白质米伦反应加米伦试剂（HgNO3

17、及Hg(NO3)2,HNO3混合物）红色酚基酪氨酸黄色反应浓硝酸及氨黄色、橘色苯环酪氨酸、苯丙氨酸乙醛酸反应(Hopkins-Cole反应)乙醛酸试剂及浓硫酸紫色吲哚基色氨酸茚三酮反应茚三酮蓝色自由氨基及羧基-氨基酸酚试剂反应(Folin-Cioculteu反应)碱性硫酸铜及磷钨酸-钼酸蓝色酚基、吲哚基酪氨酸(或色氨酸残基)-萘酚-次氯酸盐反应(SakaguchI反应)-萘酚，次氯酸钠红色胍基精氨酸DNA双螺旋结构： 1.两条反向平行的多核苷酸链形成右手螺旋。 2.大沟和小沟：DNA的两条多核苷酸链之间有两条螺旋形的凹槽，一条深而宽，称大沟；一条浅而窄，称小沟。这些沟对DNA和蛋白质的相互识别

18、是很重要的。 3.碱基位于螺旋内部，而脱氧核糖和磷酸位于螺旋外侧。 4.螺旋参数：双螺旋的直径为2nm，两个相邻碱基对之间的距离（即碱基对堆积距离）为0.34nm，每10个核苷酸形成螺旋的一转，每一转高度为3.4nm。 5.双螺旋结构的作用力：氢键、碱基堆积力（实质为疏水相互作用和范德华力）、离子键。杂交：两种来源不同具有互补碱基序列的多核苷酸片段在溶液中冷却时可以再形成双螺旋结构，称为杂交作用。其基本原理是利用硝酸纤维素滤膜能牢固的结合单链核酸，而不能结合双链DNA或双链RNA。1975年英国E.Southern首创Southern印迹法，也称DNA印迹法，是将DNA分子经限制性内切酶降解后

19、，经琼脂糖凝胶电泳分离。将凝胶浸泡在一定浓度的NaOH溶液中，使DNA变性分解成单链，将单链DNA转移到硝酸纤维素膜上，然后与放射性同位素标记的单链DNA或RNA探针杂交，最后经放射自显影显示杂交条带。Southern印迹法是DNA转移技术，随后（1977年）J.C.Alwin等人利用同样的原理建立了RNA转移的方法，称Northern印迹法，也称RNA印迹法。用类似方法，根据抗体和抗原可以结合的原理，分析蛋白质，称为Western印迹法（Western blotting），也称蛋白质印迹法。酶：酶的化学本质：大多数酶是蛋白质 有的酶全为蛋白质，如大多数水解酶；有的酶为缀合蛋白质，其分子除蛋白

20、质外，还有非蛋白物质，如氧化还原酶类。结合蛋白酶的蛋白质部分称酶蛋白，非蛋白质部分称辅酶或辅基，酶蛋白与辅酶组成的完整分子称全酶。 全酶=酶蛋白+辅酶 只有全酶起催化作用，分开后的酶蛋白或辅酶皆无催化作用。某些RNA和抗体有催化活性。 含水溶性维生素的辅酶辅酶有关维生素功能烟酰胺腺嘌呤二核苷酸，NAD+烟酰胺（维生素PP）递氢烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸，NADP+同上递氢黄素单核苷酸，FMN核黄素（维生素B2）递氢黄素腺嘌呤二核苷酸，FAD同上递氢辅酶A，CoA泛酸（维生素B3)递乙酰基四氢叶酸fh4叶酸（维生素B11)递一碳化合物维生素B12辅酶钴胺素（维生素B12）作为变位酶的辅酶、活化甲基

21、硫胺素焦磷酸，TPP硫胺素（维生素B1）递氨基、脱羧基、消旋吡哆素磷酸吡哆素（维生素B6）将氨基转移给另一酮酸羧化辅酶 生物素（维生素B7）递CO2辅酶的功能大多数为递氢或递化学基团，也有递电子的（如含铁卟啉的辅酶，是细胞色素氧化酶、过氧化氢酶、过氧化物酶等的辅酶，因其Fe可形成氧化还原体系。）泛醌（辅酶Q）广泛存在于线粒体中。泛醌可被还原为氢醌，其自身可成一氧还原体系，作为电子受体起传递电子作用，参加线粒体呼吸链从有机底物传导电子到O2的过程。辅酶代号有关全酶主要功能腺苷三磷酸ATP磷酸基转移酶（ATP酶）供磷酸并伴能量转移尿苷二磷酸UDP核苷二磷酸激酶，UDP-焦磷酸化酶递磷酸基、递葡萄糖

22、或半乳糖硫辛酸L或 S L S-酮酸脱氢酶使-酮酸氧化脱羧维生素AVA硫酸化酶递硫酸根(激活S)维生素CVC氨基酸羟化酶羟基化、递氢铁卟啉*血红素蛋白过氧化酶、细胞色素氧化酶递电子泛醌（辅酶Q）CoQ10脱氢酶递电子*严格说，卟啉类是辅基而非辅酶酶的活性部位：又称酶的活性中心，是指酶分子中能同底物结合并起催化反应的空间部位。一个酶的活性部位是由结合部位和催化部位所组成。前者直接同底物结合，它决定酶的专一性；后者直接参加催化，它决定所催化反应的性质。单纯蛋白酶的活性部位是由肽链的氨基酸残基或小肽段组成的三维结构，结合蛋白酶的活性部位除含组成活性部位的氨基酸残基外还含有辅基的某些化学结构，如比哆醛

23、磷酸、核黄素、血红素之类。酶活力：1. 酶活力单位：在规定条件下每分钟内催化一微摩尔底物转化的酶量为一个酶单位。如果底物是两个分子参加的反应，则一个酶单位是每分钟内催化二微摩尔底物转化的酶量。Katal(1Kat=1mol/s)为一个新的酶活力单位，是指在最适条件下，每分钟内转化一摩尔底物所需的酶量2. 酶的比活力：酶的比活力即酶的比活性，是指每毫克蛋白所含的酶活力单位数 米氏方程：当酶浓度、温度和pH恒定时，在底物浓度很低的范围内，反应初速与底物浓度成正比。当底物浓度达到一定限度时，所有的酶全部与底物结合后，反应速率达最大值V，此时再增加底物也不能使反应速率再增加。反应初速（底物浓度低时）与

24、底物浓度的关系可用下式表示： v=kSv为酶的反应速率，k为反应速率常数。S为底物浓度 上式只表示反应初速与底物浓度的关系，不能代表整个反应中底物浓度和反应速率的关系。为此，根据中间产物理论提出了能表示整个反应中底物浓度与反应速率的关系。 移项得： 式中，v为S不足以产生最大速率V时的反应速率。Km为米氏常数当=2时，Km=S，Km是反应速率v等于最大反应速率V一半时的底物浓度。米氏常数的意义：Km不是单独的解离常数，而是ES在参加酶促反应中整个复杂化学平衡的解离常数。Km代表整个反应中底物浓度和反应速率的关系。Km受底物、pH、温度和离子强度等因素的影响，与酶的性质有关，与浓度无关。抑制作用

25、：1.竞争性抑制值增大， 值不变 这是常见的一类抑制作用。这类抑制的抑制剂结构于底物的结构相似，它有同底物竞争与酶的活性部位结合的作用，因而妨碍底物与酶结合，减少酶的作用机会。 竞争性抑制可用增加底物浓度以降低或解除抑制剂的影响。2.非竞争性抑值不变， 值变小 这类抑制的抑制剂同底物不在酶的同一部位结合，抑制剂与底物之间无竞争性，酶与底物结合后，还可与抑制剂结合；酶和抑制剂结合后，也可再于底物结合。可形成三元复合物（ESI）。但一旦形成了ESI就不能分解为产物，因此影响反应速度。某些重金属离子即为此类型抑制剂。 此类抑制不能通过增加底物浓度来降低或解除抑制剂的影响。但可通过增加酶浓度的办法来降

26、低或解除抑制剂的影响。3.反竞争性抑制值变小， 值变小，但 值不变这类抑制是酶必须先和底物结合形成酶和底物复合物后，才能和抑制剂结合形成ESI。这类抑制很少见。同工酶：同工酶是指能催化同一种化学反应。但其酶蛋白本身的分子结构、组成有所不同的一组酶。同工酶由两个或两个以上亚基组成，数寡聚酶。由于同工酶的分子结构。组成不同，从而使它们的理化性质、免疫学性质和代谢调控等方面有明显的不同。同工酶往往存在于同一生物个体或同一组织甚至同一细胞中。它是由不同基因编码或虽然它们的基因相同，但基因转录产物mRNA或其翻译产物经不同的加工而产生。目前，哺乳动物的乳酸脱氢酶研究的最早，也最清楚。乳酸脱氢酶（LDH）

27、由4个亚基组成，为四聚体。其亚基分为M型亚基（骨骼肌型）和H型亚基（心肌型）。H型亚基富含酸性氨基酸，而M型亚基富含碱性氨基酸，因此在电场中很容易分开。两种亚基组成四聚体就有LDH1(H4)、LDH2(H3M)、LDH3(H2M2)、LDH4(HM3)、LDH5(M4)5种分子形式。心肌中主要是H4、骨骼肌中主要是M4，其他组织主要是H、M的杂合体。 CH3CHOHCOOH+NAD+ CH+COCOOH+NADH+H+ L-乳酸 丙酮酸心肌的H型酶（H4）与乳酸的亲和力特别强，促使乳酸氧化成丙酮酸，所以心肌中乳酸很少。骨骼肌的M型酶（M4）对丙酮酸的亲和力强，促使丙酮酸还原成乳酸。剧烈运动后，

28、大量葡萄糖氧化成丙酮酸，丙酮酸还原成乳酸，所以感到肌肉酸痛。在动植物组织中都有同工酶存在，同工酶种类很多，除乳酸脱氢酶酶外，异柠檬酸脱氢酶、苹果酸脱氢酶、RNA酶都属同工酶一类。同工酶对细胞分化、形态遗传、代谢调节和临床诊断等都有重要作用。维生素维生素是维持生物正常生命活动所必需的一类有机物质，需要量很少，但对维持健康十分重要。有些生物体看自行合成一部分，但大多数需由食物供给。维生素不能供给机体热能，也不能作为构成组织的物质，其主要功能是通过作为辅酶的成分调节机体代谢。维生素是从研究营养缺乏病而发现的，如脚气病（VB1）和坏血病（VC）。分类名称脂溶性维生素维生素A（A1,A2）维生素D（D2

29、,D3,D4,D5）维生素E（,等8种）维生素K（K1,K2）水溶性维生素维生素B族：维生素B1(硫胺素)维生素B2(核黄素)维生素B3(泛酸，遍多酸)维生素B5(烟酰胺，烟酸)维生素B6(吡哆素)维生素B7(生物素)维生素B11(叶酸)维生素B12(钴维生素)维生素C维生素作用机制脂溶性维生素A参加视紫质的形成，为硫酸转移酶的辅酶D诱导Ca-载体蛋白的生物合成，从而促进Ca的吸收E为抗氧化剂，保护细胞膜和线粒体的不饱和脂肪酸使不被破坏，保持细胞结构完整。在生物氧化过程中对电子传递有辅助因子的作用K促进凝血酶原的合成水溶性维生素维生素B1(硫胺素)作为辅酶的组分参加糖代谢过程中的脱羧作用维生素

30、B2(核黄素)作为辅酶FMN、FAD的组分参加脱氢作用，分子中的异咯嗪基的N1,N10可被还原维生素B3(泛酸)作为CoA的组分参加酰基的生成和转移PP（烟酰胺及烟酸总称）作为辅酶NAD+和NADP+D 成分，其C-4,C-5间的双键可被还原，参加递氢作用维生素B6(吡哆素)以吡哆素磷酸的形式作为几种酶的辅酶参加氨基酸的转氨、脱羧、内消旋等作用维生素B7(生物素)以共价键同羧化酶连接作为羧化酶的辅酶起CO2载体作用维生素B11(叶酸)以FH4形式与甲酰基结合起一碳基转移作用，参加腺嘌呤核苷酸的生物合成维生素B12(钴维生素)以维生素B12辅酶形式参加多种代谢反应维生素C（抗坏血酸）为羟基化酶的

31、辅酶，能促进胶原蛋白的生物合成，其本身又可成为氧化还原系统参加生物氧化反应名称重要性质生理功能及缺乏症主要来源维生素A脂溶，易氧化，被光破坏保护上皮细胞正常发育，为视紫红质的成分，缺乏时发生夜盲，干眼，生长停滞鱼肝油、肝、奶油、胡萝卜、绿色叶菜维生素D耐热，不易氧化，对碱稳定调节钙代谢，促进钙、磷吸收，缺乏时产生小儿佝偻病，成人软骨病鱼肝油、肝、奶油、蛋黄维生素E（生育酚）耐碱，极易被氧化维持动物正常生殖，缺乏时产生不育症，有抗氧化作用谷类胚芽、植物油、莴苣叶维生素K不耐酸、碱，耐热，易被光破坏促肝凝血酶原合成，缺乏时，血凝时间延长苜蓿、菠菜维生素B1(硫胺素)不耐碱、热，在酸性液中稳定为-酮

32、酸氧化脱羧酶系的辅酶成分，维持神经传导机能，缺乏时可产生食欲不振，脚气病酵母、谷皮、麦麸、瘦肉维生素B2(核黄素)在碱性液中易被破坏，易被光破坏，在酸性液中耐热为氧化还原酶的辅酶，缺乏时可引起口角炎，阴囊发痒，眼角膜周围充血症酵母、肝、蛋黄及黄色蔬菜PP（烟酰胺及烟酸总称）很稳定，耐热为NAD+,NADP+的成分。缺乏时可引起皮炎、腹泻、精神错乱豆类、酵母、肝、瘦肉维生素B6(吡哆素)耐酸碱，可被光破坏是转氨酶的辅酶酵母、米、麦皮、肝维生素B12(钴维生素)耐热与骨髓造血有关，缺乏时可引起恶性贫血肝维生素B11(叶酸)在酸性液中易被热破坏，不耐光为一碳转移酶的辅酶，可供甲基酵母、肝。叶菜维生素

33、B3(泛酸)在酸碱液中不耐热，在中性液中耐热为CoA的成分蔬菜、酵母、肝硫辛酸*相当耐酸、碱为“丙酮酸脱氢酶系和”和“-酮戊二酸脱氢酶系”的辅酶肝、酵母维生素B7(生物素)耐热，相当耐酸、碱与脂酸合成，CO2固定有关酵母、肝维生素C不耐热、碱，易被光破坏维持细胞间质完整，促进伤口愈合，缺乏时引起毛细血管出血，坏血病鲜果、新鲜叶菜维生素P耐热维持毛细血管正常渗透功能橘皮、柠檬、槐花*严格说硫辛酸不是维生素激素 ：有广义与狭义之分，广义激素可定义为多细胞生物体内协调不同细胞活动的化学信使，也即是指由活细胞所分泌的而对某些靶细胞有特殊激动作用的一群微量有机物质，狭义的激素概念则动植物各有不同。 垂体

34、激素的类别、本质、作用对象及生理效应腺体激素化学本质作用对象生理效应腺垂体1.生长激素蛋白质一般组织促进RNA的生物合成，从而促进软骨组织及骨骼组织发育2.促甲状腺素（TSH）糖蛋白甲状腺刺激甲状腺分泌甲状腺激素，促cAMP的形成3.促肾上腺皮质素三十九肽肾上腺皮质刺激肾上腺皮质分泌多种类固醇激素4.促性腺素5. 促性腺素：促滤泡素（FSH）促黄体素（LH），又称促间质细胞素（ICSH）糖蛋白糖蛋白卵巢睾丸女性：促进滤泡成熟，排卵，分泌雌激素男性：促精子成熟女性：促黄体生成，分泌黄体激素男性：促睾丸间质细胞发育，分泌雄激素6.粗黑素（-，-MSH）肽黑素细胞控制黑色素在细胞质内的分布（促皮肤发

35、生黑色）7.内啡肽肽全身使全身麻醉神经垂体催产素肽子宫使子宫收缩加压素加压催产素肽肽平滑肌肾血管使毛细血管收缩，增加血压。促肾小管吸收水分，有抗利尿作用一氨基酸衍生物激素激素来源化学本质生理功用甲状腺素甲状腺酪氨酸衍生物促进基础代谢三碘甲腺原氨酸甲状腺酪氨酸衍生物功能与甲状腺素同，但效价高25倍肾上腺素肾上腺髓质酪氨酸衍生物促糖原分解，使毛细血管收缩，增高血压及心率去甲肾上腺素肾上腺髓质酪氨酸衍生物与肾上腺素同，但对心脏作用很小，不促进心率5-羟色胺血清及其他组织色氨酸衍生物刺激平滑肌史学观、支气管收缩褪黑素松果腺色氨酸衍生物抑制促黄体素分泌二肽及蛋白质激素激素来源化学本质生理效应1.生长激素

36、腺垂体蛋白质促进RNA的生物合成，从而促进软骨组织及骨骼组织发育2.促甲状腺素（TSH）糖蛋白刺激甲状腺分泌甲状腺激素，促cAMP的形成3.促肾上腺皮质素三十九肽刺激肾上腺皮质分泌多种类固醇激素4.促性腺素6. 促性腺素：促滤泡素（FSH）促黄体素（LH），又称促间质细胞素（ICSH）糖蛋白糖蛋白女性：促进滤泡成熟，排卵，分泌雌激素男性：促精子成熟女性：促黄体生成，分泌黄体激素男性：促睾丸间质细胞发育，分泌雄激素6.促黑素（-，-MSH）肽控制黑色素在细胞质内的分布（促皮肤发生黑色）7.内啡肽肽使全身麻醉催产素神经垂体肽使子宫收缩加压素加压催产素肽肽使毛细血管收缩，增加血压。促肾小管吸收水分，

37、有抗利尿作用胰岛素胰岛B细胞51肽促进糖原生物合成及葡萄糖氧化、降低血糖胰高血糖素胰岛A细胞29肽促进肝糖原分解，增高血糖甲状旁腺激素（PTH）甲状旁腺84肽促骨骼脱钙，增高血钙含量降钙素甲状旁腺副滤泡的c-细胞32肽降低血钙腮腺素唾液腺蛋白质促牙钙化，降低血清钙量促红细胞生成素EPO肾脏、肾小球细胞糖蛋白刺激骨髓的生成红细胞的组织细胞，形成红细胞，并使红细胞成熟血管紧张素血浆8肽，10肽促血管及其他平滑肌收缩血管舒张素头足类动物唾液腺组织11肽使血管舒张胸腺素胸腺多种肽或蛋白质控制T-淋巴细胞发育，增进免疫力三类固醇激素激素来源化学本质生理功用皮质酮肾上腺皮质胆固醇衍生物对糖、K+、Na+、

38、代谢都有调节作用醛固酮肾上腺皮质皮质酮衍生物调节K+、Na+代谢氢化可的松肾上腺皮质皮质酮衍生物调节水及K+、Na+代谢睾酮睾丸类固醇物质维持肌肉强度及质量、维持骨质密度及强度、提神及提升体能等作用雄酮睾丸睾酮的降解产物促雄性器官发育，促精子生成及促产生雄性第二性征雌酮卵巢类固醇物质促雌性器官发育，排卵或促雌性第二性征-雌二醇雌三醇孕酮黄体细胞类固醇物质抑制排卵，停止月经，使子宫为受孕做准备蜕皮激素昆虫前胸腺促外翅类昆虫的幼虫蜕皮变为成虫，昆虫幼虫蜕皮变蛹四脂酸类及烷类衍生物激素激素来源化学本质生理功用前列腺素（PG）前列腺、肺、脑、胰等多种组织环C-20羟不饱和脂酸类物质刺激子宫平滑肌，抑制

39、脂质水解保幼激素（JH）昆虫咽侧体十三碳环氧烯酸酯抑制幼虫变蛹、使幼龄期延长性诱素昆虫性腺及附性腺十八烷衍生物或长链不饱和醇醋酸酯引诱异性同种昆虫糖代谢糖的酶水解：1. 淀粉（或糖原）的水解：淀粉酶有-淀粉酶和-淀粉酶两种。-淀粉酶主要存在于动物体中，-淀粉酶作用存在于植物种子和块根内。它们都能水解淀粉及糖原的-1,4-糖苷键。两者对-1,6-糖苷键皆无作用。淀粉酶水解产物为糊精和麦芽糖的混合物。2. 二糖的酶水解：最重要的为蔗糖酶、麦芽糖酶和乳糖酶，都属于糖苷酶类。人和动物小肠能直接吸收单糖，通过毛细血管进入微循环。吸收速率为：D-半乳糖>D-葡萄糖>D-果糖>D-甘露糖&

40、gt;D-木糖>阿拉伯糖。吸收机制不单纯是但烫的扩散。D-半乳糖和D-葡萄糖吸收速率之所以特别高，是因为小肠黏膜细胞膜有一种单一性转运蛋白。糖原的分解：糖原的分解在肝及肌肉中进行。其反应是在经磷酸化酶、转移酶、脱支酶催化产生葡糖-1-磷酸，后者经葡糖磷酸变位酶催化生成葡糖-6-磷酸。肌肉及脑组织中不含葡糖-6-磷酸酯酶，不能将葡糖-6-磷酸水解，故能储存大量葡糖-6-磷酸供合成ATP之用。脱支酶的作用是破坏糖原的-1,6-糖苷键，切去支链。葡萄糖的分解：在生物体中，葡萄糖的分解代谢包括下列两个连续部分的反应：（1） 糖酵解（EMP）：葡萄糖丙酮酸（2） 丙酮酸有氧氧化（三羧酸循环）：丙酮

41、酸CO2+H2O糖酵解途径概要：第一阶段：葡萄糖果糖-1,6-二磷酸第二阶段：果糖-1,6-二磷酸3-磷酸-甘油醛第三阶段：3-磷酸-甘油醛2-磷酸-甘油酸第四阶段：2-磷酸-甘油酸丙酮酸各反应中除反应1（葡萄糖葡糖-6-磷酸）及反应3（果糖-6-磷酸果糖-1,6-二磷酸）不是由同一酶催化的可逆反应，反应10（2×磷酸烯醇式丙酮酸磷酸2×丙酮酸）为不可逆反应外，其余均为可逆反应。反映一由葡糖-6-磷酸酯酶催化，而反应3的逆反应则由果糖-1,6-二磷酸酯酶醉话。在有氧情况下，反应6释放出的NADH即起脱氢氧化。通过电子转移体系氧化成H2O，同时释放6个ATP。无氧情况下，反应

42、6产生的NADH即用来还原丙酮酸产生乳酸。 葡萄糖无氧酵解所产生的ATP消耗或产生ATP的反应ATP数的增减1. 葡萄糖葡糖-6-磷酸3. 果糖-6-磷酸果糖-1,6-二磷酸-1-17. 2×1,3-二磷酸-甘油酸2×3-磷酸-甘油酸10. 2×磷酸烯醇式丙酮酸磷酸2×丙酮酸+2+2净增ATP数（每分子葡萄糖分解成两分子丙酮酸）+2 葡萄糖有氧酵解产生的ATP消耗或产生ATP的反应ATP数的增减1. 葡萄糖葡糖-6-磷酸-13. 果糖-6-磷酸果糖-1,6-二磷酸-17. 2×1,3-二磷酸-甘油酸2×3-磷酸-甘油酸+210. 2&

43、#215;磷酸烯醇式丙酮酸磷酸2×丙酮酸+26. 2对电子（指2NADH的2H放出的电子）通过电子传递系统氧化（1NADH=3ATP)+6净增ATP数（每分子葡萄糖分解成两分子丙酮酸)+8丙酮酸的有氧氧化(线粒体中进行)总反应：丙酮酸CO2+H2O第一阶段：丙酮酸氧化脱羧（丙酮酸乙酰CoA）第二阶段：三羧酸循环（指由乙酰CoA进入三羧酸循环氧化成H2O及CO2并放出能）。1.丙酮酸氧化脱羧：A.丙酮酸与酶的硫胺素焦磷酸基团（TPP）相结合，硫胺素焦磷酸是维生素B1的活性形式。然后，丙酮酸上的羧基变成CO2被去掉，形成羟乙基硫胺素焦磷酸。这一步催化反应是在复合体中的丙酮酸脱氢酶上进行的

44、。B.羟乙基转移到硫辛酰胺这种辅酶上，硫辛酰胺上的二硫键可作为氧化剂，于是羟乙基并被其氧化变成乙酰基，这就形成了一个硫酯键，而硫胺素焦磷酸变回原样。C.在二氢硫辛酰基乙酰基转基酶的作用下，携带着乙酰基的硫辛酰胺将乙酰基转移到辅酶A上形成乙酰辅酶A。这是一个化学酯交换反应。D.二氢硫辛酸被二氢硫辛酰基去氢酶催化脱氢，以再次回到氧化，同时氧化型黄素腺嘌呤二核苷酸变为还原型。E.最后，还原型黄素腺嘌呤二核苷酸被酶催化，将氢转移给氧化型烟酰胺腺嘌呤二核苷酸，重新生成氧化型回到第四步中。由丙酮酸脱氢酶复合体所进行的将丙酮酸变为乙酰辅酶A的转换尤其在肝脏中是一个重要的反应步骤，它切断了丙酮酸所有进行糖异生

45、为葡萄糖以及作为转氨基底物的后路。这保证了丙酮酸进入三羧酸循环作为氧化磷酸化的底物，或者转变为柠檬酸以回到胞浆（三羧酸转运系统）中以作为生物合成脂肪酸和类异戊二烯的底物。2. 三羧酸循环：是乙酰CoA与草酰乙酸结合进入循环经一系列反应再回到草酰乙酸的过程。在这个过程中乙酰CoA被氧化成H2O及CO2并释放大量的能。 1. 反应2基本上是不可逆的，偏向于柠檬酸的形成。反应所需能量由乙酰CoA的高能硫酯键提供，故不可逆。2. 反应4的辅酶为NAD+。3. 反应4包含异柠檬酸草酰琥珀酸，草酰琥珀酸-酮戊二酸+CO2，异柠檬酸脱氢酶需Mg2+为辅助因子。4. 反应2，反应4，反应5，6分别由柠檬酸合酶

46、、异柠檬酸脱氢酶、-酮戊二酸脱氢酶复合体催化。5. 琥珀酰辅酶A有一个高能硫酯键，产生一分子ATP.6. 生成一分子GTP等于一分子ATP7. 反应7是三羧酸循环唯一一次，也是糖代谢中唯一一次以FAD为氢受体的反应从上述各反应中可见，三羧酸循环反应主要是脱水、加水、脱羧及脱氢。丙酮酸转化为乙酰CoA亦脱出两个H。由丙酮酸氧化成CO2的各反应式可总结如下式： 丙酮酸+CoA-SH+NAD+乙酰CoA+NADH+H+CO2 乙酰CoA+3NAD+FAD+GDP+Pi+2H2O2CO2+CoA-SH+3NADH+3H+FADH2+GTP 净反应：丙酮酸+4NAD+FAD+GDP+Pi+2H2O3CO

47、2+4NADH+4H+FADH2+GTP 丙酮酸在氧化过程中所产生的能量反应净增ATP数2×丙酮酸2×乙酰CoA+2×CO26 2×异柠檬酸2×-酮戊二酸 2×-酮戊二酸2×琥珀酰CoA三羧酸循环内 2×琥珀酰CoA2×琥珀酸 2×琥珀酸2×延胡索酸（FAD） 2×苹果酸2×草酰乙酸662 2446共计30由此可见，包括糖酵解所产生的8个ATP在内，1mol葡萄糖完全氧化成H2O及CO2共产生38molATP(8NADH+8H+、2FADH2、2GTP)。丙酮酸有氧

48、氧化阶段所产生的能量近于糖酵解阶段所生能量的4倍。三羧酸循环的生物学意义：为完成糖代谢、产生大量能量供机体生命活动所需的重要反应，它不仅是糖代谢所需的作用反应，而且是脂质和氨基酸分解代谢共同所需的作用反应。三羧酸循环的中间产物可供生物合成之用。例如为脂酸的生物合成提供NADH，为谷氨酸合成提供-酮戊二酸。此外，进入三羧酸循环的乙酰CoA,还可从脂肪或氨基酸分解而来，草酰乙酸可从天冬氨酸来，-酮戊二酸可从谷氨酸来，这说明糖、脂肪和氨基酸在代谢上相互关系，且为三者分解代谢最后阶段的共同途径。乙醛酸循环在植物和微生物体中还可通过所谓“乙醛酸循环”使乙酰CoA转变成琥珀酸，后者再经草酰乙酸步骤转变成糖

49、或补充三羧酸循环的琥珀酸。乙醛酸循环是在乙醛酸体(D单层膜包被)中进行的，是与脂肪转化为糖密切相关的反应过程。乙醛酸循坏可以说是三羧酸循环的辅助途径：三羧酸循环生成的异柠檬酸在异柠檬酸裂合酶的作用下形成乙醛酸和琥珀酸。乙醛酸在苹果酸合酶的作用下，结合乙酰CoA形成苹果酸；而琥珀酸则继续进入三羧酸循环。上述两种酶是三羧酸循环所没有的。由于乙醛酸循坏在异柠檬酸处开了一条旁路，避开了三羧酸循环中的二次脱羧反应，所以乙醛酸循坏转一圈可使2分子乙酰CoA转变成1分子琥珀酸。其总反应式如下： 2CH3COSCoA+NAD+2H2O琥珀酸+2CoA+NADH+H+乙醛酸循坏的生理意义： 乙醛酸循坏提高了生物

50、体利用乙酰CoA的能力。只要极少量的草酰乙酸做引物，乙酰CoA就可以不断地转变为四碳二羧酸和六碳三羧酸。因此，某些生物能以乙酸等二碳化合物作唯一的的碳源和能源。开辟了一条从脂肪转变成糖的途径。脂肪分子中的脂酸通过-氧化产生乙酰CoA，通常情况下乙酰CoA进入三羧酸循环就被彻底氧化，没有糖的净收益。但许多植物（主要是种子）和微生物，脂酸产生的乙酰CoA可经乙醛酸循坏形成草酰乙酸，再转变成磷酸丙酮酸磷酸，然后沿糖酵解途径逆行合成糖。戊糖磷酸途径戊糖磷酸途径又称戊糖磷酸循环，或称己糖磷酸支路，此途径在胞浆中进行。糖酵解及三羧酸循环无疑是葡萄糖氧化的重要途径，但戊糖磷酸途径亦为较重要的一种。这途径普遍

51、存在于动物、植物和微生物体内，在动物及多种微生物体中，约有30%的葡萄糖可能由此途径进行氧化。戊糖磷酸途径较为复杂，为简明起见，可分为3个阶段：第一阶段为氧化阶段；第二第三阶段为非氧化阶段。其代谢途径如下图： 第一阶段：葡糖-6-磷酸核酮糖-5-磷酸：为脱氢反应，由葡糖-6-磷酸脱氢酶催化，以NADP+为辅酶，需Mg2+：为内酯水解，有内酯酶催化，需Mg2+：为脱氢脱羧反应，以NADP+为辅酶第二阶段：戊糖磷酸的异构：为核酮糖-5-磷酸经差向异构酶作用第三阶段：戊糖磷酸等分子间的基团转移3碳、4碳、5碳、6碳和7碳糖的磷酸酯，包括反应以及果糖-6-磷酸经葡糖磷酸异构酶转变为葡糖-6-磷酸的反应

52、。这里有两个关键性的酶：转酮醇酶（转酮酶或转羟乙醛酶）；转醛醇酶（转醛酶或转二羟丙酮激酶）。反应为转酮醇酶，反应为转醛醇酶。反应为戊糖途径。转酮醇酶只转移二碳单位，转醛醇酶只转移三碳单位。二碳或三碳单位的供体为酮糖，其受体则为醛糖。戊糖磷酸途径的总反应式可表示如下： 6×葡糖-6-磷酸+12NADP+7H2O5×葡糖-6-磷酸+6CO2+12NADPH+15H+H3PO4戊糖磷酸途径有下列特点： 6分子葡糖-6-磷酸经戊糖途径循环一次重新组成5分子葡糖-6-磷酸，一分子葡糖-6-磷酸完全氧化成6分子CO2并产生12分子NADPH。 不需要ATP作为反应物，在低ATP浓度情况下葡萄糖通过戊糖循环亦可进行氧化。戊糖磷酸途径的生理意义：1 供给生物体能量，每循环一次降解一分子葡糖-6-磷酸，可产生12分子NADPH，通过呼吸链氧化产生36分子ATP。2 戊糖