2022年2012年初级药师考试复习总结生物化学

1、第一节蛋白质的结构与功能一，蛋白质的分子组成蛋白质是由很多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物.（一）蛋白质的元素组成主要有 碳，氢，氧，氮和硫.各种蛋白质的 含氮量接近,平均为16%.蛋白质与氮的换算因数6.25 .每克样品含氮的克数× 6.25= 蛋白质的克数/ 克样品（二）基本组成单位 - 氨基酸1. 氨基酸的结构特点（ 1）氨基酸即含氨基又含羧基,是两性电解质.（ 2）不同氨基酸的 R 不同. H 甘氨酸（ 3） 除甘氨酸外,都是L- - 氨基酸.2. 氨基酸的分类构成蛋白质的自然氨基酸有20 种.依据侧链 R的性质可以分为：非极性，疏水性氨基酸.极性，中性氨基酸. 酸性

2、氨基酸：谷氨酸和天冬氨酸. 碱性氨基酸：赖氨酸，精氨酸和组氨酸.两个半胱氨酸常脱氢构成胱氨酸,胱氨酸中有二硫键结构.3. 氨基酸的性质（ 1）两性电离和等电点氨基酸是两性电解质,其解离程度取决于所处溶液的酸碱度.等电点（ pI ）： 呈电中性 , 此时溶液的 pH 值称为该氨基酸的等电点.（ 2）紫外吸取：色氨酸，酪氨酸在紫外区对光有吸取, 的最大吸取峰在 280nm邻近.蛋白质都含有色氨酸和酪氨酸,也有紫外吸取.（三）肽键与肽链（氨基酸的连接）1. 肽键：一个氨基酸的 - 羧基与另一个氨基酸的 - 氨基脱水缩合而形成的酰胺键称为肽键.肽键是蛋白质的基本结构键.2. 多肽链很多的氨基酸相连形成

3、的肽称多肽.（ 1）肽链具有方向性N 末端 ：多肽链中有自由氨基的一端C 末端 ：多肽链中有自由羧基的一端（ 2） 碳原子和肽键形成主链,R形成侧链.体内仍存在一些生物活性肽如谷胱甘肽，多肽类激素等.二，蛋白质的分子结构肽单元的概念：参加肽键的 6 个原子 Ca1，C， O，N，H，Ca2 位于同一平面.（一）蛋白质的一级结构1. 概念 ： 蛋白质一级结构是指多肽链中氨基酸的排列次序及其共价连接.2. 维系键：肽键有些蛋白质中含少量二硫键.（二）蛋白质的二级结构1. 概念：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象.2. 形式： 螺

4、旋， 折叠， 转角和无规卷曲.3. 维系键： 氢键. 螺旋：右手螺旋, 螺距为 0.54nm .（三）蛋白质的三级结构1. 概念： 蛋白质的三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置.即肽链中全部原子在三维空间的排布位置.2. 维系键： 疏水键，离子键，氢键和范德华力等.三级结构形成时,亲水基团在表面,疏水基团在内部.（四）蛋白质的四级结构（多条肽链构成）可编辑资料 - - - 欢迎下载1. 概念：亚基： 有些蛋白质分子含有两条或多条肽链,才能完整地表达功能,每一条多肽链都有其完整的三级结构,称为蛋白质的亚基.蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用,称为蛋白质的四级

5、结构.2. 维系键 ： 非共价键三，蛋白质结构与功能的关系（一）一级结构和功能的关系：1. 与蛋白质生物学功能亲热相关2. 一级结构是空间构象的基础3. 一级结构转变可以导致分子病.蛋白质分子发生变异导致的疾病称为“分子病”.如镰刀状红细胞性贫血.（二）空间结构与功能的关系1. 空间结构破坏生物学活性丢失Mb是由 153 个氨基酸残基构成的单链蛋白,含有一个血红素辅基,能够进行可逆的氧合和脱氧.2. 别构效应（变构效应）：一个蛋白质与它的配体（或其他蛋白质）结合后,蛋白质的构象发生变化,使它更适于功能需要,这一类变化称为变构效应.小分子化合物称为别构剂或效应剂.例如 Hb 是变构蛋白,小分子O

6、2 是 Hb 的变构剂或效应剂.2+Hb 由 2 条 链和 2 条 链和血红素辅基组成,未结合O2 时, 1 与 1, 2 与 2 结构紧密,称紧急态（态）,Hb与 O2 亲和力小.当第 1 个亚基 Fe 与 O2 结合后,促进其次，第三，四个亚基与O2 结合.随着与 O2 的结合, 4 个亚基间的盐键断裂,二，三，四级结构发生猛烈的变化,Hb 结构变得放松,称为放松态（R 态）,最终四个亚基全处于R 态.协同效应：指一个亚基与其配体结合后,能影响此寡聚体中另一亚基与配体的结合才能.假如是促进作用,就称为正协同效应,反之就为负协同效应.四，蛋白质的理化性质（一）蛋白质的两性电离1. 两性电离蛋

7、白质由氨基酸构成,也是两性电解质.2. 等电点使蛋白质解离成正，负离子的趋势相等,即成为兼性离子,净电荷为零时溶液的 pH 称为蛋白质的等电点.蛋白质溶液的 pH 大于等电点时,该蛋白质颗粒带负电荷,反之就带正电荷.利用电泳的方法可以分别蛋白.（二）蛋白质的胶体性质蛋白质属为胶体溶液.1. 蛋白质是亲水胶体破坏稳固因素可使蛋白质沉淀, 如用盐析法或丙酮沉淀法沉淀蛋白.2. 蛋白质不能透过半透膜利用此性质可通过透析纯化蛋白质.（三）蛋白质的变性蛋白质的二级结构以氢键维系局部主链构象稳固,三，四级结构主要依靠于氨基酸残基侧链之间的相互作用,从而保持蛋白质的自然构象.1. 变性的概念：在某些物理和化

8、学因素作用下,蛋白质特定的空间构象被破坏,从而导致其理化性质的转变和生物活性的丢失的现象称为蛋白质的变性.2. 变性本质：破坏维系空间结构的键,不转变蛋白质的一级结构.（不破坏肽键）3. 变性的特点：可编辑资料 - - - 欢迎下载溶解度下降 变性后,疏水侧链暴露在外,肽链融汇相互缠绕继而集合简洁沉淀.简洁消化 肽键充分暴露,简洁被蛋白酶水解生物活性丢失空间结构被破坏4. 变性的应用（意义） ：利用变性 ：变性因素常被应用来消毒及灭菌.防止变性 ： 是有效储存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件.5. 复性： 如蛋白质变性程度较轻,去除变性因素后,有些蛋白质仍可复原或部分复原其原有的构象和功能,称

9、为复性.（四）蛋白质的紫外吸取由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸,因此在280nm波特长有特点性吸取峰.（五）蛋白质的呈色反应1. 茚三酮反应：蛋白质与茚三酮反应可生成兰紫色化合物.2. 双缩脲反应：蛋白质和多肽分子中的肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热,可显现紫色或红色,称为双缩脲反应.其次节核酸的结构和功能一， 核酸的化学组成及一级结构自然存在的核酸分为脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（ RNA）两大类.（一）核酸的化学组成1. 核苷酸的分子组成核苷酸是核酸的基本组成单位,核苷酸包含碱基，戊糖和磷酸三种成分.（ 2）戊糖核糖,脱氧核糖. 核糖 构成 RNA脱氧核糖构成DNA（ 3）磷酸

10、2. 核苷和核苷酸的结构（ 1）核苷： 碱基和戊糖通过糖苷键构成核苷（脱氧核苷）.（ 2）核苷酸： 核苷（脱氧核苷）与磷酸通过酯键构成核苷酸（脱氧核苷酸）.核糖核苷酸 AMP, GMP,UMP, CMP.脱氧核苷酸 dAMP, dGMP, dTMP, dCMP.依据磷酸基团数目不同,有核苷一磷酸, NMP.核苷二磷酸, NDP. 核苷三磷酸, NTP.体内仍存在着 环磷酸核苷环磷酸腺苷（ cAMP）环磷酸鸟苷（ cGMP）（二）核酸的一级结构核酸是由很多核苷酸分子连接而成的,都是通过前一个核苷酸（脱氧核苷酸）的 3羟基与后一个核黄酸的5磷酸缩合生成而彼此相连,构 成一个没有分支的线性大分子,

11、称为多核苷酸链.1. 一级结构的概念：在多核苷酸链中,核苷酸的排列次序,称为核酸的一级结构.可编辑资料 - - - 欢迎下载一级结构的本质是碱基排列次序2. 连接键 ：3, 5 - 磷酸二酯键方向：通常以5 -3 方向为正向.二， DNA的空间结构与功能（一） DNA的二级结构 双螺旋结构1. DNA 双螺旋结构要点DNA分子是两条 反向平行 （一条是 5 3，另一条是 3 5走向） 的互补双链 结构,脱氧核糖和磷酸在外,碱基在内 ,垂直于螺旋轴.两链的碱基以 氢键结合.互补配对方式： GC （三个氢键）, A=T（两个氢键）.双链区内有 A-U，C-G 互补RNA有多种,主要介绍三种参加蛋白

12、质合成的RNA：信使 RNA（ mRNA），转运 RNA（ tRNA），核糖体 RNA（ rRNA）（一） mRNA 1.mRNA的功能在细胞核内转录 DNA基因序列信息,由核内合成后转移到胞液,指导蛋白质分子的合成.mRNA是蛋白质合成的直接模板,预备其合成蛋白质的氨基酸排列次序.在细胞核内合成的mRNA初级产物被称为 不均一核 RNA（hnRNA） .2. 成熟的真核 mRNA的结构特点可编辑资料 - - - 欢迎下载m7m可编辑资料 - - - 欢迎下载DNA双链是 右手螺旋结构 ,螺旋每周含l0 对碱基,螺距3.4nm,相邻碱 5 - 有帽子结构 GpppN.（ 7- 甲基鸟嘌呤核苷三

13、磷酸）可编辑资料 - - - 欢迎下载可编辑资料 - - - 欢迎下载基平面距离 0.34nm,直径 2nm.螺旋的表面有 大沟及小沟 ,是蛋白质 -DNA 相互作用的基础.维系 DNA双螺旋结构的 稳固靠氢键（横向）和碱基积存力（纵向）.（二） DNA的高级结构1.DNA 的超螺旋结构DNA双螺旋链的基础上再盘绕即形成超螺旋结构 .正超螺旋 ：盘绕方向与 DNA双螺旋方同相同.负超螺旋 ：盘绕方向与 DNA双螺旋方向相反.2. 核小体真核 DNA超级螺旋结构,先与核内蛋白质构成核小体然后通过规律性折叠将 DNA紧密压缩于染色质中.DNA双螺旋分子组蛋白八聚体 DNA 双螺旋分子缠绕（核心颗粒

14、）串珠样的结构纤维状结构及襟状结构棒状的染色体.（三） DNA的功能它是 生命遗传的物质基础,也是个体生命活动的信息基础.一个生物体的全部基因序列称为基因组 .三， RNA的结构与功能RNA为多核苷酸 单链 ,可形成 局部双链区 （发夹结构）. 3 - 末端有一个多聚腺苷酸（ poly A ）结构,称为多聚A 尾.mRNA编码区中核苷酸序列包含指导蛋白质多肽合成的信息生物密码成熟 mRNA分子编码序列上每3 个核苷酸为一组预备一个氨基酸,称为三联体密码.（二） tRNA 1.tRNA 的功能各种 氨基酸的转运载体在蛋白质合成中转运氨基酸原料.2.tRNA 的一级结构含 10% 20%稀有碱基

15、,如双氢尿嘧啶（DHU）等. 3 - 端为 CCA-OH,又称氨基酸臂5 - 末端大多数为 G.3.tRNA 的二级结构是三叶草形 .有氨基酸臂， DHU环，反密码环，额外环和TC环.4.tRNA 的三级结构是倒 L 形.（三） rRNA在细胞内含量最多.可编辑资料 - - - 欢迎下载1. 功能：rRNA的功能是 与核糖体蛋白组成核糖体,是蛋白质的合成场所.2. rRNA 二级结构特点rRNA二级结构的特点是含有大量茎环结构.可作为核糖体蛋白的结合和组装的结构基础.3. 核糖体的组成原核生物和真核生物的核糖体都是由大小两个亚基构成.四，核酸的理化性质核酸为两性电解质,溶液中有很大的粘度,由于

16、碱基成分的紫外吸取特征, DNA和 RNA溶 液均具有 260nm紫外吸取峰,这是DNA和 RNA定量最常用的方法.（一） DNA变性和复性的概念1.DNA 变性概念：DNA变性是指双螺旋 DNA分子在某些理化因素作用下,双链变成单链.DNA变性时 一级结构没变 .（ H 键断裂）DNA的变性中以 DNA的热变性最常见.增色效应 ：DNA变性时其溶液 0D260 增高的现象.除去变性因素后,OD260 值减小称为减色效应.Tm值在这一范畴内, 紫外光吸取值达到最大值的50%时的温度称为 DNA的解链温度, 又称融解温度（ Tm）.其大小与 G+C含量成正比 ,也与核酸分子大小有关.2.DNA

17、复性热变性的 DNA经缓慢冷却后,两条互补链可重新复原自然的双螺旋构象这一现象称为复性.也称退火.（二）核酸杂交在 DNA变性后的复性过程中,假如将不同种类的DNA单链分子或 RNA分子放在同一溶液中,只要两种单链分子之间存在着确定程度的碱基配对关系,在相宜的条件（温度及离子强度）下,就可以在不同的分子间形成杂化双链. 第三节酶酶是由活细胞合成的生物催化剂,化学本质主要是蛋白质.被酶作用的物质称为底物.酶催化反应的才能称为酶的活性/ 力.一，酶的分子结构与功能（一）酶的组成1. 单纯酶： 仅由氨基酸残基构成.即此类酶的结构组成除蛋白外.无其他成分,酶的活性由蛋白质预备.2. 结合酶：由蛋白质（

18、酶蛋白）和非蛋白质（帮忙因子）组成,活性由两部分共同决定.1）构成2）帮忙因子帮忙因子的分类：辅酶： 与酶蛋白以非共价键疏松结合,可用透析等简洁方法分别. 辅基： 与酶蛋白以共价键坚固结合,不能用透析等简洁方法分别.帮忙因子的构成：帮忙因子的作用 ：参加酶的催化过程,在反应中传递电子，质子或一些基团 .（二）酶的活性中心1. 必需基团：可编辑资料 - - - 欢迎下载酶分子中与酶活性亲热相关的基团称作酶的必需基团.2. 活性中心 ：由必需基团组成的特定空间结构区域,能与底物结合,并将其转变为产物,该区域称酶活性中心.S ：底物浓度对结合酶来说,辅酶或辅基也参加活性中心的组成.酶的活性中心破坏,

19、生物学活性丢失.二，酶促反应的特点酶和一般催化剂加速反应的机理都是降低反应的活化能.酶与一般催化剂的共同点：反应前后的质和量不变. 只催化热力学答应的反应.612只能加速可逆反应的进程,不转变反应的平稳点. 酶是生物催化剂,有不同于一般催化剂的特点 ：1. 反应曲线： 底物浓度对反应速度的影响呈矩形双曲线 关系.底物浓度很低时,反应速度与底物浓度呈正比.底物浓度再增加,反应速度的增加趋缓.当底物浓度达某一值后,反应速度达最大,反应速度不再增加.2. 米- 曼氏方程式 ：简称米氏方程,可表示为：V：不同 S 时的反应速度Vmax：最大反应速度 m：米氏常数3.K m与 Vmax的意义：1） Km

20、等于反应速度为最大速度一半时的底物浓度.2） Km可表示酶与底物的亲和力.Km值大,酶与底物的亲和力低.3） Km为酶的特点性常数, Km值与酶的浓度无关. Km值的单位为mmolL.4） Vmax是酶完全被底物饱和时的反应速度,与酶总浓度成正比.可编辑资料 - - - 欢迎下载（一）高效率 ：酶比一般催化剂效率高10（二）高特异性：-10倍.（二）酶浓度对反应速度的影响：当S>>E,使酶达饱和时,加酶浓度反应速度增加.可编辑资料 - - - 欢迎下载可编辑资料 - - - 欢迎下载1. 确定特异性： 酶只作用于特定结构的底物,生成一种特定结构的产物.2. 相对特异性： 酶可作用于

21、一类化合物或一种化学键.3. 立体异构特异性：一种酶仅作用于立体异构体中的一种.（三）酶促反应的可调剂性：包括酶活性调剂和酶含量调剂.三，酶促反应动力学酶催化反应时 第一和底物形成复合物才能使反应连续进行,简洁形成复合物,反应速度才会加快.酶促反应动力学是争辩酶促反应速度及其影响因素.这些因素包括 酶浓度，底物浓度，温度，pH，激活剂，抑制剂 等.（一）底物浓度对反应速度的影响：（三）温度对反应速度的影响： 温度上升,酶促反应速度上升.温度连续上升,可引起酶的变性,反应速度降低.最适温度：酶促反应速度最快时的环境温度称为该酶促反应的.（四） pH 对酶促反应速度的影响：pH 影响酶活性中心某些

22、必需基团，辅酶及很多底物的解离状态 ,进而影响酶和底物的结合因而pH 的转变对酶的催化作用影响很大.最适 pH：酶促反应速度最快时的环境pH 称为酶促反应最适pH.环境 pH高于或低于最适 pH,酶活性都降低.（五）抑制剂对反应速度的影响：可编辑资料 - - - 欢迎下载能使酶活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称酶的抑制剂. 抑制剂与酶活性中心内，外的必需基团结合而抑制酶的活性.依据抑制剂与酶结合坚固或疏松,分为可逆性抑制与不行逆性抑制.1. 不行逆抑制：抑制剂以共价键与酶活性中心的必需基团坚固结合使酶失活,不能用透析超滤等简洁方法排除.如一些重金属离子（铅，铜，汞），有机砷化物及有机磷等对酶的

23、抑制.2. 可逆抑制抑制剂以非共价键与酶或酶- 底物复合物疏松结合,利用透析或超滤等简洁方法可除去其抑制,使酶复原活性.竞争性抑制作用：（ 1）概念：抑制剂与底物结构相像,可与底物竞争酶的活性中心,阻碍酶与底物结合形成中间产物,抑制酶的活性.（ 2）特点： 1）抑制剂结构与底物结构相像2） 结合在酶的活性中心3） 增加底物浓度,抑制作用减弱.4） 竞争性抑制存在时Vmax 不变， Km值增大.（ 3）磺胺类药物的作用机制：.磺胺类药物与对氨基苯甲酸结构相像,能作为 二氢叶酸合成酶 的竞争性抑制剂,阻断二氢叶酸FH2 合成.细菌因核苷酸与核酸的合成受阻而生长繁衍减弱.四，酶的调剂（一）酶活性的调

24、剂1. 酶原与酶原激活：（ 1）概念有些酶刚合成或初分泌时是酶的无活性前体,称为酶原.酶原转变为活性酶的过程称为酶原激活.（ 2）激活过程（ 3）酶原及酶原激活的生物学意义： 1）对机体有疼惜作用2）有的酶原可以视为酶的储存形式.2. 变构调剂与变构酶：（ 1）概念：体内一些代谢物与某些酶活性中心外的调剂部位非共价可逆地结合,使酶发生构象转变,引起催化活性转变.这一调剂酶活性的方式称为变构调剂受变构调剂的酶称变构酶.引起变构效应的代谢物称变构效应剂.（变构激活剂和变构抑制剂）（ 2）变构酶的组成变构酶一般由多个亚基构成以变构酶反应速度对底物浓度作图,其动力学曲线为S 形曲线.（ 3）变构酶通常

25、是代谢过程中的关键酶.酶的变构调剂属酶活性的快速调剂.3. 酶的共价修饰调剂：可编辑资料 - - - 欢迎下载某些酶蛋白肽链上的侧链基团在另一酶的催化下可与某种化学基团发生共价结合或解离,从而转变酶的活性,这一调剂酶活性的方式称为酶的共价修 饰.径磷酸戊糖途径 , 主要生 成磷酸戊糖和 NADPH+H.可编辑资料 - - - 欢迎下载+酶的共价修饰以磷酸化修饰最为常见.酶的共价修饰属于体内酶活性快速调剂的另一种重要方式.（二）同工酶指催化相同的化学反应,但酶蛋白的分子结构，理化性质，免疫学性质不同的一组酶.（三）酶含量的调剂1. 酶蛋白合成的诱导与阻遏：凡是能促进酶蛋白的基因转录,增加酶蛋白生

26、物合成的物质称为诱导剂, 引起酶蛋白生物合成量增加的作用称为诱导作用.相反,抑制酶蛋白的基因转录,削减酶蛋白生物合成的物质称为辅阻遏剂.某些内源底物，反应产物，激素或外源药物等可通过诱导或阻遏影响酶蛋白合成量.这种调剂酶活性的方式属于酶活性的缓慢而长效的调剂方式.2. 酶的降解调控：减低或加快酶蛋白的降解速度,也可使细胞酶含量增多或削减.第四节糖代谢糖的分解代谢：糖分解代谢 供应能量 的主要途径有两条： 糖酵解和有氧氧化, 仍有一条途一，糖的无氧分解（糖酵解）葡萄糖在无氧条件下转化成乳酸的这一过程称糖酵解.（一）反应过程： 糖酵解分为两个阶段第一阶段由葡萄糖分解成丙酮酸,称之为糖酵解途径.（糖

27、酵解，有氧氧化共有） 其次阶段由丙酮酸转变成乳酸.（二）特点1. 反应部位 ： 胞液2. 条件产物 ： 不需氧,产物是乳酸3. 关键酶： 己糖激酶，磷酸果糖激酶-1 ， 丙酮酸激酶 单向的,不行逆4.1 mol 葡萄糖经糖酵解途径 氧化成 2mol 乳酸,净生成 2molATP.（三）糖酵解的调剂代谢过程主要调剂关键酶可编辑资料 - - - 欢迎下载1. 己糖激酶： G-6-P 反馈抑制2.6- 磷酸果糖激酶 -1变构激活剂 ： ADP， F-1,6-BP， F-2,6-BP变构抑制剂 ：柠檬酸.ATP（高浓度）3. 丙酮酸激酶激活剂： 1,6- 双磷酸果糖抑制剂： ATP2. 是三大物质代谢

28、的相互联系通路3. 为其他合成代谢供应小分子前体有氧氧化是葡萄糖功能的主要途径1mol 葡萄糖经有氧氧化全过程,通过上述三个阶段,完全氧化成CO2 和 H2 0,总共生成 36 或 38molATP.三，磷酸戊糖途径（一）过程和产物可编辑资料 - - - 欢迎下载（四）生理意义1. 是机体在 缺氧情形下猎取能量 的有效方式.2. 是某些细胞 在氧供应正常情形下的重要供能途径 . 红细胞 二，有氧氧化+磷酸戊糖途径是指胞液内由葡萄糖生成磷酸戊糖及 NADPH+H,前者再进一+步转变 3- 磷酸甘油醛和 6- 磷酸果糖的反应过程.产物：磷酸戊糖及NADPH+H（二）生理意义可编辑资料 - - -

29、欢迎下载可编辑资料 - - - 欢迎下载葡萄糖在有氧条件下氧化成水和二氧化碳的过程称为有氧氧化.有氧氧化是糖氧化产能的主要方式.（一）反应过程1. 酵解途径2. 丙酮酸氧化脱羧3. 三羧酸循环和氧化磷酸化（柠檬酸循环）（二）三羧酸循环要点：1. 在线粒体内进行,经过一次三羧酸循环氧化一分子乙酰CoA.2. 2 次脱羧产生 2 分子 CO223. 有 4 次脱氢 3 次产生 NADH H+ 一次产生 FADH4. 一次底物水平磷酸化生成GTP5. 1mol 乙酰 CoA经三羧酸循环完全氧化再经呼吸链氧化磷酸化共产生12molATP.（三）三羧酸循环的生理意义：1. 是三大养分物质完全氧化分解的共

30、同途径 .1. 产生 NADPH H ：参加多种生化反应+是体内很多合成代谢的供氢体参加体内 羟化反应 ,+NADPH H 爱护谷胱甘肽的仍原性状态.GSH的巯基具有仍原性,可作为体内重要的仍原剂疼惜体内蛋白质或酶分子中巯基免遭氧化,使蛋白质或酶处在仍原状态.2. 产生 5- 磷酸核糖： 参加核苷酸及核酸的合成.四，糖原合成分解糖原是体内糖的储存形式,主要有肝糖原和肌糖原 .肌糖原,氧化供能供肌肉收缩所需肝糖原,可直接分解成葡萄糖, 爱护血糖浓度（一）糖原合成糖原的合成指由葡萄糖合成糖原的过程.它是消耗能量的过程.葡萄糖参加糖原合成时被活化成 UDPG.活性葡萄糖供体： UDP-葡萄糖（ UD

31、PG）可编辑资料 - - - 欢迎下载关键酶：糖原合成酶（二）糖原分解习惯上指肝糖原分 解成为葡萄糖的过程.肝糖原可直接分解为葡萄糖以补充血糖.肌组织中缺乏葡萄糖 -6- 磷酸酶,肌糖原不能分解成葡萄糖,只能进行糖酵解或有氧氧化.（三）糖原合成分解的调剂糖原合酶和磷酸化酶都是催化不行逆反应的关键酶,二者均受共价修饰和变构调剂主要受共价修饰调剂：糖原合酶磷酸化活性下降. 磷酸化酶磷酸化活性上升.肝磷酸化酶可受变构调剂,葡萄糖使其变构,易脱磷酸失活. 肝糖原主要由高血糖素调剂.肌糖原主要受肾上腺素调剂.五，糖异生（一）概念：由非糖物质乳酸，丙酮酸，甘油，生糖氨基酸等转变成糖原或葡萄糖的过程称为糖异

32、生.进行部位： 主要在 肝脏（二）糖异生的基本途径糖异生途径 大部分反应是酵解途径的逆反应,由相同的酶催化.但是糖异生途径需接受不同的酶绕过酵解的3 个不行逆反应 .这些酶是：1. 丙酮酸羧化酶2. 磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶.3. 果糖二磷酸酶4. 葡萄糖 -6- 磷酸酶.（三）糖异生的生理意义1. 空腹或饥饿 时将非糖物质异生成糖,爱护血糖浓度恒定.2. 参加补充或复原肝脏糖原储备.3. 肾糖异生促进泌氨排酸爱护酸碱平稳.（四）乳酸循环（ Cori 循环）肌肉组织肌糖原可经酵解产生乳酸,乳酸通过血液运到肝脏,在肝内乳酸经糖异生转化成葡萄糖,葡萄糖进入血液又可被肌肉摄取利用,此过程称乳酸循环.六

33、，血糖及其调剂（一）血糖水平血糖指血液中的葡萄糖,正常值为3.89 6.11mmol L.（二）血糖来源去路（三）血糖的调剂上升血糖的激素有：胰高血糖素，糖皮质激素，肾上腺素，肾上腺皮质醇等.降低血糖的激素：胰岛素.1. 胰岛素的调剂 促进葡萄糖通过葡萄糖载体进入肌肉，脂肪细胞. 降低 cAMP水平, 促进糖原合成，抑制糖原分解. 激活丙酮酸脱氢酶加速糖的有氧氧化 .抑制肝内糖异生 .可编辑资料 - - - 欢迎下载削减脂肪动员.2. 胰高血糖素的调剂促进肝糖原分解 ,抑制糖原合成. 抑制酵解途径, 促进糖异生.促进脂肪动员.3. 肾上腺素过 cAMP-PKA级联 抑制糖原合成促进肝糖原分解,

34、肌糖原酵解为乳酸后通过乳酸循环间接上升血糖,肾上腺素主要在应激状态下发挥作用.第五节脂类代谢脂类包括脂肪和类脂脂肪：三脂酰甘油也称为甘油三酯类脂：胆固醇胆固醇酯 磷脂脂肪的生理功能主要是储能和供能, 类脂是生物膜的组成成分一，脂肪的消化与吸取（一）消化（二）吸取1. 中，短链脂酸和甘油直接被吸取进入肠黏膜细胞,经门静脉入血循环.2. 长链脂酸及 2- 甘油一酯，溶血磷脂，胆固醇等在小肠黏膜上皮细胞重新合成甘油三酯，磷脂，胆固醇酯,与载脂蛋白等形成乳糜微粒 ,经淋巴进入血循环.二，甘油三酯的代谢（一）脂肪动员储存在脂肪细胞中的脂肪,被脂肪酶逐步水解为游离脂酸及甘油并释放人血以供其他组织氧化利用的

35、过程.1. 限速酶：激素灵敏性甘油三酯脂肪酶2. 脂解激素：高血糖素（胰高血糖素），肾上腺素.增强限速酶活性,促进脂肪水解3. 抗脂解激素：胰岛素 ，前列腺素 E.降低限速酶活性,抑制脂肪水解（二）甘油三酯的分解代谢1. 甘油分解2. 脂肪酸的氧化1） 活化 在胞浆脂酸活化生成 脂酰 CoA.消耗 2 个 ATP2） 肉毒碱携带进线粒体.需要 肉碱脂酰转移酶 （CATase），转位酶及CATase 3） - 氧化+在线粒体基质中,脂酰CoA在脂酸 氧化多酶复合体的催化下,从脂酰基的 - 碳原子开头,经过脱氢（辅酶为FAD），加水，再脱氢（辅酶为NAD），硫解四步连续反应,生成1 分子乙酰 Co

36、A及比原先少两个碳原子的脂酰 CoA.后者再进入 - 氧化重复上述过程,最终含偶数碳原子的脂酸全部产生乙酰 CoA.乙酰 CoA可通过三羧酸循环和电子传递链完全氧化.部位：线粒体基质.+步骤：脱氢（ FAD），加水，再脱氢（ NAD），硫解.二步脱氢,生成 1 分子 FADH2 和 1 分子 NADH+H,共相当于 5 个 ATP.产物： 一次 氧化,生成少两个碳的脂酰CoA和一分子乙酰 CoA. 偶数碳：最终都生成 乙酰 CoA肉碱脂酰转移酶是脂肪酸 氧化的限速酶, 其活性高低把握着脂酰CoA进入线粒体氧化的速度.4）乙酰 CoA进三羧酸循环 经氧化磷酸化完全氧化生成ATP供能.能量生成 ：

37、1mol 软脂酸（ 16C）进行 氧化需经 7 次循环,产生8mol 乙酰 CoA,（三）酮体酮体是脂肪酸在肝分解氧化时的特有的中间代谢产物,包括乙酰乙酸， 一羟丁酸，丙酮.肝内生成,肝外利用,肝脏缺少利用酮体的关键酶1） 生成：原料： 乙酰 CoA（ 氧化生成） 部位： 肝细胞线粒体关键酶： HMG CoA合（成）酶过程可编辑资料 - - - 欢迎下载2） 利用部位：肝外组织 线粒体关键酶： 琥珀酰辅酶 A 转硫酶，乙酰乙酰CoA硫解酶，乙酰乙酰硫激酶过程：丙酮经肾，肺排出体外3） 生理意义：酮体是脂肪酸在肝内正常的中间代谢产物,是肝输出能源的一种形式.当长期饥饿或糖供应不足时,脑组织不能氧

38、化利用脂肪酸,此时酮体就可代替葡萄糖成为脑组织及肌肉的主要能源.另外, 酮体的利用可削减肝外组织对血糖的摄取,这对于爱护血糖恒定及削减氨基酸异生成糖具有重要意义.酮体生成远远大于利用可导致酮症酸中毒.葡萄糖不能转变为酮体,酮体一般也不能转变为葡萄糖.（四）脂肪酸的合成合成部位 ：肝细胞，脂肪组织的胞液+合成原料 ： 乙酰 CoA（通过 柠檬酸 - 丙酮酸循 环从线粒体运到胞浆）NADPH+H（来自磷酸戊糖途径）合成反应： 转移，缩合，仍原，脱水，再仍原.关键酶： 乙酰 CoA羧化酶三，磷脂的代谢含磷酸的脂类称磷酯.1. 分类甘油磷脂 由甘油构成的磷酯（体内含量最多的磷脂） 鞘磷脂 由鞘氨醇构成

39、的磷脂构成生物膜脂，参加促进脂类的消化吸取转运，参加细胞信息传递.生物膜的重要组分,参加细胞识别及信息传递.2. 甘油磷脂的合成及降解1）合成：原料： 脂酸，甘油，磷酸盐，胆碱，丝氨酸，肌醇，ATP，CTP 全身各组织细胞内质网均可利用原料通过酶促反应合成甘油磷脂. 2）降解：多种磷脂酶作用于磷脂分子中不同的酯键,使甘油磷脂水解成组成成分进入各自的代谢途径.四，胆固醇代谢胆固醇可来自于动物性食物, 但更主要的是通过自身合成.1. 胆固醇的合成+1） 部位： 胞液及内质网.肝脏合成才能最强2） 原料 ： 乙酰 CoA，NADPH+H3） 关键酶： （限速酶） HMG CoA仍原酶2. 胆固醇的转

40、化，排泄五，血浆脂蛋白脂类不溶于水,在血浆中以脂蛋白形式运输.（一）血浆脂蛋白的分类1. 超速离心法分类2. 电泳法（二）脂蛋白的组成血浆脂蛋白 =脂类 +载脂蛋白脂类： 甘油三酯，磷脂，胆固醇（酯）载脂蛋白： 不同脂蛋白含有的载脂蛋白种类，数量均不同.不同脂蛋白组成比例及含量却大不相同可编辑资料 - - - 欢迎下载血浆脂蛋白中的蛋白质部分称载脂蛋白（apo）一，蛋白质的养分作用1. 种类（一）蛋白质的养分价值apo A ： A，A，A1. 必需氨基酸apo B ： B100 ，B48（ 1）概念：apo C ： C，C，C机体需要而又不能自身合成,必需由食物供应的氨基酸称为养分必需氨基ap

41、o D酸.apo E（ 2）种类人体内有 8 种必需氨基酸可编辑资料 - - - 欢迎下载2. 功能 1）结合和转运脂质,稳固脂蛋白结构2）调剂脂蛋白代谢关键酶的活性：apo A激活 LCAT,apo C激活 LPL 等3）参加脂蛋白受体的识别如 apo A识别 HDL受体, apo B 100 识别 LDL 受体等.4）参加脂蛋白间脂质交换3. 脂蛋白代谢1） CM合成部位 ：小肠黏膜细胞合成功能 ：运输外源性甘油三酯及胆固醇2） VLDL合成部位 ：肝脏功能 ：运输内源性甘油三酯3） LDL合成部位 ：在血浆中由 VLDL转变而来功能：转运肝脏合成的内源性胆固醇4） HDL合成部位 ：主要

42、由肝合成,小肠也可合成功能 ：逆向转运胆固醇将外周组织中衰老细胞膜中的胆固醇运至肝代谢并排出体外第六节氨基酸代谢缬氨酸，亮氨酸，异亮氨酸，苏氨酸，赖氨酸，色氨酸，苯丙氨酸和蛋氨酸.（二）氮平稳摄入食物的含氮量与排泄物中含氮量之间的关系称为氮平稳 .1. 氮总平稳：摄入氮排出氮,指示蛋白质合成=蛋白质分解正常成人的蛋白质代谢情形,即氮的“收支”平稳.2. 氮正平稳：摄入氮排出氮,提示蛋白质合成蛋白质分解部分摄入的氮用于合成体内蛋白质.儿童，孕妇及复原期患者属于此种情形.3. 氮负平稳：摄入氮排出氮.提示蛋白质合成蛋白质分解见于饥饿或消耗性疾病患者 .二，氨基酸的一般代谢最主要的途径是 脱氨基作用

43、 .指氨基酸脱去氨基生成相应 - 酮酸的过程.（一 ）脱氨基作用脱氨基的方式有四种氧化脱氨基作用，转氨基作用，联合脱氨基作用，嘌呤核苷酸循环 .其中 联合脱氨基作用 是氨基酸脱氨基的主要方式.1. 氧化脱氨基作用：2. 转氨基作用氨基酸在转氨酶催化下,可逆地把氨基酸的氨基转移给- 酮可编辑资料 - - - 欢迎下载酸,氨基酸脱去氨基,转变成 - 酮酸, - 酮酸就接受氨基变成另一种氨基酸.转氨基作用是可逆的.转氨酶：重要的转氨酶谷丙转氨酶（ GPT或 ALT） 谷草转氨酶（ GOT或 AST）3. 联合脱氨基作用转氨基作用和氧化脱氨基作用的联合,即先转氨基,后氧化脱氨基.此方式主要在肝，肾组织

44、进行.联合脱氨基的产物是- 酮酸和氨4. 嘌呤核苷酸循环此种方式主要在 肌肉组织 进行.（二） - 酮酸的代谢1. 通过转氨基作用 合成非必需氨基酸 .2. 转变成糖，脂类 .体内能转变成糖的氨基酸称生糖氨基酸,大多数氨基酸为生糖氨基酸 .能转变成酮体的称生酮氨基酸 . 二者兼备的称 生糖兼生酮氨基酸.3. 氧化供能 .除了氨基酸的一般代谢外,有些氨基酸仍有其他的代谢途径.三，氨的代谢（一）体内氨的来源去路1. 来源1） 组织中 氨基酸脱氨基 作用,是氨的主要来源.2） 肠道吸取的氨.3） 肾小管上皮细胞分泌的氨,主要来自谷氨酰胺的水解.2. 去路1） 在肝内合成尿素,这是最主要的去路.2） 合成非必需氨基酸和其他含氮化合物.3） 合成谷氨酰胺.4） 肾小管泌氨.（二）氨的转运以两种无毒形式运输1. 丙氨酸以丙氨酸形式运输到肝脏.2. 谷氨酰胺是脑，肌肉等组织向肝脏运输氨的形式.谷氨酰胺也是氨的一种储存和利用的形式.（三）尿素的合成1. 概况1） 生成部位： 主要在肝脏 , 细胞定位在线粒体和胞液.2